UNIVERSIDAD NACIONAL MAYOR DE SAN MARCOS

FACULTAD DE QUÍMICA E INGENIERÍA QUÍMICA

ESCUELA PROFESIONAL DE INGENIERÍA AGROINDUSTRIAL
ASIGNATURA: IAO037—RECURSOS HIDROBIOLÓGICOS
P !: I#$. A$&#'. CARLOS ALBERTO SUCA APAZA

Ejemplo de
Informe de Laboratorio

Consideremos algunas pautas antes de comenzar con la producción textual de nuestro

informe de laboratorio.
 Use una hoja a un solo lado para la carátula del informe.
 Utilice hoja de tamaño A4 y desarrolle su texto a un solo espacio entre renglones.
 Utilice márgenes apropiados. Los espacios en blanco son importantes en un escri-
to, su presencia ayuda muchísimo a la lectura.
 Se debe usar únicamente tipos de fuente Times New Roman y/o Arial, tamaño 11 ó
12.
 Organice el material bibliográfico que utilizará como referencias para su informe.
No utilice muchas fuentes, es aconsejable que las referencias sean lo más cercano
al tema tratado en la práctica, y que su número esté entre cinco y diez. Además,
todo texto citado deberá ser adecuadamente referenciado, y toda referencia con-
sultada deberá ser citada al menos una vez en el texto.
 Enumere las páginas de su informe. El número de páginas de un informe de labo-
ratorio no debe ser grande. De nada valdrá un número grande de páginas, si el in-
forme adolece de cuestiones de fondo y forma.
 Antes de redactar, organice un esquema con las ideas que serán expuestas en el
informe.

Con estas pautas, veamos un ejemplo de informe de laboratorio. Revíselo detenidamen-

te y aplique las recomendaciones que se dan.

33
2 Manual de Laboratorio de R H

 
 (IAO—037)

hÇ|äxÜá|wtw atv|ÉÇtÄ `tçÉÜ wx ftÇ `tÜvÉá

FACULTAD DE QUÍMICA E INGENIERÍA QUÍMICA
ESCUELA PROFESIONAL DE INGENIERÍA AGROINDUSTRIAL

ASIGNATURA
ANALISIS DE PRODUCTOS AGROINDUSTRIALES

INFORME DE LABORATORIO Nº 03
S)*+&)&',' ' P- .#,! ' S*  ' L /0 1 '
C),, ' H* 2

Presentado por:
Juan Adolfo Serrano Álvarez

Profesor:
Ing. Carlos Alberto Suca Apaza

Lima, Perú
2019
 E    I  L  !
 3

El título debe
PRÁCTICA DE LABORATORIO Nº 03 mostrar las parti-
cularidades de la
SBCDEFCFGHG GI PJBKILMHN GI SDIJB GI LIOPI Q GI práctica en cues-
CCHJH GI HDISB tión.

INTRODUCCIÓN

La solubilidad que presentan las proteínas en distintos disolventes sirve

como criterio para clasificarlas. Así, las albúminas pueden disolverse en
agua; las globulinas no son solubles en agua pero sí en soluciones salinas
diluidas; las glutelinas son solubles en ácidos o álcalis diluidos y las prola-
minas en etanol.

El conocimiento de la solubilidad de proteínas en distintos solventes es

importante para el ingeniero agroindustrial, porque ese conocimiento le
permitirá desarrollar nuevas tecnologías para emplearlas en nuevos produc-
tos.
En la Introduc-
El suero de leche y la clara de huevo son dos de los ingredientes de gran
ción, exprese la
utilidad en la fabricación de distintos productos agroalimentarios. Por ello,
conocer las propiedades de solubilidad de sus proteínas ayuda en el enten- importancia que
El verbo de los dimiento de las características de estas macromoléculas. tiene la práctica
objetivos debe ir en su formación
siempre en infini- profesional, en
tivo (ejemplo: OBJETIVOS
su desempeño
analizar, deter-  Analizar la influencia de la temperatura y del pH en la solubilidad de futuro.
minar, seleccio- las proteínas presentes en suero de leche y clara de huevo.
nar, identificar,  Determinar la solubilidad de las proteínas de suero de leche y clara
etc. de huevo con respecto al punto isoeléctrico.
4 Manual de Laboratorio de R H

 
 (IAO—037)

REVISIÓN BIBLIOGRÁFICA

El suero de leche y la clara de huevo son ingredientes de gran utilidad en la

agroindustria e industria de los alimentos.

