Regulació metabòlica – Tema 2.

1 - Sònia Vivo

TEMA 2.1: ELS RECEPTORS I LA TRANSDUCCIÓ DEL SENYAL

.

Els receptors són macromolècules proteiques. Els receptors extracel·lulars són glicoproteïnes. El
receptor és l’encarregat de reconèixer el senyal (primer missatger), interpretar-lo i transduir-lo fins al
lloc on li pertoca, generalment al nucli. El receptor tradueix el senyal a un nou missatge el qual
acabarà modificant l’activitat cel·lular.

Es poden trobar receptors a la membrana (receptors extracel·lulars) o al citosol o al nucli

(receptors intracel·lulars).

La majoria de primers missatgers (els gasos no) interactuen amb una part del receptor la qual és una
estructura anàloga al centre actiu dels enzims. El receptor és molt específic i té una elevada afinitat
amb el primer missatger. L’habilitat del teixit per respondre al senyal o estímul dependrà dels
receptors que tingui.

El primer missatger, també anomenat lligand s’uneix molt fortament al receptor quan es troba en
unes concentracions de 0.1μM-1pM. Quan el lligand interacciona amb el receptor fa que aquest
pugui enviar un altre missatge. El receptor té una part, diferent al lloc on s’uneix el lligand, que té una
altra funció: enviar el senyal quan la zona d’unió amb el lligand està ocupada (el lligand s’ha unit amb
el receptor). La unió lligand-receptor provoca un canvi comformacional en aquest últim fent que pugui
enviar el segon senyal. Per aquest motiu (tenir 2 zones i funcions) el receptor és una macromolècula.

ESTUDI EXPERIMENTAL DELS RECEPTORS

S’estudia mitjançant la cinètica de Michaelis-Menten on, en comptes d’observar la relació Enzim-

Substrat, mirem la relació Lligand-Receptor.

Receptor (R) + Lligand (L) ⇄ Complex Receptor-Lligand (RL)

El pas de R+L a RL és reversible, és a dir, un cop tenim el complex Receptor-

Lligand format, aquest pot tornar a separar-se i alliberar el receptor i el lligand.
Es pot mesurar la constant de dissociació amb una formula molt simple:
KD mesura quina força té la unió Receptor-Lligand. Quan més gran és KD
menys forta serà la unió ja que tendirà a dissociar-se més.

Y: número de receptors ocupats (SETI)

RL: receptors ocupats ≠ RL = complex receptor - lligand
RT: receptors totals

Todos los derechos reservados Unybook Worldwide S.L. © unybook.com

 Regulació metabòlica – Tema 2.1 - Sònia Vivo

KL: Quantitat de lligand que ocupa el 50% dels receptors (És el mateix que la Ic50)

Aquest gràfic (hipèrbole rectangular) mostra com va

evolucionant Y, és a dir, com va augmentant la relació
receptors ocupats / receptors totals (cada cop va quedant
més receptors ocupats respecte el total) depenent de la
concentració de lligand (primer missatges / senyal).
Veiem que es forma una corba saturable. Aquest fet es
deu a que el nombre de receptors ocupats arriba a ser
igual al nombre de receptors totals ([RL]/[RT] = 1) i, per
tant, el lligand no té més receptors als quals unir-se → per més que s’afegeixi lligand, Y ja no creixerà
més.

B = [RL]: Quantitat total de receptors ocupats (Bound Ligand)

Bmax = [RT]: Receptors disponibles
F = [L]: Quantitat de lligand disponible (Free Ligand)

La representació (gràfica) ideal per un únic lloc d’unió està

representat al següent gràfic (eix y→[RL]/[L] = B/F i eix x → [RL] = B):

Aquesta recta permet determinar el nombre de receptors que té una

cèl·lula per un determinat senyal i també permet saber l’afinitat del
receptor per aquest senyal. (B i F es determinen amb diferents
experiments).

Todos los derechos reservados Unybook Worldwide S.L. © unybook.com

 Regulació metabòlica – Tema 2.1 - Sònia Vivo

Experimentalment, però, aquest gràfic no surt tant perfecte:

● Estudi molt difícil: Realitzar l’estudi dels receptors és difícil per dos motius principals:

- Hi han pocs receptors (depenent de la sensibilitat dels mètodes utilitzats es poden trobar més
o menys receptors).
- Els receptors són grossos i estan ancorats a membrana fet que indica que tenen una part
hidrofòbica → són difícils de mantenir en solució pel seu estudi.

