PROTEINAS EN LOS ALIMENTOS

PROTEINAS EN LA LECHE

CASEINA

Caseína es el nombre de un grupo de proteínas constituyente de las proteínas en leche.

Las Caseínas están presentes en toda leche animal, incluyendo leche humana. En leche
de vaca casi el 80% de las proteínas son caseínas, o alrededor de 26 g*l -1 de la leche.

Las Caseínas son divididas en cuatro sub-grupos caseina as-, as2-, ß- y ?. Las cuatro son
muy heterogéneas y consisten de cada 2-8 variantes de genes diferentes. Estas variantes
difieren entre sí solo por unos pocos aminoácidos. Caseínas a - y ß tienen en común que
los aminoácidos están esterificados por acido fosfórico. Este ácido fosfórico une calcio (que
es abundante en leche) para formar enlaces entre y dentro de las moléculas.

Esto hace que las caseínas fácilmente formen varios

polímeros con el mismo o diferente tipo de caseínas.
Debido a la abundancia de grupos fosfatos y sitios
hidrofóbicos en la molécula de caseína, las
moléculas de polímeros formados por la caseína son
muy especiales y estables. Los polímeros son
construidos por cientos y miles de moléculas
individuales y forman una solución coloidal que da el
color blanco de la leche. Estas moléculas complejas
son conocidas como miscelas de caseínas. Las
Miscelas de caseína mostradas en la figura 1
consisten de un complejo de sub-miscelas de un
diámetro de 10 a 15 nm (1 nanometro es igual a 10-
9 m ). Un tamaño medio de miscelas consiste de

alrededor de 400 a 500 sub-miscelas y pueden ser de un largo de 0.4 micrometros (0.0004
mm).

Proteínas de suero de la leche

Proteína de suero es el nombre comúnmente aplicado a proteínas de suero de leche, pero

técnicamente solo contiene las proteínas presentes en suero, obtenida durante la
fabricación de queso. Si la caseína es removida desde leche desnatada por adición de ácido
mineral, allí hay un grupo de restos de proteínas en solución que son llamadas proteínas
de suero de leche. Estas son muy similares a las verdaderas proteínas de suero, de ahí el
nombre común.

Proteínas de suero forman aproximadamente el 20% de la fracción de proteínas en leche.

Las proteínas de suero son muy solubles y pueden ser separadas en los siguientes sub-
grupos:

 a-lactoalbumina
 ß-lactoglobulina
 Albumina de suero de sangre
 Immunoglobulinas
  Proteínas miscelaneas y polipéptidos

Proteínas de suero en general y a-lactoalbumina en particular tiene muy alto valor

nutricional. Su composición aminoácido está muy cerca del que es considerado como un
grado óptimo biológico. Proteínas de suero derivadas son extensamente usadas en la
industria de alimentos. Las proteínas de suero desnaturalizadas durante calentamiento
causan la agregación de las proteínas de suero principalmente con las miscelas de caseína.

Las proteínas de suero son aisladas a una escala industrial por tecnología de membranas.
a-Lactoalbumina

Esta proteína puede ser considerada por ser la típica proteína de suero. Está presente en
la leche de todos los mamíferos.

ß-Lactoglobulina

Esta proteína es encontrada solo en mamiferos

(animales hoofed) y es el mayor componente de
proteínas de suero en leche de vacas. Si la leche
es calentada sobre 60°C, se inicia la
desnaturalización donde la reactividad del
aminoácido de azufre de la ß -lactoglobulin juega
un rol importante. A altas temperaturas los
componentes sulfurados son gradualmente
liberados. Estos componentes sulfurados son en
parte responsables de los sabores a cocido de la
leche tratada con calor.

Inmunoglobulina

Las inmunoglobulinas juegan un rol importante en la protección

del animal recién nacido (o humano) contra bacterias y
enfermedades.

