BIOQUÍMICA SUPERIOR

sumário
ÁGUA 03
Compostos Anfipáticos 10
Ph Pka E Sistema Tampão 16
Aminoácidos 23
Proteína 30
Hemoglobina e Suas Propriedades Biológicas 37
Proteínas Fibrosas 44
Enzimas 48
Cinética Enzimática 54
Metabolismo Energético Celular 60
Glicólise 66
Ciclo de Krebs 72
Citocromos 78
Fosforilação Oxidativa 83
Mitocondrias e Seu Papel na Fosforilação Oxidativa 90
Teoria Quimiostática 95
Sintese e Degradação de Glicogênio 102
Estrutura e Função das Diversas Classes de Lípídeos e Características Físico-químicas 109
Estocagem, Mobilização e Transporte de Lipídeos 117
Estocagem, de Glicogênio e Triacilgliceróis 122
Transporte de Lipideos e o Papel das Diversas Lipoproteínas 127
Oxidação de Ácidos Graxos e Beta Oxidação 132
Sinstese de Corpos Cetônicos 138
Biossíntese de Ácidos Graxos 142
Transminação e Desaminação dos Aminoácidos 146
Ciclo da Ureia 152
Integração Metabólica Sob o Ponto de Vista Hormonal 157
Via das Pentoses Fosfato 165
Gliconeogênese 170
Mecanismo de geração de espécies reativas de oxigênio 176
 ÁGUA
Na natureza, a água é o componente químico
que está presente em maior quantidade nos
seres vivos e, juntamente com os sais minerais,
constitui os componentes inorgânicos das
células.
A água compõe a maior parte da massa corporal
do ser humano. É o solvente biológico ideal. A
capacidade solvente inclui íons (ex.: Na+, K+ e Cl),
açúcares e muitos aminoácidos. Sua incapacidade
para dissolver algumas substâncias como lipídeos
e alguns aminoácidos, permite a formação de
estruturas supramoleculares (ex.: membranas)
e numerosos processos bioquímicos (ex.:
dobramento proteico). Nela estão dissolvidas ou
suspensas as moléculas e partículas necessárias
para o bom funcionamento celular. Reagentes
e produtos de reações metabólicas, nutrientes,
assim como produtos de excreção, dependem da
água para o transporte no interior das células e
entre as células.
PROPRIEDADES DA ÁGUA
- ELEVADO CALOR ESPECÍFICO
Definição de calor específico: é a energia
necessária para aumentar em um grau, um
grama de uma determinada substância.
A água tem um alto calor específico pois tem
a capacidade de absorver muito calor e mudar
pouco sua temperatura. Essa característica
é fundamental para a manutenção da
homeostase dos organismos vivos. Homeostase
é a condição de relativa estabilidade da qual o
organismo necessita para realizar suas funções
adequadamente para o equilíbrio do corpo.
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- PONTO DE FUSÃO E VAPORIZAÇÃO
As moléculas de água se unem por ligações de
hidrogênio na qual um átomo de hidrogênio
polarizado com carga parcial positiva é atraído
por um átomo de oxigênio de outra molécula
com carga parcial negativa. A formação de
dipolos na molécula é resultante da grande
diferença de eletronegatividade entre os átomos
de hidrogênio e o de oxigênio.
Elevado ponto de vaporização: Quantidade
de energia necessária para que 1 grama de uma
determinada substância passe do estado líquido
para o estado gasoso. Devido a essas interações
(ligação de hidrogênio) a água apresenta alto
ponto de fusão e ebulição sendo considerada
BIOQUÍMICA
um excelente solvente para substâncias iônicas
e outras moléculas polares que façam ligação de
hidrogênio com a água como aldeídos, álcool,
cetonas e açúcares.
Consequência das interações intermoleculares.
Propriedades Físicas: Ponto de Fusão
Consequência das interações intermoleculares.
Propriedades Físicas: Ponto de Ebulição.
3
 Elevado ponto de congelamento: Neste
processo, uma grande quantidade de energia
deve ser perdida para que a água passe do
estado líquido para o estado sólido. Isso porque
o ponto de congelamento da água é elevado.
Água no estado sólido fica menos
densa do que ele no estado líquido.
- ALTA TENSÃO SUPERFICIAL
As forças de coesão igualmente compartilhadas
entre a molécula de água e outras vizinhas faz
com que uma molécula de água possa interagir
com a que está ao seu lado esquerdo, direito,
em cima, embaixo, em todas as direções,
sempre com a mesma intensidade de força. A
tensão superficial é uma propriedade da água
desencadeada pela coesão de suas moléculas,
umas com as outras. Essa coesão é fundamental
para o transporte de líquidos no interior das
plantas, dentre outros fenômenos biológicos.
BIOQUÍMICA
CARACTERÍSTICAS MOLECULARES
A molécula de água é composta por dois átomos
de hidrogênio e um de oxigênio, com estrutura
angular sendo considerada uma molécula polar.
Essa molécula forma um tetraedro irregular,
ligeiramente torcido, onde o oxigênio fica no
centro e os dois hidrogênios e os elétrons não
compartilhados ocupam os cantos do tetraedro.
A distância entre os dois átomos de hidrogênio
possui uma angulação de aproximadamente
105º.
4
O oxigênio por ser muito eletronegativo atrai os
elétrons para longe dos núcleos de hidrogênio,
deixando-os com uma carga parcial positiva,
enquanto seus dois pares de elétrons não
compartilhados constituem uma região de carga
negativa. Essa assimetria em relação à carga
elétrica gera uma molécula de característica
dipolo.
As interações entre as moléculas de água são
do tipo ligações de hidrogênio e só são possíveis
porque a água é um dipolo. As ligações de
hidrogênio se formam quando as cargas parciais
positivas (que estão sobre os hidrogênios) de
uma molécula de água interagem com cargas
parciais negativas de outra molécula. Este tipo
de ligação tem uma energia menor do que a
das ligações covalentes e, portanto, pode ser
mais facilmente desfeita (precisa de menos
energia para ser rompida). A força das ligações
de hidrogênio vem da grande quantidade delas,
que estão presentes entre as moléculas de água
(uma molécula de água possui quatro cargas
parciais e, portanto, pode interagir com, no
máximo, quatro outras moléculas da mesma
substância). Devido essa grande quantidade de
ligações de H no gelo faz com que essa molécula
tenha um alto ponto de fusão e vaporização
(precise de muito calor para derreter e evaporar,
respectivamente– desmanchar as ligações de H)
e pela coesão da água, por manter as moléculas
ligadas umas às outras.
A molécula da água é altamente coesiva. As
moléculas interagem entre si por meio de
ligações de hidrogênio. A natureza altamente
coesiva da água afeta as interações entre as
moléculas em solução aquosa.
Estrutura da molécula de água.
A MOLÉCULA DE ÁGUA INFLUENCIA A
ESTRUTURA DE OUTRAS BIOMOLÉCULAS
Embora a ligação covalente seja a força mais
vigorosa que mantém as estruturas moleculares
unidas, as forças não covalentes também
desempenham um papel importante na
estabilidade e funcionalidade das biomoléculas.
Essas forças que podem ser de característica de
repulsão ou atração, envolvem interações tanto
dentro da própria biomolécula quanto entre ela
e a água que forma o componente principal do
ambiente adjacente.
A maioria das biomoléculas são anfipáticas,
isto é, possuem regiões ricas em grupamentos
funcionais carregados ou polares bem como
regiões com caráter hidrofóbico. O curioso é
que as biomoléculas tendem a se dobrar com os
grupamentos apolares no interior enquanto as
regiões polares ficam presentes na superfície em
contato com a água.
ELEVADA CONSTANTE DIELÉTRICA
O dipolo forte da água é responsável pela
elevada constante dielétrica. Segundo descrito
quantitativamente pela lei de Coulomb a força
de interação entre partículas com cargas opostas
é inversamente proporcional à constante
dielétrica do meio circunvizinho. Dessa forma, a
água por possuir essa constante elevada diminui
a interação de partículas polares e carregadas
o que a possibilita de dissolver grandes
quantidades de compostos carregados como os
sais.
Os compostos não polares (apolares) possuem
uma tendência em se auto associar em um
ambiente aquoso. Essa interação não ocorre por
atração mútua entre essas estruturas e muito
menos por ligações hidrofóbicas. Os hidrogênios
presentes nos hidrocarbonetos não formam
ligações de hidrogênio, mas afetam a estrutura
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das moléculas de água que os circulam. Essas
moléculas ao entorno da estrutura apolar
se apresentam com um número restrito de
orientações (grau de liberdade) o que ocasiona
um número máximo de ligações de hidrogênio
entre elas.
Essa formação máxima de múltiplas ligações de
hidrogênio somente pode ser mantida se ocorrer
o aumento da ordem de moléculas águas
adjacentes. Assim as moléculas apolares tendem
a formar gotículas que diminuem a área de
superfície exposta `a água e reduz a quantidade
de moléculas de água onde a liberdade de
movimento se torna restrita. De forma bem
parecida, nosso ambiente celular funciona, os as
porções das biomoléculas tendem a ficar para
dentro da estrutura ou dentro de uma dupla
camada lipídica, diminuindo bastante o contato
com a água.
BIOQUÍMICA
SOLVENTE UNIVERSAL
A água é considerada como solvente
universal pois tem a capacidade de solubilizar
inúmeros compostos orgânicos e inorgânicos,
transportando-os pelo organismo. As substâncias
dissolvidas em água reagem mais facilmente
pois suas partículas espalhadas e em contínuo
movimento têm uma possibilidade maior de
entrar em contato com outras partículas. É
o solvente do sangue, da linfa, dos líquidos
intersticiais nos tecidos e das secreções como a
lágrima, o leite e o suor.
A polaridade e a capacidade de formação de
ligação de hidrogênio da água fazem dela uma
molécula com alto poder de interação.
A água é um excelente solvente para a maioria
das moléculas polares pois enfraquece as
ligações eletrostáticas e ligações de hidrogênio
entre esses grupamentos e passa a interagir com
eles, como por exemplo entre carbonila e amida.
5
 A ÁGUA PODE FUNCIONAR COMO UM
EXCELENTE NUCLEÓFILO
Nas reações presentes em nosso metabolismo
frequentemente podemos observar o ataque por
pares isolados de elétrons que estão presentes em
moléculas ricas em elétrons (nucleófilos) sobre
átomos deficientes em elétrons (eletrófilos).
Assim, devido a sua estrutura molecular onde
estão presentes pares de elétrons isolados,
a água comporta um carga negativa parcial,
funcionando como um excelente nucleófilo.
Esse ataque nucleofílico geralmente está
associado à reações de clivagem das ligações
ANOTAÇÕES
BIOQUÍMICA
6
amida, glicosídica ou éster presentes que
mantém unidas as biomoléculas (por exemplo,
clivagem da ligação peptídica que mantém dois
aminoácidos unidos através de uma ligação
amida). Essa reação química é denominada
hidrólise.
Em contrapartida, quando as unidades
monoméricas são unidas o produto dessa reação
é uma molécula de água (com base no mesmo
exemplo, quando dois aminoácidos se unem, a
ligação amida é formada pela retirada de uma
molécula de água, parte do grupo carboxílico de
um e do grupo amina do outro).
 EXERCÍCIOS
1 Explique a composição molecular da água.

6 Explique de que maneira a água pode funcionar como

um excelente nucleófilo?
2 Por que que a água é considerada um solvente
biológico ideal?

7 Qual a importância biológica na capacidade da

molécula de água em se dissociar?
3 Como as moléculas de água formam ligações de

EXERCÍCIOS
hidrogênio?

8 Correlacione as principais propriedades da água com

4 Como a molécula de água pode influenciar a estrutura o tipo de interação molecular que mesma realiza.
de outras biomoléculas?

9 Dentre as propriedades físico-químicas da água, com

5 Como ocorre as interações hidrofóbicas em ambiente grande importância sob o ponto de vista biológico,
aquoso? podem- se citar:
a) o alto calor específico, o pequeno poder de
dissolução e a grande tensão superficial.
b) o baixo calor específico, o grande poder de
dissolução e a pequena tensão superficial.

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 c) o baixo calor específico, o pequeno poder de transborde? Explique considerando as propriedades
dissolução e a pequena tensão superficial. físico químicas da molécula de água.
d) o alto calor específico, o alto poder de dissolução
e a pequena tensão superficial.
e) o alto calor específico, o alto poder de dissolução
e a grande tensão superficial.

10 Explique como alguns insetos e pequenos animais

são capazes de caminhar sobre a superfície de lagos/
lagoas e por que podemos encher um copo com
água, passando um pouco da borda, sem que ela

ANOTAÇÕES
EXERCÍCIOS

8
 GABARITO DJOW
ÁGUA
1- A água é constituída de dois átomos de hidrogênio e um
átomo de oxigênio. Essa molécula forma um tetraedro irregular,
ligeiramente torcido, onde o oxigênio fica no centro e os dois
hidrogênios e os elétrons não compartilhados ocupam os cantos
do tetraedro. A distância entre os dois átomos de hidrogênio
possui uma angulação de aproximadamente 105O. Vale
ressaltar que o oxigênio é muito eletronegativo atrai os elétrons
para longe dos núcleos de hidrogênio, deixando-os com uma
carga parcial positiva, enquanto seus dois pares de elétrons não
compartilhados constituem uma região de carga negativa. Essa
assimetria em relação `a carga elétrica gera uma molécula de
característica dipolo.
2- O dipolo forte da água é responsável pela elevada constante
dielétrica. Segundo descrito quantitativamente pela lei de
Coulomb a força de interação entre partículas com cargas
opostas é inversamente proporcional `a constante dielétrica
do meio circunvizinho. Dessa forma a água por possuir essa
constante elevada diminui a interação de partículas polares e
carregadas o que a possibilita de dissolver grandes quantidades
de compostos carregados como os sais.
3- Um núcleo de hidrogênio parcialmente desprotegido ligado
através de uma ligação covalente à um átomo com elevada
eletronegatividade como oxigênio ou nitrogênio (aqui eles
funcionam como captador de elétron) pode interagir com seu
um par de elétron não compartilhado com outro átomo de
oxigênio ou nitrogênio e assim formar a ponte de hidrogênio. Se
lembrarmos da disposição molecular da água, ela possui essas
duas características, e assim a auto associação das moléculas
de água através dessas ligações de hidrogênio é possibilitada.
4- Embora a ligação covalente seja a força mais vigorosa
que mantém as estruturas moleculares unidas, as forças não
covalentes também desempenham um papel importante na
estabilidade e funcionalidade das biomoléculas. Essas forças que
podem ser de característica de repulsão ou atração, envolvem
interações tanto dentro da própria biomolécula quanto entre
ela e a água que forma o componente principal do ambiente
adjacente. Sem contar que a maioria das biomoléculas são
anfipáticas, isto é, possuem regiões ricas em grupamentos
funcionais carregados ou polares bem como regiões com caráter
hidrofóbico. O curioso é que as biomoléculas tendem a se dobrar
com os grupamentos apolares no interior enquanto as regiões
polares ficam presentes na superfície em contato com a água.
5- Os compostos não polares (apolares) possuem uma tendência
em se auto associar em um ambiente aquoso. Essa interação
não ocorre por atração mútua entre essas estruturas e muito
menos por ligações hidrofóbicas. Os hidrogênios presentes
nos hidrocarbonetos não formam ligações de hidrogênio, mas
afetam a estrutura das moléculas de água que os circulam. Essas
moléculas ao entorno da estrutura apolar se apresentam com
um número restrito de orientações (grau de liberdade) o que
ocasiona um número máximo de ligações de hidrogênio entre
elas. Essa formação máxima de múltiplas ligações de hidrogênio
somente pode ser mantida se ocorrer o aumento da ordem
de moléculas águas adjacentes. Assim as moléculas apolares
tendem a formar gotículas que diminuem a área de superfície
exposta `a água e reduz a quantidade de moléculas de água
onde a liberdade de movimento se torna restrita. De forma bem
parecida, nosso ambiente celular funciona, os as porções das
biomoléculas tendem a ficar para dentro da estrutura ou dentro
de uma dupla camada lipídica, diminuindo bastante o contato
com a água.
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6- Nas reações presentes em nosso metabolismo frequentemente
podemos observar o ataque por pares isolados de elétrons que
estão presentes em moléculas ricas em elétrons (nucleófilos)
sobre átomos deficientes em elétrons (eletrófilos). Assim,
devido a sua estrutura molecular onde estão presentes pares
de elétrons isolados, a água comporta um carga negativa
parcial, funcionando como um excelente nucleófilo. Esse ataque
nucleofílico geralmente está associado `a reações de clivagem
das ligações amida, glicosídica ou éster presentes que mantém
unidas as biomoléculas (por exemplo, clivagem da ligação
peptídica que mantém dois aminoácidos unidos através de uma
ligação amida). Essa reação química é denominada hidrólise. Em
contrapartida, quando as unidades monoméricas são unidas o
produto dessa reação é uma molécula de água (com base no
mesmo exemplo, quando dois aminoácidos se unem, a ligação
amida é formada pela retirada de uma molécula de água, parte
do grupo carboxílico de um e do grupo amina do outro).
7- Embora discreta, a molécula de água possui capacidade de
se dissociar. Essa ionização pode ser representada como uma
transferência de próton intermolecular e um íon didróxido: H2O
+ H 2O H3O+ + OH-. O próton transferido está associado, na
realidade, a um grupamento de moléculas de água. Em nossa
biologia os prótons em solução não existem apenas associados
como H3O+, mesmo assim é rotineiramente representado como
H+, ainda que na realidade, esteja totalmente hidratado. Como
os íons hidrônio e hidróxido se recombinam continuamente
para formar moléculas de água em nossa biologia, a água
como solvente de outros compostos químicos pode influenciar
BIOQUÍMICA
a ionização destes e assim, esse comportamento, variar o pH
do meio.
8- As interações entre as moléculas de água são do tipo ligações
de hidrogênio e só são possíveis porque a água é um dipolo.
As ligações de hidrogênio se formam quando as cargas parciais
positivas (que estão sobre os hidrogênios) de uma molécula
de água interagem com cargas parciais negativas de outra
molécula. Este tipo de ligação tem uma energia menor do que
a das ligações covalentes e, portanto, pode ser mais facilmente
desfeita (precisa de menos energia para ser rompida). A força
das ligações de hidrogênio vem da grande quantidade delas,
que estão presentes entre as moléculas de água (uma molécula
de água possui quatro cargas parciais e, portanto, pode
interagir com, no máximo, quatro outras moléculas da mesma
substância). Devido essa grande quantidade de ligações de H no
gelo faz com que essa molécula tenha um alto ponto de fusão
e vaporização (precise de muito calor para derreter e evaporar,
respectivamente– desmanchar as ligações de H) e pela coesão
da água, por manter as moléculas ligadas umas às outras.
9- E
10- As forças de coesão igualmente compartilhadas entre a
molécula de água e outras vizinhas faz com que uma molécula
de água possa interagir com a que está ao seu lado esquerdo,
direito, em cima, embaixo, em todas as direções, sempre com
a mesma intensidade de força. A tensão superficial é uma
propriedade da água desencadeada pela coesão de suas
moléculas, umas com as outras. Essa coesão é fundamental para
o transporte de líquidos no interior das plantas, dentre outros
fenômenos biológicos.
9
 COMPOSTOS ANFIPÁTICOS
MOLÉCULAS ANFIFÍLICAS
Muitas biomoléculas, denominadas anfifílicas
(ou anfipáticas), possuem uma região hidrofílica
(interage com a água - Polar) e uma região
hidrofóbica (não interage com água - Apolar).
estrutura de uma molécula anfipática
A atração de um determinado tipo de átomo
pelos elétrons de uma ligação covalente é
chamada de eletronegatividade. Quanto mais
eletronegativo for um átomo, mais fortemente
ele atrai elétrons compartilhados para si mesmo.
BIOQUÍMICA
se correlacionar com a água o que não ocorre
com a substância apolar.
Essa propriedade afeta significativamente o
meio aquoso. Por exemplo, os ácidos graxos
ionizados são moléculas anfipáticas porque
contêm grupos carboxilatos hidrofílicos e grupos
hidrocarbonetos Estrutura de uma molécula
anfipática com a cadeia hidrofóbica e uma
extremidade hidrofílica hidrofóbicos. Quando
misturados com a água, as moléculas anfifílicas
se agregam formando estruturas estáveis
chamadas micelas.
Nas micelas, as regiões carregadas (grupos
carboxilatos), denominadas cabeças polares,
são orientadas para a água com a qual interage.
A cauda hidrocarboneto não polar tende a evitar

Em uma ligação covalente o resultado desse o contato com a água e orienta-se para o interior
“cabo de guerra” entre os elétrons comuns é o hidrofóbico.
equilíbrio. Quando dois átomos compartilham os
elétrons de forma igual, ou seja, ninguém vence
o cabo de guerra se diz uma ligação apolar.
Ligação entre elementos químicos iguais é um
bom exemplo desse tipo de ligação. Entretanto,
em outros compostos onde o átomo é ligado a
outro mais eletronegativo, os elétrons da ligação
não saem dividido igualmente. Esse tipo de
ligação é chamado de ligação covalente polar.

Em resumo, na química, a polaridade se refere

à separação das cargas elétricas que ocasiona
na formação molecular de dipolos elétricos. Micela
As moléculas polares interagem através de
dipolos-dipolos ou ligações de hidrogênio. BICAMADAS FOSFOLIPÍDICAS
A polaridade irá depender da diferença de
A tendência das biomoléculas anfipáticas é
eletronegatividade entre os átomos. A molécula
espontaneamente se rearranjar em água e é
de água, por exemplo, é polar pois existe um
uma característica importante de numerosos
compartilhamento assimétrico entre os átomos
componentes celulares. Por exemplo, a formação
de oxigênio e os átomos de hidrogênio. Assim,
de bicamadas por moléculas de fosfolipídios é a
podemos dizer que uma substância polar poderá
estrutura básica das membranas biológicas.

