5 - Enzym

I. Đại cương về enzym

1. Khái niệm
Enzym là những chất xúc tác sinh học đặc biệt của cơ thể sống, có bản chất là protein, có tác dụng
xúc tác cho hầu hết các phản ứng hóa sinh xảy ra trong cơ thể.
2. Tính chất của enzym
2.1. Tính chất giống xúc tác hóa học thông thường:
- Không bị tiêu hao/sinh ra thêm trong quá trình phản ứng.
- Không tạo ra phản ứng nhưng làm tăng đáng kể tốc độ PỨ, không làm thay đổi hằng số cân bằng.
2.2. Tính chất riêng;
- Có bản chất là protein.
- Enzym có tính đặc hiệu cao và chỉ xúc tác cho phản ứng để tạo ra các sản phẩm mong muốn từ các
chất phản ứng cho trước hoặc từ các cơ chất:
+ Tính đặc hiệu tuyệt đối với một cơ chất.
+ Tính đặc hiệu tương đối với một vài cơ chất có cấu trúc giống nhau.
- Các enzym thường chỉ hoạt động ở vùng nhiệt độ và pH vừa phải.
3. Cách gọi tên enzym
- Tên cơ chất + “ase”. Vd: Urease, proteinase…
- Tên tác dụng + “ase”. Vd: Tác dụng oxy hóa (oxidase), tác dụng trao đổi amin (amino transferase)…
- Tên cơ chất + Tác dụng + “ase” . Vd: cơ chất là lactat và tác dụng là khử hydro (lactat
dehydrogenase), cơ chất là tyrosin và tác dụng là khử nhóm CO2 (tyrosin decarboxylase).
- Tên thông thường (không có “ase”): pepsin, trypsin, chymotrypsin…
- Theo hiệp hội enzym quốc tế (EC), kí hiệu enzym là:
Loại enzym (class). Dưới lớp (subclass). Nhóm (sub-subclass). Số thứ tự enzym
4. Phân loại enzym
4.1. Enzym oxy hóa khử (oxidoreductase): Trao đổi H/điện tử.
- Dehydrogenase: Chất nhận điện tử không phải oxy (NAD+): Lactat dehydrogenase…
- Oxidase: Chất nhận điện tử là oxy nhưng không tham gia vào thành phần cơ chất: Cytocrom
oxidase, xanthin oxidase…
- Reductase: Đưa H và điện tử vào cơ chất: β-cetoacyl-ACP reductase.
- Catalase: Xúc tác phản ứng: 2H2O2  O2 + 2H2O
- Peroxidase: Xúc tác phản ứng: H2O2 + AH2  A + 2H2O.
- Oxygenase (hydroxylase): Gắn một nguyên tử O vào cơ chất: Phenylalanin hydroxylase,…
1/12
4.2. Enzym vận chuyển nhóm (transferase): v/c 1 nhóm chức (không phải hydro) giữa 2 cơ chất.
- Aminotranferase: Chuyển nhóm NH2 từ aa vào acid cetonic: Aspatat transaminase…
- Transcetolase và transaldolase: Chuyển đơn vị 2C và 3C vào cơ chất: transcetolase, transaldolase.
- Acyl-, metyl-, glucosyl-transferase, phosphorylase: Chuyển các nhóm tương ứng vào cơ chất:
acyl CoA-cholesterol acyl transferase (ACAT), glycogen phosphoryl,…
- Kinase: Chuyển gốc phosphat từ ATP vào cơ chất: hexokinase, PEP carboxykinase,…
- Thiolase: Chuyển nhóm CoA-SH vào cơ chất: acyl-CoA acetyltransferase (thiolase),…
- Polymerase: Chuyển các nucleotid từ các nucleotid triphosphat (NTP) vào phân tử ADN/ARN:
DNA polymerase, RNA polymerase.
4.3. Enzym thủy phân (hydrolase): Cắt đứt liên kết của chất hóa hóc bằng cách thủy phân (có nước).
- Esterase: Thủy phân liên kết este: Triacylglycerol lipase.
- Glycosidase: Thủy phân liên kết glycosid.
- Protease: Thủy phân liên kết peptid/protein.
- Phosphatase: Thủy phân liên kết este phosphat, tách gốc phosphat khỏi cơ chất.
- Phospholipase: Thủy phân liên kết este phosphat/phospholipid.
- Amidase: Thủy phân liên kết N-osid: Nucleosidase.
- Desaminase: Thủy phân liên kết C-N, tách nhóm amin ra khỏi cơ chất: adenosin desaminase…
- Nuclease: Thủy phân các liên kết este phosphat trong phân tử DNA hoặc RNA.
4.4. Enzym phân cắt (lyase): Tách nhóm, chuyển 1 nhóm chức khỏi một cơ chất (không nước).
- Decarboxylase: Tách phân tử CO2 từ cơ chất: pyruvat decarboxylase, glutamat decarboxylase,..
- Aldolase: Tách một phân tử aldehyd từ cơ chất: aldolase xt PỨ tách F1,6-BP thành GAP và DHAP.
- Lyase: Tách đôi một phân tử mà không có sự tham gia của phân tử H2O: arginosuccinase.
- Hydratase: Gắn một phân tử H2O vào một phân tử cơ chất: fumarase…
- Dehydratase: Tách một phân tử H2O khỏi một phân tử cơ chất: β-hydroxyacyl-CoA dehydratase…
- Synthase: Gắn 2 phân tử mà không cần ATP: ATP synthase, citrat synthase, glycogen synthase…
4.5. Enzym đồng phân (isomerase): Biến đổi giữa các dạng đồng phân.
- Racemase: Chuyển dạng D  L.
- Epimerase: Chuyển dạng đồng phân epimer: ribose 5-phosphat epimerase.
- Isomerase: Chuyển dạng Ceton  Aldehyd: Phosphopentose isomerase
- Mutase: Chuyển nhóm chức giữa các nguyên tử trong một phân tử.

