BAB I

PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Unsur-unsur kimia pada sel hidup mengalami berbagai proses dan reaksi. Pada setiap
reaksi kimia organik dibutuhkan katalisator untuk mempercepat reaksi kimia. Enzim
memiliki fungsi sebagai biokatalisator yaitu mempercepat proses suatu reaksi kimia tanpa
ikut terlibat dalam reaksi tersebut. Maksudnya, enzim tidak ikut berubah menjadi produk
melainkan akan kembali ke bentuk asalnya setelah reaksi kimia selesai. Enzim mengubah
molekul awal zat, substrat, menjadi hasil reaksi yang molekulnya berbeda dari molekul
awal.

1.2 Rumusan masalah

Adapun rumusan masalah berdasarkan latar belakang di atas yaitu :
1. Apakah definisi dari enzim?
2. Bagaimanakah ciri-ciri dari enzim?
3. Bagaimana struktur dari enzim?
4. Bagaimana kespesifikan enzim?
5. Apa saja sifat-sifat dari enzim?
6. Bagaimana Nomenklatur enzim?
7. Apa saja klasifikasi dari enzim?
8. Bagaimana mekanisme kerja enzim?
9. Apa saja faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim?

1.3 Tujuan Penulisan

Berdasarkan rumusan masalah di atas, adapun tujuan penulisan makalah ini adalah :
1. Mengetahui dan memahami definisi dari enzim.
2. Mengetahui dan memahami ciri-ciri dari enzim.
3. Mengetahui dan memahami struktur dan enzim.
4. Mengetahui dan memahami kespesifikan enzim.
5. Mengetahui dan memahami sifat-sifat dari enzim.
6. Mengetahui dan memahami Nomenklatur enzim.
7. Mengetahui dan memahami klasifikasi dari enzim. spesifik dari pada katalis anorganik atau
bahkan katalis organik sintetik dalam hal ragam reaksi yang dapat dikatalisis, sehingga reaksi

1
 dapat dikenda:Iikan dengan terbentuknya senyawa tertentu yang yang dibutuhkan untuk
kebutuhan senyawa tertentu yang dibutuhkan untuk kehidupan. Katalisator bersifat umum,
hanya berfungsi untuk mempercepat reaksi yang dapat digunakan berulang-ulang (satu
katalisator mampu mereaksikan 2 atau 3 bahkan lebih reaksi) Enzim bersifat lebih spesifik
hanya digunakan untuk satu reaksi saja (satu enzim hanya untuk satu reaksi). Di dalam sel
enzim tidak terdistribusi merata di seluruh plasma, namun terkonsentrasi pada organela-
organela tempat terjadinya reaksi. Misalnya enzim yang berkaitan dengan reaksi Calvin dan
Krebs berkumpul di mitokondria dan kloropas. Enzim yang dibutuhkan dalam sitesis DNA dan
RNA serta untuk proses mitosis terdalam didalam inti sel. Enzim-enzim di dalam sel akan
beberja secara berkesinambungan. Artinya produk suatu tahap reaksi akan dibebaskan pada
tempat dimana produk ini dapat segera dikonversi oleh enzim lain berikutnya. Ada beberapa
enzim yang dijumpai di luar organela, namun juga tidak terse bar karena adanya reticulum
endoplasma yang bercabang-cabang

8. Mengetahui dan memahami mekanisme kerja enzim.

9. Mengetahui dan memahami faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim.

1.4 Manfaat Penulisan

Berdasarkan tujuan penulisan di atas adapun manfaat penulisan makalah ini yaitu dapat
mengetahui dan memahami definisi dari enzim, ciri-ciri dari enzim, struktur dan enzim,
sifat-sifat dari enzim, kespesifikasian dari enzim, klasifikasi dari enzim, mekanisme kerja
enzim, dan faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim.