10

fosfolipideos
A capacidade dos lipídeos em formar membranas
é inerente à sua estrutura molecular. Um
fosfolipídio de membrana é uma molécula
anfipática, isto é, possui uma região hidrofílica
e uma região hidrofóbica.
Dessa forma, as partes polares das estruturas
dos fosfolipídios estão voltadas para a superfície
interna e externa da célula, organizando a parte
apolar no interior da membrana.
As bicamadas lipídicas tendem a convertesse
em estruturas fechadas, mais estáveis, por não
apresentarem caudas hidrofóbicas expostas ao
solvente. Os lipossomos são vesículas esféricas
sintéticas constituídas por uma bicamada
lipídica contínua, delimitando uma cavidade
interna preenchida por solvente.
Os lipossomos têm sido empregados como
modelos para o estudo de bicamadas lipídicas
e membranas.
A bicamada lipídica isola o conteúdo do
lipossomo do líquido externo. Apesar disto, vários
compostos podem ser englobados no interior
do compartimento interno dos lisossomos e é
justamente graças a essa propriedade que essas
estruturas constituem uma via importante para a
administração de medicamentos. As substâncias
são encapsuladas em lipossomos que caem na
circulação sanguínea até os tecidos. Em seguida,
por fusão das vesículas com a membrana
plasmática, os fármacos são introduzidos
diretamente nas células. Dessa forma o preparo
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dos lisossomos específicos para o tecido alvo
reduz os efeitos colaterais indesejados.
PROTEÍNAS
A conformação final da proteína está relacionada
com a sequência de aminoácidos observada em
sua estrutura primaria. Cada aminoácido pode
ser diferenciado a partir da sua cadeia lateral
e essa pode apresentar grupos funcionais
que podem conferir regiões na proteína de
característica polar ou apolar.
As proteínas de membrana, por exemplo,
BIOQUÍMICA
se organizam posicionando os resíduos de
aminoácidos apolares para o interior das
membranas e os resíduos polares para as
superfícies externa e interna.
Proteínas transmembrana: estão são anfipáticas
e ultrapassam a bicamada lipídica, uma única vez
(proteína transmembrana de passagem única)
ou diversas vezes (proteínas transmembrana
multipassagem). Possui formato de uma hélice
ou barris e podem exercer a função de transporte
de íons, ou ainda, funcionar como receptores ou
como enzimas.
SAPONIFICAÇÃO
As gorduras animais e os óleos vegetais são
misturas de triacilgliceróis. Esses triacilgliceróis
podem ser hidrolisados, liberando ácidos
graxos e glicerol. Se esta hidrólise é feita
em meio alcalino, formam-se sais de ácidos
graxos, os sabões. Esse processo é chamado de
saponificação e é o princípio da fabricação de
11
 sabões a partir de gordura animal fervida em
presença de NaOH ou KOH. Os sabões também
são moléculas anfifílicas.
Os sais biliares são moléculas derivadas
do colesterol e são produzidos no fígado.
No pH fisiológico os sais biliares ocorrem
predominantemente na forma desprotonada, do
que resulta a denominação mais apropriada de
sais biliares. Essas moléculas são anfifílicas e são
responsáveis pela emulsificação e solubilização
dos lipídeos e das vitaminas lipossolúveis.
ANOTAÇÕES
BIOQUÍMICA
12
IMPORTÂNCIA DA CONJUGAÇÃO DOS
ÁCIDOS BILIARES
Nos seres humanos, os principais sais biliares
são o colato e quenodesoxicolato (ácido cólico
e quenodesoxicólico) e são secretados para a
vesícula biliar e na sua maior parte associados a
glicina e a taurina por ligação amídica.
A conjugação dos ácidos biliares com a glicina e
a taurina reduz os valores de pKs destes ácidos,
tornando-os ionizados no pH intestinal. Formam
sais biliares e este são detergentes mais efetivos
(natureza anfipática aumentada).
 EXERCÍCIOS
5 Explique o processo de saponificação.
QUESTÃO RESOLVIDA
Uma molécula anfipática significa:
a) Molécula ramificada com pelo menos dois
pontos de ramificação
b) Molécula que tem uma região carregada
positivamente e outra região que é carregada
negativamente
c) Molécula associada a bicamada lipídica
d) Molécula que tem uma região polar e outra
não polar
6 Explique como são formados os sais biliares.
e) Molécula que tem dois tipos de ligação

1 O que são substâncias polares e apolares?

7 Quais são os principais sais biliares?

EXERCÍCIOS
2 O que são moléculas anfipáticas ou anfifílicas?

8 Observe a imagem abaixo e identifique se os grupos

químicos marcados com a coloração azul e amarelo
3 O que são micelas? são compostos polares ou apolares.

4 O que são lipossomas?

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 9 Como são formadas as bicamadas fosfolipídicas? 10 Por que as proteínas podem ser classificadas como
moléculas anfifílicas?

ANOTAÇÕES
EXERCÍCIOS

14
 GABARITO DJOW
COMPOSTOS ANFIPÁTICOS
QUESTÃO RESOLVIDA
[D]
São moléculas que possuem uma região hidrofílica
(interage com a água) e uma região hidrofóbica
(não interage com água).
1- A atração de um determinado tipo de átomo pelos elétrons
de uma ligação covalente é chamada de eletronegatividade.
Quanto mais eletronegativo for um átomo, mais fortemente
ele atrai elétrons compartilhados para si mesmo. Em uma
ligação covalente esse o resultado desse “cabo de guerra”
entre os elétrons comuns é o equilíbrio. Quando dois átomos
compartilham os elétrons de forma igual, ou seja, ninguém
vence o cabo de guerra se diz uma ligação apolar. Ligação
entre elementos químicos iguais é um bom exemplo desse tipo
de ligação. Entretanto em outros compostos onde o átomo é
ligado a outro mais eletronegativo, os elétrons da ligação não
saem dividido igualmente. Esse tipo de ligação é chamado de
ligação covalente polar. Em resumo, na química, a polaridade
se refere `a separação das cargas elétricas que ocasiona na
formação molecular de dipolos elétricos. As moléculas polares
interagem através de dipolos-dipolos ou ligações de hidrogênio.
A polaridade irá depender da diferença de eletronegatividade
entre os átomos. A molécula de água por exemplo é polar pelo
motivo de que existe um compartilhamento assimétrico entre os
átomos de oxigênio e os átomos de hidrogênio. Assim podemos
dizer que uma substância polar poderá se correlacionar com a
água o que não ocorre com a substância apolar.
2- São moléculas que possuem uma região hidrofílica (interage
com a água) e uma região hidrofóbica (não interage com água).
3- São formadas por moléculas lipídicas anfipáticos com sua
cadeia carbônica voltadas para o interior dessas estruturas e seus
grupos polares posicionados na superfície externa interagindo
com o solvente. A formação das micelas é uma etapa importante
na digestão dos lipídeos da dieta.
4- As bicamadas lipídicas tendem a converte-se em estruturas
fechadas, mais estáveis, por não apresentarem caudas
hidrofóbicas expostas ao solvente. Os lipossomos são vesículas
esféricas sintéticas constituídas por uma bicamada lipídica
contínua, delimitando uma cavidade interna preenchida por
solvente. Os lipossomos têm sido empregados como modelos
para o estudo de bicamadas lipídicas e membranas. A bicamada
lipídica isola o conteúdo do lipossomo do líquido externo.
Apesar disto vários compostos podem ser englobados no interior
do compartimento interno dos lisossomos e é justamente
graças a essa propriedade que essas estruturas constituem
uma via importante para a administração de medicamentos.
ANOTAÇÕES
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As substâncias são encapsuladas em lipossomos que caem
na circulação sanguínea até os tecidos. Em seguida, por fusão
das vesículas com a membrana plasmática, os fármacos são
introduzidos diretamente nas células. Dessa forma o preparo
dos lisossomos específicos para o tecido alvo reduz os efeitos
colaterais indesejados.
5- As gorduras animais e os óleos vegetais são misturas de
triacilgliceróis. Esses triacilgliceróis podem ser hidrolisados,
liberando ácidos graxos e glicerol. Se esta hidrólise é feita em
meio alcalino, formam-se sais de ácidos graxos, os sabões.
Esse processo é chamado de saponificação e é o princípio da
fabricação de sabões a partir de gordura animal fervida em
presença de NaOH ou KOH. Os sabões também são moléculas
anfifílicas.
6- São moléculas derivadas do colesterol e são produzidos
no fígado. No pH fisiológico os sais biliares ocorrem
predominantemente na forma desprotonada, do que resulta a
denominação mais apropriada de sais biliares. Essas moléculas
são anfifílicas e são responsáveis pela emulsificação e
solubilização dos lipídeos e das vitaminas lipossolúveis.
7- Nos seres humanos os principais sais biliares são colato e
quenodesoxicolato (ácido cólico e quenodesoxicólico) e são
secretados para a vesícula biliar e na sua maior parte associados
BIOQUÍMICA
a glicina e a taurina por ligação amídica.
8- Os grupos marcados em azul são grupos polares e aqueles em
amarelo são apolares. Podemos observar que a figura de baixo
representa uma molécula (fosfadilcolina) anfifílica.
9- A capacidade dos lipídeos em formar membranas é inerente
`a sua estrutura molecular. Um fosfolipídio de membrana é uma
molécula anfipática, isto é, possui uma região hidrofílica e uma
região hidrofóbica. Dessa forma as partes polares das estruturas
dos fosfolipídios estão voltadas para a superfície interna e
externa da célula, organizando a parte apolar no interior da
membrana.
10- A conformação final da proteína está relacionada com
a sequência de aminoácidos observada em sua estrutura
primaria. Cada aminoácido pode ser diferenciado a partir da
sua cadeia lateral e essa pode apresentar grupos funcionais que
podem conferir regiões na proteína de característica polar ou
apolar. As proteínas de membrana por exemplos se organizam
posicionando os resíduos de aminoácidos apolares para o
interior das membranas e os resíduos polares para as superfícies
externa e interna.
15
 PH, PKA E SISTEMA TAMPÃO
O pH foi definido por Sorensen como o logaritmo
negativo da concentração do íon hidrogênio
pH= -log [H+]. Para melhor compreendermos
BIOQUÍMICA
O Kw é o produto iônico da água à 25º C. Nessa
situação podemos considerar a condutividade
elétrica da água como a constante de equilíbrio
(Keq) que a 25 ºC é 1,8 x 10-16M.
Considerando para a molécula de água neutra
que as concentrações de [H+] e [OH-] são iguais.
São os ácidos e as bases que alteram o pH.
Segundo Brönsted, os ácidos são substâncias
capazes de doar prótons e as bases são
substâncias capazes de recebe-los.
16
essa relação vamos levar em consideração a
ionização da água:
Assim, o valor de pH para a água neutra é
7,0. Como os valores da concentração de [H+]
são muito pequenos, por convenção ficou
determinado se calcular pH através de uma
projeção numérica logarítmica negativa de pH=
-log [H+].
Para saber se um ácido é forte ou fraco devemos
conhecer seu grau de ionização, que é calculado
pela relação entre o número de moléculas
ionizadas sobre o número de moléculas
dissolvidas. Ou seja, quando mais próximo de
1, significa dizer que o ácido foi completamente
dissociado, e, portanto, se configura em um
ácido forte. Os ácidos fracos possuem um grau
de ionização abaixo de 5%.
Os ácidos fracos possuem a capacidade de se
reassociarem novamente, o que não ocorre com
o ácido forte. O mesmo conceito vale para as
bases, mas lembrado que essas moléculas se
dissociam como íon negativo o ânion hidróxido,
também chamado de hidroxila. Somente os
ácidos e bases fracas possuem a capacidade de
ser reassociar, essa reação respeita um equilíbrio
químico.
pKa de um grupamento ácido também é definido
como o pH em que as espécies protonadas e não
protonadas estão presentes em concentrações
iguais. Assim podemos observar que quando o
pH for maior do que o pKa a curva de dissociação
desse ácido fraco se deslocará para o lado de
dissociação. Quando pH for menor do que o pKa
significa dizer que a reação se deslocará para
a formação do ácido, pois a alta concentração
de H+ do meio reagirá com a base conjugada. O
mesmo vale para uma base fraca.

PKA
pKa é o valor de pH que provoca 50% da
dissociação do ácido. Ou seja, pKa de um
grupamento ácido é o pH em que as espécies
protonadas e não protonadas estão presentes
em concentrações iguais. Na verdade, é

BIOQUÍMICA
também uma representação matemática a fim
de mensurar a Ka (constante de dissociação
de um ácido) que é expressa como números
exponenciais negativos, pKa= -log Ka. Ka é uma
forma de expressar a força relativa de um ácido
ou base fracos.

Logo: Ka= [A].[H3O+]/[HA]

CURVAS DE TITULAÇÃO DE ÁCIDOS E BASES

FORTE E FRACOS
Curvas de titulação
A curva de titulação para qualquer ácido fraco
deverá ser descrita pela equação de Henderson-
Hasselbach.
SISTEMA TAMPÃO
É um sistema composto por ácidos ou bases
fracas e seus conjugados capazes de resistir a
uma alteração no pH após a adição de base ou
ácido forte. Do ponto de vista biológico o sistema
tampão é fundamental para a biologia celular,
pois muitas reações metabólicas intracelulares
são acompanhadas pela liberação ou captação
de prótons.

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 Faixa de tamponamento: Todo tampão é
H2CO3 HCO3- + H+ . O ácido carbônico
capaz de impedir as variações acentuadas de
(H2CO3) apresenta uma característica peculiar
pH uma unidade seja para cima ou para baixo.
de estar em equilíbrio com o CO2 dissolvido em
Ou seja, a faixa de tamponamento impede uma
água segundo a reação:
variação de 10x a concentração de H+.
CO2 + H2O H2CO3. No nosso organismo,
Um exemplo de tampão biológico é o nosso
o CO2 formado pelos tecidos, como produto
sangue, onde o pH é mantido entre 7,34-7,45.
do nosso metabolismo celular, difunde-se para
Os principais responsáveis pela manutenção
o plasma e para o interior das hemácias. Essas
desse valor de pH são as proteínas, o tampão
células possuem uma enzima denominada de
bicarbonato e o tampão fosfato. As proteínas
anidrase carbônica, que transforma o CO2 em
e o tampão fosfato exercem um efeito
H2CO3. Assim agora temos a reação:
tamponante discreto no plasma, por estarem
em baixas concentrações. Sua importância de CO2 + H2O H2CO3 HCO3- + H+
tamponamento pode ser mais observada no meio
intracelular. No caso do tampão bicarbonato, o
ácido carbônico dissocia-se em bicarbonato e
H+:

ANOTAÇÕES
BIOQUÍMICA

18
 EXERCÍCIOS
1 Conceitue pH 6 Defina pKa e quais os procedimentos para determinar
seu valor?

2 Defina ácido e base segundo Brönsted.

7 Escrever a equação de Henderson-Hasselbach e
mostrar sua utilidade na avaliação de um sistema-
tampão.

3 O que são ácidos e bases fortes e fracos ?

EXERCÍCIOS
8 Defina sistema tampão e cite exemplo de sistema
tampão biológico.

4 Do ponto de vista do tamponamento como funciona

um sistema contendo um ácido fraco?

9 Quais fatores podem influenciar a eficiência de um

sistema tampão.

5 Explique o que é constante de dissociação?

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 10 Considerando os valores de referência ao lado, PaO2: 80 a 100 mmHg
interprete a gasometria.
HCO3: 22 a 28 mEq/L
pH= 7,26
B.E.: -2 a +2
PCO2= 56
O Resultado dessa gasometria encontra-se a
PO2= 90 alternativa abaixo:
HCO3- =24 a) Alcalose metabólica
BE= -4 b) Acidose metabólica
V.R.: c) Acidose respiratória
d) Alcalose respiratória
pH: 7,35 a 7,45
e) Exame normal
PaCO2: 35 a 45 mmHg

ANOTAÇÕES
EXERCÍCIOS

20
 GABARITO DJOW
PH, PKA E SISTEMA TAMPÃO
1- O termo pH foi introduzido por Sörensen no ano de 1909 que 6-pKa é o valor de pH que provoca 50% da dissociação do ácido.
definiu pH como o logaritmo negativo da concentração do íon Em outras palavras o pKa de um grupamento ácido é o pH em
hidrogênio. que as espécies protonadas e não protonadas estão presentes em
pH= -log [H+] . concentrações iguais. Na verdade, é também uma representação
Por exemplo para uma solução de água pura a 25º C, a matemática a fim de mensurar a Ka (constante de dissociação de
concentração de H+ e 10-7. Assim: pH= -log [10-7]= - (-7)= 7,0. um ácido) que é expressa como números exponenciais negativos,
pKa= -log Ka. Ka é uma forma de expressar a força relativa de
um ácido ou base fracos.
2- Ácidos são substâncias capazes de doar prótons e as bases
são substâncias capazes de recebe-los.
7-
3- Ácidos e bases fortes possuem a características de se
ionizarem completamente em solução de temperatura e pressão
constantes. Nessas condições, a concentração de um ácido forte
será igual `a concentração de íons hidrônio H3O+. As bases por
sua vez se dissociam quase que completamente, liberando íons
hidroxilas (OH-) em solução.
Os ácidos e bases fracos por sua vez, dissociam-se apenas de
maneira parcial nas soluções. Do ponto de vista bioquímico
os ácidos fracos e bases fracas e seus conjugados respectivos
representam um interesse particular, principalmente pela sua
capacidade de tamponamento. Um ácido fraco se dissocia nos
íons hidrônio H3O+ e sua base conjugada.

4- Levando em consideração um sistema tampão hipotético

formado pelo ácido HA e sua base conjugada A (HA A+
H+). Essa reação química reage `a adição de um ácido forte,
ou seja, adição de prótons, já que o ácido forte se dissocia Rescrevendo:

BIOQUÍMICA
completamente. Quando se adiciona o H+ ao equilíbrio formado
pelo ácido fraco e sua base conjugada, o sistema reage por
intermédio da base conjugada (A), que se associa a prótons,
transformando-se no ácido HA.
Vale aqui ressaltar que a curva de dissociação de um ácido fraco, A equação de Henderson-Hasselbalch permite calcular, em
por exemplo, respeita um equilíbrio químico, regido por uma qualquer pH, a razão entre as concentrações das espécies
constante de quilíbrio (Keq) e, por isso, nem todos os prótons doadoras e aceptoras de prótons para um sistema tampão,
adicionados associam-se `a base conjugada. Se isso de fato desde que o pKa do ácido seja conhecido.
ocorresse, o número de prótons em solução seria o mesmo que Exemplo: Para um tampão acetato pode-se calcular a razão das
antes da adição, a concentração de A seria menor (pois está concentrações de ácido acético (H3C-COOH) com pKa= 4,7 e
reagindo com o H+ extra) e a concentração de HA será maior. acetato (H3C-COO-) em pH 5,7. Logo:
Para esses novos valores o valor da constante de equilíbrio seria
diminuído, o que é um absurdo.

5- Os eletrólitos fracos (ácidos ou bases) se dissociam apenas
discretamente em solução, e assim devemos calcular a
constante de dissociação para estimar a concertação do H+ ou
a OH- produzida por uma determinada molaridade de um ácido
(base) fraco antes de calcular a [H+] total (ou [OH-] total) e
consequentemente o pH.
Para a equação HA A + H+
Keq= [A] [H+]
[HA]
Por isso que ao adicionar ácidos ou bases nesse sistema, a
reação respeitará esse equilíbrio químico.
Exemplo (o mesmo citado na questão 4): Adicionar um ácido forte
na solução. Por ser forte esse ácido se dissociará completamente
aumentando a concentração de H+ no meio. Assim boa parte
desses prótons se associam a A e uma pequena parte fica livre
em solução. O valor final então de [H+] será um pouco maior do
que antes da adição; o de A será menor e o de HA, maior. Dessa
forma o valor da constante é mantido:
Keq= [A] [H+] = Keq= [A] [ H+]
[HA] [HA]
5,7= 4,7 + log [H3C-COO-)]
H3C-COOH
1= log [H3C-COO-)]
H3C-COOH
Retirando o log: [H3C-COO-)] = 10 (razão)
H3C-COOH
Por tanto, no pH 5,7, haverá 10 vezes mais acetato do que ácido
acético.
8- É um sistema composto por ácidos ou bases fracos e seus
conjugados capazes de resistir a uma alteração no pH após a
adição de base ou ácido forte. Do ponto de vista biológico o
sistema tampão é fundamental para a biologia celular, pois
muitas reações metabólicas intracelulares são acompanhadas
pela liberação ou captação de prótons.
Um exemplo de tampão biológico é o nosso sangue, onde o
pH é mantido entre 7,34-7,45. Os principais responsáveis pela
manutenção desse valor de pH são as proteínas, o tampão
bicarbonato e o tampão fosfato. As proteínas e o tampão fosfato

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 exercem um efeito tamponante discreto no plasma, por estarem
em baixas concentrações. Sua importância de tamponamento
pode ser mais observada no meio intracelular. No caso do tampão
bicarbonato, o ácido carbônico dissocia-se em bicarbonato e H+ :
H2CO3 HCO3- + H+ . O ácido carbônico (H2CO3) apresenta
uma característica peculiar de estar em equilíbrio com o CO2
dissolvido em água segundo a reação:
CO2 + H2O H2CO3. No nosso organismo, o CO2 formado
pelos tecidos, como produto do nosso metabolismo celular,
difunde-se para o plasma e para o interior das hemácias.
Essas células possuem uma enzima denominada de anidrase
carbionica, que transforma o CO2 em H2CO3 . Assim agora
temos a reação:
CO2 + H2O H2CO3 HCO3- + H+
ANOTAÇÕES
BIOQUÍMICA
22
9- Quantidade do tampão no meio, temperatura, pressão, adição
de ácidos ou bases fortes. Uma situação relevante é que na faixa
de pH e que a ação tamponante é exercida, obrigatoriamente
um valor de pH em que exatamente 50% do total encontra-se
associado e os outros 50% restantes na forma de base conjugada
é onde o sistema tampão possui sua eficiência máxima. Uma
solução de um ácido fraco e sua base conjugada tamponam de
maneira mais efetiva o pH na faixa de pKa (máximo) +/- 1,0
unidade.
10- C. Observa-se um pH mais baixo que o fisiológico, e a pCO2
está acima dos valores normais. Para os demais parâmetros o
exame segue normal.
AMINOÁCIDOS
No nosso sistema biológico estão presentes
várias e diversificadas proteínas, todas com
funções completamente distintas. Essas
biomoléculas são constituídas de aminoácidos
e a ordem e características de cada estão
diretamente relacionados à essa característica.
Alguns exemplos de D-aminoácidos de relevância
biológica incluem a ornitina e a citrulina que
participam da síntese da ureia, a tirosina na
formação dos hormônios tireoidianos e o
glutamato na biossíntese de neurotransmissores.

