UNIVERSIDAD DE CORDOBA
medio de reacción.
FACULTAD DE CIENCIAS BASICAS
DEPARTAMENTO DE BIOLOGIA
LIC: GABRIEL MONTES
INTEGRANTES: JOSE ESPITIA, JORGE
LLORENTE, WENDY CORDERO,
NISBET DIAZ, JUAN ACOSTA, MARIA
RAMOS Y JULIANA CURTIDOR
SEMESTRE: I
OBJETIVOS
 Comprender los mecanismos de
acción enzimática sobre los
alimentos
 Reconocer la acción catalítica de la
amilasa salival sobre el almidón
 Comprobar la hidrolisis de la
sacarosa por la enzima invertasa.
 Determinar el efecto de la
concentración, el pH y la
temperatura sobre la actividad
enzimática de la amilasa y la
catalasa
 Determinar la presencia de la
enzima catalasa en una muestra de
hígado animal.
 Comprobar la visualización de la
desnaturalización de una enzima
mediante la acción de la
temperatura.
INTRODUCCION
Las enzimas son biomoléculas especializadas
en la catálisis de las reacciones químicas que
tienen lugar en la célula. Son muy eficaces
como catalizadores ya que son capaces de
aumentar la velocidad de las reacciones
químicas mucho más que cualquier catalizador
artificial conocido, y además son altamente
específicos ya que cada uno de ellos induce la
transformación de un sólo tipo de sustancia y
no de otras que se puedan encontrar en el
Los enzimas son como las demás proteínas,
tienen estructura primaria se pliegan en una
conformación particular en la que sus grupo
reactivos están dispuestos del modo apropiado
para dar al conjunto actividad biológica.
Los grupos reactivos tienen dos misiones, la
primera es unir los compuestos particulares en
proximidad al sitio donde tiene lugar la
catálisis, el enzima tiene así cierta
especificidad para un cierto número de
compuestos; la segunda función es realizar el
mecanismo catalítico.
La catalasa es una enzima que se encuentra en
las células de los tejidos animales y vegetales
en esta práctica veremos si hay catalasa en los
tejidos del hígado y la papa mediante el agua
oxigenada, además vamos a ver la actividad de
otra enzima, la amilasa o ptialina, presente en
la saliva.
Esta enzima actúa sobre el polisacárido
almidón, hidrolizando el enlace O-
glucosúrico, por lo que el almidón se terminará
por transformar en unidades de glucosa.
MARCO TEORICO
Catalizador. Sustancia química, simple o
compuesta, que modifica la velocidad de una
reacción química, interviniendo en ella pero
sin llegar a formar parte de los productos
resultantes de la misma.
Reacción. Los catalizadores no cambian el
rendimiento de una reacción: no tienen efecto
en el equilibrio químico de una reacción,
debido a que la velocidad, tanto de la reacción
directa como de la inversa, se ven afectadas.
Sitio activo de enzima. El centro activo es la
región de la enzima que se une al sustrato, y se
caracteriza de la siguiente manera:
- Es una parte muy pequeña del volumen total
de la enzima.
- Tienen una estructura tridimensional en
forma de hueco en el que encaja el sustrato.
- Están formados por aminoácidos que quedan
próximos por los repliegues de la cadena
polipeptídica, aunque estuvieran lejanos en la
cadena original.
- Algunos aminoácidos tienen radicales con
afinidad química por el sustrato, por lo que lo
atraen y establecen enlaces débiles con él.
Cuando se rompen estos enlaces, los productos
se separan del centro activo.
Complejo enzima-sustrato. El intermediario
que se forma cuando la molécula de sustrato
interactúa con el punto activo de una enzima.
Tras la formación del complejo enzima-
sustrato, la molécula de sustrato sufre una
reacción química y es trasformada en un nuevo
producto. Se han sugerido varios mecanismos
de interactuación entre la enzima y su
correspondiente sustrato, incluyendo el
modelo de inducción por ajuste en el
mecanismo de cerradura-llave.
