BA Notes de cours {es éléments de base composant une cellule vivante sont: Ie carbone (C), V'hydrogéne (H),4~ majeur: azote (N) et Foxygéne (0). Ils constituent plus de 90% de son poids. D’autres éléments, trés peu représentés, existent également, exemple : $ (soufre), P, Cl, Na, K, + minenns Ca, Mg (5%) et a l'état de trace une dizaine d’éléments : Fl, Fe, Cu, ete,... Les deux demiers groupes sont des oligoéléments, indispensables, Tera eau, les sels minéraux et les constituants organi composés communs a toutes les cellules. vTI-Leau #60 & 90% du poids de la cellule. «Solvant, milieu de dispersion. régulateur thermique et fournisseur de liaisons hydrogénes. Un ‘nombre réduit de molécules d’eau se trouve dissocié HO —> H+ OH Dans la cellule eau siassocie-aux macromolécules et s'organise en s’unissant aux groupes polaires et chargés, établissant des liaisons électrostatiques et forme une couche continue de molécules ce orientées. * Intervient dans les réactions biologiques de nombreuses molécules sont Aégradlées!dans le eytoplasme par addition d'eau, ce sont des hydrolases. 1-2- Les sels minéraux «Les ions assurent \€GHiNISRE,ASIA)BAIAHEE ionique. Leur Goncentration dans le cytoplasme @une cellule est le plus souvent constants — des processus de Fégulation, *Sont en solution et généralement dissociés en (ions chargés : positivement (Na’, Se. Mg”....) ou négativement (CI, PO.”, SO;", mais peuvent exister sous forme immobilisés (Phosphate de calcium ou sous forme de produits de sécrétion). T-3- Constituants organiques, c2tie) enone + Simples on résultant de la polymérisation d’un grand nombre de petites molécules orgeniques entre elles ou de copolymérisation de molécules analogues mais différentes. * Quatre familles de composés organiques, constituée chicune d’un nombre variable de molécules. Le carbone peut se lier avec un atome d’hydrogéne, d’oxygene, a’gzote ou de carbone. V ESAL Les glucides ‘© Synthétisés par les végétaux. (Cac fusles verlestoxtenoitler de Pstrigney Pe Sere «9 + Existent sous formes simples ou complexes. a/ glucides simples=oses=monosaccharides ‘formule générale : (CH20), 3 cates nuclei ques pensables. once OH [es constituants organiques (classe les. L-1-L’eau * 60 a 90% du poids de la cellule. + Solvant, milieu de dispersion, réguiateur thermique et fournisseur de liaisons hvdrogénes. Un nombre réduit de molécules d’eau se trouve dissocié HO —> H+ OH + Dans Ia cellule l'eau stassocie-aux-mactomolécules et s’organise en s’unissant aux groupes polaires et chargés, établissant des liaisons électrostatiques et forme une couche continue de molécules orientées, * Intervient dans les réactions biologiques: de nombreuses molécules sont déjgradées! dans’ le cytoplasme par addition d'eau, ce sont des hydrolases. /1-2- Les sels minéraux + Les ions assurent |*qii]IGFEGeNA BAIA ionique. Leur concentration dans le cytoplasme dune cellule est le plus souvent/constante —- des processus de #égulation. *Sont en solution et généralement dissociés en {ions chargés : positivement (Na‘, Ca", K*, ‘Mg"™....) ou négativement (CI, PO,”, SO,*, mais peuvent exister sous forme immobilisés (Phosphate de calcium ou sous forme de produits de sécrétion). 1-3- Constituants organiques, cor. ‘* Simples on résultant de la polymérisation d’un grand nombre de petites molécules organiques entre elles ou de copolymérisation de molécuiles analogues mais différentes. * Quatre familles de composés organiques, constituée chacune d'un nombre variable de fans dorade danse ate Se vonige sles eahioples 2 atome d’hydrogene, d’oxygéne, Aigzote ou de carbone, Njirelases bas phatles verlegantengstter de Pariguey Pe Gueee .) lean eae ou complexes. - Selvant /aag henna nosaccharides Sa hes sds eminerane: concedration 4 yoo ips sment hydroxyle eer 150)=protéines ~ Chaine polypeptidique linéaire : la protéine a une structure primaire. Un polypeptide de 100 acides aminés peut se présenter sous 2'° formes possibles. La structure primaire’ de la protdine est définie par : ~ Pordre d’enchainement des Acides Aminés de l'extrémité N-terminale a l'extrémité C-terminale. - la séquence des acides aminés caractéristique de la chaine polypeptidique. - le nombre de chaines polypeptidiques distincts qui la constituent. présence ou l'absence dun groupe prosthétique (groupe non polypeptidique tel que Théme de la myoglobine qui se combine a I’02 = groupe organomeétallique). *La chaine polypeptidique peut se spiraliser (hélice a), ou se faire en accordéon (Geuillet B) : La protéine acquiert ainsi une structure secondairegyDyayL’hélice est déterminge par existence de liaisons hydrogénes entre des groupes CO et NH des résidus amipoacides aminés. La stabilité de la protéine est assurée par des liaisons ioniques, des ponts disulfyre CH2-S-S-CH2- (cysteine). Les motifs de la structure secondaire proviennent des régulier le long de la chaine polypeptidique ‘*Dans