2
 BAB II
PEMBAHASAN

2.1 Definisi dari Enzim

Pada awalnya, enzim dikenal sebagai protein oleh Sumner (1926) yang telah berhasil
mengisolasi urease dari tumbuhan kara pedang. Urease adalah enzim yang dapat
menguraikan urea menjadi C02 dan NH3. Beberapa tahun kemudianNorthrop dan.Kimits
dapat mengisolasi pepsin, tripsin, dan kinotripsin. Kemudian makin banyak enzim yang
telah dapat diisolasi dan telah dibuktikan bahwa enzim tersebut ialah protein.

Dari hasil penelltian para ahli biokimia ternyata banyak enzim mempunyai gugus
bukan protein, jadi termasuk golongan protein majemuk. Gugus bukan protein ini disebut
dengan kofaktor ada yang terikat kuat pada protein dan ada pula yang tidak terikat kuat
oleh protein. Gugus terikat kuat pada bagian protein artinya sukar terurai dalam larutan
yang disebut dengan Prostetik, sedang yang tidak begitu terikat kuat (mudah dipisahkan
secara dialisis) disebut dengan Koenzim. Keduanya ini dapat memungkinkan enzim bekerja
terhadap substrat.

Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di dalam

protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan protein,
berfungsi sebagai senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi dalam
suatu reaksi kimia. Hampir semua enzim merupakan protein.
Pada reaksi yang dikatalisasi oleh enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai
substrat, dan enzim mengubah molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang berbeda,
disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang
disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung
dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon
sebagai promoter.

2.2 Struktur dari Enzim

Secara umum, enzim terdiri tas molekul protein yang mempunyai struktur tiga
dimensi tertentu yang mampu mengkatalisis reaksi biologik atau disebut juga aktivitas
biokatalik.

3
 Hal ini dapat terjadi karena enzim merupakan protein, maka interaksi antara enzim
dengan substrat ditentukan jumlah, susunan, dan jenis asam amino – asam amino yang ada
dipermukaannya yang berhubungan dengan substrat.
 Apoenzim
Apoenzim sangat menentukan fungsi biokatalisator dari enzim. Bagian ini akan rusak
pada suhu terlampau panas atau bersifat termolabil. Apoenzim memiliki sisi yang
berhubungan langsung dengan substrat, merupakan:
o Sisi aktif, merupakan sisi yang berkaitan dengan substrat (zat yang akan dijadikan
produk). Bagian ini mengikat molekul substrat dan terjadilah proses katalis. Sisi ini
dapat diganggu oleh inhibitor kompetetif.
o Sisi alosterik, merupakan sisi yang berkaitan dengan kofaktor. Sisi ini dapat
dipengaruhi oleh inhibitor nonkompetetif yang berstruktur sama dengan kofaktor.
 Kofaktor
Komponen selain protein pada enzim dinamakan kofaktor. Kofaktor dapat mengubah-
ubah bentuk sisi aktif sehingga dapat ditempeli substrat tertentu. Kofaktor berbentuk ion
logam seperti Na, K dan Ca. Kofaktor memiliki dua komponen merupakan :
o Koenzim berupa senyawa organic (vitamin) yang berikatan secara non-kovalen dengan
enzim. Dapat merupakan ion logam atau metal, atau molekul organik yang dinamakan
koenzim.
o Gugus prostetik, merupakan kofaktor senyawa organic (mineral) yang berikatan secara
kovalen dengan enzim. Gugus prostetik ini berukuran kecil, tahan panas (termostabil),
dan diperlukan enzim untuk aktivitas katalitiknya. Gabungan kedua bagian ini
membentuk haloenzim, merupakan bentuk enzim yang sempurna dan aktif. Enzim yang
memerlukan ion logam sebagai kofaktornya dinamakan metaloenzim. Ion logam ini
berfungsi untuk menjadi pusat katalis primer, menjadi tempat untuk mengikat substrat,
dan sebagai stabilisator supaya enzim tetap aktif.

