Tô vàng để làm ppt nha.

As discussed earlier, the shape of a protein is critical to its function. For example, an enzyme can
bind to a specific substrate at a site known as the active site. If this active site is altered because
of local changes or changes in overall protein structure, the enzyme may be unable to bind to the
substrate. To understand how the protein gets its final shape or conformation, we need to
understand the four levels of protein structure: primary, secondary, tertiary, and quaternary.
 Như đã thảo luận trước đó, hình dạng của protein rất quan trọng đối với chức năng của
nó. Ví dụ, một enzym có thể liên kết với một cơ chất cụ thể tại một vị trí được gọi là vị trí
hoạt động. Nếu vị trí hoạt động này bị thay đổi do thay đổi cục bộ hoặc thay đổi cấu trúc
tổng thể của protein, thì enzym có thể không liên kết được với cơ chất. Để hiểu cách protein
có được hình dạng hoặc cấu trúc cuối cùng của nó, chúng ta cần hiểu bốn cấp độ cấu trúc
của protein: sơ cấp, thứ cấp, bậc ba và bậc bốn.

Primary Structure (Bậc 1)

The unique sequence of amino acids in a polypeptide chain is its primary structure

Although it is the simplest level of structural organization, in many ways, it is the most
important, since the primary structure determines the conformation and function of a protein

All the properties of the protein are determined, directly or indirectly, by the primary structure

 Trình tự duy nhất của các axit amin trong chuỗi polypeptit là cấu trúc chính của nó.

Secondary Structure (Bậc 2)

The local folding of the polypeptide in some regions gives rise to the secondary structure of the
protein. The most common are the α-helix and β-pleated sheet structures

Both structures are the α-helix structure—the helix held in shape by hydrogen bonds. The hydrogen
bonds form between the oxygen atom in the carbonyl group in one amino acid and another amino
acid that is four amino acids farther along the chain.
Every helical turn in an alpha helix has 3.6 amino acid residues

In the β-pleated sheet, the “pleats” are formed by hydrogen bonding between atoms on the
backbone of the polypeptide chain.

The R groups are attached to the carbons and extend above and below the folds of the pleat
segments align parallel or antiparallel to each other.
The α-helix and β-pleated sheet structures are found in most globular and fibrous proteins and they
play an important structural role.

For example: Karetin, Collagen, (proteins of skin, cartilages, bones and blood vessels)
 Sự gấp cục bộ của polypeptit ở một số vùng làm phát sinh cấu trúc bậc hai của
protein. Phổ biến nhất là các α -helix và β -pleated tấm cấu trúc. Cả hai cấu trúc đều là cấu
trúc xoắn α - chuỗi xoắn được giữ nguyên hình dạng bởi các liên kết hydro. Các liên kết
hydro hình thành giữa nguyên tử oxy trong nhóm cacbonyl trong một axit amin và một axit
amin khác bốn axit amin ở xa hơn dọc theo chuỗi.
 Mỗi vòng xoắn trong một chuỗi xoắn alpha có 3,6 gốc axit amin. 
 Trong tấm gấp đôi β , các "nếp gấp" được hình thành do liên kết hydro giữa các nguyên tử
trên xương sống của chuỗi polypeptit.
 Các nhóm R được gắn vào các cacbon và mở rộng trên và dưới các nếp gấp của nếp gấp
sắp xếp song song hoặc đối song với nhau
 Chuỗi xoắn α và βcấu trúc tấm nhiều lớp được tìm thấy trong hầu hết các protein hình cầu
và dạng sợi và chúng đóng một vai trò cấu trúc quan trọng. 

Tertiary Structure (Bậc 3)

This structure is in part due to chemical interactions at work on the polypeptide chain. Primarily,
the interactions among R groups creates the complex three-dimensional tertiary structure of a
protein. The nature of the R groups found in the amino acids involved can counteract the
formation of the hydrogen bonds described for standard secondary structures.
For example,

R groups with like charges are repelled by each other and those with unlike charges are
attracted to each other (ionic bonds). When protein folding takes place, the hydrophobic R
groups of nonpolar amino acids lay in the interior of the protein, whereas the hydrophilic R
groups lay on the outside. The former types of interactions are also known as hydrophobic
interactions. Interaction between cysteine side chains forms disulfide linkages in the presence of
oxygen, the only covalent bond forming during protein folding.

All of these interactions, weak and strong, determine the final three-dimensional shape of the
protein. When a protein loses its three-dimensional shape, it may no longer be functional.

 Cấu trúc này một phần là do các tương tác hóa học hoạt động trên chuỗi polypeptit. Về cơ
bản, sự tương tác giữa các nhóm R tạo ra cấu trúc bậc ba ba chiều phức tạp của một
protein. Bản chất của các nhóm R được tìm thấy trong các axit amin liên quan có thể chống
lại sự hình thành các liên kết hydro được mô tả cho các cấu trúc bậc hai tiêu chuẩn. 
 Ví dụ, các nhóm R có điện tích giống nhau bị đẩy nhau và những nhóm có điện tích không
giống nhau bị hút vào nhau (liên kết ion). Khi quá trình gấp protein diễn ra, các nhóm R kỵ
nước của các axit amin không phân cực nằm ở bên trong protein, trong khi các nhóm R ưa
nước nằm ở bên ngoài. Các loại tương tác trước đây còn được gọi là tương tác kỵ
nước. Sự tương tác giữa các chuỗi bên cysteine tạo thành các liên kết disulfide khi có oxy
 Tất cả những tương tác này, yếu và mạnh, quyết định hình dạng ba chiều cuối cùng của
protein. Khi một protein mất đi hình dạng ba chiều, nó có thể không còn hoạt động.
Quaternary Structure (Bậc 4)
The quaternary structure of a protein is the association of several
protein chains or subunits into a closely packed arrangement. Each of
the subunits has its own primary, secondary, and tertiary structure.
The subunits are held together by hydrogen bonds and van der Waals
forces between nonpolar side chains.
The subunits in a quaternary structure must be specifically arranged
for the entire protein to function properly. Any alteration in the
structure of the subunits or how they are associated causes marked
changes in biological activity.
 Các cấu trúc bậc bốn của protein là sự kết hợp của nhiều chuỗi
protein hoặc tiểu đơn vị vào một thỏa thuận đóng gói chặt
chẽ. Mỗi đơn vị con có cấu trúc chính, phụ và cấp ba của riêng
nó . Các tiểu đơn vị được giữ với nhau bằng liên kết hydro và
lực van der Waals giữa các chuỗi bên không phân cực.
 Các tiểu đơn vị trong cấu trúc bậc bốn phải được sắp xếp cụ thể
để toàn bộ protein hoạt động bình thường. Bất kỳ sự thay đổi
nào trong cấu trúc của các tiểu đơn vị hoặc cách chúng liên kết
với nhau đều gây ra những thay đổi rõ rệt trong hoạt động sinh
học. 
Examples of Proteins Having Quaternary Structure:
Alcohol dehydrogenase, Aldolase, Fumarase, Hemoglobin
Tltk:
Quaternary Struture, Robert J. Ouellette, J. David Rawn,
in Principles of Organic Chemistry, 2015