PROTEÍNAS

BQ 5
A unidade básica de uma proteína é o aminoácido.
 Um aminoácido pode ser chamado de unidade
monomérica ou péptido.
 Dois aminoácidos formam um dipéptido;
 Três AAs formam um tripéptido;
 Quatro AAs formam um tetrapéptido;
 Cinco AAs formam um pentapéptido e assim por
diante.
 Os oligopéptidos contem menos de 10 AAs.
 Quando são entre 10 e 50 AAs chamamos de
polipéptido.
 Quando se unem mais de 50 AAs se formam
proteínas.
 Ligação peptídica
As proteínas são formadas pela união do grupo amino (-NH2) de um
aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido,
formando a ligação peptídica, que acompanha sempre a perda de
uma molécula de água.

A união de vários aminoácidos através de ligações peptídicas forma a

cadeia peptédica ou polipéptidica. A cadeia peptídica tem
polaridade porque numa extremidade está o grupo amino (-NH2)
que tem carga (+) e na outra o grupo carboxila (-COOH) que tem
carga (-). O início da cadeia é sempre um grupo amino.
Proteínas são polímeros formados por unidades
monoméricas chamadas -aminoácidos, unidos
entre si por ligações peptídicas.

Composição das proteínas

Todas proteínas contêm C, H, N e O, e quase todas

contêm S. Algumas proteínas contêm elementos
adicionais, particularmente P, Fe, Zn e Cu.
 Classificação das proteínas

Аs proteínas podem ser classificados:

A - Quanto à composição
B - Quanto ao número de cadeias polipeptídicas
C - Quanto à forma

A - Quanto à Composição:

 Proteínas simples – aquelas constituídas somente

por aminoácidos. Ex. a queratina (cabelo).
 Proteínas conjugadas – aquelas que apresentam a cadeia
de AAs ligada a um radical não peptídico, denominado
grupo prostético. Dependendo do grupo prostético elas
podem ser classificadas em:
• Glicoproteínas: aquelas que o grupo prostético é um
glúcido. Ex: mucina (saliva) e osteomucóide (ossos).
• Fosfoproteínas: aquelas que o grupo prostético é o ácido
fosfórico. Ex: vitelina (gema do ovo) e caseína (leite).
• Nucleoproteína: aquelas que o grupo prostético é um
ácido nucléico.
• Lipoproteínas: aquela em que o grupo prostético é um
lípido.
• Flavoproteínas: aquelas que o grupo prostético é a
riboflavina.
• Hemeproteínas: aquela que o grupo prostético é o heme
que contém ferroporfirina (catalases, peroxidades,
citocromos).
• Cromoproteínas: aquelas que o grupo prostético é
um pigmento. Ex: clorofila (vegetais verdes) e
hemoglobina (sangue).
• Metalopropteínas: aquelas que o grupo prostético
é um metal (insulina é anidrase carbônica que
contêm zinco) ou um composto não orgânico
contendo metal (ferritina).
B-Quanto ao número de cadeias polipeptídicas:
 Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas
uma cadeia polipeptídica.
 Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de
uma cadeia polipeptídica.
 C- Quanto à Forma:
 Proteínas Fibrosas - Na sua maioria são insolúveis nos
solventes aquosos e possuem pesos moleculares muito
elevados. São formadas geralmente por longas moléculas
mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra. Algumas
proteínas fibrosas, porém, possuem uma estrutura diferente,
que são formadas por múltiplas subunidades globulares
dispostas helicoidalmente. Ex: as tubulinas

Exemplos:
- proteínas de estrutura, como colágeno do tecido conjuntivo;
- as queratinas dos cabelos,
- as esclerotinas do tegumento dos artrópodes,
- a conchiolina das conchas dos moluscos,
- a fribrina do soro sanguíneo
- a miosina e a actina dos músculos.
A hélice tripla do tropocolagénio
 Proteínas Globulares - são formadas por cadeias
polipeptídicas que se dobram adquirindo a forma
esférica ou "globular" como o proprio nome ja diz. Tais
proteínas, em sua maioria, são solúveis em água e os
seus pesos moleculares situam-se entre 10.000 e vários
milhões. As proteínas globulares têm uma função
dinâmica e incluem a maioria das enzimas, os
anticorpos, muitos hormônios e proteínas
transportadoras, como a albumina sérica e
hemoglobina.

Esquemas de proteínas globulares e fibrosas

 Propriedades das proteínas
• Especificidade: cada espécie sintetiza suas próprias proteínas,
as quais apresentam estruturas primárias características.
• Solubilidade: esta propriedade diz respeito às interações com
a água (ambiente aquoso).
• Ponto isoelétrico (pI): Ponto Isoelétrico (pI) é o pH em que
um aminoácido, polipetídeo ou proteína tem uma carga
líquida igual a zero (0).
Para sistemas simples, o valor do pI pode ser calculado na
seguinte forma: a) Identificar as formas iônicas da molécula que
tem cargas líquidas –1, 0 e +1. b) Identificar o pKa do equilibrio
que descreve a interconversão entre as formas com carga +1 e
0 e tambem o pKa do equilibrio que descreve a interconversão
entre as formas com carga 0 e –1. c) Calcular a média dos dois
valores do pKa. Esta média é igual ao pI.
𝑝𝐾𝑎1 +𝑝𝐾𝑎2
𝑝𝐼 =
2
• Desnaturação de proteínas: É alteração na forma da
proteína.
Podem ser causadas por altas temperaturas, variações
no pH do meio e algumas substâncias químicas.
 A desnaturação pode ser reversível, sendo assim a
proteína pode voltar ao normal ou irreversível, não
voltando ao normal e perdendo sua função (exemplo: a
clara do ovo).
 A desnaturação pode ser útil por exemplo, quando
queremos matar microorganismos utilizando o calor ou
o álcool. Para facilitar a nossa digestão (aquecendo
determinados alimentos).
 A desnaturação pode ser perigosa, por exemplo, em
febres altas em que pode ocorrer desnaturação de
proteínas do SN e causar a morte.
Desnaturação é a perda das propriedades caracteristicas das
proteínas causada pelo rompimento das pontes de
hidrogênio e outras ligações que mantêm a estrutura
espicial das proteínas.
A desnaturação é um processo, geralmente irreversível, que
consiste na quebra das estruturas secundária e terciária de
uma proteína.
ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS
As proteínas possuem complexas estruturas espaciais,
que podem ser organizadas em quatro níveis, crescentes
em complexidade, que são:
 1 - Estrutura Primária
• Dada pela seqüência de AAs e ligações peptídicas da
molécula. Ela descreve o número de AAs, a éspecie, a
seqüência (ordem) e a localização das pontes dissulfeto
(cistina) de uma cadeia polipeptídica. A estrutura é
estabilizada pelas ligações peptídicas e pontes
dissulfeto.
• É o nível estrutural mais simples e mais importante,
pois dela deriva todo o arranjo espacial da molécula.
• A estrutura primária da proteína resulta em uma longa
cadeia de AAs semelhante a um "colar de contas", com
uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade
"carboxi terminal".
• A estrutura primária de uma proteína é destruída
por hidrólise química ou enzimática das ligações
peptídicas, com libertação de peptídeos menores e
aminoácidos livres.
• A sua estrutura é somente a sequência dos ААs,
sem se preocupar com a orientação espacial da
molécula. A sequência de AAs de uma proteína é
determinada pela sequência de nucleótidos dos
genes.
 2 - Estrutura Secundária
• É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos
entre si na seqüência primária da proteína.
• A estrutura secundária ocorre graças à possibilidade de
rotação das ligações entre os carbonos alfa dos AAs e
seus grupos amina e carboxílico.
• Esta estrutura é estabilizada por pontes de hidrogênio
entre o oxigênio carbonil de uma ligação peptídica e o
hidrogênio amida de outra ligação peptídica próxima
(-NH....O=C).
• Existem 2 tipos principais de estrutura secundária:
 Alfa-hélice ou hélice α
 Folha-beta β ou folha pregueada
 Alfa-hélice ou α hélice:
É uma estrutura em forma espiral ou
semelhante a um cilindro, estabilizadas
por pontes de hidrogénio, entre o H do
grupo amino (-NH2) e o O do grupo (-
COOH) .
As cadeias laterais (-R) dos AAs
encontram-se viradas para fora. Cada
volta da hélice corresponde a 3,6
resíduos de AAs. A distância por volta é
de 54nm.
O sentido de giro de uma α-hélice pode
ser para a direita (hélice dextrorsa) ou
para a esquerda (hélice sinistrorsa). As α-
hélices encontradas em proteínas são
dextrorsas.
 Folha-beta (folha β) ou folha pregueada
• Padrão estrutural encontrado em várias proteínas.
• É composta por 2 ou mais cadeias peptídicas chamadas de
fitas β estabilizada por pontes de H entre as cadeias.
• Forma-se uma estrutura planar onde as cadeias laterais se
encontram viradas para cima e para baixo, e nunca interagem
umas com as outras.
• Os segmentos podem estar orientados na mesma direcção
(paralela) ou em direcções opostas (anti-paralelas):
Estrutura folhas  paralelas é
formada por cadeias
polipeptídicas com os N-terminais
alinhados na mesma direcção.
Estrutura folhas  antiparalelas,
os N-terminais de cada cadeia
polipeptídica estão alinhados em
direcções opostas.
Exemplo de moléculas constituídas por estruturas
secundárias:
• Queratina α - encontrada na lã, cabelo, chifres,
garras e cascos, é constituída por hélices
entrelaçadas formando uma super-hélice.
• Filamentos intermediários e proteínas do
citoesqueleto.
• Proteínas musculares (miosina, actina).
• Colágeno - encontrado na pele, osso, tendão,
cartilagem e dentes é constituído por uma hélice
diferente da α hélice, sem pontes de H dentro da
cadeia.
 3 - Estrutura Terciária
O arranjo tridimensional das estruturas secundárias numa
cadeia polipeptídica é designado por estrutura terciária. Ela
resulta do enrolamento da hélice ou da folha pregueada,
sendo estabilizada por pontes de hidrogénio, pontes
dissulfeto, interacções hidrofóbicas e pelas interacções
eletrostáticas. Esta estrutura confere a actividade biológica às
proteínas e ocorre nas proteínas globulares, mais complexas
estrutural e funcionalmente. Por exemplo a mioglobina é
constituída por 8 α hélice enroladas.
 4 - Estrutura Quaternária:
• Surge apenas nas proteínas oligoméricas.
• Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia
polipeptídica no espaço, as subunidades da molécula.
• Estas subunidades se mantém unidas por forças covalentes,
como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como
pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc.
• As subunidades podem atuar de forma independente ou
cooperativamente no desempenho da função bioquímica da
proteína.
• Um dos principais exemplos de estrutura quaternária é a
hemoglobina. Sua estrutura é formada por quatro cadeias
polipeptídicas (α1 β1 α2 β2).
aminoácido

Estrutura primária: É o esqueleto covalente (fio

é a sequência dos aminoácidos do colar), formado pela
na cadeia polipeptídica; seqüência dos átomos
mantida por ligações peptídicas (-N-C-C-)n na proteína.

x4

Estrutura secundária: Estrutura terciária: Estrutura quaternária:

• Enovelamento de partes da • Enovelamento de uma • Associação de mais de
cadeia polipeptídica cadeia polipeptídica uma cadeia
• Formada somente pelos como um todo. polipeptídica
átomos da ligação peptídica, • Ocorrem ligações entre • No modelo, um
através de pontes de H. os átomos dos radicais tetrâmero composto de
• Ex: alfa-hélices e folhas beta. R de todos os 4 cadeias polipeptídicas
aminoácidos da
molécula
 NÍVEL ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS

Estrutura
primária

Resíduos de
aminoácidos

Está relacionada com todas as ligações covalentes

(principalmente ligações peptídicas e pontes dissulfeto) ligando
os resíduos de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica.
 NÍVEL ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS

Estrutura Estrutura
primária secundária

Resíduos de -hélice
aminoácidos

Refere-se a arranjos particularmente estáveis dos resíduos de

aminoácidos dando origem a certos padrões estruturais.
Mantida principalmente por pontes de hidrogênio.
 NÍVEL ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS

Estrutura Estrutura Estrutura

primária secundária terciária

Resíduos de -hélice Cadeia

aminoácidos polipeptídica

Refere-se a todos os aspectos do dobramento tridimensional de

um polipeptídio.
 NÍVEL ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS

Estrutura Estrutura Estrutura Estrutura

primária secundária terciária quaternária

Resíduos de -hélice Cadeia Subunidades

aminoácidos polipeptídica montadas

Quando uma proteína tem duas ou mais cadeias (ou

subunidades) polipeptídicas, seu arranjo no espaço é chamado
de estrutura quaternária.
 DIFERENÇA ENTRE PROTEÍNAS
Uma proteína difere de outra:
1) Pelo número de aminoácidos: uma proteína A é formada por
610 aminoácidos de determinados tipos e ordenados numa certa
seqüência. Uma proteína B é formada pelos mesmos tipos de
aminoácidos, na mesma seqüência, mas em número de 611. A
proteína B será diferente da A apenas por conter uma unidade a
mais.
2) Pelo tipo de aminoácidos: uma proteína C apresenta, num
certo trecho de sua molécula, aminoácidos como valina, glicina,
leucina, triptofano, treonina, alanina e arginina. Uma proteína D,
formada pelo mesmo número de aminoácidos e na mesma seqüência
que a proteína C, apresenta nesse trecho os aminoácidos valina,
glicina, isoleucina, triptofano, treonina, alanina e arginina. Apenas
pelo fato de na proteína C haver leucina no trecho de molécula
considerado, as proteínas C o D são diferentes.
 3) Pela seqüência dos aminoácidos: uma proteína E é
formada, em determinado trecho de sua molécula, pelos
aminoácidos cisteína, serina, metionina, leucina, histidina
e lisina. Uma proteína F é formada pelos mesmos
aminciácidos, mas, no tracho em exame, há uma inversão
na posição de dois deles; cisteína, metionina, serina,
leucina, hístidina e lisina. Por causa disso, as proteínas E e
F são diferentes.
4) Pelo formato da molécula: as moléculas protéicas
assumem determinados formatos é, quando os formatos
de duas moléculas são diferentes, elas também são.
Conclui-se, então, que podendo repetir-se à vontade
os 20 tipos de aminoácidos e, ainda, combinando-se de
várias formas a partir das diferenças que acabamos de
examinar, uma célula pode produzir muitas proteínas
diferentes. Imagina-se, então, quantas proteínas podem
ser produzidas por todos os seres vivos.
 FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS

As proteínas são as moléculas orgânicas mais

abundantes e importantes nas células. São
encontradas em todas as partes de todas as células,
uma vez que são os constituintes básicos da vida,
sendo encontradas nos vegetais, animais, fungos,
procariotas etc.
A importância das proteínas, entretanto, está
relacionada com suas funções no organismo, e não
com sua quantidade.
  Função estrutural:
Participam da estrutura dos tecidos.
• Reserva alimentar e confere viscosidade do plasma
sanguíneo (albumina, na clara do ovo e no plasma
sanguíneo).
• Impermeabilizante evita a dessecação nos animais
terrestres (queratina na pele, cabelo e unhas).
• Proteína altamente resistente (o colágeno na pele,
tendões e ossos).
• Contração muscular e sustentação celular (actina e
miosina nos músculos e citoesqueleto).
• Pigmentação (melanina)
Albumina
Queratina
Colágeno
Actina e miosina
  Função de defesa:

Por que precisamos tomar vacinas?

O que as vacinas fazem no nosso corpo?
O que são anticorpos?
Еxistem células no organismo capazes de
"reconhecer" proteínas "estranhas" que são
chamadas de antígenos. Na presença dos antígenos o
organismo produz proteínas de defesa, denominados
anticorpos. 0 anticorpo combina-se, quimicamente,
com o antígeno, do maneira a neutralizar seu efeito. A
reação antígeno-anticorpo é altamente específica, o
que significa que um determinado anticorpo
neutraliza apenas o antígeno responsável pela sua
formação.
Os anticorpos são produzidos por certas células de
corpo (como os linfócitos, um dos tipos de glóbulo
branco do sangue). São proteínas denominadas
gamaglobulinas.
Antígenos
• São substâncias que quando introduzidas em
animais de espécie estranha, provoca a formação
de anticorpos reagindo com eles.
• Geralmente são proteínas, mas podem ser
polissacarídeos e polipeptídios.
• O animal geralmente não produz anticorpos contra
suas próprias proteínas.
• Somente animais imunologicamente maduros
produzem anticorpos.
Anticorpos ou imunoglobulinas

• Somente são produzidos quando houver estímulo

• Representam de 1% a 2% das proteínas totais do
soro, mas podem aparecer em maior quantidade
em estado anormal.
• São produzidas pelos glóbulos brancos (leucócitos –
células do sangue).
• São específicos (1 anticorpo p/ cada antígeno)
 Imunidade e imunização
• Imunidade: é a resistência natural ou adquirida que
um organismo apresenta à sua invasão por agentes
estranhos.
• Imunização: é a capacidade de se tornar imune a
uma doença ou ato de criar imunidade. Pode ser:
ativa ou passiva (ambas natural ou artificial).
  Função catalisadora (enzimática):

Enzimas: são proteínas com função catalítica, ou seja,

aumentam a velocidade das reações bioquímicas.
Caracterizam-se por atuarem em concentrações
muito baixas e por serem específicas para cada reação
química. Não sofrem desgastes durante as reações.
Função das enzimas: Diminuir a energia de ativação
para que uma reação ocorra e não altera as
propriedades das recções.
Energia de ativação: A energia necessária para
ocorrer uma reação química.
  Função hormonal:
Muitos hormônios de nosso organismo são de
natureza protéica. Resumidamente, podemos
caracterizar os hormônios como substãncias
produzidas pelas glândulas endócrinas e que, uma vez
lançadas no sangue, vão estimular ou inibir a
atividade de certos órgãos. É o caso da insulina,
hormônio produzido no pâncreas e que se relaciona
com e manutenção da glicemia (taxa de glicose no
sangue).
  Função nutritiva:

As proteínas servem como fontes de aminoácidos,

incluindo os essenciais requeridos pelo homem e
outros animais. Esses aminoácidos podem, ainda, ser
oxidados como fonte de energia no mecanismo
respiratório. Nos ovos de muitos animais (como os
das aves) o vitelo, material que se presta à nutrição
do embrião, é particularmente rico em proteínas.
  Coagulação sangüínea:
Processo de coagulação.
Vários são os fatores da coagulação que possuem
natureza protéica, como por exemplo: fibrina no
sangue, fibrinogênio, globulina anti-hemofílica, etc..
Fibrina
  Transporte:
Muitas proteínas são transportadoras de nutrientes e
metabólitos entre fluidos e tecidos; de uma forma
geral, transportam ativamente substâncias.
Pode-se citar como exemplo a hemoglobina, proteína
responsável pelo transporte de oxigênio no sangue.

 Função Reguladora:
Esta função é desempenhada por um grupo especial
de proteínas denominadas vitaminas.