Capítulo 6 Enzimas: Preguntas de Respuestas Múltiples

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Capítulo 6 Enzimas
Preguntas de respuestas múltiples
1. Una introducción a las enzimas
Páginas: 191192 Dificultad: 1 Respuesta: A Una de
las enzimas involucradas en la glucólisis, la aldolasa, requiere Zn2+ para la catálisis. En condiciones de deficiencia de
zinc, cuando la enzima puede carecer de zinc, se denominaría:
A) apoenzima.
B) coenzima.
C) holoenzima.
D) grupo protésico.
E) sustrato.
2. Introducción a las enzimas
Página: 192 Dificultad: 1 Respuesta: D
¿ Cuál de las siguientes no se encuentra entre las seis clases de enzimas internacionalmente aceptadas?
A) Hidrolasas
B) Ligasas
C) Oxidorreductasas
D) Polimerasas
E) Transferasas
3. Cómo funcionan las
enzimas Página: 194 Dificultad: 2
Respuesta: E Las enzimas son potentes catalizadores porque:
A) se consumen en las reacciones que catalizan.
B) son muy específicos y pueden evitar la conversión de productos nuevamente en sustratos.
C) impulsar las reacciones hasta su finalización, mientras que otros catalizadores impulsan las reacciones hasta el equilibrio.
D) aumentar las constantes de equilibrio de las reacciones que catalizan.
E) disminuir la energía de activación de las reacciones que catalizan.
4. Cómo funcionan las
enzimas Página: 194 Dificultad: 1
Respuesta: D El papel de una enzima en una reacción catalizada por enzima es:
A) se une a un intermedio de estado de transición, de modo que no se puede volver a convertir en sustrato.
B) asegurarse de que todo el sustrato se convierta en producto.
C) asegurarse de que el producto sea más estable que el sustrato.
D) aumentar la velocidad a la que el sustrato se convierte en producto.
E) hacer que el cambio de energía libre para la reacción sea más favorable.
Capítulo 6 Enzimas 61
5. Cómo funcionan las enzimas
Páginas: 194196 Dificultad: 2 Respuesta:D ¿ Cuál de
las siguientes afirmaciones es verdadera sobre los catalizadores enzimáticos?
A) Su actividad catalítica es independiente del pH.
B) Generalmente son igualmente activos sobre los isómeros D y L de un sustrato dado.
C) Pueden aumentar la constante de equilibrio para una reacción dada mil veces o más.
D) Pueden aumentar la velocidad de reacción para una reacción dada mil veces o más.
E) Para que sean efectivos, deben estar presentes en la misma concentración que su sustrato.
Páginas: 194196 Dificultad: 2 Respuesta: D ¿ Cuál de
las siguientes afirmaciones es verdadera sobre los catalizadores enzimáticos?
A) Se unen a los sustratos, pero nunca se unen covalentemente al sustrato o al producto.
B) Aumentan la constante de equilibrio de una reacción, favoreciendo así la formación de productos.
C) Aumentan la estabilidad del producto de una reacción deseada al permitir ionizaciones, resonancias e
isomerizaciones que normalmente no están disponibles para los sustratos.
D) Disminuyen la energía de activación para la conversión de sustrato a producto.
E) Para que sean efectivos deben estar presentes en la misma concentración que sus sustratos.
Páginas: 195196 Dificultad: 1 Respuesta: C ¿ Cuál de
las siguientes afirmaciones es falsa?
A) Una reacción puede no ocurrir a una velocidad detectable aunque tenga un equilibrio favorable.
B) Después de una reacción, la enzima involucrada queda disponible para catalizar la reacción nuevamente.
C) Para S → P, un catalizador desplaza el equilibrio de la reacción hacia la derecha.
D) Disminuir la temperatura de una reacción disminuirá la velocidad de reacción.
E) El sustrato se une al sitio activo de una enzima.
Página: 197 Dificultad: 1 Respuesta: B Las
enzimas se diferencian de otros catalizadores en que solo las enzimas:
A) no se consumen en la reacción.
B) mostrar especificidad hacia un solo reactivo.
C) no logran influir en el punto de equilibrio de la reacción.
D) formar un complejo activado con los reactivos.
E) disminuir la energía de activación de la reacción catalizada.
62 Capítulo 6 Enzimas
Página: 198 Dificultad: 2 Respuesta: A
Compara los dos diagramas de coordenadas de reacción a continuación y selecciona la respuesta que describa correctamente
su relación. En cada caso, el único intermedio es el complejo ES.
A) (a) describe un modelo estricto de "cerradura y llave", mientras que (b) describe un modelo de
complementariedad de estado de transición.
B) La energía de activación para la reacción catalizada es #5 en (a) y #7 en (b).
C) La energía de activación para la reacción no catalizada está dada por #5 + #6 en (a) y por #7 + #4
en (b).
D) La contribución de la energía de enlace está dada por #5 en (a) y por #7 en (b).
E) El complejo ES está dado por #2 en (a) y #3 en (b).
Páginas: 198199 Dificultad: 2 Respuesta: B ¿ Cuál de
las siguientes afirmaciones sobre la energía de enlace derivada de las interacciones enzimasustrato es cierta?
A) No puede proporcionar suficiente energía para explicar las grandes aceleraciones de velocidad provocadas por las enzimas.
B) A veces se usa para mantener dos sustratos en la orientación óptima para la reacción.
C) Es el resultado de los enlaces covalentes que se forman entre la enzima y el sustrato.