la plupart des protéines certains agents de la chaine polypeptidique sont ARB on fepliGside facon répétitive pour former des motifs qui contribueront & la conformation de la protéine. + L'association’de plusieurs. chaines polypeptidiques (par des liaisons faibles) aboutit & la formation de protéines a structure quaternaire. * La structure secondaité, la structure tertaire et la structure quaternaif® confrent a la protéine son activité spécifique. On trouve le long dune chaine polypeptidique des organisations locales de la molécule dans espace, correspondant chacune a I'établissement d'une structure tertiaire, stable. On appelle ces parties de molécules ol la structure spatiale est parfaitement déterminée, * Certaines protéines A structure tertiaire sont qualifiées d’enzyie’, elles catalysent les réactions chimiques dans la cellule, sont spécifiques et agissent & pH et & température déterminés. ‘«D’autres protéines, qualifiées d’anticorps, sont sécrétées par des cellules spécialisées de Vorganisme (lymphocytes B) en réponse 4 ’introduction d’une substance Girangére ou antigéne? ‘oLes protéines chaperons [(Hsp)= Heat shock proteins)}, protéines de choc thermique, stabilisent Jes conformations intermédiaires (pour les protéines en cours ’élongation), modifient temporairement la conformation des protéines et sont appelées protéines de stress (aprés dénaturation, renaturation). @ <Dans un milieu acide, acide aminé se comporte comme un cation Dans un champ électrique il migre vers la cathode. + ‘© Dans un milieu basique, IAA se comporte comme un @nion. Dans un champ électrique il se déplace vers l’anode. ‘© A un pH intermédiaire : un fon Alouble, une molécule dipolaire. L'AA est électriquement neutre. II s’agit d’une zone de pH dite isostectrique, pH isoélectrique, placé dans un champ électrique la molécule ne se déplace pas. -Les acides aminés sont solubles dans eau.) ‘© On distingue pour un acide aminé 2 formes possibles qui n’ont pas le méme pouvoir rotatoire (déviation de 1a lumiére polarisée). On distingue une forme D: Dextrogyre et une forme Lévogyre. La polymérisation d’acides aminés, par une liaison peptidique, conduit la formation de protéines: - Chaine formée de quelques : - Chaine formée d’un nombre élevé d’acides ro ~ Chaine polypeptidique linéaire : la protéine a une structure primaire. Un polypeptide de 100 acides aminés peut se présenter sous 2"° formes possibles. La structure primaire de la protéine est définie par: - Vordre @enchainement des Acides Aminés de l’extrémité N-terminale a extrémité C-terminale. - la séquence des aides amings caractéristique de la chaine polypeptidique. - le nombre de chaines polypeptidiques distincts qui la constituent. - la présence ou absence d’un groupe prosthétique (groupe non polypeptidique tel que Trhéme de la myoglobine qui se combine a !'02 = groupe organométallique). ‘La chaine polypeptidique peut se spiraliser (hélice a), ou se faire en accordéon (feuillet ) : La protéine acquiert ainsi une structure secondaire ef HDye,["hélice est déterminge par existence de liaisons hydrogénes entre des groupes CO et NH des résidus aminoacides aminés. La scondaire proviennent des liaisons hydrogénes situ idique. 5 certains agents de la chaine polypeptidique sont enroulés ou st des motifs qui contribueront a la conformation de la protéine. chaines.polypeptidiques (par des liaisons faibles) aboutit 4 are © tertiaire et la structure qliaternaire conférent a la protéine \ine polypeptidique des organisations locales de la molécule dans Vétablissement d’une structure tertiaire, stable. On appelle ri la structure spatiale est parfaitement déterminée, tertiaire sont qualifiées d*enzymes, elles catalysent les réactions iques et agissent a pH et température déterminés, danticorps, sont sécrétées par des cellules spécialisées de bnse a introduction dune substance étrangére ou antigéner jerons [(FHsp}= Heat shock proteins)], protéines de choc conformations intermédiaires (pour les protéines en cours ;porairement la conformation des protéines et sont $naturation, renaturation). ®Purification, identification et isolement des protéines: Chromatographie (d’exclusion, échangeuse d’ions, d’affinité), ultracentrifugation en gradient de densité, électrophor’se. Des techniques chromatographiques trés performantes existent (HPLC, CPG, ...) Chromatographie sur colonne ~ Le mélange & séparer est déposé au sommet dune colonne (verre ou plastique) remplie d’une ‘matrice poreuse (phase stationnaire = poudre, gel,...) ~ Un éluant (solvant, versé dans la colonne de maniére continue, entraine de maniére successive les différents constituants du mélange selon leur interaction avec la matrice. - Des fractions sont collectées au fur et & mesure de leur écoulement. 