Οι πρωτεϊνες ειναι γραμμικα πολυμερη δομουμενα 4

απο μονομερη αμινοξεων4

4
Οι πρωτεϊνες περιεχουν μια μεγαλη σειρα λειτουργικων4
ομαδων4
4
Οι πρωτεϊνες μπορουν να αλληλεπιδρουν μεταξυ τους 4
και με αλλα βιολογικα μακρομορια για να δημιουργησουν4
Πολυπλοκα συσσωματωματα4
4
Μερικες πρωτεϊνες ειναι σχεδον ακαμπτες, ενω υπαρχουν 4
αλλες που εμφανιζουν μια σχετικη ευκαμψια4
Η κατασταση ιοντισμου των αμινοξεων4
σχετιζεται με το pH4
Τα αμινοξεα θρυπτοφανη και τυροσινη απορροφουν εντονα4
γυρω στα 280nm4
Οι πρωτεϊνες εχουν μοναδικες αλληλουχιες αμινοξεων που 4
καθοριζονται απο γονιδια4
4
Το 1953 ο Frederick Sanger προσδιορισε την αλληλουχια4
αμινοξεων της ινσουλινης, που ειναι πρωτεϊνικη ορμονη4
4
Σημερα γνωριζουμε ολοκληρη την αλληλουχια για 4
περισσοτερες απο 100.000 πρωτεϊνες4
4
Η γνωση της αλληλουχιας μιας πρωτεϊνης ειναι συνηθως4
απαραιτητη για την κατανοηση του μηχανισμου δρασης της4
Οι πολυπετιδικες αλυσιδες ειναι ευκαμπτες αλλα εχουν4
και καθορισμενη στερεοδιαταξη4
4
Ο πεπτιδικος δεσμος ειναι επιπεδος4
ΔΕΥΕΤΡΟΤΑΓΗΣ ΔΟΜΗ4
Οι πολυπεπτιδικες αλυσιδες μπορουν να αναδιπλωνονται4
σε κανονικες δομες οπως η α-ελικα και η β-πτυχωτη επιφανεια4
4
Η α-ελικα ειναι μια δομη σπειραματος που σταθεροποιειται4
με ενδομοριακους δεσμους υδρογονου4
4
Οι β-επιφανεις σταθεροποιουνται με δεσμους υδρογονου4
Μεταξυ των πολυπεπτιδικων αλυσιδων4
ΤΡΙΤΟΤΑΓΗΣ ΔΟΜΗ4
4
Οι υδατοδυαλυτες πρωτεϊνες αναδιπλωνονται σε συμπαγεις4
δομες με μη πολικα κεντρα4
ΤΕΤΑΡΤΟΤΑΓΗΣ ΔΟΜΗ4
4
Οι πολυπεπτιδικες αλυσιδες μπορουν να συγκροτησουν4
δομες πολλων υπομοναδων4
Οι ιοι αξιοποιουν ιδιαιτερα καλα τις περιορισμενες 4
γενετικες πληροφοριες, σχηματιζοντας καλυμματα4
αποτελουμενα απο την ιδια υπομοναδα σε συμμετρικες4
διασυνδεσεις. Το καλυμμα του ρινοϊου περιλαμβανει4
τεσσερις υπομοναδες σε 60 αντιγραφα η καθε μια4
Η αλληλουχια αμινοξεων μιας πρωτεϊνης καθοριζει4
την τρισδιαστατη δομη της4