D) La mayor parte se deriva de enlaces covalentes entre la enzima y el sustrato.
E) La mayor parte se consume simplemente uniendo el sustrato a la enzima.
11. La cinética enzimática como enfoque para comprender el mecanismo Páginas:
199200 Dificultad: 1 Respuesta: D El concepto de
“ajuste inducido” se refiere al hecho de que:
A) la especificidad enzimática es inducida por la unión enzimasustrato.
B) la unión enzimasustrato induce un aumento en la entropía de la reacción, catalizando así la reacción.
C) la unión enzimasustrato induce el movimiento a lo largo de la reacción coordinada hasta el estado de transición.
D) la unión al sustrato puede inducir un cambio conformacional en la enzima, que luego lleva a los grupos catalíticos a la
orientación adecuada.
E) cuando un sustrato se une a una enzima, la enzima induce una pérdida de agua (desolvatación) del
sustrato
12. La cinética enzimática como método para comprender el mecanismo
Páginas: 200201 Dificultad: 2 Respuesta: A
En el siguiente diagrama del primer paso en la reacción catalizada por la proteasa quimotripsina, el proceso de catálisis
básica general se ilustra con el número y el proceso de catálisis covalente s________,
e ilustra con el número
_________.
A) 1; 2
b) 1; 3
c) 2; 3
D) 2; 3
mi) 3; 2
Página: 202 Dificultad: 1 Respuesta: B
El beneficio de medir la velocidad inicial de una reacción V0 es que al comienzo de una reacción:
A) [ES] se puede medir con precisión.
B) los cambios en [S] son insignificantes, por lo que [S] puede tratarse como una constante.
C) los cambios en Km son insignificantes, por lo que Km puede tratarse como una constante.
D) V0 = Vmáx.
E) variar [S] no tiene efecto en V0.
14. La cinética enzimática como método para comprender el mecanismo Dificultad: 3
Páginas: 202205 Respuesta: B
¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre un gráfico de V0 frente a [S] para una enzima que sigue la cinética de
Michaelis Menten es falsa?
A) A medida que aumenta [S], la velocidad inicial de la reacción V0 también aumenta.
B) A muy alta [S], la curva de velocidad se convierte en una línea horizontal que intersecta el eje y en el Km.
C) Km es el [S] en el que V0 = 1/2 Vmax.
D) La forma de la curva es una hipérbola.
E) El eje y es un término de velocidad con unidades de µm/min.
Michaelis y Menten asumieron que la reacción general para una reacción catalizada por enzimas podría escribirse
como
k1 k2
mi + s ES → E + P
k1
Usando esta reacción, la velocidad de descomposición del complejo enzimasustrato se puede describir mediante la
expresión:
A) k1 ([Et] − [ES]).
B) k1 ([Et] − [ES])[S].
C) k2 [ES].
D) k1 [ES] + k2 [ES].
E) k1 [ES].
Página: 204 Dificultad: 2 Respuesta: C
La suposición de estado estacionario, aplicada a la cinética enzimática, implica:
A) Km = Ks.
B) la enzima está regulada.
C) el complejo ES se forma y se descompone a tasas equivalentes.
D) la Km es equivalente a la concentración de sustrato celular.
E) la velocidad máxima se produce cuando la enzima está saturada.
Páginas: 204207 Dificultad: 3 Respuesta: C
Se llevó a cabo una reacción catalizada por enzimas con una concentración de sustrato inicialmente mil veces
mayor que la Km para ese sustrato. Después de 9 minutos, el 1 % del sustrato se había convertido en producto y la
cantidad de producto formada en la mezcla de reacción era de 12 µmol. Si, en un experimento separado, se
combinaron un tercio de enzima y el doble de sustrato, ¿cuánto tiempo se necesitaría para que se formara la
misma cantidad (12 µmol) de producto?
A) 1,5 min B)
13,5 min C) 27
min D) 3 min
E) 6 min
Capítulo 6 Enzimas sesenta y cinco
Páginas: 204209 Dificultad: 3 Respuesta: D
¿ Cuál de estas afirmaciones sobre reacciones catalizadas por enzimas es falsa?
A) A niveles de saturación de sustrato, la velocidad de una reacción catalizada por enzima es proporcional a la
concentración de enzimas.
B) Si se agrega suficiente sustrato, se puede alcanzar la Vmax normal de una reacción incluso en presencia de
un inhibidor competitivo.
C) La velocidad de una reacción disminuye constantemente con el tiempo a medida que se agota el sustrato.
D) La energía de activación para la reacción catalizada es la misma que para la reacción no catalizada, pero la constante de
equilibrio es más favorable en la reacción catalizada por enzima.
E) La constante Km de MichaelisMenten es igual a la [S] en la que V = 1/2 Vmax.
Los siguientes datos se obtuvieron en un estudio de una enzima conocida por seguir la cinética de MichaelisMenten:
Sustrato añadido
V0 (µmol/min) (mmol/L)
—————————————
217 0.8
325 2
433
488
647 4 6 1,000
—————————————
La Km para esta enzima es aproximadamente:
A) 1 mM.
B) 1.000 mM.
C) 2 mM.
D) 4 mM.
E) 6 mM.
Para enzimas en las que el paso más lento (limitador de velocidad) es la reacción k2
ES → P
Km se convierte en equivalente a:
A) kcat.
B) la [S] donde V0 = Vmax.
C) la constante de disociación, Kd, para el complejo ES.
D) la velocidad máxima.
E) el número de facturación.
