TEMA 1

EL METABOLISME CEL·LULAR I ELS

ENZIMS
 METABOLISME CEL·LULAR
• Conjunt de reaccions químiques que es produeixen a l’interior de la
cèl·lula que condueixen a l’obtenció de matèria i energia.
METABOLISME
Emmagatzemada enllaços químics.
Es pot transformar en E mecànica,
E calorífica, E elèctrica, E lluminosa,
etc.

Funcions vitals
NUTRICIÓ
RELACIÓ
REPRODUCCIÓ
 METABOLISME CEL·LULAR
• METABOLISME EXTRACE·LULAR
Digestió dels aliments, circulació dels nutrients i intercanvi gasós a
l’aparell respiratori.
• VIES METABÒLIQUES: Les diferents reaccions químiques del
metabolisme.
• METABÒLITS: Molècules que intervenen en les reaccions.
• REGULACIÓ MITJANÇANT ENZIMS (Ez) ESPECÍFICS per cada metabòlit
inicial (SUBSTRAT) i per cada tipus de transformació.
• Les substàncies finals = PRODUCTES.
• METABOLISME INTERMEDIARI= petites reaccions entre grans vies
metabòliques.
 METABOLISME CEL·LULAR
• 2 TIPUS DE VIES
• CATABOLISME: Transformació de molècules orgàniques complexes en
molècules + senzilles, s’allibera energia (En) que s’emmagatzema en
forma d’ATP.

• ANABOLISME: Síntesi de molècules orgàniques complexes a partir de

molècules més senzilles, es necessita subministrar En proporcionada
pels enllaços fosfat de l’ATP que prové de reaccions catabòliques, la
fotosíntesi o la quimiosíntesi.
CATABOLISME vs ANABOLISME
 ATP
• Adenosinatrifosfat ATP:
Nucleòtid d’importància en el metabolisme, molècula energètica que
pot emmagatzemar o cedir energia amb molta facilitat gràcies als seus
2 enllaços ester fosfòrics.
Quan s’hidrolitza es trenca el darrer enllaç i es forma ADP i una
molècula d’àc.fosfòric que es simbolitza Pi
 ATP
• L’ADP també es pot hidrolitzar i
es trenca un altre enllaç i
es produeix AMP i Pi.
 SÍNTESI D’ATP
• 2 MANERES:
1. FOSFORILACIÓ A NIVELL DE SUBSTRAT
Síntesi d’ATP gràcies a l’energia que s’allibera d’una molècula (substrat)
que trenca algun enllaç ric en En. Ex: glicòlisi i Cicle de Krebs.
Els Ez que ho regulen s’anomenen quinases.
L’alliberament d’En s’acobla
directament a la síntesi d’ATP.
 SÍNTESI D’ATP
2. PER Ez ATP-SINTETASES
Síntesi d’ATP mitjançant Ez especialitzats = ATP-sintetases, que es
troben a les crestes mitocondrials i als tilacoides dels cloroplasts, quan
un flux de protons H+ travessa aquests Ez.
2.1 FOSFORILACIÓ OXIDATIVA (mitocondris)
2.2 FOTOFOSFORILACIÓ (cloroplasts)
 SÍNTESI D’ATP
• 2.1 Fosforilació oxidativa
Mecanisme més important en la respiració aeròbica i anaeròbica.
Hi intervé una cadena de transport d’e- a través de la qual són cedits
els H+ (e-) que provenen d’oxidacions en el catabolisme.
Es transporten mitjançant NAD o FAD.
En la respiració aeròbica l’acceptor final és l’O2 i dóna H2O.
Se sintetitza ATP a partir d’ADP i Pi.
 SÍNTESI D’ATP
• 2.2 Fotofosforilació oxidativa
Únic mecanisme de síntesi d’ATP no lligat al catabolisme sinó a
l’anabolisme.
En la fotosíntesi l’En lluminosa es fa servir per sintetitzar ATP.
Es transforma EN lluminosa en En química.

