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  • Tema 4.las Proteínas y La Acción Enzimática

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    Carmen G
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    Tema 4.Las Proteínas y La Acción Enzimática (1) (1)

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    Tema 4.las Proteínas y La Acción Enzimática

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    EY Los aminodcidos 1.1, Concepto y estructura Los aminodcides son los monémeros que eo Jos peptides y las proteinas. Se conocen unos ientos, de los que tan solo veinte forman parte de las proteinas; a estos se los denomina aminodcides pproteicos (aa) y son iguales en todos los seres vivos. Los aminadcides proteicos tienen en comin un grupo, amino (NH) libre, que tiene caricter bisico y un gru- po carboxilo (COOH) libre, que tiene cardcter dcido. El ‘gupo amino va unido al carbono at, que es el que se en- cuentra a continuacién del carbono carboxlico; por ello, ‘a estos aminodcidos se los denomina a-aminoscidos. A este carbono a, también se le une un stomo de hidrége- noy un grupo o cadena lateral (R) mas o menos compleja. Esta cadena es lo que varia de unos aminodcidos a otros. Férmula general de un aminodcide 4 Atomo de carbono C=COOH—Grupe carboxilo \ R’— Cadena lateral Grupo omino—H,N— Las propiedades de los aminoacidos Los aminoacidos son compuestos orgénicos sencillos de baja masa molecular, solubles en agua, cristalizables @ incolores; tienen un punto de fusién elevado, supe- rior a los 200 °C, por lo que son sélidos, y presentan comportamiento anfétero y estereoisomeria. EI comportamiento anfétero Los aminoécidos son sustancias anféteras; es decir, cuando estan en disolucin acuosa se pueden compor. tar como acidos 0 como bases segiin el pH de la diso- lucién. Esto se debe a la presencia del grupo carboxilo y del grupo amino. En disoluciones acuosas neutras, los aminoScidos estén ionizados, formando iones dipolares: el grupo carbo lo pierde un protén y se carga negativamente; el grupo amino gana un protén y lo hace positivamente, 5} medio se hace dcido (disminuye el pH), el amingdeido se comporta como una base: el grupo COO- capta un protén y pierde su carga negativa; el aminoscido que. da cargado positivamente. Si el medio se hace basco, el aminodcido se comporta como un écido: el grups NH; libera un protén y pierde su carga positiva: el ar, nodcido queda cargado negativamente. re (2 pH omens padismine |. cco, TES a, SO BhoN Medio écido, el COO™ ocepta pH co Inhibidor compettivo mlnhibicién competitiva B La inhibicién no competitiva En ella, el inhibidor (verde) se une al enzima por un sitio diferente del que se une el sustrato, alterando su con- formacién, de modo que el sustrato no puede unirse al centro activo. Un aumento de la concentracién del sustrato no conduce a la recuperacién de la actividad, Sf Inhibidor no competitivo 8 La regulacién de la accién enzimatica Los enzimas se organizan en grupos. En el metabolismo celular, grupos de enzimas actuan secuencialmente para llevar a cabo un proceso meta- bélico. En esas cadenas, llamadas rutas metabélicas, el Producto de la reaccién del primer enzima se convierte €n el sustrato de la siguiente, y asi sucesivamente. En la ilustracién, el sustrato (A) es transformado en el producto final de la ruta metabélica (D), en una secuen- cia de tres reacciones catalizadas por enzimas. SS 1c ®@ O®@ 8,2, La célula regula la accién enzimatica_ En cada sistema enzimatico hay al menos un enaima, el regulador, que establece la velocidad de la secuencia. El enzima regulador sucle ser el primero de la se- cuencia; los demés le siguen y promueven sus reacciones solo cuando se han formado sus sustra- tos, que proceden de las etapas anteriores. Bn detalle: regulacién por modificacién covalente {osfato, por el enzima fosfatasa ENZIMA LIBRE La unién del grupo fosfato esté catalizada por el enzima quinasa, De esta forma, la célula regula la sintesis de los tos que necesita en cada momento, en las canst Y 2 las velocidades requeridas, evitando la squests duccién, que representaria un desperdicio tang™® energia como de materias primas, La regulacign 9 actividad enzimstica puede ejercerse de dos for, 1 Sobre Ia sintesis del enzima, El enzima solan se produce en la cantidad y en el momento «r se necesita, y se degrada répidamente, despy. Mt llevar a cabo su accién. & nt, = Sobre su actividad. El enzima presenta dos ¢, maciones, activa @ inactva, cuya transformacign produce por la unién de un ligando, As, se req actividad de los enzimas modificados covalentemey, tey de los enzimas alostéricos. Oni @ Regulacién por modificacién covalente El estado de actvidad:inactvidad de algunos ents esté regulado por un mecanismo de modificacin valente, Normalmente, esta modificacién consste un proceso reversible de fosforilacion-desfostorlacs, (unién con grupos fosfatos) que se produce en vn siduo del aminoacido serina. Estos enzimas presenian por tanto, dos estados: el fosforlado y el desfofoiad, la forma activa corresponde a uno u otro, segin el en zima del que se trate. y la separacién del grupo ENZIMA MODIFICAD Los enzimas alostéricos son enzimas regulados por Ia unién no covalente de una molécula, llamada hon dulador 0 efector alostérico, que se une en un sitio distinto del centro activo, denominado sitio alosté. rico. Al igual que el centro activo, el sitio alostérico es es- pecifico para