El diagrama de LineweaverBurk se utiliza para:
a) determinar la constante de equilibrio de una reacción enzimática.
B) extrapolar el valor de la velocidad de reacción a una concentración de enzima infinita.
C) ilustrar el efecto de la temperatura en una reacción enzimática.
D) resuelva, gráficamente, la velocidad de una reacción enzimática a una concentración de sustrato infinita.
E) Resuelva, gráficamente, la relación de productos a reactivos para cualquier concentración de sustrato inicial.
Página: 206 Dificultad: 3 Respuesta: A La
transformación recíproca doble de la ecuación de MichaelisMenten, también llamada gráfica de Lineweaver Burk, está dada
por 1/V0 = Km /(Vmax[S])
+ 1/Vmax.
Para determinar Km a partir de una gráfica de recíproco doble, haría lo siguiente:
A) multiplica el recíproco de la intersección del eje x por −1.
B) multiplicar el recíproco de la intersección del eje y por −1.
C) tomar el recíproco de la intersección del eje x.
D) tomar el recíproco de la intersección del eje y.
E) tomar la intersección del eje x donde V0 = 1/2 Vmax.
206207 Dificultad: 2 Respuesta: E Para calcular el
número de recambio de una enzima, necesita saber:
A) la concentración de enzima.
B) la velocidad inicial de la reacción catalizada en [S] >> Km.
C) la velocidad inicial de la reacción catalizada a baja [S].
D) la Km para el sustrato.
E) tanto A como B.
Páginas: 206207 Respuesta: E
El número de moléculas de sustrato convertidas en producto en una unidad de tiempo determinada por una sola molécula de
enzima en saturación se denomina:
A) constante de disociación.
B) constante de semisaturación.
C) velocidad máxima.
D) Número de MichaelisMenten.
E) número de facturación.
209210 Dificultad: 3 Respuesta: B En un gráfico de l/
V contra 1/[S] para una reacción catalizada por enzima, la presencia de un inhibidor competitivo alterará la :
A) curvatura de la trama.
B) intersección en el eje l/[S].
C) intersección en el eje l/V.
D) pK de la parcela.
E) Vmáx.
Páginas: 209210 Dificultad: 1 Respuesta: D
En la inhibición competitiva, un inhibidor:
A) se une a varios sitios diferentes en una enzima.
B) se une covalentemente a la enzima.
C) se une solo al complejo ES.
D) se une reversiblemente en el sitio activo.
E) reduce la Vmax característica de la enzima.
27. La cinética enzimática como método para comprender el mecanismo Páginas:
209212 Dificultad: 2 Respuesta: D Vmax para una reacción
catalizada por enzima:
A) generalmente aumenta cuando aumenta el pH.
B) aumenta en presencia de un inhibidor competitivo.
C) está limitado únicamente por la cantidad de sustrato suministrado.
D) es el doble de la tasa observada cuando la concentración de sustrato es igual a la Km.
E) no cambia en presencia de un inhibidor no competitivo.
Página: 212 Dificultad: 2 Respuesta: B La
enzima X muestra su máxima actividad a pH = 6,9. X muestra una disminución bastante pronunciada en su actividad
cuando el pH es mucho más bajo que 6.4. Una interpretación probable de esta actividad de pH es que:
A) un residuo de Glu en la enzima está involucrado en la reacción.
B) un residuo de His en la enzima está involucrado en la reacción.
C) la enzima tiene un cofactor metálico.
D) la enzima se encuentra en las secreciones gástricas.
E) la reacción se basa en una catálisis ácidobase específica.
29. Ejemplos de reacciones enzimáticas Página:
218 Dificultad: 2 Respuesta: B Tanto el agua
como la glucosa comparten un OH que puede servir como sustrato para una reacción con el fosfato terminal del ATP catalizada
por la hexocinasa. La glucosa, sin embargo, es aproximadamente un millón de veces más reactiva como sustrato que el agua. La
mejor explicación es que:
A) la glucosa tiene más grupos OH por molécula que el agua.
B) la glucosa más grande se une mejor a la enzima; induce un cambio conformacional en la hexocinasa que coloca los aminoácidos
del sitio activo en posición para la catálisis.
C) el grupo OH del agua está unido a un átomo de H inhibidor, mientras que el grupo OH de la glucosa está
unido a c
D) el agua y el segundo sustrato, ATP, compiten por el sitio activo dando como resultado una inhibición competitiva de la
enzima.
E) el agua normalmente no llegará al sitio activo porque es hidrófoba.
220 Dificultad: 2 Respuesta: B Un buen
análogo del estado de transición:
A) se une covalentemente a la enzima.
B) se une a la enzima con más fuerza que al sustrato.
C) se une muy débilmente a la enzima.
D) es demasiado inestable para aislar.
E) debe ser casi idéntico al sustrato.
31. Ejemplos de reacciones enzimáticas Páginas:
220221 Dificultad: 1 Respuesta: C Un análogo de estado
de transición:
A) es menos estable cuando se une a una enzima que el sustrato normal.
B) se parece al sitio activo de las enzimas ácidobase generales.
C) se parece a la estructura del estado de transición del complejo enzimasustrato normal.
D) estabiliza el estado de transición del complejo enzimasustrato normal.
E) típicamente reacciona más rápidamente con una enzima que con el sustrato normal.