2/12
4.6. Enzym tổng hợp (ligase hoặc synthetase): Gắn 2 phân tử thành 1 phân tử lơn hơn, sử dụng
ATP hoặc các NTP để cung cấp năng lượng.
- Synthetase: Gắn hai phân tử cần ATP.
- Carboxylase: Gắn CO2 vào cơ chất: pyruvat carboxylase…
- Ligase: Gắn 2 đoạn nucleotid với nhau: DNA ligase.
5. Cấu trúc phân tử enzym
5.1. Thành phần cấu tạo enzym.
- Enzym thuần (enzym 1 thành phần): Chỉ do các gốc aa cấu tạo.
- Enzym tạp (enzym 2 thành phần - haloenzym):
+ Protein (apoenzym)
+ Chất cộng tác (cofactor, coenzym): Fe2+, Mg2+, Mn2+, Zn2+… hoặc là một phân tử chất hữu cơ hoặc
phức hợp hữu cơ kim loại cấu tạo nên.
5.2. Trung tâm hoạt động của Enzym.
- Trung tâm hoạt động/vị trí hoạt động của enzym là một vùng đặc biệt có tác dụng gắn với cơ chất
để xúc tác cho phản ứng làm biến đổi cơ chất thành sản phẩm.
- Mỗi enzym có thể có 1/2/vài trung tâm hoạt động.
- TTHĐ gồm những nhóm hóa học và những liên kết tiếp xúc trực tiếp/gián tiếp với cơ chất, có chức
năng trực tiếp trong quá trình xúc tác.
- TTHĐ thường gồm aa: serin (-OH), cystein (-SH), glutamic (γ-COO), lysin (ε-NH3+), histidin
(imidazol+), tryptophan (indol+)…là những nhóm phân cực/ion hóa  Tạo lk hydro, lk muối.
- Quan hệ giữa TTHĐ và cơ chất, có 2 giả thuyết được đưa ra:
 Thuyết “ổ khóa – chìa khóa”: Enzym nào chỉ xt cho đúng cơ chất đó (tính đặc hiệu tuyệt đối).
 Thuyết “mô hình cảm ứng không gian”: TTHĐ của enzym E có tính mềm dẻo và linh hoạt,
có thể biến đổi về cấu hình không gian sao cho phù hợp với cơ chất S để tạo thành phức hợp
enzym – cơ chất ES.
5.3. Các dạng cấu trúc của phân tử enzym.
- Enzym đơn chuỗi và enzym đa chuỗi
+ Enzym đơn chuỗi (monomer): Do một chuỗi p.p cấu tạo. Vd: lysozym, lipase, pepsin…
+ Enzym đa chuỗi (oligomer/polymer): Do 2/nhiều chuỗi p.p cấu tạo.
 2 chuỗi: aspatat transaminase (AST), alkalin phosphatase (ALP), creatin kinase (CK)…
 4 chuỗi: lactat dehydrogenase (LDH).
 40 chuỗi: glutamat dehydrogenase (GLDH).