2.3 KESPESIFIKAN ENZIM

Kespesifikan enzim dapat dibedakan dalam :

1. Kespesifikan Optik

Dengan kekecualian epimerase (rasemase), yang saling mengubah

isomer-isomer optik, enzim umumnya menunjukan kespesifikan optik absolut
untuk paling sedikit sebagian dari molekul substrat. Misalnya maltase dapat

4
 mengkatalisa hidrolisa α-glukosida, akan tetapi tidak dapat bekerja terhadap β-
glukosida. Enzim yang bekerja terhadap D-karbohidrat tidak dapat mengkatalisa
L-karbohidrat, begitu pula dengan enzim-enzim yang mengkatalisa asam L-
amino tidak dapat mengkatalisa asam D-amino.

Kespesifikan optik dapat meluaskesuatu bagian molekul substrat atau ke

substrat keseluruhanya. Glikosidase merupakan contoh dari dua hal yang ekstrim
ini. Enzim-enzim ini yang mengkatalisis hidrolisis ikatan gliosida antara gula dan
alkohol, sangat spesifikuntuk bagian gula dan untuk ikatan (alfa atau beta), tetapi
relatif nonspesifik untuk bagian alkohol atau glikogen.

2. Kespesifikan Gugus

Suatu enzim hanya dapat bekerja terhadap gugus yang khas, misalnya
glikosidase terhadap gugus alkohol, pepsin dan tripsinterhadap ikatan peptida,
sedangkan esterasa terhadap gugus alkohol, pepsin dan tripsin terhasap ikatan
peptida, sedangkan esterase terhadap ikatan ester. Akan tetapi, dalam pembatasan
ini sejumlah besar substrat dapat diolah, jadi, misalnya, pengurangan jumlah
enzim pencernaan yang mungkin sebaliknya dibutuhkan.

Enzim-enzim tertentu menunjukan kespesifikan gugus yang lebih tinggi.

Kamotripsin, terutama menghidrolisa ikatan peptida dimana gugus karboksilnya
berasal dari asam-asam amino fenilalanin, tirosin atau triptofan.
Karboksipeptidase dan amino peptidase memecahkan asam amino masing-
masing dari ujung karboksil atau amino rantai polipeptida.

24. Sifat-sifat dari Enzim

Enzim umumnya merupakan molekul protein murni atau protein yang berkombinasi
dengan molekul organik atau ion logam, sehingga sifat enzim relatif serupa dengan sifat
protein secara umum.
a. Enzim adalah Protein. Sebagai protein enzim memiliki sifat seperti protein, yaitu sangat
dipengaruhi oleh kondisi lingkungan, seperti suhu, pH, konsentrasi substrat). Jika
lingkungannya tidak sesuai, maka enzim akan rusak atau tidak dapat bekerja dengan
baik.
b. Bekerja secara khusus atau spesifik. Setiap enzim memiliki sisi aktif yang sesuai hanya
dengan satu jenis substrat, artinya setiap enzim hanya dapat bekerja pada satu substrat
yang cocok dengan sisi aktifnya.
c. Berfungsi sebagai katalis. Meningkatkan kecepatan reaksi kimia tanpa merubah produk
yang diharapkan tanpa ikut bereaksi dengan substratnya, dengan demikian energi yang
dibutuhkan untuk menguraikan suatu substrat menjadi lebih sedikit.

5
 d. Diperlukan dalam jumlah sedikit. Reaksi enzimatis dalam metabolisme hanya
membutuhkan sedikit sekali enzim untuk setiap kali reaksi.
e. Bekerja bolak-balik. Enzim tidak mempengaruhi arah reaksi, sehingga dapat bekerja
dua arah (bolak-balik). Artinya enzim dapat menguraikan substrat menjadi senyawa
sederhana, dan sebaliknya enzim juga dapat menyusun senyawa-senyawa menjadi
senyawa tertentu.

