ODGOVORI NA VPRASANJA

1. PROTEINI
1. Glede na strukturo jih delimo na globularne in fibrilarne
2. Razlika med globularni in fibrilarni so
-fibrilarni: tercierna struktura je iz ena sama sekundarna struktura, imajo zunaj in notraj hidrofobni ostanki,
imajo staticna kvartarna struktura in funkcija opora in strutkura
-globularni imajo hidrofobni ostanki v notrajnosti a hidrofilni so zunaj, imajo dinamicna kvartarna struktura,
funkcija za transport, signalizacija,obramba, kataliza, regulacija DNA, tercierna struktura je iz vec razlicnih
sekundarnih struktur.
3. Keratini protenini citoskeleta so fibrilarni strukturni proteini ki jih najdemo v lase, nohtih, kozi.. SO
INTERMEDIARNE FILAMENTE. Gradi jih DESNO SUCNA ALFA VIJACNICA KI VSEBUJE HIDROFOBNE KISLINE –
ALANIN METIONIN, VALIN OEHILALANIN IZOLEUVCIN.
4. alfa vijacnici se povezujejo s hidrofobnimi interakcijami in disulfidnimi mosticki v levosucna ovito vijacnico
5. vec teh levosuncnih oviti vijacnici se povezujejo v tetrameri ti pa v nadmolekulski kompleks
6. heptadna ponovitev je radi nastanek te vijacnice, vsaka prva in cetrta AK je hidrofobna a peta in sedma so
nabiti poz ali neg ostale so pa hidrofilni
7. Hidrofobne AK omogocajo hidrofobni interakcij a nabite AK omogocajo ionske interakcije med dve AK lahko
znotraj ali med dvema vijacnicama
8. DIMER
9. Keratine stabilizirajo disulfidne povezave ki nastanejo med cisteini v zaporedju
10. Keratine delimo na dva tipi kisli in bazicni tip ena in tip dva
11. V dimer se keratin tip ena in tip dva poveze paralelno a v tetramere antiparalelno
12. Epidemolysis bullosa simplex in hiperkeratenozo
13. Spektrin je protein citoskeleta, fibrilarni, se nahaja ob znotrajcelicni plasti Je dimerni protein ki se povezuje v
tetramere in te tetramere s aktin pravijo heksagonalno mrezo. Vloga ima pri oblik eritrociti in mutacija
povzroci eliptocitozo
14. Levosucno alfa vijacnico ima kolgaen ampak to ni alfa vijacnica er vsebuje prolin ki destabilizira alfa vijacnica
in zato se rece prolinska vijacnica
15. Najpogost je tip I kolagen, je fibrilarni protein zunajcelicnega matriksa daje oporo in trdost u vse celice
16. Primarna struktura je znacilna vsebuje tri ponavljajoce AK ki so Glicin X-prolin in Y-hidroksiprolin
17. Sekundarna in tercerna struktura je LEVOSUCNA ALFA VIJACNICA ki ne gre za alfa vijacnica radi prolin
18. Kvartarna struktura stabilizirajo hidrofobne interakcije in vodikove vezi, je DESNOSUCNA vijacnica iz treh alf
verig
19. Tropokolagen je desnosucna vijacnica iz tri verige, molekulre tropokolagena se povezujejo s kovalentnimi
vezmi med lizin in hidroksilizin
20. Za ustrezno strukturo kolagena sa potrebni hidroksilin in hidroksiprolin
21. Hidroksiprolin omogoca vzpostavitev uustrezne konformacije alfa verige in deluje na sekundarno tercierno
in kvartarno strukturo. Hidroksilacija poteka pod vplivom na encim prolil hidroksilaza.