● Tecnologies: gràcies a la millora progressiva de les tecnologies s’han pogut solucionar els
problemes esmentats anteriorment:

- Utilització d’isòtops: els isòtops permeten baixar 10.000 vegades la sensibilitat dels sistemes.
- Tecnologies de DNA recombinant: permet clonar proteïnes i tenir moltes copies d’aquesta.

● Metodologia per l’estudi dels receptors:

S’incuben les cèl·lules que es sospita que tenen receptors juntament amb els lligands marcats amb
isòtops. La incubació es fa amb gen (4ºC) per tal de bloquejar l’activitat cel·lular i, per tant, evitem
que la cèl·lula endosti el receptor. Desprès de la incubació es centrifuga la mostra. Les cèl·lules
formaran el pelet i el lligand que no s’hagi unit al receptor quedarà al sobrenedant. Com que sabem
la quantitat de lligand inicial podem saber quan lligand s’ha unit a receptors (L inicial - L sobrenedant
= L unit a receptor).

● Criteris a tenir en compte:

- La unió lligand-receptor ha de ser específica per la cèl·lula diana → és un criteri lògic però no
sempre aplicable.

Todos los derechos reservados Unybook Worldwide S.L. © unybook.com

 Regulació metabòlica – Tema 2.1 - Sònia Vivo

- La unió ha de ser un fenomen saturable → implica que la unió assoleix un nivell màxim quan
tots els receptors estan ocupats (anàleg a Vmàx). Per això s’incuba amb presència i absència
de lligand marcat. Com que no se sap quina és la quantitat de receptors que hi ha, perquè
arribi al màxim és té que posar un excés de lligand (x10.000) i tens que fer un control.
- Lligand marcat radioactivament s’anomena lligand calent.
- Lligand NO marcat radioactivament s’anomena lligand fred.

- La unió ha de ser específica al lligand triat → es determina incubant amb una baixa
concentració de lligand macat (lligand calent).

- La unió ha de ser d’elevada afinitat: S’estudia a

partir de lligand marcats i lligand fred.

Existeixen 2 tipus de receptors diferents pel lligand: un

receptor amb més afinitat i un altre amb menys afinitat.
Pot ser que en comptes de ser 2 receptors en sigui 1 el
quan té 2 conformacions diferents (una més afí i l’altre
menys).
El receptor de la insulina té 2 lloc d’unió, un més afí i un altre menys afí. Aquest fet fa que ens trobem
amb 2KD.
↳ Un determinat tipus cel·lular pot expressar més d’un receptor amb diferents afinitats per un mateix
lligand. Una cèl·lula disposa de 20.000-40.000 receptors per tipus de lligands.

RELACIÓ ENTRA LA UNIÓ I LA RESPOSTA

La cèl·lula respondrà si disposa del receptor pel senyal. Pot tenir diferents receptors pel mateix
lligand. Així doncs, es poden generar diferents respostes → Cèl·lules diferents poden respondre de
diferent manera amb el mateix senyal (lligand).

El 1930 és van proposar 2 grans teories:

- Teoria de l’ocupació: la resposta és directament proporcional al nombre de receptors

ocupats. Aquesta teoria sembla ser més aplicable a la majoria de casos. A la meitat dels
receptors ocupats hauríem de tenir la meitat de la màxima resposta, cosa que no passa. A
una concentració més baixa de lligand ja s’obté la màxima resposta fisiològica, així que
tampoc és compleix la teoria del 50%.

La resposta màxima podria donar-se amb una baix % de receptors ocupats (el 25%). Aquest
fet es deu a que la cèl·lula, en realitat, té molts receptors per rebre bé el senyal arribi per on
4

Todos los derechos reservados Unybook Worldwide S.L. © unybook.com

 Regulació metabòlica – Tema 2.1 - Sònia Vivo

arribi (qualsevol costat). D’aquesta manera, tenint més receptors dels estrictament necessaris
per les concentracions de senyal que arriben, s’assegura de rebre correctament el senyal
arribi amb les concentracions que sigui i des d’on sigui.

- Teoria de la velocitat: el procés d’interacció lligand-receptor provoca una resposta discreta

anomenada “quantum”. Una resposta que al llarg del temps necessitarà de noves interaccions
per fer arribar el senyal al seu lloc (nucli o altres llocs). Un enzim pot provocar que un senyal
inicial s’amplifiqui i formi molts senyals.

