Nama : Nurul kholisah Nim: 210105502017 kis: Pend.kimia A Tugas : Biokimia 2.1, Pengertian Enzim ENZIM Kata enzim berasal dari Yunani ‘enzyme’ cenzim berasal dari kata “in dan ragi. Enzim adalah biomolekul yang berfungsi sebagai katalis atau senyawa y mampu mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi dalam suatw pro: Kuhne (1878 yang berarti di dalam sel. Menurut yyme" yang berarti sestatu di dalam 2 s reak: kimia. Bila zat ini tidak ada, maka proses-proses tersebut akan terjadi lambat atau tidak berlangsung sama sekali Enzim merupakan biokatalisator organik yang dihasitkan organisme hidup di dalam protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu sei awa yang herikatan dengan protein, berfungsi sebagai senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi dalam suatu reaksi kimia, Hampir semua enzim merupakan protein. Berdasarkan penelitian, enzim adalah suatu protein yang berupa molekul- ‘molekul besar tanpa mengalami perubahan struktur kimia, 2.2. Struktur dari Enzim memiliki bentuk di merupakan protein yang dilipat menjadi ur t 3D yang kompleks. Tiap enzim nu dalam struktur 3D_ yang mengikat substrat, Bentuk cnzim yang strukturnya sempura dan aktif mengkatalis disebut haloenzim, Namun, enzim yang bagian apocnzim dan gugus prostetiknya tidak menyatu. Haloerzim ini terdiri dari dua komponen, yaitu apoenzim dan gugus prostetik. a oor pres b ee st poe VA mengu -ubah bentuk sisi aktif{kaku), Bagian apoenzim ber Apoenzim adalah bagian enzim yang berupa senyawa protein yang mengandung binding site. Sisi aktif adalah sisi yang berkaitan dengan substrat Substart adalah zat yang akan dijadikan produk, alosterik adalah sisi yang —berkaitan dengan kofaktor(aktivator) enzim. Sisi alosterik dapat diganggu oleh inhibator non-kompetitif’ yang berstruktur sama dengan kofaktor, Inhibitor akan mencegah enzim untuk fat tidak tahan panas nt gearsSedangkan gugus prostetik atau disebut juga kofaktor ini merupakan senyawa non-protein Kofaktor dapat mengubah-ubah bentuk sisi aktifsehingga dapat ditempeli substrattertentu, Kofaktor dapat berupa koenzim yang mempakan molekul organik dan ddapat juga berupa molekul anorganik. Koervim merupakan kofuktor berupa senyawa organik( vitamin) yang berikatan secara non-kovalen dengan enzim, 1, Thiamin pirofosfat Aldehida 2. Flavin adenin dinukleotida (FAD) | Atom hidrogen 3. Nikotinamida adenin dinukleatida | fon hidrida (1) (NAD) 4. Koenzim A Gugus asil 5. Piridoksal fosfat ‘Gugus amino 6, S*-deoksiadenosilkobalamin Atom H dan gugus alkil (koenzim B)2) 7. Biositin CO: 8. Tetrahidrofotat ‘Gugus satu-karbon lainnya 9, Adenosia trifosfat Gugus fosfat 10. Fosfoadenit sulfat Gugus sulfat Sclain kofaktor yang berupa molekul organik, ada juga kofaktor yang berupa molekul anorganik. Kofaktor senyawa organik (ion logam) memiliki ikatan secara kovalen dengan enzim. ‘Oksidase sitokrom, Katalase, Peroksidase ‘Oksidase sitokrom Polymerase DNA, Anhidrase karbonik, Dehidrogenase alkohol Mg” Heksokinase, 0-fosfatase glukosa Mn Anginase K Kinase piruvat (juga memerlukan Mg") Ni* Urease Mo. Reduktase nitrat Se Peroksidase glutasion 23. Cara Kerja Enzim Seperti dijelaskan sebelumnnya, bahwa enzim hanya dapat bekerja dengan substrat yang tepat. Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-zat yang bereaksi dan dengan demikian mampa mempercepat reaksi. Percepatan terjadi Karena enzim menurunkan energi pengaktifan yang dengan sendirinya akan mempermudah terjadinya reaksi, Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang berarti setiap enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. nt gearsHal ini disebabkan karena adanya perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap, Sebagai contoh, enzim c-amilase hanya dapat digunakan untuk perombakan pati ‘menjadi glukosa. Ada dua teori yang menjelaskan bagaimana suatu enzim dapat bekerja sesuai dengan fungsinya pada suatu proses dalam tubuh. A. Teori Kunci dan Gembok a 5M Ercyme and winste we specie 1 each ome: Th ilo andicch cer teary Pada tahun 1890-an, Emil Fischer memodelkan bahwa enzim tidak dapat bekerja apabila tidak berkaitan dengan substrat yang mempunyai bentuk spesifik ‘atau sama dengan sisi yang aktif dari enzim. Dapat juga dikatakan jika hanya substrat yang memiliki bentuk cocok secara spesifik yang bisa bethubungan terhadap enzim tersebut, Teori ini dinamakan tcori kunci dan gembok. Hal ini dikarenakan substrat diumpamakan gembok dan enzim diperumpamakan sebagai kuncinya. Dimana kunci dan gembok harus dari model yang sama sehingga memiliki kecocokan dengan sisi yang sama agar dapat membuka. Teori cara kerja enzim ini memiliki kekurangan yakni tak mampu menjelaskan bagaimana kestabilan dari enzim. Kestabilan tersebut didapat ketika peralihan titik pada reaksi enzim B. Teori Kecocokan Induksi o-O) &®)- | Sa Lnipyeane moc ucemnen enna Sees ee nea ap 81 ste as ny Teori ini dikemukakan oleh Daniel Koshland pada tahun 1958, Menurutnya, sisi aktif enzim bersifat feksibel. Akibatnya, sist aktif enzim dapat berubah bentuk menyenyuaikan bentuk substrat. Teori ini sesuai dengan mekanisme kerja enzim yang sesunguhnya. Reaksi antara substrat dan enzim berlangsug karena adanya induksi motekul substrat terhadap molckul enzim, Menurut tcori ini, sisi aktif enzim memiliki sifat fleksibel dengan struktur substrat, Ketika substrat memasuki sisi aktif enzim, maka enzim akan terinduksi dan kemudian mengubah bentuknya sedikit sehingga mengakibatkan perubahan sisi aktif yang semula tidak cocok menjadi cocok. Kemudian terjadi pengikatan substrat oleh enzim yang selanjutnya substrat diubah menjadi produk dan segera dilepaskan, Enzim akan kembali pada keadaan semula dan siap untuk mengikat substrat berikutnya. nt gears2.4, Sifat—Sifat Enzim a. Biokatalisator Bersifat katalisator yaitu enzim adalah senyawa Katalis yang mempercepat sebuah reaksi kimia tanpa ikut bereaksi. Sedangkan enzim berasal dari organisme, maka disebut juga sebagai biokatalisator. Tanpa kehadiran enzim, suatu reaksi itu sangat sukar terjadi, Sementara dengan kehadiran enzim kecepatan reaksinya dapat meningkat sampai 10” kali, Sebagai contoh, enzim katalase yang mengandung ion besi(Fe) mampu menguraikan 5,000,000 molckul hidrogen peroksida(H2O:) per menit pada 0°C, Hidrogen peroksida hanya dapat diuraikan oleh atom besi, tetapi satu atom besi akan memeriukan waktu 300 tahun untuk menguraikan sejumlah molekul H30; yang oleh satu molckul katalse mengandung salu atom besi diuraikan dalam satu detik. b. Termolabil Struktur dari suatu enzim tidak Jain adalah protein, karena aktivitas katulitiknya bergantung pada integritas struktumya sebagai protein, walaupun ada beberapa senyawa yang dapat bertindak sebagai katalis, misalnya RNA. Dimana sifat protein adalah dapat rusak pada