La clara de huevo, cuando se bate, forma una película que ayuda en la Forma correcta
incorporación de aire en productos de panificación, merengues y soufflés, de citar una pu-
otorgando las características deseables de textura y ayudando a mejorar la
blicación de un
apariencia de esos alimentos (Alleoni, 1997). La clara de huevo es el único
alimento que presenta características polifuncionales, con propiedades de solo autor, al
coagulación, formación de espuma, gelatinización y emulsificación. final de la ora-
Debido a sus propiedades funcionales únicas, tales como gelatinización y ción o párrafo.
formación de espuma, las proteínas de clara de huevo de gallina han sido
usadas extensivamente como ingredientes en alimentos procesados, siendo
ingredientes deseables en muchos alimentos, tales como en productos de
panadería, merengues, bizcochos y derivados de carne.

Por otro lado, el suero de leche de vaca es un líquido que contiene de 4 g a

6 g de proteína por litro. Tales proteínas presentan propiedades funcionales
y nutricionales excelentes debido a su contenido en aminoácidos sulfurados, Las palabras en
en lisina y en triptófano. Cuando no están desnaturalizadas, las proteínas
del suero de leche son altamente solubles, buenas formadoras de espumas otro idioma de-
y emulsiones, además de formar geles a 85ºC (Kinsella, 1984). ben ir en cursiva,
Después del secado del suero por atomización, su composición es de, apro- al igual que las
ximadamente, 10% de cenizas, 1% de grasa, 76% de lactosa y 13% de locuciones lati-
proteínas, pudiendo ser concentrado a 35, 50, 70 y 80% de proteínas. El nas o nombres
producto obtenido después de esa última concentración se denomina con-
centrado proteico de suero de leche (WPC, whey protein concentrate, por científicos de
sus siglas en inglés), indispensable en la fabricación de diversos productos, e s p e c i e s
tales como lácteos, cárnicos, alimentos infantiles y productos de panifica- (ejemplo: Allium
ción, debido a sus efectos emulsificantes, espesantes y antialérgicos.
cepa, in vitro, in
Por otro lado, el factor primordial para que las proteínas arriba mencionadas
situ, software,
exhiban características gelatinizantes, espumantes y emulsificantes es que
tales proteínas sean solubles, siendo la solubilidad al propiedad funcional etc.
primaria en la determinación de las demás propiedades (Nakai y Chan,
1985; Cândido, 1998). En otras palabras, una disminución en la solubilidad

Forma correcta
de citar una pu-
blicación de dos
autores, al final
de la oración o
párrafo.
 E    I  L  !
 5

proteica afecta de manera desfavorable a su funcionalidad. Por ejemplo, la

gelatinización y la viscosidad resultan de las propiedades hidrodinámicas de
las proteínas, que a su vez, son afectadas por el tamaño y forma de la pro-
Forma correcta
teína y son independientes de la composición y distribución de los aminoáci-
de citar una pu- dos. Según Cândido (1998), la solubilidad de la proteína en un sistema de
blicación de un multicomponentes es de gran importancia en la elección de métodos para la
solo autor, al producción de aislados proteicos, fraccionamiento de proteínas y purifica-
ción. De ahí la importancia de un estudio detallado de solubilidad de las
inicio de la ora- proteínas presentes en la clara de huevo y en el suero de leche que, a su
ción o párrafo. vez, está influenciada por varios factores tales como el pH y la temperatura.