ELS DIFERENTS TIPUS DE RECEPTORS CEL·LULARS

Els receptors es poden classificar segons:

- Resposta que provoquen
- Localització:
- Receptors intracel·lulars → es troben dins la cèl·lula. Són els receptors de les
hormones esteroides.
- Receptors extracel·lulars → es troben a la membrana cel·lular enfocant cap a fora.

Todos los derechos reservados Unybook Worldwide S.L. © unybook.com

 Regulació metabòlica – Tema 2.1 - Sònia Vivo

ELS RECEPTORS INTRACEL·LULARS

Aquests receptors reconeixen les hormones que poden travessar la membrana (hormones
esteroides). Són receptors formats per grans proteïnes. L’hormona interacciona amb el receptor al
citosol (posteriorment haurà de viatjar al nucli per transduir el senyal) o al nucli (el receptor es pot
trobar el aquests dos llocs).

Els receptors, al unir-se amb la hormona, dimeritzen, van al nucli i allà interaccionen amb el DNA
(concretament a una zona anomenada element de resposta hormonal -HRE-). El receptor és un
dímer (dimeritza) per tal d’interaccionar millor amb el DNA, el qual és bicatenari (la pinça que es
generarà serà més estable). El receptor actuarà com un factor de transcripció → provocarà l’activació
d’un gran nombre de gens. Aquesta és la primera ruta
de transducció del senyal.

En aquesta imatge podem veure que l’hormona

provoca l’alliberament del complex proteic inhibidor,
provoca un canvi conformacional al receptor i aquest
podrà induir la transcripció del DNA.

A la imatge de sota observem el mateix. Una proteïna

inhibeix la unió del receptor amb el DNA però al arribar
el lligand i una proteïna coactivadora el receptor pateix
un canvi conformaciona i allibera la proteïna inhibidora
fet que li permet unir-se al DNA. El receptor passa de
ser inactiu a ser actiu.

Todos los derechos reservados Unybook Worldwide S.L. © unybook.com

 Regulació metabòlica – Tema 2.1 - Sònia Vivo

Així doncs, els receptors estan

formats per un domini d’unió al
lligand o hormona, un domini d’unió
al DNA i una regió variable.

En estat de repòs, els receptors intracel·lulars estan estabilitzats per la proteïna HSP-90 (proteïna de
xoc tèrmic). Les proteïnes HSP formen part de la família de proteïnes que ajuden al correcte
plegament de les proteïnes que es sintetitzen.

ELS RECEPTORS EXTRACEL·LULARS

Es classifiquen segons l’estructura i segons la funció, n’hi han 3 famílies o tipus:

1. Units o connectats a canals iònics.

2. Units o connectats a proteïnes G.
3. Units o connectats a un enzim.

Todos los derechos reservados Unybook Worldwide S.L. © unybook.com

 Regulació metabòlica – Tema 2.1 - Sònia Vivo

RECEPTORS EXTRACEL·LULARS UNITS O CONNECTATS A CANALS IÒNICS

Són receptors que funcionen com un canal iònic regulat pel lligand (ex: acetilcolina) → el senyal obre
el canal unit al receptor.

El receptor, sota estímul, obrirà un canal per deixar passar (només) ions.

EXEMPLE DE L’ACETILCOLINA: El receptor d’acetilcolina està format per 5 subunitats (2α, 1ɣ, 1ઠ i

1β). Cada subunitat té un punt d’unió per l’acetilcolina. Aquest fet fa que a més acetil, més subunitats
la tindran unida i més s’obrirà el canal i deixarà passar el calci.

RECEPTORS EXTRACEL·LULARS UNITS O CONNECTATS A PROTEÏNES G

Aquests receptors reben el nom de 7TM ja que travessen la membrana lipídica 7 vegades. També es
poden anomenar GPCR (G-protein coupled receptor).

Todos los derechos reservados Unybook Worldwide S.L. © unybook.com

 Regulació metabòlica – Tema 2.1 - Sònia Vivo

Són els receptors més grans i complexos en quant a mida. Tenen 7 hèlix α hidrofòbiques d’uns 23
aminoàcids que permeten, al receptor, travessar la membrana 7 vegades. Tenen 3 grans parts o
àrees:
- Un gran domini extracel·lular anomenat ectodomini: és el lloc d’unió del lligand. Aquest lloc
d’unió pot ser molt variable. Sol estar glucocidat. Aquest domini és la diana dels mitocondris.
- Una zona transmembrana: són les 7 hèlix α que travessen la membrana. Aquestes hèlix es
poden desplaçar.
- Un domini citoplasmàtic format per loops. És la part que interacciona amb les proteïnes G.
Les proteïnes G es troben a prop d’aquest domini esperant a poder unir-se.

