LABORATORIO Nº1

INDUSTRIAS ALIMENTARIAS

CARBOHIDRATOS, AMINOACIDOS Y
PROTEINAS

GRUPO 03

REALIZADO POR:
Urbano Tello, Jesús
Suasnabar Ortega, Emilyn
Quispe CCama, David

FECHA: 21/08/2018
SECCIÓN: C1-04-A
PROFESOR: Laurence Salmon Barrantes

2018 – I
INDICE

I. OBJETIVOS ............................................................................................................................. 3
II. PRODECIMIENTO ................................................................................................................... 3
1. CARBOHIDRATOS: IDENTIFICACION DE AZUCARES REDUCTORES .................................... 3
2. CARBOHIDRATOS: IDENTIFICACION DE AMILASA ...............Error! Bookmark not defined.
3. IDENTIFICACION DE PROTEINAS Y AMINOACIDO ............................................................. 6
4. IDENTIFICACIÓN DE LIPIDOS ............................................................................................. 8
DISCUSION DE RESULTADOS. ........................................................................................................ 8
III. CONNCLUSIÒN ................................................................................................................ 10
IV. RECOMENDACIÓN ...............................................................Error! Bookmark not defined.
V. BIBLIOGRAFIA ...................................................................................................................... 10
I.OBJETIVOS

 Identificar la naturaleza Orgánica de las biomoléculas: Carbohidratos, proteínas y lípidos

 Determinar un azucar reductor mediante la prueba de fehling.

II.PRODECIMIENTO
1. CARBOHIDRATOS: IDENTIFICACION DE AZUCARES REDUCTORES
La sacarosa es un sólido blanco, muy soluble en agua y de sabor dulce. Este
disacárido está formado por 2 monosacáridos, la glucosa y la Levulosa (fructuosa)
cuya unión forma la sacarosa. Al preparar 5% W/V en un vaso precipitado de 100ml.

Se pesa 5 g. de azúcar y
se disuelve en los 100ml.
De agua.

solución de sacarosa

Se saca 10 ml. Se saca 2 ml.

Se calienta con 10 gotas de H2SO4 1º 1ml fehling A
por 2 a 3 min 2º 1ml fehling B

se saca 2ml en tubo de ensayo, se

añade: 1º 1ml fehling A
2º 1ml fehling B
IDENTIFICACION DE LA AMILASA:

Se prepara una solución al 5% W/V de

almidón

Se extrae

50ml de almidon 2ml de almidon y

se añade 1 gota de
lugol

En frio

Enfriar 30 ºC y añadir
1 gota de lugol

En caliente
1 DISCUSION DE RESULTADOS:
La solución acuosa de la sacarosa se caracteriza por ser Dextrógira (cuerpo,
sustancia. Que desvía a la derecha el plano de la luz polarizada ᾳ=+66,55). Y al
calentarlos por 2-3 min, el ácido sulfúrico lo desdobla por hidrolisis a la sacarosa en
Glucosa y Levulosa (fructuosa), por ello notamos un cambio de color, a anaranjado
pálido, esta mezcla resultante se le llama azúcar invertido. Se da a los 160 °C aprox.
Se llama invertido porque hubo una inversión del poder rotatorio
C12H22O11 + H2O → C6H12O6 + C6H12O6
Glucosa Levulosa
Después de haber sido transformado en glucosa y levulosa el poder rotatorio gira a la
izquierda ᾳ=+25°, ello debido a que el cambio rotatorio de la levulosa (ᾳ= -106) es
mayor que el de la glucosa (ᾳ=+53,39). En el tubo de ensayo sin acido los reactivos de
Fehlig A y B, no se identificó alguna reacción. En cambio, al añadir en el tubo caliente
con ácido hubo un ligero cambio de color naranja pálida, donde se identifica la glucosa
y fructuosa.
Si incrementamos la Temperatura el poder rotatorio disminuye y solo la glucosa
manifiesta su poder rotatorio, desvía a la derecha. Esto explica la alteración de los
jarabes por inversión de la sacarosa.

2 DISCUSION DE RESULTADOS:
Al almidón tiene de 24 a 30 unidades de glucosa, formado de 2 tipos de moléculas:
una lineal (amilosa) y otra ramificada (amilopeptina), la primera es soluble en forma
coloidal y la última solo se hincha. En esta experiencia del hidrolisis del almidón la
Temperatura es muy importante. Por acción del agua y en caliente el almidón se
hincha dando engrudo de almidón otra parte de él se disuelve, ello se pudo
reconocer al añadir las gotas del lugol (lo cual sirve para reconocer), la solución
coloreo de color azul. La amilosa se colorea de color azul por el lugol (yodo-yoduro);
la amilopeptina de color rojo. El almidón a los 100 °C produce un cambio incompleto;
Por ebullición a los 160 °C es más rápida y completa, produce Dextrina, maltosa y
finalmente glucosa. En donde al añadir las gotas de lugol, no se aprecia el color azul
iolasio as bien algo rojisa
2. IDENTIFICACION DE PROTEINAS Y AMINOACIDO

IDENTIFICACIÓN DE PROTEÍNAS MEDIANTE LA REACCIÓN EL BIURET

Añadir 2cc. de solución de hidróxido
En un tubo de ensayo y sódico al 5%.A continuación 4 ó 5 gotas Debe aparecer una
poner unos 3 cc aprox de solución de sulfato cúprico diluida al coloración violeta-
1.
de albúmina de huevo 20%. rosácea característica.