Todo aminoácido é constituído por um átomo

central de carbono com quatro substituições
diferentes. Na verdade, existem 20 tipos de
aminoácidos que compõe proteínas e 19 deles
apresentam essa característica de carbono
assimétrico. O único que não apresenta isomeria
é a glicina, pois a cadeia lateral é um átomo de
hidrogênio, ocasionando da ligação do carbono Os aminoácidos são representados por símbolos
α com dois substituintes iguais. (as 3 letras iniciais do seu nome correspondente
ou abreviados por uma letra em maiúscula.
Carbono assimétrico também chamado de

BIOQUÍMICA
carbono quiral são aqueles cuja a mudança
de posição de qualquer ligante levará a um
enantiômero (espelhada) da molécula original.

ENANTIÔMERO
É uma molécula “espelhada”, simetricamente
igual a original e tem a capacidade de desviar a
luz para a esquerda (levogiro) ou para a direita
(dextrógeno). Embora alguns aminoácidos de
proteínas sejam dextrorrotatórios e alguns
sejam levorrotatórios, todos compartilham
a configuração absoluta do L-glutaraldeído
(convenção de Fisher) e assim, são definidos
como L-aminoácidos.

www.biologiatotal.com.br 23
 Os aminoácidos podem ser classificados em 5 4-Aminoácidos com cadeias laterais
classes principais baseadas nas propriedades carregadas positivamente (hidrofílicas)
das suas cadeias laterais:

1-Aminoácidos com cadeias laterais não

polares (hidrofóbicas)

5-Aminoácidos com cadeias laterais

carregadas negativamente (hidrofílicas)

2-Aminoácidos com cadeias laterais

aromáticas
Os grupamentos funcionais dos aminoácidos
ditam as reações químicas dos aminoácidos.
BIOQUÍMICA

Os aminoácidos podem formar polímeros

3- Aminoácidos com cadeias laterais polares
não carregadas (mais hidrofílicas)
lineares pela ligação de grupo α-carboxila de
um aminoácido com o grupo α-amino do outro.
Esta ligação carbono-nitrogênio é uma ligação
amídica, chamada, no caso das proteínas de
ligação peptídica. Essa ligação é obtida por
exclusão de uma molécula de água.
Através da ligação de dois ou mais aminoácidos
pelas ligações peptídicas, há a formação dos
peptídeos, como por exemplo: Aspartame
resultante da junção dos aminoácidos aspartato
e fenilalanina.

Os aminoácidos são unidos por ligação peptídica

24
OS AMINOÁCIDOS PODEM TER CARGA
TOTAL POSITIVA, NEGATIVA OU NEUTRA.
Embora tanto o R-COOH e o R-NH3 sejam
ácidos fracos, o primeiro é muito mais forte
que o segundo. Assim, em pH fisiológico, os
grupamentos carboxílicos existem praticamente
todos como R-COO- e o grupamento amino
predominantemente como R-NH3+.
O ponto onde a carga líquida total da molécula de
aminoácido ou proteína é nula é tão importante,
que recebeu uma denominação especial. Assim,
o valor de pH onde existe equivalência entre
as cargas positivas e negativas da molécula é
denominado ponto isoelétrico (pI).
O pI é a média dos dois valores de pKa
encontrados no aminoácido. Esses valores
dependem do aminoácido. Para aqueles que
não contém grupamentos ionizáveis na cadeia
lateral, utilizam-se os valores de pKa dos grupos
amino e carboxila. Para aqueles que apresentam
ANOTAÇÕES
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três grupos ionizáveis, utilizam-se os valores de
pKa dos grupos com o mesmo sinal de carga. A
única exceção é a tirosina onde o pKa do grupo
fenólico apresentará carga negativa em valores
de pH maiores do que o pKa do grupo amino,
e o pI será então a média ente o pKa do grupo
amino e do grupo carboxílico.
Selenocisteína o 21º L-alfa aminoácido
Esse aminoácido é encontrado nas proteínas
originárias de todos os domínios da vida.
Os seres humanos apresentas duas dúzias
de selenoproteínas como por exemplo a
iodotironina deiodinases que são responsáveis
por converter o pró-hormônio tiroxina (T4) em
T3. Conforme o próprio nome indica, um átomo
de selênio substitui o enxofre de seu análogo
estrutura a cisteína. Contudo, diferente dos
20 aminoácidos geneticamente codificados, a
selenocisteína é especificada por um elemento
genético mais complexo que o códon de 3 letras.
BIOQUÍMICA
25
 EXERCÍCIOS
1 Escreva as classificações dos aminoácidos de acordo
com a cadeia lateral.

6 Os peptídeos Lys-Asp-Glu e Leu-Ala-Phe foram

adicionados a uma mistura de água e óleo com
posterior agitação. Prever a distribuição dos peptídeos
entre as duas fases.

2 Qual é o único aminoácido que não apresenta

isomeria óptica? Por que?

7 Explique como é formada a ligação peptídica

3 Por que os aminoácidos são considerados moléculas

anfólitas?
EXERCÍCIOS

A anemia falciforme é o resultado da mutação nas

8 cadeias beta das hemoglobinas, onde o aminoácido
glutamato é substituído pelo aminoácido valina.
Considerando que é aplicado um campo elétrico em
amostras de dois pacientes, identifique na Figura a
4 Construa a curva de titulação da glicina indicando os amostra de hemoglobina apresentando a cadeia beta
pontos de pK e pI. mutante.

Explique o significado e como é calculado o ponto

5
isoelétrico (pI).

Observação: O glutamato é um aminoácido com

um grupo carboxilo adicional. A valina possui os
grupos amino e carboxilo característicos de qualquer
aminoácido.

26
 JUSTIFIQUE SUA RESPOSTA. a) Observando a cadeia lateral de um
aminoácido, podemos diferenciá-lo de outros.
Cite uma característica de acordo com as
classificações existentes que podemos atribuir a
esse aminoácido segundo a propriedade da sua
cadeia lateral.

9 Cite peptídeos de relevância biológica.

b) Sabendo que o pI do aspartato é igual a

2,77, indique as cargas efetivas prováveis desse
aminoácido quando em meio de pH 1,0 , 2,8 e
9,0.

10 Considerando a estrutura química do aspartato

responda às questões abaixo.

EXERCÍCIOS
ANOTAÇÕES

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 GABARITO DJOW
AMINOÁCIDOS
1- Os aminoácidos podem ser classificados de acordo com a
sua cadeia lateral. Propriedades como afinidade pela água
são importantes para a conformação das proteínas e por
tanto para sua função. De acordo com a polaridade do grupo
R, os aminoácidos são classificados em apolares (grupo R
hidrofóbico) e polares (grupo R hidrofílico). Pertencem ao grupo
dos aminoácidos apolares: glicina, alanina, valina, leucina,
isoleucina, metionina, prolina, fenilalanina e triptofano.
Os aminoácidos polares podem apresentar carga elétrica líquida
e assim podem ser subdivididos em três categorias: aminoácidos
básicos (se a carga for positiva), aminoácidos ácidos (se a carga
for negativa) e aminoácidos sem carga.
São aminoácidos básicos: lisina, arginina e histidina.
São aminoácidos ácidos: aspartato e glutamato.
São aminoácidos polares sem carga: serina, treonina e tirosina.
2- Dentre os 20 aminoácidos que constituem as proteínas,
todos possuem um grupo amino, um grupo carboxílico, um
hidrogênio e uma cadeia lateral R variável ligados ao carbono
α. Assim podemos observar que esse carbono é assimétrico
pois apresenta quatro grupos substituintes diferentes. Carbono
assimétrico também chamado de carbono quiral e correspondem
aqueles cuja a mudança de posição de qualquer ligante levará
a um enantiômero da molécula original. O único que não
apresenta isomeria é a glicina, pois a cadeia lateral é um átomo
de hidrogênio, ocasionando da ligação do carbono α com dois
substituintes iguais
BIOQUÍMICA
3- Uma molécula anfólita é aquela capaz de doar ou receber
prótons ao mesmo tempo. Os aminoácidos possuem essa
característica pela presença de seus grupos amino e carboxílico
(ele ainda conta com a cadeia lateral, pois pode ainda apresentar
grupos ionizáveis).
4-
pI= pK1 + pK2 / 2
pI= 2,34 + 9.6/2
pI= 11,94/2
pI= 5,97
5- Ponto isoelétrico é o pH onde os aminoácidos comportam-
se como moléculas neutras: não migram quando submetidos
a um campo elétrico. Generalizando, o pH em que a forma
28
eletricamente neutra do aminoácido é mais abundante, o pI é
a média dos dois valores de pKa encontrados no aminoácido.
Esses valores dependem do aminoácido. Para aqueles que não
contém grupamentos ionizáveis na cadeia lateral, utilizam-se
os valores de pKa dos grupos amino e carboxila. Para aqueles
que apresentam três grupos ionizáveis, utilizam-se os valores de
pKa dos grupos com o mesmo sinal de carga. A única exceção
é a tirosina onde o pKa do grupo fenólico apresentará carga
negativa em valores de pH maiores do que o pKa do grupo
amino, e o pI será então a média ente o pKa do grupo amino e
do grupo carboxílico.
6 - Os aminoácidos que compõe o peptídeo Lys-Asp-Glu são:
Lisina, aspartato e glutamato. Todos eles são aminoácidos de
característica polar, sendo a lisina ainda classificada como um
aminoácido básico e os dois últimos como aminoácidos ácidos.
Esse peptídeo estará presente na fase da água.
Os aminoácidos que compõe o peptídeo Leu-Ala-Phe são:
Leucina, alanina e fenilalanina. Todos esses aminoácidos são de
natureza apolar e por isso estrão presentes na fase do óleo.
7 - carboxila de um aminoácido com o grupo α-amino do
outro. Esta ligação carbono-nitrogênio é uma ligação amídica,
chamada, no caso das proteínas de ligação peptídica. Essa
ligação é obtida por exclusão de uma molécula de água e sua
formação pode ser representada pelo seguinte esquema:
8- O aminoácido glutamato é classificado como polar e com
carga negativa. Dessa forma quando submetido ao campo
elétrico tenderá a migrar para o polo positivo e se afastar do
negativo. Por outro lado, a valina é um aminoácido apolar e
por isso não possuirá o mesmo comportamento do glutamato,
podendo contribuir com seus grupos ionizáveis apenas nas
regiões carboxi e amino terminais. Como estamos falando de
proteína a valina estará na cadeia polipeptídica e assim não
possuirá essas regiões expostas (carboxi e amino terminais)
pois estará fazendo ligação peptídica com outro aminoácido.
O glutamato por sua vez também estará fazendo a ligação
peptídica, mas ele ainda possui um grupo carboxílico “extra” na
cadeia lateral. Sendo assim a amostra que melhor representa a
proteína mutante é a amostra em negrito.
9 - Aspartame - L-aspartil-L-fenilalanina metiléster, adoçante
artificial.
Hormônios são peptídeos pequenos:
Ocitocina (estimula contração uterina),
Bradicinina (inibe inflamação dos tecidos),
Tirotropina (hormônio da hipófise).
10 - A) Esse aminoácido pode ser classificado como polar com
carga negativa por causa do grupamento carboxílico extra
localizado na sua cadeia lateral. Sendo assim esse aminoácido
tenderá ainda um comportamento de doador de próton sendo
classificado também como aminoácido ácido.

b)

Em pH 2,8 por ser muito próximo ao pI do aminoácido glutamato

a carga será 0. Em pH 1,0, esse aminoácido se encontrará com
carga +1 pois os grupos carboxílicos majoritariamente ainda não
estarão ionizáveis e o grupo amino estará protonado (+1). Em
pH 9,0 a carga provável será -2 pois os dois grupos carboxílicos
do glutamato já estarão ionizados completamente (carga -2) e o
grupo amino dissociado quase que por completo (carga 0).

ANOTAÇÕES

BIOQUÍMICA

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 PROTEÍNAS
As proteínas são biomoléculas formadas por
aminoácidos e representam uma das estruturas
mais importantes da nossa biologia. Os resíduos
de aminoácidos são unidos através de uma
ligação conhecida como peptídica, teoricamente
obtida por exclusão de uma molécula de água.
Uma das propriedades da ligação peptídica é
impor restrições ao dobramento do polímero
formado. Na verdade, essa ligação possui
caráter parcial de dupla ligação o que impede
a possibilidade de rotação em torno desta. Os
quatro átomos dos grupamentos que participam
da ligação peptídica ficam dispostos em um
plano rígido constituindo o que chamamos de
unidade peptídica.
BIOQUÍMICA
Proteínas são polímeros lineares formados por
unidades chamadas de aminoácidos.
Todavia existem pontos de dobramento entre
essas unidades peptídicas, graças à possibilidade
de rotação em torno das ligações com o
carbono alfa. Dessa forma as cadeias laterais
dos aminoácidos podem estar posicionadas de
diferentes maneiras no plano espacial.
Possíveis movimentos da estrutura polipeptídica
As proteínas possuem níveis de organização
espacial diferente. São elas:
30
A estrutura primária: é a sequência
de aminoácidos da cadeia polipeptídica,
determinada geneticamente e específica para
cada proteína. Por uma questão convencional
a estrutura primária é escrita na direção
amino terminal-carboxi terminal.
A estrutura secundária: Descreve as
estruturas tridimensionais regulares, formadas
por segmentos da cadeia polipeptídica.
Duas são particularmente estáveis: o
enrolamento da cadeia ao redor de um eixo
e a interação lateral de segmentos de uma
cadeia polipeptídica ou de cadeias diferentes
denominadas respectivamente alfa hélice e
folha beta pregueada. Essas duas estruturas
se estabilizam por ligações de hidrogênio.
No caso da alfa hélice a ligações de hidrogênio
são formadas entre uma unidade peptídica e
a quarta unidade peptídica subsequente. Ela
apresenta 3,6 resíduos de aminoácidos por
volta. As cadeias laterais desses aminoácidos
estão projetadas para fora da hélice.
Estrutura secundária - Dipolo da α-hélice.
No caso da folha beta (฀), as ligações são
estabelecidas entre as cadeias polipeptídicas
diferentes ou entre segmentos distantes de uma
mesma cadeia. Nesse caso as cadeias laterais
dos aminoácidos são projetadas para cima e
para baixo do plano da folha pregueada.
Estrutura secundária: Folha β
- A estrutura terciária descreve o dobramento
final da cadeia polipeptídica por interação
de regiões com estrutura regular (alfa hélice
ou folha beta pregueada) ou de regiões sem
estruturas definidas. Nesse nível de organização,
segmentos distantes da estrutura primária
podem se aproximar e interagir por intermédio
de ligações não covalentes como as ligações
de hidrogênio, interações hidrofóbicas, ligações
iônicas e forças de London. Além das ligações
não covalentes, a estrutura proteica pode
ser estabilizada por uma ligação covalente, a
ponte dissulfeto formada entre dois resíduos de
cisteína.
Estrutura terciária
A estrutura terciária pode apresentar padrões
de elementos estruturais, que se repetem em
proteínas diferentes chamados de domínio e
motivos.
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Os domínios são regiões diferenciadas da
molécula proteica, com organização espacial
compacta. Cada domínio é um conjunto estrutural
definido, formado por dobramentos da cadeia
polipeptídica. Os domínios frequentemente
apresentam ações específicas: em inúmeras
reações do metabolismo o substrato liga-se a um
dos domínios da enzima e a coenzima em outro.
Proteínas diferentes podem apresentar domínios
com a mesma função o que nos permite prever
a atividade de uma proteína ainda desconhecida
por exemplo e etc.
Os motivos são diferentes formas de organização
de elementos da estrutura secundária. Em outras
palavras são certas combinações de elementos
de estrutura secundária que se repetem com
grande frequência nas proteínas. Também são
conhecidas como estruturas supra secundárias.
Esses motivos podem ser constituídos de arranjos
de alfa-hélice, folhas betas ou combinações
das duas. Por exemplo: Vários receptores de
membrana são compostos por sete alfa hélices
que atravessam a membrana plasmática como
BIOQUÍMICA
por exemplo o receptor do hormônio glucagon.
Outro motivo complexo, chamado de beta barril,
que é resultado da associação de numerosos
segmentos e folha beta pregueada. Esse modelo
é encontrado frequentemente na família de
porinas que forma canais na membrana externa
de bactérias gram negativas e de mitocôndrias
destinados ao transporte de íons e moléculas
pequenas.
31
 Estrutura quaternária descreve a associação
de duas ou mais cadeias polipeptídicas para
compor uma proteína funcional. Essa estrutura
é estabilizada pelas mesmas ligações não
covalentes observadas na estrutura terciária.
Um exemplo é a molécula de hemoglobina.
Estrutura quaternária da desoxihemoglobina. (a) Representação
na forma de fitas (b) Modelo de superfície molecular.
A CARGA ELÉTRICA E SUA SOLUBILIDADE.
Os aminoácidos possuem grupos ionizáveis que
contribuem para a carga final do aminoácido
dependendo do pH onde estes estão presentes.
Quando esses compõem as proteínas
basicamente essa propriedade está relacionada
com sua cadeia lateral. Lembrando, que nem
BIOQUÍMICA
todo aminoácido possui cadeia lateral com
grupos ionizáveis.
Essa característica elétrica nos proporciona
que tipo de interação aquele aminoácido pode
fazer com outras moléculas inclusive com
outros aminoácidos. Dessa forma, uma proteína
possui vários resíduos de aminoácidos em sua
estrutura e, portanto, sua carga elétrica final
será o somatório de todas as cargas elétricas
dos aminoácidos que a compõe.
pI ou ponto isoelétrico: será o pH onde o
somatório das cargas de todos os aminoácidos
presentes na biomolécula será zero.
A solubilidade das proteínas também está ligada
aos aminoácidos que as compõe. Na verdade, a
solubilidade de uma proteína está diretamente
relacionada com o tipo de aminoácido e o
meio onde a mesma está inserida. Assim, pH
sais e a constante dielétrica influenciam na
sua solubilidade. Etanol e a acetona, ambos
solventes orgânicos, diminuem a solubilidade
32
da proteína pois apresentam valores baixos da
constante dielétrica.
A solubilidade também está relacionada com
a presença de sais na solução. Alguns sais se
dissociam em íons na solução que interagem com
as regiões carregadas da proteína estabilizando
as interações entre esses grupos. Esse fenômeno
é chamado de salting in.
A presença de sais pode aumentar também
a camada de solvatação das proteínas que
corresponde a organização de moléculas
de água em torno dos grupos ionizáveis da
superfície da proteína. Por outro lado, quando
os sais atingem concentrações muito elevadas
os íons originados destes podem competir pela
água e alterar a solvatação das proteínas. Esse
fenômeno é chamado de salting out. Um ponto
importante, é que cada proteína precipita em
uma concentração salina característica. Assim
alguns métodos químicos com o objetivo de
identificar e separar proteínas pode utilizar essas
soluções para obter essas biomoléculas.
Um exemplo de método químico muito utilizado
para identificação de proteínas é a eletroforese.
A eletroforese é uma técnica simples e rápida
usada para a separação, visualização e para a
purificação de fragmentos de DNA de diferentes
tamanhos ou para análise de RNA. As amostras
de DNA ou RNA são aplicadas em um gel de
agarose ou de poliacrilamida e submetidas a
um campo elétrico. Devido a seus grupamentos
fosfatos ionizados, o DNA em solução aquosa
é uma molécula com carga elétrica negativa e
na presença de um campo elétrico migra em
direção ao ânodo.
A visualização dos fragmentos de DNA ou RNA
é feita de forma indireta com compostos que se
intercalam na dupla fita de DNA ou na estrutura
de RNA, que emitem fluorescência quando
submetido à luz ultravioleta.
 Cuba de eletroforese. Visualização do gel após a eletroforese.

