PROTEIN

Rijanti Rahaju Maulani

MACAM DAN FUNGSI PROTEIN
o Protein Regulator : Bioregulator (Hormon)
o Biokatalisator : Enzim
o Protein Transport : Hemoglobin, Lipoprotein, Transferin,
protein integral membran
o Protein Kontraktil : Aktin dan Miosin
o Protein Struktural : Kolagen, Tubulin, Keratin, Glikoprotein
o Protein Cadangan : Ovalbumin, Kasein, Ferritin
o Protein Pelindung dan Pertahanan : interferon, perforin,
fibrinogen
o Protein Reseptor : protein GPCR
 Alcohol
dehydrogenase actin
enzyme

Haemoglobin collagen

Insulin fibrinogen
 STRUKTUR PROTEIN
1. Struktur primer : urutan linear asam amino dalam rantai polipeptida
2. Struktur sekunder (mencakup -heliks dan -sheet) : terdiri atas
daerah-daerah lokal rantai polipeptida yang mempunyai konformasi
reguler yang distabilkan oleh ikatan hidrogen
3. Struktur tersier : konformasi 3 dimensi total dari keseluruhan rantai
polipeptida (mencakup -heliks dan -sheet dan daerah berbentuk
globuler)
4. Struktur kuartener : konformasi 3 dimensi suatu protein multisubunit
yang terdiri atas sejumlah rantai polipeptida disatukan oleh interaksi
nonkovalen berupa interaksi elektrostatik, hidrofobik, dan ikatan
hidrogen.
STRUCTURE STABILIZING INTERACTIONS

Noncovalent
Van der Waals forces (transient, weak electrical
attraction of one atom for another)
Hydrophobic (clustering of nonpolar groups)
Hydrogen bonding
Covalent
Disulfide bonds
Hydrogen Bonding
and Secondary Structure

alpha-helix beta-sheet
DISULFIDE BRIDGE
LINKING DISTANT AMINO ACIDS
PROTEIN STRUCTURE - PRIMARY
Protein : chain of amino acids joined by peptide bonds
Amino Acid
Central carbon (C) attached to:
Hydrogen (H)
Amino group (-NH2)
Carboxyl group (-COOH)
Side chain (R)

#there are about 20 proteinogenic amino acids

 L-Form Amino Acid Structure

Carboxylic group
COO -
Amino group
+
H3 N a H

H = Glycine
R group
CH3 = Alanine
Juang RH (2004) BCbasics
GENERAL AMINO ACID STRUCTURE
 Amino Acids
Chiral
20 naturally occuring; distinguishing side
chain
Classification:
Non-polar (hydrophobic)
Charged polar
Uncharged polar
 20 AMINO ACIDS

Glycine (G) Alanine (A) Valine (V) Isoleucine (I) Leucine (L)

Proline (P) Methionine (M)) Phenylalanine (F) Tryptophan (W) Asparagine (N)

Glutamine (Q) Serine (S) Threonine (T) Tyrosine (Y) Cysteine (C)

Asparatic acid (D) Glutamic acid (E) Lysine (K) Arginine (R) Histidine (H)

White: Hydrophobic, Green: Hydrophilic, Red: Acidic, Blue: Basic

 -C-C-C-N-C-N Aromatic
Amino Acid Subway Map

=
N+
Trp W -C-
Arg R N

Basic -C- -OH

-C-CONH2 -C-C-CONH2
Lys K Tyr Y
Asn N Gln Q Amide
-C-C-C-C-NH3 +
-C-

His H Phe F Asp Glu

-C-C C D E Acidic
N N+
-C-COOH -C-C-COOH
Aliphatic
Gly G Ala AA Val V Ile I Leu L
-H C C C C
-CH3
-C -C-C-C -C-C-C
Ser Cys

Juang RH (2004) BCbasics

-C-OH S C -C-SH C
C C
South line HN C-COOH
-C-C Thr a
Non-polar T Met M -C-C-S-C
OH Pro P
Imino,
Polar Hydroxy Sulfur Circular
 Classification of Amino Acids by Polarity

POLAR Acidic Neutral Basic

Asp Asn Ser Arg
Tyr Cys His
Glu Gln Thr Lys
Gly
POLAR

Ala Ile
NON-

Phe Trp
Val Leu Met Pro

Polar or non-polar, it is the bases of the amino acid properties.

Juang RH (2003) Biochemistry
Proteins are Made of AAs Connected
by Peptide Bonds
 Formation of Peptide Bonds by Dehydration

Amino acids are connected head to tail

NH2 1 COOH NH2 2 COOH

Carbodiimide Dehydration
-H2O

O
NH2 1 C N 2 COOH
H
Juang RH (2004) BCbasics
PEPTIDE CHAIN
BASIC STRUCTURAL UNITS OF PROTEINS:
SECONDARY STRUCTURE

-helix -sheet

Secondary structures, -helix and -

sheet, have regular hydrogen-bonding
patterns.
THREE-DIMENSIONAL STRUCTURE OF PROTEINS

Tertiary
structure Quaternary structure
TITIK ISOELEKTRIK PROTEIN
Nilai pH dimana protein memiliki jumlah muatan negatif yang sama
dengan jumlah muatan positifnya (protein bermuatan netral atau
tidak bermuatan).
Nilai pH < titik isoelektrik = protein bermuatan positif,
Nilai pH > titik isoelektrik = protein bermuatan negatif.
ELEKTROFORESIS
pH larutan penyangga (buffer) > titik
isoelektrik, molekul protein bermigrasi
menuju kutub positif.
pH buffer < titik isoelektrik, molekul
protein bermigrasi menuju kutub
negatif.
pH buffer = titik isoelektrik, protein akan
diam di tempat (tidak bermigrasi).
Ketika pH larutan mencapai titik
isoelektrik tertentu, suatu protein akan
mengendap dan terpisah dari protein
lainnya yang memiliki titik isoelektrik
berbeda.
KONFORMASI RANTAI PROTEIN
Protein serat : cenderung membentuk molekul seperti batang
panjuang dengan kekuatan mekanis yang luar biasa, tidak larut
dalam air, larutan garam encer, maupun pelarut lain.
Contoh: collagen dan keratin
KONFORMASI RANTAI PROTEIN
Protein globular : berbentuk kurang lebih seperti bola, larut
dalam air dan larutan garam encer.
Contoh: Albumin,Globulin, Histon, dan protamin
DENATURASI PROTEIN
Terjadi ketika protein alami membentang akibat putusnya jembatan disulfida
atau terganggunya gaya tarik lemah sehingga protein kehilangan aktitas
biologisnya.
Keadaan yang dapat menyebabkan terjadinya denaturasi protein adalah
panas, pH yang ekstrim, pelarut organik (aseton dan alkohol), larutan urea
pekat, detergen, pengguncangan intensif, dll.
Denaturasi protein dapat bersifat reversibel maupun irreversibel, sifat
tersebut tergantung protein yang bereaksi dan keadaan reaksinya.
PROTEIN PADA MEMBRAN SEL
PROTEIN TRANSPORT PADA MEMBRAN SEL
PROTEIN RESEPTOR