2.5 Nomenklatur Enzim

Lebih dari 5000 macam enzim telah ditemukan pada organisme dan akan bertambah
terus sejalan dengan terus berlangsungnya penelitian. Tiap enzim dinamai menurut sistem
baku dan juga diberi nama yang sederhana. Pada kedua sistem tersebut, nama enzim
umumnya diakhiri dengan - ase dan mencirikan substrat yang terlibat dan jenis reaksi yang
dikatalisinya. Sebagai contoh sitokrom oksidase, suatu enzim utama dalam respirasi,
mengoksidasi (melepas elektron dari) molekul sitokrom. Asam malat dehidrogenase :
melepaskan dua atom hidrogen dari (meng-dehidrogenasi) asam malat. Nama umum ini
walaupun singkat tidak memberikan keterangan yang cukup tentang reaksi yang dikatalisis.
Contoh di atas tidak menjelaskan siapa penerima elektron atau atom hidrogen yang
dilepaskan.

Persatuan lntemasional Biokimia memberi nama lebih panjang tapi lebih deskriptif
dan baku bagi semua enzim yang telah dicirikan dengan jelas. Sebagai contoh, sitokrom
oksidase dinamakan sitokrom c:O oksidoreduktase, menunjukkan bahwa elektron
dilepaskan dari sitokrom tertentu, yakni jenis c, dan molekul oksigen adalh penerima
elektron. Dehidrogenase as am malat di sebut L-malat:NAD oksidoreduktase,
menunjukkan enzim tersebut khas untuk bentuk L-asam malat terionisasi, dan molekul
yang disingkat NAD adalah penerima atom hidrogen.

Biasanya enzim mempunyai akhiran -ase. Di depan -ase digunakan nama substrat di
mana enzim itu bekerja, atau nama reaksi yang dikatalisis. Misal : selulase, dehidrogenase,
urease, dan lain-lain. Tetapi pedoman pemberian nama tersebut di atas tidak selalu
digunakann. Hal ini disebabkan nama tersebut digunakan sebelum pedoman pemberian
nama diterima dan nama terse but sudah umum digunakan. Misalnya pepsin, tripsin, dan
lain-lain. Dalam Daftar Istilah Kimia Organik (1978), akhiran -ase tersebut diganti dengan
-asa.

6
 Enzim diberi nama dengan menambahkan akhiran ase terhadap nama substrat yang
diubah oleh enzim tersebut, misalnya enzim amilase mengubah amilum menjadi glukosa;
enzim yang mengubah lemak (lipid) adalah lipase; enzim-enzim yang mengadakan
perubahan karbohidrat merupakan kelompok karbohidrase.

2.6 Klasifikasi dari Enzim

Penamaan suatu enzim berdasarkan nama substrat yang dikatalisis ditambahkan akhiran –
ase. Ada pula penamaan suatu enzim tidak berdasarkan pada nama substrat yang dikatalisis
contohnya pepsin dan lisosim.
Adapun kelas dan subkelas dari enzim yang penting yaitu :
A. Kelas Oksidoreduktase
Kelas enzim ini memiliki fungsi untuk melepaskan dan menambahkan elektron (e-)
atau hidrogen (H+). Adapun subkelas dari Kelas Oksidoreduktase yaitu :
Subkelas Oksidase yang berfungsi untuk pelepasan elektron. Subkelas Reduktase
berfungsi untuk pengikatan elektron atau atom hidrogen. Subkelas Dehidrogenase
berfungsi untuk pelepasan hidrogen.

B. Kelas Transferase
Kelas ini berfungsi untuk pemindahan gugus fungsional (COO-, fosfat, amino, dan
metil). Subkelas kinase berfungsi untuk pemindahan gugus fosfat ( ATP). Subkelas
Transaminase berfungsi unuk pemindahan gugus amina

C. Kelas Hidrolase
Kelas enzim ini memiliki fungsi memutuskan ikatan kimia dengan penambahan
molekul H2O adapun subkelas dari kelas Hidrolase yaitu :
Subkelas proteinase berfungsi untuk menghidrolisis protein ,
 Amilase, yaitu enzim yang menguraikan amilum (suatu polisakarida) menjadi
maltosa 9 suatu disakarida). Laktase, yaitu enzim yang mengubah laktase menjadi
glukosa dan galaktosa.Sukrase, yaitu enzim yang mengubah sukrosa (gula tebu)
menjadi glukosa dan fruktosa .
 Maltase, yaitu enzim yang menguraikan maltosa menjadi glukosa
Cl2H22O11 + H20 2C6H12O6

