Kata Pengantar

Puji syukur kehadirat Tuhan Yang Maha Esa atas berkat dan rahmatnya kepada kami,
sehingga kami dapat menyelesaikan makalah ini yang berjudul “ENZIM dan KOENZIM” dengan
baik.

Kami juga mengucapkan terima kasih kepada teman-teman semua yang telah
memberikan bantuannya kepada kami berupa pikiran dan bahan materi sehingga makalah ini
dapat terselesaikan dengan baik.

Kami juga menyadari bahwa dalam pembuatan makalah ini masih banyak terdapat
kekurangan dan kelemahan. Oleh karena itu, kami mengharapkan kritik dan saran dari
pembaca demi kesempurnaan makalah ini di masa yang akan datang.

Harapan kami, semoga makalah ini dapat bermanfaat bagi kita semua.

Manado, Maret 2014

Penulis,

Kelompok 1

1
 DAFTAR ISI

KATA PENGANTAR …………………………………………………………………….. 1

DAFTAR ISI ……………………………….…………………………………………….... 2

BAB I PENDAHULUAN ………………………………………………………………….. 3

1.1 Latar belakang ……………………………………………….………………… 3

1.2 Rumusan masalah ……………………………………………………………… 3

1.3 Tujuan pembahasan ……………………………………………………………. 3

BAB II PEMBAHASAN ……………………………………………………………………… 4

2.1. Pengertian Enzim dan Koenzim ………………………………………………… 5

2.2. Karekteristik Enzim ………………………………………………………………… 5

2.3. Nomenklatur Enzim ……………………………………………………………….. 6

2.4. Faktor yang dipergunakan dalam pengujian kerja enzim …………………….. 6

2.5 Teori cara kerja enzim atau katalitik enzim………………………………… 7

2.6. Sifat sifat Enzim………………………………………………………………….. 8

2.7. Peranan Enzim …………………………………………………………………… 8

2.8 Faktor yang mempengaruhi kecepatan reaksi pada enzim……………………. 8

2.9 Sistem penamaan enzim…………………………………………………………... 10

BAB III PENUTUP ……………………………………………………………………………… 12

3.1. Kesimpulan …………………………………………………………………………. 12

3.2. Kritik dan saran ………………………………………………………………………… 12

DAFTAR PUSTAKA …………………………………………………………………………… 13

2
 BAB I
PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di dalam
protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan protein.
Enzim mempunyai dua fungsi pokok sebagai berikut.

1. Mempercepat atau memperlambat reaksi kimia.

2. Mengatur sejumlah reaksi yang berbeda-beda dalam waktu yang sama.
Enzim terdiri dari apoenzim dan gugus prostetik. Apoenzim adalah bagian enzim yang
tersusun atas protein. Gugus prostetik adalah bagian enzim yang tidak tersusun atas protein.
Gugus prostetik dapat dikelompokkan menjadi dua yaitu koenzim (tersusun dari bahan organik)
dan kofaktor (tersusun dari bahan anorganik).

1.2 Rumusan Masalah

1. Pengertian enzim dan koenzim.

2. Karakteristik, nomenklatur, serta factor yang dipergunakan dalam pengujian kerja enzim.
3. Peranan dan sifat-sifat enzim.
4. Faktor yang mempengaruhi kecepatan reaksi kimia pada ezim.
5. Bagian-bagian fungsional molekul enzim.
6. Sistem penamaan enzim.

1.3 Tujuan Pembahasan

Makalah ini disusun dalam bertujuan untuk :

1. Memenuhi kewajiban tugas kelompok mata kuliah Biokimia.

2. Mengetahui tentang enzim dan koenzim.

3
 BAB II
PEMBAHASAN

2.1 Pengertian Enzim dan Koenzim

Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di dalam

protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan protein.
Molekul enzim biasanya berbentuk bulat (globular), sebagian terdiri atas satu rantai polipeptida
dan sebagian lain terdiri lebih dari satu polipeptida.