QUAN L’En NO ES NECESSITA IMMEDIATAMENT, LA CÈL·LULA UTILITZA

ALTRES BIOMOLÈCULES QUE SÓN CAPACES D’EMMAGATZEMAR MOLTA
En com: MIDÓ (plasts), GLICOGEN (fetge i músculs)O TRIGLICÈRIDS
(greixos).
Midó i glicogen aporten 4kcal i triglicèrids 9kcal.
TIPUS DE METABOLISME
 CARACTERÍSTIQUES DEL METABOLISME
1. REACCIONS CATABOLITZADES PER ENZIMS
2. REACCIONS ORDENADES EN SEQÜÈNCIES O SÈRIES
3. REACCIONS REGULADES
4. EN EUCARIOTES TÉ UNA GRAN COMPARTIMENTACIÓ
5. ALGUNS PROCESSOS TENEN LLOC FORA DE LA CÈL·LULA
 CARACTERÍSTIQUES DEL METABOLISME
1. REACCIONS CATABOLITZADES PER ENZIMS
Cada Ez catalitza una determinada reacció o grup de reaccions similars.
Són específics per a cada tipus de metabòlit inicial o substrat (S).

2. REACCIONS ORDENADES EN SEQÜÈNCIES O SÈRIES

Sèrie en què cada P o productes d’una reacció actua com a reactiu (S) de la
següent.
Poden ser lineals, ramificades o cícliques.
Hi ha reaccions d’interconnexió= Metabolisme intermediari.
Poden ser reaccions convergents o divergents.
Rutes amfibòliques= seqüències comunes a les rutes convergents i
divergents.
CARACTERÍSTIQUES DEL METABOLISME
 CARACTERÍSTIQUES DEL METABOLISME
3. REACCIONS REGULADES
A nivell cel·lular es donen moltes reaccions anabòliques i catabòliques.
Les substàncies que han de reaccionar són molt estables a Tª ambient i
es necessita “ajuda” per fer-les interactuar ja que sinó no ho farien o ho
farien molt lentament.
A nivell cel·lular estan regulades per Ez o biocatalitzadors. CONTROL
BIOQUÍMIC.
A nivell d’organismes pluricel·lulars hi ha control addicional per mitjà
d’hormones. SISTEMA HORMONAL O ENDOCRÍ
 CARACTERÍSTIQUES DEL METABOLISME
4. EN EUCARIOTES TÉ UNA GRAN COMPARTIMENTACIÓ
Hi ha reaccions que tenen lloc al nucli,
al citoplasma, al mitocondri, etc.

5. ALGUNS PROCESSOS TENEN LLOC FORA DE LA CÈL·LULA

 ACTIVITAT DELS CATALITZADORS
• Reactius i productes
• Moltes substàncies químiques quan reaccionen, desprenen energia
calorífica = reaccions exergòniques (augmenta la temperatura del
medi en el qual es produeix la reacció).
• Aquest despreniment es dóna perquè l’energia interna total de les
substàncies reaccionants és superior a l’energia interna dels
productes.
• Aquestes reaccions no es donen espontàniament ja que, per iniciar
una reacció, primer cal subministrar prou energia per debilitar els
enllaços dels reactius i així possibilitar-ne la ruptura.
 ACTIVITAT DELS CATALITZADORS
• L’energia d’activació
• Aquest pas intermedi, que requereix una aportació d’energia, rep el
nom d’estat de transició.
• Estat en el qual hi ha les mateixes possibilitats que les molècules
formin el producte com que retrocedeixin i quedin com a molècules
de substrat.
• L’energia, expressada en calories, necessària per dur 1 mol de
molècules d’una substància. a una temperatura determinada, fins a
l’estat de transició s’anomena energia d’activació.
ACTIVITAT DELS CATALITZADORS
 ACTIVITAT DELS CATALITZADORS
• Per accelerar la reacció química hi ha dues solucions:
• Posar-hi escalfor, i amb això augmenta l’estat de vibració de les
molècules i, per tant, la possibilitat que xoquin i donin lloc als
productes.
• Afegir-hi un catalitzador, és a dir, una substància que disminueixi
l’energia d’activació necessària per arribar a l’estat transitori.