Maltosa Malatse glukosa

7
  Sukrase, yaitu enzim yang mengubah sukrosa (gula tebu) menjadi glukosa dan
fruktosa
2(C6H10O5) + n H20 n C12H22O11

 Laktase, yaitu enzim yang mengubah laktase menjadi glukosa dan galaktosa.
 Pektinase, yaitu enzim yang menguraikan pektin menjadi asam-pektin.
 Selulase, emzim yang menguraikan selulosa ( suatu polisakarida) menjadi
selobiosa ( suatu disakarida)
Selulase adalah enzim terinduksi yang disintesis oleh mikroorganisme selama
ditumbuhkan dalam medium selulosa
Enzim selulase dikenal sebagai multi-enzim yang terdiri dari tiga komponen,
yaitu:

o Ekso-β-(1,4)-glukanase dikenal sebagai faktor C1. Faktor ini diperlukan

untuk menghidrolisis selulosa dalam bentuk kristal.
o Endo-β-(1,4)-glukanase dikenal sebagai faktor Cx. Faktor ini diperlukan
untuk menghidrolisis ikatan β-(1,4)-glukosida (selulosa amorf).
o β-(1,4)-glukosidase menghidrolisis selobiosa menjadi glukosa.

D. Kelas Liase, Kelas enzim ini memiliki fungsi membentuk ikatan ganda dengan
melepaskan satu gugus kimia.

E. Kelas Isomerase, Kelas enzim ini memiliki fungsi menata kembali atom suatu molekul
untuk membentuk stuktur isomer

F. Kelas Ligase atau Sintetase

Kelas enzim ini memiliki fungsi menghubungkan dua molekul dengan hidrolis ATP
atau nukleotida trifosfat lainnya. Subkelas polimerase berfungsi untuk menggabungkan
subunit-subunit (monomer) menjadi polimer seperti pembentukan RNA dan DNA.

G. Kelas Esterase, yaitu enzim-enzim yang memecah golongan ester. Contoh- contohnya :
Lipase, yaitu enzim yang menguraikan lemak menjadi gliserol dan asam lemak.
Fosfatase, yaitu enzim yang menguraikan suatu ester hingga terlepas asam fosfat.
Lipase berfungsi untuk menghidrolisi lipida(ester gliserol) , Deokrsiribonuklease
berfungsi untuk menghidrolisis DNA (ester fosfat) , Ribonuklease berfungsi untuk
menghidrolisis RNA (ester fosfat) , Hidratase berfungsi untuk menambahkan molekul

8
 air , Dehidratese berfungsi untuk pelepasan molekul air. Karbohidrase, yaitu enzim-
enzim yang menguraikan golongan karbohidrat.

H. Subkelas Oksidase dan Reduktase

Yaitu enzime yang menolong dalam proses oksidasi dan reduksi. Dehidrogenase :
enzim ini memegang peranan penting dalam mengubah zat-zat organik menjadi hasil-
hasil oksidasi. Katalase : enzim yang menguraikan hidrogen peroksida menjadi air dan
oksigen.

I. Desmolase yaitu enzim-enzim yang memutuskan ikatan-ikatan C-C, C-N dan beberapa
ikatan lainnya. Enzim Desmolase dibagi lagi menjadi : Karboksilase : yaitu enzim yang
mengubah asam piruyat menjadi asetaldehida. Transaminase : yaitu enzim yang
memindahkan gugusan amine dari suatu asam amino ke suatu asam organik sehingga
yang terakhir ini berubah menjadi suatu asam amino.

2.7 Mekanisme Kerja Enzim

Aktivitas enzim dapat diatur dengan berbagai cara:
1. Kontrol ekspresi gen

2. Modifikasi struktur dengan cara pemotongan. Sebagian enzim berada dalam

bentuk inaktif dan diaktivasi dengan cara pemotongan (cleavage). Misalnya
Kemotripsin, pepsinogen, angiotensinogen.