Contoh enzim: ribonuklease, suatu enzim yang mengkatalisa hidrolisa RNA (asam
poliribonukleat); sitokrom, berperan dalam proses pemindahan electron; tripsin; katalisator
pemutus ikatan peptida tertentu dalam polipeptida.

Enzim disintesis dalam bentuk calon enzim yang tidak aktif, kemudian diaktifkan dalam
lingkungan pada kondisi yang tepat. Misalnya, tripsinogen yang disintesis dalam pankreas,
diaktifkan dengan memecah salah satu peptidanya untuk membentuk enzim tripsin yang aktif.
Bentuk enzim yang tidak aktif ini disebut zimogen.
Enzim berperan secara lebih spesifik dalam hal menentukan reaksi mana yang akan
dipacu dibandingkan dengan katalisator anorganik sehingga ribuan reaksi dapat berlangsung
dengan tidak menghasilkan produk sampingan yang beracun.
Enzim tersusun atas dua bagian. Apabila enzim dipisahkan satu sama lainnya
menyebabkan enzim tidak aktif. Namun keduanya dapat digabungkan menjadi satu, yang
disebut holoenzim. Kedua bagian enzim tersebut yaitu apoenzim dan koenzim.

1. Apoenzim
Apoenzim adalah bagian protein dari enzim, bersifat tidak tahan panas, dan berfungsi
menentukan kekhususan dari enzim. Contoh, dari substrat yang sama dapat menjadi
senyawa yang berlainan, tergantung dari enzimnya.
2. Koenzim
Koenzim disebut gugus prostetik apabila terikat sangat erat pada apoenzim. Akan tetapi,
koenzim tidak begitu erat dan mudah dipisahkan dari apoenzim. Koenzim
bersifattermostabil (tahan panas), mengandung ribose dan fosfat. Fungsinya menentukan
sifat dari reaksinya. Misalnya, Apabila koenzim NADP (Nicotiamida Adenin Denukleotid
Phosfat) maka reaksi yang terjadi adalah dehidrogenase. Disini NADP berfungsi sebagai
akseptor hidrogen.
Koenzim dapat bertindak sebagai penerima/akseptor hidrogen, seperti NAD atau donor
dari gugus kimia, seperti ATP (Adenosin Tri Phosfat).

Enzim mempunyai dua fungsi pokok sebagai berikut.

1. Mempercepat atau memperlambat reaksi kimia.

2. Mengatur sejumlah reaksi yang berbeda-beda dalam waktu yang sama.

4
2.2 Karakteristik Enzim

Setiap struktur (senyawa maupun molekul tertentu) yang berbeda, selalu mempunyai sifat-
sifat khas masing-masing. Selama menjalankan fungsinya tersebut, enzim memiliki sifat-sifat
sebagai berikut:

1. Enzim sebagai biokatalisator suatu reaksi

Enzim berfungsi mempercepat reaksi kimia atau sebagai penyebab dimulainya suatu
proses reaksi kimia dalam sel. Proses percepatan reaksi kimia oleh enzim dengan cara
menurunkan energi aktivasinya. Kemampuan enzim untuk memulai reaksi ikut berekasi dan
terbentuk kembali, pada akhir reaksi kimia itulah yang dapat mendorong berkurangnya
penggunaan energi aktivasi pada awal reaksi kimia. Contoh :saat amilase mempercepat reaksi
perombakan amilum, amilase tidak bereaksi dengan substrat menjadi bentuk lain (bentuknya
tetap), sehingga amilase dapat berfungsi kembali.

2. Enzim bekerja secara spesifik atau khusus

Reaksi kimia yang ada di dalam sel sangat banyak sekali. Namun enzim yang berperan
sebagai biokatalisator dalam reaksi tersebut hanya bekerja pada substrat tertentu saja, tidak
dapat sembarang substrat. Enzim tertentu hanya mengkatalis reaksi kimia tertentu saja.
Contoh: Enzim ptialin mengkatalis reaksi pengubahan zat tepung menjadi maltosa, enzim
katalse hanya bekerja pada substrat H2O2(Hidrogen Peroksida), enzim maltase hanya dapat
memecah maltosa menjadi glukosa saja.