• Un augment de temperatura pot provocar la mort dels éssers vius, per

això en aquest cas se segueix el segon mecanisme, és a dir, l’actuació
de catalitzadors biològics o biocatalitzadors. Les molècules que
exerceixen aquesta funció són els enzims.
 ELS ENZIMS
• Els enzims són els biocatalitzadors = els catalitzadors de les reaccions
biològiques.
• Els enzims actuen rebaixant l’energia d’activació i, per tant.
augmentant (accelerant) la velocitat de la reacció, mesurable per la
quantitat de producte que es forma per unitat de temps.
• La gran majoria són proteïnes globulars solubles en aigua.
• Hi ha un petit grup de ribozims, que són ARN capaços de catalitzar
altres ARN, als quals afegeixen o treuen nucleòtids, sense consumir-se
ells mateixos.
 ELS ENZIMS
• Com els altres catalitzadors, els enzims compleixen:
• Són substàncies que acceleren la reacció, fins i tot en quantitats molt
petites. És a dir, no és que s’obtingui més producte, sinó que se n’obté
la mateixa quantitat però en menys temps (No alteren la ctant
d’equilibri).

• No es consumeixen durant la reacció, quan aquesta acaba hi ha la

mateixa quantitat que al principi (pot ser usat de nou).
 ELS ENZIMS
• A diferència dels catalitzadors no biològics:
• Són molt específics, i això els permet actuar en una reacció
determinada sense alterar-ne d’altres.
• Sempre actuen a temperatura ambient (de l’ésser viu).
• Són molt actius, molt superiors als catalitzadors no biològics.
• Tenen un pes molecular molt elevat.
• Molta eficàcia
• Es poden regular
 ELS ENZIMS
• Segons l’estructura podem distingir 2 tipus d’Ez:
• Enzims estrictament proteics constituïts per una o més cadenes
polipeptídiques.