cada modulador, Estos enzimas adoptan dos configuraciones, inactiva y activa; el paso de una a otra se consigue por la unién o la separacién del mo- dulador. Los moduladores alostéricos pueden ser negativos o inhibidores y positivos o activadores. ‘Algunos enzimas alostéricos tienen dos o mas modu- ladores, que pueden ser inhibidores o activadores y producir efectos contrapuestos. En estos enzimas, cada modulador presenta su propio sitio alostérico. @ Los moduladores alostéricos negativos Los moduladores alostéricos negatives © inhibidores son moléculas que, al unirse al sitio alostérico del en- zima regulador, provocan el cambio de la forma activa a la inactiva (0 menos activa). Cuando el modulador abandona el sitio alostérico, el enzima recupera su ac- tividad. Los inhibidores son, normalmente, los produc- tos finales de la secuencia metabdlica, de manera que cuando aumenta su concentracion en la célula, se de- tiene la ruta metabdlica que conduce a su sintesis. B¥ Los moduladores alostéricos posi La unién del activador en el sitio alostérico provoca el aumento de su actividad. Con frecuencia, el modulador positivo es la propia molécula de sustrato, que se une a dos sitios distintos del enzima: el centro activo y el sitio alostérico. Este tipo de regulacién evita la acumulacién excesiva de un sustrato en la célula, ya que induce su eliminacién por las reacciones subsiguientes de la se- cuencia metabdlica. ‘aModuladores alostéricos negativos o inhibidores eae. Moduladores alostéricos positives o activadores @,@: (Ss Se ocelera la reaccién oo = "etividades 1 Define sitio alostérico. 2 Explica el funcionamiento de un ezima alostérico con moduladores positivos. 3 {De qué mecanismos disponen las células para Producir solo las sustancias que necesitan? {Cémo acta el producto final de una secuencia me- tabélica sobre la actividad de un enzima alostérico? Bl Proyecto de trabajo. Consulta en la web de Ana ya el sistema enzimético que cataliza la transfor- macién de la Ltreonina en L-isoleucina a través de una secuencia de cinco reacciones. Explica si se trata de una regulacién alostérica negativa o positiva y su funcionamiento. Unidad ¢ iii, ETI E] Las vitaminas ‘oncepto y funciones de las, vitaminas Las vitaminas son un grupo de sustancias organi- cas, de composicion variada, necesarias en cantida- des muy pequefias (del orden de miligramos © de -rogramos al dia) para el correcto funcionamien- to del organismo; por eso, se las denomina micro- nutrientes. Las vitaminas son compuestos esenciales que no Puc den ser sintetizados por la mayoria de los animales, por lo que deben ingerirse en la dieta. En algunos casos, se incorporan en forma de provitaminas que, posterior mente, son transformadas en su forma activa. Desempefian funciones cataliticas, y algunas desarro- lian funciones metabélicas especificas en las rutas de transformacién de los macronutrientes (lipidos, hidra- tos de carbono y proteinas). A diferencia de estos, no son utilizadas ni como combustibles ni para formar es- tructuras celulares. Las vitaminas se clasifican en hidrosolubles y liposolubles. @ Las vitaminas hidrosolubles Las vitaminas hidrosolubles son de naturaleza polar y, por tanto, se disuelven en agua. Debido a ello, son ‘excretadas 0 destruidas en el metabolismo celular, por lo que deben obtenerse regulermente con la dieta. En este grupo se incluyen la tiamina (vitamina B,), la ribo- flavina (vitamina B.), el dcido nicotinico, el acido pan- toténico, la piridoxina (vitamina BJ), la biotina, el acido félico, la vitamina B,, y el acido ascérbico (vitamina C). Tetividades Bi Las vitaminas liposolubles Las vitaminas liposolubles son vitaminas apolar 4, ‘vadas del isopreno, insolubles en agua y solubles Solventes apolares. Su insolubilidad en agua hago sercliminacién, por lo que su exceso puede acu, nel organismo y producir toxicidad. Son de esa" las vitaminas A, D, Ey K. so 0 el defecto de vitamina, 9.3. Bl exc Las vitaminas se precisan en pequefias cantidades tanto su defecto como su exceso determinan sj trastornos funcionales. En el primer caso se habla de avitaminosis,y ene gundo, de hipervitarinosis. @ La avitaminosis La avitaminosis se produce cuando se sufre la au. sencia extrema de alguna vitamina, Produce las llamadas enfermedades carenciales, my graves e, incluso, mortales. Entre las deficiencias mix ‘extendidas se encuentran las de tiamina, niacina, ribo. flavina, acido félico y acido ascérbico. aminosis B Lahiper La hipervitaminosis se produce por un consumo ex cesivo de alguna vitamina, cuya acumulacién en e organismo puede producir efectos toxicos. En general, suele causarla el exceso de vitaminas lipo solubles (en especial, el exceso de la A y la D) debidos la dificultad de su eliminacién. 1 Qué significa que las vitaminas son compuestos esenciales? @ (Por qué se denomina a las vitaminas micronu- trientes? 3 Qué funciones realizan las vitaminas en los seres vivos? 4 ¢Cusl es la causa de las enfermedades carencia- les? Indica si conoces alguna. B Busca informacién y di la causa de la enfermedad denominada beriber 7 6 Las vitaminas hidrosolubles deben formar parte nuestra dieta diaria. En cambio, las vitaminas lip solubles se pueden almacenar en nuestro orga" mo en cantidades suficientes para un cierto tiem Po. Explica el porqué de esta diferencia basindol= en lo que has estudiado sobre sus solubilidades. Giz ~

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