Lactoferrina

Lactoferrina es una
glicoproteina que
pertenece al
transportador de fierro o la familia transferrina.
Esto fue originalmente aislado desde leche
bobina, pero está también presente en la leche de
otros animales. Además se encuentra en las
secreciones exocrinas de mamíferos.La
lactoferrina es considerada una proteína
multifunctional o multi-tareas. Esta parece jugar
varios papeles biológicos. Debido a sus
propiedades de fierro obligatorias, lactoferrina,
como se piensa, desempeña un papel en la respuesta de fierro por mucosa intestinal del
lactante recién nacido. Esta también parece tener actividad antibacterial, antiviral, fungicida,
antiflamatoria, antioxidante e immunomoduladora. Estas actividades están siendo
estudiadas extensamente. Para ver una descripción y estudios corrientes.

Lactoperoxidasa

La lactoperoxidasa ha sido identificada como un agente

antimicrobiano en la leche, la saliva y las lágrimas. La
lactoperoxidasa es un sistema de defensa natural contra
bacterias por la oxidación de iones tiocianato (SCN-) por el
peróxido de hidrógeno. Estas están presentes en fluidos
biológicos y junto con lactoperoxidasa son llamados los
sistemas lactoperoxidasas (LP-s). LP-s tiene probado
ambos efectos bactericida y bacteriostatico para una gran variedad de microorganismos,
no teniendo efecto sobre las proteínas y enzimas de los organismos que lo producen.

Proteínas Menores.

Proteínas de la membrana

Las Proteínas de las membranas son un grupo de proteínas que forman una capa
protectora alrededor de los glóbulos de grasa, para estabilizar la emulsión de gotitas de
grasa en leche. Algunas de las proteínas contienen residuos de lípidos y son llamados
lipoproteínas. Las proteínas globulinas de la membrana son la fracción más pequeña de las
proteínas en la leche, aproximadamente 1.5% de la fracción total de proteínas.

Los lípidos y los aminoácidos hidrofóbicos de aquellas proteínas hacen que las moléculas
dirijan sus sitios hidrofóbicos hacia la superficie de grasa, mientras que las partes menos
hidrófobas son orientadas hacia el agua. Enzimas fosfolipídicas y lipolíticas en particular
son absorbidas dentro la estructura de la membrana.
Las Enzimas en la Leche

Las enzimas en la leche vienen igual desde el animal productor de leche o de las bacterias
presentes en la leche. Estas, enzimas bacterianas, varían en el tipo y la abundancia según
la naturaleza y el tamaño de la población bacteriana y no son consideradas aquí. Varias de
las enzimas de la leche son utilizadas para pruebas de calidad y control. Entre las más
importantes están peroxidasas, fosfatasas y lipasas.

Lactoperoxidasas

Las Peroxidasas transfieren oxigeno desde peroxido de hidrogeno (H 2O2) a otras

sustancias fácilmente oxidables. Esta enzima es inactivada si la leche es calentada a 80°C
por unos pocos segundos, un hecho que puede ser usado para demostrar la presencia o la
ausencia de peroxidasa en la leche y así comprobar si realmente una temperatura de
pasteurización encima de 80 °C ha sido alcanzada. Esta prueba es llamada prueba
peroxidasa Storch's.
Fosfatasa

La Fosfatasa tiene la propiedad y capacidad de dividir ciertos ésteres de ácido fosfórico en

ácido fosfórico y sus alcoholes correspondientes. La presencia de fosfatasa en la leche
puede ser detectada por adición de ésteres de ácido fosforico y un reactivo que cambia el
color cuando reacciona con el alcohol liberado. Un cambio en el color revela que la leche
contiene fosfatasa. Las fosfatasa es destruida por pasteurización ordinaria ( 72°C por 15-
20 segundos) entonces la prueba de fosfatasa puede ser utilizada para determinar si la
temperatura de pasteurización ha sido lograda.

Lipasas

Las Lipasas dividen la grasa en glycerol y ácidos grasos libres. Excesos de ácidos grasos
libres en la leche y los productos de ésta dan lugar a un sabor rancio. La acción de estas
enzimas parece en muchos casos ser muy débil, aunque la leche de ciertos animales puede
mostrar fuerte actividad de lipasa. La cantidad de lipasa en la leche se cree que aumenta
hacia el final del ciclo de lactancia. No ocurren reacciones entre la leche, las lipasas y la
grasa mientras la superficie de los glóbulos de grasa permanece intactos, pero en cuanto
la superficie es destruida la enzima tiene la oportunidad para encontrar un sustrato y se
liberan los ácidos grasos. Cuando la leche ha sido bombeada en frío con una bomba
defectuosa o después de homogenización de leche fría sin pasteurización los ácidos grasos
libres son formados inmediatamente. Los ácidos grasos y algunos otros productos de esta
reacción enzimática dan una rancidez al producto.

