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V. METODOS GENERALES PARA LA OBTENCIÓN INDUSTRIAL DE ENZIMAS



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3. PURIFICACIÓN Y AISLAMIENTO DE ENZIMAS.



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http://mazinger.sisib.uchile.cl/repositorio/lb/ciencias_quimicas_y_farmaceuticas/schmidth02/par
te04/01.html

BIOTECNOLOGÍA ENZIMÁTICA Y BIOTRANSFORMACIONES DE INTERÉS

INDUSTRIAL
Descripción:

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Fig. 1: proceso de obtención de enzimas

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R a fermentación alcohólica es un ejemplo conocido de los
procedimientos en que se efectúan alteraciones enzimáticas, tanto cuando se agrega
alguna enzima como cuando se añade algún microbio vivo (levadura). Primero se calienta
el grano amiláceo para gelatinizar el almidón, y luego se añade malta ( que contienen
enzimas diastásicas) para convertir el almidón en azúcar fermentable (maltosa). Si el
producto que se desea obtener es alcohol, se agrega entonces levadura. El empleo de
amilasa en forma de malta es indudablemente la mayor aplicación industrial que tiene las
enzimas, pero no es del todo conocida la acción de estas amilasas. a elaboración de
vinagre con alcoholes es un proceso enzímico producido por un microbio vivo
(Acetobacter aceti). Como el alcohol es oxidado y convertido en ácido acético con oxígeno
de la atmósfera. Aislada de las bacterias, la enzima cataliza igualmente la oxidación, pero
es mucho más económico valerse de la célula viva intacta.R(2)

ÖV |
 R Primero se quitan a las pieles el pelo y el exceso de carne y luego se ponen en
remojo para que se hinchen y se vuelvan más o menos porosas y permeables a las
sustancias curtientes. El primer remojo se ha efectuado siempre mediante la acción
enzimática. Cuando se observó que la hinchazón era producida parcial o totalmente por
enzimas protealítina impura. a cantidad de material enzimático que se usa en la industria
de curtiduría representa probablemente la mayor aplicación industrial de las enzimas
después de la industria de fermentación.R(3)



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    R a operación más importante en la fabricación de queso es la

coagulación de la caseína de la leche, que luego se trata para convertirla en queso. Se
puede coagular la caseína mediante la adición de ácido o de enzimas quesos se fabrica
coagulada la caseína con rennina, esta probablemente tiene una acción proteolítica muy
débil que continua en el queso. a rennina produce un coágulo elástico del que se exprime
fácilmente el suero. No es la única porteínasa que se usa en la elaboración del queso, pues
también se emplea mezclas de rennina con pepsina. Asimismo se ha usado la papaína, y
en este caso al parecer se asegura la proteólisis durante el añejamiento del queso. En los
países balcánicos se emplea jugo de higos ( que contiene gran proporción de enzimas
proteolíticas ficina). Para preparar el coágulo. a diferentes enzimas coagulantes hacen
variar notablemente la naturaleza del queso.R(4)

ÖV ÷ 
   Aún se discute el papel que desempeñan en la fabricación del pan las
enzimas que se hallan en la harina. a harina cruda contiene cantidad relativamente
pequeña de muchas enzimas, incluso una proteína del tipo de la papaína, que según creen
algunos reblandece la masa. Al igual que todas las enzimas del tipo de la papaína, la
proteinasa de la harina es inactivada por la oxidación. a harina de trigo contiene también
pequeñas cantidad de amilasa÷ y gran proporción de amilasa amilasa. a adición÷ 
amilasa a la harina, generalmente en forma de harina de trigo÷de la malteado, ocasiona
aumento de volumen de la hogaza. a amilasa agregada hidroliza parte del almidón y lo
convierte en maltosa, con lo cual suministra mas azúcar para que fermente la levadura y
origina la generación de mayor cantidad de dióxido de carbonoamilasa que ya . a existe
 en la harina coopera probablemente en el proceso mediante la desintegración 
amilasa.÷de las dextrinas formadas por la

ÖV R
 
Son sustratos de las poteinasa todas las proteínas excepto las queratinaass.
a hidrólisis es ordinariamente muy lenta. as proteinasas desintegran también péptidos
sencillos, pero de ordinario con mucha lentitud. os productos superiores de degradación
de las proteínas son descompuestos rápidamente. os aminoácidos pueden ser liberados
por acción proteolítica.