3. Protein
Enzim adalah suatu protein sehingga sifat-sifat enzim sama dengan protein, yaitu
dipengaruhi oleh suhu dan pH. Suhu akan berpengaruh pada bagian apoenzim (protein aktif),
dimana pada suhu yang rendah protein akan mengalami koagulasi dan pada suhu yang tinggi
akan menyebabkan denaturasi. Potensial Hidrogen (pH) mempengaruhi enzim pada bagian
protein terutama pada gugus karboksilat dan gugus amin pada asam amino penyusun
proteinnya.

4. Enzim dapat bekerja secara bolak balik (reversibel)

Sebagian besar reaksi kimia dalam tubuh organisme (biokimiawi) bersifat reversibel.
Demikian juga kerja enzim sebagai biokatalisator. Artinya, enzim dapat mengkatalis reaksi maju
maupun reaksi kebalikannya. Dengan demikian, enzim tidak mempengaruhi arah suatu reaksi.
Enzim dapat membentuk senyawa baru maupun menguraikan suatu senyawa baru tersebut
menjadi senyawa lain. Contoh: enzim lipase mengubah gliserol dan asam lemak menjadi lemak.
Enzim lipase juga dapat mengubah lemak menjadi gliserol dan asam lemak.

5. Bekerja cepat
Enzim dapat bekerja cepat . Sifat kerja enzim ini disebabkan enzim hanya berfungsi
untuk menurunkan energi aktifasi pada awal reaksi kimia dalam sel.

6. Kerja enzim dipengaruhi oleh lingkungan

Lingkungan yang dimaksud adalah suhu, pH, dan zat penghambat (inhibitor).
a. pH
Enzim bekerja optimal pada pH tertentu. Derajat keasaman (pH) yang tidak cocok
pada sifat kerja enzim akan dapat menyebabkan ionisasi dari gugus karboksil dan
amin dari bagian – bagian enzim yang tersusun atas protein (apoenzim) serta
menyebabkan denaturasi. Dengan demikian, terjadi perubahan struktur enzim dan
tidak dapat bekerja dengan baik.

5
 Contoh : Enzim Lipase, pH optimal 5,7 - 7,5
Enzim amilase dalam saliva, pH optimal 6,9

b. Suhu
Pada suhu tinggi enzim rusak dan pada suhu rendah (0oC atau dibawahnya) enzim
tidak bekerja meski tidak rusak. Pada suhu yang rendah sisi aktif (protein) yang terdiri
dari apoenzim akan mengalami koagulasi. Sementara itu, pada suhu yang tinggi
bagian ini akan mengalami denaturasi.

c. Inhibitor (Zat penghambat)

Inhibitor mempunyai struktur mirip substrat dan dapat bergabung dalam reaksi
enzimatik, sehingga aktivitas enzim menjadi terganggu. Inhibitor yang menghambat
kerja enzim pada sisi aktif disebut inhibitor kompetitif, sedangkan yang menghambat
kerja enzim pada sisi pasif disebut inhibitor non kompetitif

