PENDAHULUAN Pada tahun 1850, Louis Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi gula menjadi alkohol oleh ragi yang dikatalisis ‘fermen’, Pasteur mengemukakan bahwa fermen ini dinamakan enzim (‘di dalam ragi’) tidak dapst dipisahkan dari struktur sel ragi hidup, suata pendapat yang bertaban selama bertuhantahun. Penemuan penting oleh Eduard ‘Buchner tahun 1897 berhasit mengekstrak ke dalam Iarutan, suatu bentuk aktif dari sel ‘agi, yaitu serangkaian enzim yang mengkatalisis fermentasi gula menjadi alkohol. Penemuan ini membuktikan bahwa enzim mengkatalisis lintas metabolik tama penghasil energi, dapat tetap berfungsi jika dipindahkan dari struktur sel bidup. Baru pada tahun 1926, enzim urease dapat diisolasi dan dikristalkan olch James Sumner. Beliau juga menemukan babwa semita etizim adalah protein yang memuiliki berat molekul antara 12,000 - 1.000.000, Pada tahun 1930 John Northrop beshasil mengkristalkan enzim ‘pepsin dan tripsin, ENZIM A. Pengertian Enzim Kata enzim herssal dari huhasa Yunani “enzyme” yang berarti “di dalam sel”. Willy Kuchne (1876) mendefinisikan enzim sebagai FAKTA ILMIAH ‘Makanan menjadi cepat basi fermen (ragi) yang bentuknya tidak tent dan tidak teratur, yang dapat bekerja tanpa adanya mikroba dan dapat bekerja di luar mikroba. Definisi tersebut berubah setelah dilakukan penelitian Janjutan oleh Buchner pada tahun 1897. Enzim dapat diproduksi oleh miikroba atau bahan Jainnya seperti hewan dan tumbuhan. Enzim juga dapat diisolasi dalam bentuk muri, Enzim merupakan senyawa disebabkan oleh aktivitas enzim. Bakteri di udara hinggap di ‘makanan dan berkembangbiak secara cepat sambil mengeluarkan enzimmenzim pencemaan di media makanan, Enzimeenzim pencernian dari bakteri iilah yang menyebabkan makanan betubah menjadi basi. Aktivitas enzim dapat dihambat dengan cara pemanasan atau pendinginan. Sumber: Aryulina, 2006 protein yang dapat mengkatalisis seluruh reaksi kimia dalam sistem biologis. Semua enzim muri yang telah diamati sumpai saat ini adalah protein. Aktivitas katalitiknya Bahan Ajar Bioiogi Bidang Keablian Perikanan dan Kelautan Dipindsi dengan Camscanner IIIbergantung kepada integritay strukturnya sebagai protein. Enzim dapat mempercepat reaksi biologts, dari reaksi yang sederhana, sampai ke reaksi yang sangat rum Berdasarkan uraian di alas, maka dapat disimpulkan bahwa enzim adalah ‘smakromelckul yang bekerja sebagai katalis, agen kimiawi yang mempercepat reaksi tanpa ku terkonsumsi oleh reakis. Jikas tidak ada regulasi oleh enzim, laluelintas kimiawi melalui jalur-jalur metabolisine akan macet total karena banyak reaksi kimia akan berlangsung terlalu Lama, B. Komponen Enzim ‘Secara kimia enzim terdiri atas dua bagian (enim fengkap/ dofoensim), yaitu bagian protein (upoenzim) Konsep Penting dan bagian bukan protein (gugus prustetik) yang | Kofaktor enzim terdiri dari ion-ion anorganik, ihasitkan dalam sel makhink hidup. Sika gugus | susus prostetik, dan Prostetiknya berasal dari senyawa organik kompleks | Koenzim. (misalnya, NADH, FADH, koenzim A dan vitamin B) disebut Koenzim, apabila berasal dari senyawa anofyanik (misalnya, besi, seng, tembaga) disebut kofaktor. Enzim isintesis dalam benmk calon enzim yang tidak aktif, kemudian diaktifkan dalam Jingkungan pada kondisi yang tepat Misalnya, tripsinogen yang disintesis dalam Pankreas, diaktifhan dengan memecih salah satu peptidanys untuk membentuk enzim tipsin yang aktif. Bentuk enzim yang tidak aktif ini disebut cimogen. Secara ringkas struktur sebuah enzim yang abtif dapat dilihat pada Gambar 4.1 Kofaktor pada beberupa enzim dapat terikat secara lernah atau terikat secara kuat (permanent). Jika kofakior terikat kuat dengan protein enzim dinamakan agian Prostetik Bebcrapa jenis logamschagai bagian kofuktor dari beberapa ensim dapat dilibat pada Tabel 1. Tidak sernua enzim memiliki struktur yang lengkap terdiri dari apoenzim dan kofaktor. Contoh enzim ribonuklease pankreas hanya terdiri atas olipeptida dan tidak mengandung gugus kimiawi yang lain. Dipindsi dengan Camscannerf (Holoenzim) | poets KOFAKTOR oti past Molkad i ‘ontoh: Vitarnin, 2Mq*? FAD : Fe? Mv Sumber: bitp/islideshare.seUiit_sizkiyalvkerja-enzitn-4325921 Gambar 4.1, Kompowen