suhu yang terlampau panas atau disebut juga bersifat termolabil. Enzim memiliki suhu optimum untuk dapat menjalankan tugasnya. Umumnya pada subu 37°C, Enzim akan inaktif pada suhu dibawah 10°C dan akan mengalami denaturasi pada suhu lebih dari 60°C. Terdapat pengecualian, seperti pada kelompok bakteri purba, seperti kelompok methanogen, mereka memiliki enzim yang bekerja pada suhu di 80°C. ©. Spesifik Enzim akan mengikat substrat yang mampu untuk berikatan dengan sisi aktif enzim, Hal tersebut dikarenakan sisi aktifnya atau permukaan tempat melekatnya substrat hanya cocok dengan permukaan substrat tertentu saja. Sifat spesifik enzim ini dijadikan sebagai dasar penamaan enzim. Nama enzim juga biasanya diambil dari jenis substrat yang diikat atau jenis reaksi yang berlangsung, d. Bekerja Bolak Balik Beberapa enzim kerjanya dapat bolak balik. Enzim yang memecah senyawa A menjadi senyawa B, juga enzim membantu reaksi membentuk senyawa B dari senyawa A. Contohnya adalah enzim lipase dapat bekerja untuk mengkatalisis molekul lemak menjadi komponen penyusunnya, yaitu asam lemak dan gliscrol serta dapat juga membentuk lemak dari komponen penyusunnya. Lemak ++ gliserol + asam lemak Tidak Menentukan Arah Reaksi Enzim bukanlah yang menentukan kemana arah reaksi tersebut akan berjalan. Senyawa yang lebih dibutuhkan ialah poin dari arah sebuah reaksi kimia, Misalnya tubuh kekurangan glukosa, maka akan dapat memecah cadangan berupa glikogen dan juga sebaliknya, {Hanya Diperlukan dalam Jumlah Sedikit Dalam mempercepat reaksi pasti akan memerlukan enzim, Jumlah enzim yang dipakai sebagai katalis tidak perlu banyak, Hal itu dikarenakan satu molekul nzim dapat bekerja berkali-kali, asalkan molekul tersebut tidak rusak. nt gears% Merupakan Koloid Enzim tersusun atas Komponen protein, Maka dari itu sifat-sifat enzim dapat digolongkan sebagai koloid. Enzim memiliki permukaan antar partikel yang sangat besar schingga bidang aktivitasnya juga besar. bh. Mampu Menurunkan Energi Aktivasi Energi aktivasi suatu reaksi adalah jumlah enengi dalam kalori yang diperlukan untuk membawa semua molekul pada 1 mol senyawa pada suhu tertentu menuyju tingkat transisi pada puncak batas energi. Apabila suatu reaksi kimia ditambahkan katalis yaitu enim, maka energi aktivasi dapat diturunkan dan reaksi akan berjalan dengan cepat. Klasifikasi Enzim Terdapat lebih dari 2000 jenis enzim berbeda yang telah diketahui. Klasifikasi cnzim dapat digolongkan menjadi beberapa. Penggolongan enim dapat dibedakan berdasarkan tempat bekerjanya, cara terbentuknya, dan juga berdasarkan_ sistem penamaan enzim internasional dari UB. A. Berdasarkan Tempat Bekerjanya 1) Endoenzim disebut juga enzim intraseluler, yaitu enzim yang bekerjanya dalam sel, Umumnya merupakan enzim yang digunakan untuk proses sintesis i dalam sel dan untuk pembentukan energi(ATP) yang berguna untuk proses kchidupan sel, misalnya dalam proses respira. 2) Eksoenzim disebut juga enzim ckstrascluler, yaitu enzim yang bekerjanya di Jar sel. Umumnya berfungsi untuk “mencemakan” substrat secara hidrolisis, untuk dijadikan molekul yang lebih sederhana dengan berat molekul lebih rendah schingga dapat masuk melewati membran sel. Energi yang dibebaskan pada reaksi pemecahan substrat di luar sel tidak digunakan dalam proses kehidupan sel, B. Berdasarkan Cara Terbentuknya 1) Enzim konstitutif, —yaitu enim yang jumlahnya dipengaruhi kadar substratnya, Di dalam sel terdapat enzim yang merupakan bagian dari susunan sel normal, schingga enzim tersebut selalu ada umumnya dalam jumlah tetap pada sel hidup. Walau pun demikian ada enzim yang jumlahnya dipengaruhi kadar substratnya, contohnya seperti enzim amilase. Sedangkan enzim-enzim yang berperan dalam proses respirasi, jumlahnya tidak dipengaruhi oleh kadar substratnya. 