BAB I PENDAHULUAN

A. LATAR BELAKANG
Beberapa reaksi kimia dalam tubuh makhluk hidup terjadi sangat cepat. Hal ini terjadi karena adanya suatu zat yang membantu proses tersebut. Apabila zat ini tidak ada, maka proses tersebut berjalan lambat atau tidak berlangsung sama sekali. Zat tersebut adalah enzim atau fermen. Enzim adalah biokatalisator, yang artinya dapat mempercepat reaksi-reaksi biologi tanpa mengalami perubahan struktur kimia. Menurut Kuhne, seorang ahli yang banyak melakukan penyelidikan tentang fermentasi pada tahun 1878, enzim berasal dari kata in dan zyme yang berarti sesuatu di dalam ragi. Enzim terdiri atas bagian yang berupa protein dan bagian lain yang bukan protein. Bagian yang berupa protein biasanya bersifat termolabil atau tidak tahan panas, yang disebut apoenzim. Bagian yang bukan protein adalah bagian yang aktif dan diberi nama gugus prostetik, biasanya berupa logam seperti besi, tembaga, seng, atau suatu bahan senyawa organik yang mengandung logam. Apoenzim dan gugus prostetik merupakan suatu kesatuan yang disebut holoenzim. Ada pula enzim yang bagian apoenzim dan gugus prostetiknya tidak bersatu. Bagian gugus prostetik yang lepas disebut koenzim, yang bersifat aktif seperti halnya gugus prostetik. B. RUMUSAN MASALAH 1. Menjelaskan pengertian dari enzim 2. Menjelaskan tata nama dan kekhasan enzim 3. Menjelaskan fungsi dan cara kerja enzim 4. Menjelaskan penggolongan enzim 5. Menjelaskan faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim 6. Menjelaskan pengertian dan peranan koenzim

1

Pada umumnya enzim tersusun dari protein. Hal ini disebabkan nama tersebut digunakan sebelum pedoman pemberian nama diterima dan nama tersebut sudah umum digunakan. dan sebagainya. misal tripsin. Jika tidak ada enzim. yaitu untuk mempercepat reaksi kimia. atau nama reaksi yang dikatalisis. Tata Nama (Nomenklatur) Enzim dan Kekhasan Enzim Biasanya enzim mempunyai akhiran –ase. Tetapi pedoman pemberian nama tersebut diatas tidak selalu digunakann. Pengertian enzim Enzim atau biokatalisator adalah katalisator organik yang dihasilkan oleh sel. Setelah reaksi berlangsung. Enzim berfungsi seperti katalisator anorganik. dehidrogenase. Dalam Daftar Istilah Kimia Organik (1978). Di depan –ase digunakan nama substrat di mana enzim itu bekerja. Misal : selulase. B. urease. protein. Enzim sangat penting dalam kehidupan. tersedia di alam dan mengontrol pembentukan dan dekomposisi bahan-bahan penting yang ada di sayuran. Protein penyusun enzim dapat berupa protein sederhana atau protein yang terikat pada gugusan non-protein. Banyak enzim yang hanya te Enzim tersusun atas protein (Apoenzim). Reaksi biokimia yang paling sering saat mengaplikasian enzim secara industri adalah peruraian hidrolitik komponen bahan pangan yang memiliki berat molekul (BM) tinggi seperti pati.BAB II PEMBAHASAN A.. 2 . Enzim mempunyai selektivitas dan spesifitas yang tinggi terhadap reaktan yang direaksikan dan jenis reaksi yang dikatalisasi. Misalnya pepsin. selulosa. tripsin. atau aktivitas enzim terganggu maka reaksi metabolisme sel akan terhambat hingga partum. buah-buahan dan hewan. karena semua reaksi metabolisme dikatalis oleh enzim. dan lain-lain.rdiri protein saja. akhiran –ase tersebut diganti dengan –asa. enzim tidak mengalami perubahan jumlah. sehingga jumlah enzim sebelum dan setelah reaksi adalah tetap. dan lain-lain.