3 types de matrices sont utilisés i) Dans la chromatographie d’affinité ( souvent utilisée pour la séparation des protéines) on utilise une matrice insoluble lige de maniére covalente A une substance spécifique du mélange séparer. L’enzyme est décrochée par un éluant aprés élimination des autres constituants du mélange. Dans la chromatographic échangeuse d’ions, Ia matrice porte des charges ioniques soit négatives soit positives qui retardent les molécules de charge opposées. La force ionique de association dépend a la fois de fa force ionique et du pH de la solution. iii) Dans la chromatographie sur gel, la matrice est inerte mais poreuse, les molécules petites sont retenues dans les pores et migrent plus lentement. Les grosses molécules passent. 1-3-4- Les Acides nueléiques et les Nucléotides’ Les nucléotides sont formés d’une base azotée (purique ou pyrimidique), d’un sucre en CS (ribose ou désoxyribose) et d’un groupe phosphate. ‘Sucre : Ribose ou désoxyribose ° Bases : puriques = Adénine, Guanine ; Pyrimidiques = Cytosine, Uracile et Thymine. © L’association d’un sucre (S) et d’une base = un nucléoside. * Adénine +S = Adénosine (A) Guanine + S = Guanosine (Gy Cytosine + S = Cytidine (C) Uracile + S =\Uridine (U) Thymine +S = Thymidine (T) #Un nucléoside associé i 1, 2 ou 3 groupes phosphates forme uuvnucléotide. Exemples de Nucléotid Adé ~ Les nucléotides sont riches en énergie impliquée dans de nombreuses réactions chimiques. Ils Peuvent agir comme transporteurs d’énergie chimique. L’AMP peut prendre une forme cyclique : LAMP cyclique qui sert de messager universel & I’intérieur des cellules. ATP —_ ADP +P + énergie ~ Les nucléotides se lient a d'autres groupements pour former des enzymes (exemple coenzyme A). -Les nucléotides se lient par un pont phosphodiester pour former les acides nucléiques : Le pentose d’un nucléotide est lié de fagon covalente avec le phosphate du nucléotide suivant. Le C3” un sucre est lié au carbone C5" du suerte suivant par le groupement phosphate. Le C1” du pentose ala basey Le phosphate du premier nucléotide est libre, il est lié au carbone 5° du I" désoxyribose du squelette macromoléculaire. En conséquence, il est possible d’orienter la molécule, une extnémité étant la S* phosphate, l'autre la 3°OH puisqu’on y note la présence d’un hydroxyle libre, celui porté par le carbone 3° du demier désoxyribose. - La spécificité de Ia chaine nucléotidique dépend de la séquence des bases portées par cette chaine. @ aPurification, identification et isolement des protéines: Chromatographie (d’exclusion, Schangeuse diions, Waffinité), ultracentrifugation en gradient de densité, électrophorése. Des techniques chromatographiques trés performantes existent (HPLC, CPG, ...) ‘Chromatographie sur colonne ~ Le mélange a séparer est déposé au sommet d'une colonne (verre ou plastique) remplie dune matrice poreuse (phase stationnaire = poudre, gel,...) - Un éluant (solvant, versé dans la colonne de maniére continue, entraine de maniére successive les différents constituants du mélange selon leur interaction avec | ~ Des fractions sont collectées au fur et & mesure de leur écoulemer 3 types de matrices sont utilisés : i) Dans la chromatographie daffinité ( souvent utilisée pour la utilise une matrice insoluble lige de maniére covalente & une substan séparer. L’enzyme est décrochée par un éluant aprés élimination des autre ii) Dans la chromatographic échangeuse d’ions, la matrice por négatives soit positives qui retardent les molécules de charge opp. Passociation dépend a la fois de la force ionique et du pH de la solution iii) Dans la chromatographie sur gel, la matrice est inerte mais ps sont retenues dans les pores et migrent plus lentement. Les grosses moléet 1-3-4. Les Acides nucléiques et les Nucl Les nucléotides sont formés dune base azotée (purique ou (ribose ou désoxyribose) et d’un groupe phosphate. ‘© Sucre : Ribose ou désoxyribose Bases : puriques = Adénine, Guanine ; Pyrimidiques = Cytosine, U ° L’association d’un sucre (S) et d'une base = un nucléoside. Adénine + S = Adénosine (A) Guanine +S = Guanosine (G) Cytosine +S = Cytidine (C) Uracile +S =/Utidine (I Thymine + —tmMing CT) #Un nucléoside associé a 1, 2 ou 3 groupes phosphates forme un‘aucléotide.” Exemples de Nucléotides he 1ée dans de nombreuses réactions chimiques. Ils Peuvent agir comme transporteurs d’énergie chimique. L’AMP peut prendre une forme cyclique : L’AMP eyclique qui sert de messager universe! & I’intérieur des cellules. ATP 5 ADP+P + énergie ~ Les nucléotides se lient & d'autres groupements pour former des enzymes (exemple coenzyme A). -Les nucléotides se lient par un pont phosphodiester pour former les acides nucléiques : Le pentose d’un nucléotide est lié de fagon covalente avec le phosphate du nucléotide suivant. Le C3’ d'un sucre est lié au carbone C5” du sucre suivant par le groupement phosphate. Le C1’ du pentose est lig a la basey Le phosphate du premier nucléotide est libre, il est 1ié au carbone 5* du 1 désoxyribose du squelette