1, Concept de bivcatalizador En toda reaccion quimica, los reactivos (A + B) se unen para dar los productos (C + D). En toda jeaccidn existe un paso intermedio Hamado complejo « en el que los enlaces de los reactivos se encuentran debilitados. Para que se produzca dicho complejo es necesario un aporte energético que se lama Dicha energia puede ser el calor, la luz, electricidad. radiaciones. 4+ +c +p Reactivos Productos A+B = [A+B] ——_________.C+D a Je activacior Estado de activacion [EA] En los seres vivos, 1a energia procede del ATP. Para economizar el consumo de ATP existen unas sustancias llamadas biocatalizadores. Los biocatalizadores son sustancias que reducen la cantidad de energia necesaria para que se pucda producir una reaccién quimica en un ser vivo, también llamada energia de activacién, acelerando la velocidad de reaccién, No se alteran en el proceso. Los biocatalizadores acttian de dos formas: jéndose al sustrato, de modo que debilita sus enlaces lo cual facilita su ruptura * Atrayendo hacia su superficie a los reactivos, lo cual facilita su encuentro y por tanto la reaccién. Energia de actwac Energia de act con catalizado Por los seres vivos capaces de an las reacciones quimicas; no se Escaneado con CamScanner+ una molécula inorganica, (iones metalicos como Fe, Cu, Zn, Mn, Mg,...) p ls arpaniea, En este caso, si la uni6n al apocnvima es covalente se Molécula inorginica Metal ] COFACTOR Enlace covalente Grupo prostético Molécula orginica t l y |_ Enlace no covatente Conezima 2.1. Apoenzima Es una proteina globular formada exclusivamente por secuencias de aminodcidos. Determinan la ‘especificidad de Ia reaccién enzimética. Se pueden distinguir 4 tipos de aminodcidos segtin Ia fancién que desempefien en Ia actividad enzimética 4) No esenciales: No intervienen en el proceso catalitico. Si se eliminan de ta cadena, la ‘enzima no pierde la actividad enzimatica ) Esiructurales: Mantienen la estructura tridimensional de la proteina, No intervienen irectamente en Ia actividad enzimétic.. pero si se alteran pueden cambiar la posicion del activo. 9 fijacién: Establecen enlaces débiles con el sustrato orientandolo para -aproximar la parte del mismo que ha de ser atacada por la enzima 4) Catalitcas: Se unen al sustato mediante un enlace covalente debilitando su estructura y li favoreciendo su ruptura. Estos dos iitimos tipos de aminodcidos constituyen el centro active a gene estuna pequefia parte de enzima, Es el lugar del enzima donde encaja especiticamente tuna estrctura tridimensional en forma de fneco, generalmente hidrofoba es ‘cadenas laterales de los aminodcidos con poder catalitico. El centro activo se une iante enlaces débiles. La unién 1a puede unirse a diferentes Escaneado con CamScanner* Cosnzima A: CoA (adenosin-difosfato-vitamina BS), Transflere grupo arbon Lleva en su extremo un grupo -SH, CoA-SH y tansfiere grupos din com transportador de radicales -aeil (CHy » COOH) (acetil« CoA) Vitamins hidrosolubles: Las vitaminas han de ser ingeridas en Ia dieta ya que no pom: capaces de sintetizarlas. Muchas vitaminas actiian como coenzimas y otras com: precursoras de coenzimas * Vitumina C (dcido aseérbico): Coenzima de algunas peptidasas intracelulares y fundamental para la sintesis del eoligeno. + Riboflavina (Ba): Forma parte del FAD. = Acido nicotinico (83): Forma parte del NAD y NADP = Piridoxina (Bg); Coenzima en ef metabolismo de los aminoscido, * Acido pantoténico (Bs): Forma parte det CoA «Acido félico (Bs); Interviene en la sintesis de purinas y pirimidinas (bases nitroyenadas) 3. Propiedades de las enzimas ‘Son proteinas y por tanto cumplen sus propiedades, La més importante es la especificad + Especificidad: Existen dos tipos a) Espocifici c: La enzima acta sobre reaccién y depende del tipo de enlace y no del tipo de mo! fosfatasas, que separan los grupos fosfito de cualquier tipo de molécula deshidrogenasas, oxidasas,.. 1b) Especificidad de sustrato: Indica el sustrato sobre el que actia Ia enzima, Puede ver = Absolua: La enzima tan solo actia sobe un determinado sustrato, Ej, Maltasa = De grupo: La enzima actia sobre un grupo de moléculas que prese ‘determinado enlace, F}, Peptidasas . ina enzima actaa igual sobre una reaccién quimica sea cul sea el ventide in, No modifican el sentido de la reaccién. Sacarosa+ H,O< => glucos.at fructosa itan en muy poca cantidad, Una sola molécula de enzima puede catalizar ‘moléculas de sustrato ya que Ia enzima no se consumen en el determinado tipo de ula. Por ejemplo, lai p+? enzima producto ide forma precisa en el centro lenzima. ios de fijacién coinciden del sustrato como ssustrato como un piado grande 0 Escaneado con CamScannerBeja de s. cinta baraites "=. ‘5.1, Factores que regulan la actividad enzimitica wi = y Cada enzima tiene una temperatura Sptima en la 4 \ velocidad de reaccién es maxima. Suele ser 40°C. S Ta enzima se desnaturaliza. El calor aumenta la t Cada enzima presenta unos valores de p'' entre los que @fectivos. Entre ambos existe un p" dptimo en el que la d de la reaccién es maxima, Fuera de los limites se desnaturaliza, 