UNIVERSIDAD CENTRAL DEL ECUADOR

FACULTAD DE INGENIERÍA QUÍMICA

BIOTECNOLOGIA INDUSTRIAL

BANCO DE PREGUNTAS

TEMA: ENZIMAS Y PROTEINAS

Nombre: Daniela Karen Vaca Cárdenas

2017-2018
 UNA INTRODUCCIÓN A LA CINÉTICA ENZIMÁTICA
1. Las enzimas aceleran la velocidad de una reacción debido a que reducen la energía libre
de Gibs de transición y la energía de activación, es decir, cuanto menor sea la energía inicial
que hay que suministrar a los reactantes, más fácilmente la reacción transcurrirá.

2. En el primer paso el sustrato se une a la enzima y forma el complejo enzima-sustrato,

mientras que en el segundo paso el sustrato por acción de la enzima se transforma en
producto. Cada paso tiene su propia ecuación de Velocidad=K*concentraciones de reactivos.
E+S ES E+P

3. Los factores de los que depende la velocidad de cambio (rate) de una reacción son la
concentración de producto con respecto al tiempo.

4. Los factores que se podrían modificar para aumentar la velocidad de la reacción son la
concentración del sustrato y la concentración de enzima, si existe una mayor concentración,
la velocidad de reacción aumentará.

5. A concentraciones muy altas de sustrato las enzimas estarán saturadas y llenas de sustrato,
y la velocidad de reacción ya no aumentará más. Obteniendo el valor correspondiente a la
velocidad máxima de la reacción ( Vmáx)

ESTADOS ESTACIONARIOS Y ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN

1. La suposición significa que la concentración del complejo SE es constante, lo que
significa, que la formación es igual a la pérdida o disociación de ES, componiéndose así una
reacción reversible que puede avanzar o retroceder.

2. El complejo enzima sustrato no en todos los casos, puede dar origen a la formación del
producto, también puede disociarse nuevamente a una enzima y una molécula de sustrato.
3. La cantidad de enzima total es igual a la concentración de enzima libre E, más la
concentración de enzima-sustrato ES.
Fórmula
[E]T = [E] + [ES]

4. El valor de KM o constante de Michaelis, se refiere a la concentración de sustrato donde

la velocidad de formación del producto es la mitad de su valor máximo (Vmáx.).

5. La eficiencia catalítica es la capacidad de una enzima para catalizar reacciones, es decir,

indica que cantidad de substratos y enzimas pueden convertirse en producto en un segundo
a su velocidad máxima.
 INHIBICIÓN ENZIMÁTICA Y GRÁFICAS DE LINEWEAVER-BURKE

1. La pendiente de la recta de la ecuación de Lineweaver-Burk representa la concentración

de sustrato donde la velocidad de formación del producto es la mitad de su valor máximo
sobre la velocidad máxima de reacción. Representación: m=Km/Vmáx.
2. La Inhibición competitiva es cuando la molécula inhibidora se une a la enzima E para
formar el complejo inhibidor-enzima (EI) y de esta forma bloquear a la enzima y hacer que
sea incapaz de reaccionar con el sustrato para formar el producto.
3. La Inhibición incompetente es cuando el inhibidor se une al complejo enzima-sustrato
para formar ESI, impidiendo de esta forma que la enzima convierta el sustrato en producto.
4. La Inhibición no competitiva es cuando el inhibidor actúa como competitivo o no
competitivo, por lo que puede unirse a la enzima libre para formar EI, o puede unirse al
complejo enzima-sustrato para formar ESI. No se produce reacción para formar el producto

COOPERATIVIDAD
1. La saturación del sitio activo se modifica cuando algunas enzimas pueden reaccionar con
otro sustrato de molécula para formar varios ES, con lo que se puede formar varios productos
sin importar cuantas moléculas de sustrato estén unidas a la enzima.
2. El termino cooperatividad se define como el cambio de la afinidad de la enzima por el
substrato, debido a la unión de enzima-sustrato progresivo.
3. La unión positiva cooperativa se produce cuando la unión del sustrato aumenta la afinidad
de la enzima por el substrato subsiguiente.
4. La unión cooperativa negativa se produce cuando la unión del sustrato disminuye la
afinidad de la enzima por el substrato subsiguiente más de lo que normalmente se esperaría.
5. La unión no cooperativa es en donde la unión del sustrato no afecta la afinidad de las
enzimas por las moléculas del sustrato subsiguientes.

REGULACIÓN ALOSTÉRICA Y MECANISMOS DE RETRO-ALIMENTACIÓN

1. Las enzimas están conformadas por un sitio activo y un sitio alostérico.
2. Un activador alostérico es un regulador enzimático que se une a los sitios alostéricos de la
enzima, aumentando la actividad enzimática y activándola.
3. Un inhibidor alostérico es un regulador enzimático que se une a los sitios alostéricos de la
enzima, disminuyendo la actividad enzimática e inhibiéndolas.
4. El efecto sobre la cinética de la enzima ante la presencia de un activador alostérico es la
siguiente: aceleran la velocidad de la reacción (VO), disminuye la constante de Michaelis
(Km) y aumenta la velocidad máxima de reacción (Vmáx).
5. La glucólisis es un proceso metabólico que las células usan para generar ATP.

FUNCIÓN DE PROTEÍNAS NO ENZIMÁTICAS

1. Las proteínas se pueden dividir en proteínas enzimáticas o enzimas y las proteínas no
enzimáticas o simplemente no enzimas.
2. Se puede diferenciar una proteína enzimática de una que no lo es, por la terminación asa,
correspondiente a las proteínas enzimáticas, como la amilasa o la polimerasa.
3. Las proteínas no enzimáticas funcionan como receptores o canales iónicos en una
membrana celular, tienen funciones de transporte, funciones motrices y también forman parte
integral del sistema inmune (anticuerpos).

MODIFICACIONES COVALENTES DE ENZIMAS

1. Las proteínas son polímeros de aminoácidos con estructuras primarias, secundarias,
terciarias y cuaternarias.
2. Las modificaciones covalentes implican formar o romper enlaces covalentes en una
proteína. Existen una gran cantidad de modificaciones covalentes que podemos observar.
3. La metilación es una modificación de una proteína, que implica la adición de un grupo
metilo (CH3) a una proteína.
4. La acetilación es una modificación de una proteína que implica la adición de un grupo
acetilo hacia esta proteína.
5. La glucosilación es una modificación de una proteína que implica la adición de una
molécula de azúcar a la proteína.
6. Un zimógeno es una forma inactiva de una enzima que requiere una modificación
covalente para poder activarse. Un ejemplo de estos zimógenos son las enzimas digestivas
del páncreas que hacen que se digiera los alimentos.
7. Un zimógeno consta del sufijo ogen dentro de su nombre, como por ejemplo el
tripsinógeno, enzima de las liberaciones de páncreas.
8. Los inhibidores suicidas son aquellos que se unen covalentemente a una enzima y evitan
que catalice reacciones, estos al formar enlaces covalentes con las proteínas, no se
desvinculan fácilmente de las mismas.