Professional Documents
Culture Documents
BIOKIMIA Enzim
BIOKIMIA Enzim
Enzim berasal dari kata EN-ZYME yang berarti dalam ragi. Dihubungkan dengan aktivitas
enzim dalam ragi, misalnya pada pembuatan tape ketan atau ketela dengan menggunakan ragi
roti. Enzim merupakan suatu biokatalis, artinya suatu katalisator yang disintesis oleh
organisme hidup. Secara structural enzim adalah protein, sehingga sifat-sifat protein dimiliki
oleh enzim, seperti termolabil, rusak oleh logam berat (Ag,Pb,Hg), terganggu oleh perubahan
pH.
Aktivitas enzim umumnya bersifat spesifik. Nomenklatur yang mula-mula digunakan sangat
sederhana, yaitu dengan mencantumkan akhiran ase pada nama substrat di mana enzim itu
bekerja. Misalnya proteinase : yaitu enzim yang bekerja pada protein, lipase : enzim yang
bekerja pada lipid, dsb. Ada pula yang mencantumkan akhiran ase pada jenis reaksinya,
missal oksidase yaitu enzim yang bereaksi secara oksidasi, reduktase yaitu enzim yang
bereaksi secara reduksi. Namun kesemuanya masih memberikan kesimpangsiuran atau
kurangtepatnya nomenklatur enzim; sehingga IUB (International Union of Biochemistry)
menganut satu aturan kode dengan cara membagi enzim kedalam enam kelas, yaitu :
1. Oksidoreduktase :
Enzim yang mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi antara dua substrat
Ex : katalase (1.11.1.6 Enzim yang bekerja pada H2O2 : disebut H2O2 Oksidoreduktase)
KOFAKTOR
Sejumlah besar enzim membutuhkan suatu komponen lain untuk dapat berfungsi sebagai
katalis. Komponen ini secara umum disebut kofaktor. Kofaktor dapat dibagi lagi dalam tiga
kelompok, yaitu :
a. gugus prostetik
b. koenzim
c. activator (ion-ion logam yang dapat atau mudah terlepas dari enzim)
a. GUGUS PROSTETIK
Adalah kelompok kofaktor yang terikat pada enzim, dan tidak mudah lepas dari enzimnya,
Contoh : Flavin Adenin Dinukleotida (FAD) adalah gugus prostetik dari enzim suksinat
dehidrogenase
b.KOENZIM
1. Merupakan senyawa organik dengan berat molekul kecil; non protein
2. Stabil terhadap panas
3. Banyak diperlukan untuk aktivitas Enzim kecuali Enzim pencernaan (reaksi hidrolitik)
4. Terikat pada Enzim ada yang secara kovalen (prostetik) kebanyakan non kovalen
5. Dianggap sebagai substrat ke-2 :
Ex : D-G + A = A-G + D
Gugus fungsional G dipindah dari molekul D-G, ke molekul penerima A; melibatkan
koEnzim;
D Co-E-G A
Ex : transaminasi
Klasifikasi koenzim
1. Pemindah gugus H
NAD+ , NADP+, FMN, FAD As. Lipoat, co-Enzim Q
—- kebanyakan derivat vit. B dan adenosin monopospat.
c. AKTIVATOR
Adalah ion-ion logam yang dapat terikat atau mudah terlepas dari enzim. Contoh K+,
Mg++,Mn++, Cu++ atau Zn++
ISOZIM
Enzim dengan sifat-sifat kimia dan fisika yang berbeda tetapi mempunyai aktivitas
katalitik yang sama
Contoh Isozim : laktat dehidrogenase (mengubah asam keto piruvat menjadi asam laktat)
• Proporsinya berubah secara bermakna dalam keadaan patologik
• Berbeda pada struktur kuartener
• Molekul oligomer terdiri dari 4 protomer dari 2 jenis, H dan M
• Molekul tetrametrik memiliki aktivitas katalitik
• Kemungkinan bentuk/urutan isomer :
HHHH ——- I1
HHHM ——- I2
HHMM ——- I3
HMMM —— I4
MMMM —— I5
Reaksi Enzimatis
Reaksi : E + S = ES E + P
Model Fischer
Model Koschland
1. Suhu
- kecepatan reaksi naik jika suhu naik; energi kinetik naik
- Q10 = koefisien temperatur
Ex : Q10 = 2 artinya kecepatan reaksi naik 2x dengan peningkatan suhu 10oC dan
kecepatan menjadi 1/2 dengan penurunan 10oC (pada kontraksi otot
jantung)
2. pH
- umumnya aktivitas Enzim optimum pada pH : 5.0 – 9.0
Reaksi
SH+ ——- S + H+
3. Substrat
E
S ——– P
Ditinjau kerja enzim pada substrat tunggal. Kadar substrat dinaikkan, kecepatan reaksi enzim
meningkat bila kadar substrat terus dinaikkan, pada kadar substrat tertentu dicapai kecepatan
reaksi enzim yang maksimal (Vmaks). Setelah Vmaks dicapai, penambahan substrat tidak
lagi meningkatkan kecepatan reaksi enzim.
