I.- INTRODUCCIÓN.

Las enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, químicamente son

proteínas como catalizadores, estas actúan en pequeña cantidad y se recuperar
indefinidamente, no llevan a cabo reacciones que sean energéticamente
desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios químicas, sino que
aceleran su consecución.

En su estructura globular, se entrelazan una a más cadenas poli peptídicas que

aportan un pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio activo, o lugar
donde se adhiere el sustrato, y donde se realiza su reacción. Una enzima y u
sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan con exactitud. Las
enzimas son importantes ya que disminuyen la energía de activación,
permitiendo acelerar todo tipo de reacciones químicas, ya que estas son muy
lentas y requieren de mucha más energía. Las enzimas son esenciales en mucho
de los procesos necesarios para la vida, por ejemplo: digerir alimentos, regenerar
tejido, degradar sustancias).

Por tal motivo en el siguiente trabajo nos centraremos en el estudio más profundo
de la estructura importancia y función de las enzimas en los seres vivos, se
espera que el trabajo sea de agrado del lector.

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II.- OBJETIVOS.
2.1 OBJETIVO GENERAL.
- Conocer en su gran magnitud la importancia de las enzimas en los seres
vivos.
2.2. OBJETIVO ESPECÍFICOS.
- Conocer el metabolismo de las enzimas.

- Identificar la función que desempeña las enzimas como catalizadores

biológicos.

- Diferenciar los diferentes tipos de enzimas.

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III. MARCO TEÓRICO.

3.1. BIOCATALIZADORES.
CONCEPTO.
En toda reacción química se produce una transformación de unas sustancias
iniciales o reactivos en otras sustancias finales o productos. Esta transformación
no se verifica directamente, ya que es necesario un paso intermedio en el cual
el reactivo se activa, de forma que sus enlaces se debilitan y se favorece su
ruptura.
Este paso intermedio recibe el nombre de complejo activo y requiere un aporte
de energía, generalmente calor, que se conoce como energía de activación.
Los seres vivos toman la energía que necesitan para sus reacciones metabólicas
de la energía bioquímica que proporciona el ATP. Para economizar el consumo
de ATP utiliza sustancias denominadas biocatalizadores, cuya función es la de
reducir la energía de activación, facilitando así las reacciones.
Los biocatalizadores actúan de dos formas: una fijándose a la sustancia
reaccionante o sustrato, de modo que se debiliten sus enlaces y se favorezca su
ruptura; y otra, atrayendo hacia su superficie a las sustancias reaccionantes, de
modo que su encuentro y su reacción se produzcan más fácilmente.(J.A.
Ballesteros, 1983)
Son sustancias que aceleran la velocidad de las reacciones químicas
economizando el uso de la energía ATP y solo utilizando una pequeña energía
de activación. (J.L. Santillán, 2012)
3.2. TIPOS DE BIOCATALIZADORES
(J.A. Ballesteros, 1983) Existen cuatro tipos de biocatalizadores:
oligoelementos, vitaminas, hormonas y enzimas.
• Oligoelementos: son elementos que se encuentran en pequeñas
cantidades (menos de 0,1%). Los principales son Fe, Cu, Zn, Mn, I, F, etc.
Se obtiene a partir de los alimentos
• Vitaminas: son moléculas de naturaleza proteínica o lipídica, sintetizada
por los seres autótrofos y los microorganismos. Los animales mas
evolucionados deben obtenerlas a través de la dieta vegetal. En ocasiones
las ingieren en forma de provitamina, forma inactiva, que será transformada
posteriormente en vitamina o forma activa.
• Hormonas: son moléculas de naturaleza proteínica o lipídica, sintetizadas
por el propio organismo mediante las glándulas endocrinas. Las hormonas
son repartidas por todo el organismo a través del torrente circulatorio.
• Enzimas: son moléculas estrictamente proteínicas. Se sintetiza en el
propio organismo. Pueden actuar a nivel intracelular, es decir, en las células
donde se han formado, o a nivel extracelular. Las enzimas, a diferencias de
las hormonas, actúan en le mismo lugar donde se segregan.