2.3 Nomenklatur Enzim

Lebih dari 4500 macam enzim telah ditemukan dalam organism hidup dan mungkin akan
terus bertambah dengan berlanjtunya penelitian. Enzim diberi nama dengan tambahan –
ase dan menunjukkan substrat yang ditindaknya dan tipe reaksi yang dikatalisisnya. Misal,
sitokrom oksidase (enzim respiratoris), mengoksidasi (mengambil satu electron dari satu
molekul sitokrom). Asam malat dehidrogenase, mengambil atom H (mendehidrogenasi) dari
asam malat. Nama umum ini walaupun pendek namun tidak memberikan cukup keterangan
mengenai reaksi yang dikatalisis, juga tidak menerangkan akseptor dari electron atau atom
hydrogen yang diambil itu. International Union of Biochemistry memberi nama lebih panjang
tetapi lebih deskriptif. Misalnya sitokrom oksidase dinamakan sitokrom o : O 2 oksidoreduktase,
yang menunjukkan bahwa sitokrom tertentu, yang elektronnya diambil itu adalah tipe c dan
molekul oksigen adalah akseptor electron. Asam malat dehidrogenase dinamakan L-malat,
NAD oksidoreduktase, menunjukkan bahwa enzim itu khas untuk ionisasi bentuk L dan asam
malat dan molekul NAD adalah akseptor atom hydrogen.

2.4 Faktor yang dipergunakan dalam pengujian kerja enzim

1. Suhu
reaksi yang dikatalisis oleh enzim akan meningkat seiring dengan kenaikan suhu 0 - 35
derajad celcius. Secara umum kenaikan 10 derajad celcius maka kecepatan reaksi menjadi dua
kali lipatnya dalam batas suhu yang wajar. Suhu ideal kerja enzim adalah 30 – 40 oC, dengan
suhu optimum 36 oC. Dibawah atau diatas suhu tersebut kerja enzim lemah bahkan mengalami
kerusakan. Enzim akan menggumpal (denaturasi) dan hilang kemampuan katalisisnya jika
dipanaskan.

2. Logam berat
Logam berat seperti Ag, Zn, Cu, Pb dan Cd, menyebabkan enzim menjadi tidak aktif.

3. Logam

6
 Aktivitas enzim meningkat jika bereaksi dengan ion logam jenis Mg, Mn, Ca, dan Fe.

4. pH
Enzim bekerja pada pH tertentu, enzim hanya dapat bekerja pada pH yang ideal. Enzim
Ptialin hanya dapat bekerja pada pH netral, enzim pepsin bekerja pada pH asam sedangkan
enzim tripsin bekerja pada pH basa. Bagan kerja enzim dan pengaruhnya terhadap pH

5. Konsentrasi
Semakin tinggi konsentrasi enzim maka kerja waktu yang dibutuhkan untuk suatu reaksi
semakin cepat, sedangkan kecepatan reaksi dalam keadaan konstan
Semakin tinggi konsentrasi substrat, semakin cepat kerja enzim, tapi jika kerja enzim telah
mencapai titik maksimal, maka kerja enzim berikutnya akan konstans.

6. Faktor dalam (faktor internal)

vitamin dan hormon berpengaruh terhadap aktivitas kerja enzim. Hormon tiroksin
merupakan hormon yang mempengaruhi proses metabolisme tubuh. semakin tinggi konsentrasi
hormon tiroksi yang dihasilkan oleh kelenjar tiroid, makan semakin cepat proses metabolisme
dalam tubuh, demikian sebaliknya. Vitamin dalam tubuh berfungsi sebagai alat pengaturan
seluruh proses fisiologi dalam tubuh.

7. keberadaan Aktivator dan inhibitor

Aktivaor merupakan molekul yang mempermudah ikatan enzim antara enzim dengan dan
substrat. Inhibitor merupakan molekul yang menghambat ikatan antara enzim dengan substrat.
Ada dua macam inhibitor yaitu:
a. Inhibitor kompetitif
adalah inhibitor yang kerjanya bersaing dengan substrat untuk mendapatkan sisi aktif
enzim.
b. Inhibitor non kompetitif
adalah inhibitor yang melekat pada tempat selain sisi aktif sehingga bentuk enzim
berubah dan substrat tidak dapat melekat pada enzim.