Las cadenas de proteínas que se encuentra en la clara de huevo cuando fueron sometido al
reactivo de Biuret, que en su composición tiene NaOH al 20% (el cual no participa de la
reacción pero es de fundamental importancia su presencia ya que proporciona el medio básico
necesario) junto con el CuSO4, se pudo ver que el sulfato cúprico reaccionó con la proteína
presente en la solución de albúmina de huevo, y se nota un color violeta lo cual nos indica que
la reacción resulto ser positiva.
DISCUSIÓN DE RESULTADOS
-PRUEBA DE BIURET
El test de Biuret es sulfato de cobre en medio básico y sirve para identificar péptidos y
proteínas.

Está basado en la capacidad de los péptidos para secuestrar, en medio básico, iones Cu2+ y dar
lugar a un complejo de coordinación morado.
El complejo se forma por la interacción de los grupos –NH del péptido (procedentes de los
enlaces peptídicos entre los aminoácidos) y los iones Cu2+ presentes en la disolución

Imagen 1
Recuperado de https://bit.ly/2ojKaTE
 REACCIÓN XANTOPROTEICA
Es debida a la formación de un compuesto aromático nitrado de color amarillo, cuando las
proteínas son tratadas con ácido nítrico concentrado. La prueba da resultado positivo en aquellas
proteínas con aminoácidos portadores de grupos bencénicos, especialmente en presencia de
tirosina. Si una vez realizada la prueba se neutraliza con un álcali vira a un color anaranjado
oscuro.

Al agregar el ácido nítrico en el tubo de ensayo con la albumina de huevo y se empieza a

calentarlo se empieza a obtener un color blanquecino, como si se hubiera cocinado.

En un tubo Agregar
de ensayo el ácido
colocar la nítrico en
clara del el tubo
huevo

DISCUSIÓN DE RESULTADOS.
Se determinó la presencia de proteínas solubles en una solución, empleando ácido nítrico
concentrado. La prueba de resultado positivo en aquellas proteínas con aminoácidos portadores
de grupos aromáticos, especialmente en presencia de tirosina. Si una vez realizada la prueba se
neutraliza con un álcali, se torna color amarillo oscuro.
La reacción xantoproteica se puede considerar como una sustentación electrofilia aromática de
los residuos de tirosina de las proteínas por el ácido nítrico dando un compuesto coloreado
amarillo a pH
3. IDENTIFICACIÓN DE LIPIDOS

Se vierte sobre el
IDENTIFICACION DEL COLESTEROL vaso precalentado
para extraer el
Se Pica una aceite del cebo
pequeña cantidad
de cebo

Se añaden:
1ml de H2SO4
1ml de Anh. Acético
Aceite 1 ml de cloroformo

-Prueba de Liebermann-burchard
Es un reactivo utilizado colorimétrico para detectar el colesterol, lo que da un color verde
intenso. Este color comienza como un color rosa violáceo y progresa a través de un verde
claro y luego de color verde muy oscuro.

DISCUSION DE RESULTADOS.

Como sabemos el colesterol es una sustancia no coloreada, por lo que resulta difícil poder
realizar su caracterización.

Pero este experimento usamos técnicas colorimétricas, con finalidad de poder agregar grupos
cromóforos y poder adquirir una coloracion específica para su análisis.

El colesterol por acción de agentes deshidratantes como el ácido sulfúrico y anhídrido acético
se transforma en colesterileno, compuesto de dobles enlaces conjugados que presenta color.
IDENTIFICACION DE LA LECITINA DE HUEVO

Realizamos
la filtración
Añadimos alcohol
tibio lentamente

Agregamos
2 gotas de
acetona sin
agitar

1 ml de solucion filtrada

DISCUSIÓN DE RESULTADOS

-FENOMENO DE DESNATURALIZACIÓN

La desnaturalización de proteínas es una desnaturalización bioquímica. Por

desnaturalización bioquímica se entiende el cambio estructural de proteínas o ácidos
nucleicos que lleva a la perdida de la estructura nativa de la molécula de estas
sustancias. Este cambio estructural conlleva a un cambio en el funcionamiento óptimo
de las proteínas o ácidos nucleicos pudiendo llegar a la pérdida total de su función
biológica. También, pero no siempre, va acompañado de cambios en las propiedades
físico-químicas siendo lo más común la pérdida de solubilidad.

Imagen 2
Recuperado de https://bit.ly/2B2b4Ul
III. CONNCLUSIÒN

 Se pudo observar mediante varias reacciones que la clara del huevo tiene proteínas que
la conforman, esta proteína es la ovoalbúmina
 Se comprobó que La lecitina es insoluble en acetona
 El reactivo de Liebermann-burchard es muy bueno para la identificación del
colesterol.

IV. BIBLIOGRAFIA

 Julio Pereto. (1996). Fundamentos de Bioquímica. Catalán: Universidad de Valencia.

 Nuria. A. (1995) Texto Bioquímica. México Jalisco. Ed. Cuellar Ayala.
 García. J. (2014) Bioquímica. : Lima Perú. Instituto superior Daniel Alcides Carrión.
 Howart L. Ritter. (1956).Introducción a la Química. España: Editorial Reverte.
 Eva Véjar Rivera. (2005). Prácticas de Bioquímica Descriptiva. México. Editorial UniSon.