• Holoenzims, que són els enzims constituïts per un Apoenzim, la

fracció polipeptídica, i un Cofactor, fracció no polipeptídica.
Els cofactors poden ser:
Inorgànics: ions metàl·lics, com el Mg2+, el Zn2+, etc.
Orgànics: anomenats coenzims: com l’ATP, el NAD+. el NADP+, el
coenzim A, les vitamines, etc.
 ELS ENZIMS
• Holoenzims Si el cofactor està unit amb força
(enllaç covalent) a l’enzim
s’anomena grup prostètic (grup
hemo).
 ELS ENZIMS
• Proenzims i isoenzims
• Alguns enzims no són actius fins que no actuen sobre aquests altres
enzims o ions. Aquests enzims s’anomenen proenzims.
Ex: pepsinogen a pepsina per acció HCl.
• Alguns enzims es presenten en formes moleculars diferents, i són els.
anomenats isoenzims. Fan la mateixa f(x) però sobre diferents
cèl·lules o en moments diferents de la vida.
 ACTIVITAT ENZIMÀTICA
• La substància sobre la qual actua un enzim s’anomena substrat.
• Un sol substrat
• L’enzim actua fixant el substrat (S) a la seva superfície (adsorció) per
mitjà d’enllaços febles, i així es forma l’anomenat complex enzim-
substrat (ES).
• D’aquesta manera es generen tensions que debiliten els enllaços del
substrat i es forma el complex activat.
• Finalitzada la transformació, queda el complex enzim-producte (EP),
que s’escindeix i allibera l’enzim intacte (E) i el producte (P).
 ACTIVITAT ENZIMÀTICA
• Un sol substrat
ACTIVITAT ENZIMÀTICA
• Amb 2 substrats
• En les reaccions en què hi ha dos
substrats que reaccionen entre
si, els enzims actuen atraient les
molècules reaccionants cap a la
seva superfície (adsorció), de
manera que la possibilitat que es
trobin augmenta i, en
conseqüència, la reacció es
produeix més fàcilment.
ACTIVITAT ENZIMÀTICA
• Amb 2 substrats
• EIs enzims, un cop feta la
transformació dels substrats en
els productes, se n’alliberen
ràpidament per tornar a actuar.
• De vegades, l’enzim atrau primer
un substrat i se’n queda una
part; després atrau el segon
substrat i hi uneix aquesta part.
Aquest mecanisme s’anomena
«ping-pong».
 ACTIVITAT ENZIMÀTICA
• Amb 2 substrats
 ACTIVITAT ENZIMÀTICA
• Les molècules d’Ez interactuen directament amb les molècules de S.
• L’Ez té una mida més gran que la molècula sobre la qual actua.
• La regió on es dóna la interacció s’anomena centre actiu.
 CENTRE ACTIU
• La formació del complex enzim-substrat
(ES) es duu a terme gràcies als radicals
d’uns quants aminoàcids que estableixen
enllaços amb el substrat (i amb el grup
prostètic si n’hi ha),el fixen i després
trenquen algun dels seus enllaços.
• La regió de l’enzim que s’uneix al
substrat rep el nom de centre actiu.
• Centre actiu i S encaixen i això explicaria
l’especificitat
 CENTRE ACTIU
• Els centres actius tenen les característiques següents:
• Constitueixen una part molt petita del volum total de l’enzim.
• Tenen una estructura tridimensional en forma de cavitat que facilita
que el substrat hi encaixi i impedeix que altres molècules hi
accedeixin.
• Estan formats per aminoàcids que, encara que estiguin distants en la
seqüència polipeptídica, a causa dels plecs d’aquesta, queden
propers.
• Els radicals d’alguns d’aquests aminoàcids presenten una afinitat
química pel substrat, per això l’atrauen i hi estableixen enllaços
febles. Això facilita que, un cop es trenca un dels enllaços, els
productes resultants es poden separar del centre actiu amb facilitat.
 CENTRE ACTIU
• En la cadena polipeptídica d’un Ez es diferencien 3 tipus d’Aas:
• Aas estructurals: no estableixen enllaços amb el S. Constitueixen la
major part de l’enzim, són els responsables de la forma de l’enzim.
• Aas de fixació: estableixen enllaços febles amb el substrat i el fixen.
• Aas catalitzadors: Són els que estableixen enllaços, febles o forts
(covalents), amb el S, i provoquen la ruptura d’algun dels seus
enllaços. Responsables de la transformació del S.
• Aas fixació + Aas catalitzadors = centre actiu.
CENTRE ACTIU
 ESPECIFICITAT DELS Ez
• Tan sols els substrats que tenen la forma adequada poden accedir al
centre actiu, fixar-se i ser transformats.
● Tot això comporta una alta especificitat Ez-S.
 ESPECIFICITAT DELS Ez
• Per explicar aquesta especificitat hi ha diferents models:
• El model de la complementarietat (Fischer), «com la clau (substrat) i