22. So stranje se znanjsa kolocina kolagena
23. Bakterije imajo encime kolagenaze ki povzrocijo nekrozo tkiva
24. Razlika med kolagena in keratina
-keratin: iz desnosucnaalfa vijacnica, gradi levosucna ovita vijacnica ki stabilizirajo hidrofobne interakcije,
inoske interakcije in keratinske filamente stabilizirajo disulfidne povezave
-kolagen: iz levosucna prolinska vijacnica, gradi desnosucna trojna vijacnica-tropokolagen ki stabilizira
vodikove in hidrofobne vezi med vijacnicami a kolagenska vlakna stabilizira kovalentnte vezi med Lizin in
Hidroksilin
25. Spektrin se povezuje na ankyrin na plazmalemo
26. Razlike med mio in hemoglobin
-mioglobin je sestavljen iz edna polipeptidna veriga, ena prosteticna hem skupina in skladira kisik v misicah
-hemoglobin je sestabljen iz 4 polipeptidni podentoe dve alfa dve beta, 4 prosteticne hem sk, transport kisik
skozi krvi do tkiv
27. Kisik je nepolaren plin in je slabo topen v vodi, vendar pa vezava na hemoglobin poveca topnost
28. V protein kisik se veze na hem skupina ki vsebuje Fe
29. Hem se veze na protein preko HISTADIN kovalentno
30. Ko se kisik veze na hemoglobin pride do konformacijsko spremmebo ker deoksihemoglobin se poveze so
kisik In stane oksihemoglobin
31. Ligadni se povezujejo specificno in reverzibilno, afinitet
32. Mioglobin je za skladiscenje kisik v misiscah
33. Sestav myoglobin, 75% je alfa vijacnice, ima 8 segmentov alfa vijacnic ki sledijo A-H, vseubje in beta zavoji ki
vsebujejo prolin, hidrofilni zunaj na povrsini hidrofobni notrajnosti
34. Hem je vezan na mesta F in E med vijacnicami, prenos kisika je odvisen od parni parni tlak mora biti visok
35. Hemoglobin je za trsnport kisika v krvi, sestavljen je iz 4 podenote dve alfa in dve beta in 4 hem skupine ki
imajo Fe ki se veze na kisik Kisik se veze kooperativno
36. Alostericen je hemoglobin pomeni da vezava kisika na eno enoto povzroci konf sprememba In na druge
podenote
37. Razen kisika hemoglobin prenasa CO, H in CO2
38. AK ki destabilizira alfa vijacnica je prolin
39. Hemoglobinske podenote dve konformacije T in R
40. Povezava kisik povzroci spremembe iz T konformacije-deoksihemoglobin v R -oksihemoglobin
41. INterkacije med podenotami v T konformacije so ionske interakcije, 4 interkacije med alfa1 in alfa2 in dve
interakcije med alfa1 beta2 in alfa2 beta 1
42. Vezava kisika potegne fe2+ potem His92 in celotna vijacnica F
43. Kooperativna vezava kisik na hemoglobin pomeni da kisik zvecja afiniteta hemoglobina za povezava in drugi
kisik
44. Na oksi in deoksigenacija vpliva tudi 2,3 bisfosfatglicerat BPG, visja koncentracija BPG manjsi afinitet
hemoglobina km vezavi kisik
45. Vezava CO2 in H+ negativno delujejo za povezava kisika na hemoglobina ker namalijo afiniteta. CO2 se veze
na N terminalni konec a H se veze na histadinski ostanki, te stabilizirata T konf in se sprosti vec kisika
negativni modulatorji
46. Vodikov atom stabilizira T konformacija s tem da se poveze na histadinski ostanki in pri nizkem pH histadin
se protonira in lahko integrira s aspargin na isti podenoti s tem povzroci interakcijo na terminalni histadin in
lizinom na drugi podenoti in s tem omooca povezava alfa in beta podenota
47. BPG se sitetizira iz intermediatov glikolize
48. Hemoglobin ima veliko afiniteto za vezavo CO kot O2 in CO zasede vezavne mesta kisik in prepreci
sproscanje kisika in stabilizira R stanje
49. Histoni in DNa gradijo nucleosome
50. V evkariontih pozname 5 tipi histonov, H1, H2A H2B, H3 in H4
51. DNA ima negativno nabiti ogrodje a histoni imajo pozitivno nabite AK in to omogoca elektrostatksih
interakcij