Nama enzim terdiri atas 2 bagian. berdasarkan jenis reaksi yang dikatalisisnya.Kelompok enzim yang mempunyai fungsi sejenis diberi nama menurut fungsinya. esterase dan D-Asam amino Oksidase yang dapat bekerja D-asam amino dan L-asam amino tetapi berbeda kecepatannya. NAD+ bertindak sebagai ko-substrat. Karena itu disamping nama trivial (biasa) maka oleh Commision on Enzymes of the International Union of Biochemistry telah ditetapkan pula tata nama yang sistematik disesuaikan dengan pembagian atau penggolongan enzim yang didasarkan pada fungsinya. Ini sangat berbeda dengan katalis lain (bukan enzim) yang dapat bekerja terhadap berbagai macam reaksi. Karena adanya kekhasan ini maka suatu enzim dapat digunakan untuk memisahkan komponen D dari L pada suatu campuran rasemik. Ada juga enzim yang bekerja terhadap lebih dari satu substrat. sedangkan oksidoreduktase menunjukkan bahwa enzim tersebut mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi. yaitu: 1.Kekhasan inilah ciri suatu enzim. Misalnya Esterase dapat menghidrolisis beberapa ester asam lemak. Alkohol sebagai substrat enzim tersebut. namun enzim tersebut tetap mempunyai kekhasan tertentu. 2. Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu. bagian pertama menunjukkan substrat. tetapi tidak dapat menghidrolisir substrat lain yang bukan ester. 3 . Enzim Urease hanya bekerja terhadap urea sebagai substratnya. Contoh : Alkohol : NSD oksidoreduktase = alkohol dehidrogenasi yang mengkatalisis di bawah ini : Alkohol + NAD+-----+aldehid atau keton + NADH + H+. Suatu contoh tentang kekhasan ini misalnya enzim Arginase bekerja terhadap L-Arginin dan tidak terhadap D-Arginin. masing-masing di bagi lagi menjadi 4-13 subklas. sedangkan bagian kedua menunjukkan tipe reaksi yang dikatalisisnya ditambah akhiran –ase. misalnya hidrolase adalah kelompok enzim yang mempunyai fungsi sebagai katalis dalam reaksi hidrolisis. Sistem penamaan enzim menurut IUB berdasarkan 4 kaidah pokok. Enzim dibagi menjadi enam klas. Suatu enzim dikatakan mempunyai kekhasan nisbi apabila ia dapat bekerja terhadap beberapa substrat misalnya.

4 . diusulkan oleh Emil Fischer pada tahun 1894. Teori Kunci dan Gembok (Lock and Key Theory). dapat dituliskan dalam tanda kurung pada bagian akhir.3. Apabila diperlukan informasi tambahan. Contoh : Enzim yang mengkatalisis reaksi L-malat + NAD+ ® piruvat + CO2 + NADH + H + diberi nama L-malat : NAD+ oksidoreduktase (dekarboksilasi). Cara Kerja Enzim 1. Fungsi dan Cara Kerja Enzim a. Enzim dan substrat memiliki bentuk geometri komplemen yang sama persis sehingga bisa saling melekat. Enzim yang dimaksud mengkatalisis reaksi oksidasi reduksi yang disertai dengan pelepasan CO2 (dekarboksilasi). C. sehingga sisi aktif enzim cenderung kaku. Substrat sebagai kunci masuk ke dalam situs aktif yang berperan sebagai gembok sehingga terjadi kompleks enzim-substrat. enzim bekerja sangat spesifik. Menurut teori ini. Terjadinya reaksi antara substrat dengan enzim karena adanya kesesuaian bentuk ruang antara substrat dengan situs aktif dari enzim. untuk menjelaskan reaksi.