Si arriba un senyal, el receptor canvia de conformació, la zona trasmembrana és desplaça, s’estira i

les proteïnes G s’uneixen al domini citoplasmàtic: El lligand impacta al terminal NH 3+, les hèlix es
desplacen i permeten que s’obrin els loops i s’enganxin les proteïnes G.

El lligand pot interaccionar de moltes maneres. L’ancestre d’aquests receptors són unes proteïnes
bacterianes anomenades rodopsina.

RECEPTORS EXTRACEL·LULARS UNITS O CONNECTATS A ENZIMS

Aquests receptors, a diferència dels anteriors, només travessen la membrana 1 cop. S’anomenen,
doncs,1TM o single pas. Aquests receptors, com els anteriors, tenen 3 dominis:

- Un domini molt gran extracel·lular anomenat ectodomini: sol estar glucocidat. És el lloc on
s’uneix el lligand. Aquesta unió provocarà un canvi conformacional.
- Un domini transmembrana: El receptor només travessa un cop la membrana → 1 hèlix α
(hidrofòbica) de 23 aminoàcids, travessa la membrana i permet un moviment del receptor.
- Domini intracel·lular o citoplasmàtic molt gran: En molts receptors aquest domini té activitat
enzimàtica → Enzim al·lostèric amb activitat quinasa. Hi ha una llarga cua C terminal
acceptora de grups fosfat. Si el receptor no té activitat quinasa al costat del domini
citoplasmàtic hi hauran enzims quinasa.

En aquesta imatge veiem un receptor 1TM amb activitat enzimàtica (el

de l’esquerra) i un altre receptor 1TM sense activitat enzimàtica (per
això porta associades dues proteïnes intracel·lulars amb activitat
enzimàtica).

Todos los derechos reservados Unybook Worldwide S.L. © unybook.com

 Regulació metabòlica – Tema 2.1 - Sònia Vivo

Enzim quinasa → reconeix l’ATP i li arrenca l’últim fosfat (anomenat gama). Enganxa el grup fosfat
en els grups OH de dos tipus d’aminoàcids: tirosines (l’enzim s’anomenaria tirosin quinasa) o serines
(i l’enzim s’anomenaria serin quinasa).
La unió del grup fosfat fa que hi hagi un canvi conformacional de la proteïna. Si la proteïna era un
enzim, aquest canvi fa que s’activi. Aquest canvi seria una modificació permanent (ja que s’estableix
un enllaç covalent) però no interessa que sigui permanent ja que faria que la cèl·lula entres en
apoptosi → els enzims fosfatases alliberen els grups fosfat.
↳ El receptor pateix fosforilacions i desfosforilacions → La fosforilació és el principal regulador:
El senyal pot ser enviat mentre el receptor està fosforilat. Quan es desfosforila ja no s’envia senyal.

Els receptors 1TM, doncs, es fosforilen sota estímul. Quan arriba lligand i aquest impacta sobre el
receptor, la unió lligand-receptor crea dímers (sempre passa això, inclús amb oligòmers) i arriben
molècules estabilitzadores de dímers.

Les dues molècules de receptor es fosforilen mútuament. Aquest procés s’anomena

transfosforilació (i NO autofosforilació, ja que una fosforila a l’altre, no es fosforilen a sí mateixes).

El grau de fosforilció depèn de la quantitat de senyal i la durada d’arribada d’aquest. A més senyal,
més fosforilació. Llavors pot passar la fosforilació a les proteïnes DOCKY.

L’activitat quinasa del receptor fosforila la proteïna que s’uneix

al receptor i es genera una cascada de fosforilacions (s’inicia un
conjunt de grans rutes de transducció del senyal). Cada ruta
provocarà quelcom: Una o dues faran que la cèl·lula es divideixi
(ex: Grb-2)...

10

Todos los derechos reservados Unybook Worldwide S.L. © unybook.com

 Regulació metabòlica – Tema 2.1 - Sònia Vivo

 CLASSES DE RECEPTORS 1TM

Existeixen centenars de receptors 1TM (existien encara més receptors 7TM). Hi han diferents tipus
de receptors 1TM en funció del domini extracel·lular i el tipus de lligand que se li uneix:

- Receptors amb activitat guanidil-ciclasa.