Km : konstante michaelis
- Adalah konsentrasi substrat yang mempunyai kecepatan reaksi 1/2 dari V maks
- rumus persamaan Michaelis. Menten
Vmaks (S)
V1 = —————
Km + (S)
A. Jika [S] sangat kecil dibanding Km (titik A). penambahan (S) ke Km pada bagian
penyebut sangat sedikit berubah, karena Vmaks dan Km konstan, dapat ditulis dengan K
Sehingga jika (S) sangat kecil untuk menghasilkan Km, kecepatan V1 tergantung
pada (S)
B. Jika [S] jauh lebih besar dari Km. Penambahan Km ke (S) pada penyebut, sangat sedikit
berubah. Km dapat dihilangkan.
Vmaks (S) Vmaks(S)
V1 = ————– = ————— = Vmaks
Km+(S) (S)
Jadi kecepatan = Vmaks = maksimal
C. Jika (S) = Km
Vmaks(S) Vmaks(S) Vmaks(S) Vmaks
V1 = ———— = ————- = ———— = ————
Km+(S) (S) + (S) 2(S) 2
Jadi V1 = ½ Vmaks
Vmaks (S)
V1 = ————-
Km + (S)
Dibalik
1 Km + (S)
—– = —————
V1 Vmaks (S)
1 Km 1 (S)
—- = ——— . ——- + ————-
Vi Vmaks (S) Vmaks (S)
1 Km 1 1
—- = ——— . ——- + ———-
Vi Vmaks (S) Vmaks
1 Km 1
Y = —— ; a = ———- ; b = ———
Vi Vmaks Vmaks
Vi 1 Vmaks
—- = – Vi . —— + ———
(S) Km Km
Vi Vmaks
Y = ——- , titik potong pada Y = ——–
(S) Km
Kemiringan = – 1/Km
4. Inhibitor
Berdasarkan daya kerjanya, maka dibedakan 2 macam inhibitor
a. inhibitor kompetitif
b. inhibitor non kompetitif
a. inhibitor kompetitif atau analog substrat
- mempunyai bentuk molekul yang mirip substrat
- misal : malonat(I) dgn suksinat (S) thd suksinat dehidrogenase
suksinat dpt dihidrolisis menjadi fumarat, malonat tdk dapat.
- terjadi pada daerah katalitik; struktur mirip dengan substrat
- sifat : reversibel
- kerja inhibitor
EnzI (inactive) —— Enz + PEnz
Enz
EnzI
EnS
Enz + P
Inhibitor irreversibel
- Racun Enzim seperti : yodoasetamid
Ion logam berat (Ag+, Hg+)
Oxidant dsb
Dapat mengurangi aktivitas Enzim
– tidak terdapat persamaan struktur dengan S, sehingga peningkatan (S) , umumnya
tidak menghilangkan penghambatan ini
Enz-S-M M-Enz- S
Jembatan substrat kompleks jembatan-Enzim
M
Enz-M-S S
Enz
Keempat bentuk mungkin untuk Enzim diaktifkan logam. Metalo Enzim tidak mampu
membentuk En-S-M
Merupakan pergantian yang lama dengan yang baru, jadi berhubungan dengan sintesis dan
degradasi enzim. .Jadi enzim dalam keadaan yang dinamis, berarti yang lama akan selalu
diganti yang baru.
degradasi Enzim melibatkan proses proteolitik yang dikatalisis oleh Enzim lain
kemampuan Enzim untuk degradasi proteolitik tergantung pada konformasi. Konformasi
dipengaruhi oleh : substrat, koEnzim dan ion logam
Sintesis Enzim ditekan oleh :
Produk akhir : molekul kecil seperti purin or asam amino
Misal : adanya histidin dalam medium Salmonella typhimurium menekan sintesis
semua Enzim yang mengikat biosintesis histidin.
Sebaliknya bila histidin dihilangkan sintesis Enzim normal
Katabolit : senyawa antara dalam rangkaian reaksi yang diikat Enzim katabolik