5 . 4. yaitu : 1. b. Mempunyai spesifisitas tinggi terhadap substrat dan reaksi.2. sisi aktif enzim berubah bentuk untuk menyerupai substrat. Mempunyai daya katalitik yang sangat baik. Bentuk sisi aktif enzim hanya menyerupai substrat. enzim dapat diregulasi. Teori Kecocokan Induksi (Induced Fit Theory). Karena strukturnya yang kompleks. 3. 2. enzim tidak merupakan struktur yang spesifik melainkan struktur yang fleksibel. Dapat berfungsi baik dalam larutan pada pH dan suhu sedang (kondisi physiologic). Menurut teori ini. diusulkan oleh Daniel Koshland pada tahun 1958. Hasil samping jarang terbentuk. Fungsi Enzim Sebagai katalis. jauh lebih baik dari katalis anorganik atau sintetik (kecepatan Reaksi dapat meningkat sampai 1 juta kali). Ketika substrat melekat pada sisi aktif enzim. enzim sangat luar biasa fungsinya. 5.

Misal proteinase adalah enzim yang dapat mengkatalisis pemecahan protein. Penggolongan enzim berdasarkan tempat bekerjanya a. 6 .D. Penggolongan enzim berdasarkan daya katalisis a. dan cara terbentuknya. daya katalisisnya. b. Energi yang dibebaskan pada reaksi pemecahan substrat di luar sel tidak digunakan dalam proses kehidupan sel. yaitu enzim yang bekerjanya di luar sel. Transferase Transferase mengkatalisis pemindahan gugusan molekul dari suatu molekul ke molekul yang lain. . hidroksilase dan dehidrogenase. b. Umumnya pemberian nama enzim didasarkan atas nama substrat yang dikatalisis atau daya katalisisnya dengan penambahan kata – ase. Ada beberapa macam enzim elektron transfer oksidase. yaitu enzim yang bekerjanya di dalam sel. oksigenase. Sebagai contoh adalah enzim elektron transfer oksidase dan hidrogen peroksidase (katalase). yang merupakan pemindahan elektron. 1. untuk dijadikan molekul yang lebih sederhana dengan BM lebih rendah sehingga dapat masuk melewati membran sel. yaitu enzim oksidase.Transasilase adalah transferase yang memindahkan gugusan asil. hidrogen atau oksigen.Transaminase adalah transferase yang memindahkan gugusan amina. 2. Oksidoreduktase Enzim ini mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi. Eksoenzim Eksoenzim disebut juga enzim ekstraseluler. substrat yang dikatalisis. Umumnya berfungsi untuk “mencernakan” substrat secara hidrolisis. Sebagai contoh adalah beberapa enzim sebagai berikut: . PENGGOLONGAN ENZIM Enzim dapat digolongkan berdasarkan tempat bekerjanya. misal dalam proses respirasi. Endoenzim Endoenzim disebut juga enzim intraseluler.Transfosforilase adalah transferase yang memindahkan gugusan fosfat. . Umumnya merupakan enzim yang digunakan untuk proses sintesis di dalam sel dan untuk pembentukan energi (ATP) yang berguna untuk proses kehidupan sel.

Permease 7 . merubah D-gliseraldehid-3-fosfat dihidroksi aseton fosfat . triosin.c. misalnya enzim pepsin. yaitu: . . sebagai contoh adalah: .Epimerase.Lipase adalah hidrolase yang menghidrolisis lemak (ester lipida).Dekarboksiliase (dekarboksilase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan gugus karboksil. Hidrolase Enzim ini mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis. merubah metilmalonil-CoA suksinil-CoA f. . g. merubah transmetinal cisrentolal . Isomerase Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi isomerisasi. Ligase Enzim ini mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan dibebaskannya molekul pirofosfat dari nukleosida trifosfat. merubah l-alanin D-alanin . dengan contoh enzim adalah: . sebagai contoh adalah enzim asetat=CoASH ligase. merubah D-ribulosa-5-fosfat D-xylulosa-5-fosfat .Peptidase adalah hidrolase yang menghidrolisis protein dan polipeptida d.Karboksilesterase adalah hidrolase yang menghidrolisis gugusan ester karboksil. dan sebagainya serta enzim yang termasuk enzim permease. Liase Enzim ini berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau penambahan gugusan dari suatu molekul tanpa melalui proses hidrolisis.Intramolekul transferase atau mutase.L malat hidroliase (fumarase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan air dari malat sehingga dihasilkan fumarat.Intramolekul ketol isomerase. .Cis-trans isomerase. Enzim lain dengan tatanama berbeda Ada beberapa enzim yang penamaannya tidak menurut cara di atas. e.Rasemase.