- Receptors amb activitat tirosin-quinasa.
- Receptors associats a tirosin-quinasa.
- Receptors amb activitat Tirosin-fosfatases.
- Receptors amb activitat Ser/Thr quinases (serin/threonin quinases).

The four classes of receptors with intrinsic enzymatic activity. Note that the kinase domains can phosphorylate
residues located on the other receptor chain (autophosphorylation) or on other signalling proteins (as shown
here). Note that receptors with intrinsic enzymatic activity with the exception of tyrosine phosphatases, have
been represented in their active state, that is, following the formation of dimers by the extracellular ligand. In
contrast to other receptors, receptor tyrosine phosphatases suppress their enzymatic activity upon ligand
binding.

3.1. Receptors amb activitat guanidil-ciclasa:

Les guanidil-ciclases fabriquen cGMP. Al augmentar la pressió sanguínia, les cèl·lules del cor
secreten unes hormones peptídiques (ANP → atrial natriuretic pectides) les quals tenen receptors de
tipus 1TM guanidil-ciclasa al cor i al ronyó.

El cGMP activa una ciclasa que fosforila un conjunt de proteïnes les quals activaran un procés de
vasodilatació.

11

Todos los derechos reservados Unybook Worldwide S.L. © unybook.com

 Regulació metabòlica – Tema 2.1 - Sònia Vivo

3.2. Receptors amb activitat tirosin-quinasa:

Ex: família anomenada factors de creixement polipeptídics. Són proteïnes que fan moltes tasques
diferent. La més important és el factor de creixement derivar de plaquetes (GF) → Les plaquetes van
a les ferides, aboquen el seu contingut a la ferida. Aboca uns senyals que fan que les cèl·lules es
divideixin.
Només hi han quatre factors que fan dividir les cèl·lules: EGF (factor de creixement epidèrmic), FGF
(fibroblast growth factor) i PDG (platelet derived growth factor). IGF (insulin growth factor) fa que la
fase G1 acabi (tema 4). Són anomenats mitogens.

3.3. Receptors associats a tirosin-quinases:

Molts dels receptors del sistema immunitari són receptors associats a tirosin-quinases. Aquests
receptors tenen una quinasa associada (IMPORTANT). El receptor es troba juntament amb la
quinasa (enganxada a la membrana) la qual espera ser fosforilada. No tenen activitat quinasa,
necessiten un enzim associat que sí la tingui.
Ex: Src. A una subfamília de Scr la van anomenar JAK (Just Another Kinase). La J de JAK també
prové de Janus un deu romà. Es va descobrir la quinasa Scr en un virus (a un virus del sarcoma de
Rous.
Quan el senyal arriba al receptor, aquest activa Scr la qual fosforila un seguit de proteïnes les quals
viatjaran a nucli. Si el receptor no té activitat quinasa, té una quinasa associada (com és el cas).

3.4. Receptors amb activitat tirosin-fosfatases:

Estan a l’espera: quan veuen moltes coses fosforilades les desfosforilen.

HORMONA DEL CREIXEMENT (GH): SISTEMA UNIÓ-RESPOSTA

L’ordre la dona l’hipotàlem a l’adolescència. L’hipotàlem allibera somastatin i aquesta va a la pituïtària

la qual allibera hormona del creixement. Aquesta hormona va al fetge i aquest allibera IGF-1 (el factor
de creixement, lo que vertaderament fa créixer). (Curiositat:
No es pot abusar de les hormones de creixement ja que
tenen efectes secundaris).

L’hormona del creixement (també anomenada hormona

somatotropina) és una hormona bastant grossa. Està

12

Todos los derechos reservados Unybook Worldwide S.L. © unybook.com

 Regulació metabòlica – Tema 2.1 - Sònia Vivo

formada per l’empaquetament de 4 hèlix α el qual forma un feix de 4 hèlix (boundles).

La hormona del creixement interacciona amb dos receptors (es forma un dímer). Els dos receptors
són 1TM amb un gran domini extracel·lular (280bp). A més, també hi ha un domini transmembrana i
un domini citosòlic sense activitat quinasa. El domini citosòlic no és gaire gran, lo just per portar
enganxat una quinasa (JAK).

