UNIVERSIDAD NACIONAL DE CHIMBORAZO

FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD

CARRERA DE LABORATORIO CLÍNICO

DATOS INFORMATIVOS

Asignatura BIOQUÍMICA II
Periodo Académico 2022- 2023 2S
Fecha de entrega 24 de Noviembre del 2022
Nombre Completo Dra. María Angélica Barba Maggi. Mgs
Docente
Curso 3er Semestres
Paralelo “A”
Grupo (en trabajos
grupales) no aplica en
individuales
APELLIDOS Y CÉDULA FIRMA
NOMBRES
COMPLETOS
Apellidos y Nombres En orden
completos y firmas alfabético
Saul Eduardo 2300623754
Jimenez Verdezoto

No. Unidad 1
COMPUESTOS NITROGENADOS: ÚREA, ÁCIDO ÚRICO,
Nombre Unidad
CREATININA
Interpreta la base estructural, propiedades, funciones y
clasificación de los compuestos nitrogenados para analizar
Resultado Aprendizaje la importancia biomédica en el metabolismo celular general y
la generación de patologías, con base científica y sustento
axiológico
No. Cuestionario 1
Tema METABOLISMO DE PROTEÍNAS Y AMINOÁCIDOS

DESARROLLO

1. Explique de la Biosíntesis de los aminoácidos:

GLUTAMATO
La primera reacción en la biosíntesis es la amidación reductiva de αcetoglutarato
catalizada por la glutamato deshidrogenasa (1)
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Figura 1. Reaccion de la glutamato deshidrogenasa (1)

GLUTAMINA
La amidación de glutamato hacia glutamina catalizada por la glutamina sintetasa
comprende la formación intermedia de γ-glutamil fosfato Después de la unión
ordenada de glutamato y ATP, el glutamato ataca el γ-fósforo del ATP, lo que forma
γ-glutamil fosfato y ADP, se une el NH4 + y, al igual que el NH3 +, ataca al γ-glutamil
fosfato para formar un intermediario tetraédrico. La liberación de Pi y de un protón
desde el grupo γ-amino del intermediario tetraédrico la libera glutamina. (1)

Figura 2. Reacción de la glutamina sintetasa (1)

ALANINA Y ASPARTATO
La transaminación de piruvato forma alanina. De modo similar, la transaminación del
oxaloacetato forma aspartato. (1)

Figura 3. Formación de alanina por transaminación (1)

SERINA
La oxidación del grupo αhidroxilo del intermediario glucolítico 3-fosfoglicerato por la
3-fosfoglicerato deshidrogenasa, lo convierte en 3-fosfohidroxipiruvato. La
transaminación y la desfosforilación subsiguiente a continuación forman serina. (1)
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Figura 4. Biosíntesis de serina (1)

GLICINA
Las glicina aminotransferasas pueden catalizar la síntesis de glicina a partir de
glioxilato y glutamato o alanina. Al contrario de casi todas las reacciones de
aminotransferasa, éstas favorecen con fuerza la síntesis de glicina. En mamíferos,
otras vías importantes para la formación de glicina son a partir de colina y de serina.
(1)
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Figura 6. Formación de glicina a partir de colina. (1)

,
PROLINA
La reacción inicial de la biosíntesis de prolina convierte el
grupo γ-carboxilo del glutamato en el anhídrido ácido mixto de
glutamato γ-fosfato. La reducción subsiguiente forma glutamato
γ-semialdehído, que después de ciclización espontánea es
reducido a L-prolina. (1)

Figura 5.
Biosíntesis de
CISTEÍNA prolina a partir
La cisteína se forma a partir de metionina, luego de conversión de glutamato (1)

de metionina en homocisteína, la homocisteína y la serina forman cistationina, cuya

hidrólisis forma cisteína y homoserina.
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Figura 7. Conversión de homocisteína y serina (1)

,
TIROSINA
La fenilalanina hidroxilasa convierte a la fenilalanina en tirosina, la tirosina de la dieta
no puede remplazar a la fenilalanina. La catálisis por medio de esta oxigenasa de
función mixta incorpora un átomo de O2 en la posición para de la fenilalanina y
reduce el otro átomo a agua. El poder reductivo, proporcionado como
tetrahidrobiopterina, finalmente deriva del NADP. (1)

Figura 8. La reacción de la fenilalanina hidroxilasa

HIRPOXIPROLINA E HIDORILISINA
Se encuentran sobre todo en el colágeno; puesto que no hay tRNA para uno u otro
aminoácido hidroxilado, estos no se incorpora durante la síntesis de proteína. La
peptidil hidroxiprolina e hidroxilisina surgen a partir de prolina y lisina, pero sólo
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después de que estos aminoácidos se han incorporado a péptidos. (1)

Figura 9. La reacción de la prolil hidroxilasa. E (1)

,
VALINA, E ISOLEUCINA
La valina e isoleucina son aminoácidos esenciales, las aminotransferasas hísticas
interconvierten de manera reversible los tres aminoácidos y sus αcetoácidos
correspondientes. De este modo, estos αcetoácidos pueden remplazar sus
aminoácidos en la dieta. (1)
SELENOCISTEÍNA
La selenocisteína está presente en el sitio activo de varias enzimas del ser humano
que catalizan reacciones de redox, la selenocisteína participa en el mecanismo
catalítico de estas enzimas. La biosíntesis de selenocisteína requiere cisteína,
selenato (SeO4 2–), ATP, un tRNA específico y varias enzimas. (1)

Figura 10. Selenocisteína (arriba) y la

reacción catalizada (1)
2. Explique cada paso de biosíntesis de la Urea
La síntesis de 1 mol de urea necesita 3 mol de ATP, 1 mol, cada uno, de ion amonio
y de aspartato, y emplea cinco enzimas (1):
Mitocondria: carbamilfosfato sintetasa, ornitina transcarbamilasa
Citosol:, argininosuccinato sintetasa argininosuccinato liasa y arginasa.

 El primer grupo amino que ingresa al ciclo proviene del amoníaco libre
intramitocondrial. El amoníaco producido en las mitocondrias, se utiliza junto
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con el bicarbonato), para producir carbamoil-fosfato. Reacción dependiente

de ATP y catalizada por la carbamoil-fosfato-sintetasa I.

 El carbamoil-fosfato cede su grupo carbamoilo a la ornitina, para formar

citrulina y liberar Pi. Reacción catalizada por laornitina transcarbamoilasa. La
citrulina se libera al citoplasma.

 El aspartato se une con la citrulina para formar argininosuccinato y se catalisa

por argininosuccinato sintetasa citoplasmática.

 El argininosuccinato se hidroliza por la arginino succinato liasa, para formar

arginina libre y fumarato.

 El fumarato ingresa en el ciclo de Krebs y la arginina libre se hidroliza en el

citoplasma, por la arginasa citoplasmática para formar urea y ornitina.

 La ornitina puede ser transportada a la mitocondria para iniciar otra vuelta del

ciclo de la urea

Figura 11. Reacciones e intermediarios de la biosíntesis de la urea (1)

3. Explique las características generales de los trastornos metabólicos del

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ciclo de la urea

 Los trastornos del ciclo de la urea se caracterizan por hiperamonemia,

encefalopatía y alcalosis respiratoria.

 Los síntomas clínicos comunes a todos los trastornos del ciclo de la urea
comprenden vómitos, evitación de alimentos con alto contenido de proteína, ataxia
intermitente, irritabilidad, letargo y retraso mental grave.

 Cuatro de las cinco enfermedades metabólicas, deficiencias de carbamoil fosfato

sintetasa, ornitina carbamoil transferasa, argininosuccinato sintetasa y
argininosuccinato liasa, suscitan la acumulación de pre cursores de urea, en
especial amoniaco y glutamina y la intoxicación por amoniaco cuando el bloqueo
metabólico ocurre en las reacciones de carbamilfosfato sintetasa, ornitina
transcarbamilasa. (1)
BIBLIOGRAFÍA

1. MURRAY RK, BENDER DA, BOTHAM KM, KENNELLY PJ, RODWELL VW, WEIL
PA. HARPER BIOQUIMICA ILUSTRADA. 29th ed. praga JdL, editor. México;
2013.