PROTEINAS EN LA CARNE

CARNOSINA

La carnosina (beta-alany L- histidina), es un dipéptido que se encuentra de forma natural

en músculo, cerebro y otros tejidos inervados, en animales y humanos. A menudo se le
llama neuropéptido, debido a sus propiedades protectoras de la masa cerebral. Se forma
mediante un proceso en el que está implicada
la enzima carnosina sintetasa, que une los
aminoácidos alanina e histidina. Este proceso
tiene lugar principalmente en músculos y
cerebro y se mantiene en equilibrio gracias a
las carnisinasas, que son enzimas
específicas, destinadas a inactivar la
carnosina en los tejidos o en la sangre.

El papel de la carnosina como antioxidante es importante por ser hidrosoluble y por ser
sintetizada en el organismo a medida que es necesitada. La actividad antioxidante de la
carnosina está ligada a la parte imidazólica de su molécula que es capaz de capturar
radicales libres hidroxilo y de inhibir la acción de la mieloperoxidasa impidiendo de esta
manera la conversión del peróxido de hidrógeno a hipoclorito. La carnosina parece actuar
sinérgicamente con la vitamina C y y de hecho la combinación de anserina/carnosina con
vitamina C y ácido ferúlico actúa como un potente antioxidante impidiendo la degradación
de las proteínas y la deformación de los eritrocitos producida por expecies reactivas de
oxígeno.

La capacidad de secuestrar algunos metales de la carnosina, en particular del cobre, y la

participación de este metal en la función del bulbo olfactorio han llevado a la hipótesis de
que la carnosina actúa como un detoxicante neuronal, reducido las concentraciones de
cobre en el cerebro. Aunque se desconoce la base bioquímica de la neurotoxicidad del
cobre, se sabe que altas concentraciones de este metal interfieren con los canales de calcio
de las neuronas, inhiben la actividad enzimática de la Na,K-ATPasa y hace que se fije a
algunas proteínas alterando su estructura y función. Más aún, los iones Cu++ constituyen
una diana para los grupos tioles (-SH) que son capaces de reducirlos a Cu+. Estos, en
presencia de oxígeno molecular son nuevamente oxidados a Cu++, liberando un oxígeno
reactivo que pasa inmediatamente a superóxido.

PROTEÍNAS DEL HUEVO

OVOALBÚMINA:

Corresponde al 54% del peso total del huevo; se trata de una glucoproteína y ha sido
estudiada en forma profunda debido a su fácil separación, presentando 4 grupos -SH y
residuos fosfóricos que son liberados por una fosfatasa. Es muy inestable al calor; de líquida
e incolora, por acción del calor se transforma en una masa sólida y blanca.

Es una proteína
que contiene un
alto porcentaje de
metionina y lisina,
lo que se considera
muy importante por
tratarse de dos
aminoácidos
esenciales en que
son deficientes la
mayoría de los
vegetales.

CONALBÚMINA:

Corresponde al 13% del peso y es una proteína que se

caracteriza por presentar la capacidad de fijar el hierro
de las bacterias. Sus propiedades antibacterianas se
deben a lo señalado ya que al captar el hierro de ellas,
éste no está disponible para el crecimiento bacteriano.

OVOMUCOIDE:

Corresponde al 11% del

peso y tiene la propiedad de inhibir la tripsina; por ello se la
considera como una antienzima. Se trata de un mucoproteído
que contiene una alta concentración de ácido siálico en forma
normal. Los ácidos siálicos son derivados del ácido neuramínico,
el que resulta de la condensación de la D-manosamina y el ácido
pirúvico. Esta proteína es resistente al calor, pero a 100 °C
pierde la propiedad de inhibir la tripsina.

OVOMUCINA:
 Corresponde al 1.5% del peso, contiene un 2% de ácido siálico y presenta propiedades de
hemoaglutinación viril.