Activadores. Es una molécula que aumenta la
actividad de una enzima o una proteína que
aumenta la producción de un producto génico
en la transcripción del ADN. El proceso de
activación de un gen para que ello se expresa
en un momento determinado. Este proceso es
crucial en el crecimiento y desarrollo.
Coenzimas. Una coenzima es un cofactor: una
molécula que es imprescindible en las
actividades que desarrollan las enzimas. Estos
cofactores no proteicos se vinculan a las
apoenzimas (proteicas) para formar
holoenzimas.
Inhibidores competitivos. Un inhibidor
puede unirse a una enzima y bloquear la unión
del sustrato, por ejemplo, al pegarse al sitio
activo. Esto se conoce como inhibición
competitiva porque el inhibidor "compite" con
el sustrato por la enzima. Es decir, solo el
inhibidor o bien el sustrato puede estar unido a
la enzima en un momento dado.
Inhibidores no competitivos. En la inhibición
no competitiva, el inhibidor no bloquea la
unión del sustrato con el sitio activo, sino que
se pega a otro sitio y evita que la enzima haga
su función. Se dice que esta inhibición es "no
competitiva" porque el inhibidor y el sustrato
pueden estar unidos a la enzima al mismo
tiempo.
Energía de activación enzimática. Las
enzimas realizan la tarea fundamental de
disminuir la energía de activación, es decir la
cantidad de energía que se debe agregar a una
reacción para que esta comience. Las enzimas
funcionan al unirse a las moléculas de reactivo
y sostenerlas de tal manera que los procesos
que forman y rompen enlaces químicos
sucedan más fácilmente. Aclaremos un punto
importante, las enzimas no cambian el valor de
∆G de una reacción. Es decir, no cambian si
una reacción libera o absorbe energía en
general. Esto es porque las enzimas no afectan
la energía libre de los reactivos o los
productos. Cuando una enzima se une a su
sustrato, sabemos que disminuye la energía de
activación de la reacción, lo que permite que
suceda más rápidamente
2PREGUNTAS COMPLEMENTARIAS
1. ¿Qué es una enzima?
Es una proteína que cataliza las reacciones
químicas en los seres vivos. Los enzimas son
catalizadores, es decir, sustancias que, sin
consumirse en una reacción, aumentan
notablemente su velocidad. No hacen factibles
las reacciones imposibles, sino que solamente
aceleran las que espontáneamente podrían
producirse. Ello hace posible que en
condiciones fisiológicas tengan lugar
reacciones que sin catalizador requerirían
condiciones extremas de presión, temperatura
o pH.
¿Qué enzima tiene el hígado? ¿Cuál es su
función en el metabolismo de los alimentos?
Fosfatasa alcalina (FA): hidroliza el enlace
éster fosfórico entre un grupo fosfato y un
radical orgánico a pH básico (pH óptimo entre
9 y 10) liberando fosfato inorgánico.
Alanina aminotransferasa (ALT) y aspartato
aminotransferasa (AST): descomponen los
aminoácidos de la comida digerida y los
utilizan para elaborar nuevas proteínas
necesarias para el organismo
2. ¿Cuáles son los componentes de la saliva?
Agua: Representa un 99% de su volumen, en
la que se disuelven el 1% restante formado por
sales minerales
como iones de sodio, potasio, cloruro, bicarb
onato y fosfatos. El agua permite que los
alimentos se disuelvan y se perciba su sabor
en el sentido del gusto.
Iones cloruro: Activan la amilasa salival
o ptialina.
Bicarbonato y fosfato: Neutralizan el pH de
los alimentos ácidos y de la corrosión
bacteriana.
Moco: Lubrica el bolo alimenticio para
facilitar la deglución y que pueda avanzar a lo
largo del tubo digestivo, sin dañarlo.
Lisozima: Es una sustancia antimicrobiana
que destruye las bacterias contenidas en los
alimentos, protegiendo en parte los dientes de
las caries y de las infecciones.