macromoléculaire. En conséquence, il est possible d’orienter la molécule, une extrémité étant la 5’ phosphate, l'autre la 3°OH puisqu’on y note la présence d’un hydroxyle libre, celui porté par le ‘carbone 3° du demnier désoxyribose. - La spécificits de la chaine nucléotidique dépend de la séquence des bases portées par cette chaine. @Us existent deux types d’acides nucléiques qui différent par la nature du glucide. L’ARN (acide ribonuciéique) avec le ribose comme sucre et A, U, G et C comme bases. L’ADN (acide désoxyribonucléique) avec le désoxyribose comme suere et A, C, G, T comme bases. L?ADN (voir plus loin) Fe oe casei | rata ies) fchetssianta oa? ext eaonere équimolaires ‘Acide phosphorique _[(t desoxy n POsHs= n bases azotées) ~ Chaque molécule de DNA est constituée de 2 chaines polynucléotidiques. Les 2 chaines sont ‘enroulées en une hélice de pas régulier stabilisée par des ponts hydrogénes. Les 2 chaines sont complémentaires Pune a autre A=T,C=G ~ Les 2 chaines sont antiparalléles lextrémité 3°OH de l'une des chaines est complémentaires de I'extrémité 5°P de l'autre chaine. ~ La succession des bases complémentaires le long de Ia double hélice polynucléotidique est spécifique de chaque type de DNA. Elle correspond en fait a information génétique de l’étre vivant contenant cette moiécule. ~ La diversité des ét§s vivants n’est que l’expression de celle des successions des bases. = Concemnant les bases azotés le nombre de A=T, C=G et A/T=1, G/C=1. Par contre le rapport A+T est variable. C+ LARN (voir plus loin) Sucre : ribose Bases : AUCG L’ARN (plusieurs types d’ARN) sert dintermédiaire dans la circulation de information génétique de I" ADN aux protéines et dirige la synthése protéique. Il est constitué par un seul polynucléotide, molécule monocaténaire, mais il peut y avoir des repliements de Ia méme molécule et on peut avoir une molécule en hélice. existe plusieurs types d’ARN : ‘* ARN messager (ARN m) ‘© ARN de transfert (ARN t) ‘* ARN ribosomaux (ARN r) Les réactions biochimiques qui se déroulent dans une cellule constituent le métabolisme. Les molécules qui interviennent sont les métabolites. Les réactions se font & une température déterminée et sont catalysées par des catalyseurs protéiques, les enzymes. Le réle du métabolisme est de gérer les ressources énergétiques et matérielles de la cellule. 1- Enzymes et coenzymes Enzymes~ catalyseurs= protéines qui changent la vitesse de la réaction sans que la réaction ‘Tagisse sur euxi Le réactif sur lequel une enzyme agit est le substrat (ou les substrats) qui sera convertit en produit de réaction. Les noms de nombreuses enzymes se terminent par ase. Les enzymes sont spécifiques et agissent dans des conditions déterminées de pH et de température. Ce sont les conformations de I’enzyme qui déterminent sa spécificité tridimensionnelle. Exomple: P-galactosidase+ lactose > galactose+ glucose+ B-galactosidase Les enzymes sont spécifiques & chaque organisme, mais existent des enzymes communes & de nombreuses espéces. Dans une réaction, "enzyme se fixe a son substrat (= complexe enzyme-substrat). La structure tertiaire de la protéine enzymatique détermine la spécificité au substrat et la nature de la réaction catalysée.Us existent deux types d’acides nucléiques qui différent par la nature du glucide, L’ARN (acide ribonucléique) avec le ribose comme sucre et A, U, G et C comme bases. L’ADN (acide désoxyribonucléique) avec le désoxyribose comme sucre et A, C, G, T comme bases. L’ADN (voir plus loin) Bante iD esoryribees | rata® lea” consicunnts| sit’ ext propertiaa eq ime lation ‘Acide phosphorigue _{ (8 desoxy n POsH3= n bases azotées) ~ Chaque molécule de DNA est constituée de 2 chaines polynucléotidiques. Les 2 chaines sont © enroulées en une hélice de pas régulier stabilisée par des ponts hydrogenes. Les 2 chaines sont complémentaires Pune a autre A=T, C=G ~ Les 2 chaines sont antiparalléles l’extrémité 3°OH de lune des chaines est complémentaires de extrémité 5°P de l'autre chaine. ~ La succession des bases complémentaires le long de la double hélice polynucléotidique est spécifique de chaque type de DNA. Elle correspond en fait a Pinformation génétique de P’étre vivant contenant cette molgcule, ~ La diversité des fants n'est que expression de celle des successions des bases. - Concernant les bases azotés le nombre de A=T, C=G et A/T=1, G/C=1. Par contre le rapport A+T est variable. CG L’ARN (voir plus Suere ribose Bases : AUCG L’ARN (plusieurs types d’ARN) sert dintermédiaire dans la circulation de l'information génétique de I’ ADN aux protéines et dirige la synthése protéique. Il est constitué par un seul polynucléotide, molécule monocaténaire, mais il peut y avoir des repliements de la méme molécule et on peut avoir une molécule en hélice. existe plusieurs types d’ARN © ARN messager (ARN m) ARN de transfert (ARN t) Uni CS pong bebonl que ‘© ARN ribosomaux (ARN r) # metabolism x» Sou heecten es I- UNICITE METABOLIQUE Les réactions biochimiques qui se déroulent dans une cellule © molécules qui interviennent sont les métabolites. Les réactions se font & € sont catalysées par des catalyseurs protéiques, les enzymes. " Byres Le réle du métabolisme est de gérer les ressources énergétiques ¢ A BHC mm 2 7 1- Enzymes et coenzymes Theo ase o qui changent la vitesse de 1 —pahitaitne © Sage ares E'S lune enzyme agit est le substrat (ou les substrats) qui sera * oms de nombreuses enzymes se terminent par ase, Les enzymes conditions déterminées de pH et de température. Ce sont les vba de nent sa spécificité tridimensionnelle. Breas Gis se > galactose+ glucose B-galactosidase chaque organisme, mais existent des enzymes communes & de fixe & son substrat (= complexe enzyme-substrat). La structure 3 E Atermine la spécificité-au-substrat et la nature de la réaction + & = \WY atesDans fous les organismes, des enzymes constituées d”une / Apoenzyme intervenant dans la fixation du substrat, donc dans la spécificité de l'enzyme et d'une partie nor _rotéique’: coenzyme, qui assure“letransfert’d’atomes ou d’un groupe d’atomes d’une molécule d'une autre. Les coenzymes sont généralement des nucléotides (ATP, NAD) qui dérivent fréquemment des . Le coenzyme constitue en fait un sécond substrat de Iapoenzyme et fonctionne comme ‘oudonneur d'atomes: Le transfert se fait entre le coenzyme et le substrat. EXEMPLE : Lactose (substrat) + glucokinase (apoenzyme) + ATP (coenzyme triphosphate) —» Lactose-glucokinase — galactose-6-phosphate (produit de réaction) + glucokinase + ADP (coenzyme diphosphoprulé), Les enzymes sont subdivisés en 6 classes principal ~ Oxydo-reductases : transfert d’électrons ou d’électrons associés & des protons. ~Transferases : transfert d’un groupe fonetionnel a un accepteur -Hydrolases : l'accepteur est l'eau, le substrat est scinds -Lyases : rupture d’une Tiaison et eréation dune double I -Isomérases : isomérisation Ligases : liaisons de molécules au dépens de !' ATP 2+ Voies métaboliques * Les réactions métaboliques se suecBdent les unes aux autres. La la voie métabolique. Chaque étape de la chaine est catalysée par une enzyn Les voies métaboliques, communes a la majorité des étres vivants, n tunes des autres. Les voies métaboliques des. glucides, protéines et aci Tiges..- eeton distingue plusieurs voies métaboliques : © Voies cataboliques # voies d ion de molécul nique: (polysaccharides) en libérant de énergie (exemple la respiration cel glucose en fio et Energie. oi josyntliése de macromolécules \(Voies @naboliques) spécifiques (exemple : synthése de protéines et dacides nucléiques) spécifiques et des informations permettant Tjassemblage des éléments 5 ‘caractéristiques de chaque étre vivant. . © Voies métaboliques fournissant I’énergie chimique ‘assurant aux uo cs begs et les différentes formes de travail, Les organismes utilisent I’énergie de liaison de molécules énergétiques telles que I’ ATP. 3- Autotrophie, hétérotrophie | Lg maintien de organisation des étres vivants dépend de la consommation d'énergie chimique disponible. L7ATP est la molécule la plus importante. Les liaisons entre le 2" et le 3 radical phosphate de cette molécule sont riches en énergie. ~ La source d’énergie primaire est variable : « Energie lumineuse’: la production dATP est i 6COr+ 6H,0 +nADP +nP lumigrey caer sae en « La fermentation : Energie stockée dans les liaisons de molécules o-ramiauae Exemples 7 cS = CcHyOfy 2ADP+ 27. ——> 2C,H,0 + 2ATP Rute teophes Renee Glucose Ethanol capees de Raborique, ‘» La respiration! énergie Stockée dans les liaisons-de molécules News Opes entices | Exemples: ee oa ise Sa =a) CathaOf 602+ 3BADP +38P + 6CO + 640+ 3 Wetérohye jhe: cheches = On distingue 2 types d’organismes selon la source d’énergie prin. VSHA Prepre euegion chee. hétérotrophes. - k \e cubve, (am Ralesrlatle)*Dans fous les organismes, des enzymes constituées d'une intervenant dans la fixation du substrat, donc dans la spécificité de enzyme et d’une partie now _Protéique’: coenzyme, qui assure'le transfert((atomes ou d’un groupe d’atomes dune molécule@ une” autre. Les coenzymes sont généralement des nucléotides (ATP, NAD) qui dérivent fréquemment des . Le coenzyme constitue en fait un sécond substrat de l’apoenzyme et fonctionne comme ‘ougonneur d°atomes: Le transfert se fait entre le coenzyme et le substrat. EXEMPLE : Lactose (substrat) + glucokinase (apoenzyme) + ATP (coenzyme triphosphate) —> Lactose-glucokinase —> galactose-6-phosphate (produit de réaction) + glucokinase + ADP (coenzyme diphosphoprulé), Les enzymes sont subdivisés en 6 classes principales ~ Oxydo-reductases : transfert d’électrons ou d’électrons associés & des protons. Transferases : transfert d’un groupe fonctionnel & un accepteur -Hydrolases : Paccepteur est l'eau, le substrat est scindé -Lyases : rupture d’une