ÖV ‘enina. Se halla en el cuarto estómago de las terneras. Su acción proteolítica, si la tiene,

es muy débil. Es un poderoso agente coagulador de la leche ( pH óptimo
aproximadamente 5.4)
ÖV Papaína. Se halla en el látex del fruto verde de la papaya. Es típica de muchas enzimas
vegetales como la ficina de la leche de higuerón, la asclepaína del vencetósigo y la
bromelina del ananás. Una de sus características es su contenido de grupos SH, de que
parece depender la actividad de la enzima. Por oxidación ligera se vuelve inactiva, pero es
reactivada por agentes reductores, como la cisteína, HCN y otros, incluso los grupos SH en
las proteínas que están siendo digeridas por las enzimas parcialmente activas. a papaína
es relativamente resistentee con el calor, y empleada a temperaturas de 50 a 60°C, es muy
rápida la proteólisis. a enzima coagula fácilmente la leche. os microorganismos vivos son
atacados rara vez por las proteinasas, pero la papaína ataca ciertos parásitos intestinales
(áscaris) vivos. Descompone la hipurilamida con desprendimiento de amoniaco.

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Descomponen residuos de azúcares de carbohidratos superiores.

ÖV Amilasa÷. Se hallan en las glándulas salivales, el páncreas, hongos, bacterias y la malta,

que las contienen en abundancia. Descomponen los almidones y el glucógeno en dextrinas
y disocian lentamente las dextrinas en maltosa y cantidad mínima de glucosa. Destruyen la
estructura en cadenas ramificada del almidón (amilo pectina) y el glucógeno. Con el tempo
pueden efectuar la destrucción casi total del almidón. amilasa de malta requiere calcio y
puede ser una proteína÷ a amilasa animal necesita cloruro.÷cálcica. a
ÖV amilasa . Se halla en las plantas superiores, los granos la producen en abundancia. a
enzima de los granos descomponen totalmente la amilasa y la convierte directamente en
maltosa, también descompone la amilo pectina ( la porción de cadena ramificada del
almidón) y el glucógeno, pero su acción se detiene donde se ramifica la cadena de hidratos
de carbono. Cuando se rompe las cadenas ramificadas amilasa),÷de hidratos de carbono
entre las ramas ( en presencia de amilasa ataca los fragmentos de cadena recta así
formados. la De esta manera, las dos enzimas juntas hidrolizan más rápidamente el
almidón que cualquiera de ellas por separado.R(5)

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ÖV Producción de aminoácidos enzimáticamente

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ÖV „ratamientos terapéuticos con enzimas.R El fundamento de esta forma de terapia es

simplemente la administración de una enzima concreta a un paciente, esperando con
optimismo que produzca una progresiva mejoría en el mismo. El problema principal
relacionado con este método es que las respuestas defensivas del organismo inactive o
eliminen los compuestos extraños incorporados. En consecuencia cualquier tratamiento
que utilice la administración de una enzima, bien por vía sanguínea o por cualquier otra,
debe tener en cuenta este posible inconveniente.R(9)

ÖV rganos artificiale. RPara sustituir algunas funciones del riñón y el hígado se han
desarrollado órganos artificiales que contienen enzimas. Una lesión renal crónica se trata
con hemodiálisis periódica, a menos que sea posible el transplante del órgano. El hígado
es un órgano multifuncional y sería imposible conseguir un sustituto artificial con la
tecnología disponible actualmente. Sin embargo, sí puede reproducirse una función
importante del hígado: la desintoxicación. A partir de células hepáticas se pueden obtener
varias enzimas microsomales capaces de llevar a cabo la desintoxicación de una gran
variedad de compuestos.R(10)



ÖV Aplicaciones Analíticas. REn la medicina moderna, el análisis de las distintas muestras

fisiológicas tiene un papel clave y, dentro del mismo el uso de las enzimas(tanto en forma
libre como inmovilizadas) constituyen un aspecto muy destacado. os tipos de aplicación
de las encimas al análisis se pueden dividir en dos granes grupos. El primero de ellos recije
aquellos métodos que miden directamente un compuesto, mientras que el segundo lo
hace con aquellos que utilizan una enzima para amplificar otra respuesta (por ejemplo
inmunoencarios con enzimas acopladas).R(11)