222 Dificultad: 2 Respuesta: D El papel del ion
metálico (Mg2+) en la catálisis por enolasa es
A) actuar como un catalizador ácido general
B) actuar como un catalizador base general
C) facilitar la catálisis ácida general
D) facilitar la catálisis básica general
E) estabilizar la conformación de la proteína
33. Enzimas reguladoras Páginas:
225226 Dificultad: 2 Respuesta: E ¿ Cuál de las
siguientes afirmaciones sobre el control alostérico de la actividad enzimática es falsa?
A) Los efectores alostéricos dan lugar a gráficos cinéticos de V0 vs. [S] sigmoidal.
B) Las proteínas alostéricas generalmente se componen de varias subunidades.
C) Un efector puede inhibir o activar una enzima.
D) La unión del efector cambia la conformación de la molécula de enzima.
E) Los efectores alostéricos heterotrópicos compiten con el sustrato por los sitios de unión.
225226 Dificultad: 1 Respuesta: A Una molécula
pequeña que disminuye la actividad de una enzima al unirse a un sitio que no es el sitio catalítico se denomina(n):
A) inhibidor alostérico.
B) inhibidor alternativo.
C) inhibidor competitivo.
D) agente estereoespecífico.
E) análogo de estado de transición.
35. Enzimas reguladoras Página:
226 Dificultad: 1 Respuesta: C Enzimas
alostéricas:
A) están regulados principalmente por modificación covalente.
B) suelen catalizar varias reacciones diferentes dentro de una vía metabólica.
C) suelen tener más de una cadena polipeptídica.
D) suelen tener un solo sitio activo.
E) suelen mostrar una cinética de MichaelisMenten estricta.
226227 Dificultad: 2 Respuesta: C Una vía metabólica
procede de acuerdo con el esquema, R → S → T → U → V → W. Una enzima reguladora, X, cataliza la primera reacción de la
vía. ¿Cuál de los siguientes es más probable que sea correcto para esta vía?
A) Es probable que cualquiera de los metabolitos U o V sea un modulador positivo, aumentando la actividad de X.
B) El primer producto S, es probablemente el principal modulador negativo de X, lo que lleva a la retroalimentación
inhibición.
C) Es probable que el último producto, W, sea un modulador negativo de X, lo que conduce a una inhibición por retroalimentación.
D) Es probable que el último producto, W, sea un modulador positivo, aumentando la actividad de X.
E) La última reacción será catalizada por una segunda enzima reguladora.
228231 Dificultad: 3 Respuesta: A ¿ Cuál de los
siguientes no ha demostrado desempeñar un papel en la determinación de la especificidad de las proteínas quinasas?
A) Enlaces disulfuro cerca del sitio de fosforilación
B) Secuencia primaria en el sitio de fosforilación
C) Estructura cuaternaria de proteínas
D) Estructura terciaria de la proteína
E) Residuos cerca del sitio de fosforilación
38. Enzimas reguladoras Página:
231 Dificultad: 1 Respuesta: C ¿ Cómo se
convierte el tripsinógeno en tripsina?
A) Una fosforilación catalizada por proteína quinasa convierte el tripsinógeno en tripsina.
B) Un aumento en la concentración de Ca2+ promueve la conversión.
C) La proteólisis del tripsinógeno forma tripsina.
D) Los dímeros de tripsinógeno se unen a un modulador alostérico, cAMP, lo que provoca la disociación en tripsina activa.
monómeros.
E) Dos dímeros de tripsinógeno inactivos se emparejan para formar un tetrámero de tripsina activo.
Preguntas de respuesta corta
39. Una introducción a las enzimas Páginas:
191192 Dificultad: 1 Define los términos
“cofactor” y “coenzima”.
Respuesta: Un cofactor es cualquier componente químico requerido para la actividad enzimática; incluye tanto moléculas
orgánicas, llamadas "coenzimas", como iones inorgánicos.
Página: 194 Dificultad: 2 Dibuja
y rotula un diagrama de coordenadas de reacción para una reacción no catalizada, S → P, y la misma reacción catalizada
por una enzima, E.
Respuesta: Véase la figura 63, pág. 194.
Página: 194 Dificultad: 1 La
diferencia en el contenido de energía libre (estándar), ∆G'°, entre el sustrato S y el producto P puede variar considerablemente
entre diferentes reacciones. ¿Cuál es el significado de estas diferencias?
Respuesta: La diferencia en el contenido de energía libre entre el sustrato (o reactivo) y el producto para cada reacción
refleja las cantidades relativas de cada compuesto presente en el equilibrio. Cuanto mayor sea la diferencia en la energía
libre, mayor será la diferencia en las cantidades de cada compuesto en el equilibrio.
Página: 194 Dificultad: 2 Para
una reacción que puede tener lugar con o sin catálisis por una enzima, ¿cuál sería el efecto de la enzima sobre: (a) el cambio de
energía libre estándar
de la reacción? (b) la energía de activación de la reacción? (c)
la velocidad inicial de la reacción? (d) constante
de equilibrio de la reacción?
Respuesta: (a) sin cambios; (b) disminución; (c) aumentar; (d) sin cambios
Página: 195 Dificultad: 2 A
veces, la diferencia en el contenido de energía libre (estándar), ∆G'°, entre un sustrato S y un producto P es muy grande, pero la tasa
de conversión química, S → P, es bastante lenta. ¿Por qué?
Respuesta: La tasa de conversión de sustrato a producto (o la reacción inversa, de producto a sustrato) no depende de la
diferencia de energía libre entre ellos. La velocidad de la reacción depende de la energía de activación de la reacción ∆G'‡,
que es la diferencia entre el contenido de energía libre de S (o P) y el estado de transición de la reacción.