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Según (J.L. Santillán, 2012) Pueden ser:
Oligoelementos como (Fe, Zn, Mn, I, etc.) se los obtiene a partir de los
alimentos.
Enzimas (Las de mayor importancia),
Hormonas (las que intervienen en el control y funciones de los órganos) y
pigmentos colorantes.
DEFINICIONES
ENZIMAS. Son sustancias orgánicas de naturaleza proteica globular, de elevado
peso molecular, sintetizados en la célula para acelerar sus reacciones,
reduciendo la energía de activación que se requiere para convertir el sustrato en
producto. (J.L. Santillán, 2012)
Las enzimas son biomoléculas especializadas en la catálisis de las reacciones
químicas que tienen lugar en la célula. Son muy eficaces como catalizadores ya
que son capaces de aumentar la velocidad de las reacciones químicas mucho
más que cualquier catalizador artificial conocido, y además son altamente
específicos ya que cada uno de ellos induce la transformación de un sólo tipo de
sustancia y no de otras que se puedan encontrar en el medio de reacción.
(Andión, 2014)

3.3. PROPIEDADES
➢ Son biocatalizadores: al intervenir una reacción, culminada la acción de la
misma no se ve alterada su estructura.
➢ Son específicas: Debido a que son proteínas Globulares. Los Aas que
presentan tienen afinidad molecular o especificidad para un sustrato
(sustancias sobre las que actúan las enzimas. Ej: Glucosa, Lípidos,
proteínas y ácidos nucleicos). Casi podría decirse que para cada sustrato
hay una determinada enzima.
➢ Sensibilidad: Actúan a temperaturas optimas (in vivo: 37°C, in vitro: 25 °C)
Y un pH óptimo, son termolábiles.
➢ Solubles en agua y de elevado peso molecular.
Actúan en pequeñísimas cantidades. Basta una cantidad inapreciable, para que
sean eficientes en alguna reacción. (J.L. Santillán, 2012)
3.4. TIPOS DE ENZIMAS. - Por su estructura molecular:
a) Enzimas simples. La molécula protéica es activa por sí sola. Ej. Las
hidrolasas (Actúan sobre los enlaces glucosídicos, éster, peptídicos y
fosofodiester)
b) Enzimas complejas (Holoenzimas): Apoenzima + Grupo prostético.

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 A veces, un enzima requiere para su función las presencias de sustancias
no proteicas que colaboran en la catálisis: Los cofactores. Los factores
pueden ser iones inorgánicos, se llaman oligoelementos, como el Fe ++,
Mg++, Mn++, Zn++, etc. Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren
cofactores. Cuando el cofactor en una molécula orgánica se llama
coenzima. Cuando cofactores y las coenzimas se encuentran unidos
covalentemente al enzima se llaman prostéticos. La forma catalíticamente
activa del enzima, es decir, la enzima unida a su grupo protético, se llama
holoenzima. La parte proteica de un holoenzima (inactiva) se llama
Apoenzima. De forma que:
La Apoenzima, fracción proteica formada por proteína globular, termolábil, no
dializable responsables de la especifidad enzimática. La Coenzima, son
termoestables, dializables y responsable de la actividad catalítica de la enzima.
(J.L. Santillán, 2012)

3.5. ESTUCTURA ENZIMÁTICA

Dado su condición proteica, está sobreentendida su condición aminoacídica, así
como estas unidades se reúnen en dos grupos.
a) A.as estructurales: Constituyen el cuerpo de la enzima.
b) Sitio o centros activo. En la zona de actividad catalítica, constituida por
regiones de Aas. Entre ellos: A.as de fijación: Formados por Aas que
permiten la unión débilmente con el sustrato. Aas: Encargados de
interaccionar con el sustrato para llevarlo a la condición de producto. (J.L.
Santillán, 2012)

Las enzimas son proteínas globulares

que regulan la mayor parte de las
reacciones metabólicas de los seres
vivos. Son solubles en agua y tienen una
gran difusibilidad en los líquidos
orgánicos.
Según sea su composición molecular, se
distinguen dos tipos de enzima: uno
estrictamente proteico y otro constituido
por la unión mediante enlaces débiles, de
una molécula proteica o apoenzima y un
grupo prostético o cofactor; es tipo recibe
el nombre de holoenzima. (J.A.
Ballesteros, 1983)
Los cofactores pueden ser activadores inorgánicos, es decir, iones metálicos
como Zn ++, Cu ++, Fe ++, Mg ++, Mn ++, k +, Na + O, coenzimas, grupo que
comprende gran número de moléculas orgánicas.

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Coenzima + Apoenzima = Holoenzima.

3.6. APOENZIMA.
La apoenzima es la parte proteica de
una holoenzima, es decir, una enzima que
no puede llevar a cabo su acción catalítica
desprovista de los cofactores necesarios, ya
sean iones metálicos (Fe, Cu, Mg, etc.)
La apoenzima, es por tanto, catalíticamente
inactiva, hasta que se le une el cofactor
adecuado.

