LIGAES DE H ENTRE MOLCULAS DE H2O

gua lquida (temperatura e presso ambiente):

Molculas desorganizadas em contnuo movimento

Gelo (formao de uma rede):

Molculas fixas
Ligao de H com outras 4 molculas
ELETRONEGATIVIDADE E LIGAES DE H ENTRE MOLCULAS
DIFERENTES

Afinidade relativa por eltrons dos elementos

+
-
LIGAES DE H ENTRE MOLCULAS DIFERENTES

lcool e H2O Cetona e H2O

COMPOSTOS ANFIPTICOS

Regies polares e apolares

COMPOSTOS ANFIPTICOS EM H2O
 INTERAES HIDROFBICAS
Regies apolares so mantidas juntas
Minimiza o n de molculas de H2O ao redor do composto
EFEITO HIDRFBICO E A ESTRUTURA
DA PROTENA
 INTERAES NO-COVALENTES

Ligaes de Hidrognio

Interaes Inicas

Interao Hidrofbica

Interaes de van der Waals

 INTERAES DE VAN DER WAALS

2 tomos no carregados prximos passam a influenciar um ao

outro criando um dipolo eltrico transiente de cargas opostas
FORA DAS INTERAES
INTERMOLECULARES

Individualmente fracas
EFEITO CUMULATIVO
INTERAES ENTRE MACROMOLCULAS
Parei aqui!!
 pH

pH = 1 = - log [H+]
log[H+]

Determina as concentraes de H+ e OH- em qualquer soluo aquosa

-Afeta a estrutura e a atividade das biomolculas

-Absoro de Medicamentos
-Diagnstico clnico (pH do sangue e urina)
ESCALA DO pH
 ESCALA DE pH

Solues Bsicas: [H+], ou seja, pH > 7

Solues cidas: [H+], ou seja, pH < 7

 CIDOS E BASES
Base: Aceptores de prtons, tendem a incorpor-los em suas
molculas numa soluo aquosa

cido: Doadores de prtons, tendem a perd-los numa soluo

aquosa

cidos ou Bases Fortes:

Completamente ionizados quando diludos em soluo aquosa

cidos ou Bases Fracas:

No esto completamente ionizados quando diludos em gua

Comuns em sistemas biolgicos

Papel importante no metabolismo e regulao
 PAR CIDO-BASE CONJUGADO

Doador de H+ e seu aceptor correspondente

CH3COOH H+ + CH3COO-
cido Actico on Acetato
VDEO

Quanto mais forte o cido, maior a tendncia em doar H+

Constante de equilbrio:

HA H+ + A-
[H+] [A-]
Keq = = Ka
[HA]

Equilbrio de uma reao qumica ocorre quando a velocidade de formao do

produto e igual a velocidade de consumo destes pela reao reversa
Tampo = sistema aquoso que tende a resistir a mudanas do pH quando pequenas
quantidades de cido (H+) ou base (OH-) so adicionadas

Formando por: um cido fraco (doador de prtons)

e uma base conjugada (aceptor de prtons)
HENDERSON-HASSELBALCH
AMINOCIDOS
 COOH
H2N C H
-Aminocido R
 -
COO
+
H3N C H
Forma
Zwitterinica
R
 CLASSIFICAO:

Os aminocidos podem ser classificados pela polaridade de sua cadeia lateral:

Cadeia Lateral Apolar

Cadeia Lateral Polar No Carregada

Positivamente
Cadeia Lateral Polar Carregada
Negativamente
Lehninger, 5 ed
21 e 22 aminocidos: expanso do cdigo gentico
 CURVA DE TITULAO
GLICINA
14
12

10
8
pH
6
4

0 1 2
Equivalentes de OH- adicionados

H pK1 H pK2 H
H3N+ C COOH H3N+ C COO H2N C COO

H H H
 Dissociao dos Aminocidos
cido -doa prtons para o meio

COOH COO- COO-

H-C - NH3+ H-C-NH3+ H-C-NH2
CH3 pK1 CH3 pK2 CH
3

Base- capta prtons do meio

Regio de Regio de
tamponamento tamponamento
devida ao devida ao
grupo -COOH grupo -NH2
 PONTO ISOELTRICO

O pH no qual a carga eltrica global da molcula nula

pI = (pKx + pKy)
2

H H H
pK x pKy
H3N+ C COOH H3N+ C COO H2N C COO
COOH
NH3+
H H H

pI = (2,35 + 9,78) pI = 6,07

2
Lisina 12

10
8
pH
6
4
2

H H H H
H3N+ C COOH H3N+ C COO H2N C COO H2N C COO
CH2 CH2 CH2 CH2
CH2 CH2 CH2 CH2
pK1 pK2 pK3
CH2 CH2 CH2 CH2

CH2 CH2 CH2 CH2

+NH
3
+NH
3 + NH3 NH2
 Clculo do pI da Lisina

H H H H
H3N+ C COOH H3N+ C COO H2N C COO H2N C COO
CH2 CH2 CH2 CH2
pK COOH pK NH + pKR
CH2 CH2 3 CH2 CH2
CH2 CH2 CH2 CH2
CH2 CH2 CH2 CH2
+NH
3
+NH
3 + NH3 NH2

pK COOH = 2,18
pK NH + = 8,95 pI = (8,95 + 10,53)
3

pKR =10,53 2
pI = 9,72
 Protenas como sistemas tampo
Altas concentraes de protenas
Aminocidos apresentam grupos funcionais que so cidos ou bases
fracos
As protenas possuem apenas um
grupo amino e carboxila livre em
cada extremidade. Outros grupos
amino e carboxila dos aminocidos
restantes esto ligados
covalentemente entre si (ligaes
peptdicas) e assim no contribuem
para o comportamento cido base
da protena. Assim, o que interessa
na protena como sistema tampo
o pKa da cadeia lateral.