1/2 Vmax Escaneado con CamScannerla velocidad de Se conoce como ecuacion de Michaelis-Menten y segin ella, oncentracidin del sustrato, de la velocidad méxima y de la Km. acion de Sustrato necesaria para alcanzar la i Concentr a enzima por el sustrato sustrato necesari | mitad de la Vmax. Mide la afinidad Resulta muy complicado conocer cual es la concentracién de velocidad maxima y por esta razén para expresar la eficacia de Cada enzima posee una Km especifica. a para aleanzar la ‘una enzima se utiliza la Km. ssitan activadores para desarrollar su accién, que suelen 4) Ae set iones. Actiian como cofactor. ADP + P+ energiae““—> ATP cionamiento adores: Algunos enzimas ne idores: Son moléculas que impiden e! normal func de las enzimas 0 las sminuyen o anulan la actividad enzimatica. cciones metablicas. ©) mutilizan, ya que dist Constituyen un mecanismo de control de las reac La inhibicién puede ser: versible; Envenenamiento del enzima. Fl a) Inhibicién_irreversil Peace | inhibidor se une al centro activo de la enzima de forma permanente mediante un enlace covalente, con lo due la Enzima queda inutilizada. Ej: farmacos y t6xicos. El tianuro se une a Ia citocromo-oxidasa que es clave en la respiracién. by) Inhibicién reversible: No se inutiliza el centro activo sino que impide temporalmente su normal funcionamiento. No fe une mediante enlaces covalentes. Puede ser de dos tipos ihibicién reversible competitiva: E1 inhibidor es tuna sustancia semejante al sustrato y compite con ¢1 para unirse al centro activo. Sin embargo Ja enzima no puede romperlo y no podré actuar hhasta que se libere de él. Disminuye la velocidad de reaccién. Se puede anular su inhibic aumentando la concentracién de sustrato ibicién reversible no competitiva: El inhibidor se une a la enzima en un lugar distinto ‘al centro activo, pero lo modifica ¢ impide el acoplamiento del sustrato 0 bien hace fijo complejo enzima-sustrato. ‘loques complejo ‘enziena-sustato, libido se a al compte Iaformociondefos pout Escaneado con CamScannerdi tos mecanismos de las células que permiten ada por ciertos mec La actividad eataltiea puede se TEN %4 Metabolismo, adaptindola & las necesidades de cada adecuar Ia velocidad de las reacciones del m vmo en el espacio, ya que s¢ neem ie Je manera que resulten ordenadas, tanto en el Gempo Come en f suceden en determinados compartimentos celulares. eguladores, a los que se unen Aiederialll Ceuta ea!la exisenoia ds uno 0 més centros reguladores, & 0 " ‘0; ALLO weciéeales ofectoras o moduladoras, dstintas al centro activo. Alostérico:ALLO STERE retry STEREO = sitio. Los enzimas alostricos tienen “otro sitio” ademés del centro activo mediante el m Enzimas alostéricos: Son aquellos cuyo comportamiento no se puede expli de Michaellis-Menten ya que presentan curvas sigmoideas cuando se representa la concentracion del sustrato en funcién de la velocidad de reaccién. Las enzimas estin constituidas por varias subunidades.o protor Cada protémero tiene un centro activo y un eer al que se uniré el activador o modulador. Cuando se produce esta union varia la configuracién del protémero y hace funcionar el centro activo y asi Ia enzima pasa del estado T inhibido al active. Cuando varia Ia conformacién de un protémero, esto se transmite a los otros protémeros asociados haciéndolos activos: tantine: centro requlador rinses) gy fi y supone © sistemas multicnzimaticos. Actian en las el sustrato de la reaccién siguiente. tema. A este proceso se le ia como inhibidor fijandose al centro Escaneado con CamScannermas Las enzimas se pueden nombrar de diferentes formas. a) Nombres arbitr arios pero anticuados, vulgares: tripsina, pepsina, b) Nombre del sustrato sobre el que acti: aaa a terminado en —asa. Ej: maltasa ©) Nombre del sustrato sobre el que actiia — coenzima (si lo hay) = nombre de la reaccién sobre la que acta terminada en asa. Ej: pirivico ~ NaD — deshidrogenasa Glucosa fosfotransferasa. (hexoquinasas). Las enzimas se clasifican en 6 clases principales: 1 Oxidoreductasas: Catalizan reacciones de oxidacién o reduccién del sustrato, es decir, de transferencia de electrones. Las principales son oxidasas y deshidrogenasas. Ml _Transferasas: Intervienen en reacciones en las que se transfiere un grupo funcional de un Sustrato a otro. Las principales son las quinasas, que transfieren grupos fosfato itando la formacién de ATP. IM. _ Hidrolasas: Intervienen en reacciones de hidrdlisis en las que se rompe una molécula por introduccién de una molécula de agua disociada en sus componentes: OH y H’. Las principales son: estearasas (rompen enlaces tipos éster), peptidasas, glucosidasas. W. ‘Liasas: Intervienen en reacciones en las que se rompen enlaces C — C; C—O; C~N dando lugar a la aparicién de moléculas que poseen dobles enlaces o liberacién de 0s quimicos. Desaminasas y descarboxilasas. g Intervienen en reacciones en las que una molécula se transforma en su Ker cote on nen reacciones en las que dos o mas moléculas se unen para dar otra Catalizan la formacién de enlaces y precisan energia que procede del ten bere Escaneado con CamScanner