Enzim amilase merupakan enzim yang banyak dimanfaatkan didunia industri baik pangan

ataupun non pangan. Enzim amilase dapat diperoleh dari berbagai sumber baik hewan,
tumbuhan ataupun mikroba. Biji tanaman adalah salah satu yang dapat memproduksi enzim
amilase. Berdasarkan hasil uji produksi enzim amilase (tabel 1), daerah agar bekas dudukan
potongan biji jagung secara keseluruhan memberikan warna lebih cerah dibanding agar yang
bukan merupakan bekas dudukan setelah diberi beberapa tetes larutan lugol. Hal tersebut
disebabkan karena biji jagung memproduksi enzim amilase yang berhasil menghidrolisis
amilum pada media starch agar yang membuat larutan lugol hanya berwarna hitam pada daerah
yang bukan bekas dudukan. Larutan lugol atau nama lainnya IKI (Iodium-potassium-Iodine)
merupakan larutan indikator yang menunjukan adanya pati atau amilum pada media (Heddy,
1990). Menurut Suarni dan Ubbe (2005) biji jagung menggunakan b-amilase utuk
menghidrolisis amilum pada biji untuk memperoleh energi dalam berkecambah. Hasil ini juga
sesuai dengan penelitian Jamilatun dkk (2004) yang menggunakan kecambah jagung dalam
hidrolisis pati biji nangka untuk produksi glukosa.
Amilase merupakan salah satu enzim hidrolitik yang memiliki kemampuan untuk
memutuskan ikatan glikosida pada amilum. Hasil hidrolisisnya berupa molekul-molekul
yang lebih kecil seperti glukosa, maltosa, dan dekstrin (Reddy dkk, 2003). Amilase dapat
menghidrolisis amilum melalui tiga tahapan utama yaitu gelatinisasi, likuifikasi, dan
sakarifikasi. Ketiga proses tersebut mempunyai tingkat konsumsi energi yang tinggi (6).
6. Sun, H., Ge, X., Wang, L., Zhao, P., and Peng, M. Microbial Production of Raw Starch
Digesting Enzymes. African Journal of Biotechnology. 2008; 8 (9): 1734-1739.

Enzim adalah molekul protein yang berperan sebagai biokatalis dan berfungsi untuk
mengkatalisis reaksi-reaksi metabolisme yang berlangsung pada mahkluk hidup. Penggunaan
lugol pada percobaan 2 dimaksudkan untuk memubktikan apakah terbentuk gula yg lebih
sederhana dari hasil hidrolisis pati atau tidak. Hasil positif mengalami hidrolisis pati akan
menunjukan warna dari iodin tersebut yaitu kehitaman sedangkan negatif (tidak terjadi
hidrolisis pati) apabila berwarna biru tua (iodine dalam lugol bereaksi dengan pati membentuk
warna biru).
Berdasarkan hasil praktikum kerja enzim amilase (tabel 2), diperoleh hasil campuran pati dan
enzim amilase pada perlakuan dipanaskan dan tidak dipanaskan. Warna yang dihasilkan setelah
ditetesi lugol pada perlakuan dipanaskan menunjukan warna biru, sedangkan yang tidak
dipanaskan berwarna hitam. Hal ini menunjukan bahwa pati telah berhasil terhidrolisis oleh
enzim amilase yang tidak dipanaskan dengan ditunjukan hasil perubahan warna menjadi
kehitaman sedangkan yang dipanaskan menunjukan hasil negatif. Faktor penyebabnya adalah
pengaruh suhu yang diberikan pada enzim amilase. Setiap enzim memiliki suhu optimumnya
masing-masing. Apabila enzim di atas suhu optimum, maka akan mempengaruhi kerja enzim,
bahkan dapat mendenaturasi struktur enzim.
Aktivitas enzim bergantung pada konsentrasi enzim dan keadaan reaksi seperti pH dan suhu
(Wibraham & Michael, 1992). Menurut Lehninger (1982) faktor yang mempengaruhi aktivitas
enzim selain konsentrasi enzim, adalah suhu, pH substrat, inhibitor, dan aktivator. Hal ini
dikarenakan setiap enzim memiliki pH dan suhu optimum. Menurut Sadikin, (2002) dalam
Iswendi, (2009:5), jika suhu di bawah suhu optimum, maka aktivitas enzim akan rendah.

Sadikin.M. (2002). Biokimia Darah. Jakarta : Wydia Medika.