3/12
- Enzym dị lập thể: Là enzym có:
+ TTHĐ kết hợp cơ chất  Xúc tác phản ứng.
+ Vị trí dị lập thể tiếp nhận yếu tố dị lập thể  Điều chỉnh hoạt động xúc tác của enzym.
- Các dạng phân tử của enzym (isoenzym hoặc isozym): Là những enzym cùng xt cho 1 loại phản
ứng nhưng tồn tại dưới dạng những phân tử khác nhau, có tính chất vật lý và hóa học khác nhau.
- Các tiền chất của enzym:
+ Tiền enzym (proenzym hoặc zymogen): Dạng enzym chưa có hoạt tính.
+ Tiền enzym vào môi trường khắc nghiệt của cơ thể  Bị thủy phân  Bị cắt 1 đoạn p.p vốn che
TTHĐ => Enzym hoạt hóa, có hoạt tính.
- Phức hợp đa enzym
+ Là phức hợp gồm nhiều enzym khác nhau nhưng liên quan với nhau trong quá trình chuyển hóa
nhất định, kết tụ với nhau thành một khối.
+ Không thể tách riêng từng enzym vì nếu bị tách, các enzym bị biến tính mất hoạt tính.
=> Vai trò: Tăng cường sự cộng tác của các enzym  Tăng hiệu lực và hiệu quả xúc tác.
6. Cấu trúc và chức năng của Coenzym
- Chức năng: Tham gia cùng enzym trong quá trình xúc tác.
- Thường có ái lực với enzym như cơ chất  Coenzym: Cơ chất thứ hai.
- Coenzym gắn đồng hóa trị với enzym  Có chức năng như/gần như TTHĐ của enzym.
6.1. Các coenzym oxy hóa khử
a. Các coenzym Niacin (acid nicotinic: vitamin B3): NAD+ và NADP+
- Nacitin là acid pyridin 3-carboxylic, có thể biến thành:
+ Nicotinamid adenin dinuclotid (NAD+)
+ Nicotinamid adenin dinuclotid phosphat (NADP+).
- Chức năng: Vận chuyển 2 điện tử và 1H+ giữa chất cho và nhận H trong phản ứng oxy hóa khử xúc
tác bởi enzym dehydrogenase.
b. Các coenzym flavin (vitamin B2): FMN và FAD
- Hai dạng coenzym của riboflavin:
+ Flavin mononucleotid (FMN)
+ Flavin adenin dinucleotid (FAD).
- Chức năng: Tham gia phản ứng oxy hóa khử bằng cách trao đổi 2 điện tử và 2 H+.