enzisn Tabel 4.1. Beberapa logam sebagai kofaktor TOGAM NAMA ENZIM Oksidase sitokrom, Katalase, Peroksidase Oksidase sitokrom Polymerase DNA, Anhiddrase karbonik, Dehidrogenase alcohol Hicksokinase, 6fosfatase glukosa Arginase ‘Kinase piruvat Guga memerlukan Mg**) Urease Mo Reduktase nitrat Se Peroksidase glutasion ‘Sumber: hie Tolideshare neU/ftri riskivah/keria-cnzim- 43259: Dipindsi dengan CamscannerC. Karakteristik Enzim 2 cm 4. Karakteristik enzim sebagai biokatalisator ddapat diuraikan sebagai berikut, Enzim Berfungsi sebagal Katalis Enzim merupakan katalis yang dapat mengubsh laju reaksi tampa ikut bereaksi. Katalis mengubah kecepatan reaksi, namun tidak mengubah produk akhir yang dibentuk atau mempengaruhi keseimbangan reaksi. Enzim adalah Protein Struktur dari suatu enzim tidak Iain adalah protein, karena aktivitas kutalitiknya bergantung pada integritas strukturny sebagai protein, waluuptm ada beberapa senyawa yang dapat bertindak sebagai katalis, misalnya RNA. Enzim Bekerja seeara Spesifik Fungsi enzim itu tertenta. tiap perubahan zat tertentu diperlukan suatu: jens enzim tertentu pul, Misalnya enzim amilasehanya untuk mengkatalisis amilurn sebagai substratnya Enzim dapat Bekerja secara BolakeBalike Beberapa encim kerjanya dapat bolak balik, misalnya enzim lipase dapat bekerja untuk mengkatulisis molekul lemak menjadi komponen penyusunaya, yaitu asam lemak dan gliserol stay sebaliknya menyusun lemak dari komponennya, Lemak + gliserol + asam lemak Enzim Diperlukan dalam Jumlah Sedikit Sesuai dengan fungsinya sebagai katalis, enzim hanya diperlakan dalam jumlah sedikit. Enzim dalam jumlah sedikit mampu meningkatkan kecepatan reaksi yang signifikan. Enzim Dipengaruhi oleh Faktor Lingkungan Faktor-faktor lingkungan yang mempengaruhi kerja enzim adalah subu, pH, aktivator (pengaktif) dan inhibitor (penghambat), serta konsentrasi enzim dan substrat. Mengapa enzim hanya menggarap substrat yang sangat spesifik? Diskusikan dengan teman sebangku! Dipindsi dengan CamscannerD. Cara Kerja Enzim Sisi aktif enzim (uctive site) adalah bagian dari molekul enzim tempat berikatannya substrat, untuk membentukkompleks enzim substrat, dan selanjuimya membentuk produk akhir. is) ‘Sane Ease co Sumber: Campbell dik. 2014 Gambar 4.2. Bagian sisi aktif dan substrat pada enzim Sisi aktif suatu enzim berbentuk tiga dimensi, seringberups lekukan pada permukaan protein enzim, tempat substrat berikatan secara lemah, Substrat berikatan dengan sisi aktif suatu enzim melalui beberapa bentuk ikatan kimia yang lemah (misalnya interaksi clektrostatik, ikatan hidrogen, ikatan van der Waals, dan interaksi hidrofobik). ‘Setelah berikatan dengan bagian sisi aktif enzim, substrat bersama-sama enzim kemudian membentuk suatu kompleks enzimesubstrat, selanjutnya terjadi proses katalisis oleh ‘enim untuk membentuk produk, Ketika produk sudah terbentuk enzim menjadi bebas Kembali untuk selanjutnya bereaksi kembali dengan substrat. Dua model telah diusulkan untuk menjelaskan bagaimana enzim berikatan dengan substrat, yaitu: 1. Teori Gembok dan Kunci (Lock and Key Theory) Sisi aktif enim tersusun dari sejumlah kecil asam amino, Bentuk sisi aktif sangat spesifik, schingga hanya molekul dengan bentuk tertentu yang dapat menjadi substrat bagi enzim. Enzim dan substrat akan begabung bersama membentuk Kompleks, seperti kunci yang masuk ke dalam gembok. Subsrat dapat bereaksi dengan energi aktivasi yang rendab. Setelah bereaksi, kompleks lepas dan melepaskan produk serta membebaskan enzim (Gambar 4.3) Dipindsi dengan Camcannerne enzyme ‘Enzim Substrat Enzim Enzim Sumber: Carmpbvel, dk. 2014 Gambar 43. Mokanisme kerja enzim Tock and dey theory 2. Teori Kecocokan yang Terinduksi (Induced Fit Theory) Menurut teori kecocokan yang terinduksi, sisi aktif enzim merupakan bentuk yang fleksibel. Ketika substrat memnasuki sisi aktif enzim, bentuk sisi aktif termodifikasi melingkupinya membentik kompleks. Ketika produk sudah terlepas dari kompleks, enzim kembali tidak aktif menjadi bentuk yang lepas, hingga substrat yang lain kembali bereaksi dengan enzim tersebvut (Gambar 4.4) Sumdser:Campbell, dick. 2014 Gambar 4.4 Mekanisine kerja enzim induced fit theory Dipindsi dengan Camscanner