AQUAPORINS

Pada tahun 1992 Peter Agre di John Hopkins University melaporkan penemuan tidak
disengaja nya aquaporin , dan pada tahun 2000 Lab Stroud ini di UCSF berhasil memecahkan
struktur pertama dari aquaporin dengan menggunakan kristalografi sinar-x. Aquaporins adalah
protein tertanam dalam membran sel yang mengatur aliran air.Aquaporins merupakan protein
membran integral dari keluarga yang lebih besar dari protein intrinsik utama yang membentuk
pori-pori dalam membran sel biologis. Cacat genetik yang melibatkan gen aquaporin telah
dikaitkan dengan beberapa penyakit manusia. Tahun 2003 Nobel Kimia diberikan bersama-sama
untuk Peter Agre untuk penemuan aquaporins, dan Roderick MacKinnon untuk karyanya pada
struktur dan mekanisme saluran kalium.

Crystallographic structure of the aquaporin 1 (AQP1)

Aquaporins adalah "sistem pipa untuk sel," . Aquaporins sangat selektif memilih
molekul air di dalam dan keluar dari sel, serta mencegah lewatnya ion dan zat terlarut lainnya.
Juga dikenal sebagai saluran air, aquaporins adalah protein membran terpisahkan pori. Beberapa
dari mereka, yang dikenal sebagai aquaglyceroporins, transportasi,larutan bermuatan kecil,
seperti gliserol, CO2, amoniak dan urea di seluruh membran, tergantung pada ukuran pori-pori.
Namun, pori-pori air benar-benar kedap spesies bermuatan, seperti proton yang merupakan
properti penting untuk konservasi potensial elektrokimia membran itu. Molekul air melintasi
melalui pori-pori saluran dalam file tunggal. Kehadiran saluran air meningkatkan permeabilitas
membran terhadap air.
 Diagram skematis dari struktur 2D aquaporin 1 (AQP1) menggambarkan transmembran
alfa-heliks enam dan lima lingkaran AE interhelical daerah. Struktur 3D aquaporin menyoroti
'hourglass' berbentuk saluran air yang memotong melalui pusat protein. Aquaporin protein terdiri
dari enam transmembran α-heliks diatur dalam bundel tangan kanan, dengan amino dan
karboksil Termini terletak pada permukaan membran sitoplasma. Amino dan karboksil bagian
dari kesamaan satu sama lain, dalam apa yang tampaknya menjadi tandem mengulang. Beberapa
peneliti percaya bahwa ini hasil dari suatu peristiwa evolusi awal yang melihat duplikasi gen
setengah ukuran. Ada juga lima daerah lingkaran interhelical (A - E) yang membentuk vestibules
ekstraseluler dan sitoplasma. Loops B dan loop E sangat hidrofobik dan mengandung asparagin-
prolin-alanine motif (NPA), yang tumpang tindih di tengah lapisan ganda membran lipid
membentuk struktur 'jam pasir' 3-D yang dilalui air mengalir. Ini tumpang tindih membentuk
salah satu dari dua situs terkenal penyempitan saluran di peptida, motif NPA dan penyempitan
keduanya biasanya sempit yang dikenal sebagai 'selektivitas filter' atau ar / R Filter selektivitas
.Aquaporins berbentuk tetramers dalam membran sel, dengan masing-masing monomer
bertindak sebagai saluran air. Aquaporins berbeda dalam urutan peptida ,yang memungkinkan
untuk ukuran pori dalam protein berbeda antara aquaporins. Ukuran pori-pori yang dihasilkan
secara langsung mempengaruhi apakah molekul dapat melewati pori-pori, dengan ukuran pori
kecil hanya memungkinkan molekul kecil seperti air untuk melewati pori-pori

Diagram skematis dari struktur 2D aquaporin 1 (AQP1) menggambarkan transmembran alfa-

heliks enam dan lima lingkaran AE interhelical daerah.
Struktur 3D aquaporin menyoroti 'hourglass' berbentuk saluran air yang memotong melalui pusat
protein.

Filter Selektivitas

Filter selektivitas ar / R (aromatik / arginin) adalah sekelompok asam amino yang

membantu mengikat molekul air dan mengecualikan molekul lain yang mungkin mencoba untuk
memasuki pori-pori. Ini adalah mekanisme yang aquaporin mampu selektif mengikat molekul air
(sehingga memungkinkan mereka melalui) dan mencegah molekul-molekul lain masuk. Ar / R
penyaring adalah tetrad yang dibentuk oleh dua residu asam amino dari heliks B (HB) dan E
(HE) dan dua residu dari loop E (LE1 dan LE2), ditemukan di kedua sisi motif NPA. Wilayah ar
/ R biasanya ditemukan menuju bagian ekstraselular, sekitar 8 Å atas motif NPA dan biasanya
bagian tersempit dari pori-pori. Pori yang sempit bertindak untuk melemahkan ikatan hidrogen
antara molekul-molekul air yang memungkinkan air untuk berinteraksi dengan arginin
bermuatan positif, yang juga bertindak sebagai filter proton untuk pori-pori

Gambaran skematis pergerakan air melalui filter selektivitas sempit saluran aquaporin.
 Pada mamalia ada tiga belas jenis dikenal aquaporins pada mamalia, dan enam di
antaranya terletak di ginjal.Pada ,umbuhan dalam tanaman air diambil dari tanah melalui akar, di
mana ia melewati dari korteks ke dalam jaringan pembuluh darah. Ada dua rute untuk air
mengalir dalam jaringan, yang dikenal sebagai jalur apoplastic dan symplastic. Kehadiran
aquaporins dalam membran sel tampaknya untuk melayani untuk memfasilitasi jalur symplastic
transelular untuk transportasi air. Ketika akar tanaman yang terkena merkuri klorida, yang
dikenal untuk menghambat aquaporins, aliran air sangat berkurang sementara aliran ion tidak,
mendukung pandangan bahwa ada mekanisme untuk transportasi air independen dari
pengangkutan ion; aquaporins .
Aquaporins di pabrik dipisahkan menjadi lima utama homolog subfamilies, atau
kelompok:
 Protein membran plasma intrinsik (PIP)
 Protein intrinsik Tonoplast (TIP)
 Nodulin-26 seperti Protein intrinsik (NIP)
 Protein intrinsik Kecil dasar (SIP)
 X Protein intrinsik (XIP)\
Kelima subfamilies telah kemudian dibagi menjadi subkelompok yang lebih kecil evolusi
berdasarkan urutan DNA mereka. PIPs klaster menjadi dua subkelompok, PIP1 dan PIP2,
sementara TIPS klaster ke dalam 5 sub kelompok, TIP1, TIP2, TIP3, TIP4 dan TIP5. Setiap
subkelompok lagi dibagi menjadi misalnya isoform PIP1; 1, PIP1; 2.
 DAFTAR PUSTAKA

Anonim. 2011. membran-plasma. Diakses dari http://blogkputih.blogspot.com. Pada

tanggal 12 September 2015.

Anonim. 2012. membran-plasma. Diakses dari http://www.biologi-sel.com/2012/06/.html.

Pada tanggal 12 September 2015.

https://dokumen.tips/documents/aquaporin.html