Las apoenzimas son proteínas

globulares constituida por tres tipos de
aminoácidos:
• Aminoácidos estructurales, sin
función dinámica.
• Aminoácidos de fijación, encargados
de establecer enlaces débiles con el sustrato.
• Aminoácidos catalizadores, que se unen a dicho sustrato mediante
enlaces covalente, de forma que en dicho sustrato se debilita la estructura
molecular favoreciendo su ruptura.
Los dos últimos tipos de aminoácidos constituyen el centro activo de la enzima.
3.7. COENZIMA.
Las coenzimas son pequeñas moléculas
orgánicas no proteicas que transportan
grupos químicos entre enzimas. A veces se
denominan cosustratos. Estas moléculas son
sustratos de las enzimas y no forman parte
permanente de la estructura enzimática.

Las coenzimas son moléculas de tipo

orgánico que se unen a la apoenzima
dando origen a una molécula activa u
holoenzima.
Las coenzimas no suelen ser
específicas de un solo tipo de
apoenzima, dándose algunos casos
de coenzimas que pueden unirse a mas de 100 tipos de apoenzimas
diferentes, cada una con una funcionalidad especifica.
Las coenzimas suelen alterarse durante la reacción enzimática, pero, una vez
acabada esta, se regeneran rápidamente volviendo a ser nuevamente
funcionales.

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Entre las coenzimas más conocidas se encuentra el NAD (Nicotinamida–adenín-
dinucleótido), el NADP (Fosfato de NAD), el FMN (Flavín- monocleótido), el FAD
(Flavín- adenín- dinucleótido), etc.
Todas ellas pertenecen a enzimas deshidrogenasas, como, por ejemplo, el NAD
que capta hidrógenos transformándose en NADH2 y los transporta hasta un
aceptor final de hidrogeno. Otras coenzimas importantes son la coenzima A
encargada de transferir

Ejemplo de una reacción con la coenzima A (Co A):

Holoenzima.
Una holoenzima es una enzima que está
formada por una apoenzima y un cofactor,
que puede ser un ion o una molécula
orgánica compleja unida (grupo prostético) o
no (una coenzima). En resumidas cuentas,
es una enzima completa y activada
catalíticamente.

3.8.ACTIVIDAD.
En toda reacción
enzimática el sustrato (S)
es convertido en
producto(P); la enzima
(E) se fija al sustrato
facilitando su
transformación en
producto final, de la cual
la enzima se separa
rápidamente para fijarse
a un nuevo sustrato. En
esta reacción la enzima
permanece inalterable:

(E) + (S) (E - S) (P) + (E)

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3.9. MECANISMO DE ACCION:
Las enzimas son polímetros biológicos que catalizan las reacciones químicas
que hacen posible la vida tal como la conocemos. La presencia y el
mantenimiento de un conjunto completo y equilibrado de enzimas son esenciales
por la desintegración de nutrientes a fin de que proporciones energías y bloques
de construcción químicos el montaje de esos bloques de construcción hacia
proteínas DNA, membranas células y tejidos y la utilización de energía para
impulsar la motilidad celular, la función neural y la contracción muscular.
Las deficiencias de la cantidad o la cantidad o la actividad catalítica de enzimas
clave pueden sobrevenir por defectos genéticos, déficit nutricionales o toxinas.
Las enzimas defectuosas pueden producirse por mutaciones genéticas o
infección por virus y bacterias patógenos. Los científicos medios abordan
desequilibrios de la actividad de enzimas al utilizar fármacos para inhibir enzimas
específicas y están investigando la terapia genética como un medio para corregir
déficit de la concentración de enzimas a la función de las mismas.
Además de servir como los catalizadores para todos los procesos metabólicos,
su impresionante actividad catalítica, especificidad para sustrato y estéreo
especificidad permiten a las enzimas desempeñar funciones clave en otros
procesos relacionados con la salud y el bienestar de seres humanos.