La hormona s’enganxa als receptors i això fa que arribi una altra molècula receptora lliure → provoca
un canvi conformacional i JAK (enzim amb activitat quinasa) fosforila STAT. Aquest sistema és
important (sistema de transducció del senyal) i va ser resolt per De Vos al 1972 a Genentech.

13

Todos los derechos reservados Unybook Worldwide S.L. © unybook.com

 Regulació metabòlica – Tema 2.1 - Sònia Vivo

Cada subunitat receptora reconeix una part concreta de la hormona: 3 aminoàcids de la molècula
receptora de l’esquerra reconeixen un motiu estructural de la hormona i els mateixos 3 aminoàcids de
l’altre receptor reconeixen una part diferent de la hormona.

La hormona del creixement (GH), com a tal, té efectes secundaris. Per aquest motiu no es pot
prendre GH per créixer indefinidament → Això es deu a que té sistemes de regulació:

1. Arriba la hormona, si la seva concentració és baixa, s’unirà als receptors 1TM i podrà
interaccionar amb una altra molècula receptora lliure i es produirà un senyal. Si hi ha un excés
d’hormona, però, varies molècules d’hormona s’uniran a molècules receptores lliures fent que no en
quedin per unir-se a la hormona unida als receptors 1TM i, per tant, no es genera cap resposta.

A la imatge anterior es mostra com, al haver-hi molta hormona de creixement, aquesta s’uneix als
receptors 1TM i als receptors lliures fent que quan els dos receptors 1TM es vulguin dimeritzar no
puguin.

*La hormona del creixement NO és un dímer.

Els receptors lliures formen part de la família de super receptors hematopoiètics (segons De Vos) →
S’ha vist, però, que no cal que siguin cèl·lules hematopoiètiques.

2. Quan la hormona de creixement impacta amb el receptor inicia la ruta de

transducció del senyal. Quan la cèl·lula ja ha respost, ha d’eliminar el senyal per
tornar a l’estat inicial (homeòstasi) → Com ho fa?

Una manera de tornar a l’estat inicial seria destruint el complex Hormona-

Receptor. La cèl·lula endocita el complex, l’empaqueta es una vesícula
(endosoma primerenc) i la cèl·lula intenta destruir-lo mitjançant lisosomes.

14

Todos los derechos reservados Unybook Worldwide S.L. © unybook.com

 Regulació metabòlica – Tema 2.1 - Sònia Vivo

Durant un període de temps, doncs, la cèl·lula tindrà menys receptors de membrana. Aquest
fenomen/regulació s’anomena down regulation.

Pot ser que la cèl·lula tingui un reservori de receptors o recicli els que ha endocitat (normalment no
es recicla, és degradat).

L’hormona, doncs, entra dins la cèl·lula (endocitada) i allà li poden passar dues coses: ser eliminada
per lisosomes o ser reciclada (es torna a fora de la cèl·lula fet que pot generar un senyal a les
cèl·lules veïnes. A la pròpia cèl·lula no genera el senyal ja que té pocs receptors a la membrana).

SISTEMA DE FACTOR EPIDÈRMIC

Els virus varen originar-se a partir d’endosomes els quals varen invaginar.
El lisosoma té un pH de 5.5. Aquest pH desfà la interacció hormona-receptor i permet que el receptor
i/o l’hormona es recicli (s’enviï a fora).

El destí dels receptors és:

- Reciclats a membrana.
- Degradats al lisozim (com les hormones).
- Enviats al mitocondri per entrar en apoptosi.
- Enviats a fora via exosomes.
- Enviats al nucli → un cop al nucli, permeten la transcripció d’uns determinats gens (Els
receptors regulen la transcripció). Regulen la posta en marxa de la transcripció (síntesi) de sí

15

Todos los derechos reservados Unybook Worldwide S.L. © unybook.com

 Regulació metabòlica – Tema 2.1 - Sònia Vivo

mateix → Lopus autocrins. Això també explica el càncer: Les cèl·lules cancerígenes
fabriquen receptors i hormona. La pròpia cèl·lula regula la quantitat de senyal que pot rebre
per retroalimentació.

Quan hi han menys receptors a la membrana (els receptors pateixen down regulation) el sistema es
des-sensibilitza i el senyal va a la cèl·lula veïna.

El factor de creixement epidèrmic (FGF) és el principal factor que provoca el creixement epidèrmic.
És el més important tot i que també hi intervenen altres hormones.

16

Todos los derechos reservados Unybook Worldwide S.L. © unybook.com

Powered by TCPDF (www.tcpdf.org)