4/12
c. Các porphyrin Fe2+ (coenzym hem)
- Là coenzym của hệ thống cytochrom, của enzym catalase, peroxidase, monooxygenase và
dioxygenase.
- Vai trò: Vận chuyển điện tử nhờ khả năng biến đổi thuận nghịch: Fe2+ - e  Fe3+
- Các phản ứng được xúc tác bởi các loại coenzym hem:
+ Vận chuyển 2 điện tử từ cytochrom b sang cytochrom c trong chuỗi hô hấp tế bào:
+ Phản ứng phân hủy H2O2 xúc tác bởi catalase (có coenzym hem): 2H2O2  2H2O + O2
+ Phản ứng phân hủy H2O2 xúc tác bởi peroxidase (có coenzym hem): 2H2O2 + AH2  2H2O + A
+ Phản ứng oxygen hóa một cơ chất xt bởi enzym monooxygenase:
RH + NADPH + H+ + O2 ROH + NADP+ + H2O
+ Phản ứng peroxy hóa một cơ chất xt bởi enzym dioxygenase:
RH + O2 R-O-O-H
d. Acid lipoic(acid 6,8-dithio-octanoic).
- Là acid béo có 2 nhóm sulfur (-SH), phổ biến trong tự nhiên.
- Tham gia vào phức hợp enzym khử carboxyl oxy hóa của acid pyruvic và acid α-ceto glutaric cùng
với các coenzym khác như TPP, coenzym A, FAD và NAD+.
6.2. Các coenzym vận chuyển nhóm
a. Thiamin pyrophosphat (TPP) vận chuyển nhóm CO2.
- Thành phần của TTP có thiamin là vitamin B1
- Vai trò: Tách nhóm CO2 của các acid α-cetonic như acid pyruvic hoặc acid α-cetoglutaric.
b. Coenzym A (CoA-SH) vận chuyển nhóm acyl
- Coenzym A = Pantethein (Vitamin B5 + Thiothanolamin) + 1 gốc phosphat + AMP
- Mở đầu cho chu trình acid citric, tham gia vào sinh tổng hợp acid béo, cholesterol, hormon steroid…
- Vai trò: Chuyển hóa các acid béo, thể cetonic, acetat và các acid amin.
c. S-Adenosin-Methionin: Vận chuyển nhóm methyl (-CH3).
d. Acid tetrahydrofolic (FH4): Vận chuyển một nhóm nguyên tử Carbon.
e. Biotin (vitamin H): Coenzym của enzym carboxylase.
f. Pyridoxal phosphat (dẫn xuất vitamin B6):
- Coenzym của enzym trao đổi amin.
- Coenzym của các enzym khử carboxyl của một số aa như Tyr, Arg, Glu… Vd:

5/12
7. Cơ chế hoạt động xúc tác của coenzym
7.1. Sự biến thiên năng lượng tự do (ΔG <0)
Đối với cùng một lượng cơ chất, tăng nồng độ enzym  Tốc độ phản ứng enzym tăng và ngược lại.
7.2. Nhiệt độ
- Nhiệt độ tăng  Tăng tốc độ phản ứng. Khi đạt tốc độ tối đa, nhiệt độ tăng  Tốc độ phản ứng
giảm dần vì enzym bị biến tính, mất hoạt tính xúc tác.
- Hầu hết enzym có nhiệt độ tối ưu giống nhiệt độ sinh lý của cơ thể.
7.3. Sức ỳ về mặt hóa học của vật chất
Điều kiện đủ để phản ứng xảy ra: Cần cung cấp cho phản ứng 1 năng lượng để thắng sức ỳ hóa học
của vật chất (năng lượng hoạt hóa).
7.4. Năng lượng hoạt hóa
- Là năng lượng cần thiết để nâng tất cả các phân tử của 1 mol cơ chất ở nhiệt độ nhất định lên trạng
thái chuyển tiếp (đỉnh của hàng rào năng lượng) để phản ứng enzym có thể xảy ra.
- Ở trạng thái chuyển tiếp, mỗi phân tử cơ chất sẵn sàng tham gia vào sự tạo thành phản ứng.
7.5. Cơ chế hoạt động của enzym
- Cơ chế tác dụng của enzym: Làm giảm năng lượng hoạt hóa của phản ứng  Cơ chất dễ đạt
mức năng lượng đưa phản ứng vào trạng thái chuyển tiếp  Phản ứng xảy ra.
- Tốc độ phản ứng phụ thuộc vào số cơ chất vượt qua hàng rào năng lượng để phản ứng vào
trạng thái chuyển tiếp: E + S  ES  E + P
- Enzym biến 1 PƯHH đơn thuần thành 2 phản ứng:
+ 1 phản ứng liên phân tử
+ 1 phản ứng nội phân tử
=> Cả 2 phản ứng đều cần năng lượng hoạt hóa thấp hơn rất nhiều so với PƯ không có xt enzym.
- Cơ chất được hoạt hóa, chuyển vào trạng thái chuyển tiếp tạm thời, E tương tác với cơ chất  Phức
hợp ES  ES lại được hoạt hóa, chuyển vào trạng thái chuyển tiếp tạm thời  Phức hợp EP  EP
được hoạt hóa, chuyển vào trạng thái chuyển tiếp tạm thời  Tách: P + enzym.
- Các yếu tố làm enzym có hiệu quả xúc tác và tính đặc hiệu cao:
+ TTHĐ làm biến dạng/phân cực các liên kết cơ chất  Cơ chất hoạt động hơn.
+ TT liên kết làm tăng nồng độ cơ chất và cố định cơ chất trong một không gian hình học chính xác
với nhóm xúc tác.
+ TTHĐ định hướng cơ chất chính xác  Từng bước phản ứng diễn ra với sự dịch chuyển nhỏ nhất
của cơ chất.
+ Phương thức cố định cơ chất với trung tâm liên kết  Tạo năng lượng cho phản ứng enzym.

6/12
- Chú ý:
+ Các nhóm xúc tác trong TTHĐ là các nhóm ái nhân, có các cặp điện tử tự do (-OH của Ser, -SH
của Cys…)  Liên kết với nhóm ái điện tử của cơ chất.