2.5 Teori cara kerja enzim atau katalitik enzim

1. LOCK AND KEY THEORY (TEORI GEMBOK-ANAK KUNCI)

Sesuai dengan namanya, cara kerja enzim menurut teori ini mirip dengan mekanisme
kunci dan anak kunci. Dalam hal ini, enzim diibaratkan sebagai kunci gembok yang bersifat
aktif, sedangkan substrat diibaratkan sebagai anak kuncinya. Substrat akan memasuki enzim
seperti layaknya anak kunci yang memasuki kunci gembok. Pada proses selanjutnya, substrat
akan diubah menjadi produk. Pada tahap selanjutnya, sisi aktif enzim akan melepaskan produk
dan siap menerima substrat baru yang lain.
Sisi aktif enzim pada das arnya mengandung sejumlah kecil asam amino sehingga hanya
molekul dengan bentuk tertentulah yang bisa menjadi substrat bagi enzim.

2. INDUCED FIT THEORY

7
 Pada teori ini, cara kerja enzim adalah dengan cara melakukan penyesuaian bentuk
supaya bisa berikatan dengan substrat. Tujuan dari penyesuaian bentuk ini adalah untuk
meningkatkan kecocokan dengan substrat sehingga membuat ikatan enzim dan substrat
menjadi lebih reaktif. Sisi aktif molekul enzim akan menjadi tempat melekatnya substrat
sehingga bisa membentuk molekul kompleks enzim - substrat. Molekul enzim akan berubah ke
bentuk semula setelah produk dihasilkan dan siap untuk menerima substrat baru yang lain lagi.

2.6 SIFAT-SIFAT ENZIM

a. Enzim mengalami denaturasi/kerusakan pada temperatur tinggi.

b. Efektif dalam jumlah kecil.
c. Tidak berubah pada waktu reaksi berlangsung.
d. Tidak memengaruhi keseimbangan, tetapi hanya mempercepat reaksi.
e. Spesifik untuk reaksi tertentu.

2.7 PERANAN ENZIM

Terdapat berbagai macam peranan atau Fungsi dari pada enzim yakni :

1. Reduksi, yaitu reaksi penambahan hydrogen, electron atau pelepasan oksigen.

2. Dehidrasi yaitu pelepasan molekul uap air (H20).
3. Oksidasi yaitu reaksi pelepasan molekul hydrogen, electron atau penambahan oksigen
4. Hidrolisis yaitu reaksi penambahan H20 pada suatu molekul dan diikuti pemecahan
molekul pada ikatan yang ditambah H20.
5. Deminase yaitu reaksi pelepasan gugus amin (NH2)
6. Dekarbolisasi yaitu reaksi pelepasan CO2 dan gugusan karbosil.
7. Fosforilasi yaitu reaksi pelepasan fosfat.

2.8 FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KECEPATAN REAKSI KIMIA PADA ENZIM

Perubahan konsentrasi pereaksi per satuan waktu dapat dimanipulasi agar lebih cepat
atau lebih lambat, bahkan reaksi dihentikan. Untuk melakukan manipulasi kecepatan reaksi,
Anda perlu mengetahui faktor-faktor apa yang dapat memengaruhi kecepatan sutau reaksi.
Faktor-faktor tersebut yaitu :

1. Pengaruh molaritas terhadap laju reaksi

Pada pembahasan sebelumnya, kita telah belajar faktor ukuran partikel zat padat yang
berpengaruh terhadap laju reaksi. Jika yang direaksikan dalam larutan, maka faktor yang
mempengaruhi laju reaksi adalah molaritas. Suatu larutan dengan molaritas tinggi tentu
mengandung molekul-molekul yang lebih rapat dibandingkan dengan molaritas larutan rendah.
Larutan dengan molaritas tinggi merupakan larutan pekat dan larutan dengan molaritas rendah
merupakan larutan encer. Pada larutan pekat, letak molekulnya rapat sehingga sering terjadi
tumbukan dibandingkan dengan larutan encer. Itulah sebabnya, jika molaritas larutan yang
direaksikan semakin besar, maka laju reaksinya juga semakin besar.