3.10. REGULACION DE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

La actividad de una enzima depende de un cierto numero de factores, entre los
cuales están la temperatura el pH, la concentración del sustrato, los activadores,
los inhibidores
A. TEMPERATURA:
Si se suministra a una reacción enzimática energía en forma de calor, al ser
captado por las moléculas es transformada en energía cinética. Ello favorece la
movilidad de estas moléculas y, por tanto, el número de encuentros se
incrementa. Si la temperatura es excesiva, la enzima, cuya estructura es
proteínica, se desnaturaliza perdiendo totalmente sus propiedades, de forma que
la actividad enzimática cesa.
B. pH
Todas las enzimas tienen dos valores límite de pH entre los cuales son efectivas.
Traspasados estos valores, la enzima se desnaturaliza y deja de actuar.
Entre estos dos valores extremos se sitúa un pH en la cual la enzima alcanza
una efectividad máxima: es el llamado pH óptimo. Este es independiente del
punto isoeléctrico de la molécula enzimática, es decir, cuando esta no tiene carga
global, ya que hay tantos radicales ácidos como básicos. El pH óptimo está
condicionado por el tipo de enzima y el sustrato, debido a que el pH influye en el
grado de ionización de los radicales de los aminoácidos que componen el centro

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activo y también en la ionización de los radicales del sustrato. Así, pues, cada
reacción enzimática tendrá su pH óptimo; por ejemplo, la pepsina es más efectiva
sobre la hemoglobina a pH = 2,2 sobre la ovoalbúmina a pH = 1.5.
C. Concentración del sustrato.
En toda reacción enzimático, si se incrementa la concentración del sustrato se
produce un aumento de la velocidad de formación del producto, tendente a
restablecer el equilibrio químico entre la concentración del sustrato y la del
producto. En este proceso la enzima no varía. Se puede explicar considerando
que, al abundar más las moléculas del sustrato, son más probables los
“encuentros” o “choques” entre estas moléculas y las de la enzima.
Si la concentración del sustrato es excesiva la velocidad de reacción no
aumentará, debido a que todas las enzimas están en forma de complejo (E-S).
En ciertos casos se producirá un tipo de inhibición enzimático en que dos
sustratos se unen a la vez a la enzima, inutilizándola.
D. Activadores.
Algunos iones favorecen la unión de la enzima con el sustrato; por ejemplo, la
enzima fosforilasa, que regula la formación de ATP a partir del ADP y grupo
fosfato (H3PO4) y que suele representar como Pi (fosfato inorgánico), se ve
activada por la presencia de iones magnesio Mg -2 Mg -2

Energía + ADP + H3PO4 ATP + H2O

Enzima Fosforilasa
E. Inhibidores.
Hay inhibición cuando disminuye la actividad y la eficacia de una enzima. Las
sustancias distintas del sustrato que tienen este efecto se denominan inhibidores
(I). La inhibición puede ser de dos tipos: irreversible y reversible.
✓ La inhibición irreversible o envenenamiento de la enzima tiene lugar
cuando el inhibidor se fija permanentemente al centro activo inutilizándolo
al alterar su estructura.
✓ La inhibición reversible tiene lugar cuando no se utiliza el centro activo,
si no que se impide su formal funcionamiento. existen dos formas:
competitiva y no competitiva.
La forma de inhibición reversible competitiva se debe a ala presencia de un
inhibidor cuya molécula es lo suficientemente similar al sustrato como para fijarse
a la enzima. Ambas moléculas, inhibidor y sustrato, compiten por la enzima.
En el funcionamiento normal, al producirse la fijación del sustrato, la enzima lo
rompe liberándose rápidamente de los productos. Al fijarse este inhibidor, de la
enzima es incapaz de romperlo y, por tanto, de desembarazarse de el con
facilidad.

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La forma de inhibición reversible no competitiva es debida a un inhibidor que, o
bien actúa sobre el complejo sustrato – enzima haciéndolo fijo, o bien se une a
la enzima impidiendo el acceso del sustrato al centro activo.
3.11. ESPECIFICIDAD.
Los aminoácidos de fijación de una enzima se disponen en el espacio de forma
que pueda establecer enlaces con los radicales de la molécula del sustrato. Esto
origina una cierta especificidad entre enzimas y sustratos, ya que solo existirá
actividad enzimática cuando los radicales de los aminoácidos de fijación
coincidan con los radicales del sustrato de manera que se produzca su unión.
Existen tres tipos de especificidad:
✓ Absoluta. Cuando la enzima reconoce sólo a un único tipo de sustrato.
Por ejemplo, la ATP (D-Fructosa-6-Fosfotransferasa) actúa sólo sobre
la D-fructosa dando D-fructosa-6-fosfato, pero no actúa sobre la L-
fructosa
✓ De grupo. Cuando la enzima reconoce a un grupo de moléculas
similares que poseen a un tipo determinado de enlace. Por ejemplo, la
a-glucosidasa actúa sólo sobre los glúcidos en los que aparece el
enlace glucosídico a
✓ De clase. Cuando la actuación de las enzimas no depende del tipo de
molécula. Sino solamente de del tipo de enlace. Por ejemplo, las
fosfatasas separan los grupos fosfatos (PO4) de cualquier tipo de
molécula.