52. Histone se povezujejo v dimeri te v tetramere in te v oktamere, okoli oktamere se navije DNA, povezeta se
H2A in H2B tudi H3 in H4 a H1 stabilizira strukturo rozet, Rozet stukturo je 6 histonski oktameri in dna
53. Histone imajo sekundarno strukturo alfa vijacnice
54. Na N termnilani konec na histone potekajo modofiacije kovalnetnte
-acetilacije lizin- lizin izgubi svoj pozitivni naboj in pride do odprto konf DNA in n ate mesti se povzejo
transkripscijske faktorje
-metilacije arinin ali lizin doda pozitiven naboj in se kompaktno tesno pakira zaprta konf
 -fosforilacije treonin ali serin doda negative naboj ak ki se odbi od negativno nabite fosfate na DNA in zato
omogoca odprta konf DNA
55. Zapisovalci so encimi ki vospostavijo histonsko modifikacijo, Urejevalci pa odstranujejo his modifikacijo in
bralci preberejo histonske modifikacije
56. TF so proteini ki prepoznajo speficino zaporedje in sodelujejo pri transpkripciji, tri pomembne domene so
domen za DNA povezava, domen za interakcijo z drugimi proteinami in aktivacijska domena
57. DOMENE TF
58. TF oreooznajo dusikove baz- funkcionalni skupin in iscejo donorji akceptroji
59. Ig so proteini ki sodelujejo pri imunski odgovor, celicni obrambni system-limfociti T in humoralni limoficite B
in plazmatke
60. Ig sintetizirajo lifmoiti B ki prepoznajo tujo telo kazemo kot antigen in se poveze na epitop ki ne mesto na
antigena
61. Ig so sestavljeni iz dve tezkih in dve lahkih verig 4 podenot, iz konstantnega in variabilnega dela in se
povezujejo verige emd seboj s disulfidnimi mosticki
62. Tipi ig se razlikujejo po tezkih verig ker lahke so im iste, tipe ig so
-IgG ki se najpogost, glavni v sekundarni odziv
-IgM so v primarni imunski odziv in so v penta heksa mere
-igA so v dimere,
-igE odziv alergisjkih reakcijah
-igD primarni imunski odziv
63. IgG vsebujejo razlicna zaporedja ak na N terminalnem koncu in zato vezejo razlicne antigene, to mesto je
domen Fab in druga domena je Fac ki je mesto vezava makrofagih
64. Za strukturo protiteles je znacilna ZVITJE ANTIPARALELNIH BETA STRUKTUR, polipeptidne verige se med
seboj povezujejo s disulfidnimi mosticki pa tudi s nekovalentnimi interakcijami. Tri konstantne domene
tezkih in konstantna domena lahkih verig imajo znacilno zvitje beta antiparalelnih verig ki stabilizirajo
DISULFIDNE VEZI.
65. Funkcija molekularni motorji so gibalni proteini ki pretvorijo kemijsko energijo v mehansko n sluzijo za
gibanje, potovanje veikli, pre=oteini, kontrakcijam prekimaknje celic itd
66. Miozin je za kontrakcija misic
Kinezin je za ptovanje proteinov veziklov in organelov
Dinenin je sestav v bicke in migletalke
67. Miozin je sestavljen iz dve tezki in 4 lesnih polipeptidne verige, ima glava in rep. Rep je sestavjen iz superzviti
alfa vijacnic tezkih verig. Glava so globularne domene tezkih verig in imajo atpazno aktivnost in potekajo
konfromacijske sprememe v N terminal.
68. Po bioloski vlogi lahko delimo protein na 8 skuoin.. transportni strukturni obrambni rezervno skladiscni,
kontraktivni,regulaorne, encimi in druge in se sestavljeni iz 20 naravni ak so razlicne zaporedje
69. Nastanek proteinov
TRANSKRIPCIJA-prepis iz maternal DNA s encim RNA polimeraza, se kinejo vodik=ove vezi dvojnavijacnica se
razdeli in ima dve materni vijacnini na Kateri je prepis iz dna v mRNA se zamni timin iz dna so uracil v rna, to
je v jedro. DNA ima kod ki je komplementaren na kodon v mRNA in komplementaren na anticodon na tRNA
Vloga tRNa v citoplazmi te imajo tri zaporedje ki prepozna AK in jo transportira.
TRANSLACIJA- prevod v ribosomih v citoplazma iz mRNA s pomocjo rRNA in tRNA do protein.