el pany (enzim)».
• Actualment s’ha vist que alguns enzims, quan estableixen els enllaços
amb el substrat, modifiquen la forma dels centres actius per adaptar-
se millor al substrat, és a dir, solament són complementaris després
d’haver-s’hi unit; és l’anomenat model de l’ajust induït. El símil «com
el guant (enzim) s’adapta a la mà (substrat)».
• Quan la interacció també comporta una modificació de la forma del
substrat resulta més adequat el símil de «l’encaixada de mans entre
dues persones».
ESPECIFICITAT DELS Ez
 ESPECIFICITAT DELS Ez
• L’especificitat es pot donar en diversos graus:
• Especificitat absoluta. Es dóna quan l’Ez només actua sobre un S. Ex:
sacarasa, lactasa, ureasa, etc.
• Especificitat de grup. Es dóna quan l’enzim reconeix un grup de
molècules determinat. Ex: β-glicosidases.
• Especificitat de classe. Es la menys específica, ja que l’actuació de
l‘enzim no depèn del tipus de molècula, sinó del tipus d’enllaç. Ex:
fosfatases.
 CINÈTICA DE L’ACTIVITAT ENZIMÀTICA
• En una reacció enzimàtica amb [Ez] ctant, si
s’augmenta [S] es produeix un augment de la
velocitat de reacció.
• L’ increment es dóna perquè, com que hi ha més
molècules de S per unitat de volum, s’augmenta la
probabilitat de trobada entre el S i l’Ez.
• Si es va augmentant [S], arriba un moment en què
la velocitat de reacció deixa de créixer, és a dir,
s’arriba a la velocitat màxima (Vmàx).
• Això és degut al fet que totes les molècules d’Ez ja
estan ocupades per molècules de S = saturació de
l’Ez (la vel no augmenta per molt que augmenti la
[S] ).
 CINÈTICA DE L’ACTIVITAT ENZIMÀTICA
• En la major part d’Ez, la representació gràfica d’aquests valors dóna
una hipèrbole. A partir d’aquest comportament enzimàtic, Leonor
Michaelis i Maud Menten van definir una constant, anomenada
constant de Michaelis-Menten (KM), que és la concentració del
substrat en la qual la velocitat de reacció és la meitat de la velocitat
màxima.
• La KM depèn del grau d’afinitat
que hi ha entre l’Ez i el seu S.
• Si KM alta = baixa/poca afinitat
• Si KM baixa: alta/molta afinitat
CINÈTICA DE L’ACTIVITAT ENZIMÀTICA
Factors que influeixen en la cinètica enzimàtica
• A) Influència de la temperatura.
• Si augmenta la Tª, les molècules
augmenten la mobilitat i, per
tant, el nombre de trobades
moleculars; per això augmenta la
velocitat a què es forma el P.
• Hi ha una Tª òptima per a cada
Ez, per a la qual l’activitat
enzimàtica és màxima.
Factors que influeixen en la cinètica enzimàtica
• A) Influència de la temperatura.
• Si la Tª augmenta més, es
produeix la desnaturalització d’una
part de les molècules de l’Ez. Amb
això perd la seva activitat
enzimàtica i, com que hi ha menys
molècules d’Ez actives, la velocitat
de la reacció disminueix.
• Si la Tª no disminueix, aquest
procés continua fins a la
desnaturalització de totes les
molècules enzimàtiques i la reacció
ja no es dóna.
 Factors que influeixen en la cinètica enzimàtica
• b) Influència del pH.
• Els Ez presenten dos valors límit de pH entre
els quals són eficaços. Traspassats aquests
valors, els Ez es desnaturalitzen i deixen
d’actuar. Entre els dos límits hi ha un pH
òptim en el qual l’Ez presenta la màxima
eficàcia.
• El pH òptim està condicionat pel tipus d’Ez i
de S, perquè el pH influeix en el grau de
ionització dels radicals del centre actiu de
l’Ez i també en el dels radicals del S.
Factors que influeixen en la cinètica enzimàtica
• Inhibidors.
• Són substàncies que disminueixen l’activitat d’un Ez o bé li
impedeixen completament actuar. Poden ser perjudicials o
beneficiosos ( com la penicil·lina i l’AZT).
Factors que influeixen en la cinètica enzimàtica
• La inhibició pot ser de dos tipus:
• Inhibició irreversible, o enverinament de l’Ez. L’inhibidor es fixa
permanentment al centre actiu de l’Ez, n’altera l‘estructura i
l’inutilitza.
Factors que influeixen en la cinètica enzimàtica
• La inhibició reversible té lloc quan no s’inutilitza el centre actiu, sinó
que tan sols se n’impedeix temporalment el funcionament.
• Hi ha dues modalitats:
• La inhibició reversible competitiva presència d’un inhibidor la
molècula del qual és similar al S, i per això competeix amb aquest en
fixar-se al centre actiu de l’Ez.