3.12. EFECTO ALOSTERICO.

Algunas enzimas, frente a pequeños incrementos de algunas sustancias,
aumentan considerablemente la velocidad de reacción. Ello da lugar a graficas
sigmoideas, es decir, en forma de S. Este comportamiento puede explicarse
mediante el llamado efecto alostérico. Dicho efecto considera que estas
enzimas están constituidas por varias subunidades o protómeros. Cada
protómero tiene un centro regulador que, al unirse a una molécula llamada
activador. (En ocasiones el propio sustrato), sufre un cambio en su conformación
que vuelve funcional a su cento activo. Se pasa del estado inhibido(T) al estado
catalítico (R). Esta variación en la conformación implica tambíen de los demás
protómeros, exitándose así todos los centros activos de la enzima. Es la llamada
transmisión aloestérica. Esto implica que un pequeño aumento en la
concentración de una sustancia origine un considerable incremento en la
velocidad de reaccion.
Algunas enzima aloestéricas presentan en cada protómero un centro inhibidor,
al cual puede asociarse una molécula denominaada inhibidor ( generalmente un
producto de la reacción enzimática), que pasa la enzima del estado catalítico (R)
al estado inhibido (T), que no ees funcional.

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 3.13. LAS ENZIMAS Y LAS REACCIONES DE OXIDO-REDUCCIÓN.
Muchas enzimas catalizan reacciones de oxidación-reucción (redox), es decir,
reacciones de transfeencia de electrones. La oxidación es perdida de electrones
y la reducción es la gancias de electrones. Así, un átomo de Fe°, si pierde 2e-
pasa a Fe+2 y se dice que ha oxidado. Para que ello sea posible, estos 2e- han
debido ser acepto por otro átomo. Po ejemplo, un átomo de S° que se reduce a
S-2. Así, a partir de S y Fe se obtiene el sulfuro ferroso Fe+2 S-2.
Las biomoléculas, compuestas esencialmente por carbono (C), se pueden oxidar
mediante dos procedimientos.
•Por pérdida de hidrógenos (H) o deshdrogenación. Esto se debe a que el
carbono es más electronegativo que el hidrogeno atrae hacia su nucleo al
electron del hidrogeno, quedando a reduciendo. Al perder un atomo de
hidrogeno, desaparece el electron y el carbono se oxide.
• Por ganancia de oxígeno u oxigenación. Este se debe a que el oxigeno
es mas electronegativo que el carbono y, por tanto, atrae los electrones
del carbono, quedando éste oxidado. Así, pues para saber si un
compuesto de carbono está más oxidado que otro basta de observar el
número de átomos de hidrogenoy de oxígeno que rodean al átomo de
carbono. Esto puede connfrimarse calculando los estados de oxidación.
Para ello hay que tener en cuenta que el estado de oxidación del
hidrógenos es +1 y el del oxigeno es-2 y que el conjunto he de sumar
cero. En el –COOH el carbono está oxidado en C-3, en el –CHO está
oxidado en C+1, en el > CH2 está reducido en C-2 y en CH3+1 está
reducido en C-3. En las reacciones redox de las biomoléculas las enzimas
actúan como transportadores de electrones. Pasan, pues, por un estado
reducido y otro oxido.
4. CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS.

4.1. OXIDORREDUCTASAS.
Las oxidorreductasas son enzimas que regulan reacciones bioquímicas en las
cuales se producen del sustrato. Son propias de la cadena respiratoria.
Existen 14 subclases, de las cuales destacan las deshidrogas y las oxidasas.
Las deshidrogenasas son enzimas que separan el hidrogeno del sutrato. Son,
por, tanto, oxidantes. coenzimas de este grupo son el NAD,NADP,FAD…
Las oxidasas son enzimas que captan electones del sustrato y los transfieren al
oxígeeno (O2). Para ello, primero se reducen y luego se oxidan.