+ Các nhóm xúc tác của enzym có thể nhận điện tử (ion KL, nhóm NH3) với chất cho điện tử là các
nhóm ái nhân của cơ chất.
+ Nhiều enzym làm việc theo nguyên tắc xúc tác acid–base: hoạt tính tăng lên khi nhận/mất proton.
+ Nhiều phản ứng enzym diễn ra nhờ các cofactor: Khi gắn với enzym, cơ chất tiếp xúc trực tiếp với
cofactor, các cofactor thường xuyên cung cấp năng lượng cho các phản ứng (các cofactor có phosphat
cao năng hay các nucleotid)  Phản ứng xảy ra.
+ Rất nhiều enzym làm tăng tốc độ phản ứng nhờ tạo SPTG rất hoạt động với cơ chất  Phản ứng
phân thành hai hay nhiều phần nhỏ  Năng lượng hoạt hóa chia thành phần nhỏ hơn.
8. Tính đặc hiệu của enzym.
8.1. Khái niệm
- Mỗi enzym chỉ có khả năng xúc tác cho sự chuyển hóa 1 hay 1 số chất nhất định theo kiểu phản ứng
nhất định  Tính đặc hiệu của enzym: Đặc tính cơ bản, quan trọng nhất.
- Tính đặc hiệu của enzym có được do cấu trúc lý hóa đặc biệt của phân tử enzym (TTHĐ).
8.2. Các hình thức đặc hiệu
a. Đặc hiệu kiểu phản ứng: Mỗi enzym đặc hiệu với một loại phản ứng nhất định.
b. Đặc hiệu cơ chất.
- Đặc hiệu tuyệt đối: Một enzym hầu như chỉ xt cho phản ứng chuyển hóa 1 cơ chất xác định và chỉ
xúc tác cho phản ứng đó  Ứng dụng: Định lượng cơ chất.
- Đặc hiệu nhóm tuyệt đối: Enzym xt các chất có cùng kiểu cấu trúc phân tử, kiểu liên kết và có
những yêu cầu xác định đối với nhóm nguyên tử ở phần liên kết chịu tác dụng.
- Đặc hiệu nhóm tương đối: Enzym xt các chất có kiểu liên kết hóa học nhất định - không phụ thuộc
vào cấu tạo các thành phần tham gia cấu tạo liên kết.
- Đặc hiệu quang học (đặc hiệu lập thể): Enzym chỉ xt 1 trong 2 dạng đồng phân không gian.
9. Phương pháp nghiên cứu enzym.
9.1. Nguyên tắc chung: Enzym là chất xt sinh học có bản chất là protein và không ổn định  Không
bền, dễ bị biến tính và bị mất hoạt độ => Khi làm việc với enzym chú ý tránh điều kiện bất lợi.
9.2. Hoạt độ enzym.
a. Phương pháp xác định hoạt độ: So màu, đo độ đục, độ nhớt, chuẩn độ.
- Đo lượng cơ chất bị mất đi (sản phẩm tạo thành) trong t/gian nhất định ứng với n/độ enzym xđ.
- Đo t/gian cần để thu 1 lượng biến thiên nhất định của cơ chất (sản phẩm) với n/độ enzym nhất định.
- Chọn nồng độ enzym để trong 1 t/gian nhất định  Thu được sự biến thiên nhất định về cơ chất
(sản phẩm).

