5) Поясніть первинну структуру білків

Первинна структура — пептидна або амінокислотна послідовність, тобто послідовність

амінокислотних залишків в пептидному ланцюжку. Вона характеризується такими ознаками:
природою амінокислот, які входять до складу молекули; кількістю амінокислот; порядком
розміщення залишків амінокислот у поліпептидному ланцюгу. Первинна структура білка
стабілізується пептидними (ковалентними) зв'язками.
Поліпептидний ланцюг з характерною для нього первинною структурою має N- і С-кінцеві
амінокислоти. N-кінцевою амінокислотою називається амінокислота поліпептидного ланцюга з
вільною аміногрупою, а С-кінцевою амінокислотою – з вільною карбоксильною групою. Нумерацію
залишків амінокислот починають з N-кінцевої амінокислоти і закінчують С-кінцевою
амінокислотою. Схематично поліпептидний ланцюг записують так:
N-кінцева амінокислота С-кінцева амінокислота
Властивості і функції білків залежать не лише від кількісного та якісного складу мономерних ланок –
амінокислот, а й від порядку розміщення їх, причому заміна чи перегрупування амінокислот у
первинній структурі викликає втрату певних функцій і відповідних біологічних властивостей.
В основі утворення первинної структури лежать пептидні зв'язки. До складу білка входять як кислі,
так і лужні амінокислоти, тому будь-який білок має амфотерні властивості.
19) Дихальний ланцюг мітохондрій
Частка білків дихального ланцюга істотна і становить 30-40% загального білка внутрішньої
мембрани мітохондрій.

Дихальний ланцюг– система білків-переносників та коферментів, які забезпечують транспорт

електронів від субстратів окиснення на кінцевий акцептор - кисень.

У складі дихального ланцюга знаходяться:

1) піридинзалежні дегідрогенази (містять НАД+);

- містять кофермент НАД+(нікотинамідаденіндинуклеотид), який є похідним вітаміну РР. Ці

дегідрогенази беруть участь в окисненні біосубстратів, що супроводжується відновленням НАД+ до
НАДН.Н+: Таким чином реалізується колекторна функція цього коферменту, який збирає відновні
еквіваленти від субстратів окиснення для подальшої передачі їх по дихальному ланцюзі.

2) флавінзалежні дегідрогенази (ФАД- та ФМН-вмісні);

Саме наявність у структурі ферментів зазначених простетичних груп забезпечує окиснення

субстратів під час роботи дихального ланцюга.

3) цитохроми (в, с, с1, а, а3);

Цитохроми– складні білки, простетичною (небілковий компонент) групою яких є гем. Усі цитохроми
мають різні фізико-хімічні властивості та величини стандартного окисно-відновного потенціалу, що
забезпечує напрямок руху електронів від субстратів на кисень.

4) залізосірчані білки;

це білки з невеликою молекулярною масою. Залізо, яке вони містять не входить до складу гему, а
зв’язане з атомами сірки Відомо, що вони беруть участь у транспорті електронів у дихальному
ланцюзі, але детально механізм окиснення-відновлення атомів заліза не відомий.
 5) вільний кофермент – убіхінон.

- жиророзчинний кофермент, який знаходиться у мітохондріях еукаріотичних клітин . У клітинах

організму людини знаходиться убіхінон тільки з 10 ізопреновими одиницями.

33) Біохімія еритроцитів

- мають вигляд двояковгнутих дисків, можуть легко змінювати свою форму під впливом зовнішніх
сил. Така форма еритроцитів збільшує загальну площу їх поверхні та сприяє більш інтенсивному
газообміну. Тривалість життя еритроцита становить 90-120 днів. До основних функцій еритроцитів
належить: транспорт кисню та вуглекислого газу; також вони беруть участь у регуляції рН.
Особливістю хімічного складу еритроцитів є значний вміст глутатіону, 2,3-дифосфогліцерату (2,3-
ДФГ) та калію.

Обмін речовин у зрілих без’ядерних еритроцитах спрямований на виконанням цими клітинами

функцій переносників кисню та посередників при транспорті СО2. Тому метаболізм в еритроцитах
відрізняється від обміну речовин в інших клітинах.

Основним процесом утворення енергії в еритроциті є анаеробний гліколіз - 90% глюкози

катаболізує саме в цьому процесі. АТФ, який утворюється, насамперед використовується для роботи
Na+/К+-АТФ-ази, яка підтримує мембранний потенціал еритроцитів. Енергія АТФ також
використовується для підтримки обміну заліза, що міститься в гемі, у відновленому стані, а також
для відновлення ліпідів біомембран.

У гліколізі утворюється 1,3-дифосфогліцерат, який перетворюється в 2,3-дифосфогліцерат (2,3-ДФГ).

Ця сполука виконує низку важливих біохімічних та фізіологічних функцій, а саме:

 є основною фосфоровмісною сполукою і служить важливим аніоном, який діє як буферний

агент;
 є резервом енергії при станах, коли запаси креатинфосфату і глікогену відсутні;
 зв’язується з гемоглобіном і зменшує його спорідненість до кисню, що сприяє вивільненню
О2 у тканини.
У тріозофосфатній реакції гліколізу утворюється НАДН, який необхідний для відновлення
метгемоглобіну, що утворюється внаслідок дії сполук-окисників.
Пентозофосфатний шлях у нормі становить незначну частину вуглеводного обміну в еритроциті (до
10% глюкози). Відновлення НАДФ, яке відбувається у цьому процесі, необхідне для функціонування
одного з ферментів антиоксидантної системи еритроцита – глутатіонредуктази, яка відновлює
глутатіон.
Глутатіон – це важливий антиоксидант еритроцитів, який потрібний для відновлення
метгемоглобіну до гемоглобіну. Активне функціонування антиоксидантної системи в еритроцитах
необхідне у зв’язку з високою концентрацією кисню в цих клітинах і утворенням більшої кількості
активних форм кисню, ніж в інших клітинах організму.
Саме тому еритроцити також містять інші ферменти, які забезпечують знешкодження вільних
радикалів та ліквідують наслідки ушкоджень (супероксиддисмутаза, каталаза, селено-вмісний
фермент глутатіонпероксидаза).
У процесі визрівання еритроцити втрачають не лише мітохондрії, а й ядро та рибосоми, тому синтез
білка в цих клітинах не відбувається, і еритроцити не здатні відновлювати білки.