Página: 195 Dificultad: 2 Escribe
una expresión de equilibrio para la reacción S → P y explica brevemente la relación entre el valor de la constante de equilibrio y la
energía libre.
Respuesta: Keq' = [P]/[S]. El valor de Keq' refleja la diferencia entre el contenido de energía libre de S y P. La energía libre y la
constante de equilibrio están relacionadas por la expresión:
∆G'° = RT ln Keq'
Por cada cambio en Keq' en un orden de magnitud, ∆G'° cambia en 5,7 Kjulios/mol.
45. La cinética enzimática como método para comprender el mecanismo Página: 200
Dificultad: 2 ¿ Cuál es la
diferencia entre la catálisis ácidobase general y la catálisis ácidobase específica? (Suponga que el solvente es agua.)
Respuesta: La catálisis ácidobase específica se refiere a la catálisis por los constituyentes del agua, es decir, la donación de un
protón por el ion hidronio, H3O+ o la aceptación de un protón por el ion hidroxilo OH . La catálisis ácidobase general se refiere a la
donación o aceptación de un protón por ácidos y bases débiles distintos del agua.
46. La cinética enzimática como método para comprender el mecanismo Páginas: 202203
Dificultad: 2 La cinética de MichaelisMenten
a veces se denomina cinética de “saturación”. ¿Por qué?
Respuesta: De acuerdo con el modelo MichaelisMenten de interacción enzimasustrato, cuando [S] se vuelve muy alto, el sitio
activo de una molécula de enzima se ocupará con una nueva molécula de sustrato como
tan pronto como lanza un producto. Por lo tanto, a una [S] muy alta, el V0 no aumenta con sustrato adicional y se dice que la
enzima está "saturada" con sustrato.
47. La cinética enzimática como aproximación a la comprensión del mecanismo Páginas:
203205 Dificultad: 3 Dos enzimas diferentes
son capaces de catalizar la misma reacción, A → B. Ambas tienen la misma Vmax, pero difieren en su Km el sustrato A. Para la enzima
1, la Km es 1,0 mM; para la enzima 2, la Km es 10 mM.
Cuando se incubó la enzima 1 con A 0,1 mM, se observó que se producía B a una velocidad de 0,0020 mmol/minuto. a) ¿Cuál es
el valor de la Vmax de las enzimas? b) ¿Cuál será la tasa de producción de B cuando la enzima 2 se incuba con A 0,1 mM? c) ¿Cuál
será la tasa de producción de B cuando la enzima 1 se incuba con 1 M (es decir, 1000 mM) de A?
Respuesta: a) 0,022 mmol/min; b) 0,0022 mmol/min; c) 0,022 mmol/min
Dificultad: 3 Una enzima puede
catalizar una reacción con cualquiera de dos sustratos, S1 o S2. Se encontró que la Km para S1 era 2,0 mM y la Km para S2 era 20 mM.
Un estudiante determinó que la Vmax era la misma para los dos sustratos. Desafortunadamente, perdió la página de su cuaderno y
necesitaba saber el valor de Vmax. Realizó dos reacciones: una con S1 0,1 mM y la otra con S2 0,1 mM.
Desafortunadamente, se olvidó de etiquetar qué tubo de reacción contenía qué sustrato. Determine el valor de Vmax a partir de los
resultados que obtuvo:
tubo número 1 Tasa de formación de producto 0,5 4,8
Respuesta: Vmax = 101
49. La cinética de las enzimas como método para comprender el mecanismo Páginas: 204205
Dificultad: 3 Escribe la ecuación que describe
el mecanismo de acción de las enzimas que Michaelis y Menten usaron como modelo. Enumere las suposiciones importantes utilizadas
por Michaelis y Menten para derivar una ecuación de velocidad para esta reacción.
Respuesta: Las dos ecuaciones son
k1 k2
mi + ES E + P
k1 k2
Una suposición es que [P] = 0, por lo que la velocidad de la reacción depende exclusivamente de la ruptura de ES y no está influenciada
por la reacción inversa; es decir, k2 puede ignorarse y V0 = k2 [ES]. Esta condición es posible solo si se miden los primeros tiempos
de reacción; la velocidad, por lo tanto, es una velocidad inicial. Una segunda suposición es que la tasa de formación de SE es igual
a la tasa de ruptura de SE; en otras palabras, la reacción está en un estado estacionario. Una tercera suposición es [S] >> [Et], de
modo que la [S] total, que es igual al sustrato libre y al sustrato unido a la enzima, es esencialmente igual a [S].
Páginas: 204205
Para la reacción E + S → ES → P, la constante de MichaelisMenten, Km, es en realidad un resumen de tres términos. ¿Qué son?
¿ Cómo se determina Km gráficamente?
Respuesta: Km = (k2 + k1)/ k1, donde k1 y k1 son las constantes de velocidad para la ruptura y asociación,
respectivamente, del complejo ES y k2 es la constante de velocidad para la descomposición de ES para formar E + P. Km se puede
determinar gráficamente en un gráfico de V0 frente a [S] encontrando [S] en el que V0 = 1/ 2 V máx. Más convenientemente, en
una gráfica de doble recíproco, la intersección con el eje x = –1/ Km.
51. La cinética enzimática como aproximación a la comprensión del mecanismo Páginas:
204205 Dificultad: 3 Una enzima cataliza
una reacción a una velocidad de 20 µmol/min cuando la concentración de sustrato (S) es 0,01 M. La Km para este sustrato es 1 ×
105 M. Suponiendo que se sigue la cinética de MichaelisMenten, ¿cuál será la velocidad de reacción cuando la
concentración de S sea (a) 1 × 105 M y (b) 1 × 106 M?