liaison et création d’une double liaison sur le substrat -Isomérases : isomérisation -Ligases : liaisons de molécules au dépens de I'ATP 2- Voles métaboliques * Les réactions métaboliques se succdent les unes aux autres. La chaine des réactions constitue la voie métabolique. Chaque étape de la chaine est catalysée par une enzyme spécifique. Les voies métaboliques, communes a la majorité des étres vivants, ne sont pas indépendantes les tunes des autres. Les voies métaboliques des.glucides, protéines et acides nucléiques, sont fortement li _ © On distingue plusieurs voies métaboliques : = ‘cies cataboliques ! voies de dégradation de molécules organiques-¢lémentaires ou complexes. (polysaccharides) en libérant de I’énergie (exemple la respiration cellulaires, elle décompose le glucose en COJH,O et Energie. ‘sVoies de biosynthiése de macromolécules \(voies) anaboliques), consommatrice d’énergie, spécifiques (exemple : synthése de protéines et d'acides nucléiques). Nécessitant, des enzymes spécifiques et des informations permettant I'assem| des éléments selon des séquences i caractéristiques de chaque étre vivant. = = + Voies métaboliques fournissant I’énergie chimique ‘assurant aux étres vivants les biosynthéses et les différentes formes de travail. Les organismes utilisent I'énergie de liaison de molécules énergétiques telles que I’ ATP. 3- Autotrophie, hétérotrophie - Le maintien de lorganisation des étres vivants dépend de la consommation énergie chimique disponible. LIATP est la molécule'la plus importante. Les liaisons entre le 2" et le 3 radical phosphate de cette molécule sont riches en énergie. ~ La source d’énergie primaire est variable : Energie lumineuse’: Ja production d’ATP est assurée 6CO3+ 6H;O +nADP +nP lumitrey CHOLES nATP Zz « La fermentation : Energie stockée dans les liaisons de molécules organiques’ Exemples? CcH2Ofy 2ADP+ 2? ——> 20,10 + 2ATP Glucose’ Ethanol La respiration: énergie stockée dans les liaisons de molécules organiques. Exempl Cath Of+ 602+ 38ADP +38P > 6CO, + 6450+ 38 ATP = On distingue 2 types d’organismes selon Ia source d’énergie primaire utilisée siautotrophiés et hétérotrophes. © ¢nergie primaire utilisée Exemple . ‘Organisme ‘Source d°é ‘utoirophes Capables de ‘syithétiserpeurs propres | - Energie lumineuse molécules organiques & T'aide de | - Molécules minérales molécules min¢rales - Hétérotrophes ee Effectuent leurs biosynthéses a partir de mmolécules..organiques (~ititapables | Molécules organiques étrangéres Fassurer des biosynthéses organiques & tir de molécule minérales). ‘ut usterms stavcrunszaadjoes eres vwvars Les étres vivants (végétaux ¥t animaux) sont formés de cellules, on distingue 2 types de collules: ow) eS oe is - Cellules procaryotes : oi Pinformation génétiqite est portée par une molécule de DNA qui ign 12 (parmi les cellules procaryotes : (Bactéries), \icous, «+ Celhuleseusaryotes : ot l'information génétique est portée par une molécule de DNA dans les chromosomes situés dans le noyau séparé du reste de Ia cellule par la membrane mucléaires Les virus a la frontiére du vivant sont des étres non cellulaires, trés petits parasites obligatoires d’organismes cellulaires. Mais peuvent exister sous forme assemblages cristallins incapables de croitre et de se reproduire. L’information génétique des virus est portée par une molécule unique de DNA ou de RNA. Organismes unicellulaires et pluricéllulaires! 5 -Lapl pes des procaryotes sont unigellulaires. Chez ces espéces les cellules peuvent §*ass0ciet ‘Pour former lonie, > ~ Chez les existence d’organismes unicellulaires mais la majorité est pluticellilaite. Chez les pluricellulaires, les cellules, associées, se spécialisent en diverses fonctions. Cette différenciation cellulaire s’accompagne de mécanisme de coordination fonctionnelle. Des cellules ayant la méme différenciation et assurent la méme fonction, constituent un tissu (pithélium, tissus conjonctifs, musculaires, nerveux, xyléme, phlogme, parenchyme chez les végétaux). ~ Un ensemble de tissus qui assure la méme fonction constitue un ongane. ~ Dans les organismes, existent des relations intercellulaires de cohésion, de différenciation, ~ Au sein de chaque cellule (entre ses organites) des relations analogues existent. ~ Dans es sociétés des relations diverses inter-individuelles apparaissent au niveau comportemental, tieead) HEXOSES n=6 deux hexoses courants MONOSACCHARIDES Sere rim ple Les monosaccharides sont des aldéhydes ou des eétones (eles) possédant aussi deux groupemenis hydroxyle ‘ou plus, Leur formule générale est (CH.OIn. glucose fructose I cu,04 alyeéraldéhyde (un aldose) CHOH nae CH,OH b-alucose forme ouverte inydroxyacétone (un eétose) eae PENTOSES n=5 un pentose courant Mule: NA te b-ribose (forme ouverte} eae ScH,0H 4th Al HN on CYCLISATION Ady WN (a) Ho is Og Serre TN ites peut réagir avec un groupement hydroxyle. Heo > 1" 1 H oa On i I I 1 / \ Hef fog oe oF a ee ae Vie GH0H got Becta et chesten ears setae (7 >4), cela se produit a int ddo la meme molécule pour former un cycle 3 8 ou 6 atomes. 