• Si es fixa l’inhibidor, l’Ez queda bloquejat i el S no s’hi pot fixar fins
que l’inhibidor no se’n va. La velocitat de la reacció disminueix segons
la concentració de l’inhibidor. Aquesta inhibició se pot superar si
augmenta la concentració de S.
Factors que influeixen en la cinètica enzimàtica
• Inhibició reversible competitiva
Factors que influeixen en la cinètica enzimàtica
• Inhibició reversible no competitiva.
• L’inhibidor no competeix amb el S,
sol produir una modificació de la
seva conformació que impedeix la
unió al S.
• Tenim dos casos:
• Un inhibidor que es fixa al complex
ES i n’impedeix la separació.
• O bé s’uneix a l’Ez i impedeix l’accés
del S al centre actiu. Aquesta
inhibició no es sol.luciona amb
l’augment de S.
CINÈTICA DE LA INHIBICIÓ
Factors que influeixen en la cinètica enzimàtica
• ELS ENZIMS AL·LOSTÈRICS
• Són els que poden adoptar dues formes estables diferents.
• Una és la configuració activa de l’Ez, i l’altra, la configuració inactiva.
• A més del centre actiu tenen almenys un altre lloc, anomenat centre
regulador, al qual es pot unir una substància determinada,
anomenada lligand.
 Factors que influeixen en la cinètica enzimàtica
• ELS ENZIMS AL·LOSTÈRICS
• Sovint una sola de les configuracions
presenta afinitat pel lligand. La presència del
lligand determina el canvi de configuració en
l’Ez, l’anomenada transició al·lostèrica.
• Dos tipus de lligands segons la configuració
induïda que afavoreixen: els activadors o
efectors, i els inhibidors.
• En alguns Ez hi ha 2 o més centres reguladors
als quals s’uneixen lligands de diferents tipus,
cadascun dels quals provoca una disminució
d’afinitat de l’Ez per l’altre. En aquests casos
es parla de multi modulació.
 COOPERATIVISME AL·LOSTÈRIC
• Els Ez al·lostèrics solen tenir diverses subunitats= protòmers.
• Cada protòmer posseeix un centre actiu i almenys un centre
regulador. En molts enzims, quan al centre regulador s’uneix una
molècula anomenada activador o lligand, la configuració del protòmer
varia, de manera que fa funcional el centre actiu.
 COOPERATIVISME AL·LOSTÈRIC
• La variació en la configuració d’aquest protòmer es transmet
instantàniament als altres protòmers associats, que es fan, al seu
torn, actius. O a l’inrevés si s’hi uneix un inhibidor, tots inactius.
• Aquest efecte s’anomena transmissió al·lostèrica. D’aquesta manera,
l’enzim passa d’estat inhibit (T) a un estat actiu o catalític (R).
 COOPERATIVISME AL·LOSTÈRIC
• Per a que un Ez al·lostèric actuï és necessària
la unió d’un o més lligands i després la unió del
S, la velocitat de reacció en funció de la [S] no
augmenta tan ràpidament com en els Ez no
al·lostèrics.
• En canvi, si aquest Ez és una subunitat i la seva
transformació a l’estat actiu es transmet
al·lostèricament a les altres subunitats, són
nombroses les que sobtadament comencen a
actuar, fet que s’anomena cooperativisme.
Amb això es produeix un canvi de velocitat de
reacció molt gran, l’anomenada «llei del tot o
res».
 LA REGULACIÓ DE LES VIES METABÒLIQUES
• La cèl·lula pot regular que es doni o no una via metabòlica de dues
formes:
• Una és augmentant o disminuint la síntesi dels enzims que
intervenen a partir dels gens que els codifiquen.
• Una altra manera és regulant l’activitat dels enzims.
L’al·losteria permet l’autoregulació de l’activitat enzimàtica.
• N’hi ha dos casos:
• Regulació per retroinhibició o inhibició feed-back.
• Regulació per inducció enzimàtica.
 LA REGULACIÓ DE LES VIES METABÒLIQUES
• Regulació per retroinhibició o inhibició feed-back. Quan la
configuració inicial de l’Ez és l’activa. En aquest tipus de regulació el
producte final és el que es fixa al centre regulador, actua com a
inhibidor i provoca la transició al·lostèrica de l’enzim a la seva forma
inactiva.
 LA REGULACIÓ DE LES VIES METABÒLIQUES
• Regulació per inducció enzimàtica. La configuració inicial de l’Ez és
la inactiva. En aquest tipus de regulació la substància inicial és la que es
fixa al centre regulador i provoca la transició al·lostèrica de l’Ez a la seva
forma activa, per la qual cosa aquest comença a actuar sobre el
substrat.
 LA REGULACIÓ DE LES VIES METABÒLIQUES
• En les vies metabòliques, el P generat per un Ez és el S de l’Ez