Enzimas: Como la ptialina, que es una amilasa
que hidroliza el almidón parcialmente en la
boca, comenzando la digestión de los hidratos
de carbono.
Estaterina: Con un extremo amino terminal
muy ácido, que inhibe la precipitación de
fosfato cálcico al unirse a los cristales de
hidroxiapatita. Además, también tiene función
antibacteriana y antifúngica.
Otras sustancias: Como inmunoglobulinas
específicas, transferrina, lactofzerrina. Tiene
una composición viscosa y lubrica
el estómago y la tráquea para cuando llega el
alimento.
Calcio: Que ayuda a digerir el alimento. Es
inodora como el agua (sin olor).
¿Cuál es la función principal de la amilasa?
Digerir parcialmente almidones en cadenas
más cortas de glucosa llamadas polisacáridos,
así como en un disacárido que consiste en dos
moléculas de glucosa llamado maltosa. La
maltosa tiene un sabor dulce, y si se mantiene
el almidón que contienen los alimentos en la
boca durante un tiempo, puedes notar el
aumento de la dulzura conforme la amilasa
salival hace su trabajo.
3. la sacarosa es una molecular común
presente en muchos productos vegetales.
¿Con que objeto es hidrolizada por las
células?
Para producir una molécula de glucosa y una
molécula de fructosa.
4. identificar bajo qué condiciones de
temperatura y PH, la enzima tiene su mejor
actividad (mayor velocidad de reacción)
La amilasa salival requiere de una temperatura
de 37°C y un PH de 6.5 para llevar a cabo una
mayor velocidad de reacción.
https://www.ecured.cu/Saliva
5. ¿la saliva hervida tiene el mismo efecto
de la saliva natural, por qué?
No, debido a que al hervir la saliva, las
enzimas se desnaturalizan por lo cual no
desarrollaran una velocidad de reacción igual
a la que lleva a cabo la saliva normal.
6. ¿Qué glándulas de nuestro cuerpo
producen saliva?
Glándula parótida, la más grande de las
glándulas salivales, pesa 20 a 30 gr pero
produce sólo cerca de 30% de la saliva en total.
Glándula submaxilar, pesa de 12 a 15 gr,
produce cerca de 60% de la saliva total.
Glándula sublingual, tienen forma de
almendra, pesa sólo 2 a 3 gr, y produce cerca
de 5% de la saliva total.
7. ¿Por qué debemos masticar bien los
alimentos? Explique.
Masticar es importante puesto que la boca el
lugar en el que comienza nuestra digestión. En
ningún caso debe ser una actividad mecánica,
sino que debemos concentrarnos en ella para
triturar al máximo el alimento.
Una buena masticación es primordial, pues
con ella los alimentos que llegan a nuestro
estómago están mucho más trabajados y casi
digeridos. De esta manera la labor del
estómago es más sencilla ya que la
descomposición de los alimentos será más
rápida evitando de esta manera las digestiones
pesadas que ralentizan nuestro metabolismo y
disminuyen el consumo calórico.
De esta manera la digestión es más rápida y los
nutrientes se asimilan con más eficacia
aprovechándolos al máximo y acelerando el
metabolismo, a la vez que nuestros órganos no
sufren tanto con la digestión, ya que algunos
como el hígado o el páncreas se ven obligados
a un trabajo excesivo a causa de alimentos
poco triturados.
Una buena masticación es importante, ya que
la acción de masticar segrega saliva y esta
tiene componentes y enzimas que aligeran la
digestión.
CONCLUSION
Como resultado del proceso experimental, la
observación de enzimas permitió determinar
su acción catalizadora al ser expuesta en
diversos factores y analizando cómo actúa en
cada uno de dichos cambios en su entorno,
comparando la velocidad en que trabajan
según cada cambio al que fue sometido cada
material.
BIBLIOGRAFIA
Bionova. (n.d.). CURSO DE BIOLOGÍA.
[Online] Available at:
http://www.bionova.org.es/biocast/tema14.
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