4 HoH oo: = OH x NUMEROTATION A Los atomes de carbone d'un sucro ‘sont numérotés 8 parte de l'extrémité la plus proche de aldehyde eo-glucose ey ‘ou de la eétone. Bese ~~ STEREOISOMERES ISOMERES eS Les monosaccharides possédent de nombreux isoméres qui ne différent que par orientation de leurs groupements. hydroxyie— le glucose, le galactose at le mannose, par example, sont des isoméres lee une des autres, cH,OH kL. CHOH Ho’ S. Ho’ on on Ho ‘oH Ho galactose CHLOH a ont done le méme nom et sont distingués parle préfixe 0 ou L. H,OH on glucose ‘alo plan LelueoteACIDES GRAS CLASSIQUES ~~'texiste des centaines de types différents d'aciaas gras:Certains’ont lune ou plusieurs doubles liaisons et sont dits insaturés. 2e sont des acides carboxyliques 4} longues cheines hydrocarbonées, GO0H COOH cooH modéle compact Cette double liaison est rigide ot ord 7sooude dans ta chaine. Le reste de acide ta chaine est libre eee de tourner autour des autres ligisons C—c. ‘squelette carbone Les acides gras sont stockés comme réserve d'énergio (araisse) par liaison ester avec te glycérol pour former des triglycérides. oe I T T C2 OC Seo Laake [ I IDI pe fe be TRIGLYCERIDES fe iO ° Hy OCH | tH, ll qe ge [ano Cage Ae CHsS [7 patmnique § CHa AGH, acide sciae stéarique lgique c (Cre! 1 GROUPEMENT CARBOXYLE & ie ‘Sil eet libre, le groupement carboxyl tun acide gras stonieera. f ¢ 0<~IIIWI)INIVS o Mais, plus souvent, il est lis @ d'autres ‘aroupements pour former, solt des esters soit des amides, ° INSSINVINVSS to | Hl H,C—OF I es Les phospholipides sont les constituents PEE ROUPIOES srriareretat ier Sea oe op”: phopholipide eat hyde on a iY Pe oh a pt eae oe { sen do & 0 | a pee pe ( do phosphatyt WD thotine tee Mains Dans tes phospholipidos, deux des ‘groupements — OH du glyedrol sont liés: Led ‘Sux cides gras, tandis que le troisiéme. pauses, _groupement =-OH eet lig & 'atide phosphorial hyatophobes Le phosphate eat enculte ié anne Teeees res vere Betts arounumnnde Renae Tee. anDeésonyribose Purines are He roa << ue Ve wo a i 4h Nam © ike, s/f Put 4 ine \ 9 (c-mnopree) (Git 28 Sanopyiidine) eas Ye of Ot ae He AS WAS, Oe 4 1 a, oe H i Avi wiry ty HoH sia Guani Cytosi ‘Thymidine &' monophosphate (2anine S-ropuine) (ain: 2oxopytiniine ESOXIRIBOMUCLCOR (DNA) Ribose t ann BASES AZOTEES. wad Aw ' £6 r Ho—Pp—oH iN_t i Q wb wb” \ ’ we C2 sch ON? , A we é § wa Ho—P—0—HE A Hl c = Urecile a NS AWS (2,4-dioxypyrimiine) UNA, Cy — Adénit Sab Tunniee = bytosine . Uridine 5'-monophosphate RIBONUCLEOTIDE (RNA) Les nucléotides.JOMENCLATURE Les noms pouvent prbter 8 confusion, msis les abréviations sont claire. ‘BASE adénine juanine osine sracile hymine NUCLEGSIDE adénosine ‘uanosine entiine uridine thymidine coo Les nueléotides sont abrégés par trois lettres capitales.. En voici quelques exemples Can * BASE + SUCRE = NUCLEOSIDE AMP = adénosine monophosphate. AMP = désoxyadénosine monophosphate UDP. = uridine diphosphate ATP = adenosine triphosphate BASE + SUCRE + PHOSPHATE = NUCLEOTIDE AUTRES FONCTIONS DES NUCLEOTIDES ts fransportent (én ‘acide-anhydride faciloment hydrolysées ie dane leurs liaisons Nt, w IN °° 1 1 NT oe -0—F-0-f-0-P-0- ohh ; o. Ge te comple : AT? (ou EST on on H Ona 9 9 . ie nob -6-¢—¢-0-F-0-F-0-,o 1 bh wd & exemple cosnayme A (COA) ems @ ss server de messagors spéciques dans a calle. exemple AMP cyclique (AMPc) z og —— N e—ch | ont o2/ Les triglycérides CHy—OH | Esterification H—C——OH 4 3R—COOH Hydrolysis CHy-—OH Glycérol 3 acides gras Région hydrophile ségion hydrophobe Fe ee TST aac aig sng abla it CH, - 0-6. Oa ie cH-o-€ ° | SAN ON R-0-P-0-cH ou groupement phosphate Glycérol 2 acides gras polaire Les phospholipides Tr on, ee a cu, Ce ae Aeecortare ea aeLes lipides I/Les acides gras aN Na NP Gal NO lS cH cH2 cH. CHa cH cH. cH Geniperene carboxylique Une longue queue de groupement CH Va coon + Lindleye 18:303 Acids gras polyineaturés 18 :3.A9, 12, 15 ee NE feo Limberg 18:206 cides gras polyinsaturés 18:2.49,12. ub SNOT 8 i e he Rede. « ibys 18:1@9 — Acides gras monoinsaturés C.18:149°? 