7/12
b. Đơn vị hoạt độ enzym
1 U = Lượng enzym làm biến đổi 1 µmol cơ chất (10-6 mol)/phút.
1 Kat (katal) = Lượng enzym xt chuyển hóa 1 mol cơ chất sau một giây ở điều kiện tiêu chuẩn.
1 Kat = 6.107 U và 1U = 1/60 µkat.
Đối với chế phẩm enzym, cần xđ mức hoạt độ và đánh giá độ sạch của nó (hoạt độ riêng)
- Hoạt độ riêng của một chế phẩm enzym là số đơn vị enzym/ 1mg protein (U/mg) hoặc 1g chế phẩm
hoặc 1 ml dd enzym.
- Hoạt độ phân tử là số phân tử cơ chất được chuyển hóa bởi một phân tử enzym trong một đơn vị
thời gian. Hoạt độ phân tử càng cao thì khả năng xúc tác càng lớn.
II. Động học phản ứng enzym 1 cơ chất

8/12
III. Các yếu tố ảnh hưởng hoạt động enzym.
- [S] tăng  Tốc độ phản ứng tăng (yếu tố khác không đổi); [S] tăng đến mức nhất định  Tốc độ
phản ứng đạt cực đại, không tăng
- [E] tăng  Tốc độ phản ứng tăng (cùng lượng cơ chất) và ngược lại.
- Nhiệt độ tăng  Tăng tốc độ phản ứng. Khi đạt tốc độ tối đa, nhiệt độ tăng  Tốc độ phản ứng
giảm dần vì enzym bị biến tính, mất hoạt tính xúc tác.
- pH môi trường: hầu hết phản ứng enzym sinh lý xảy ra khoảng pH 7-8.
- Các chất hoạt hóa làm tăng tốc độ phản ứng/làm enzym từ không hđ sang hđ. Các chất hoạt hóa:
Phân tử nhỏ/các ion, kim loại (Ca2+, Fe2+, Mg2+, Mn2+, Zn2+ và K+) hoặc á kim (Br- và Cl-).
- Chất ức chế: Là chất khi kết hợp với enzym  Ức chế hđ của enzym (làm giảm/mất hoạt tính).
- Các yếu tố khác:
+Ánh sáng: Tác động khác nhau với từng loại enzym.
+ Sự chiếu xạ: Cường độ cao  Phá hủy enzym mạnh.
+ Sóng siêu âm: Tác động khác nhau với từng loại enzym.
IV. Điều hòa hoạt động enzym trong tế bào.
1. Sự phân bố enzym trong tế bào
- Enzym có trong tất cả các cơ thể động vật, thực vật và VSV. Enzym phân bố không đồng đều giữa
các loài, các tế bào mô và cơ quan khác nhau.
- Hàm lượng enzym trong một mô/cơ quan còn phụ thuộc: Gđ sinh trưởng và phát triển, trạng thái
sinh lý của tế bào, các yếu tố bên ngoài…
2. Điều hòa hoạt động của enzym
2.1. Cơ chế điều hòa hoạt độ enzym
- Phân loại tác nhân điều hòa:
+ Loại 1: Các yếu tố không đặc hiệu của môi trường: pH, thế năng oxy hóa khử, lực ion, nhiệt độ…
+ Loại 2: Các hợp chất có tác dụng đặc hiệu với TTHĐ do sự phù hợp về cấu trúc không gian (cơ
chất, coenzym, các chất vận chuyển trung gian, các chất hoạt hóa hay ức chế enzym)
+ Loại 3: Các hợp chất có tác dụng đặc hiệu nhưng không giống chất tham gia phản ứng về mặt không
gian, không tham gia PƯHH: Chất có tác dụng dị lập thể.
- Điều hòa theo cơ chế dị lập thể: Sản phẩm chuyển hóa cuối cùng của một dãy PỨHH xt bởi nhiều
enzym có tác dụng hoạt hóa/ức chế enzym xt phản ứng đầu tiên (enzym dị lập thể).
+ Hiện tượng ức chế ngược (feed back âm/ức chế dị lập thể) là một loại cơ chế điều hòa dị lập thể
có chất cuối cùng là chất điều hòa dị lập thể âm. Khi chất điều hòa dị lập thể dương hoạt hóa enzym
 Gọi là sự hoạt hóa dị lập thể.

9/12
+ Đặc điểm của ức chế dị lập thể:
 Xảy ra ở các chuỗi PỨ  Tổng hợp 1 chất nào đó (chất này để tổng hợp các đại phân tử).
 Sản phẩm cuối cùng có tác dụng ức chế dị lập thể.
 Sản phẩm cuối cùng chỉ tác dụng đặc hiệu và trực tiếp lên enzym đầu tiên (enzym dị lập thể).
 Sản phẩm cuối cùng (chất ức chế ngược) có CTHH khác với cơ chất phản ứng + TT dị lập thể
 Thay đổi cấu trúc không gian của enzym  Enzym không tiếp nhận được cơ chất.