Postranslacijske modifikacije na protinov nastanjeo
Peptidne vezi nastanjeo pri kondenzacija kar pomeni da se sprosti voda
70. Postranslacijske modifikacije- znani kot 80, spremenijo sekvenco ali odstranijo nezazelene dele in vkucujejo
nove funkcionalne skupine. Najpomembni so
-PROTEOLITICNO PROCESIRANJE-izrezovanje nezazelene dele je aktivacija proteinov in je pomembno za
prebavne encime
-SPREMEMBE N IN C KONEC
-GLIKOLIZACIJA
-DODAJANJE LIPIDOV
DODAJANJE PRIPENJANJE FUNKCIONALNIH SKUPIN:
-FOSFORILACIJA
-HIDROKSILACIJA
DISUFLIDNI MOSTIKCI
SULFATIRANJE
ADP RIBOLICACIJA

71. DIsulfidne vezi stabilizirajo 3d strukturo in nastanjeo so oskidacijo sulfohidrilno funkcionalno skupino med
dvema cisteina in se dobije kovalentna vez to nastane pri zlivanje proteinov. Process nastane kot ima
elektronski acceptor ki moze biti kisik ali neki encim ki katalizira in je acceptor
72. Primarna struktura ni kaze zaporedje ak in jo dolocimo neposredno iz proteinom ali posredno iz mRNa ali
dna. Ostevilcmo iz N koncu proti C konec
73. S primarna stuktura dolocimo sekundarno in tercierno, funkcijo nenznanih proteinov in sorodnost vrstami
74. Sibke interakcije v protein VDW, vodikove,elektrostatske,odboj,hidrofobne in ion pi interakcij aromatski
radikali, vse te se med radikale AK ampak vodikova vez moze in med -CO in HN v peptidni vezi
75. Peptidna vez nastane med -COOHskupine in -NH3 skupine v ribosomih s omocjo mRNa tRNa in rRNA nasane
kondenzacija se odcepi voda In nastane amidna peptidna vez. Je enojna vez ampak ima rigidnost in
planarnost in se obnasa kot dvojna vez najvec je v trans konfirugaricji. Rigidnost I daje elektronski par na
dusiku. Je delna dvojna vz ima 6 atomov u isti ravnini
76. V prolin je 6% cis peptidni vezi
77. Desnosucna alfa vijacnica, C=O in N-H sta povezani s vodikovo vez je med Ai in Ai+4 na vsaka cetrta AK ima
stranske verige s nasprotnim naboju. Stabilizacija alfa vijacnice pravijo vodikove vezi. Nekatere ak ostanke
destabilizirajo alfa vijacnice kot so prolin valin izolevcin glicin tirozin in zaporedja nabitih ak. Radikali molijo
navzen ker v notrajnosti ni vzreli ni za molecule vode ker so radikali veliki
78. Beta struktura tudi stabilizirajo vodikove vezi, more biti paralelna in antiparalelna
79. Vsi encimi so globularin proteini
80. Protein moramo ocistiti,kristalizirati,in skozi kristal spustiti rendgenstke zarke, analiza uklonskih slik ni da
elektronsko gostoto na nekateri globini
81. Nativna konformacija je gosta, voda je integralni del,kompatkna lahko ima vrezli
82. Zlivanje proteinov preprecimo s denaturacijo, ph T visok P porusijo strukturo, process denaturacije je
reverzibilen. Toplota je neposreden vnos energije. pH -porusi ionske interakcije, odboj, porusi ravnotezje.
Denaturanti so urea in vpliva na vodikove vezi in hidrofobne interakcije.
83. Nativna struktura ima najmanjso energijo= prosta entalpija G, razvit protein ima najvelika energija velika
prosta entalpija G in najvecjo entropijo S-neurejenost najbolj neurejen je razvit protein
84. Saperoni pomagajo pri zlivanje.
85. Nekateri proteini so namerno nestabilni ker to omogoca povezava s druge molecule in konformacijske
spremembe
86. Pravilo PEST hitreje se razgradijo protein ki vsebujejo prolin glutaminska trionin in serin.
87. Selektivno razgradnjo proteinov uravnavajo nekateri signali, kot je vezava ubikvinin ki je mahjnen ne celosno
razvit protein namenjen za razgradnja. Ubikvinirani proteini s razgradijo v proteosomih, veriga 4 ali vec
ubikvinin usmeri protein v razgradnjo
88. Proteasome velik kompleks, jedro ima dve alfa dve beta podenoti vsak iz 7 proteinov . po tri podenotah v
beta so s proteoliticni encimi.
89. Poliubikvinirani proteini se razgradujejo v proteasomih a monoubikvinirani v lizosomoh. Lizosomih imajo
proteoliticne encime in razgradujejo proteine ki so endocitozo so iz zunaj celice.
90.