46 tally 3 see OC ae Mel on NA acides grassaturés C 18:0 acid sbdonique HY te Configuration trans eee cis WN INNS coon coonDERIVES DES GLUCIDES Les groupements hydroxyle d'un seul monosaccharide simple peuvent iro remplaces par d auras groupements Par exemple UAISONS &ET wor ata cuban oat Ie eee cee eater ee F VA en pas qu'un glucide est i & un auto, la forme ax ap est gel coon cH,084 Q Ko Q a” on e on bcs ‘OH NHS HO” DISACCHARIDES Le corbane qui porte aldhyde ou la cétone peut tBagit avee importe quel groupement hydroxyl {Jurune seconde moléevle gluciique pour former tne liaison glycosidique. Le maltose (glucose {eh glicose), le lactose lgalactose B1,4 glucose) tie seecharcse (glucose t,2fractoze) sont, trols diseecharides courants: Lo saccharose festmanté ich Potructose cron on Phrase genes cf tore) OLIGOSACCHARIDES ET POLYSACCHARIDES. (Da grandes molécules, indsres ot ramifiges, pouvent die édifides & partir d unites réptitives simples. Lee chalnes courtes sant sppelées oligosacchariges, alors que fs chaines longues sont des polysaccharides. te glycogane, par exemple, ‘at un polysaccharide ensiérement conetitué unites de glucose figea entre ellos. pit do rami Faison ae sivooatne ling céquonce glucidique ft nom répative, De ties nombreuses moldcules différentes sont possibles. Dotole olgosaccharide comploxes sont habit lige 8 des protsines ou & dos lipides, gro ur aigosacchaids CH, aS Se aroupe senguinLIACIDE AMINE La formule générale d'un acide amind est : eee - veg tm Rest généralement une des 20 différentes chaines latérales. A pH7, les groupements amine et carboxylique sont tous deux ionisés. ® oe Han —Eco8 i LIAISONS PEPTIDIQUES liaison peptidique quatre atomes dans chaque rectangle Scene ‘ a i pe ene me am A De prea eecar eeevee cam ee ner . ‘amie 1) 7.4 att] ee Stave toate a crites Fextrémits Nterminale X ia EN @ gauche. La séquence: fe Hy CHy derce tripeptide est His Cys Val. % (Cos deux simples liaisons de chaque cété de unité popticigue ‘igide ont un haut dogré de iberté de rotation. Figure 1. Les quatre niveaux organisation des protéines. AA Structure primaire. B, Structure secondaire. C Structure tertiaire, D. Structure quateraire a (Schéma d’aprés G. Neweray in: Encyclopedia of Bioche- istry, 1967.) RRrD °nm alimentation permanente en solvant ect a ae a | sveuuueue — numéros des njpes, en fonction du temps —B— i séparation des ‘Zmolécules tube & > | ‘mesure du contenu des tubes quant relative ews Nismo ce eyes! ‘numéros des tubes chromatographie sur colonne : exemple de la séparation de 2 molécules ction du flux da ovant rection du fx du solvent rection ds ux du solvant 'oyod Vee eral Die chargéo ie peskivaront otécule ise © tharos est 0 naatrement mote tore Rte ‘er_Starse rts: of Te ortvorent as a aay) 5 UV CHROMATOGRAPHE PAR ECHANGEDIONS (8) CHRONATOORAPHIE PAR FLTRATIN SUR GEL (eocanoarocRarae DarrINE ’ 7Lites 1 composes c—-0 De nombreux composés biologiques contiennent tun carbone lié & un oxygéne. Par exemple : COMPOSES C—N. Les amines et les amides sont deux exemples importants de composés contenant un carbone lié 4 un ezote Dans "eau, les amines 5° combinent & un ion HY our se charger positivernent alco! 4 1 OH est appelé ' groupament hydroxyle aldehyde o Elles sont done basiques, = 0 est appolé e « roupement earbonyle ato x Les amides sont formds parla combinaison d'un acide ft d'une amine. Is sont plus stables que les esters. Contrairemant aux amines, ils ne sont pas charges dans Teau. La liaison peptisique en est un exemple. ° acide carboxylique 0 —COOH ost appelé ee ° =e groupement carbonyl \ 4 c Dans eau, perd un ion H* OH iy —f | +o ‘on pour devenir-coo~. | \ eo | ia 4 esters Les esters sont formés parla combinaicon On trouve azote également dans plusieurs composés un acide ot dun sleool Z i i cycliques, y compris dans les composants importants des acides nuciéiques : les purines et les pyrimidines, Ny AM Raine | eytsine ene pysimiine “ oF yey ‘oH HO acide alcool star I 4 PHOSPHATES Le phosphate inorganique est un fon stable formé Des esters de phosphate peuvent se former entre 8 partir de acide phosphorique HPO, On'iéerit. un phosphate ot un grovbement hyeroxyie Nove souvent, ? - " égaiemer Prine peru! i cone On F~o emote +0 | if eae ~£20| ‘2 combinaison d'un phosphate et d'un groupement carboxyle, ou de deux ou plusiours groupements phosphate, donne un anhydride. ’ i e Bee cote eee tem Tinea Son & bo a b 0) ° 9 = —o-f-o-f-o + 10 [_fiemaed “— i t a —o-®)-©) Cm”aliments Animeus soars See stiments ae nan ot champignons mon ‘Animas sapropnages —Himenis ‘Animaux carnivores bypogés Figure 11. Schéma général des écosystemes terrestres. Les preducteurs de substances organiques primaire sont encadrés, 0, | 2 os? Anima Tang eLAGos 4 : alent \ | camivores | | a | mo moet sod | actos sapreohves = pelagiqves =— eee \ | atewat — ai | seTaos dicen et asec a = Ea NEN sapropages sc ‘or amen 2 ‘actéres saprophytes benthiques Figura 12. Schéma général des écosyatémes marins. Les producteurs de substances organique primaires sont encadrés.Extrémité 5' du brin de 'ADN éésoxyribose [a y Extrémité 3' du brin de "ADN -phosphate liaisons hydrogéne entre bases complémentaires Extrémité 3' du brin de 'ADN a ee Extrémité 5' du brin de YADN liaisons hydrogene entre bases complémentaires axe désoxyribose-phosphate constitution de la double hélice de l'ADNStructure des chat- nes polynucléotidiques. La séquence des bases azotées ‘est typique de chaque type de chaine. Structure bicaté- naire des DNA: deux chaines polynucléotidiques, liées par des ponts d'hydrogéne, sont enroulées en hélice.