Respuesta: La velocidad de 20 µmol/min es esencialmente Vmax porque se mide en [S] >> Km. (a) Cuando [S] = 105 M = Km, V
= 1/2 Vmax, o 10 µmol/min. (b) Cuando [S] es 106 M, la velocidad se puede calcular a partir de la ecuación de MichaelisMenten:
V0 = Vmax [S]/( Km + [S]) = (20 µmol/min)(106
M )/(105 + 106) = 1,8 µmol/min.
Páginas: 204, 227 Dificultad: 2 Da la
ecuación de MichaelisMenten y define cada término en ella. ¿Esta ecuación se aplica a todas las enzimas? Si no, ¿a qué
tipo no se aplica?
Respuesta: La ecuación de MichaelisMenten es: V0 = Vmax [S]/( Km + [S]), en la que V0 es la velocidad inicial a cualquier
concentración dada de S, Vmax es la velocidad cuando todas las moléculas de enzima están saturadas con S , [S] es la concentración
de S, y Km es una característica constante de la enzima. Esta ecuación no se aplica a las enzimas que muestran curvas V0 frente a
[S] sigmoidales, sino solo a aquellas que dan gráficos cinéticos hiperbólicos.
Dificultad: 2 Un bioquímico
obtiene el siguiente conjunto de datos para una enzima que se sabe que sigue la cinética de Michaelis Menten.
Concentración Velocidad
de sustrato (µM) inicial (µmol/min)
—————————————
1 49
96
349
2 621
8 50 676
100 698
1,000 5,000 699
—————————————
(a) Vmax para la enzima es __________. Explique en una oración cómo determinó Vmax.

(b) Km para la enzima es _________. Explica en una oración cómo determinaste Km.
Respuesta: (a) Vmax es aproximadamente 700. En un gráfico de V frente a [S], la asíntota es Vmax. Inspección simple de los datos.
muestra el enfoque de Vmax: la tasa aumenta solo 1 unidad cuando [S] aumenta cinco veces.
(b) Km es aproximadamente 8 µM, la [S] a la que la velocidad es la mitad de la máxima. Debido a que Vmax es aproximadamente 700, 1/2
Vmax es aproximadamente 350. La [S] a esa velocidad es aproximadamente 8 µM.
54. La cinética enzimática como método para comprender el mecanismo Página: 206 Dificultad:
2 ¿ Por qué la gráfica de
LineweaverBurk (doble recíproco) (ver Cuadro 6, p. 206) es más útil que la gráfica estándar V vs. [S] para determinar
¿Constantes cinéticas de una enzima? (Su respuesta probablemente debería mostrar tramas típicas).
Respuesta: La gráfica de V contra [S] es hiperbólica; la velocidad máxima nunca se logra experimentalmente, porque es
imposible hacer experimentos a una [S] infinitamente alta. La transformación de LineweaverBurk de la ecuación de
MichaelisMenten produce un gráfico lineal que puede extrapolarse a infinito [S] (donde 1/[S] se convierte en cero), lo que permite una
determinación de Vmax .
55. La cinética enzimática como aproximación a la comprensión del mecanismo Página: 206
Dificultad: 3 Una enzima cataliza
la reacción A → B. La velocidad inicial de la reacción se midió en función de la concentración de A. Se obtuvieron los siguientes datos:
[A], micromolar V0, nmoles/min 0,05 0,08 0,1
0,16 0,5 0,79 1 1,6 7,3 13 40
5
10 50
100 53
500 73
1.000 76
5.000 79
10.000 80
20.000 80
a) ¿Cuál es la Km de la enzima para el sustrato A? b) ¿Cuál es el valor
de V0 cuando [A] = 43?
Los datos anteriores se representaron como 1/ V0 frente a 1/[A] y se obtuvo una línea recta. c) ¿Cuál es
el valor de la intersección y de la línea? d) ¿Cuál es el valor de la
intersección x de la recta?
Respuesta: a) 50 micromolar; b) 37 nmoles/min; c) 0,0125 (nmol/min)1; d) −0,02 micromolar1
206207 Dificultad: 3 Se sabe que el
número de recambio de una enzima es de 5.000 min1. A partir del siguiente conjunto de datos, calcule la Km y la
cantidad total de enzima presente en estos experimentos.
Concentración Velocidad
de inicial (µmol/
min)
167
250
334
376
sustrato (mM) 1 2 4 6 498
100 4199
,000
(a) km = __________. (b) Enzima total = __________ µmol.
Respuesta: Km = alrededor de 2 mM (la concentración de S necesaria para lograr la mitad de Vmax, que es alrededor
de 500). La enzima total presente produce alrededor de 500 µmol de producto por minuto. Dado que el número de
recambio es de 5000/min, la cantidad de enzima presente debe ser de 0,1 µmol; 1 µmol de enzima produciría 5000 µmol
de producto/min.
57. La cinética enzimática como aproximación a la comprensión del mecanismo
Páginas: 206207 Dificultad: 3 Cuando
se añaden 10 µg de una enzima de Mr 50.000 a una solución que contiene su sustrato a una concentración
cien veces la Km, cataliza la conversión de 75 µmol de sustrato en producto en 3 min. ¿Cuál es el número de recambio
de la enzima?