3. Modifikasi ikatan kovalen. Banyak enzim yang tingkat aktifitasnya ditentukan

dengan penambahan gugus tertentu, misalnya gugus fosfat melalui proses
fosforilasi. Sebagian enzim tersebut akan meninkat aktivitasnya dan sebagian lai
akan menurun.

4. Sequestrasi. Banyak juga enzim yang tingkat aktivitasnya juga ditentkan oleh
ikatannya dengan protein lain (sequestrasi).

5. Regulasi allosterik. Beberapa enzim aktivitasnya ditentukan oleh pengikatannya

dengan senyawa kecil pada bagian lain dari tempat aktifnya. Senyawa yang
terikat tersebut akan merubah konformasi enzim sehingga menentukan tingkat
aktivitasnya.

9
 Gambar. Aktivasi Kemotripsin dengan cara pemotongan

Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan
senyawa intermediat melalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi
aktivasi lebih rendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan
energi aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama. Sebagai contoh:

X + C → XC (1)
Y + XC → XYC (2)
XYC → CZ (3)
CZ → C + Z (4)

Meskipun senyawa katalis dapat berubah pada reaksi awal, pada reaksi akhir
molekul katalis akan kembali ke bentuk semula. Enzim mengkatalis reaksi dengan cara
meningkatkan laju reaksi. Enzim meningkatkan laju reaksi dengan cara menurunkan energi
aktivasi (energi yang diperlukan untuk reaksi) dari EA1 menjadi EA2. (Lihat Gambar 2.4).
Penurunan energi aktivasi dilakukan dengan membentuk kompleks dengan substrat.
Setelah produk dihasilkan, kemudian enzim dilepaskan. Enzim bebas untuk membentuk
kompleks baru dengan substrat yang lain.

Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya
dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan
struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim amilase hanya dapat
digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa.

10
 Enzim juga dapat dibedakan menjadi eksoenzim dan endoenzim berdasarkan
tempat kerjanya, ditinjau dari sel yang membentuknya. Eksoenzim ialah enzim yang
aktivitasnya diluar sel. Endoenzim ialah enzim yang aktivitasnya didalam sel. Selain
eksoenzim dan endoenzim, dikenal juga enzim konstitutif dan enzim induktif. Enzim
konstitutif ialah enzim yang dibentuk terus-menerus oleh sel tanpa peduli apakah
substratnya ada atau tidak. Enzim induktif ( enzim adaptif) ialah enzim yang dibentuk
karena adanya rangsangan substrat atau senyawa tertentu yang lain.

Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-zat yang
bereaksi dan dengan demikian mempercepat proses reaksi. Percepatan terjadi karena enzim
menurunkan energi pengaktifan yang dengan sendirinya akan mempermudah terjadinya
reaksi. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya
dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan
struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim a-amilase hanya dapat
digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa.
Ada dua cara kerja enzim, yaitu:
a. Model kunci gembok (block and key).
Enzim dimisalkan sebagai gembok karena memiliki sebuah bagian kecil
yang dapat berikatan dengan substrat bagian terse but disebut sisi aktif. Substrat
dimisalkan sebagai kunci karena dapat berikatan secara pas dengan sisi aktif
enzim (gembok).

b. Induksi Pas (Model Induced Fit)

Berdasarkan teori induksi pas (induced fit), enzim diibaratkan dapat

melakukan penyesuaian bentuk untuk berikatan dengan suatu substrat. Hal ini
ditujukan untuk meningkatkan kecocokan dengan substrat dan membuat ikatan
antara enzim dan substrat menjadi lebih reaktif.

