re ie Ee Principal dels xcaas, la la. a 1 pa) Ee ne Freer ompapucide coor sb i sceom te ee pare ena de shal jel eer puerto como dix Ui ra pe prin scr fr sna gehen ner sper a cl sul prin pride en races be Apea efi limonene, vl ean deal 8) Une pla ae dwn poso rel ur mace “ido epee tion eh forme purine CAPITULO 3 ‘Moléculas orgénicas 91 ) Proteinas globulares 4 Como vimos, algunas proteinas estructurales son globulares, Por ejemplo, los microtibulos, que funcionan de diversas maneras dentro de la célula, estén cons- tituidos por proteinas globulares. Estas proteinas se asocian para formar tubos lar- gos y huecos, tan largos que su longitud cotal pocas veces puede observarse en in solo corte microscépico. Los microtibulos desempefian un papel critico en la di- visién celular, como veremos en el capitulo 10. También participan en el esque- lero interno, que da rigidez a ciertas partes del cuerpo celular, y ademas parecen fancionar a modo de andamios durante el trabajo de construccién celular. Por ejemplo, la formacién de una nueva pared celular en una planta puede predecir- se por la aparicién en esa zona de un gran ntimero de micrordbuilos; cuando la pared de una célula vegeral se esté formando o creciendo, y en el exterior de la membrana celular se estan depositando fibrillas de celulosa, dentro de la célula pueden detectarse microcibulos, alineados en la misma direccién que las fibrillas exteriores. En el capitulo 5 volveremos sobre la estructura y funcién de los micro- tibulos. Hemoglobina: ejemplo de especificidad Las protefnas fibrosas, a semejanza de los polisacdridos, son usualmente molé- culas con una variedad relativamente pequefa de monémeros en una secuencia repetida. Muchas proteinas globulares, por contraste, tienen secuencias irregula- res y extremadamente complejas de aminosicidos, asf como es compleja ¢ irregu- lar la secuencia de letras cn una frase de esta pagina. De igual modo que estas fra ses tienen sentido (si es que lo tienen), porque las letras son las correctas y estén cn el orden correcto, las proteinas tienen sentido, biolégicamente hablando, por- {que sus aminodcidos son los correctos y se disponen en el orden correcto. Lahemoglobina, por ejemplo, es una proceina elaborada y transportada por los gldbulos rojos. Sus moléculas tienen la propiedad especial de ser capaces de com- binarse débilmente con cl oxigeno, recogiéndolo en los pulmones y liberindolo en los tejidos. La molécula de hemoglobina tiene una estructura cuaternaria for-SECCION 1 ig, 325, Elgrape hemo dela hemoglobina Cin we oe ‘eid formas es, or cata nln uc contonn nngeno,namerad ene grama. Cada gripe he ed wide « tena larg cadena polipeptdica, que se enroll rededor ded. La moléeala de oxgeno ‘mancene planada conta el hemo. mada por cuatro cadenas polipeptidicas, cada una de las cuales se combina con tun grupo que contiene hierro, conocido como hemo. En el hemo, un étomo de hierro esté sostenido por dtomos de nitrégeno, que forman parte de una estruc- tura mas grande conocida como anillo de porfitina (fig. 3-25). La hemoglobina tiene dos cadenas alfa idénticas y dos cadenas bera identicas, cada una con una estructura primaria tinica que contiene unos 150 aminoécidos, lo que hace un to- tal de 600 aminodcidos (fig. 3-26). ‘La anemia falciforme es una enfermedad en la cual las moléculas de hemoglo- bina son defectuosas. Estas moléculas cambian de configuracién y se combinan centre si, formando estructuras rigidas bastoniformes, cuando se les elimina el oxt- geno. Los glébulos rojas, cuando contienen grandes proporciones de esas molé- culas defectuosas de hemoglobina, se vuelven rigidos y se