BIOQUIMICA II

Mg. Edgard Luis Costilla Garcia

METABOLISMO DE LAS
PROTEINAS
 IMPORTANCIA BIOMÉDICA
• Un adecuado metabolismo de las proteínas es esencial para
la integridad estructural y funcional de las células.
• Estados de deficiencia de aminoácidos pueden producirse si
faltan aminoácidos esenciales en la dieta, o si están presentes
en cantidades inadecuadas.
• Estos trastornos nutricionales incluyen:
–kwashiorkor, que sobreviene cuando se desteta a un niño y
se le suministra una dieta con poca proteína, y
–Marasmo, en el que tanto la ingestión calórica como
aminoácidos específicos son deficientes.
 PROTEINA

El bioquímico holandés;
Mulder utilizó por primera vez
en 1938;
Viene del griego protos,
que significa primario,
Lo que ocurre primero o
de primera clase.
 PROTEINAS

• Las proteínas son las unidades básicas de la

arquitectura celular y de ellas depende la
integridad constitucional y funcional del
organismo.
• Son las macromoléculas orgánicas mas
abundante de la célula.
• A diferencia de los lípidos y carbohidratos, no
existen reservas orgánicas de proteínas, puesto
que toda molécula de proteína realiza una función
vital y toda proteínas posee un papel especifico.
 PROTEINAS Composición
• Hay ciertos elementos químicos que todas ellas
poseen, pero los tipos de proteínas los
contienen en diferentes cantidades.
• Están constituidas básicamente por carbono (C),
hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N);

• También pueden contener

azufre (S) y fósforo (P) y, en
menor proporción, hierro (Fe),
cobre (Cu), magnesio (Mg),
yodo (Y).
 Los aminoácidos

• Son las unidades básicas que forman las proteínas.

• Composición química general: Un grupo amino (-NH2) y otro
carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un carbono α (-C-).
• Las otras dos valencias de
ese carbono quedan
saturadas con un átomo de
hidrógeno (-H) y con un grupo
químico variable al que se
denomina radical (-R).
 Los aminoácidos

• Su unidad básica son los aminoácidos

• Existen 20 aminoácidos donde cada uno tiene
un radical diferente.
 Los aminoácidos

Dependiendo del tipo de aminoácidos que contiene una

proteína, ésta se puede clasificar en:
– Proteínas de alto valor biológico: Contienen los 8
aminoácidos esenciales. Se encuentran en alimentos de
origen animal como carne, pescados, huevos y lácteos.
– Proteínas de bajo valor biológico: No contienen todos los
aminoácidos esenciales. Están en alimentos de origen
vegetal como cereales, legumbres, verduras y frutas.
 Los aminoácidos esenciales

• Son aquellos que el cuerpo humano no puede

generar por sí solo, ósea su única fuente es la
ingesta directa a través de la dieta.
• Solo ocho aminoácidos son esenciales para
todos los organismos.
• Algunos se pueden sintetizar, podemos
sintetizar la alanina a partir del piruvato.
CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS

Histidina y Arginina solo son esenciales en períodos de

crecimiento celular, la infancia, la lactancia y la enfermedad
 Propiedades de las Proteínas
Especificidad:
• Cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza
porque posee una determinada estructura primaria y una
conformación espacial propia; por lo que un cambio en la
estructura puede significar una pérdida de la función.
• No todas las proteínas son iguales en todos los organismos,
cada individuo posee proteínas específicas que se manifiestan
en los procesos de rechazo de órganos trasplantados
• La semejanza de proteínas son un grado de parentesco entre
individuos, sirve para la construcción de “arboles filogenéticos”
 Propiedades de las Proteínas
Desnaturalización:
• Consiste en la perdida de la estructura terciaria, por ruptura
de los puentes que forman esta estructura.
• Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma
conformación, muy abierta y con una interacción máxima
con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua
cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y
precipita.
• La desnaturalización se puede producir por cambios de
temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones del pH.
Funciones biológicas de las proteínas

• Función estructural: Forman parte de membranas celulares.