akan mempercepat reaksi enzimatik sampai mencapai maksimum. coli tidak dapat menggunakan laktosa sehingga awalnya tidak nampak adanya pertumbuhan (fase lag/fase adaptasi panjang) setelah beberapa waktu baru menampakkan pertumbuhan. Sebagai contoh adalah enzim beta galaktosidase yang dihasilkan oleh bakteri E. Substrat (reaktan) Kecepatan reaksi enzimatik umumnya dipengaruhi kadar substrat. sehingga enzim tersebut selalu ada umumnya dalam jumlah tetap pada sel hidup. Sedangkan enzim-enzim yang berperan dalam proses respirasi jumlahnya tidak dipengaruhi oleh kadar substratnya. Enzim adaptif Perubahan lingkungan mikroba dapat menginduksi terbentuknya enzim tertentu. misalnya enzim amilase. Penambahan substrat selanjutnya tidak akan menambah kecepatan reaksi. FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM Protein adalah bagian utama enzim yang dihasilkan sel. Selama fase lag tersebut E.coli yang ditumbuhkan di dalam medium yang mengandung laktosa. Induksi menyebabkan kecepatan sintesis suatu enzim dapat dirangsang sampai beberapa ribu kali. b. maka semua hal yang dapat mempengaruhi protein dan sel akan berpengaruh terhadap reaksi enzimatik. Kecepatan reaksi enzimatik juga 8 . 1. Walaupun demikian ada enzim yang jumlahnya dipengaruhi kadar substratnya. 3. Enzim adaptif adalah enzim yang pembentukannya dirangsang oleh adanya substrat. Berikut faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim.adalah enzim yang berperan dalam menentukan sifat selektif permiabel dari membran sel. E. Enzim konstitutif Di dalam sel terdapat enzim yang merupakan bagian dari susunan sel normal. coli membentuk enzim beta galaktosidase yang digunakan untuk merombak laktosa. Mulamula E. Penggolongan enzim berdasar cara terbentuknya a. Penambahan kadar substrat sampai jumlah tertentu dengan jumlah enzim yang tetap.

Enzim mempunyai gugus aktif yang bermuatan positif (+) dan negatif (-). Misalnya asam malonat dapat 9 .dipengaruhi kadar enzim. Nilai Km kecilnberarti enzim mempunyai afinitas tinggi terhadap substrat maka kompleks ES sangat mantap. maka reaksi enzimatik dipengaruhi oleh suhu. Pada keadaan masam muatannya cenderung positif. Penghambat bersaing (kompetitif) Penghambatan disebabkan oleh senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan terjadi. 2. Walaupun demikian ada beberapa enzim yang tahan terhadap suhu tinggi. Kemasaman (pH) pH dapat mempengaruhi aktivitas enzim. 4. dan pada keadaan basis muatannya cenderung negatif sehingga aktivitas enzimnya menjadi berkurang atau bahkan menjadi tidak aktif. Penghambat enzim (inhibitor) Inhibitor enzim adalah zat atau senyawa yang dapat menghambat enzim dengan beberapa cara penghambatan sebagai berikut: a. Daya katalisis enzim menjadi rendah pada pH rendah maupun tinggi. jumlah enzim yang terikat substrat (ES) dan konstanta Michaelis (Km). Umumnya enzim mengalami kerusakan (denaturasi) pada suhu diatas 50°C. sehingga kesetimbangan reaksi kearah kompleks ES. sehingga kesetimbangan reaksi kearah E + S. Suhu Seperti reaksi kimia pada umumnya. arginase mempunyai pH optimum 10. Apabila nilai Km besar berarti enzim mempunyai afinitas rendah terhadap substrat. Km menggambarkan mesetimbangan disosiasi kompleks ES menjadi enzim dan substrat. Sebagai contoh amilase jamur mempunyai pH optimum 5. 3. karena terjadinya denaturasi protein enzim. pH optimum untuk masing-masing enzim tidak selalu sama. misalnya taka-diastase dan tripsin. Aktivitas enzim akan optimum kalau terdapat keseimbangan antara kedua muatannya. Kepekaan enzim terhadap suhu pada keadaan suhu melebihi optimum disebabkan terjadinya perubahan fisikokimia protein penyusun enzim. Kenaikan suhu sampai optimum akan diikuti pula oleh kenaikan kecepatan reaksi enzimatik.