Anthony, Wilbraham, C., dan Michael, B, Matta. (1992). Pengantar Kimia. Organik dan
Hayati. Bandung; penerbit ITB.
Lehninger, A. L., 1982, Dasar-Dasar Biokimia, jilid 1, (diterjemahkan oleh: Maggy
Thenawijaya ), Erlangga, Jakarta.
Suarni dan I.U. Firmansyah. 2005. Potensi Sorgum Varietas Unggul Sebagai
Bahan Pangan untuk Menunjang Agroindustri. Prosiding Lokakarya
Nasional BPTP Lampung, Universitas Lampung. Bandar Lampung. p.
541-546.
Heddy, S. 1990. Biologi Pertanian. Rajawali Press. Jakarta.
Jamilatun, S., Sumiyati, Y. dan Handayani, R. N. 2004. Pengambilan Glukosa dari Tepung
Biji Nangka dengan Cara Hidrolisis Enzimatik Kecambah Jagung. Prosiding
Seminar Nasional Rekayasa Kimia dan Proses, Yogyakarta
Reddy N.S., Nimmagadda A., and Rao KR. An Overview of Themicrobial α-amylase
Family. African Journal of Biotechnology. 2003; 2: 645-648

Lanjut tabel 3:
Enzim papain terdapat dalam buah pepaya. Getah pepaya mengandung enzim papain
dan chymopapaine yang dapat mencernakan protein dan mengentalkan susu. Getah pepaya
mengandung papain, semacam protease yang dapat melunakkan daging dan mengubah
konformasi protein lainnya. Enzim papain merupakan senyawa aktif yang memiliki
kemampuan mempercepat proses pencernaan protein (Suryatinah, 2013). Ekstrak buah nanas
muda banyak mengandung enzim bromelin. Bromelin adalah unsur pokok dari nanas yang
esensial dan berguna dalam bidang farmasi dan makanan. Fungsinya mirip dengan papain dan
fisin, sebagai pemecah protein (Selyawati, 2001)
Berdasarkan tabel 3, diperoleh hasil uji kerja enzim papain dan bromelin yang direaksikan
dengan susu menunjukan hasil warna keruh dan tidak terbentuk endapan. Hasil tersebut tidak
sesuai dengan literatur. Seharusnya terdapat gumpalan pada masing-masing larutan.
Sebagaimana yang diseburkan Suhartinah (2013), papain adalah enzim yang dapat
mengkoagulasikan protein. Selain itu, sulistyowati (1990) menambahkan bahwa enzim
bromelin juga berperan dalam hal membuat kenyal produk susu. Penggunaan susu
dimaksudkan untuk menguji enzim tersebut karena susu merupakan bahan pangan yang
mengandung protein didalamnya dan dapat mengalami penggumpalan. Menurut Anggraini
(2013), penggumpalan susu dapat disebabkan oleh asam, enzim proteolitik, alkohol dan
pemanasan.

Setyawati. 2001. Dasar Fisiologi Ternak. Bahan Ajar. Fakultas Peternakan. Universitas
Jenderal. Soedirman. Purwokerto.

Sulistyowati, M., D. Ningsih, S. Wasito, dan I. Hendarto. 1990. Sifat Organoleptik, Persentase
Jumlah Produk Kandungan Gizi Tahu Susu. Laporan Penelitian. Fakultas Peternakan.
Universitas Jenderal Soedirman. Purwokerto. (Tidak ddipublikasikan).

Anggraeni :
Suhartinah et al,. 2013. Pengaruh sistein terhadap aktivitas proteolitik papain kasar pada
kematian cacing Ascaridia galli In Vitro. Jurnal Epidemiologi dan Penyakit Bersumber
Binatang Vol. 4, No. 4, Desember 2013.

Pembahasan tabel 4 :
Hal ini dikarenakan semakin tinggi suhu maka semakin tinggi pula laju reaksi, akan tetapi
suhu yang terlalu tinggi akan merusak struktur enzim (denaturasi enzim) sehingga kerja enzim
akan berkurang (Yuniwati, dkk., 2003).
Herdyastuti (2006) menjelaskan bahwa bromelin mempunyai karakter aktivitas suhu
optimum adalah 55°C dengan nilai aktivitas 4,05 U/ml, sedangkan suhu di atas 55°C kerja
enzim mulai menurun, hal ini dikarenakan enzim adalah suatu protein apabila berada pada
suhu yang tinggi maka akan mengalami denaturasi sehingga enzim rusak dan aktivitasnya
turun.
Menurut Chairunnisa (1985) aktivitas enzim bromelin pada bagian daging buah nanas
optimal berada pada suhu 40oC
Yuniwati, M., Yusran. dan Rahmadany. 2008. Pemanfaatan Enzim Papain sebagai
Penggumpan dalam Pembuatan Dangke. Seminar Nasional Aplikasi Sains dan Teknologi.
Yogyakarta.
Herdyastuti, N. 2006. Isolasi dan Karakterisasi Ekstrak Kasar Enzim Bromelin dari Batang Nanas
(Ananas comusus L.merr). Berk. Penel. Hayati 12 : 75 –77.
Chairunnisa, H. 1985. Hidrolisis Kasein oleh Enzim Bromelin Kasar dari Bonggol Nanas. Tesis.
Universitas Gadjah Mada. Yogyakarta. (Tidak dipublikasikan)