11
2.8 Faktor-faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim
Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor; terutama adalah temperatur; derajat
keasaman (pH), konsentrasi enzim dan substrat, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim
memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang] Berbeda-beda, karena enzim
adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah.
Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau
strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan
fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah
molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan
aktivitas enzim. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim. Faktor - faktor tersebut
diantaranya:

a. Temperatur

Enzim terdiri atas molekul-molekul protein. Oleh karena itu, enzim masih tetap
mempuyai sifat protein yang kerjanyas dipengaruhi oleh suhu. Enzim dapat bekerja
optimum pada kisaran suhu tertentu, yaitu sekitar suhu 400 C. Pada suhu 00 C, enzim
tidak aktif. Jika suhunya dinaikkan, enzim akan mulai aktif. Jika suhunya dinaikkan
lebih tinggi lagi sampai batas sekitar 40 – 500 C, enzim akan bekerja lebih aktif lagi.
Namun, pemanasan lebih lanjut membuat enzim akan terurai atau terdenaturasi
seperti halnya protein lainnya. Pada keadaan ini enzim tidak dapat bekerja.
a. Enzim tidak aktif pada suhu kurang daripada 0oC.
b. Kadar tindak balas enzim meningkat dua kali ganda bagi setiap kenaikan suhu
10oC.
c. Kadar tindak balas enzim paling optimum pada suhu 37oC. Enzim ternyahasli
pada suhu tinggi iaitu lebih dari 50oC.

b. Air
Air berperan dalam memulai kegiatan enzim. Contoh pada waktu biji dalam
keadaan kering kegiatan enzim tidak kelihatan. Baru setelah ada air, melalui imbibisi
mu-lailah biji berkecambah.

12
 c. Perubahan pH

Enzim bekerja pada pH tertentu, umumnya pada netral, kecuali beberapa jenis
enjim yang bekerja pada suasana asam atau suasana basa. Jika enzim yang bekerja
optimum pada suasana netral ditempatkan pada suasana basa ataupun asam, enzim
tersebut tidak akan bekerja atau bahkan rusak. Begitu juga sebaliknya, jila suatu enzim
bekerja optimal pada suasana basa atau asam tetapi ditempatkan pada keadaan asam
atau bas, enzimtersebut akan rusak.
Sebagai contohnya, enzim pepsin yang terdpat di dalam lambung, efektif bekerja pada
pH rendah.
a. Setiap enzim bertindak paling cekap pada nilai pH tertentu yang disebut sebagai
pH optimum.
b. pH optimum bagi kebanyakan enzim ialah pH 7.
c. Terdapat beberapa pengecualian, misalnya enzim pepsin di dalam perut
bertindak balas paling cekap pada pH 2, sementara enzim tripsin di dalam usus
kecil bertindak paling cekap pada pH 8

c. Konsentrasi Enzim dan Substrat

Mekanisme kerja enzim juga ditentukan oleh jumlah atau konsentrasi substrat yang
tersedia. Jika jumlah substratnya sedikit, kecepatan kerja enzim juga rendah.
Sebaliknya, jika jumlah substrat yang tersedia banyak, kerja enzim juga cepat. Pada
keadaan substrat berlebih, kerja enzim tidak sampai menurun tetapi konstan.
a. Pada kepekatan substrat rendah, bilangan molekul enzim melebihi bilangan
molekul substrat. Oleh itu,cuma sebilangan kecil molekul enzim bertindak balas
dengan molekul substrat.
b. Apabila kepekatan substrat bertambah, lebih molekul enzim dapat bertindak
balas dengan molekul substrat sehingga ke satu kadar maksimum.
c. Penambahan kepekatan substrat selanjutnya tidak akan menambahkan kadar
tindak balas kerana kepekatan enzim menjadi faktor pengehad.
Cara kerja enzim juga dapat dijelaskan dengan dua teori, yaitu teori gembok dan
anak kunci, dan teori kecocokan yang terinduksi.
a. Teori gembok dan anak kunci (Lock and key theory)
Enzim dan substrat bergabung bersama membentuk kompleks, seperti
kunci yang masuk dalam gembok. Di dalam kompleks, substrat dapat bereaksi
dengan energi aktivasi yang rendah. Setelah bereaksi, kompleks lepas dan
melepaskan produk serta membebaskan enzim.

b. Teori kecocokan yang terinduksi (Induced fit theory)