ANOTAÇÕES

BIOQUÍMICA

www.biologiatotal.com.br 33
 EXERCÍCIOS
1 A desnaturação, modificação na estrutura nativa da
proteína com consequente perda de função, pode ser
desencadeada por diversos fatores. Os detergentes
são considerados agentes desnaturantes por
provocarem o rompimento das:
a) ligações covalentes que estabilizam as
proteínas.
b) ligações dissulfeto que estabilizam as proteínas.
Interações
c) hidrofóbicas que estabilizam as proteínas.
d) ligações de hidrogênio que estabilizam as
proteínas.
2 Marque a opção correta. Considerando as proteínas,
pode-se dizer que:
a) sua estrutura secundaria não é determinada por
uniões ponte de hidrogênio.
b) a desnaturação proteica não altera a estrutura
quaternária ou terciária.
c) a hemoglobina é um exemplo de proteína com
estrutura quaternária.
d) a conformação α-hélice é estruturalmente
idêntica a conformação β-folha pregueada.
EXERCÍCIOS
3 Qual das seguintes afirmativas não é verdadeira
sobre as ligações peptídicas?
a) Tendem a ter o nitrogênio amida protonado
para proporcionar uma carga positiva.
b) Em geral, encontram-se na conformação trans e,
raramente, na configuração cis
c) Elas tendem a ser planares,
d) Essa ligação é estabelecida pelos grupamentos
R dos aminoácidos.
4 As alfas hélices e as folhas Beta são frequentemente
anfipáticas. Isso significa que:
a) Apresentam um lado ou face que é
predominantemente polar, enquanto o outro lado
é predominantemente hidrofóbico.
b) Apresentam grandes grupos R em um lado
e pequenos grupos R no outro lado, visto
que os pequenos grupos são mais facilmente
acondicionados no interior da proteína.
c) Elas apresentam cargas positivas em um lado e
cargas negativas no outro lado.
d) É por esse motivo que as estruturas terciárias
são mantidas.
34
5 As proteínas hidrossolúveis, como a mioglobina,
tendem a se enovelar, de modo que:
a) Os grupos R de aminoácidos hidrofílicos estão
no interior da proteína, enquanto os grupos
hidrofóbicos estão no exterior.
b) Os grupos R de aminoácidos hidrofóbicos
encontram-se no interior da proteína, enquanto os
grupos hidrofílicos estão no exterior.
c) Todos os peptídeos formam ligações de
hidrogênio com a água.
d) Nenhuma das anteriores.
6 O que as alfa hélices e as folhas beta possuem em
comum?
a) O comprimento de uma alfa hélice de 10
aminoácidos e o de um filamento de folha beta
serão iguais.
b) Ambas são estabilizadas por ligações de
hidrogênio, envolvendo o oxigênio da carbonila e
o nitrogênio da amida.
c) Os mesmos aminoácidos estabilizam ambas as
formas de estrutura secundária.
d) Não apresentam nada em comum.
7 No sequenciamento de uma proteína, é necessário
romper as ligações de dissulfeto dentro de uma
cadeia polipeptídica. O reagente utilizado para isso é:
a) Iodaacetato
b) Hidrocloridrato de guanidina
c) Mercaptoetanol
d) SDS
8 A eletroforese em geral de poliacrilamida com SDS
pode ser usada para efetuar qual dos seguintes
procedimentos?
a) Determinar o peso molecular de uma proteína
oligomérica (de múltiplas subunidades).
b) Purificar uma enzima monomérica em sua forma
ativa.
c) Determinar o peso molecular das subunidades
de uma proteína oligomérica.
d) Separar as proteinas através do seu ponto
isoelétrico.
9 Os esquemas seguintes representam duas
possibilidades de alterações das propriedades de uma
proteína.
 ESQUEMA I 10 Observe o esquema abaixo e responda as questões:

a) As interações intermoleculares mantém a

ESQUEMA II arcabouço espacial da estrutura polipeptídica.
No esquema acima estamos falando de que tipo
de ligação, essa ligação mantém que tipo de
estrutura da proteína?
b) Explique o que está acontecendo no esquema
acima.

Os esquemas I e II dizem respeito respectivamente a:

a) alteração na estrutura primária da proteína e
desnaturação.
b) desnaturação e desligamento da estrutura
terciária.
c) alteração na estrutura terciária da proteína e
solação.
d) solação e desnaturação.

ANOTAÇÕES

EXERCÍCIOS

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 GABARITO DJOW
PROTEÍNAS
1- C 8- C

2- C 9- A

3- A 10- a) Ligação do tipo ponte dissulfeto. Essa interação ocorre

entre resíduos de cistina. Essa ligação mantém a estrutura
terciária da proteína.
4- A
b) No esquema acima, agentes desnaturantes estão sendo
utilizados para romper a estrutura tridimensional da proteína.
5- B No caso em específico estão utilizando agentes redutores para
romper as ligações dissulfeto. Com a retirada dos reagentes a
6- B proteína pode retornar para o seu estado nativo.

7- C

ANOTAÇÕES
BIOQUÍMICA

36
HEMOGLOBINA E SUAS
PROPRIEDADES BIOLÓGICAS
Nosso metabolismo energético depende
ativamente do recebimento contínuo de
oxigênio, usado na oxidação de nutrientes, e
da remoção constante do CO2. O transporte de
oxigênio dos pulmões aos tecidos é efetuado
pela hemoglobina presente nas hemácias.
A hemoglobina corresponde a 1/3 do peso das
hemácias e predominantemente é formada
por quatro cadeias polipeptídicas, duas alfas
(com 141 aminoácidos) e duas betas (com 146
aminoácidos).
A hemoglobina é uma hemeproteína. Cada
subunidade está associada a um grupo prostético
heme.
O grupo heme é conhecido como Fe-Protoporfirina
IX. Essa estrutura molécula apresenta uma
molécula de porfirina contendo um íon de ferro,
que na mioglobina e na hemoglobina permanece
no estado ferroso, Fe2+ . É o heme que confere à
hemoglobina e ao sangue sua cor característica.

Essa proteína apresenta a maior extensão da

cadeia formada por segmentos em alfa-hélice,
conectadas por regiões sem estrutura regular.
As hélices recebem letras e os seus aminoácidos

BIOQUÍMICA
constituintes números.

Na estrutura quaternária da hemoglobina

as ligações não covalentes são muito mais
numerosas entre as subunidades diferentes do
que entre as iguais. O resultado dessa associação
desigual é uma molécula tetramérica composta
pela união de dois dímeros alfa1/beta1 e alfa2/
beta2. Essas interfaces sofrem modificações O grupo heme

importantes na oxigenação e desoxigenação da O grupo heme se localiza dentro de uma

hemoglobina. cavidade hidrofóbica, delimitada principalmente
por aminoácidos apolares, que estabelece
interações hidrofóbicas com o anel porfirínico.
Esse ambiente apolar é que torna possível a
ligação do oxigênio ao ferro Fe2+ evitando que
ele seja oxidado ao estado férrico.

O íon de ferro fica no centro do grupo heme,

formando ligações com os quatro nitrogênios
do anel porfirínico, com a cadeia polipeptídica

Estrutura quaternária da hemoglobina

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 através de um resíduo de histidina (His F8
conhecida como histidina proximal) e ainda
pode-se ligar reversivelmente à molécula de
oxigênio.
Uma molécula de hemoglobina totalmente
oxigenada é denominada oxihemoglobina e o
contrário desoxihemoglobina.
Quando o oxigênio se liga ao heme, o ferro se
desloca para o mesmo plano do anel porfirínico
e arrasta o resíduo de histidina com ele.
Consequentemente uma sequência de eventos
ocorre alterando a estrutura quaternária da
hemoglobina. São esses movimentos em
série provocados pela ligação do oxigênio à
molécula de heme que determinam a cinética de
oxigenação da hemoglobina.
Por exemplo, a primeira ligação do oxigênio
facilita o preenchimento dos outros grupos
heme. As sucessivas conformações assumidas
pela molécula de hemoglobina têm afinidade
crescente pelo oxigênio.
BIOQUÍMICA
Então quando mais o oxigênio se liga aos grupos
heme mais eficiente é a ligação entre o oxigênio
e a molécula. A ligação da quarta molécula é
300 vezes mais eficiente do que a primeira. Esse
fenômeno dá-se o nome de cooperatividade.
No caso da mioglobina, formada por uma única
cadeia polipeptídica e uma único grupo heme
esse fenômeno não ocorre.
Podemos observar a diferença entre a mioglobina
e a hemoglobina na cinética de oxigenação
dessas proteínas. Essa cinética sofre influência
da pressão parcial de oxigênio (pO2). A curva
da hemoglobina é sigmoide pois indica que
essa proteína altera sua forma e nesse caso sua
afinidade pela molécula de oxigênio conforme
as ligações com esse gás ocorrem. A mioglobina
apresenta uma curva hiperbólica.
38
Curva de dissociação entre a mioglobina e hemoglobina.
A cooperatividade exibida pela hemoglobina
proporciona uma resposta mais sensível
a variações na concentração de oxigênio,
adequando-se com perfeição, a sua função de
transportar o gás.
No sangue arterial que sai dos pulmões a pO2
é alta em torno de 100 mmHg e a hemoglobina
fica com 98% do oxigênio. Nos tecidos
extrapulmonares onde a pO2 é baixa ela libera
grande parte do oxigênio. Por exemplo nos
capilares que irrigam um músculo em atividade
a pO2 é cerca de 20 mmHg e a saturação da
hemoglobina cai para 33%, ou seja, ela libera
65% do oxigênio.
Por outro lado, a mioglobina seria um
transportador menos eficiente de oxigênio.
Sua alta afinidade pelo gás atribui ela uma
grande relevância biológica, desempenhando
um reservatório de oxigênio nos músculos de
mamíferos, onde essa proteína é encontrada
com abundância.
O aumento de temperatura, presença de
determinados compostos fosforilados, o aumento
parcial da pressão de CO2 e a diminuição de pH
são fatores que podem reduzir a afinidade da
hemoglobina pelo oxigênio. No caso do aumento
da temperatura, o metabolismo celular aumenta
demandando mais oxigênio. O mesmo ocorre
em atividade muscular intensa.
As hemácias possuem um composto que
diminuem a afinidade da hemoglobina por
oxigênio: molécula de 2,3 bisfosfoglicerato
(BPG), sintetizado a partir de 1,3 bisfosfoglicerato
(um intermediário da via glicolítica). O BPG se
liga à desoxihemoglobina.
Estrutura do 2,3- bisfosfoglicerato (BPG)
O efeito do BPG manifesta-se em baixas pressões
de oxigênio, sendo suplantado por pressões
elevadas de oxigênio. Nas condições de alta
pO2, a hemoglobina fica saturada com oxigênio
mesmo na presença de BPG, cujo papel fisiológico
é aumentar substancialmente a liberação de
oxigênio nos tecidos extrapulmonares, onde pO2
é baixa.
Efeito do BPG sobre a afinidade da hemoglobina por oxigênio
O nível de BPG nas hemácias aumenta de modo
significativo em condições associadas com
hipóxia tecidual (doenças cardiorrespiratórias,
estado anêmico e permanência em grandes
altitudes). Esse mecanismo compensa a menor
disponibilidade de oxigênio existente nessas
situações.
Outro ponto importante é que a afinidade da
hemoglobina pelo oxigênio varia com o pH. Essa
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afinidade diminui também na presença de CO2
(esse gás reage com grupos amino terminais das
cadeias da hemoglobina)
EFEITO BOHR
É o nome que se dá ao efeito do pH e da pressão
parcial de CO2 sobre a união entre Hb e O2.
Efeito do pH sobre a saturação da hemoglobina com oxigênio.
O PAPEL DA HEMOGLOBINA E O
BIOQUÍMICA
TAMPONAMENTO DO SANGUE
O transporte de gases respiratórios pelo sangue
depende da ocorrência de reações químicas uma
vez que o CO2 é muito mais solúvel em água
que o O2. Logo, existem formas diferentes de
transportar estes gases através do sangue.
O oxigênio (O2) é transportado principalmente
ligado à hemoglobina, na forma de
oxihemoglobina, pelas hemácias.
O gás carbônico (CO2) é transportado
principalmente pelo plasma sanguíneo,
solubilizado em água e dissociado na forma de
íons carbonato (HCO3-).
39
 Seguindo então este padrão, ocorrem diversas
reações químicas ao mesmo tempo, que tem por
objetivo manter a homeostase orgânica.
BIOQUÍMICA
ANOTAÇÕES
40
A hemoglobina fetal tem uma cadeia
polipeptídica chamada gama em substituição
`a cada cadeia beta. Apenas essa modificação
faz com que a hemoglobina fetal possua mais
afinidade por oxigênio do que a hemoglobina de
adulto. A explicação está na cadeia gama onde
um aminoácido com carga positiva é substituído
por um polar sem carga. Essa modificação
interage menos com a BPG e sua afinidade por
oxigênio aumenta.
Já deu para entender que qualquer modificação
na estrutura da hemoglobina pode levar ao mal
funcionamento da mesma. Existem mais de
700 anomalias hereditárias nos seres humanos
causadas por mutações que determinam as
hemoglobinopatias. A anemia falciforme é um
exemplo delas.
 EXERCÍCIOS
Atenção: Para responder à(s) quest(ões) considere as
informações e o gráfico que seguem.
3 3 Como é formada a molécula de hemoglobina?
O gráfico representa a curva de dissociação da
hemoglobina em função da pressão parcial de
oxigênio Esta curva desloca-se para a direita com o
aumento da temperatura ou diminuição do e para
esquerda nos casos contrários

4 Diferencia hemoglobina da mioglobina.

1 (ENADE 2006) I. A inclinação da curva de saturação

da hemoglobina é menor na pressão parcial de em 5 Explique como a ligação do oxigênio ao átomo de

EXERCÍCIOS
comparação com a pressão de ferro pode modificar a estrutura da hemoglobina.
PORQUE
II. um incremento na pressão parcial de para propicia
a ligação de mais do que um incremento de para
É correto afirmar que
a) as duas afirmações são verdadeiras e a segunda
justifica a primeira.
b) as duas afirmações são verdadeiras e a segunda
não justifica a primeira.
c) a primeira afirmação é verdadeira e a segunda é 6 Como ocorre a curva de dissociação entre a
falsa. mioglobina e a hemoglobina?
d) a primeira afirmação é falsa e a segunda é
verdadeira.
e) as duas afirmações são falsas.

2 Explique como a 2,3- bisfosfoglicerato (BPG)

compensa a menor disponibilidade de oxigênio
existente em situações de hipóxia tecidual como em
situações de permanências em grandes atitudes?

7 O que é a molécula de 2,3-bisfosfoglicerato (BPG)?

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 10 Onde está localizado o átomo de ferro na
hemoglobina?
8 Discuta o efeito da BPG sobre a afinidade da
hemoglobina por oxigênio.

11 Cite uma deficiência causada por uma alteração

genética na estruturação da hemoglobina.
9 O que é efeito Bonr?
EXERCÍCIOS

ANOTAÇÕES

42
 GABARITO DJOW
HEMOGLOBINA E SUAS PROPRIEDADES BIOLÓGICAS
1- [D]
2- Em condições de alta pressão parcial de oxigênio nos
pulmões, a hemoglobina das hemácias fica saturada com o
oxigênio, independente da presença de BPG. O BPG possui
papel biológico de aumentar substancialmente a liberação de
oxigênio nos tecidos extrapulmonares, onde a pressão parcial de
oxigênio é baixa. O nível de BPG aumenta de forma gradativa
em condições associadas com oxigenação deficitária como a
observada em quadros de hipóxia tecidual prolongada. Esse
mecanismo adaptativo irá compensar a menor disponibilidade
de oxigênio com um aumento na liberação do gás para os nossos
tecidos.
3- É uma proteína que possui estrutura globular quaternária e é
formada por quatro cadeias polipeptídicas, duas alfas (com 141
aminoácidos) e duas betas (com 146 aminoácidos).
4- A mioglobina (Mb) é uma proteína globular dos vertebrados,
formada por 154 aminoácidos. Se diferencia da hemoglobina
por não possuir ligações cooperativas com o oxigênio, por ser
monomérica, isto é, formada por apenas uma subunidade. A
presença do grupamento heme em sua estrutura também atribui
a função de transporte de oxigênio para a mioglobina, porém,
de maneira menos sensível do que a hemoglobina. A mioglobina
tem afinidade por oxigênio maior do que a hemoglobina em
qualquer pressão parcial de oxigênio, o que permite que esse
oxigênio seja transferido mais rapidamente do sangue para
o músculo, ficando associado `a mioglobina para posterior
utilização pelas mitocôndrias dessas células.
5- No momento em que o oxigênio se liga ao heme presente
em uma das subunidades da hemoglobina, o ferro se desloca
para o plano do anel porfirínico tornando-o mais achatado.
Dessa maneira, o resíduo de histidina (um dos aminoácidos
que compõe a globina) a qual o ferro está ligado é arrastado,
e consequentemente, o segmento da cadeia polipeptídica
da qual faz parte. Essa movimentação desloca um segmento
contínuo que fazem parte das interfaces alfa2beta1 entre
os dímeros de globina, provocando o rompimento de várias
ligações não covalentes e uma alteração da conformação do
complexo proteico como um todo. Essa nova conformação
facilitará os rearranjos moleculares sucessivos para que todas
as subunidades da hemoglobina estejam interagindo com o
oxigênio (oxihemoglobina).
6- A cinética de oxigenação ocorre de forma diferente para as
duas estruturas. A mioglobina apresenta uma curva hiperbólica
e a hemoglobina uma curva sigmoide. No primeiro caso, esse
ANOTAÇÕES
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comportamento é esperado para uma proteína que possui apenas
um sítio de ligação. A curva sigmoide resultante da associação
da hemoglobina ao oxigênio é decorrente das quatro ligações
do átomo à molécula de heme presente nas subunidades dessa
proteína. Essa associação, de maneira cooperativa, proporciona
à molécula de hemoglobina maior sensibilidade a variações da
concentração de oxigênio, adequando-se com perfeição à sua
função de transportar esse gás.
7- É um composto derivado a partir da molécula de
1,3-bisfosfoglicerato, que é um intermediário da via glicolítica.
Essa estrutura está diretamente relacionada com a afinidade
da hemoglobina pelo oxigênio. Nesse caso a BPG diminui a
afinidade da hemoglobina pelo oxigênio.
8- A BPG, diminui a afinidade da hemoglobina sobre o oxigênio.
O conjunto de fenômenos relacionados com o aumento do
caráter básico da hemoglobina causado por sua desoxigenação e
o aumento do caráter ácido quando essa proteína está associada
ao oxigênio, constituem esse efeito.
Em resumo, a conversão do estado oxihemoglobina para
desoxihemoglobina é acompanhada pela aquisição de prótons,
o inverso é acompanhado pela liberação de prótons.
9- O efeito resultante do pH e da pressão parcial de dióxido
de carbono sobre a união entre a hemoglobina e o oxigênio é
conhecido como efeito Bonr.
BIOQUÍMICA
10- O átomo de ferro está localizado na molécula protoporfirina.
Juntos compõe a ferro protoporfirina IX o que conhecemos como
heme.
11- Já foram observadas mais de 700 quadros de anomalias
hereditárias em seres humanos ocasionadas por alterações
(mutações) que determinam a conformação final da
estrutura da hemoglobina. Essas anomalias são conhecidas
como hemoglobinopatias e podem representar uma clínica
insignificante ou doenças graves. A anemia falciforme é um
bom exemplo. A substituição de apenas um aminoácido leva `a
formação da hemoglobina S (HbS). Essa é devida à substituição
de um único nucleotídeo que altera o códon do sexto aminoácido
da globina de ácido glutâmico para valina. Um heterozigoto tem
uma mistura dos dois tipos de hemoglobinas, A (HbA) e S (HbS),
além de um tetrâmero híbrido de Hemoglobina. Ela consegue
transportar o oxigênio, mas, quando o mesmo passa para os
tecidos, as moléculas da sua hemoglobina se aglutinam em
formas gelatinosas de polímeros, também chamadas tactoides,
que acabam por distorcer as hemácias, que se tornam duras e
quebradiças devido às mudanças na sua membrana.
43
 PROTEÍNAS FIBROSAS
As proteínas fibrosas têm forma alongada
e diferentemente das globulares como a
hemoglobina, são formadas pela associação de
módulos repetitivos, possibilitando a construção
de grandes estruturas.

O componente fundamental das proteínas

fibrosas são as cadeias polipeptídicas muito
longas com estruturas secundárias regulares:
alfa-hélice nas alfas queratinas, folha beta
pregueada nas betas queratinas e uma hélice
característica no colágeno.

As alfas queratinas: duas ou três cadeias em

pontes dissulfeto
alfa hélice associam-se lateralmente formando
longos cabos helicoidais, que reunidos, formam
fibras. As alfas queratinas são o componente As betas queratinas as fibras são formadas por
BIOQUÍMICA

principal da pele dos vertebrados e de estruturas folhas beta pregueadas.

correlatas como: cabelo, unha, lã, chifre, cascos,
bico e penas.

Proteína beta queratina

No caso do colágeno, as cadeias polipeptídicas

Proteína alfa queratina
Nessas proteínas são frequentes as pontes
dissulfeto (entre resíduos de cisteína de cadeias
polipeptídicas ou fibrilas adjacentes). São essas
ligações que conferem grande resistência as
fibras formadas.
apresentam uma conformação helicoidal
típica, derivada da sua composição peculiar em
aminoácidos: alto conteúdo de glicina, prolina e
de hidroxiprolina (um aminoácido derivado de
prolina) e da grande regularidade na estrutura
primária, sendo muito frequente a sequência
glicina-prolina-hidroxiprolina.
São essas características que permitem a
associação íntima de três cadeias formando uma
hélice tripla denominada tropocolágeno.

44
 São essas estruturas que formam os módulos
básicos formando as fibrilas de colágeno. Essa
estrutura é estabilizada por ligações covalentes
entre as cadeias componentes do tropocolágeno
e adjacentes. O colágeno é a proteína mais
abundante dos vertebrados.