8
2. Pengaruh ukuran partikel terhadap laju reaksi
Dengan semakin kecil ukuran suatu materi, maka mengandung arti memperluas
permukaan sentuh materi tersebut. Bayangkan. Jika kalian mempunyai benda berbentuk kubus
dengan ukuran rusuk panjang, lebar, dan tinggi sama, yaitu 1 cm. Berapa luas permukaan
kubus tersebut? Secara matematika dapat dihitung bahwa luas permukaan kubus sebesar 6
kali luas sisinya. Karena kubus mempunyai 6 sisi yang sama, maka jumlah luas permukaannya
adalah 6 × 1 cm × 1 cm = 6 cm2. Sekarang jika kubus tersebut dipotong sehingga menjadi 8
buah kubus yang sama besar, maka keempat kubus akan mempunyai panjang, lebar, dan
tinggi masing-masing 0,5 cm. Luas permukaan untuk sebuah kubus menjadi 6 × 0,5 cm × 0,5
cm = 1,5 cm2. Jumlah luas permukaan kubus menjadi 8 × 1,5 cm2 = 12 cm2. Jadi, dengan
memperkecil ukuran kubus, maka luas permukaan total menjadi semakin banyak. Hitunglah jika
kubus diperkecil menjadi kubus-kubus yang lebih kecil sehingga ukuran rusuknya menjadi 1
mm.

3. Pengaruh suhu terhadap laju reaksi

Pernahkah kalian minum es teh? Mengapa es teh dibuat dari air teh panas ditambah gula
baru kemudian diberi es batu? Mengapa tidak dari air teh dingin baru ditambah gula? Jika
kalian tanyakan hal itu kepada penjual es teh tentu akan dijawab bahwa gula akan lebih cepat
larut dalam air panas dibandingkan dengan air dingin, mengapa? Demikian halnya dengan
reaksi kimia. Reaksi kimia cenderung berlangsung lebih cepat pada suhu yang lebih tinggi.
Demikian pula sebaliknya, kita juga bisa memperlambat reaksi dengan menurunkan suhu. Misal
proses pembusukan makanan atau buah-buahan dapat diperlambat dengan mendinginkannya
di lemari es atau freezer. Mengapa dengan semakin tinggi suhu, laju reaksi semakin cepat?
Suhu mempunyai hubungan linear dengan gerakan molekul. Jika suhu semakin tinggi, maka
molekul-molekul dalam materi akan semakin cepat bergerak. Akibatnya frekuensi terjadinya
tumbukan semakin besar. Hal ini dapat mempercepat laju reaksi.

4. Pengaruh Katalis terhadap laju reaksi

Katalisator merupakan zat yang mampu mempengaruhi laju reaksi. Dalam kerjanya
katalisator akan ikut bereaksi dengan zat-zat reaktan, tetapi diakhir proses
reaksi katalisator tersebut akan memisah kembali. Katalis ada dua macam, yaitu katalis yang
bersifat positif dan katalis negatif. Katalis bersifat positif dapat mempercepat laju reaksi. Katalis
bersifat negatif merupakan katalisator yang memperlambat laju reaksi, katalisator ini dinamakan
inhibitor.
Adanya katalis positif dalam reaksi kimia mengakibatkan energi aktivasi reaksi semakin
kecil. Dengan demikian, kemungkinan terjadinya reaksi semakin besar. Bayangkan jika kalian
ingin menuju suatu tempat yang dihalangi sebuah gunung. Jalan yang satu harus mendaki
gunung, sedangkan jalan yang lain melewati terowongan yang menembus gunung, mana yang
lebih cepat? Jalan yang harus mendaki gunung digambarkan sebagai jalan tanpa katalis,
sedangkan jalan melalui terowongan adalah jalan dengan katalis. Dalam hal ini terowongan
merupakan suatu katalis.