deforman, adoptando la forma caracteristica de una hoz (fig. 3-27). Las edlulas deformadas pueden ta- ponar los vasos sanguineos més pequeios (capilares). Esto causa la formacién de codgulos y priva a los érganos vitales del suministro normal de sangre, dando co- mo resultado dolor, malestares intermitentes y, en muchos casos, un acortamien- to del lapso de vida. Volveremos sobre este tema en el capitulo 19. El analisis de las moléculas de hemoglobina revela que la tinica diferencia en- tela hemoglobina normal y la hemoglobina faleiforme es que, en un sitio preci- so de cada cadena beta, un dcido glutdmico es reemplazado por una valina. En la estructura cuaternaria de la molécula, este sitio particular est sobre la superficie exterior, yla valina, a diferencia del dcido glutémico, contiene un grupo R no po- lar. El resultado es tuna regién hidrofébica, “pegajosa”, que puede actuar con las regiones hidrofébicas de moléculas de hemogiobina vecinas, produciendo el aglu- tinamiento observado (fig. 3-28). Cuando se piensa en que esta diferencia de dos aminodcidos en un total de casi 600 puede causar una diferencia tan profunda en las propiedades del conjunto de la molécula (en verdad, puede ser la diferencia entre la vida y la muerte), se comienza a tener una idea de la pres Cadena polpepiica — = —_— Heme pope ca Spepia ene pelipepia Eevcrura srcruta ‘lara (a) secundaria Cadena polpepeiica —Hemo oer Eructars () erm) ernani @ i 396 lye ae rian cea mona ds tin. La en br anni aa ade crise La i belie gue pars dele cone como connec del ence de goo entre. So OF NET elm erate ie ‘aedaria ) ign oc no ‘idioma ek rc tren) La combination de acuta cadna deo mae- ‘la funcional ca extract custernaria. exterior de la molcul yelegujry en la parte contal ein tpinades de aminodsides carga ls ami- eds gen empagunas en el intron. Ca ta dla ca dens cca au grape be (rj), ue puede ener ana ala mole Ci deg Ure nobel begin por tan eps ef taspetar car moked engnasCAPITULO 3 Molécalas orginicas 93 Fig 3.27. Mirage eltrbncas de ert dea i eg cone onlin nora» b) on Label ‘ueconton ls henajobine rma! eae Erlich ic tenacin delet lige bjs fe saa de honegloinaanosnal epg ‘ean ditrionond afr des Gomory lr elm eden pasar llnene arid sealer das ‘in aumcrade spesindancnie 7000 ‘iia f) (b) tancia de Ia distribucién de los aminofcidos en una secuencia particular de una proteina. En los sistemas vivos, que deben desempefiar muchas actividades dife- rentes de manera simulténea, es de importancia crucial la especificidad de la fun- in que resulta de la precisién estructural de diferentes moléculas de proteina. NUCLEOTIDOS Y ACIDOS NUCLEICOS La informacién que dicta las estructuras de la enorme yariedad de moléculas de proteinas que se encuentran en los organismos esté codificada en moléculas ¢o- nocidas como acidos nucleicos, y es traducida por éstas. Asi como las proteinas estdn formadas por cadenas largas de aminodcidos, los écidos nucleicos estin for- mados por cadenas largas de nucleétidos. Un nuclestido, sin embargo, es una molécula més compleja que un aminoscido, Como se ve en la figura 3-29, estd formado por tres subunidades: un grupo fosfato, un azticat de cinco carbonos y tuna base nitrogenada; esta tiltima, como lo indica su nombre, tiene las propieda- des de una base y contiene nitrégeno. La subunidad azicar de un nucleétido puede ser ribosa 0 desoxirribosa, que contiene un 4tomo de oxfgeno menos que la ribosa (fig. 3-30). La ribosa es el azti- car en los nuclestidos que forman dcido ribonucleico (RNA) y la desoxirribosa es el azticar en los nucledtidos que forman dcido desoxirribonucleico (DNA) Hay cinco bases nitrogenadas diferentes en los nuclestidos, que son los sillares ce construccién de los écidos nucleicos. Dos de ells, la adeniina y la guanina, tienen tuna estructura de dos anillos y se conocen como purinas (fig. 3-31 a). Las otras tues, citosina, timina y uracilo, tienen una esteuctura de anillo nico y se conocen como pirimidinas (fig. 3-31 b). La adenina, la guanina y la cirosina se encuen- ‘an tanto en el DNA como en el RNA, mientras que la timina se encuentra s6- To en el DNA y el uracilo sdlo en el RNA. Aunque sus componentes quimicos son muy semejantes, el DNA y el RNA desempefian papeles bioldgicos muy diferentes. El DNA es el constituyente pri- ‘mario de los cromosomas de las células y es el portador del mensaje genético, La Hemoglobins A (normal) SB igeee bestine oeiee cae nid dee id (aormad) y dl mld del enon (tes flfrma). Taal difrnce eres arabe km mma ete form (lanalmenc wna diene ne GE ney aa ccna ‘cenit de cde cadena bt id gat mice td empleade por un van1110 La vida de los animales SECCION 7 Fig 41-18. Comporacon dela cura de ao- citilor-dictcon al okenecomopondients a Le mgbbney ls hemegbbina Nie qc reitbin ae a BO de fo iene gu prot pce ee or ag a0 Pra gobi rete xen ec masa Ia pes) bother lament cnande unt ‘cided mar tema Cn el vg ‘iponibe gee mina la hemogobina La mioglobina y su funcién La mioglobina cs un pigmento respiratorio que se encuentra en el misculo esquelético. Estructuralmente, se asemeja a una sola subunidad de la molécula de hemoglobina. La afinidad de la mioglobina por el oxigeno es mayor que la de la hemoglobina, y por eso toma oxigeno de la hemoglobina. Comienza a li- berar cantidades significativas de oxigeno sélo cuando la Po, del misculo es- quelético cae por debajo de 20 mm He (fig. 41-18). Ast, cuando el miisculo es- ‘4 en reposo 0 sélo esté comprometido en una actividad moderada, la mioglo- bina retiene su oxfgeno. Sin embargo, durante un ejercicio intenso, cuando las células musculares utilizan el oxigeno répidamente y la presién parcial de oxi- geno en las células del miisculo cae a cero, la mioglobina libera su oxigeno. De esta forma, la mioglobina suministra una reserva adicional de oxigeno a los iisculos activos REGULACION DE LA VENTILACION Control nervioso La ventilacién es controlada por el sistema nervioso, que ajusta la frecuencia y Ja ampliud de la inspiracin y la espiracién de acuerdo con las demandas del o:- ¢ganismo. Lo hace de manera tal que las presiones de oxigeno y de diéxido de car- bono en la sangre arterial casi no se alteran, Este ajuste se realiza a través de un sgtupo disperso de neuronas que se encuentran en cl bulbo raquideo y en la pro- tuberancia del tallo cerebral o tronco encefilico (véase cap. 49, pag. 1292). Estas ncuronas constituyen el centro repiratorio bulbar, responsable del control de la respiracién normal que ¢s ritmica y automitica, como el lato cardiaco, Sin em- bargo, a diferencia del latido cardiaco, que pocos de nosotros podemos controlar de manera voluntaria, la respiracién puede ponerse bajo control voluntario den- tro de ciertos limites. El centro respiratorio bulbar, en realidad, se halla formado por un conjunto de niicleos que se organizan en dos grupos: el grupo respiratorio dorsal y el gru- ‘po respiratorio ventral. Ambos grupos se hallan interrelacionados y su actividad. ‘conjunta determina las caracteristcas del ciclo respiratorio, Esto se debe a que se conectan con las neuronas motoras de la médula espinal las cuales, a través del nervio fignico, controlan la musculatura respitatoria (diafragma y muiscu- los intercostales). En términos generales, el grupo respiratorio dorsal controla