Penghambatan oleh inhibitor dapat dikurangi dengan menambah jumlah substrat sampai berlebihan. Dalam reaksi ini asam malonat bersaing dengan asam suksinat (substrat) untuk dapat bergabung dengan bagian aktif protein enzim dehidrogenase. Pada penghambatan nonkompetitif tidak terjadi persaingan antara zat penghambat dengan substrat.menghambat enzim dehidrogenase suksinat pada pembentukan asam fumarat dari suksinat. kadar substrat dan aktivitas relatif antara penghambat dan substrat. Misalnya enzim sitokrom oksidase dihambat oleh CO (karbon monooksida) dengan mengikat Fe yang merupakan gugusan aktif enzim tersebut. dan karbon monooksida adalah senyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe. Struktur asam suksinat mirip dengan asam malonat. Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakan penghambat enzim yang mengandung gugusan sulfhidril (-SH). b. Daya penghambatannya dipengaruhi oleh kadar penghambat. 10 . yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif. c. Penghambatan nonkompetitif tidak dapat dikurangi dengan penambahan jumlah substrat. natrium azida. Senyawa-senyawa seperti sianida. Penghambat represor Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya. Penghambat umpan balik (feed back inhibitor) Penghambatan umpan balik disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama. Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim. d. sulfida. Penghambat tidak bersaing (non-kompetitif) Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzim. oleh karena daya penghambatannya dipengaruhi oleh kadar penghambat dan afinitas penghambat terhadap enzim.

yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat. sebuah molekul organik sekunder yang dikenal sebagai koenzim karena tanpa koenzim. Koenzim yang berikatan secara erat dengan enzim lewat ikatan kovalen atau gaya nonkovalen kerap kali disebut sebagai gugus prostetik. Pengikatan penghambat alosterik pada enzim menyebabkan enzim tidak aktif. Co. Mg. Mo. yang menyusun massa enzim tersebut.. vitamin. dan enzim lain. sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk. Koenzim yang mampu berdifusi secara bebas umumnya berfungsi sebagai unsur pembawa (yang didaur ulang secara kontinu) hydrogen (FADH). 6.Sebagai Galaktosida. Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif. Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif. hidrida (NADH dan 11 . Penghambat alosterik Penghambat alosterik adalah penghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik. Penginduksi (induktor) Induktor adalah suatu substrat yang dapat merangsang pembentukan enzim. Koenzim akan memperbesar kemampuan katalitik sebuah enzim sehingga menjadi jauh melebihi kemampuan yang ditawarkan hanya oleh gugus fungsional asam aminonya. atau berupa koenzim. Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat. enzim tersebut tidak aktif. di samping substratnya.e. Enzim yang belum aktif disebut pre-enzim atau zymogen (simogen). Zn. contoh adalah laktosa dapat menginduksi pembentukan enzim beta F. Cu. sehingga substrat tidak dapat dikatalisis dan tidak menghasilkan produk. Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim. senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik. Fe. Aktivator (penggiat) atau kofaktor Aktivator atau kofaktor adalah suatu zat yang dapat mengaktifkan enzim yang semula belum aktif. KOENZIM Banyak enzim yang megatalisis proses pemindahan gugus dan reaksi lain memerlukan. Kofaktor dapat berbentuk ion-ion dari unsur H. 5.

