LOS

PRIONES

Jorge A. Adsuar Mas

 PRIONES

En la década de los 50, el pediatra Daniel Carleton Gajdusek estudiaba en Nueva Guinea una
enfermedad del sistema nerviosa llamada ''kuru''. En la palabra ''kuru'' significa en el idioma nativo
''risa'', ya que parecía que las personas que padecían esta enfermedad se estuviesen riendo.
Carleton observó que la enfermedad no se parecía a ningún modelo genético conocido y dedujo que
el origen de la enfermedad fuese la práctica del canibalismo que solo realizaban las mujeres, y por
esta razón solo la padecían ellas.

En 1959 el veterinario americano W.J.Hadlow observó similitudes entre el ''kuru'' y el ''scrapie''

(tembladera) de los carneros. Poco tiempo después Carleton Gajdusek también observó
características comunes entre el ''kuru'' y la enfermedad de ''Creutzfeldt-Jakob'' (CJD), una curiosa
demencia presenil.
Desde finales de los años 60 diversas enfermedades han sido clasificadas en las llamadas ''ESET'',
es decir, Encefalopatías Subagudas Espongiformes Transmisibles.`
Esta expresión hace referencia a la evolución lenta e irreversible de los síntomas que conducen a la
muerte y a las lesiones del sistema nervioso que las caracterizan, la espongiosis y a la posibilidad de
transmisión.

También a finales de los 60 dos investigadores sugieren de forma independiente, la posibilidad de la

existencia de un agente infeccioso carente de ácidos nucleicos capaz de causar y transmitir
enfermedades.
En 1982 Stanley Prusiner descubrió y aisló partículas proteicas infecciosas y les asignó el nombre
de ''Priones''.

Prusiner sugirió que una serie de enfermedades cerebrales,algunas genéticas, algunas infecciosas y
otras esporádicas, son el resultado de un proceso común.

En 1983 se identificó la proteína de los priones y se la denominó ''PrP'' es decir,''Prion Protein''.

A mediados de los años 80 se observó que PrP era una proteína propia del hospedador. Poco
después se descubrió la existencia de dos proteinas PrP distintas, una de ellas causante de las ESET,
aunque estudios recientes demuestran que las ESET solo se dan bajo la presencia de los 2 tipos a la
vez, y no por separado.

Ambas proteínas poseen igual secuencia pero distinta estructura terciaria. Las PrP anormales
parecen capaces de inducir el replegamiento de las PrP normales existentes en los organismos sanos

Ambos resultados están en contradicción con el axioma central de la biología. Según el enunciado
de Monod (1970) la estructura primaria (secuencia de aminoácidos) determina de manera unívoca,
es decir de una única forma posible,el plegamiento de la proteína para adoptar su estructura
terciaria( disposición tridimensional)

Y según un enunciado más general:

''Todas las formas de vida, desde los virus hasta las plantas y los animales superiores, transmiten sus
caracteres a las siguientes generaciones a través del ADN ( y excepcionalmente ARN)''
El flujo de información es siempre:

ADN-> ARN-m -> Secuencia de aminoácidos -> Estructura Tridimensional de las proteínas.

La teoría de los priones propuesta por Prusiner supone la existencia de dos plegamientos para una
única secuencia de aminoácidos, además el plegamiento de la PrP normal por acción de la PrP
patológica implica un flujo de información de una proteína a otra a nivel de estructura terciaria.

Actualmente los priones constituyen las únicas ''partículas vivas'' que contradicen el Axioma Central
de la Biología.

¿Deberían los biólogos pues, cambiar la definición de vida?