Respuesta: Debido a que la velocidad medida ocurre muy por encima de Km, representa Vmax. Diez µg de la enzima
representan 10 × 106 g/(5 × 104 g/mol), o 2 × 1010 mol de enzima. En 3 minutos, esta cantidad de enzima produjo
75 µmol de producto, equivalente a 25 × 106 mol de producto por minuto. Por lo tanto, el número de rotación es
(25 × 106 mol/min)/(2 × 1010 mol) = 12,5 × 104 min1.
206207 Dificultad: 3 Quince µg de una
enzima de Mr 30,000 trabajando a Vmax cataliza la conversión de 60 µmol de sustrato en producto en 3 min. ¿Cuál
es el número de recambio de la enzima?
Respuesta: La cantidad de enzima presente es 15 × 106 g, que es (15 × 106 g)/(3 × 104 g/mol) = 5 × 1010 mol de
enzima. La velocidad de formación del producto es de 60 × 106 mol/3 min, o 20 × 106 mol de producto por minuto. Por lo
tanto, el número de recambio es (20 × 106 mol/min)/(5 × 1010 mol de enzima), o 4 × 104 min1.
206207 Dificultad: 2 ¿Cómo afecta la
concentración total de enzima al número de recambio y la Vmax?
Respuesta: El número de recambio, kcat, es el número de moléculas de sustrato convertidas en producto en un tiempo
determinado por una sola molécula de enzima, por lo que el número de recambio no se ve afectado por la
concentración total de enzima, [Et]. Sin embargo, para cualquier reacción dada, Vmax puede cambiar porque Vmax es el
producto del número de recambio × la concentración total de enzima, o Vmax = kcat [Et].
60. La cinética enzimática como aproximación a la comprensión del mecanismo
Página: 207 Dificultad: 3 Se
considera que las enzimas con una relación kcat / Km de aproximadamente 108 M1s 1 muestran una eficacia catalítica óptima.
Fumarasa, que cataliza la reacción de deshidratación reversible malato
fumarato + H2O
tiene una relación entre el número de recambio y la constante de MichaelisMenten (kcat / Km) de 1,6 × 108 para
el sustrato fumarato y de 3,6 × 107 para el sustrato malato. Debido a que el número de recambio para ambos
sustratos es casi idéntico, ¿qué factores podrían estar involucrados para explicar la diferente proporción de los dos
sustratos?
Respuesta: Si el número de recambio es casi idéntico para ambos sustratos, entonces la Km del malato debe ser
mucho mayor que la del fumarato. Números de recambio similares no sugieren diferencias significativas en la tasa de
conversión de sustrato a producto, pero los diferentes valores de Km posiblemente podrían explicarse por una
mayor afinidad de unión de la enzima por el fumarato que por el malato o algún otro aspecto del mecanismo de
reacción que afecta a la Km.
209210 Dificultad: 3 El metanol (alcohol
de madera) es altamente tóxico porque se convierte en formaldehído en una reacción catalizada por la enzima
alcohol deshidrogenasa:
NAD+ + metanol → NADH + H+ + formaldehído
Parte del tratamiento médico para el envenenamiento por metanol es administrar etanol (alcohol etílico) en
cantidades lo suficientemente grandes como para causar intoxicación en circunstancias normales. Explique esto en
términos de lo que sabe sobre ejemplos de reacciones enzimáticas.
Respuesta: El etanol es un análogo estructural del metanol y compite con el metanol por el sitio de unión de la alcohol
deshidrogenasa, lo que ralentiza la conversión del metanol en formaldehído y permite su eliminación por los
riñones. El efecto del etanol es el de un inhibidor competitivo.
62. La cinética enzimática como enfoque para comprender el mecanismo Páginas: 209210
Dificultad: 3 Mide la velocidad inicial de una reacción
enzimática en función de la concentración de sustrato en presencia y ausencia de un inhibidor. Se obtienen los siguientes datos:
[S]
V0 −Inhibidor +Inhibidor 33 50
0,0001 71 17
0,0002 83 29
0,0005 91 50
0,001 96 67
0,002 98 80
0,005 99 91
0,01 95
0,02 98
0,05 100 99
0,1 100 100
0,2 100 100
a) ¿Cuál es la Vmax en ausencia de inhibidor? b) ¿Cuál es la
Km en ausencia de inhibidor? c) Cuando [S] = 0.0004, ¿cuál
será V0 en ausencia del inhibidor? d) Cuando [S] =0.0004, ¿cuál será el V0 en presencia
del inhibidor? e) ¿Qué tipo de inhibidor es probable que sea?
Respuesta: a) 100; b) 0,0002; c) 66,7; d) 40; e) competitivo
63. La cinética enzimática como método para comprender el mecanismo Páginas: 209211
Dificultad: 3 Una enzima sigue la cinética de
MichaelisMenten. Indique (con una "x") cuál de los parámetros cinéticos de la izquierda se vería alterado por los
siguientes factores. Da solo una respuesta para cada uno.
Respuesta: (a) Km; (b) ambos; (c) ambos; (d) tampoco
64. Ejemplos de reacciones enzimáticas
Páginas: 215, 222225 La Dificultad: 3
actividad enzimática de la lisozima es óptima a pH 5,2 y disminuye por encima y por debajo de este valor de pH. La lisozima
contiene dos residuos de aminoácidos en el sitio activo esenciales para la catálisis: Glu35 y Asp52. El valor de pK para las cadenas
laterales carboxilo de estos dos residuos es 5,9 y 4,5, respectivamente.