=> Cơ chế điều hòa nhanh, ngăn sản xuất thừa (tiết kiệm năng lượng và các nguyên liệu).
- Quá trình họat hóa zymogen (enzym chưa có hoạt tính/tiền enzym)
+ Một số enzym được tổng hợp qua 1 dạng trung gian chưa có hoạt tính xúc tác gọi là
zymogen/proenzym – là tiền chất để tạo enzym. Các chất này không có hoạt tính, phải trải qua một
quá trình biến đổi, sắp xếp lại cấu trúc phân tử mới trở thành enzym hoạt động.
+ Quá trình chuyển hóa proenzym thành enzym là quá trình hoạt hóa, nhờ sự tự xt/do enzym khác xt.
+ Đặc điểm:
 Là qt thủy phân giới hạn protein, cắt đứt một số liên kết peptid ở đầu N của phân tử zymogen.
 Liên kết peptid bị cắt đứt  Làm thay đổi cấu hình không gian theo hướng có lợi cho hoạt
động xúc tác  Tạo thành phân tử enzym.
 Hiệu suất hoạt hóa zymogen phụ thuộc: Điều kiện hoạt hóa, nồng độ zymogen, bản chất và
nồng độ của enzym xúc tác, nhiệt độ, pH và một số yếu tố khác.
=> Cơ chế tự bảo vệ của cơ thể.
- Sự biến đổi giữa các dạng hoạt động và không hoạt động qua những thay đổi đồng hóa trị về cấu
trúc phân tử của chúng.
=> Đáp ứng tương đối nhanh (enzym đồng hóa trị tính bằng phút, enzym dị lập thể tính bằng giây).
2.2. Cơ chế điều hòa hoạt động bằng sinh tổng hợp enzym
- Là cơ chế chậm vì phải trải qua nhiều khâu trung gian (tác động lên hoạt động của gen  Tđ lên
sự tổng hợp protein – enzym), nhưng tiết kiệm được nguyên liệu tổng hợp protein – enzym.
- Trong cơ thể thường tồn tại hai loại enzym:
+ Loại 1: Enzym thường trực (enzym cơ cấu) là thành phần cơ bản của hoạt động tế bào, gồm tất cả
các loại enzym xúc tác quá trình chuyển hóa tế bào, lúc nào cũng có trong tế bào.
+ Loại 2: Enzym cảm ứng: Bt rất ít, không đáng kể nhưng tăng nhanh khi đưa vào mt chất xác định.
- Cơ chế: Chất ức chế (sản phẩm của gen điều hòa) chỉ khóa gen khi sản phẩm cuối cùng của các
phản ứng enzym tăng lên quá mức thừa. Lúc này, sản phẩm cuối có vai trò như chất đồng ức chế
(corepressor). Khi nồng độ sản phẩm cuối xuống thấp, chất ức chế  Mất hoạt tính và tách khỏi gen
 Tổng hợp enzym được giải ức chế => Điều hòa ngược âm tính.

10/12
V. Ứng dụng của enzym trong y dược
- Trong chuyển hóa sinh học.
- Trong xét nghiệm chẩn đoán.
- Trong công nghệ sinh học dược:
+ Enzym là xúc tác cho mọi biến đổi vật chất trong công nghệ sinh học.
+ Enzym là thuốc thử có tính chuyên hóa cao.
+ Enzym có thể chiết xuất từ động vật, thực vật, nhưng enzym VSV là nguồn phổ biến và giá rẻ.

11/12
 Loại enzym Dưới lớp Ví dụ
Dehydrogenase
Oxygenase
Reductase
1. Oxidoreductase
Catalase
Peroxidase
Oxygenase
Aminotransferase
Transcetolase vs transaldolase
Acyl-,…transferase, phosphorylase
2. Transferase
Kinase
Thiolase
Polymerase
Esterase
Glycosidase
Protease
Phosphatase
3. Hydralase
Phospholipase
Amidase
Desaminase
Nuclease
Decarboxylase
Aldolase
Lyase
4. Lyase
Hydratase
Dehydratase
Synthase
Racemase
Epimerase
5. Isomerase
Isomerase
Mutase
Synthetase
6. Ligase/synthetase Carboxylase
Ligase

Coenzym Niacin (Vit B3) NAD+ và NADP+

1. Coenzym oxy Coenzym Flavin (Vit B2) FMN và FAD
hóa khử Coenzym Hem (Porphyrin Fe2+)
Acid lipoic
Thiapyrophosphat (TPP) (Vit B1) V/c nhóm CO2
Coenzym A (Vit B5) V/c nhóm acyl
2. Coenzym vận S-adenosyl methionin V/c nhóm -CH3
chuyển nhóm Acid tetrahydrofolic (FH4) V/c nhóm 1 nguyên tử C
Biotin (Vit H) Gắn CO2
Pyridoxal phosphat (Vit B6) TĐ amin/khử carboxyl

12/12