ÖV Antibióticos semisintéticos. as penicilinas semisintéticas son los principales productos

farmacéuticos obtenidos por tecnología enzimático. El método de fermentación
tradicional permite producir la bencilpenisilína (penisilina g) como la fenoximetil
penisilina (penisilina b) y en el pasado estos dos antibióticos con gran éxito. Sin embargo,
estos compuestos presentan limitaciones en su eficacia contra ciertas bacterias patógenas



ÖV Esteroides.R os esteroides se utilizan en un gran número de preparados farmacéuticos

(por ejemplo la píldora contraceptiva y los antinflamatorios), por lo que los procesos
 empleados en la producción de estas sustancias presentan una considerable importancia
económica.R(12)



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ÖV as enzimas de tipo vegetal, se encuentran las porteasas, carbohidrasas ( las cuales

descomponen residuos de azúcares de carbohidratos superiores, aamilasas y bamilasa
ÖV Entre las enzimas de tipo animal están las esterasa ( ipasa se produce en la mucosa
gástrica, el páncreas y las semillas de ricino, fosfotasas: Se obtiene de tejidos animales
óseo, muscular, tripsina y quimotripsina se produce en el páncreas y , pectasas )

ÖV as enzimas del tipo microbiano provienen de. Bacterias, hongos.



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ÖV ±Son seguros los alimentos que contienen organismos modificados genéticamente?

ÖV ± os genes introducidos en las plantas pueden trasmitirse al medio ambiente?
ÖV ±Es posible que la transferencia de genes de un organismo a otro provoque alergias en el
ser humano?
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 V

1.V as enzimas son catalizadores de origen biológico que cumplen muchos requicitos para
impulsar nuevas industrias químicas.
2.V a tecnología enzimática tiene múltiples aplicaciones, como fabricación de alimentos, los
progresos que están realizando actualmente la ingeniería genética y la biotecnología
permiten augurar el desarrollo cada vez mayor del uso de las enzimas.



3.V a utilización de enzimas en los alimentos presentan una serie de ventajas, además de las
de índole económico y tecnológico.
4.V as enzimas utilizadas dependen de la industria y del tipo de acción que se desee obtener.



5.V as fuentes de enzimas pueden ser de origen vegetal, animal o microbiano.

6.V se puede manipular genéticamente, la biosíntesis de enzimas para optimizar los procesos,
pero se debe tener en cuenta, las respectivas normas.



.V a producción de enzimas a gran escala tiene su principal aplicación en la industria de la

fermentación.






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1.V P Gaseosa y J. Hube, tecnología de las enzimas, Editorial acribas. S.A., Segunda
Edición, Zaragoza España, 1990., Pas 3.
2.V Kira, ‘aymond, Enciclopedia de „ecnología Química, „omo VY, primera Edición,
Editorial Uteha, España 1962., paj. 1006.
3.V YBYD (2), Paj. 1007
4.V YBYD (2) Paj. 1007
5.V YBYD (2). Paj. 1008, 1009, 1010.
6.V YBYD (1), Paj. 104
7.V YBYD (1) Paj 106
8.V YBYD (1) Paj 108, 109.
9.V YBYD (1), Paj. 74
10.VYBYD (1) paj. 76
11.VYBYD (1) paj 81
12.VYBYD (1) paj 86
13.VYBYD (2) paj. 1111
14.VPerry, anual del Yngeniero Químico, sexta Edición,„omo VY, Editorial cGraw
Hill, 1992., paj 2720
15.VYBYD (2) paj. 1014.



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ÖV P Gasesa y J. Hubble, tecnología de las enzimas, Editorial acribis. S.A., Segunda Edición,
Zaragoza España, 1990.

ÖV Perry, anual del Yngeniero Químico, sexta Edición,„omo VY, Editorial cGrawHill, 1992.

ÖV Kirk, ‘aymond, Enciclopedia de „ecnología Química, „omo VY, primera Edición, Editorial
Uteha, España 1962.

ÖV céano, Enciclopedia de la Ciencia y a tecnología „omo V, ediciones céano, Barcelona

1980.

ÖV 

ÖV http:://www.icp.csis.es/biocatálisis/web3lineas.html

ÖV http:www.mty.itesm.mx/data/cd/html

ÖV http//www.unav.es/memoria/899/ingenieria.html