NAD NADP FMN FAD Ko-Q sit Fd ATP PAPS UDP Biotin Ko-A TPP Singkatan dari Yang dipindahkan Nikotinamida-adenina dinukleotida Hidrogen Nikotinamida-adenina dinukleotida Hidrogen fosfat Flavin mononukleotida Flavin-adenina dinukleotida Koenzim Q atau Quinon sitokrom Ferredoksin Adenosina trifosfat Fosfoadenil sulfat Uridina difosfat Biotin Koenzim A Tiamin pirofosfat Hidrogen Hidrogen Hidrogen Elektron Elektron Gugus fosfat Gugus sulfat Gula Karboksil (CO2) Asetil C2-aldehida BAB III PENUTUP A. tidak memerlukan koenzim. membawanya bolak-balik antara tempat pembentukannya dan pemakaiannya. 6. 4. Oleh karena itu.NADPH). Contoh-contoh koenzim dan peranannya No Kode 1. pemindahan gugus serta isomerisasi. atau unit-unit kimia seperti gugus asil (koenzim A) atau gugus metil (folat). koenzim yang disebut belakangan ini dapat dianggap sebagai substrat sekunder. dan reaksi yang membentuk ikatan kovalen (kelas IUB 1. KESIMPULAN 12 . 13.2. 5. 8. 12. 3. 2. dan 6). 10. 11. Reaksi lisis. 7.5. termasuk reaksi hidrolisis yang dikatalisis oleh enzim-enzim pencernaan. Tabel 2. 9. Jenis-jenis enzim yang membutuhkan koenzim adalah enzim yang mengatalisis reaksi oksidoreduksi.

dan biasanya ditambah dengan akhiran –ase. antara lain : Konsentrasi dan Kepekatan Enzim. Maryati. Jakarta : Erlangga.tahan terhadap panas. Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim.yaitu: Oksireduktase. Cara kerja enzim yaitu seperti teori kunci dan gembok. Biologi SMA Jilid 3 untuk Kelas XII. Schaum’s Easy Ooutlines Biokimia. Konsentrasi dan Kepekatan Substrat. Dan kami penyusun mengharapkan kritik dan saran untuk penyempurnaan makalah ini. 2008. mpercepat reaksi pada suhu dan tekanan tetap tanpa mengubah besarnya tetapan seimbangnya. Transferase. serta teori ketepatan induksi. Jakarta : Erlangga. 4. Fungsi enzim antara lain : menurunkan energi aktivasi. Sri dkk. 2. yang mudah terdisosiasi dan dapat dipisahkan dari enzimnya dengan cara dialysis. Enzim memiliki enam golongan. Purba. 13 . SARAN Peranan enzim dalam kesehatan sangat penting untuk itu manusia hendaknya lebih menjaga kesehatan. Liase. Kimia SMA Jilid 3 untuk Kelas XII. Koenzim merupakan molekul organik kecil. 2006. DAFTAR PUSTAKA Kuchel. 6. Michael. Philip dkk. Enzim merupakan senyawa organik bermolekul besar yang berfungsi untuk mempercepat jalannya reaksi metabolisme di dalam tubuh tanpa mempengaruhi keseimbangan reaksi. 3. Hidrofase.1. Pengaruh pH. Suhu. 2006. Jakarta : Erlangga. 5.dan mengendalikan reaksi. B. Isomerase. Enzim diberi nama sesuai dengan nama substrat dan reaksi yang dikatalisis. dan Ligase. dan Pengaruh Aktivator dan Inhibitor.

Panduan Belajar Kelas 12 SMA IPA.Poediadji.Anna dan FM. Jakarta : Universitas Indonesia Sumardjito. Dasar-dasar Biokimia. Yogyakarta : Primagama.2006.google. 2008. http://www.com 14 .com/enzyme http://www.scribd. Titin Supriyanti.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful