DEGRADACIÓN DE AMINOÁCIDOS Y

EL BALANCE ENERGÉTICO
 INDICE
1. Objetivos
2. Generalidades, constitución y funciones de las proteínas
3. Síntesis y degradación (catabolismo de las proteínas). Adicionalmente,
explicar que ocurre con proteínas dañadas o innecesarias (UBIQUITINAS Y
PROTEASOMA).
4. Funciones de los aminoácidos procedentes de la degradación de las
proteínas (METABOLISMO DE LA ÚREA Y FORMACIÓN DE ACETIL-CoA).
5. Degradación de aminoácidos y su balance energético.
6. Defectos congénitos del metabolismo de los aminoácidos.
7. Importancia del recambio de proteínas y del catabolismo de aminoácidos.
8. Video relacionado
9. Conclusiones
10. Caso clinico
11. Referencias
 OBJETIVOS
Conocer el recambio de proteínas y el
catabolismo o degradación de aminoácidos.
Conocer las vías metabólicas finales
relacionadas con la degradación de aminoácidos
y el balance energético.
Establecer la importancia del recambio de
proteínas y el catabolismo de aminoácidos.
Conocer las patologías asociadas a defectos
congénitos del metabolismo de aminoácidos.
 LAS PROTEINAS

GENERALIDADES
CONSTITUCIÓN
FUNCIONES
 2.1. CONCEPTO:
Las proteínas son macromoléculas formadas por
carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno
(N).Las proteínas que se encarga de formar el

material estructural de la célula. Su unidad base son

los aminoácidos.
 2.2. CONSTITUCIÓN:
A. Aminoácidos:
Es la estructura básica de las proteínas.
Contienen un grupo funcional amino
(NH2) y un grupo carboxilo (COOH).
B. Enlace peptídico:
Se unen entre sí mediante el enlace
peptídico.
Características:
Los átomos que forman el enlace se
disponen en el mismo plano (CO y
NH).
Los enlaces que hay a lo largo del
peptídico sí pueden girar.
 C. Estructura de las proteínas:
ESTRUCTURA PRIMARIA
Está constituida por la
secuencia de aminoácidos de
la cadena polipeptídica.
EJEMPLO:
Ala-arg-asn-asp-cys-gln-
gly-phe-met-lys-ala-lys-
gln
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Es la disposición espacial
que adopta la secuencia de
aa debido a la capacidad de
giro de los enlaces.
Puede ser de dos tipos:
Hélice α: Formada por el
enrollamiento de la cadena
polipeptídica.
Estructura β: Los planos de
los enlaces peptídicos
sucesivos se disponen en
ziz-zag, como una hoja
plegada.
 C. Estructura de las proteínas:
ESTRUCTURA TERCIARIA
Existen atracciones entre
Láminas β y Hélices.
Los enlaces que se dan en la
estructura terciaria pueden
ser:
1. Covalentes:
-Formación de puentes
disulfuro.
-Formación de un enlace
amida.
2. No covalentes:
-Fuerzas electrostáticas.
-Puentes de hidrógeno.
-Interacciones hidrofóbicas.
-Fuerzas de polaridad.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Es la disposición espacial
que adopta la secuencia de
aa debido a la capacidad de
giro de los enlaces.
Puede ser de dos tipos:
Hélice α: Formada por el
enrollamiento de la cadena
polipeptídica.
Estructura β: Los planos de
los enlaces peptídicos
sucesivos se disponen en
ziz-zag, como una hoja
plegada.
 2.3. FUNCIONES:
ESTRUCTURAL HOMEOSTÁTICA
El colágeno del tejido Algunas mantienen el
equilibrio osmótico.

conjuntivo fibroso.

ENZIMÁTICA DEFENSIVA
Actúan como catalizadores Las inmunoglobulinas
las reacciones químicas

del metabolismo. actúan como anticuerpos.

REGULADORA TRANSPORTE
La expresión de ciertos La hemoglobina
genes y otras regulan la transporta oxígeno

división celular.

en la sangre
 2.3. FUNCIONES:
HORMONAL
Algunas hormonas son
de naturaleza proteica,

como la insulina

CONTRÁCTIL
La actina y la miosina
constituyen las miofibrillas

responsables de la
contracción muscular.

RESERVA
Las proteínas cumplen una
función energética ya que

aportan 4 Kcal/g.
 SÍNTESIS Y
DEGRADACIÓN:
CATABOLISMO DE LAS
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS DAÑADAS O
INNECESARIAS:
UBIQUITINAS Y
PROTEASOMA.
3.1. CATABOLISMO DE PROTEINAS:
Este proceso consiste en lo
que es la transformación de
las proteínas en aminoácidos y
compuestos derivados
simples para su función de
transporte dentro de la célula
que se da a través de la

membrana plasmática y su
polimerización en nuevas
proteínas a través del uso de
los ácidos ribonucleicos (ARN)
y ribosomas.
 ELIMINACIÓN DEL
GRUPO AMINO
En la transaminación, Esta
acción es catalizada por
transaminasas por lo cual, se
recogen los grupos aminos
de diferentes aminoácidos
en uno solo o sea, el ácido
glutámico.
En la Desaminación
Oxidativa, El ácido glutámico
juega un papel importante,
por acción del glutamato
deshidrogenasa, sufre una
oxidación y termina con la
regeneración del al
cetoglutárico el cual se
podrá utilizar en
transaminaciones nuevas
OXIDACIÓN DEL
ESQUELETO CARBONADO
En los aminoácidos que
quedan, encontramos 20
esqueletos carbonados
cuando se elimina el grupo
amino, se degradan cuando
siguen las rutas
específicas. A partir de
estas rutas se obtienen .
Los compuestos
mencionados pueden llegar
a oxidarse cuando se
utilizan para la síntesis de
glucosa y ácidos grasos lo
cual posteriormente puede
transformarse en
combustible
 3.2 SÍNTESIS Y DEGRADACIÓN

Síntesis de Proteínas
Se componen nuevas proteínas a partir de los veinte aminoácidos

esenciales. Aquí se transcribe el ADN en ARN y consta de dos etapas:

Traducción, traduce la secuencia de una Transcripión, se genera una copia de

molécula de ARN mensajero a una secuencia RNA a partir la secuencia de un gen.
de aminoácidos durante síntesis de proteínas
 DEGRADACIÓN DE PROTEÍNAS
Aquí las células descomponen las proteínas por varios motivos
como desactivarlas después de su uso hasta ayudar en la
señalización celular. Además de regular diferentes procesos
celulares, tiene como función principal la eliminación de
productos que no son útiles para la célula
Este proceso necesita energía en forma de trifosfato de
adenosina o ATP
3.3 ¿QUÉ PASA CON LAS PROTEÍNAS DAÑADAS?

Ocurre una degradación de proteínas donde La Ubiquitina y la

Proteasoma cumplen un rol importante, en este proceso ya que se da

con las proteínas dañadas o innecesarias del cuerpo.

 FUNCIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
PROCEDENTES DE LA DEGRADACIÓN DE
LAS PROTEÍNAS
 FUNCIONES:
Producir energía y eliminar
los productos que no son
útiles para la célula en
determinadas situaciones o
cuya acumulación puede ser
tóxica para el organismo.
DEGRADACIÓN:
Para producir energía , el
cual da como producto al
amoniaco que es tóxico y
se debe de eliminar a
través de la síntesis de
urea, quien es un
producto de desecho que
se forma en el hígado.
Adicionalmente también
produce la formación de
α-cetoacidosis o sea el
esqueleto carbonado de
los aminoácidos los
cuales tienen diferentes
destinos como la síntesis
de glucosa.
¿COMO SE
DEGRADA?
 PROCESO NECESARIO:

DESAMINACIÓN
OXIDATIVA
Libera al grupo
amino porque el
“glutamato” para

finalmente liberar
el ion amonio (NH4)
y asi lograr su
eliminación.
 METABOLISMO DE LA UREA:
Importantes en el transporte de nitrógeno son el glutamato
y la alanina.

¿COMO SE ELIMINA EL AMONIO (CH4)?

El amonio es tóxico para el organismo

y será eliminado mediante:
Ion amonio :en vertebrados acuáticos, peces
y larvas de anfibios).

Urea: en humanos, otras

vertebrados
terrestres y tiburones
Ácido úrico: en

animales aves y reptiles.
DEGRADACIÓN DE AMINOÁCIDOS
Y SU BALANCE ENERGÉTICO
 LAS AMINO TRANSFERASAS CATALIZAN LA
TRANSFERENCIA DEL GRUPO ALFA-AMINO DESDE UN
ALFA-AMINOÁCIDO A UN ALFA-CETOÁCIDO
 LA DESAMINACIÓN OXIDATIVA DEL
GLUTAMATO ESTÁ CATALIZADA POR
LA GLUTAMATO DESHIDROGENASA
 FENILCETONURIA:
Enfermedad hereditaria
causada por el incremento
desmedido de la “Fenilalanina”,
debido a la incapacidad del
organismo de metabolizarlas

SINTOMAS:
CLASIFICACIÓN: Neurológicos
Fenilcetonuria clásica Conductuales y psiquiátricos
Fenilcetonuria leve Ortopédicos
Dermatológicos

DATO: Los recién nacidos no presentan síntomas dado

que la fenilalanina tarda en acumularse.
 ACIDEMIA ORGÁNICA

Son un conjunto de trastornos genéticos del metabolismo de las

proteínas, causadas por la deficiencia de enzimas involucradas en el
metabolismo de las proteínas de cadenas ramificadas.

Existen 4 tipos de acidemia

orgánica:
Enfermedad de la orina con
olor a jarabe de arce
Acidemia isovalérica
Acidemia metilmalónica
Acidemia propiónica
 ENFERMEDAD DE LA ORINA CON

OLOR A JARABE DE ARCE
La leucinosis o enfermedad de la orina con
olor a jarabe de arce, es un trastorno
causada por una deficiencia de la enzima
encargada del metabolismo de los
aminoácidos de cadena ramificada (leucina,
isoleucina, valina).

Forma clásica: Signos de SINTOMAS:

encefalopatía a los 4-5 días de
vida progresando a coma y
muerte si no son tratados.
Formas intermedia e
intermitente: Episodios
intermitentes de
descompensación metabólica.
Los síntomas se presentan en los
2 primeros días de vida.
Neurológicos
Ortopédicos: osteoporosis
Gastrointestinales:
pancreatitis
Genitourinarios: orina con
olor dulce
 ACIDEMIA ISOVALÉRICA

Esta es una enfermedad genética poco frecuente, es causado por la

deficiencia de la enzima mitocondrial isovaleril-CoA deshidrogenasa lo que
provoca la acumulación tóxica del ácido isovalérico.

SINTOMAS:
Se caracteriza por un olor
distintivo descrito como “pies
sudorosos”
Gastrointestinales:
Náuseas
Vómitos
Neurológicos:
Convulsiones
Apatía
Coma
Hipotonía
 IMPORTANCIA:
RECAMBIO DE
PROTEÍNAS
CATABOLISMO DE
AMINOÁCIDOS
 RECAMBIO DE CATABOLISMO DE
PROTEÍNAS: AMINOÁCIDOS
El organismo requiere consiste en la
constantemente nuevas descomposición de
proteínas para un correcto moléculas complejas en
funcionamiento unidades más pequeñas
para producir energía o para
ser utilizadas en reacciones
anabólicas.
 caso clinico:
Mujer acude a la consulta de pediatría del
Hospital, con su hijo de 10 meses para
iniciar el seguimiento del desarrollo y
crecimiento del niño, este manifiesta
hiperactividad extrema, alteración de la
marcha y psicosis, ademas de tener un
olor corporal desagradable. ¿Qué
transtorno es el que padece el bebe?
¿Cual es el aminoácido responsable?
CONCLUSIONES:
Los aminoácidos constituyen la principal forma
de ingreso del N metabólicamente útil al
organismo.
Los aminoácidos aminoácidos pierden sus grupos
aminos por las reacciones de desaminación
oxidativa y transaminación.
Las transaminasas presentan utilidad en la
práctica médica.
VIDEO:
 bibliografía:
1. Cifuentes Y, De la Hoz I, Bermúdez M, Arteaga C. Acidemia orgánica (propiónica) en un
neonato detectada por espectrometría de masas en tándem. Biomedica [Internet]. 2008
[citado el 6 de mayo de 2022];28(1):10. Disponible en:
https://revistabiomedica.org/index.php/biomedica/article/view/104
2. Trastornos del Metabolismo de los Aminoácidos [Internet]. Lecturio. [citado el 6 de mayo
de 2022]. Disponible en: https://www.lecturio.com/es/concepts/trastornos-del-
metabolismo-de-los-aminoacidos/
3. Barreto Espinoza LE, Tineo Ramos NA, Romero Toro JA, Macuarisma Lezama P.
Encefalopatía metabólica en acidemia isovalérica: Informe de caso. Arch Venez Pueric
Pediatr [Internet]. 2013 [citado el 6 de mayo de 2022];76(4):159–61. Disponible en:
http://ve.scielo.org/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0004-06492013000400005
4. Schneider GA, Alves BLM, Valle DA. FENILCETONÚRIA. En: MANUAL ACADÊMICO DE
NEONATOLOGIA. Editora CRV; 2021. p. 83–8.
 bibliografía:
5. Uva.es. [citado el 6 de mayo de 2022]. Disponible en:
https://uvadoc.uva.es/bitstream/handle/10324/23948/TFG-H718.pdf?
sequence=1&isAllowed=y#:~:text=Los%20defectos%20cong%C3%A9nitos%20del%20met
abolismo,la%20degradaci%C3%B3n%20de%20los%20amino%C3%A1cidos.
6. Enfermedad de la orina con olor a jarabe de arce [Internet]. Kidshealth.org. [citado el 6 de
mayo de 2022]. Disponible en: https://kidshealth.org/es/parents/msud.html
7. Trastornos del metabolismo de los aminoácidos de cadena ramificada [Internet]. Manual MSD
versión para profesionales. [citado el 6 de mayo de 2022]. Disponible en:
https://www.msdmanuals.com/es-pe/professional/pediatr%C3%ADa/trastornos-hereditarios-
del-metabolismo/trastornos-del-metabolismo-de-los-amino%C3%A1cidos-de-cadena-
ramificada
8. Enfermedad de la orina con olor a jarabe de arce [Internet]. Medlineplus.gov. [citado el 6 de
mayo de 2022]. Disponible en: https://medlineplus.gov/spanish/ency/article/000373.htm
 bibliografía:
9. Gob.mx. [citado el 6 de mayo de 2022]. Disponible en:
http://www.imss.gob.mx/sites/all/statics/guiasclinicas/622GRR.pdf
10. Www.uv.es. [citado el 6 de mayo de 2022]. Disponible en:
https://www.uv.es/~mcostell/documentos/tema11
11. Aula Virtual de Biolog�a [Internet]. Www.um.es. [citado el 6 de mayo de 2022].
Disponible en: https://www.um.es/molecula/prot07.htm