Possuem funções como sustentação do tecido

conjuntivo que se distribui por cartilagens,
tendões, matriz óssea

ANOTAÇÕES

BIOQUÍMICA

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 EXERCÍCIOS
1 A estrutura da fibroína da seda é estabilizada por: 6 Qual a proteína mais abundante dos vertebrados?
a) Pontes de enxofre a) Colágeno
b) Super-hélices b) β –queratinas
c) Hidroxiprolina c) α-queratinas
d) Pontos de hidrogênio e pelo contato entre d) Concanavalina A
resíduos apolares

7 Nos tratamentos estéticos alguns procedimentos são

2 Em relação ao colágeno, qual das opções abaixo não utilizados para tornar o cabelo mais liso ou crespo.
é verdadeira? Explique quais são esses procedimentos?
a) Glicinas, prolinas e hidroxiprolina são os
principais aminoácidos.
b) É a proteína mais abundante nos vertebrados.
c) Sua estrutura rígida pode ser explicada por suas
fitas antiparalelas.
d) O centro da hélice do colágeno fica sempre
ocupado pelas glicinas, o que faz com que a
quantidade de glicinas no colágeno seja bem alta.
8 O que faz com que as α-queratinas sejam tão fortes?
3 Qual das opções abaixo não tem relação com a
resistência e dureza apresentada pela queratina?
a) Pontes de enxofre.
b) Hélices com tamanho de 5,15 a 5,2 A em cada
EXERCÍCIOS

volta.
c) Estrutura globular.
d) Super-hélice

4 Defina o que são proteínas fibrosas?. 9 Quais características estruturais permitem que no
colágeno as cadeias polipeptídicas se associem
intimamente formando uma hélice tripla?

5 Do ponto de vista bioquímico como o grau de

ondulação do cabelo e da lã pode ser determinado? 10 Cite as principais funções do colágeno para nossa
biologia.

46
 GABARITO DJOW
PROTEÍNAS FIBROSAS
1- D
2- C
3- C
4- São proteínas de formas alongadas e diferentemente das
globulares são formadas pela reunião de estruturas repetitivas,
possibilitando a construção de grandes compostos. O
componente fundamental das proteínas fibrosas são as cadeias
polipeptídicas muito longas com a estrutura secundária regular.
Por exemplo α-hélice nas α-queratinas, folha β -pregueada nas
β -queratinas e uma hélice característica no colágeno.
5-O cabelo e a lã são constituídos das α-queratinas, onde duas
ou três cadeias em α-hélice associam-se lateralmente, formando
longos cabos helicoidais, que agrupados formam fibrilas e
fibras. As α-queratinas são o principal componente da pele dos
vertebrados e de estruturas relacionadas como cabelo, unhas,
chifres, bicos e penas. Nessas proteínas são frequentemente
observadas as pontes dissulfeto entre os resíduos de cisteína
de cadeias polipeptídicas adjacentes, conferindo a grande
resistência dessas estruturas. O padrão de distribuição dessas
pontes é que vai determinar o grau de ondulação do cabelo ou
da lã.
6-A
7 - Os tratamentos visando tornar o cabelo mais liso ou mais
crespo utilizam o mesmo procedimento, embora pretendam
resultados opostos. Desfazer as pontes dissulfeto utilizando
tratamento com agentes redutores e refazê-las em novas
posições (desejada) utilizando agentes oxidantes. Na verdade,
além do tratamento com os agendes redutores o cabelo deverá
ser aquecido para fazer com que as ligações de hidrogênio
existentes entre as hélices sejam rompidas. Lembre-se que as
ligações de hidrogênio formam uma “malha invisível” ao redor
das α-hélices garantindo que elas não se desmontem.
ANOTAÇÕES
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8- A α queratina apresenta grande resistência e está presente
em estruturas tão duras quanto um chifre, por exemplo. Ela
é formada por α-hélices que se enrolam uma sobre as outras
formando uma super-hélice (veja figura abaixo):
É exatamente essa super-hélice que faz a α queratina ser
muito forte e resistente. Diferente das α-hélices, as hélices da
α queratina apresentam cada volta com tamanho de 5.15 a 5.2
Å em vez de 5.4 Å, das hélices tradicionais. A superfície de cada
hélice, que toca a hélice adjacente, é composta por aminoácidos
hidrofóbicos como alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina
e fenilalanina. Além destes, as α queratinas podem também
apresentar uma grande quantidade de cisteínas que é capaz de
formar pontes de enxofre ou pontes dissulfeto.
9 - As cadeias polipeptídicas apresentam uma conformação
helicoidal típica, derivada da sua composição peculiar dos
resíduos de aminoácidos. Essas cadeias possuem grandes
quantidades de glicina, prolina e de hidroxiprolina (aminoácido
derivado de prolina) e grande regularidade na estrutura
primária (sequência frequente de glicina-prolina-hidroxiprolina).
Essas características permitem a formação da hélice tripla, o
BIOQUÍMICA
tropocolágeno (módulo estrutural básico do colágeno).
10 - Essas proteínas são responsáveis pelas funções mecânicas
e de sustentação do tecido conjuntivo, que por sua vez se
distribuem por cartilagens, tendões, matriz óssea, córnea e etc.
Também são responsáveis pela elasticidade do sistema vascular
e de todos os órgãos.
47
 ENZIMAS
As enzimas são proteínas capazes de catalisar
as reações químicas no nosso corpo. Alguma
delas podem possuir uns componentes químicos
adicionais que aumentam seu repertório de
capacidades catalíticas. Esses componentes são
conhecidos como grupo prostéticos, cofator e
coenzima.
Grupos prostéticos: são incorporados de
maneira firme e estável na estrutura da proteína.
Por exemplo: temos a piridoxal fosfato e a flavina
mononucleotídeo (FMN), a flavina adenina
dinucleotídeo (FAD), a tiamina pirofosfato,
biotina e íons metálicos. Quase todas que
contém um grupo metálico firmemente ligado
são denominadas metaloenzimas. Os metais
podem funcionar nas reações redox, facilitar a
BIOQUÍMICA
ligação com o substrato ou atuar como bases ou
ácidos de Lewis para tornar os substratos mais
eletrofílicos ou nucleofílico,
Cofatores: Se associam de maneira reversível
com as enzimas e os substratos. Nesse caso
também temos o exemplo os íons metálicos mas
aqui elas são conhecidas como enzimas ativadas
por metal.
Coenzimas: Servem como transportadores
recicláveis ou agentes de transferência de
grupamentos. Elas podem estabilizar espécies
como átomos de hidrogênio ou íons hidretos
que podem ser reativos para persistir durante
qualquer intervalo de tempo significativo na
presença de água ou moléculas orgânicas e
48
podem facilitar o reconhecimento e a ligação de
pequenos grupamentos químicos a enzima-alvo,
como por exemplo, a coenzima A.
A enzima completa, cataliticamente ativa, ligada
à coenzima e/ou íon, é chamada de holoenzima,
a porção proteica da mesma enzima é chamada
de apoenzima ou apoproteína. Algumas
enzimas são modificadas covalentemente por
fosforilação, glicosilação e outros processos.
Muitas destas alterações estão envolvidas na
regulação da atividade enzimática.
A International Union of Biochemistry (IUB)
desenvolveu um sistema de nomenclatura
das enzimas, na qual cada uma delas possui
um nome próprio e um número código que
identificam o tipo de reação catalisada e os
substratos envolvidos. São seis as categorias:
1) Oxidirredutases: catalisam as oxidações e
reduções
2) Transferases: realizam a transferência de
grupamentos glicosil, metil e fosforil.
3) Hidrolases: catalisam a clivagem hidrolítica
de ligações C-C, C-O, C-N e outras ligações
covalentes
4) Liases: catalisam a clivagem de ligações C-C,
C-O, C-N por meio de eliminação de átomo,
gerando duplas ligações.
5) Isomerases: catalisam alterações geométricas
ou estruturais dentro de uma molécula.
6) Ligases: catalisam a união de duas moléculas
nas reações acopladas à hidrólise de ATP.
Funcionamento das enzimas: As enzimas
alteram a velocidade da reação não o equilíbrio
químico, reduzindo a energia de ativação.
Diferença entre os níveis energéticos do estado
basal e do estado de transição.
Estado de transição: No topo da curva de
energia é um ponto a partir do qual o decaimento
Interação enzima-substrato: A ligação com o
substrato dá-se em uma região pequena e bem
definida da enzima, chamada centro ativo (ou sítio
ativo). O centro ativo é formado por reísduos de
aminoacidos e constitui uma cavidade com forma
definida, que permite à enzima “reconhecer” seu
substrato. Uma molécula, para ser aceita como
substrato, deve ter a forma espacial adequada
para alojar-se no centro ativo e grupos químicos
capazes de estabelecer ligações com os radicais do
centro ativo.
A aproximação e a ligação do substrato induz
na enzima uma mudança conformacional,
tornando-a ideal para a catálise (modelo do
ajuste induzido)
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para o estado S ou para o estado P tem a mesma
probabilidade de ocorrer. Mas para atingir esse
estado de transição é necessário a formação
desses intermediários e por conseguinte, romper
as barreiras de energia. Por isso para alcançar
o estado de transição eu preciso da energia de
ativação.
As enzimas diminuem a energia de ativação.
Uma das estratégias está na própria interação
enzima-substrato. Através da energia de
ligação que ocorre entre a associação enzima
substrato, muda o estado conformacional da
proteína e assim as enzimas diminuem a energia
de ativação e facilitam a transformação de
substratos em produtos.
BIOQUÍMICA
As enzimas diminuem a energia de ativação.
Então, as enzimas diminuem a energia de
ativação com o objetivos de atingir mais rápido
o estado de transição e para isso ela pode utilizar
a energia de ligação com o próprio substrato.
As enzimas são catalisadores que aumentam
a velocidade das reações por diminuírem as
energias de ativação. A etapa com maior energia
de ativação é a etapa limitante da velocidade.
PODER CATALÍTICO DAS ENZIMAS
Energia de ligação: É a principal fonte de
energia livre utilizada pelas enzimas para a
diminuição da energia de ativação das reações.
49
 Essa energia é proveniente da interação enzima-
substrato.
Como as enzimas utilizam a energia de ligação
não covalente? Poder catalítico proveniente
basicamente da energia livre liberada na
formação de muitas ligações fracas e interações
entre a enzima e seu substrato. Essas interações
fracas são otimizadas no estado de transição da
reação. Os sítios de ligação são complementares
não aos substratos por si mesmos, mas aos
estados de transição pelos quais os substratos
passam ao serem convertidos em produtos.
A energia de ligação contribui para especificidade
da reação e a catálise. A entropia (liberdade de
movimento) das moléculas em solução – reduz a
possibilidade de que elas reajam entre si.
BIOQUÍMICA
Reação geral catalisada pelas peptidases
ANOTAÇÕES
50
GRUPOS CATALÍTICOS ESPECÍFICOS
CONTRIBUEM PARA A CATÁLISE
Catálise geral ácido-base- Utilização de íons H+
(H3O+) ou OH- presentes na água. Entretanto,
apenas a água pode ser insuficiente. Assim
o termo catálise geral ácido-base refere-se à
transferência de prótons mediada por moléculas
de outras classes que doam prótons (ácidos
orgânicos) ou então recebedores de prótons
(bases orgânicas);
Catálise covalente- Formação de ligação
covalente transitória;
Catálise por íons metálicos- Interações iônicas
 EXERCÍCIOS
1 O que são enzimas?
2 O que são cofatores e coenzimas?
3 Segundo a International Union of Biochemistry (IUB)
como podem ser categorizadas as enzimas?
Como as enzimas atuam como catalizadores
4
biológicos?
5 Como a enzima diminui a energia de ativação?
6 A fenilcetonúria é uma doença que resulta de um
defeito na enzima fenilalanina hidroxilase, que
participa do catabolismo do aminoácido fenilalanina.
A falta de hidroxilase produz acúmulo de fenilalanina
que, por transaminação, forma ácido fenilpirúvico.
Quando em excesso, o ácido fenilpirúvico provoca
retardamento mental severo. Sobre as enzimas, é
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correto afirmar que:
a) aumentam a energia de ativação necessária
para as reações;
b) atuam de forma inversamente proporcional ao
aumento da temperatura;
c) são altamente específicas em função do seu
perfil característico;
d) são consumidas durante o processo, não
podendo realizar nova reação do mesmo tipo.
7 A enzima EPSP-sintase, presente em praticamente
todos os vegetais, é modificada na soja transgênica,
tornando-a resistente à inibição pelo herbicida
glifosato. Assim, o tratamento com esse herbicida
não prejudica o desenvolvimento de culturas de
soja transgênica, mas evita o crescimento de
outros vegetais indesejáveis. Num estudo para a
identificação da variedade transgênica de soja, foi
medida, nas mesmas condições experimentais, a
atividade da EPSP- sintase em extratos de folhas
de diferentes tipos desse vegetal, em presença ou
ausência de glifosato. As atividades da enzima nesses
extratos, na ausência do inibidor, apresentaram o
mesmo valor.
EXERCÍCIOS
Observe o gráfico:
A curva que corresponde à razão entre as atividades
de uma enzima da variedade transgênica e as
atividades dessa mesma enzima da soja comum é a
indicada pela seguinte letra:
a)W
b) X
c) Y
d) Z
8 O gráfico seguinte relaciona a velocidade de uma
reação química catalisada por enzimas com a
temperatura na qual esta reação ocorre. Podemos
afirmar que:
51

a) a velocidade da reação independe da
temperatura.
b) existe uma temperatura ótima na qual
velocidade da reação é máxima.
c) a velocidade aumenta proporcionalmente
temperatura.
d) a velocidade diminui proporcionalmente
temperatura.
e) a partir de certa temperatura, inverte-se
sentido da reação.
9 A velocidade de um processo celular foi medida
durante 10h. Nesse período, a temperatura foi
aumentada gradativamente, passando de 20°C para
40°C. O resultado foi expresso no gráfico abaixo.
EXERCÍCIOS
A esse respeito, são feitas as seguintes afirmações:
I. A temperatura de aproximadamente 30°C é ótima
ANOTAÇÕES
52
para as enzimas envolvidas nesse processo.
II. Na temperatura de 40°C, pode ter havido
desnaturação completa de todas as enzimas
envolvidas.
III. Se a célula fosse submetida a uma temperatura
menor do que 20°C, ela certamente morreria, devido
à falta de atividade.
Assinale:
a) se somente as afirmativas I e II forem corretas.
a b) se somente as afirmativas II e III forem corretas.
c) se todas as afirmativas forem corretas.
à d) se somente as afirmativas I e III forem corretas.
e) se somente a afirmativa II for correta.
à
Uma substância X é o produto final de uma
o
10 via metabólica controlada pelo mecanismo
de retro- inibição (feed-back) em que, acima
de uma dada concentração, X passa a inibir a
Podemos afirmar que, nessa via metabólica:
a) a quantidade disponível de X tende a se manter
constante.
b) o substrato faltará se o consumo de X for
pequeno.
c) o substrato se acumulará quando a concentração
de X diminuir.
d) a substância A se acumulará quando a
concentração de X aumentar.
e) a substância B se acumulará quando o consumo
de X for pequeno.
 GABARITO DJOW
ENZIMAS
1- São proteínas capazes de catalisar as reações químicas no
nosso corpo. Alguma delas podem possuir uns componentes
químicos adicionais que podem aumentar seu seu repertório
catalítico. Esses componentes são conhecidos como grupo
prostéticos, cofator e coenzima.
2- Os cofatores são estruturas associada de maneira reversível
com as enzimas e os substratos. Já as coenzimas são estruturas
que servem como transportadores recicláveis ou agentes de
transferência de grupamentos. Elas podem estabilizar espécies
como átomos de hidrogênio ou íons hidretos que podem
ser reativos e persistir durante qualquer intervalo de tempo
significativo na presença de água ou moléculas orgânicas,
e desse também facilitar o reconhecimento e a ligação de
pequenos grupamentos químicos a enzima-alvo. Como exemplo
podemos citar a coenzima A.
3- Elas podem ser divididas em seis categorias:
1. Oxidirredutases: catalisam as oxidações e reduções;
2. Transferases: realizam a transferência de grupamentos
glicosil, metil e fosforil;
3. 7- Hidrolases: catalisam a clivagem hidrolítica de ligações
C-C, C-O, C-N e outras ligações covalentes;
4. Liases: catalisam a clivagem de ligações C-C, C-O, C-N por
meio de eliminação de átomo, gerando duplas ligações;
5. 8- Isomerases: catalisam alterações geométricas ou
estruturais dentro de uma molécula;
6. Ligases: catalisam a união de duas moléculas nas reações
acopladas `a hidrólise de ATP.
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4- As enzimas alteram a velocidade da reação química mas
não interfere no seu equilíbrio. Essas biomoléculas diminuem a
energia de ativação da reação química.
5-Uma das estratégias está na própria interação enzima-
substrato. Utilizando a energia proveniente da interação
entre a associação química da enzima com seu substrato em
específico, a mudança do estado conformacional da proteína
ocorre e é dessa maneira, uma das formas, que as enzimas
conseguem diminuir a energia de ativação e facilitar assim, a
transformação de substratos em produtos. Na verdade, embora
o modelo anteriormente proposto “chave e fechadura” de
Fischer tenha contribuído enormemente para a compreensão das
especificidades das interações enzimáticas esse modelo de ajuste
induzido foi amplamente confirmado por estudos biofísicos.
6 -c
7-A
8- B
9-A
10 - A
Na via metabólica citada, a quantidade da substância X tende
a se manter constante, devido ao controle exercido pelo
BIOQUÍMICA
mecanismo de retroinibição(feed-back negativo).
53
 CINÉTICA ENZIMÁTICA
Várias propriedades enzimáticas baseiam-
se em medidas da velocidade da reação. Essa
característica é diretamente proporcional à
concentração do reagente. Conforme a reação
ocorre, a concentração do reagente diminui e a
velocidade também.

Para calcular a velocidade da reação efetivamente V= k[reagente]

proporcional à concentração inicial do reagente, V1= k1[E] [S]
é necessário medir a velocidade inicial (V0). Essa
V-1= k-1[ES]
medida é obtida através de um tempo de reação
muito pequeno, onde a conversão do reagente V2 = k2 [ES]
em produto seria muito reduzida, podendo assim K1> k-1>k2
ser considerada como uma constante (tempo
inicial). Esse tempo inicial varia dependendo da k2 = etapa mais lenta
reação química.
Esta hipótese é verdadeira para um grande
A reação enzimática processa-se em duas etapas: número de enzimas, e assim essas são chamadas
enzimas michaelianas. Entretanto, para outras
BIOQUÍMICA

na primeira a enzima (E) liga-se reversivelmente

ao substrato (S), formando o complexo enzima-
substrato (ES). Na segunda etapa, são liberados
o produto (P) e a enzima. Agora livre, uma
enzima poderá se ligar a outra molécula de
substrato e fazer a mesma coisa.
Os pesquisadores Michales e Menten tentavam
entender porque a velocidade das reações
químicas que continham enzimas não eram
lineares em relação à concentração do substrato,
e sim aconteciam como uma função hiperbólica.
Acreditava-se que essa relação velocidade e
quantidade de substrato fosse representada
pela equação:
v=k [reagente]
A hipótese de Michales e Menten: a concentração
de substrato é muito maior do que a concentração
da enzima nas reações bioquímicas, e assim
as constantes referentes às diferentes etapas
presentes nas reações catalisadas por enzimas
seriam decrescentes.
enzimas essa premissa não se aplica.
A concentração de enzima é muito menor do
que a de substrato. Isso pode ser observado na
prática.
Como as reações catalisadas por enzimas são
químicas, elas também tendem a um equilíbrio.
Assim, durante o tempo que é medida a
velocidade inicial, mantém-se a seguinte
situação: formação contínua do produto
enquanto as concentrações do complexo
enzima-substrato (ES), da enzima e do substrato
são mantidas. O fato do complexo enzima-
substrato está sendo consumido na formação de
produto, não provoca diminuição significativa
da sua concentração, pois há sempre substrato
excedente para combinar-se com a enzima que
é liberada quando se forma o novo produto. A
pequena e contínua diminuição da concentração
do substrato não é significativa, frente ao seu
grande excesso. Esta condição é observada nos
tempos iniciais.

54

Variação das concentrações dos componentes da reação enzimática em
função do tempo. As velocidades consideradas para as reações químicas
são as velocidades iniciais v0 (incluindo a Vmáx), que são medidas após um
mesmo tempo inicial. Em t3, a etapa é dita com saturante.
Nas situações I, II e III a diferença está na concentração
do substrato (Explicação completa está na aula).
Nas reações envolvendo as enzimas
michaelianas, podemos observar que uma
determinada quantidade do substrato que vai
estar ligada à enzima, e a outra metade vai
estar na forma de enzima livre. Nesse momento,
a velocidade da reação é exatamente à metade
da velocidade máxima possível dessa reação
química. A concentração específica do substrato
que corresponde à metade da velocidade
máxima da reação é que nós chamamos de
constante de Michaelis- Menten, o Km.
O valor de Km pode simbolizar afinidade de
uma enzima pelo seu substrato. Por exemplo,
quanto maior for o Km, maior será a quantidade
de substrato para que a enzima atinja a metade
da velocidade máxima da reação. Por outro
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lado, quanto menor for o Km, menor vai ser a
concentração de substrato para atingir essa
mesma situação.
Variação da velocidade da reação enzimática (v0)
em função da concentração do substrato (S).
A atividades enzimáticas são geralmente
expressas em U/ml ou U/L. A unidade
internacional U é a quantidade de enzima capaz
de formar 1 micromol de produto por minuto.
ATENÇÃO: Se variamos a concentração de
enzimas, a velocidade também vai variar. A
velocidade de uma reação enzimática também
pode variar de acordo com a temperatura, pH
e não somente pela concentração de substrato.
BIOQUÍMICA
Expressão final de equação proposta por
Michaelis-Menten onde: V0= Vmáx [S]/ Km + [S].
INIBIDORES ENZIMÁTICOS
Os inibidores enzimáticos podem acelerar ou
diminuir a velocidade de várias reações químicas
em nosso organismo.
Existem inibidores enzimáticos dentro das nossas
células que cumprem um papel importante de
regulador, e são conhecidos como reguladores
ou moduladores alostéricos. Esses inibidores
são produzidos pela própria célula e a variação
da sua concentração é fundamental no controle
da velocidade das reações químicas.
Os inibidores podem ser divididos em dois
grandes grupos: irreversíveis e reversíveis.
Os irreversíveis vão reagir com as enzimas
inativando elas de forma definitiva. Exemplo: a
inativação da enzima cicloxigenase (Cox-1) pela
aspirina.
55
 Os reversíveis são subdivididos em dois grupos: um mesmo inibidor pode atuar sobre várias
competitivos e não competitivos. enzimas.

Os competitivos são capazes de se ligar no sítio

ativo da enzima. Ou seja, no mesmo lugar que o
substrato se ligaria. Nesse caso, à concentração
do substrato e quantidade do inibidor, são
fundamentais para se prever a velocidade da
reação química. Se a concentração do substrato
for muito grande em relação ao inibidor, a
reação ocorre como se o inibidor não estivesse
presente. E vice-versa.

Efeito de duas concentrações de inibidor não competitivo

Os antimetabólitos, também conhecidos como

análogos de substratos tem a fórmula química
semelhante ao substrato, ou seja, tem o poder
de se ligar a enzima, só que o produto gerado
é diferente. Esses produtos muitas vezes não
são aceitos pela enzima de uma outra etapa
posterior ou simplesmente são mais instáveis
BIOQUÍMICA

e assim podem interferir diretamente na via

Efeito de duas concentrações de inibidor competitivo
metabólica.
Os inibidores não competitivos são aqueles que
Assim como existem os inibidores das reações
não tem semelhança estrutural com o substrato
químicas, existem também moduladores
da enzima que eles estão inibindo. Essa inibição
positivos, ou seja, moléculas que são capazes de
é provocada pelas ligações do inibidor a
se ligar às enzimas e melhorar a sua associação
grupamentos que não pertencem ao centro ativo.
ao substrato ou, de alguma outra forma,
Como esses grupamentos geralmente estão
favorecer o aumento da velocidade da reação
presentes em várias biomoléculas diferentes, a
química, até mesmo ativa-la.
ação desses inibidores não é específica, ou seja,

ANOTAÇÕES

56
 EXERCÍCIOS
QUESTÃO RESOLVIDA NA AULA
b) Descreva os principais fatores que afetam a
Observe o gráfico abaixo e responda as questões velocidade de uma reação química genérica.
Justifique sua resposta.

2 Marque a opção correta. A equação de Michaelis-

Menten:

LOW [ATP]– BAIXA CONCENTRAÇÃO

HIGH [ATP]- ALTA CONCENTRAÇÃO
O que é uma enzima alostérica? Se PFK-1 representa
esse tipo de enzima, explique como o ATP atua sobre
a atividade dessa enzima.
a) é representado por um gráfico de Vmax versus
[Substrato].
B) relaciona a taxa de degradação do complexo ES
com a [Substrato].
C) é representada por um gráfico de Km versus
[Substrato].
D) gera uma curva com uma assíntota quando é
representada a velocidade de reação em função da

EXERCÍCIOS
[Substrato].

3 Marque a opção correta. As reações espontâneas:

a) acontecem rapidamente.
b) possuem um ΔG > 0.
c) podem acontecer sem necessidade de aporte de
energia.
d) são ditas de endergônicas.

4 Explique os significados dos parâmetros da equação

1 (ENADE 2014) Enzimas são macromoléculas de Michaelis-Menten.
caracterizadas pela sua capacidade de catalisar
reações biológicas, aumentando a velocidade de
uma reação em um fator de até vezes quando
comparadas com a mesma reação não catalisada.
Em sua grande maioria, são proteínas (com
exceção de algumas moléculas de RNA), sendo
formadas por diversas ligações peptídicas entre
seus aminoácidos.
BRONDANI, D. Desenvolvimento de biossensores para
determinação de adrenalina. Disponível em: <https://
repositorio.ufsc.br>. Acesso em: 10 jul. 2014.

Com base nas informações apresentadas, faça o
que se pede nos itens a seguir.
a) Explique os efeitos observados com a
elevação da temperatura na atividade catalítica
enzimática, desde valores brandos até
temperaturas consideravelmente elevadas.
5 Marque a opção correta. Uma característica distintiva
das enzimas alostéricas é que:
a) não respondem a inibidores.
b) carecem de sítios ativos.
c) respondem com mudanças conformacionais

www.biologiatotal.com.br 57
 quando determinadas moléculas se unem em sítios (olá) O Km corresponde à concentração de substrato
diferentes do sítio ativo. na qual a velocidade de reação é a metade da
d) elas não possuem de sítio ativo. velocidade máxima e, portanto, define a afinidade da
enzima pelo substrato.
6 Marque a opção correta. No caso das enzimas, pode- (olá) Inibidores competitivos alteram a velocidade
se dizer que: máxima das reações.
a) a alteração do valor de Km de uma enzima não (olá) A inibição não-competitiva não pode ser
vai refletir mudanças na afinidade desta enzima atenuada pelo aumento na concentração de
pelo seu substrato. substrato.
b) os inibidores competitivos não alteram a Assinale a alternativa que apresenta a sequência
afinidade de uma enzima pelo seu substrato.
CORRETA, de cima para baixo.
c) não existem inibidores que possam alterar a
velocidade máxima de reação de uma enzimas. a) (olá) V – V – F – V – V
d) nas enzimas alostéricas acontecem mudanças b) (olá) V – F – V – F – V
na conformação do seu sitio ativo o que aumenta c) (olá) V – V – V – F – F
sua eficiência catalítica. d) (olá) F – V – V – F – V
e) (olá) F – F – F – V – V
7 Responda F para falso e V para verdadeiro
(olá) As enzimas alostéricas possuem sítios
9 O que são antimetabóilitos?
de ligação para as moléculas moduladoras,
localizadas no sítio ativo.
(olá) As enzimas cinase e fosfatase catalisam,
respectivamente, a adição e a remoção de
grupos fosfato à resíduos específicos nas cadeias
peptídicas de certas enzimas alterando sua
atividade.
EXERCÍCIOS

8 Identifique se são verdadeiras (V) ou falsas (F) as 10 Cite um exemplo de inibidor irreversível.
afirmativas com relação às enzimas.
(olá) Enzimas alostéricas possuem, além do sítio
catalítico, sítios de ligação para ativadores e/ou
inibidores.
(olá) As enzimas aceleram reações por alterar o equilíbrio
da reação na direção de formação do produto.

ANOTAÇÕES

58
 GABARITO DJOW
PROTEÍNAS
QUESTÃO RESOLVIDA NA AULA
Os inibidores alostéricos são inibidores enzimáticos
presentes nas nossas células que cumprem um papel
importante de regulador e são conhecidos, exatamente,
como reguladores ou moduladores alostéricos. Esses
inibidores são produzidos pela própria célula e a variação da
sua concentração é fundamental no controle da velocidade
das reações químicas.
1-C
2- C
3- A
4- Como as reações catalisadas por enzimas são químicas
elas também tendem a um equilíbrio. Assim durante o tempo
que é medida a velocidade inicial, mantém-se a seguinte
situação: Formação contínua do produto enquanto se observa
concentrações mantidas do complexo enzima-substrato (ES), da
enzima e do substrato. O fato do complexo enzima-substrato
está sendo consumido na formação de produto não provoca
diminuição significativa da sua concentração, pois há sempre
substrato excedente para combinar-se com a enzima que é
liberada quando se forma o novo produto. A pequena e contínua
diminuição da concentração do substrato não é significativa,
face ao seu grande excesso. Isso nos tempos iniciais. Dessa
ANOTAÇÕES
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maneira podemos entender e relacionar velocidade inicial e a
concentração do substrato. Uma determinada quantidade do
substrato vai estar ligada à enzima e a outra metade estaria na
forma de enzima livre. Nesse momento, a velocidade da reação
seria exatamente metade da velocidade máxima possível dessa
reação química. A concentração específica do substrato que
corresponde a metade da velocidade máxima da reação é que
nós chamamos de constante de Michaelis- Menten, o famoso
Km.
5- C
6- C
7- F (Localizadas em outras regiões da estrutura da proteína.) ,V
8- B
9- Os antimetabólitos, também conhecidos como análogos de
substratos tem a fórmula química semelhante ao substrato, ou
seja, tem o poder de se ligar a enzima, mas produto gerado é
diferente. Esses produtos muitas vezes não são aceitos pela
enzima de uma etapa posterior ou simplesmente são mais
instáveis e assim podem interferir diretamente na via metabólica.
10- Os inibidores irreversíveis vão reagir com as enzimas
inativando elas de forma definitiva. Como por exemplo os
BIOQUÍMICA
compostos organofosforados. Esses compostos constituem o
princípio ativo de vários inseticidas. Outro bom exemplo é a
inativação da enzima cicloxigenase pela aspirina.
59
 METABOLISMO
ENERGÉTICO CELULAR
Com o passar dos anos as células evoluíram e
assim as suas necessidades energéticas foram
aumentando. Nas células eucarióticas, surgiram
organelas especializadas, as mitocôndrias, que
são capazes de realizar a oxidação completa do
ácido pirúvico.
BIOQUÍMICA
Estrutura da mitocôndria.
As células dos tecidos vivos ao realizarem
respiração aeróbia, consomem oxigênio e
liberam o dióxido de carbono. Esta troca
gasosa resulta do processo catabólico que leva
à oxidação dos compostos orgânicos, como a
glicose, para poder gerar energia.
OXIDAÇÃO DOS COMPOSTOS ORGÂNICOS
EM CONDIÇÕES DE AEROBIOSE
Primeiramente teremos a glicólise, seguida da
formação de acetil-coenzima A, depois o ciclo
do ácido cítrico, também conhecido como ciclo
de Krebs e por último a cadeia transportadora
de elétrons e a fosforilação oxidativa.
Nosso metabolismo produz energia química
em forma de ATP e NADH (NADPH, FADH2) a
partir das moléculas orgânicas, ou seja, nossos
combustíveis. Essa é a energia utilizada para
a célula realizar seu trabalho celular. Exemplo:
Transporte de moléculas, divisão celular, síntese
de biomoléculas e etc.
60
TERMODINÂMICA
O estudo da termodinâmica aborda os efeitos da
energia sobre a matéria.
Na primeira lei da termodinâmica o princípio de
conservação da energia é discutido.
“Para qualquer transformação física ou química,
a quantidade total de energia no universo
permanece constante, a energia pode mudar de
forma ou ser transportada de uma região para
outra; entretanto, ela não pode ser criada ou
destruída.”
A segunda lei descreve a tendência do universo
à desordem crescente. “Em todos os processos
naturais, a entropia do universo aumenta. Em
toda transferência ou transformação parte
da energia útil se perde aumentando assim a
desordem do universo.”
No nosso corpo, a energia de ativação das
reações químicas geralmente é o calor, com
pequenas exceções como a fotossíntese, onde a
energia na forma de luz desencadeia o processo
de síntese de glicose nos vegetais.
A energia que está presente dentro das
moléculas é chamada de conteúdo de calor ou
também de entalpia. É por isso que em reações
de quebra (catálise) do nosso organismo ocorre
uma diminuição da entalpia das moléculas, com
formação de produtos menos energéticos do
que os substratos. Nas reações de construção a
entalpia aumenta, ou seja, o inverso da catálise.
Como o calor é espontaneamente transmitido de
um corpo mais quente para outro mais frio, e o
aumento da temperatura leva a um estado mais
desorganizado das moléculas, pode-se concluir
que as reações que formam produtos menos
energéticos favorecem aquelas que formam
produtos mais energéticos.

O grau de desordem de um sistema é denominado

entropia e ele se comporta de forma inversa a
entalpia.

Uma reação é “dita” como espontânea quando

possui uma variação entalpica e entrópica
favorável (os produtos são menos energéticos
e a desordem do meio aumenta). De maneira
inversa, se as condições de entalpia e entropia
forem desfavoráveis, a reação é não espontânea.

ATENÇÃO: Os estudos da termodinâmica são

feitos em sistemas fechados e sempre atingem
o equilíbrio após as reações permitindo uma
determinação precisa dos fatores energéticos
envolvidos.

A Energia livre é a fração de energia de um (a) Reação Espontânea. (b) Reação Não- Espontânea.
sistema capaz de realizar trabalho quando a
temperatura e a pressão são constantes. Essa
variação de energia livre é interpretada por uma

BIOQUÍMICA
equação matemática que considera a entalpia,
a entropia e a temperatura. Essa equação
é representada pelo símbolo ΔG (também
chamada de energia livre de Gibs).

Quando ΔG for maior que zero se diz que a reação

não é espontânea e assim diminui a energia livre
do sistema e quando o ΔG for menor que zero
de diz que a reação é espontânea.
Exemplo químico
Energia
ATP (ADENOSINA TRIFOSFATO)
Variação de energia livre, ΔG
Assim: ΔG= ΔH - TΔS
Nós transferimos e transformamos a energia
presente nos compostos orgânicos para poder
ΔH- variação de entalpia
sintetizar o ATP. É por isso que os carboidratos,
do sistema (energia total)
os lipídeos e as proteínas são biomoléculas
ΔS- variação de entropia do sistema muito importante para nossa dieta.
T- temperatura absoluta em kelvin
ΔG>0 (não espontâneo -
diminui a energia livre do sistema)
ΔG<0 (espontâneo)

A molécula de ATP

www.biologiatotal.com.br 61
 COENZIMAS COMO TRANSPORTADORES DE
ELÉTRONS
Reações de oxidação-redução:

Agente redutor: molécula doadora de elétronsa

Agente oxidante: molécula receptora de elétrons.

C6H12O6 + 6O 6CO2 + 6H2O

Quando ocorre a hidrólise da molécula de ATP,
que temos a liberação de energia para as reações NAD+/FAD NADH/FADH2
químicas celulares.
Precisamos também de moléculas capazes de
receber e doar elétrons. Assim em destaque as
coenzimas NAD (Dinucleótido de nicotinamida
e adenina) e FAD (Dinucleótido de flavina
e adenina) que são hidrossolúveis e sofrem
oxidações e reduções reversíveis em muitas
reações metabólicas de transferência de elétrons.

ANOTAÇÕES
BIOQUÍMICA

62
 4 Explique o conceito de energia livre.
EXERCÍCIOS
QUESTÃO RESOLVIDA

1 Por que podemos inicialmente pensar que a vida

vai contra as leis da termodinâmica?

5 Explique os termos reação exergônica e reação

endergônica.

1 (ENADE 2014) A Termodinâmica é a área da

Química que se dedica ao estudo das transformações
de energia. O entendimento da primeira lei da
Termodinâmica envolve a compreensão de algumas
6 Explique de maneira sucinta a primeira lei da
formas de energia, tais como calor e trabalho. termodinâmica.

EXERCÍCIOS
2 Explique o que significa conteúdo de calor ou 7 Explique de maneira sucinta a segunda lei da
entalpia? termodinâmica.

3 Explique o que significa entropia? 8 Por que podemos inicialmente pensar que a vida vai
contra as leis da termodinâmica?

www.biologiatotal.com.br 63
 9 Se a energia livre é um regulador da espontaneidade
de uma reação bioquímica, qual é a variação máxima
de energia que uma célula consegue suportar?

11 Como a bioenergética é orquestrada?

10 De uma maneira geral explique como as enzimas

podem ser consideradas peças fundamentais nas
reações químicas do nosso organismo?

ANOTAÇÕES
EXERCÍCIOS

64
 GABARITO DJOW
METABOLISMO ENERGÉTICO CELULAR
QUESTÃO RESOLVIDA
1- Embora a construção de moléculas com entalpia
maior a partir de moléculas com menor entalpia, estarem
contra as leis da termodinâmica, ou seja, desfavoráveis,
o nosso organismo “dribla” esta situação acoplando
reações favoráveis às desfavoráveis.
1-[B]
2- Nos sistemas biológicos, a energia de ativação das reações
geralmente é o calor, com exceções como a fotossíntese onde a
energia luminosa desencadeia o processo de síntese de glicose
nos vegetais. A energia presente e armazenada nas moléculas
biológicas é denominada de conteúdo de calor ou entalpia.
Assim, em reações exotérmicas ocorre uma queda da entalpia,
pois os produtos dessa reação serão menos energéticos que os
substratos. O inverso ocorre nas reações endotérmicas.
Vale ressaltar que o calor e transferido espontaneamente de um
corpo mais quente para outro mais frio e que essa elevação na
temperatura desencadeia um estado mais desorganizado das
moléculas.
3- Entropia é o nome dado ao grau de desordem de um sistema.
Ela varia de maneira inversa a entalpia. Por exemplo, em uma
reação onde a entalpia diminui (os produtos da reação são
menos energéticos) a energia e transferida para o meio e a
desordem aumenta (entropia aumenta). De maneira inversa,
quando a entalpia do sistema aumenta, a entropia irá diminuir.
4- As células não suportariam uma variação de temperatura
muito elevada em virtude da sua frágil composição (por exemplo,
acima de 50ºC, a maioria das proteínas são desnaturadas).
Mesmo assim, uma parte da energia precisa está disponível
antes do início de qualquer reação química. Essa energia que
precisa estar disponível é denominada de energia livre (G) e
foi postulada por J. Willard Gibbs, no ano de 1878, e revela o
verdadeiro critério para que as reações sejam espontâneas ou
não. De maneira geral, em condições de variação de energia
livre (ΔG) são as que caracterizam a espontaneidade de uma
reação biológica. As reações espontâneas possuem valores de
∆G negativos indicando que as condições propícias de entropia
e entalpia estão adequadas a temperatura do meio que fornece
a energia necessária para que a reação se inicie. Ao final do
processo, a energia gasta na ativação dos substratos é devolvida
ao meio a energia própria da molécula (entalpia) é adicionada
ao meio que aumenta, portanto, a entropia. As reações não
espontâneas são possíveis desde que haja energia livre no meio
suficiente para garantir o estado de alta entropia ao final da
reação, mesmo que a molécula absorva parte de dessa energia.
Assim o ΔG dessas reações possuem valores positivos indicando
que os produtos possuem um nível energético maior que os
substratos.
5- Esses termos indicam a variação de energia livre e sugerem
ainda que a energia envolvida nas reações catabólicas e
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anabólicas são destinadas para célula realizar trabalho e não
somente relacionadas com variações de temperatura no interior
da célula. Denomina-se reação exergônica aquela que apresenta
um ΔG negativo (espontânea) e reações endergônica aquela
com ΔG positivo (não espontânea).
6- A energia do universo é constante. Ela pode ser transformada
e transferida, mas não pode ser criada ou destruída (princípio da
conservação de energia).
7- Primeiramente devemos perguntar: “se a energia não pode
ser destruída, por que os organismos não podem reciclar a sua
energia repetidamente?”.
Em cada transformação ou transferência, parte da mesma se
torna não utilizável, ou seja, incapaz de realizar trabalho.
A consequência lógica da perda de energia útil durante as
transferências ou transformações de energia é que cada um
desses eventos aumenta a desordem do universo (entropia-
desordem ou aleatoriedade).
Assim a segunda lei da termodinâmica pode ser expressada
da seguinte maneira: “Toda transferência ou transformação de
energia aumenta a entropia do universo”
8- O fato de as reações de síntese não serem espontâneas
termodinamicamente não significa que não ocorram. Havendo
condições adequadas de energia livre, a reação ocorrerá apesar
de os produtos serem de maior entalpia, aparentemente contra
BIOQUÍMICA
as leis da termodinâmica.
9- As temperaturas mais baixas são mais propícias `as reações
do organismo (35ºC-37ºC). No entanto, muitas reações químicas
da célula necessitam de altos níveis de energia de ativação livre
o que seria incompatível com a sobrevivência celular. Assim,
nossas células “desenvolveram” mecanismos que diminuem
essa energia de ativação como uma forma de viabilizar essas
reações químicas. A diminuição da energia de ativação é papel
dos catalisadores, que nesse caso são as enzimas.
10- As enzimas diminuem a energia de ativação das reações e
são proteínas (em sua grande maioria). Assim essas biomoléculas
podem sofrer modificações de acordo com pH, temperatura,
pressão e ainda adição ou retirada de grupos químicos em sua
estrutura. Essas modificações podem acelerar (indução) ou
diminuir (inibição) as reações químicas, ativando ou inativando
as enzimas, respectivamente. As alterações estruturais podem
ser alostéricas (ligação de moléculas em outros sítios da
proteína) ou hormonal (sinalização celular).
11- Nosso organismo organiza e acopla reações espontâneas
`as não espontâneas e utiliza a energia presente em ligações
químicas das biomoléculas como carboidratos, aminoácidos e
ácidos graxos para transferir essa energia para uma molécula
amplamente difundida pela célula, o ATP. Essa, quando
hidrolisada libera a energia que pode ser utilizada pela célula
para realizar trabalho. As reações sofrem constantemente a
influência de reguladores enzimáticos que ditam a velocidade
das reações de acordo com a necessidade da célula.
65
 GLICÓLISE
A glicose é quantitativamente o principal
substrato oxidável para a maioria dos organismos.
A sua utilização pode ser considerada universal
e para algumas células e órgãos como hemácias
e cérebro, ela é imprescindível para sintetizar o
ATP.
De uma forma geral a glicólise ou via glicolítica
converte uma molécula de glicose em duas de
BIOQUÍMICA
piruvato obtendo ao final de toda reação um
saldo de 2 ATPs e 2 NADH.
A glicólise pode ser dividida em etapas que
correspondem aos seus principais eventos que
ocorrem no citosol da célula.
Primeira etapa: Dupla fosforilação da glicose,
à custa de 2 ATPs, que vai originar outra hexose,
ou seja, um açúcar formado de seis partes,
chamada de frutose, essa agora com dois grupos
fosfatos.
Segunda etapa: é a clivagem da frutose,
produzindo duas trioses fosforiladas que são
interconversíveis.
A primeira e a segunda etapas também são
chamadas de fase de investimento.
Terceira etapa: Oxidação e nova fosforilação das
trioses fosfato, desta vez por fosfato inorgânico,
formando dois intermediários bifosforilados.
66
Quarta etapa: Transferência dos grupos
fosfatos dos intermediários para 4 moléculas de
ADP, formando 4 ATP e 2 piruvatos.
A terceira e a quarta etapas também são
chamadas de fase compensatórias.
Essas quatro etapas são cumpridas em 10
reações sequenciais.
Representação das 4 etapas da glicólise
REGULAÇÃO DA GLICÓLISE
As enzimas responsáveis pela regulação desta
via são: hexoquinase, fosfofrutoquinase-1 (PFK-
1) e a piruvato quinase. Essas enzimas catalisam
reações irreversíveis. Todas essas reações
possuem ΔG diferente de zero.
A hexoquinase é uma enzima que funciona bem
em concentrações baixas de substrato, sendo
regulada pela concentração de produto, ou seja,
se houver muito produto sendo feito, diminui-
se a atividade dela, permitindo que a via faça
um fluxo mais homogêneo.
 A reação de Glicose para Glicose 6 fosfato é irreversível.
Fosfofrutoquinase-1 (PFK-1) - Quando a
concentração de ATP está alta dentro da célula, o
ATP pode regular alostericamente a enzima PFK-
1 diminuindo sua atividade. Quando o ATP está
em grande concentração quer dizer que a célula
está num estado de energia alto. Outro regular
alostérico de PFK-1 é a frutose 2,6 bisfosfato.
A frutose 2,6-bifosfato subjuga o efeito de
inibição do ATP, fazendo com que este não
consiga mais inibir, pois ele é o regulador
majoritário. Ela (frutose-2,6-bifosfato) diz para
a glicólise continuar funcionando mesmo que a
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carga energética (ATP) seja suficiente na célula.
Esse açúcar regulador também pode se ligar ao
sitio regulatório da PFK 1.
BIOQUÍMICA
O complexo enzimatico PFK2 vai converter
frutose 6 em frutose 2,6-bifosfato. Ela possui
dois sítios catalíticos que fazem reações
exatamente opostas. Quando um sítio está ativo
o outro estará inativo e vice-versa. Quando a
enzima funciona fosforilando ela é chamada de
fosfofrutoquinase 2 pois ela põe o fosfato na
posição 2. Quando ela retira o fosfato da posição
2 ela é chamada de frutose 2,6-bifosfatase.
67
 BIOQUÍMICA

68
 EXERCÍCIOS
b) terminam por transformar NAD+ em NADH
QUESTÃO RESOLVIDA
c) terminam por reoxidar NADH a NAD+
A relação ATP/ADP>1 acarretará: d) fornecem as mesmas quantidades de ATP à
célula
a) No aumento da via glicolítica pois o ATP
e) levam a uma redução do pH da célula
regula positivamente a PFK-1
b) Na diminuição da via glicolítica pois o ATP
regula positivamente a PFK-1 5 Observe o gráfico abaixo e responda as questões
c) No aumento da via glicolítica pois o ATP
regula negativamente a PFK-1
d) Não influenciará na via glicolítica

1 Qual afirmativa é FALSA em relação à

fosfofrutoquinase-1?
a) é inibida pela frutose 2,6-bisfosfato LOW [ATP]– BAIXA CONCENTRAÇÃO
b) é ativada por AMP HIGH [ATP]- ALTA CONCENTRAÇÃO
c) é inibida por citrato a)PFK-1 é uma enzima da via glicolítica. Explique
d) é inibida por ATP como o ATP atua sobre a atividade dessa enzima.
e) o ATP aumenta o seu K0,5 para a frutose
6-fosfato

EXERCÍCIOS
2 As afirmativas abaixo descrevem a glicólise, EXCETO:
a) tem uma produção líquida de 2 moléculas de
ATP para cada molécula de glicose
b) sua velocidade é regulada pela hexoquinase
c) suas enzimas são encontradas no citosol 6 A gliconeogênese compartilha várias enzimas com
a glicólise, porém três reações da glicólise são
d) 2 moléculas de gliceraldeído 3-fosfato são irreversíveis. Essas reações são catalisadas pelas
produzidas para cada molécula de glicose enzimas:
e) sua velocidade é regulada pelos níveis
energéticos da célula
a) Fosfoglico isomerase, gliceraldeído 3 P
desidrogenase e aldolase;
b) Hexoquinsase, aldolase e piruvato quinase (PK);
3 Indique se Verdadeiro ou Falso em relação à via das c) Hexoquinase, fosfofrutoquinase 1 (PFK1) e
Pentoses Fosfato:
Piruvato quinase (PK);
a) __ geram NADH para a biossíntese d) Hexoquinase, aldolase e Piruvato quinase (PK);
b) __ suas reações ocorrem no citosol e) Triose isomerase, fosfofrutoquinase 1 (PFK1) e
c) __ a transcetolase e a transaldolase interligam Piruvato quinase (PK).
essa via à gliconeogênese
d) __ é mais ativa em células musculares que em
7 Descreva o processo por que uma molécula de amido
adipócitos ou glicogênio entra na via glicolítica.
e) __ interconverte trioses, tetroses, pentoses,
hexoses e heptoses

4 Em tecidos de mamíferos, TODAS as vias subsequentes

ao piruvato:
a) são aeróbicas

www.biologiatotal.com.br 69
 8 De que modo a presença de Acetil-CoA ou ácido
graxo inibem a ação do piruvato quinase?

10 Quais os principais pontos de regulação da glicólise?

9 Qual a importância dos intermediários fosforilados

para as vias metabólicas?

ANOTAÇÕES
EXERCÍCIOS

70
 GABARITO DJOW
GLICÓLISE

QUESTÃO RESOLVIDA
C
1- A
2- B. A via glicolítica é controlada pela hexoquinase, PFK-1 e
piruvato quinase
3- A) F . Geram NADPH.
B) V
C) F. Interligam à via glicolítica.
d) F. São ativas em tecidos engajados nas sínteses de ácidos
graxos, colesterol e hormônios esteroides.
E) V
4- D
5- Quando grandes quantidades de ATP estão presentes na
célula, ele modulará negativamente a ação enzimática da PFK-1.
Essa enzima é uma das principais reguladoras da via glicolítica.
Essa modulação é bem lógica, visto que se o indivíduo se
encontra com grandes quantidades de ATP, significa que ele está
energeticamente favorável o que torna desnecessário a quebra
ne novas moléculas de glicose.
e a fosfoglicomutase. A primeira catalisa a reação em que uma
ligação glicosídica (a 1- 4), que une dois resíduos de glicose
no glicogênio, sofre ataque por fosfato inorgânico, removendo
o resíduo terminal da glicose como a -D-glicose-1-fosfato.
Esta reação de fosforólise, que ocorre durante a mobilização
intracelular do glicogênio armazenado, é diferente da hidrólise
das ligações glicosídicas pela amilase, que ocorre durante a
degradação intestinal do amido ou do glicogênio; na fosforólise,
parte da energia da ligação glicosídica é preservada na formação
do éster fosfórico, glicose-1-fosfato.
8- O piruvato é oxidado com perda de seu grupo carboxila como
CO2 para liberar o grupo acetila da Acetil-CoA, a qual é então
totalmente oxidada a CO2 pelo ciclo do ácido cítrico (ciclo de
Krebs).
9 - Os grupos fosfato são componentes essenciais na conservação
enzimática da energia metabólica. A energia liberada na quebra
de ligações anidras do ácido fosfórico (como aquelas no ATP)
é parcialmente conservada na formação de ésteres de fosfato,
tais como a glicose-6-fosfato. Os compostos fosforilados de
alta energia formados na glicólise (1,3-difosfoglicerato e
fosfoenolpiruvato) doam grupos fosfato ao ADP para formar ATP.

6- C
7 - As unidades de glicose dos ramos externos da molécula de
glicogênio e do amido ganham entrada na via glicolítica através
da ação seqüencial de duas enzimas: a fosforilase do glicogênio
BIOQUÍMICA
10 - São aqueles onde participam as enzimas: hexoquinase,
6-fosfofruto-1-quinase e piruvato quinase. A glicólise é
regulada em três pontos: Conversão da Glicose em Glicose-6-
fosfato através da enzima hexoquinase; Formação da frutose
1,6-biosfato através da fosfofrutoquinase-1; A formação do
piruvato pela ação da piruvato quinase.

ANOTAÇÕES

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 CICLO DE KREBS
O ciclo de Krebs (ou ciclo do ácido tricarboxílico) dinucleotédio (FAD) e nicotinamina adenina
é o ponto de convergência do metabolismo dinucleotídeo (NAD).
degradativo de carboidratos, aminoácido, ácidos
graxos e também do etanol.

O ciclo de Krebs ocorre dentro da mitocôndria

e inicia-se com a condensação de acetil-CoA e
oxalacetato formando outra molécula o citrato.
Essa reação é catalisada pela citrato sintase. Reação do complexo piruvato desidrogenase

O acetil-CoA é do produto da reação do piruvato Os TPP, CoA, FAD e NAD são derivados de
que foi produzido na via glicolítica. Essa vitaminas. B1, B5, B2 e B3 respectivamente.
reação é catalisada pelo complexo enzimático
Esse complexo enzimático converte o piruvato
piruvato desidrogenase. Compõe o complexo
em acetil-CoA através de uma reação de
piruvato desidrogenase: as enzimas piruvato
descarboxilação oxidativa dentro da mitocôndria
desidrogenase, di-hidrolipoil transacetilase
das células. Por isso que já é possível observar
e di-hidrolipoil desidrogenase, além de cinco
a redução de uma molécula de 3 carbonos, o
cofatores: tiamina pirosfosfato (TPP), ácido
piruvato, para uma de 2 carbonos o acetil-CoA.
lipoíco, coenzima A (CoA), flavina adenina
O outro carbono sai na forma de CO2.
BIOQUÍMICA

Ciclo de Krebs

72
O ciclo de Krebs se inicia quando ocorre a junção
de acetil-CoA com o oxalacetato formando o
citrato.
O citrato então é isomerizado a isocitrato e forma
um intermediário o cis-aconitato pela ação da
enzima aconitase. O centro ativo dessas enzimas
contém ferro enxofre que é muito importante
para a catálise.
O isocitrato é oxidado a α-cetoglutarato, e
reduz uma molécula de NAD+ e libera mais uma
molécula de CO2. A enzima que catalisa essa
reação é a isocitrato desidrogenase.
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Em seguida, o succinil CoA é convertido a
succinato a partir da enzima succinil CoA
sintetase. Essa reação é acoplada à síntese de
outro composto rico em energia, um nucleosídio
trifosfato. O nucleosídio trifosfato poderá ser o
ATP ou o GTP.
A próxima etapa é a conversão de succinato em
fumarato. Essa reação é catalisada pela enzima
succinato desidrogenase, também conhecida
como complexo II. Primeiro ocorre a oxidação
do succinato a fumarato e o FAD é reduzido a
FADH2. O FADH2 faz parte da enzima e não é
liberado na reação. Os elétrons e prótons do
BIOQUÍMICA
FDH2 são transferidos para a ubiquinona ou
coenzima Q.
O fumarato pode ser hidratado a malato pela
ação da enzima fumarase. E finalmente, a malato
desidrogenase oxida malato a oxalacetato,
reduzindo mais uma molécula de NAD+ e
fechando o ciclo.
73
 Embora, o ciclo de Krebs contribua apenas com
1 ATP ele participa diretamente da formação de
grande parte do ATP celular, pois grande parte da
energia da oxidação do acetil-CoA é conservada
sob a forma de coenzimas reduzidas.

Assim, a oxidação dessas coenzimas é etapa

fundamental da cadeia transportadora de
elétrons e local de grande parte da síntese de
ATP em situações onde o oxigênio está presente.

Ao final do processo, o ciclo de Krebs produziu,

1 GTP (ATP), 3 NADH, 1 FADH2, liberou duas
BIOQUÍMICA

moléculas de CO2 e os intermediários que

continuam no ciclo.

Regulação do ciclo de krebs

Os compostos intermediários do ciclo podem

ser utilizados como precursores em vias
de biossíntese. A eventual retirada desses
intermediários passa a ser compensados por
outras reações. Essas reações de preenchimento
são denominadas anapleróticas.
Estrutura quaternária da desoxihemoglobina. (a) Representação
na forma de fitas (b) Modelo de superfície molecular.

ANOTAÇÕES

74
 EXERCÍCIOS
4 O que são reações anapleuróticas?
QUESTÃO RESOLVIDA NA AULA

De que maneira a relação ATP/ADP > 1 influenciará

na velocidade do ciclo de Krebs ?

5 Relacione a piruvato carboxilase com a presença ou

não de Acetil CoA.

1 Qual é a constituição do Ciclo de Krebs na produção

de energia, uma vez q cada volta só produz uma ATP?

EXERCÍCIOS
6 Como ocorre a regulação do ciclo a partir do complexo
piruvato desidrogenase?

2 Além da oxidação do acetato, qual a outra função do

Ciclo de Krebs?

7 Por que o CAC deve ficar inibido na ausência de O2 se

esta via não utiliza está molécula? Por que a glicólise
não fica?
3 O que são como agem o NADH e o FADH?

www.biologiatotal.com.br 75
 8 Interprete: “O Ciclo de Krebs é uma via metabólica 9 A regulação do ciclo de Krebs incide principalmente
anfibólica e anaplerótica”. sobre o que?

ANOTAÇÕES
EXERCÍCIOS

76
 GABARITO DJOW
CICLO DE KREBS
QUESTÃO RESOLVIDA NA AULA
O aumento da concentração de ATP intracelular modula
negativamente algumas enzimas presentes no ciclo do
ácido cítrico, ocasionando por exemplo no acúmulo de
citrato que sai da mitocôndria.
1 - Embora o ciclo gere apenas um ATP, um grande fluxo de
elétrons é fornecido para a cadeira respiratória, através de NADH
e FADH2. Então, está leva à formação de um grande número de
moléculas de ATP durante a fosforilação oxidativa.
2- Uma outra função do ciclo de Krebs é a anabólica, onde
os compostos intermediários podem ser utilizados como
precursores em vias Biosintética: oxaloacetato e a-cetoglutanato
que formarão, respectivamente, aspartato e glutamato.
3- NADH: estado reduzido da oxidação do NAD - dinucleótido
de nicotinamida-adenina, que é usado como “transportador de
elétrons” nas reações metabólicas de oxirredução, tendo um
papel preponderante na produção de energia para a célula.
FAD - dinucleótido de flavina e adenina (FAD), também
conhecido como flavina-adenina dinucleótido e dinucleótido de
flavina-adenina. É um cofator orgânico (coenzima), necessárias
ao funcionamento das enzimas. Também é um transportador de
elétrons , produzindo energia para a célula.
4- Algumas reações, tais como o catabolismo de determinados
ANOTAÇÕES
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aminoácidos, produzem intermediários do ciclo e são
denominadas reações anapleuróticas.
5- Este ciclo inicia-se quando o piruvato que é sintetizado
durante a glicólise é transformado em acetil-CoA (coenzima A)
por ação da enzima piruvato desidrogenase.
6- É regulada por mecanismos alostericos e covalentes. O
complexo do piruvato desidrogenase dos mamíferos é fortemente
inibido por ATP e por acetil CoA e NADH, os produtos da reação
catalisada pelo complexo. Essa inibição alosterica do piruvato
é muito aumentada quando estão presentes ácidos graxos de
cadeia longa.
7- Para quebrar glicose o oxigênio não é necessário, mas para
oxidação completa desse carboidrato o oxigênio funciona como
aceptor final de elétrons da cadeia transportadora de elétrons.
Assim sem oxigênio, essa cadeia para e não irá reoxidar as
moléculas de NADH e FADH2 congestionado e diminuindo a
velocidade do ciclo de Krebs.
8- O ciclo de Krebs é uma via anfibólica isto é, ela serve tanto
para processo catabólicos quanto anabólicos. Ela não funciona
apenas no catabolismo oxidativo de carboidratos, ácidos graxos
e aminoácidos, mas, como nos ancestrais anaeróbios, também
fornece precursores para muitas vias Biosintética. As reações
BIOQUÍMICA
anapleróticas repõe os intermediários do ciclo do ácido cítrico.
9- Sobre a produção de citrato e sobre sua oxidação a dióxido de
carbono e oxalacetato.
77
 CITOCROMOS
Os citocromos são, em geral, hemeproteínas
unidas a uma membrana. Essas proteínas fazem
parte da membrana interna da mitocôndria,
das membranas do retículo endoplasmático e
da membrana tilacoide dos cloroplastos. Nas
bactérias pode se observar essas estruturas
aderidas à sua membrana plasmática.

Grupo Heme.

Os citocromos são fundamentais em várias

reações de oxirredução. Por se localizarem dentro
das membranas de uma forma organizada, as
BIOQUÍMICA

Citocromos presentes na membrana interna da mitocôndria.

São essas estruturas uma das principais
responsáveis pela geração de ATP no sistema
transportador de elétrons.
Os citocromos são vistos como proteínas
monoméricas com subunidades de grandes
complexos enzimáticos que catalisam reações
do tipo redox. Assim, em todas as membranas
que possuem essa proteína ocorre o transporte
de elétrons.
O íon de ferro presente no grupo heme é o grande
responsável pelo sucesso de transferência de
elétrons dessas proteínas. O heme é a molécula
de ferro protoporfirina IX que é formada por
quatro anéis pirrólicos, várias cadeias laterais
substituintes, unidas por um átomo central de
ferro.
reações redox são mantidas em uma sequência
adequada para sua máxima eficiência.
CLASSIFICAÇÃO DOS CITOCROMOS
Podem ser classificados em a, b e c. Essa
organização é determinada pelo espectro de
absorção que cada um apresenta.
- Subtipos de citocromos: Esses são organizados
por um índice que indica, em nanômetros, o pico
de absorção máxima.
Os citocromos também podem se diferenciar em
relação aos radicais substituintes do grupo heme
e a forma que esse heme se liga na proteína.
Nos tipos a e b, o grupo heme se liga de forma
não covalente e no tipo c de forma covalente
através de ligações tioéter, formada por resíduos
de cisteína.

78

O citocromo c é uma proteína periférica
presente na parte externa da membrana interna
mitocondrial. Ou seja, ela é diferente dos outros
tipos que são proteínas integradas. O citocromo
c por causa do seu tamanho e mobilidade,
também, conecta o complexo III (recebendo o
elétron) ao complexo IV (que doará esse elétron).
O complexo IV possui dois grupos heme, do tipo
a e a3, além de outro íon, o cobre que pode
variar entre os estados Cu+2 e Cu+1.
ANOTAÇÕES
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Diferença entre os citocromos (Explicação da figura na aula).
Mais exemplos de citocromos:
O citocromo b5 redutase: é a enzima
sanguínea que cumpre a função de maximizar
a capacidade dos glóbulos vermelhos em
transportar o oxigênio.
O citocromo P450: representa uma superfamília
de hemeproteínas. Essa enzima é a principal
responsável pelo metabolismo oxidado dos
xenobióticos e está presente em várias espécies
tanto em bactérias como em mamíferos.
BIOQUÍMICA
79
 EXERCÍCIOS
4 O que é e qual a principal função da citocromo P450?
QUESTÃO RESOLVIDA NA AULA

Qual a estrutura presente nos citocromos que

conferem à essas estruturas a capacidade de
transferências de elétrons?

5 No geral onde estão localizados os citocromos?

1 No geral como podem ser observados os citocromos?

EXERCÍCIOS

6 Qual a principal função da citocromo b5 redutase?

2 O que é grupo heme?

7 O citocromo c é uma proteína integrada? Explique.

3 Do ponto de vista da bioenergética qual a principal
função biológica dos citocromos?

80
 8 Explique de que maneira podemos classificar os 9 Quais as diferenças entre os tipos de citocromos a,
diferentes citocromos. b e c?