2) Enzim adaptif, adalah enzim yang pembentukannya dirangsang oleh adanya substrat. Perubshan fingkungan mikroba dapat menginduksi terbentuknya enzim tertentu, Induksi menyebabkan kecepatan sintesis suatu enzim dapat dirangsang sampai beberapa ribu kali. Sebagai contoh enzim adaptif adalah enzim fi-galaktosidase yang dhasilkan oleh bakteri E.colé yang ditumbubkan di dalam medium yang mengandung laktosa, Mula-mula E.coli tidak dapat menggunakan laktosa schingga awalnya tidak nampak adanya pertumbuhan dan setelah beberapa waktu baru menampakkan pertumbuhan, Selama fase tersebut E.coli membentuk enzim -galaktosidase yang digunakan untuk merombak laktosa, nt gearsC. Berdasarkan Sistem Penamaan Enzim Internasional dari 1UB Sistem penamuan enzim diatur oleh Intemational Union of Biochemistry(IUB) mulai tahun 1961, Kemudian enzim dibagi menjadi 6 kelompok berdasarkan reaksi yang dikatalisnya, 1) Oksidureduktase, mengkatalis reaksi reduksi-oksidasi(transfer elektron) terhadap terhadap berbagai guzus. Contohnya seperti glukosa oksidase, alkohol dchidrogenase, dan piruvat hidrogenase. 2) Transferase, mengkatalis berbagai reaksi transfer gugus fungsional dari molekul donor ke molekul akseptomya. Salah satu subkelompok enzim transferase adalah enzim-enzim kinase yang mengendalikan metabolisme dengan jalan mentransfer gugus fosfat dari ATP ke molekul lain. Contohnya seperti transmetilase, transaldolase, dan transketolase. 3) Hidrolase, mengkatalis reaksi penambahan molekul air pada statu ikatan, yang kemudian dilanjutkan dengan reaksi penguraian atau hidrolisis. Contohnya seperti protease, amilase, selulase, pektinase, dan maltase, 4) Liase, mengkatalis reaksi penambahan molekul air, amonia, atau karbondioksida pada suatu ikatan rangkap, atau juga melepaskan air, amonia, atau karbondioksida dan membentuk ikatan rangkap. Contohnya piruvat dekarboksilase. 5) Isomerase, mengkatalis beragai reaksi isomerisasi, antara lain isomerisasi L menjadi D, reaksi mutasi (perpin dahan posisi suatu gugus), dan lainnya Misalnya seperti alanin rasemase, 6) Ligase, mengkatalis reaksi dimana dua gugus kimin disatukan atau diikatkan (ligasi) dengan menggunakan cnergi yang berasal dari ATP, termasuk diantaranya enzim-enzim yang mengkatalis pembentukan ikatan C-O, C-S, C- N, C-C. Contohna adalah tiokinase. No | Nama Enzim Jenis Reaksi Subkelas Dehidrogenase = Ekuivalen pereduksi Oksidase Reduktase Peroksidase Katalase Hidroksilase Transaldolase Transketolase Fosforiltransfcrase Kinase Fosfomutase Esterase Glikosidase Peptidase Fosfatase &—m Bl ae B-OH Fosfolipase AB HO AH ‘Amidase Deaminase’ — Rebonuklease 1 | Oksiduredutase QO ‘Transferase 3. | Hidrolase nt gearsDekarboksilase 0 Aldolase , a ea Hidratase # | Bae ‘ B = Dehidratase Sintase Epimerase — Rasemase 5 | Isomerase Isomerase Iso-A ‘Mutase (tidak semua) Sintetase 6 | tigme Karboksilase 2.6. Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim Aktivitas enzim dapat dipengaruhi oleh beberapa faktor. Ada setidaknya 5 faktor yang dapat mempengaruhi kerja enzim, yaitu : a. Suhu ante cin g dr Kerja suatu enzim sangat dipengaruhi oleh subu lingkungannya. Setiap kenaikan suhu 10°C, kecepatan enzim akan menjadi dua kali lipat, sampai batas suhu tertentu, Enzim dan protein pada umumnya dinonaktifkan olch suhu tinggi, Enzim berdarah panas dan manusia bekerja paling efisien pada suhu 37°C, sedangkan enzim hewan berdarah dingin pada suu 25°C. Pada suhu 0°C, enzim menjadi tidak aktif dan akan Kembali aktif pada suhu normal, Kenaikan suhu lebih lanjut akan mengakibatkan ‘menurunnya aktivitas enzim dan pada akhimya merusak enzim. b, Derajat Keasaman (pH) Perubahan pH akan mempengaruhi kecepatan reaksi enzim karena berubahnya derajat ionisasi gugus asam dan basa dari enzim. Enzim akan bekerja pada pH tertentu, umumnya pada netral, kecuali beberapa jenis enzim yang dapat bekerja nt gearspada suasana asam atau suasana basa. Jika enzim yang bekerja optimum pada pH netral ditempatkan pada suasana asam atau basa, enzim tersebut tidak akan bekerja atau bahkan rusak dan begitu juga sebaliknya. Kebanyakan enzim mempunyai pH optimam mendektai 7 dan sebagian kecil lainnya mempunyai pH optimum yang sangat rendah(sckitar 2,0) atau sangat tinggi(sckitar 9,0). ¢, Konsentras Enzim ‘nr 5 ae i ie em i. PA ‘Semakin tinggi konsetrasi enzim, maka kecepatan reaksi akan meningkat hingga batas konsentrasi tertentu, Namun, hasil hidrolisis substrat akan konstan dengan naiknya konsentrasi enzim, Dapat dikatakan bahwa kecepatan reaksi enzimatik berbanding lurus dengan konsentrasi enzim, Hal ini disebabkan penambahan enzim sudah tidak efektif lagi, 4d, Konsentrasi Substrat nt 5 anand bt at Kecepatan reaksi yang dikatalis olch enzim sangat dipengaruhi oleh konsentrasi substrat, Pada konsentrasi substrat yang sangat rendah, kecepatan reaksi yang dikatalis enzim juga sangat rendah. Sebaliknya, kecepatan reaksi akan meningkat dengan meningkatnya konsentrasi substrat sampai tercapai titik tertentu, yaitu titik batas kecepatan reaksi maksimum, Setelah titik batas, enzim menjadi jenuh oleh substratnya, sehingga tidak dapat berfungsi lebih cepat. Pembatas kecepatan ‘enzimatis ini adalah kecepatan penguraian kompleks enzim-substrat menjadi produk dan enzim bebas. ¢. Aktivator dan Inbibitor Beberapa enzim memerlukan aktivator dalam reaksi katalisnya. Aktivator adalah senyawa atau ion yang dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzimatis. Contoh dari aktivator seperti ion logam(Ca, Mg, Ni, Mn, Cl) dan garam dari logam alkali dalam keadaan encer yaitu pada kadar 2%-5%, nt gearsSedangkan inhibitor merupakan suatu zat kimia tertentu yang dapat menghambat aktivitas enzim. Pada umumnya cara kerja inhibitor adalah dengan menyerang sisi aktif enzim sebingga enzim tidak dapat berikatan dengan substrat schinga fungsi katalitiknya terganggu. Inhibator ada 2 macam, yaitu inhibitor reversible dan inhibitor irreversible. Inhibitor reversible adalah inhibitor yang dapat bekerja secara balik. Inhibitor ini terbagi menjadi 2, yaitu inhibitor kompetitif dan inhibitor non-kompetiti. Inhibitor kompetitif adalah zat penghambat yang memiliki struktur mirip dengan substrat dan berkompetisi untuk berikatan dengan sisi aktif enzim. Inbibitot ini dapat dihilangkan dengan menambah substrat. Sedangkan inhibator non-kempetitif adalah zat penghambat yang terikat pada sisi alosentrik enzim schingga sisi aktif enzim berubah. Inhibitor ini tidak dapat dihlangkan dengan menambah substrat, Inhibitor hveversible adalah zat penghambat yang bekerja secara tidak dapat balik. Zat penghambat ini berikatan kuat dengan sisi aktif enzim sehingga bentuk cenzim berubah. Aktivitas katalik enzim akan menjadi berkurang. Hambatan ini disebabskan destruksi atau modifikasi gugus enzim. Macam-Macam Kelainan Enzim Enzim sangat diperlukan untuk proses metabolisme. Pengertian metabolisme adalah reaksi-reaksi kimia yang terjadi dalam tubuh untuk menghasilkan energi, termasuk diantaranya pemecahan lemak, karbohidrat, dan protein. Ketika produksi enzim terganggu, maka proses metabolisme di dalam tubuh pun akan ikut terganggu. Berikut adalah beberapa jenis penyakit yang disebabkan karena kelainan enzim. a. Penyakit Fabry Kehilangan enzim di lisosom dapat mengakibatkan penumpukan zat beracun schingga terjadi gangguan metabolik seperti penyakit Fabry. Penyakit ini adalah penyakit genetikn yang jarang berlaku tetapi merupakan penyakit serius yang dihasilkan dari penimbunan lemak yang disebut globotriaosylceramide(GL-3) dalam pembuluh darah, ginjal, jantung, saraf, dan organ lainnya. Penyakit ini disebabkan oleh kekurangan enzim a-galaktosidase. Gejalan penyakit Fabry meliputi demam, tubuh sulit berkeringat, diare atau malah sembelit, nyeri, kaki, atau kesemutan di tungkai, b. Fenilketonuria Fenilketonuria adalah kelainan genetika langka yang menyebabkan asam amino yang disebut fenilalanin menumpuk di dalam tubuh. Kendisi ini disebebkan oleh terjadinya Kecacatan pada gen yang membantu menciptakan enzim yang dibutuhkan untuk memecah fenilalanin. Tanpa enzim phenylalanine hydroxylase, tubuh tidak bisa memproses fenilalanin dan akibatnya fenilalanin akan menumpuk dalam darah dan otak. Faktor penyebab penyakit ini adalah faktor keturunan dari orang tua, Gejalanya berupa keterbelakangan mental, gangguan tingkah taku, pertumbuhan yang lamban, epilepsi, tremor, dan bau apak pada nafas, urine, kulit, ‘tau rambut, nt gearsPenyakit ini disebabkan olch kurangnya enzim hexosaminidase A(Hex-A). Enzim ini memecah zat lemak yang disebut GM2 ganglioside dalam sel-sel otak. Tanpa enzim tersebut, lemak menumpuk di sel-se! saraf dan merusaknya, Gejala penyakit ini dapat berupa adanya bintik merah di mata, terjadi kejang, dan juga hilangnya fungsi penglihatan serta pendengaran, 4d, Penyakit Maple Syrup Urine Penyakit Maple Syrup Urine adalah gangguan metabolisme yang disebabkan oleh penurunan fungsi kompleks enzim a-ketoacid dehydrogenase, Gejala klasik Maple Syrup Urine Disease(MSUD) pada bayi ditandai dengan bau sirup maple pada serumen dan air seni pada minggu-minggu pertama. Jika tidak diobati, bayi dapat mengalami lesu, kurang makan, gagal nafas, diikuti olch kom dan kematian dini akibat pembengkakan otak. ¢. Penyakit Hurler Penyakit Hurler discbabkan oleh enzim defisiensi _c-1-iduronidase. Kekurangan enzim ini dapat menyebabkan penumpukan moleku! mukopolisakarida Bayi dengan penyakit ini tampak normal saat lahir, tetapi setelah enam bulan wajah bayi akan terfihat kasar, Pembesaran hati dapat teraba serta hernia umbilikalis dan inguinalis mungkin muncul, Gejala gangguan kognitif juga dapat terjadi, seperti esulitan berpikir dan belajar, kesulitan berbicara, dan hiperaktivitas ketika anak ‘memastiki usia balita. nt gears