Enlace covalente. Consiste, como sabemos, en una comparticién de electrones, siendo siempre un enlace fuerte, que da lugar a una gran estabilidad de la cadena proteica. El mas impotente es el llamado puente disulfuro, Enlace iénico, Es un puente salino, Se debe a dos grupos polares de las cadenas de aminodcidos, que segtin el pH posceran carga eléctrica positiva o negativa. Estos enlaces no son demasiado numerosos ya que al estar los aminodcidos en disolu- cién, tendrin sus grupos polares saturados por los dipolos moleculares del agua. Enlace por puente de hidrégeno. Se forman entre el C = O del grupo carboxilico y un grupo de la cadena que tenga H activo. Son muy numerosos y son de capital importancia en la estabilizacién de la molécula, dada su gran cuantia. kntace por tuerzas de Van der Waals. Se torman entre las cadenas laterales que poseen radicales. Aunque los restos hidrocarbonados son apolares, tiene interaccio- nes débiles por este tipo de fuerzas. Estas interacciones son debidas a irregularida- des en la distribucién de los electrones alrededor del nficleo dando lugar a dipolos instanténeos que implican atracciones y repulsiones de tipo electrostatico. Enlaces hidrofébicos. Son interacciones entre las cadenas laterales no polares de aminodcidos como la alanina, valina, etc., dentro de envolturas de agua. Estas inte- racciones pueden tener lugar entre cadenas laterales de varias moléculas 0 se pue- den presentar entre kas cadenas de una misma molécula; ocurren ante la incapaci- dad de las cadenas laterales no polares de interaccionar con el agua, ya sea idnica- mente o a través de enlaces hidrofébicos. Enlace coordinado. Son estos enlaces de importancia en todas las interacciones entre metales de transicién y biomoléculas, por ejemplo Fe", en la hemoglobina y citoreromos, el Co” en la vitamina B,,.