ANOTAÇÕES

EXERCÍCIOS

www.biologiatotal.com.br 81
 GABARITO DJOW
CITOCROMOS
QUESTÃO RESOLVIDA NA AULA
O íon de ferro presente no grupo heme (molécula de ferro
protoporfirina IX) é o grande responsável pelo sucesso de
transferência de elétrons.
1 - Essas estruturas são proteínas monoméricas presentes
como subunidades de grandes complexos enzimáticos que
estão envolvidos em reações químicas do tipo redox. Eles são
fundamentais em várias reações de oxirredução.
2- O grupo heme é a molécula constituída por quatro anéis
pirrólicos unidos por pontes meteno e com várias cadeias laterias
que podem variar, além do átomo de ferro localizado entre esses
anéis. Essa molécula possui várias funções na biologia como
por exemplo detoxificação de drogas, peroxidação lipídica,
transporte de oxigênio, transporte de elétrons.
3- Essas estruturas são essenciais para as várias reações
de oxirredução da biologia celular. Além disso por estarem
localizadas dentro das membranas de maneira organizada,
as reações redox são mantidas de forma sequenciada o que
favorece a eficiência do processo de criação do gradiente de
prótons no espaço intermembrana mitocondrial. Essa força
BIOQUÍMICA
próton-motriz ativa a ATP sintase, enzima chave no processo de
síntese de ATP.
ANOTAÇÕES
82
4- Essa enzima é a representante de uma superfamília de
hemeproteínas que fazem parte no metabolismo de xenobióticos
(fase 1).
5- De maneira geral, os citocromos estão localizados dentro
das membranas de uma forma organizada. Dessa maneira as
reações redox são mantidas em uma sequência adequada para
sua máxima eficiência.
6- Essa molécula é uma enzima com função de otimizar a
capacidade dos glóbulos vermelhos em transportar o oxigênio.
7- Não, o citocromo c é uma proteína periférica localizada na
parte externa da membrana interna da mitocôndria. Por causa
de seu tamanho e mobilidade essa estrutura conecta o complexo
III ao complexo IV da cadeia transportadora de elétrons.
8- Essas proteínas podem ser classificadas em a, b e c. Essa
organização é estabelecida de acordo com o espectro de
absorção que cada um apresenta. Além disso os radicais
localizados nas cadeias laterais do grupo heme também podem
variar diferenciando esses citocromos.
9- Nos tipos a e b, o grupo heme se liga de forma não covalente e
no tipo c de forma covalente através de ligações tioéter, formada
por resíduos de cisteína.
FOSFORILAÇÃO OXIDATIVA
A oxidação da glicose, ácidos graxos e
aminoácidos levam a produção de acetil-CoA.
Essa oxidação leva a uma pequena produção de
ATP, onde a maior parte da energia é conservada
na forma de coenzimas reduzidas. Assim, as
células aeróbias produzem a maior parte do seu
ATP, utilizando a oxidação dessas coenzimas
pelo oxigênio. Essa síntese de ATP é chamada
de fosforilação oxidativa.
É a partir da oxidação dessas coenzimas que
as células sintetizam o ATP. A oxidação dessas
Essas transferências de elétrons ocorrem através
de uma maquinaria específica conhecida
como cadeia transportadora de elétrons. Os
componentes dessa cadeia estão em membranas
e são distribuídos de acordo com o seu potencial
de redução.
Os elétrons irão sair da coenzima reduzida
para uma parte desses componentes da cadeia
que possuem o potencial redutor maior, e vão
caminhando em sequência com potenciais de
redução cada vez maiores até encontrarem o
oxigênio.
Ao mesmo tempo que os elétrons vão passando
de cada uma para outro componente da cadeia
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coenzimas libera uma grande quantidade de
energia que ocorre ao final do processo com
a transferência de elétrons para o oxigênio. O
oxigênio ao receber esses elétrons forma a água.
A transferência para o oxigênio os elétrons,
mas não de uma vez só e sim por etapas. Dessa
maneira ocorre a transformação de energia
contida nas coenzimas reduzidas em um
gradiente de prótons que será utilizado pelas
células para sintetizar grandes quantidades de
ATP.
BIOQUÍMICA
Cadeia transportadora de elétrons.
vai se formando um gradiente de prótons no
espaço intermembranas. Ou seja, se estabelece
uma concentração de prótons diferente em cada
lado da membrana onde ocorre a transferência
de elétrons. Essa diferença de concentração de
prótons ativa uma proteína que irá sintetizar o
ATP.
A maioria desses componentes se organizam em
quatro complexos enzimáticos que são chamados
de I, II, III e IV. Eles atravessam a membrana
interna da mitocôndria. Cada um desses
complexos possui várias subunidades proteicas
que estão associadas a grupos prostéticos
diferentes como: flavina mononucleotídeo, FAD,
centros de ferro-enxofre, grupos heme e os íons
de cobre.
83
 A cadeia transportadora possui estruturas móveis
como a coenzima Q, também conhecida como
ubiquinona que irá conectar os complexos I e II
ao complexo III. Outra estrutura é o citocromo c
que irá conectar o complexo III ao complexo IV.
BIOQUÍMICA
A ubiquinona (coenzima Q)
Os grupos prostéticos irão funcionar como
centros de oxirredução. O complexo I, também
conhecido como NADH desidrogenase ou
ubiquinona oxirredutase, é a primeira enzima
da cadeia transportadora de elétrons. A enzima
irá transferir dois elétrons do NAD reduzido para
a ubiquinona. Nesse momento, esse complexo
transloca ou bombeia quatro prótons através
da membrana interna. 40% da força próton-
motriz que é gerada pela cadeia transportadora
corresponde ao complexo I.
COMPLEXO I
O complexo I possui seu centro redox em uma
molécula de flavina mononucleotídeo (FMN)
e oito centros de ferro-enxofre que estão
distribuídos ao logo da sequência linear. Essa
84
proteína contém um sítio de ligação com a
ubiquinona.
No complexo I, os elétrons são transferidos
para a flavina mononucleotídeo e depois
para os centros de ferro-enxofre e logo após
para a ubiquinona. Durante esse processo, o
complexo I transcola os prótons para o espaço
intermembrana.
O complexo I: Ubiquinona-oxidorredutase ou NADH desidrogenase.
COMPLEXO II
O complexo II, também conhecido como
succinato desidrogenase, é uma enzima que
participa do ciclo de Krebs e da fosforilação
oxidativa. Essa enzima catalisa a reação de
oxidação de succinato a fumarato, com a
redução concomitante de FAD.
A oxidação de FAD ocorre acoplada a ubiquinona
e essa enzima é chamada de succinato-
ubiquinona oxirredutase. O complexo II possui
também o heme como grupo prostético.
Os elétrons são transferidos para o FAD, que
irá se reduzir e posteriormente doar os elétrons
para uma série de centros de ferro – enxofre.
Finalmente, os elétrons são recebidos pela
ubiquinona e transportados para o próximo
complexo o III. O complexo II não contribui para
a formação do gradiente de prótons.
 Localização da ubiquinona.

A ubiquinona constitui um “ponto de encontro” complexo I, do complexo II ou ainda de outras

de elétrons. Os elétrons, sejam provenientes do procedências, serão encaminhados para o
complexo III.

BIOQUÍMICA
Localização da ubiquinona.

COMPLEXO III enxofre e o outro para o citocromo b. Como

esses centros só recebem elétrons quando
O complexo III, ou citocromo bc1 ou ubiquinona-
a ubiquinona é oxidada, dois prótons são
citocromo c oxirredutase, transfere os elétrons
bombeados para o espaço intermembrana da
da ubiquinona ao citocromo c. Nesse complexo
mitocôndria.
também ocorre a translocação de prótons para
o espaço intermembrana. O complexo III apresenta dois sítios para a
ligação com a ubiquinona. Um próximo à
Os centros redox desse complexo são: citocromo
superfície externa da membrana (sítio QO -
b com os grupos heme, uma proteína ferro-
outside) e outro no lado interno da membrana
enxofre e o citocromo c1.
(sítio Qi - inside).
Durante a oxidação da ubiquinona, um elétron
será transferido para a proteína com o ferro-

www.biologiatotal.com.br 85
 É na superfície externa da membrana interna
da mitocôndria que os elétrons do citocromo c
ganha o acesso ao complexo IV utilizando os
centros de cobre. Os elétrons vão para o heme e
depois para outro centro de cobre e finalmente
para o oxigênio.

Ao final, o oxigênio é reduzido à duas moléculas

de água. Durante a transferência de elétrons
para o oxigênio ocorre a translocação de mais
um próton para o espaço intermembrana da
mitocôndria. No total, quatro prótons serão
bombeados para o espaço a cada ciclo.

O complexo III: Citocromo C-oxidorredutase.

COMPLEXO IV
No complexo IV (ou citocromo c oxidase) ocorre
a transferência de elétrons do citocromo c para
o oxigênio.
BIOQUÍMICA

O gradiente de prótons formado retorna para

a matriz mitocondrial e assim essa energia
Citocromo c
é utilizada para sintetizar o ATP. A enzima
responsável por sintetizar o ATP é a ATP sintase.
Nesse complexo também ocorre o bombeamento
de prótons para o espaço intermembrana. Seus
centros redox são compostos por dois grupos
heme e três íons de cobre.

ANOTAÇÕES

86
 EXERCÍCIOS
QUESTÃO RESOLVIDA

1 Transporte de elétrons e fosforilação oxidativa são

o mesmo processo? Explique.

Nessa perspectiva e de acordo com a imagem

2 Cite um inibidor do complexo III.
apresentada, é correto afirmar que a síntese do ATP
(adenosina trifosfato), a partir da associação do
grupamento fosfato ao ADP (adenosina difosfato),
depende
a) da geração do gradiente de prótons (íons pela
cadeia transportadora de elétrons, que ativa a
ATPsoma.
b) da ativação da ATPsoma, independentemente
do gradiente gerado na cadeia transportadora de
elétrons.
c) da geração de pelo menos 10 íons na cadeia
transportadora de elétrons, que dá início à conversão
do em

EXERCÍCIOS
d) de reações químicas por trocas de prótons e
3 Cite um inibidor do complexo IV. elétrons, que ocorrem de forma quase localizada
entre molécula do e o
e) da presença da membrana mitocondrial externa,
pois sem ela não haveria a formação do gradiente de
elétrons (íons no espaço intermembranar.

2 Porque precisamos respirar para sobreviver?

1 (ENADE 2014) As mitocôndrias possuem dupla

membrana (externa e interna) e um espaço
intermembranar. A teoria quimiosmótica, introduzida
por Peter Mitchell, em 1961, tem sido aceita como
um dos grandes princípios unificadores da biologia
no século XX, por explicar os processos de respiração
celular que resultam na síntese de ATP.
MARGULIS, L. Origin of Eukaryotic Celis.
Yale University Press, 1970.
3 O que é fosforilação oxidativa (F.O.)?

www.biologiatotal.com.br 87
 4 Qual a relação do processo de FO com a via glicolítica
e com o ciclo de Krebs?

7 Uma proteína capaz de desacoplar o sistema

transportador de elétrons irá, em um primeiro
momento:

5 Descreva sobre a estrutura da cadeia transportadora

de elétrons e sua função.

8 Que composto é o último aceptor de eletrons na

cadeia respiratória?
EXERCÍCIOS

6 O que é transporte acoplado e desacoplado? Qual a

importância de cada um dos tipos de transporte para
a sobrevivência das células?

ANOTAÇÕES

88
 GABARITO DJOW
FOSFORILAÇÃO OXIDATIVA
QUESTÃO RESOLVIDA
1-Não. Cada um representa uma parte do processo de
síntese do ATP. Para a fosforilação oxidativa ocorrer ela
necessita da energia favorável produzida através de seu
acoplamento ao sistema transportador de elétrons.
2- O antibiótico Antimicina A
3- Monócido de carbono. Cianeto, azida.
1- [A]
2- Através da inspiração a molécula de oxigênio é obtida e
carreada para os tecidos através das hemácias. Esse oxigênio será
utilizado pelas células para sintetizar o ATP, uma biomolécula
energética que desempenha papel fundamental para que a
celular possa realizar trabalho.
3- Fosforilação oxidativa é o nome data para a síntese de
ATP que é uma reação endergônica acoplada a reações de
oxidação- redução provenientes das transferências de elétrons
de componentes da cadeia transportadora de elétrons (essas
reações são exergônicas).
4- Através da oxidação completa da glicose que a fosforilação
do ADP em ATP pode ocorrer. Para tal, a glicose é convertida
a piruvato pela via glicolítica e posteriormente esse piruvato
transformado em acetil-CoA que inicia o ciclo de Krebs. Tanto
na via glicolítica, mas principalmente em Krebs, coenzimas
como NAD e FAD são reduzidas e podem ser utilizadas no
sistema transportador de elétrons que viabilizarão finalmente a
fosforilação oxidativa.
5- O sistema transportador de elétrons constitui-se de vários
complexos enzimáticos que são chamados de I, II, III e IV que
atravessam a membrana interna da mitocôndria. Cada um
desses complexos possui várias subunidades proteicas que
estão associadas a grupos prostéticos diferentes como Flavina
mononucleotídeo, FAD, centros de ferro-enxofre e grupos heme,
ou ainda íons de cobre. Ainda temos a presença de estruturas
ANOTAÇÕES
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móveis da cadeia transportadora. Uma delas, conhecida como
coenzima Q ou ainda, ubiquinona, que irá conectar os complexos
I e II ao complexo III. A outra estrutura móvel é o citocromo c que
irá conectar o complexo III ao complexo IV. São nesses complexos
enzimáticos que a transferência de elétrons ocorre, de um
componente da cadeia transportadora para o seguinte, através
de reações de oxidação e redução que são termodinamicamente
favoráveis. A esse sistema está acoplado uma proteína que é
capaz de sintetizar o ATP, processo que necessita de energia.
Assim quando os elétrons são transportados complexo a
complexo, prótons são bombeados para o espaço intermembrana
da mitocôndria, gerando um gradiente de prótons. Quando eles
retornam para a matriz mitocondrial, o fazem pela ATP sintase
(proteína que sintetiza o ATP) e liberam energia ao realizarem
esse movimento. Essa energia altera a estrutura da proteína
ativando-o e consequentemente sua capacidade de fosforilar o
ADP em ATP. Em resumo o sistema transportador é maquinaria
fundamental para que ocorra a fosforilação oxidativa.
6- O transporte desacoplado é quando a membrana interna da
mitocondrial possui uma proteína que faz com que os prótons do
espaço intermembrana “vazem” além da ATP sintase. Esse tipo
de situação desconecta a cadeia transportadora de elétrons da
ATP sintase fazendo com que o sistema aumente de velocidade
para compensar a diminuição de ATP sintetizado. Geralmente, a
proteína desacopladora libera calor durante a passagem desses
prótons e esse calor poderá ser utilizado de alguma forma para
a célula ou tecido. Essas proteínas são conhecidas como UCP
BIOQUÍMICA
(Uncoupling Protein). Uma situação bem conhecida ocorre no
tecido adiposo marrom de mamíferos.
7- Diminuir a síntese de ATP e diminuir a velocidade do sistema.
Aumentar a síntese de ATP e diminuir a velocidade do sistema.
Diminuir a síntese de ATP e aumentar a velocidade do sistema.
Diminuir apenas a síntese de ATP.
Não irá influenciar na resposta do sistema transportador de
elétrons.
8- Oxigênio
ATP
Gás Carbônico
Óxido Nitrico
Complexo IV
89
 MITOCÔNDRIAS E SEU PAPEL NA
FOSFORILAÇÃO OXIDATIVA
As mitocôndrias são estruturas que possuem
duas membranas: uma membrana externa e
uma membrana interna que é bem extensa
e extremamente dobrada. Essas dobras são
chamadas de cristas.

A membrana externa é muito permeável para a

grande maioria das moléculas pequenas e íons.
Essa passagem ocorre principalmente através
BIOQUÍMICA

Estrutura da mitocôndria. de uma proteína formadora de poros conhecida

como VDAC (voltage-dependent anion channel).
Existem dois ambientes nessa organela: um A VDAC é a proteína mais prevalente na
espaço intermembranar, que é representando membrana externa e ela irá funcionar como um
entre as duas membranas externa e interna, canal iônico dependente de voltagem.
e a matriz que é delimitada pela a membrana
interna. É exatamente na matriz mitocondrial
que ocorre a maior parte das reações do ciclo de
Krebs e da oxidação dos ácidos graxos.

Já a fosforilação oxidativa ocorre na membrana

mitocondrial interna. Como a membrana interna
é extensa e cheia de dobras, criam-se mais
lugares para a fosforilação acontecer.

A membrana interna da mitocôndria é

impermeável a quase todos os íons e moléculas
polares. Somente com um transportador
específico, como para o ATP, piruvato e do
TEORIA ENDOSSIMBIÓTICA
citrato, é possível atravessar essa membrana As mitocôndrias são resultantes de um processo
de endossimbiose. Segundo esta teoria, as

90
células eucarióticas iniciaram sua existência
estabelecendo uma relação endossimbiótica
com uma bactéria, responsável pelo sistema de
fosforilação oxidativa. Ela seria uma bactéria
púrpura fotossintetizante, que teria perdido a
capacidade fotossintética, se especializando na
cadeia respiratória.

Durante a evolução eucariótica, ocorreu uma

grande transferência de genes das mitocôndrias
para o núcleo celular, com o objetivo de favorecer
a mitocôndria na execução de uma única função
principal: o fornecimento energético. Isso explica
a importação de proteínas citoplasmáticas A imagem mostra como as membranas se dobram.

e a existência de algumas sequências não

codificantes no DNA nuclear, correspondendo
ao DNA importado recentemente e sem VISÃO GERAL DO PAPEL DA MITOCÔNDRIA
NO PAPEL DO METABOLISMO ENERGÉTICO.
função. A teoria ainda abre espaço para explicar
a presença de duas membranas lipídicas na
organela. A membrana mitocondrial interna
seria originária da membrana da bactéria
endocitada, enquanto a membrana mitocondrial
externa seria derivada da própria membrana

BIOQUÍMICA
celular.

ANOTAÇÕES

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 EXERCÍCIOS
QUESTÃO RESOLVIDA NA AULA

Segundo a teoria evolutiva mais aceita hoje, as

mitocôndrias, organelas celulares responsáveis pela
produção de ATP em células eucariotas, assim como
os cloroplastos, teriam sido originados de procariontes
ancestrais que foram incorporados por células mais
complexas. Uma característica da mitocôndria que
sustenta essa teoria é a:
3 Explique a estrutura compartimentar da mitocondrial.
a) capacidade de produzir moléculas de ATP.
b) presença de parede celular semelhante à de
procariontes.
c) presença de membranas envolvendo e separando
a matriz mitocondrial do citoplasma.
d) capacidade de autoduplicação dada por DNA
circular próprio semelhante ao bacteriano.
e) presença de um sistema enzimático eficiente às
reações químicas do metabolismo aeróbio.
4 Quais são as principais características da membrana
interna?
1 (ENADE 2006) A figura mostra uma micrografia
eletrônica de transmissão de uma mitocôndria, e as
setas indicam diferentes estruturas da organela.
EXERCÍCIOS

5 Quais as principais funções da mitocôndria na célula?

Analise as afirmações que seguem.

I. O ciclo dos ácidos tricarboxílicos (ciclo de Krebs)
ocorre na matriz mitocondrial.
II. Os complexos do sistema de transporte de elétrons
localizam-se na membrana mitocondrial interna.
III. Esta organela contém material genético próprio e
codifica todas as suas proteínas e RNAs. 6 Em relação à produção de energia, é correto afirmar
que a mitocôndria cria energia?
Está correto o que se afirma em
a) I, II, III.
b) II e III, somente.
c) I e III, somente.
d) I e II, somente.
e) II, somente.

2 Cite 3 exemplos que fundamentam a teoria da

endossimbiose para as mitocôndrias.

92
 7 Observe a microscopia eletrônica de transmissão de pois é possível observar a compactação do DNA
uma organela abaixo e responda as questões. no seu interior.

8 Numa célula eucariótica as enzimas responsáveis

pelo ciclo de Krebs localizam-se:
a) na membrana interna da mitocôndria.
b) no citosol.
c) na matriz mitocondrial
d) no espaço intermembranar

9 Numa célula eucariótica o sistema transportador de

elétrons se localiza:
a) na membrana interna da mitocôndria.
b) no citosol.
c) na matriz mitocondrial
a) A microscopia representa um vacúolo pois pode-
d) no espaço intermembranar
se observar cristas no seu interior;
b) A microscopia representa a mitocôndria pois
10 A glicólise e o ciclo de Krebs funcionam em
é possível observar a membrana externa, cristas
nosso corpo como uma encruzilhada metabólica,
mitocondriais e citosol;
possibilitando que nossas células convertam algumas
c) A microscopia representa uma mitocôndria
moléculas em outras à medida que o nosso corpo
pois pode-se observar a membrana externa, uma
tenha necessidade. Em que locais ocorrem a glicólise
membrana interna, cristas mitocondriais e uma
e o ciclo de Krebs, respectivamente?
matriz;
d) A microscopia representa um retículo a) Nos cloroplastos e mitocôndria.
endoplasmático rugoso pois pode-se observar b) No citosol e no interior da mitocôndria.
grânulos por toda sua extensão além das cristas c) No retículo endoplasmático e na mitocôndria.
formadas por membrana; d) No interior da mitocôndria.
e) No citosol e no cloroplasto.

EXERCÍCIOS
e) A microscopia representa o núcleo da célula,

ANOTAÇÕES

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 GABARITO DJOW

MITOCÔNDRIAS E SEU PAPEL NA FOSFORILAÇÃO OXIDATIVA

6- A energia não pode ser criada. Ou ela é transformada ou
QUESTÃO RESOLVIDA NA AULA transferida. No caso a célula transforma e transfere a energia
obtida a partir da oxidação da glicose (via glicolítica, Krebs e
D. capacidade de autoduplicação dada por DNA circular fosforilação oxidativa) em ATP (adenosina trifosfato). A hidrólise
próprio semelhante ao bacteriano. de ATP, libera ADP e Pi (fosfato inorgânico) e é caracterizada
como uma reação exergônica (libera energia). Assim, O ATP
fornece energia para o trabalho celular acoplando as reações que
1-D necessitam de energia na célula (endergônicas). Todas as células
são capazes de realizar 3 tipos de trabalho: Químico- ativação de
reações endergônicas (que não ocorreriam espontaneamente);
2- Existência de material genético próprio – DNA circular; transporte (proteínas bombeando substâncias através das
Presença de RNA ribossômico estruturalmente diferenciado; membranas) e mecânico- vibração de cílios, contração muscular
Existência de duas membranas. e movimento dos cromossomos durante a divisão celular.

3- EOrganela formada por membrana externa, membrana 7- C

interna, cristas mitocondriais, espaço intermembranas e matriz
mitocondrial. 8- C

4- Altamente seletivas e possuem proteínas envolvidas na

retenção e liberação de íons (componentes fundamentais para 9- A
a síntese de ATP).
10- B
5- Controle do balanço redox da célula, morte celular e produção
de energia.
BIOQUÍMICA

ANOTAÇÕES

94