¿Cuál es el estado de ionización de cada residuo al pH óptimo de lisozima? ¿Cómo pueden los estados de ionización de estos
dos residuos de aminoácidos explicar el perfil de pHactividad de la lisozima?
Respuesta: Para que la enzima esté activa, es probable que Asp52 no esté protonada y que Glu35 esté protonada.
Cuando el pH está por debajo de 4,5, Asp52 se protona, y cuando está por encima de 5,9, Glu35 se desprotona,
cualquiera de los cuales disminuye la actividad de la enzima. (Véase la figura 620, pág. 215.)
215 Dificultad: 2 ¿ Por qué el
pH afecta la actividad de una enzima?
Respuesta: El estado de ionización de varias cadenas laterales de aminoácidos se ve afectado por el pH, y la actividad de muchas
enzimas requiere que algunas de las cadenas laterales de residuos de aminoácidos estén en un estado de ionización específico.
(Véase la figura 620, pág. 215.)
216217 Dificultad: 3 La quimotripsina
pertenece a un grupo de enzimas proteolíticas llamadas "serina proteasas", muchas de las cuales tienen un residuo Asp, His y Ser
que son cruciales para el mecanismo catalítico. El hidroxilo de serina funciona como un nucleófilo. ¿Qué hacen los otros dos
aminoácidos para apoyar esta reacción nucleofílica?
Respuesta: En la quimotripsina, la histidina funciona como una base general, aceptando un protón del hidroxilo de la
serina, lo que aumenta la reactividad de la serina como nucleófilo. El Asp cargado negativamente estabiliza la carga
positiva que se desarrolla en el His.
216217 Dificultad: 3 Para que la serina
funcione eficazmente como nucleófilo en la catálisis covalente en quimotripsina, un aminoácido cercano, la histidina, debe servir
como catalizador básico general. Describa brevemente, con palabras, cómo estos dos aminoácidos funcionan juntos.
Respuesta: La serina es un hidroxilo polar, y el oxígeno funciona como un nucleófilo electronegativo.
Sin embargo , un residuo de histidina cercano, con pKa ≈ 6,0, funciona como una base para extraer el protón del grupo hidroxilo
de la serina. El resultado es un aumento sustancial de la electronegatividad del oxígeno de la serina, lo que lo convierte en un
nucleófilo mucho más fuerte. Esto, a su vez, reduce la energía de activación de la catálisis covalente entre la serina y el
carbono carbonílico del enlace peptídico del sustrato. (Ver Fig. 621, páginas 216217.)
68. Enzimas reguladoras
Página: 218 Dificultad: 3 En la
enzima hexoquinasa, el ATP reacciona con la glucosa para producir glucosa 6fosfato y ADP cinco órdenes de magnitud más
rápido que el ATP reacciona con H2O para formar fosfato y ADP. La reactividad química intrínseca del grupo OH en el agua
es casi la misma que la de la molécula de glucosa, y el agua ciertamente puede encajar en el sitio activo. Explique este diferencial
de tasas en dos oraciones o menos.
Respuesta: La unión de la glucosa a la hexocinasa induce un cambio de conformación que lleva los residuos de aminoácidos que
facilitan la transferencia de fosforilo a su posición en el sitio activo. Unión de agua sola
no induce este cambio conformacional.
69. Ejemplos de reacciones enzimáticas
Páginas: 220221 Dificultad: 3 ¿ Por
qué un análogo en estado de transición no es necesariamente lo mismo que un inhibidor competitivo?
Respuesta: La estructura de un inhibidor competitivo puede ser similar a la estructura del sustrato libre.
Una estructura similar significará que el inhibidor competitivo puede asociarse con la enzima en el sitio activo,
bloqueando efectivamente la unión del sustrato normal. Sin embargo, un análogo de estado de transición tiene una
estructura similar al estado de transición de la reacción catalizada por la enzima. A menudo, un análogo de estado de
transición se unirá estrechamente a una enzima y el sustrato no lo eliminará fácilmente.
Páginas: 226227 Dificultad: 1 El
esquema S → T → U → V → W → X → Y representa una vía hipotética para la síntesis metabólica del compuesto Y.
La vía está regulada por inhibición por retroalimentación. Indique dónde es más probable que ocurra la inhibición
y cuál es el inhibidor probable.
Respuesta:
S → T → U → V → W → X → Y (probable inhibidor)
↑ ↓
– – – – – – – ← – – – – – – – –
(probablemente paso inhibido)
Página: 227 Dificultad: 2
Explica cómo un bioquímico podría descubrir que cierta enzima está regulada alostéricamente.
Respuesta: La enzima mostraría una cinética que no se ajusta a la ecuación de MichaelisMenten; la gráfica de V vs.
[S] sería sigmoidea, no hiperbólica. La cinética de la enzima se vería afectada por moléculas distintas del sustrato
o sustratos.
Página: 231 Dificultad: 2
¿Qué es un zimógeno (proenzima)? Explique brevemente con un ejemplo.
Respuesta: Un zimógeno es una forma inactiva de una enzima que se activa por uno o más cortes proteolíticos
en su secuencia. El quimotripsinógeno, el tripsinógeno y la proelastasa son todos zimógenos, que se convierten
en quimotripsina, tripsina y elastasa, respectivamente, después de una escisión adecuada.

Capítulo 6 Enzimas: Preguntas de Respuestas Múltiples

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(a) Vmax para la enzima es __________. Explique en una oración cómo determinó Vmax.

(a) km = . (b) Enzima total = µmol.

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