AVIDINA:

Es una glucoproteína y corresponde al

0.05%. Es una proteína que ha merecido
mucha atención pues se trata de una
antivitaminica, es antibiotina. Hay que
recordar que la biotina tiene una acción
protectora sobre un aminoácido esencial, el
triptofano, de modo que al complejarse como
ella, el triptofano queda libre pudiendo sufrir
modificaciones.

LISOZIMA:

Se trata de una proteína muy pequeña,

eminentemente básica (contiene arginina, histidina y
lisina). Presenta una acción antibacteriana del tipo N-
acetil-muramidasa (corresponde a una carbohidrasa),
que actúa sobre el muramil presente en la pared
celular de las bacterias, provocando su lisis. Fue
descrita por Fleming y se dice que sin lisozyma el
huevo sería más perecible de lo que es; es destruida
por el calor.

FLAVOPROTEÍNA:

Esta proteína fija, en parte, la riboflavina y es la responsable del color amarillo verdoso de
la clara.

PROTEINAS DEL TRIGO

GLUTEN

Es una glucoproteina, sta proteína está

compuesta de glutenina y gliadina,
representando el 80% de las proteínas
del trigo. Puede obtenerse a partir de la
harina de trigo, avena, cebada y
centeno, mediante un proceso de
lavado del almidón. Se crea una masa
con harina y agua y se lava con
abundante agua. Cuando no se utilizará
con fines alimenticios, puede realizarse
el proceso mediante soluciones salinas.

Al cocerse, el gluten logra

una consistencia firme. Los gases de la fermentación son retenidos en el interior de la
masa, permitiendo que ésta se eleve. Una vez concluida la cocción, la coagulación del
gluten mantiene el bollo sin que se desinfle. El gluten, por lo tanto, aporta la elasticidad de
las masas y panes.

Composición

Las gliadinas y gluteninas son proteínas pertenecientes al grupo de las prolaminas,

llamadas así porque contienen un gran número de restos de los aminoácidos prolina y
glutamina. Se caracterizan por su solubilidad en mezclas de alcohol y agua (60-70 % de
etanol o 50% de isopropanol). Estas proteínas tienen propiedades fisicoquímicas diferentes
debido a su distinta habilidad para formar polímeros. Mientras que las gliadinas son
monoméricas (cadenas polipeptídicas simples), las gluteninas son poliméricas y están
constituidas por dos tipos diferentes de subunidades: las de bajo y alto peso molecular.
Estas subunidades se ensamblan en polímeros gigantes, estabilizados por puentes
disulfuro que las mantienen físicamente unidas entre sí, formando enormes agregados de
tamaño variable. Estas proteínas son las más grandes que se conocen en la naturaleza.

Los dos tipos de prolaminas del trigo le imparten diferentes propiedades a la masa. Las
gliadinas son viscosas y le otorgan extensibilidad, lo que permite que la masa pueda
estirarse, sin cortarse, al aumentar de tamaño durante la fermentación. En cambio, las
gluteninas le confieren elasticidad (o sea, la capacidad de un cuerpo de retornar a su forma
y tamaño original luego de haber sido estirado), evitando que la masa se extienda
demasiado y colapse, ya sea durante la fermentación como en la etapa de cocción.

PROTEINAS DEL MAIZ

ZEINA

ZEÍNA, también llamada como proteína de la prolamina de la proteína del maíz

Su estructura química es el ácido 2-amino está de la cadena polivinílica covalente del

péptido de la forma del enlace de péptido conectando los dos terminales, y tiene carboxyls
y amidogens. El producto está de la formación principal de aminoácidos hidrofóbicos
(valina, lucine, lucine isómero y phenyhlalanine) con la hélice del α y la hoja βpleated.

Sus características físico-químicas presentan el amarillo de las escamas o del polvo

amarillas claras, olor ligero, disuelve fácilmente en el etanol de la acetona 80-92%and de
70-80%, pero no disuelve en agua y etanol absoluto.
BIBLIOGRAFIA

 http://www.food-info.net/es/protein/milk.htm
 http://www.casapia.com/Paginacast/Paginas/Paginasdemenus/MenudeInformaciones/Compleme
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 http://mazinger.sisib.uchile.cl/repositorio/lb/ciencias_quimicas_y_farmaceuticas/penacchiottii01/c
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 http://www.librosmaravillosos.com/introduccionciencia/imagenes/vol02cap14-006.jpg