Menurut teori kecocokan yang terinduksi, sisi aktif enzim merupakan
bentuk yang fleksibel. Ketika substrat memasuki sisi aktif enzim, bentuk sisi aktif
termodifikasi melingkupi substrat membentuk kompleks. Ketika produk sudah

13
 terlepas dari kompleks, enzim tidak aktif menjadi bentuk yang lepas. Sehingga,
substrat yang lain kembali bereaksi dengan enzim tersebut.

d. Inhibitor Enzim

Seringkali enzim dihambat oleh suatu zat yang disebut inhibitor, ada dua jenis
inhibitor yaitu sebagai berikut:

1. Inhibitor kompetitif.

Pada penghambatan ini zat- zat penghambat mempunyai struktur yang mirip
dengan struktur substrat. Dengan demikian baik substrat maupun zat penghambat
berkompetisi a tau bersaing untuk bersatu dengan sisi aktif enzim, jka zat
penghambat lebih dulu berikatan dengan sisi aktif enzim, maka substratnya tidak
dapat lagi berikatan dengan sisi aktif enzim.

2. Inhibitor nonkompetitif

Pada penghambatan ini, substrat sudah tidak dapat berikatan dengan kompleks
enzim- inhibitor, karena sisi aktif enzim berubah.

14
 BAB III
PENUTUP

3.1. Kesimpulan
Berdasarkan pembahasan di atas, dapat diambil kesimpulan bahwa :
1) Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di dalam
protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan
protein.
2) Enzim memiliki ciri dapat menggumpal dalam suhu tinggi dan terpengaruh oleh
temperatur, bekerja secara khusus, dapat digunakan berulang kali, Enzim dapat
digunakan berulang kali karena enzim tidak berubah pada saat terjadi reaksi, rusak oleh
panas Enzim tidak tahan pada suhu tinggi dan dapat bekerja bolak – balik, Artinya satu
enzim dapat menguraikan satu senyawa menjadi senyawa yang lain.
3) Enzim terdiri tas molekul protein yang mempunyai struktur tiga dimensi tertentu yang
mampu mengkatalisis reaksi biologik atau disebut juga aktivitas biokatalik.
4) Kespesifikan enzim dapat dibedakan menjadi kespesifikasian optik dan kespesifikasian
gugus.
5) Enzim memiliki sifat sangat dipengaruhi oleh kondisi lingkungan, seperti suhu, pH,
konsentrasi substrat, bekerja secara spesifik, berfungsi sebagai katalis, Diperlukan
dalam jumlah sedikit, Bekerja bolak-balik
6) Persatuan lntemasional Biokimia memberi nama lebih panjang tapi lebih deskriptif dan
baku bagi semua enzim yang telah dicirikan denganjelas
7) Penamaan suatu enzim berdasarkan nama substrat yang dikatalisis ditambahkan akhiran
–ase. Ada pula penamaan suatu enzim tidak berdasarkan pada nama substrat yang
dikatalisis contohnya pepsin dan lisosim.
8) Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan
senyawa intermediat melalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi
aktivasi lebih rendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia
dengan energi aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama
9) Faktor yang mempengaruhi kerja enzim yaitu temperatur, air, perubahan pH,
konsentrasi enzim dan substrat serta inhibitor enzim.

15
3.2 Saran
Demikian, makalah yang kami susun hingga sedemikian rupa, maka dari itu adapun saran
yang dapat disampaikan agar mahasiswa dapat memahami enzim secara keseluruhan untuk
menghindari kesalahan mekanisme kerja enzim dalam tubuh.

16
 DAFTAR PUSTAKA

Anonim. 2007. Enzim. Link : https://id.wikipedia.org/wiki/Enzim. Diakses pada tanggal 4

November 2017.

Girindra, A. 1986. Biokimia 1. Jakarta : Gramedia.

Pack, Pilip. 2008. Cliffsap Biologi Edisi ke-2. Cet I. Jakarta : Pakar karya.

Poedjiadi, A., F.M. T. Supriyanti. 2006. Dasar-Dasar Biokimia. Jakarta : UI-Press.

17