següent; Per augmentar l’eficiència del sistema, es donen:
• Compartimentació. Separar amb membranes els llocs on es duen a
terme les vies metabòliques que no es vol que es relacionin. Per
exemple: síntesi dels àcids grassos citosol/degradació mitocondris. És
més fàcil regular cadascuna de les vies.
• Complex multienzimàtic. Associació de diversos Ez que actuen
successivament en una via. El complex supramolecular resultant és més
eficaç que si els enzims estiguessin dispersos en el medi. Un exemple:
complex piruvatdeshidrogenasa.
• Inclusió a les membranes. Alguns Ez i complexos multienzimàtics
estan englobats ordenadament a les membranes, de manera que es
facilita la unió entre els successius productes i els successius enzims.
 ELS COENZIMS
•És un cofactor orgànic que s’uneix a un apoenzim (part proteica
d’un enzim) amb enllaços febles durant el procés catalític.
Els coenzims actuen com a donadors o receptors de grups químics,
és a dir, són transportadors de grups químics.
En conseqüència, a diferència de l’apoenzim, el coenzim sí que es
modifica durant la reacció.
La unió coenzim-apoenzim és temporal i similar a la unió substrat-
enzim, el coenzim es pot considerar com un segon substrat.
 ELS COENZIMS
•Es poden distingir dos tipus de coenzims, els d’oxidació i reducció i els
de transferència.
Coenzims d’oxidació i reducció
Són els que transporten protons (H+) i electrons (e-). El nom
prové del fet que oxidació és la pèrdua d’electrons i reducció n’és el
guany. Els més importants són: NAD+, NADP+, FAD i el grup hemo de
la citocromoxidasa.
 ELS COENZIMS
•Coenzims de transferència
Són els que transporten radicals.
Els més importants són ATP i l’acetil-CoA (CoA-SH). L’ATP actua transportant grups
fosfat (-H2PO4) per donar-los a altres molècules. L’ATP també es pot unir a
diversos Ez catabòlics al·lostèrics, i aleshores en disminueix l’afinitat pel S, actua
com a inhibidor.
L’ADP es pot unir a aquests mateixos Ez i aleshores n’augmenta l’afinitat pel S, és a
dir, actua com a activador.
L’acetil-CoA (CoA-SH)
actua transportant
grups acetil (-CO-CH3).
 LES VITAMINES
• Les vitamines són glúcids o lípids senzills que actuen com a coenzims
i que, en general, els animals no poden sintetitzar o ho fan en
quantitats insuficients, per això necessiten ingerir-los en la dieta.
• Característiques:
• Son substàncies làbils, s’alteren amb facilitat amb el canvi de
temperatura, la llum o l’emmagatzematge prolongat.
• Les plantes i bacteris sintetitzen vitamines.
• Els animals de vegades no les troben formades del tot en els aliments
sinó en forma de provitamines, que necessiten transformar
posteriorment. Per exemple les vitamines A i D. En altres casos la flora
bacteriana aporta les vitamines, com la K.
 LES VITAMINES
• Classificació:
• Liposolubles: Són de naturalesa lipídica
Solubles en dissolvents orgànics.
L’excés pot provocar trastorns
Exemples: A,D,E i K
• Hidrosolubles:
Són solubles en aigua
Es difonen molt bé per la sang. L’excés no provoca trastorns, perquè els
ronyons les filtren i s’eliminen per l’orina.
Exemples: Complex B i vitamina C
 Nomenclatura i classificació dels enzims
• Primer el nom del S, deprés el nom del coenzim, si n’hi ha, i,
finalment, la funció que fa (ex, el malonat-CoA-transferasa).
• Generalment tan sols s’utilitza el nom del substrat acabat en –asa
(sacarasa)
• Alguns enzims conserven la denominació antiga (la pepsina).
 Nomenclatura i classificació dels enzims
• CLASSIFICACIÓ
• 1) Oxidoreductases: Catalitzen reaccions d’oxidació o
reducció del substrat.
a)Oxidases: Oxiden el substrat quan n’accepten els
electrons
b)Deshidrogenases: Separen àtoms d’H del substrat.
• 2) Transferases: Transfereixen radicals d’un substrat a
l’altre sense que en cap moment aquests radicals
quedin lliures.
• 3) Hidrolases: Trenquen enllaços amb l’addicció d’una
molècula d’aigua que aporta un –OH a una part i un –H
a l’altra.
 Nomenclatura i classificació dels enzims
• 4) Liases: Separen grups sense intervenció
d’aigua.
• 5)Isomerases: Catalitzen reaccions
d’isomerització, és a dir, de canvi de posició d’un
grup d’una part a l’altra.
• 6) Ligases o sintetases: Catalitzen la unió de
molècules o grups, amb l’energia proporcionada
per l’ATP.