9
2.9 SISTEM PENAMAAN ENZIM
Nama enzim sering kali diturunkan dari nama substrat ataupun reaksi kimia yang ia
kataliskan dengan akhiran -ase. Contohnya adalah laktase, alkohol
dehidrogenase (mengatalisis penghilangan hidrogen dari alkohol), dan DNA polimerase.
International Union of Biochemistry and Molecular Biology telah mengembangkan suatu
tatanama untuk enzim, yang disebut sebagai nomor EC; tiap-tiap enzim memiliki empat digit
nomor urut sesuai dengan ketentuan klasifikasi yang berlaku. Nomor pertama untuk klasifikasi
teratas enzim didasarkan pada ketentuan berikut:
 EC 1 Oksidoreduktase: mengatalisis reaksi oksidasi/reduksi
 EC 2 Transferase: mentransfer gugus fungsi
 EC 3 Hidrolase: mengatalisis hidrolisis berbagai ikatan
 EC 4 Liase: memutuskan berbagai ikatan kimia selain melalui hidrolisis dan oksidasi
 EC 5 Isomerase: mengatalisis isomerisasi sebuah molekul tunggal
 EC 6 Ligase: menggabungkan dua molekul dengan ikatan kovalen

Tata Nama Enzim

Pada saat baru beberapa enzim yang dikenal, penamaan enzim dilakukan tanpa
memperhatikan acuan tertentu seperti emulsin, ptyalin. Penamaan tersebut tidak memberikan
informasi yang jelas. Setelah makin banyak enzim ditemukan, enzim-enzim tersebut
diidentifikasi dengan penambahan akhiran ase pada nama substrat yang dikatalisisnya.
Sebagai contoh misalnya enzim yang mengkatalisis pemecahan lipid (hidrolisis lipid = lipos)
disebut lipase; Enzim yang menggunakan pati (amilum = amylos) sebagai substratnya disebut
amilase.
Seiring dengan perkembangan zaman, dimana makin banyak enzim yang ditemukan, para
ahli biokimia berpendapat penamaan tersebut tidak memadai, ketika ditemukan berbagai enzim
yang mengatalisis reaksi yang berbeda terhadap substrat yang sama. Misalnya ada beberapa
enzim yang menggunakan glukosa 6 fosfat sebagai substrat yaitu fosfo heksosa isomerase,
glukosa 6 fosfatase, glukosa 6 fosfat dehidrogenase dan fosfoglukomutase. Kenyataan tersebut
dapat membingungkan, karena memberi nama yang sama pada enzim-enzim yang berbeda.
Pada perkembangan berikutnya, akhiran -ase tetap digunakan, tetapi lebih ditekankan pada tipe
reaksi yang dikatalisisnya (digunakan sebagai akhiran jenis reaksi yang dikatalisisnya). Sebagai
contoh, enzim dehidrogenase mengatalisis pengeluaran hidrogen, sementara enzim transferase
mengatalisis reaksi pemindahan gugus.
Dengan semakin banyaknya enzim yang ditemukan, ketidakjelasan juga semakin tak
terelakkan, dan kerap kali tidak jelas enzim mana yang tengah dibicarakan oleh seorang
penyelidik. Untuk mengatasi permasalahan ini, International Union of Biochemistry (IUB) telah
menyusun sebuah sistem yang kompleks tetapi tidak meragukan bagi peristilahan enzim yang
didasarkan pada mekanisme reaksi, tetapi nama yang lebih pendek dan sudah sering
digunakan sebelumnya tetap digunakan dalam buku ajar dan laboratorium klinik.

Sistem penamaan enzim menurut IUB berdasarkan 4 kaidah pokok, yaitu:

1. Enzim dibagi menjadi enam klas, berdasarkan jenis reaksi yang dikatalisisnya, masing-
masing di bagi lagi menjadi 4-13 subklas.

2. Nama enzim terdiri atas 2 bagian. bagian pertama menunjukkan substrat, sedangkan
bagian kedua menunjukkan tipe reaksi yang dikatalisisnya, ditambah akhiran –ase.