• Función enzimática: Regulan todas las reacciones químicas.
• Función de transporte: De sustancias vitales, como hemoglobina
• Función reguladora: Actúan como hormonas.
• Función contráctil: La actina y la miosina.
• Función de defensa: Las más importantes las inmunoglobulinas.
• Función homeostática: Algunas proteínas sanguíneas participan
en la regulación del pH.
 Función ESTRUCTURAL

• Algunas constituyen estructuras celulares:

– Ciertas glicoproteínas forman parte de las membranas
celulares y actúan como receptores o facilitan el
transporte de sustancias.
– Las histonas, forman parte de los cromosomas que
regulan la expresión de los genes.
• Otras dan elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:
– El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.
– La elastina del tejido conjuntivo elástico.
– La queratina de la epidermis.
 Función ENZIMATICA

Las proteínas con función enzimática son las más

numerosas y especializadas.
Actúan como biocatalizadores de las reacciones
químicas del metabolismo celular.
 Función de TRANSPORTE

• La hemoglobina transporta oxígeno en

la sangre de los vertebrados.

• La mioglobina transporta oxígeno en

los músculos.

• Las lipoproteínas transportan lípidos

por la sangre.

• Los citocromos transportan electrones.

 Función REGULADORA u HORMONAL

Algunas hormonas son de naturaleza protéica:

• Insulina
(Regulan niveles de glicemia)
• Glucagón

• Hormonas segregadas por la hipófisis:

– H. crecimiento
– ACTH (Regula la síntesis de corticosteroides)
– Calcitonina (Regula el metabolismo del calcio)
 Función DEFENSIVA

• Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos frente a

posibles antígenos.
• La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de
coágulos sanguíneos para evitar hemorragias.
• Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las
mucosas.
• Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o
venenos de serpientes, son proteínas fabricadas con
funciones defensivas.
 ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
• Todas las proteínas poseen una misma estructura química
central, que consiste en una cadena de aminoácidos.
• Lo que la hace distinta una de otra es la secuencia de
aminoácidos y su conformación.
• Su estructura tiene un papel importante en la actividad biológica.

Clasificación:
➢ Primaria
➢Secundaria
➢Terciaria
➢Cuaternaria
 ESTRUCTURA PRIMARIA
• La estructura primaria está definida por la secuencia de
aminoácidos unidos por los enlaces peptídicos, indica los aa
que componen cadena polipéptica y el orden que ellos se
encuentran.
• Su carácter de doble enlace fija una estructura rígida, incapaz
de girar sobre su eje, y el movimiento se trasmite a los enlaces
del carbono alfa. Esto mantiene una estructura fija coplanar (en
un mismo plano).
• Este orden es consecuencia de la información del material
genético.
• Se puede decir, que la estructura primaria de las proteínas
no es más que el orden de aminoácidos que la conforman.
 Estructura primaria

• La función de una proteína depende de su secuencia de

aminoácidos y de la forma que ésta adopte.
• El cambio de un solo aa de la secuencia de la proteína
puede tener efectos muy importantes, como el cambio de
un solo aa en la hemoglobina humana que provoca la
anemia falciforme.
 Estructura secundaria
• Corresponde a la disposición
espacial de la proteína.
• Puede ser:
– alfa helicoidal
– estructura beta u hoja
plegada
• Esta estructura es mantenida
por los puentes de hidrógeno de
la proteína.
• En el alfa hélix los puentes
son intra catenarios y
• En la estructura beta inter
catenarios.
 Estructura Secundaria

• Los aminoácidos, a medida que van siendo

enlazados durante la síntesis de proteínas y
gracias a la capacidad de giro de sus
enlaces, adquieren una disposición espacial
estable
• Esta estructura es mantenida por uniones
que son del tipo puente hidrógeno.
• Ej: miosina en los músculos , queratina del
cabello (elásticas), fibroína de la seda
(rigidez).
 Alfa hélice de las proteínas

• La doble ligadura virtual, del

enlace peptídico limita las
conformaciones de una cadena
obligando al giro alrededor de
un eje (alfa hélice).
• Sus medidas son:
– 3,6 residuos / giro
– 0,54 nm / giro
– 0,15 nm /átomo equivalente
 ALFA-HELICE