4.2. TRANSFERASAS.
Las transferesas son enzimas capaces de transferir de un sustrato a otro sin que
en ningún momento quede libre dicho radical. comprenden 8 subclases.
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4.3. HIDROLASAS.
Las hidrolasas son enzimas que actúan rompiendo enlaces mediante la
introducción de los componentes de una molécula de agua, es decir, la adicción
de –OH y –H. Según el elance que destruye, se conocen 9 subclases, siendo las
más importantes las esterasas, carohidratos, protiidasas y amidasas. Casi todo
son enzimas de tipo digestivo.
Las esterasas son enzimas que actúan sobre en laces de tipo éster. Pertenecen
a este grupo la lipasa, que separa los componentes de una acilglicérido,
fosfolípidos, nucleasas y nucleotidasas, que actúan sobre ácidos nucleicos y
nucleótidos, respectivamente.
Los carbohidratos son enzimas que actúan sobre enlaces glucosídicos. Las
pricipales representantes de este grupo son animalasas y glucosidasas, que
rompen las grandes polímeros como el almidón y el glucógeno.
Otras enzimas de este grupo son la lactasa, que rompe el disacárido lactosa, la
sacarasa, que dedobla la sacrosa, y la maltasa que ataca a la maltosa.
Las proteínas son enzimas que actúan sobre enlaces peptícos. Las más
conocidas son la pepsina, la captesina C, la tripsina, que, actúando en conjunto,
degradan las protéinas orignan amoniácidos libres.
Las amidasas son enzimas que actúan sobre enlaces que unen átomos de c y
N. La amidasa más conocida es la ureasa, responsable a la degradación de la
urea.

4.4. LIASAS.
Las liasas son enzimas que regulan reacciones en las cuales se rompen enlaces
(C-C, C-N o C-O) con perdidas de grupos y con la aparicion, generalmente, de
dobls enlaces. Esta perdida se realiza sin intervencion de agua. Entre las liasas
podemos citar las desaminasas, como la aspartasa, y las descarboxilas, como la
enzima piruvato- descarboxilasa.

4.5. ISOMERASAS.
Las isomerasas son enzimas que tranforman el sustrato en otra molécula
isómera.
4.6. LIGASAS O SINTETASAS.
Las ligasas o sintetasas son enzimas que unen diferentes moléculas y grupos
químicos, almacenando en el enlace covalente formado la energía procedete de
la defosforilación del ATP

Cinética enzimática
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5. La cinética enzimática.
Estudia la velocidad de las reacciones químicas que son catalizadas
por las enzimas. El estudio de la cinética de una enzima permite explicar los
detalles de su mecanismo catalítico, su papel en el metabolismo, cómo es
controlada su actividad en la célula y cómo puede ser inhibida su actividad por
fármacos o venenos o potenciada por otro tipo de moléculas.

IV. DISCUSIONES.

El presente trabajo sobre enzimas coincide con varios autores mencionados

dando lugar a ello tener definiciones claras y precisas con respecto a las
definiciones que son las enzimas, y como actúan en el ser vivo. Por ende,
proporciona función de acelerar todas las reacciones químicas durante el
proceso de biocatalización. Sin ellas la vida no se daría. generalmente actuando
a nivel digestivo.

Con respecto a las funciones de cada enzima para cada sustrato se logra
conocer las principales clasificaciones de las enzimas concernientes al tema.

V. CONCLUSIONES.

❖ Los biocatalizadores son sustancias que consiguen que las reacciones se

realicen a gran velocidad a bajas temperaturas.
❖ Las enzimas son muy específicos, ya que sólo va a existir actividad
enzimática cuando los radicales de los aminoácidos de fijación coincidan
con los radicales del sustrato.
❖ Son proteínas globulares, Solubles en agua, Aumentan la velocidad de
las reacciones, Permiten que se encuentren las sustancias que van a
reaccionar en su superficie o debilitan los enlaces de algún compuesto
facilitando su rotura.
❖ Las enzimas y el conocimiento sobre ellas son muy importante para los
seres vivos.

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VI. REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS.

✓ Bohinski, Robert. C (1978). Bioquímica 2da Edic, Allyn and Bacon, Inc.,
de Boston, Massachusetts. E.U.A
✓ Murray, R. K, D.A. Botham, V.W. Rodwell, P Anthony. Weil. (2010). Harper
Bioquímica Ilustrada. Editorial Manual Moderno (version en Castellano).
28ª Edición.
✓ Santillan, Jose. L (2012). Texto de Ciencia Tecnología y Ambiente 4to
Grado secunadria R.D.R N° 003402-DRE LA LIBERTAD. Editorial
SANTILLAN. Trujillo – Perú.
✓ (J.A. Ballesteros, 1983). “Biología.” 1ra Edición. Santillana S.A. Madrid
462 p.

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