10
 Contoh: 1.1.1.1 Alkohol: NAD oksidoreduktase = alkohol dehidrogenase yang
mengkatalisis di bawah ini:

Alkohol + NAD+ -------+ aldehid atau keton + NADH + H+

Sebagai substrat enzim tersebut adalah alkohol, NAD+ bertindak sebagai ko-substrat,
sedangkan oksidoreduktase menunjukkan bahwa enzim tersebut mengkatalisis reaksi
oksidasi-reduksi.

3. Apabila diperlukan informasi tambahan, untuk menjelaskan reaksi, dapat dituliskan

dalam tanda kurung pada bagian akhir.
Sebagai contoh misalnya, enzim yang mengatalisis reaksi L-malat + NAD+ piruvat +
CO2 + NADH + H + diberi nama 1.1.1.37 L-malat: NAD+ oksidoreduktase
(dekarboksilasi). Enzim yang dimaksud mengkatalisis reaksi oksidasi reduksi yang
disertai dengan pelepasan CO2 (dekarboksilasi).
Bandingkanlah dengan enzim 1.1.1.37 L-malat: NAD+ oksidoreduktase yang
mengkatalisis reaksi berikut ini:
L Malat: NAD+ → Oksaloasetat + NADH + H+
Reaksinya adalah dehidrogenase, tanpa disertai dekarboksilasi.

4. Setiap enzim mempunyai nomor kode (EC) yang terdiri dari 4 nomor. Nomor pertama
menunjukkan klas enzim yang bersangkutan (digit pertama), subklas (digit kedua), dan
subsubklas (digit ketiga). Digit keempat adalah untuk enzim spesifik. Sebagai contoh
misalnya enzim dengan EC 2.7.1.1. Enzim tersebut termasuk ke dalam klas 2
(transferase: lihat pembagian klas enzim), subklas 7 (transfer fosfat), subsubklas 1
(alkohol merupakan aseptor fosfat). Digit terakhir menunjukkan enzim yang
bersangkutan, yaitu heksokinase atau ATP: D-heksosa 6-fosfotrasferase, sebuah enzim
yang mengatalisis pemindahan fosfat dari ATP ke gugus hidroksil pada atom karbon
keenam molekul glukosa.
D-Glukosa + ATP -> D-Glukosa-6-Fosfat + ADP

11
 BAB III
PENUTUP

3.1 Kesimpulan

Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di dalam

protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan protein.

Enzim mempunyai dua fungsi pokok, yaitu

1. Mempercepat atau memperlambat reaksi kimia
2. Mengatur sejumlah reaksi yang berbeda-beda dalam waktu yang sama.

Enzim tersusun atas dua bagian, yaitu

1. Apoenzim adalah bagian protein dari enzim, bersifat tidak tahan panas, dan berfungsi
menentukan kekhususan dari enzim.
2. Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau
elektron dari satu enzim ke enzim lainnya.
Koenzim bersifat termostabil (tahan panas), mengandung ribose dan fosfat.

3.2 Kritik dan Saran

Demikianlah makalah yang berjudul “ENZIM DAN KOENZIM” kami buat dengan harapan
makalah ini dapat bermanfaat bagi pembaca sekalian. Mohon maaf bila ada kesalahan dalam
penulisan, kami menyadari bahwa banyak kekurangan dalam pembuatan makalah ini. Maka
kami harap kritik dan saran yang membangun dari pembaca. Akhir kata kami sampaikan Terima
Kasih.

12
 DAFTAR PUSTAKA


 http://belajar-indah.blogspot.com/2009/08/pengertian-enzim.html
 http://id.wikipedia.org/wiki/Enzim
 http://matahati99.blogspot.com/2012/01/sifat-sifat-enzim.html#.UTwYRLean9w
 http://husnulfitrihasibuan.blogspot.com/2010/09/enzim-dan-nomenklatur.html

13