• Es la más común y es la
posición mas estable para
los aminoácidos.
• Se forma al enrollarse
helicoidalmente sobre sí
misma la estructura primaria.
• Se estabiliza por puentes de
hidrógeno entre el H+ de un
Nh3+ y el O= de un COO-
del cuarto residuo anterior.
ALFA-HELICE
•Es la unidad estructural básica de
las proteínas fibrosas como la
lana, cabello, piel y uñas.
•Dentro de este grupo se pueden
mencionar proteínas como el
colágeno, la queratina, elastína
• Las fibras son elásticas porque los
enlaces de hidrógeno pueden
reformarse.
• Este es el motivo por el cual el
cabello humano puede estirarse
hasta cierto largo y luego recupera
su longitud.
 Hoja plegada de las proteínas

• La conformación beta o de
hoja plegada se presenta en
algunas proteínas o en alguna
porción de ellas.
• La estructura es estabilizada
por puentes de hidrógeno
entre varias cadenas.
• Puede ser paralela y
antiparalela.
La conformación beta o Hoja plegada
• La estructura es
estabilizada por puentes de
hidrógeno entre varias
cadenas.
• se caracteriza por
presentarse de forma
aplanada y extendida,
además posee un máximo
de enlaces de hidrógeno
entre los enlaces peptídicos
• La estructura laminar
formada le confiere
flexibilidad más no
elasticidad.
• Un ejemplo de estas
proteínas es la fibroína de
la seda.
 Estructura terciaria

• La conformación terciaria de una proteína globular es la

conformación tridimensional del polipéptido plegado.
• Es la responsable directa de sus propiedades biológicas,
ya que la disposición espacial de los distintos grupos
funcionales determina su interacción con los diversos
ligandos.
• Para las proteínas que constan de una sola cadena
polipeptídica (carecen de estructura cuaternaria), la
estructura terciaria es la máxima información estructural
que se puede obtener.
 TIPOS DE ENLACES
• Puente de H
• Puente disulfuro entre los radicales de aa.
• Puente eléctrico.
• Interacciones hidrófobas.
 Estructura cuaternaria

• Cuando una proteína consta de más de una

cadena polipeptídica, es decir, cuando se trata
de una proteína oligomérica, decimos que tiene
estructura cuaternaria.
La estructura cuaternaria debe considerar:
• El número y la naturaleza de las distintas
subunidades o monómeros que integran el
oligómero y
• La forma en que se asocian en el espacio para
dar lugar al oligómero.
 Estructura Cuaternaria

• Unión de dos o mas cadenas

polipeptídicas con estructura
terciaria.
• Estabilizadas por enlaces
débiles, no covalentes.
• Cada una de estas cadenas
polipeptídicas recibe el
nombre de protómero.
• Ej: Hemoglobina (cuatro
subunidades) y enzimas
alostéricas.
43
 En resumen, la estructura de una proteína.

Primaria Secundaria Terciaria

Cuaternaria
Combinación Hélice Globular Subunidades iguales
ilimitada de
aminoácidos. Hoja Plegada Fibrosa Subunidades distintas

Puente de Hidrógeno,
Unión Puente de Interacciones hidrofóbicas, Fuerzas diversas no
Peptídica Hidrógeno salinas, electrostáticas. covalentes.

Secuencia Conformación Asociación 44

 Composición corporal
• Un hombre de 70 Kg de peso tiene la siguiente
composición corporal.
Equivalencia calórica

Grasa 15 – 17 Kg 130.000 – 150.000 Kcal

Carbohidrato 250 – 750 g 1.000 – 3.000 Kcal
Proteína 11 – 13 Kg 22.000 – 26.000 Kcal
Agua 38 – 42 Kg
Minerales 3.5 Kg

La reserva calórica del carbohidrato (glucógeno) se agota en unas horas

en el ayuno; la proteína siempre tiene función estructural o fisiológica,
por lo que su uso como fuente calórica resulta en severa depleción
organiza y funcional
 PROTEINA CORPORAL

Se halla distribuida como:

• Proteína extracelular (colágeno, elastina):
➢ 1/3 del total

➢ En forma de cartílago, tejido conectivo,

cabello y el plasma.
• Proteína intracelular:
➢ Corresponde a 2/3 del total,

➢ En forma estructural o contráctil o circulante

como enzimas, proteínas del sistema

inmunitario o proteínas de transporte
 Requerimiento de proteínas
• Las proteínas dietarías deben proveer los aminoácidos
necesarios para mantener el balance nitrogenado.
• Un adulto debe incorporarse 0.8 gr de proteínas por kg de
peso corporal por día.
• En embarazadas deben adicionarse 30gr por día durante
toda la gestación.
• Durante la lactancia debe agregarse 20gr por día para cubrir
la necesidad de síntesis de proteínas de la leche.
• Lactantes menores de 1 año deben recibir 2gr/kg/día,
• Niños de 1 a 10 años 1.2gr/kg/día y
• Adolescentes 1gr/kg/día.
• En todos el requerimiento aumenta ante procesos que
acrecienten el catabolismo.
Valoración bioquímica del estatus de proteínas

• Las proteínas son el principal grupo de compuestos en los

que se basa la estructura y función del cuerpo humano.
• A diferencia de los combustibles principales, carbohidratos
y lípidos, no se almacena en una forma no funcional.
• En este contexto, una ganancia o pérdida de proteína
representa una ganancia o pérdida equivalente de función,
por lo que la valoración del estado de proteínas en un
paciente es sumamente importante.
Valoración bioquímica del estatus de proteínas

• Valorar el estatus de proteínas puede realizarse mediante el

uso de datos:
– Antropométricos,
– Bioquímicos,
– Clínicos y
– Dietarios.
• Aunque cada uno de estos enfoques tiene fortalezas y
limitaciones, los métodos bioquímicos tienen el potencial de
ser los más objetivos y cuantitativos.
Valoración bioquímica del estatus de proteínas
Modelo de 2 compartimientos:
• Proteínas somáticas (musculo esquelético) y
• Proteínas viscerales (en órganos: hígado, riñones, páncreas,
corazón, etc) y granulocitos, linfocitos y proteínas en suero.
Contienen las proteínas metabólicamente disponibles (conocidas como
masa celular corporal), las cuales pueden ser utilizadas, cuando es
necesario, para cubrir las diversas necesidades corporales.
Ambos compartimentos representan, aprox. la mitad de la proteína
corporal y la que está fundamentalmente sujeta a cambios metabólicos.
La otra mitad corresponde a la piel y tejido conectivo (matriz ósea,
cartílago, tendones y ligamentos), y no es posible su valoración
bioquímica.
 Valoración bioquímica Proteínas somáticas
Indice creatinina-talla
• Creatinina (producida en el
metabolismo muscular se
excreta en la orina y es
proporcional a la masa
muscular del individuo.

ICT < 80% es indicativo de malnutrición proteica.

Principal limitación es la recogida completa de orina de 24 h, la
posible influencia de la dieta en la excreción de creatinina y la
pérdida de utilidad de la prueba si el filtrado glomerular es < 50%.
 Valoración bioquímica Proteínas viscerales
• Proteínas plasmáticas orientan estado de la proteína visceral,
útil para monitorizar tratamiento nutricional.
• Debido a que producción es hepático y disminuiye si el aporte
dietético de aminoácidos es insuficiente.

• Albúmina
• Prealbúmina
• Proteína transportadora de retinol
• Transferrina
 Fuentes de Aminoácidos libres

• Digestión y absorción de alimentos

Proteínas de • Fuente mas importante.
la dieta
• Única fuente de aa esenciales

Degradación • Es una degradación metabólica

proteínas celular
corporales • Intracelularmente

• A partir de otros compuestos como CH

Síntesis • Se requiere otros aa, por el grupo amino
• Muchas son por interconversiòn
 FUENTES DE PROTEINAS
ALIMENTOS DE ORIGEN ANIMAL:
• Carnes, huevos y leche;
ALIMENTOS DE ORIGEN VEGETAL:
• La soja ocupa el primer lugar en contenido
proteico, seguida por los cereales.
• De origen animal o proteínas de alto valor biológico,
contienen gran cantidad de aminoácidos que se requiere
indispensablemente por no poder sintetizarlos (esenciales);
• De origen vegetal, son de muy bajo valor biológico por su
bajo contenido en aminoácidos esenciales.
 Fuentes de proteínas

❑ Las proteínas de la dieta se usan para la formación de

nuevos tejidos o para el reemplazo (función plástica).
❑ Cuando las proteínas consumidas exceden las necesidades
del organismo, sus aminoácidos producen amoniaco y las
aminas que se liberan en estas reacciones, son altamente
tóxicos, por lo que se transforman en urea en el hígado y se
elimina por la orina al filtrarse en los riñones”

• Proteína dieta: 100g

• Síntesis: 400g
• Reutilización: 300g
• Excreción: 100g
 Digestión de proteínas

• Por su gran tamaño, las proteínas

aportadas por la dieta no pueden
ser absorbidas directamente en el
proceso de la digestión.

• Deben ser descompuestas en sus

aminoácidos constituyentes, por las enzimas
proteolíticas producidas en el estómago, en
el páncreas y en el intestino delgado .
 Enzimas digestivas proteolíticas (proteasas):
Dos tipos, con diferentes especialidades para los aminoácidos
que forman el enlaces peptídicos que se va a hidrolizar.

Endopeptidasas:
• Hidrolizan enlaces peptídicos entre los aminoácidos
específicos en toda la molécula.
• Son las primeras enzimas en actuar y dan un numero
mayor de fragmentos de menos tamaño.

• Exopeptidasas:
• Catalizan la hidrólisis de enlaces peptidicos, uno a la vez
desde los extremos de los péptidos.
 Digestión de proteínas

Se da en 3 Fases:

Continua de
Comienza en el manera Finaliza dentro del
estómago importante en el enterocito
intestino
 Digestión de proteínas: Estómago

Ácido clorhídrico: (Síntesis en células parietales del estómago)

• Matar bacterias, desnaturalizar proteínas y activar epepsinógeno.
Pepsinógeno: (Síntesis en células principales del estómago)
• Zimógeno o proenzima (inactivo), activado por ácido clorhídrico
convirtiéndose en pepsina y así se inicia la hidrólisis enzimática.
 Digestión de proteínas por Enzimas pancreáticas

En el intestino delgado:
Los péptidos producidos en el estómago por acción de la
pepsina son fragmentados a oligopéptidos y aminoácidos
libres por acción de las proteasas de origen pancreático:

• Tripsina,
• Quimotripsina,
• Elastasa y
• Carboxipeptidasas A y B.
 Digestión de proteínas por Enzimas pancreáticas
Tripsina
• Efecto autocatalítico generando más moléculas de tripsina.
Quimotripsina
• Se secreta como zimógeno y se activa por acción de la tripsina
(Reconoce y corta específicamente triptófano, tirosina, fenilalanina, metionina y
leucina en el extremo carbonilo de la unión peptídica).
Elastasa
• Se secreta como zimógeno o proelastasa, se activa por la
tripsina (Reconoce alanina, glicina y serina en el extremo carbonilo
de la unión peptídica)
Carboxipeptidasas A y B
• Son exopeptidasas que se secretan como procarboxipeptidasas
A y B y se activan por acción de la tripsina.
 Digestión de proteínas Intestinal

Digestión intestinal
La superficie luminal del intestino contiene:
• Una aminopeptidasa, exopeptidasa degrada el
residuo N-terminal de los oligopéptidos para
producir aminoácidos libres y péptidos de tamaño
pequeño.
 Absorción de aminoácidos
• Las células epiteliales del intestino absorben aminoácidos libres
por transporte activo secundario acoplado al transporte de sodio,
también se pueden absorber pequeños péptidos por pinocitosis .
• En el citosol del enterocito todos los oligopéptidos se terminan de
hidrolizar a aminoácidos y así van a la vena porta.
 Absorción de proteínas

Los productos finales de la digestión de proteínas son

incorporados a los enterocitos:
• Un grupo de aminoácidos libres se incorporan por un
cotransporte activo estereoespecífico. El proceso es
similar al de absorción de la glucosa.
• Se trata de un cotransporte con Na+, dependiente del
funcionamiento de la Bomba Na+/K+ ATPasa.
• Este sistema es utilizado por los aminoácidos neutros,
aromático, alifáticos, fenilalanina, metionina,
aminoácidos ácidos y prolina.
• Un grupo menor de aminoácidos (básicos y neutros
hidrófobos) ingresan a la célula por difusión facilitada
(Na+ independiente).
 Absorción de proteínas: Transportadores
• Aminopeptidasas del exterior de la membrana, hidrolizan la
mayor parte de los péptidos, liberando aminoácidos.
• Algunos péptidos pueden pasar al interior de las células a través
de un transportador ligado a H+ y se hidrolizan a aminoácidos por
medio de peptidasas citoplasmáticas.
• El mecanismo de absorción de aas
es transporte activo secundario
acoplado al sodio, existen 4 tipos de
transportadores distintos, para los
aminoácidos neutros, básicos,
ácidos y uno específico para prolina e
hidroxiprolina.
 Metabolismo de aminoácidos

• La mayoría son transportados por la vena porta

hasta el Hígado.
• Una vez en el hígado, muchos aminoácidos
quedan allí depositados un cierto tiempo, pero su
destino final será su transporte hacia las células
para la reconstrucción tisular (reparación de
tejidos).
• En situaciones extremas, los aminoácidos
pueden ser utilizados como fuente de energía.
 Metabolismo de aminoácidos
• Aspartato, asparragina, glutamato y glutamina se metabolizan
como fuente energética en epitelio intestinal, dando: alanina,
lactato, citrulina y prolina, van hasta el hígado por la vía porta
• Algunos aa son
captados por el hígado,
la mayoría sigue por la
sangre hasta alcanzar el
resto de tejidos, donde
serán utilizados para la
síntesis de proteínas o
como fuente energética.
 Metabolismo de Aminoácidos

• Sólo cuando la concentración de aminoácidos es

anormalmente alta, el hígado los cataboliza o los utiliza
como sustratos para la síntesis de proteínas.
• Los tejidos "No almacenan" proteína como tal, como si lo
hacen con las grasas (tejido graso), si hay un exceso de
aminoácidos, éstos serán convertidos en carbohidratos o en
grasas, procesos que ocurren en el hígado.
• Sólo el exceso de aminoácidos será oxidado completamente
a CO2, urea y agua, pudiendo los intermediarios generados,
ser utilizados también como sustratos para la lipogénesis.
Utilización de estos aminoácidos libres
1. Síntesis de proteínas:
Estructurales Enzimas
Hormonas Proteínas de la leche
Sanguíneas (Hemoglobina, plasmáticas)
2. Síntesis de compuestos nitrogenados no proteicos
Aminas Creatina Glutation
Hormonas Pirimidinas Purinas
Colina Coenzimas Porfirinas

3. Los aminoácidos como efectores fisiológicos

4. Catabolismo y producción de energía
 RECAMBIO DE PROTEINAS
• En todos los tejidos con crecimiento rápido o una
reordenación o remodelado de las estructuras, hay una
elevada tasa de degradación proteína; por ejemplo en el
útero durante el embarazo o en el musculo esquelético
durante el ayuno.
• De los aminoácidos liberados:
– 75% es reutilizado y
– El resto contribuye a la formación de urea.
• Como el exceso de aminoácidos provenientes de la dieta o
de la degradación de otras proteínas endógenas no se
almacena, los aminoácidos que no se incorporan a las
nuevas proteínas son degradadas rápidamente.
 RECAMBIO DE PROTEINAS
• La síntesis y degradación continua de las proteínas corporales
ocurre en todos los seres vivos, a este proceso se le denomina:
Recambio o turnover proteico.
• En los seres humanos se recambia diariamente 1 -2 % de las
proteínas corporales, en particular proteína muscular.
• Estas necesidades pueden verse aumentadas en función de
diferentes situaciones fisiológicas: Crecimiento, embarazo o
lactancia.
• La síntesis proteica de un recién nacido es de tres a cuatro veces
mayor que la de un adulto.
• Los culturistas también recambian continuamente sus proteínas
contráctiles, debido a que la hipertrofia muscular requiere un
suministro continuo de nitrógeno. Las proteínas son el único
macronutriente que contiene –y aporta– nitrógeno elemento.
 RECAMBIO DE PROTEINAS
• Aprox 400 gr de proteínas son
hidrolizados a aminoácidos y
• 300 g son reutilizados para la
biosíntesis de nuevas proteínas.
• Los restantes aminoácidos son
oxidados o en parte convertidos
hasta otros productos de naturaleza
no proteica, como nucleótidos
púricos y pirimidínicos,
neurotransmisores como
serotonina y tiramina y hormonas
de naturaleza no peptídica
(catecolaminas y hormonas
tiroideas).