El pH afecta a la naturaleza y la distribución de cargas de una proteína. En

general, las proteínas son más solubles a pH bajos (ácidos) o elevados
(alcalinos) a causa del exceso de cargas del mismo tipo, produciendo repul-
sión entre las moléculas y, consecuentemente, contribuyendo para su ma-
yor solubilidad. Según las observaciones de varios autores (Kakalis y Re-
genstrein, 1986), cuando una solución proteica está en su punto isoeléctri-
co, o sea, cuando la proteína en un sistema acuoso presenta carga líquida
nula, las interacciones proteína—proteína aumentan, ya que las fuerzas
electrostáticas moleculares están al mínimo; por consiguiente, menos canti-
dad de agua interactúa con las moléculas de proteína, condición favorable
para que las moléculas de proteína se aproximen, agreguen y precipiten. Es
decir, cuanto más próximo esté el pH de una solución proteica de su punto
isoeléctrico (pI), más baja será la solubilidad de la misma.

La temperatura también es un factor que influye mucho en la solubilidad

proteica, ya que cuando esta aumenta suficientemente por un determinado
período de tiempo, la proteína es desnaturalizada debido a la exposición de
Forma correcta los grupos sulfhidrilo (SH-), incialmente en el interior de las moléculas pro-
teicas (Sood et al., 1976; Kim, 1998).
de citar una pu-
blicación de más Dentro de los varios términos utilizados para designar la solubilidad protei-
ca, se encuentran las siguientes: proteínas solubles en agua (WPS), proteí-
de dos autores,
nas dispersas en agua (WDP), índice de dispersabilidad de la proteína (PDI)
al final de la e índice de solubilidad de nitrógeno (NSI). Una metodología estandarizada
oración o párra- fue desarrollada para la determinación de la solubilidad proteica por la modi-
ficación del NSI, viendo su aplicación a numerosos productos proteicos y la
fo.
eliminación de los errores cuando el método es usado por otros laboratorios.
6 Manual de Laboratorio de R H

 
 (IAO—037)

En esta sección,
describa los
métodos utiliza-
dos en forma 4
detallada. Utilice
MATERIALES Y MÉTODOS Los materiales
el tiempo pasado
para relatar los
Muestras utilizados deben
pasos seguidos Para las proteínas de suero de leche, el producto se constituyó de un aisla- ser adecuada-
do proteico obtenido a partir de suero dulce de leche (ALACEN 90 %), ad- mente presenta-
en el laboratorio. quirido de New Zealand Industria y Comercio de Productos Lácteos Ltda.
dos en el desa-
Fue adquirido un lote de tamaño suficiente para la realización de la determi-
nación de la composición centesimal y de los análisis de solubilidad protei- rrollo del texto.
ca. Para el caso de la clara de huevo, el producto utilizado fue clara de hue- Cuando son
vo deshidratado, adquirido de HL Brasil Industria y Comercio Ltda, cuyo lote
equipos muy
también fue suficiente para la realización de todos los experimentos.
especializados,
Cuando un mé- entonces pre-
Métodos sente el equipo
todo es bastante
conocido y muy Análisis fisicoquímicos con el mayor
utilizado en labo- Para la caracterización del producto, fueron realizados los siguientes análi- detalle posible.
ratorios, es mu- sis fisicoquímicos. Consigne de ser
cho mejor men- necesario, canti-
 Humedad (AOAC, 1980 Método 16192)
cionarlos sola- dades, marcas,
mente, evitando  Cenizas (AOAC, 1980 Método 16196) modelos o algún
desarrollarlos  Lípidos totales (Bligh y Dyer, 1959)
otro rasgo parti-
por extenso; a cular de los equi-
 Proteínas (AOAC, 1980 Método 38012) pos empleados.
menos que se
hayan hecho Determinación de la solubilidad proteica
importantes mo- La determinación de la solubilidad proteica se hizo con la metodología don-
dificaciones y/o de, cerca de 500 mg de muestra fue pesada en una balanza analítica Bosch
-SEA200, dentro de un vaso de precipitados de 100 mL y, esa muestra fue
adaptaciones al mezclada con una pequeña cantidad de NaCl 0,1M hasta la obtención de
mencionado una pasta homogénea. Luego, se adicionó más NaCl 0,1 M hasta que se
protocolo. complete 40 mL del vaso. En seguida, la mezcla fue transferida para vasos
encamisados, dentro de los cuales circuló agua caliente, que fueron acopla-
dos a un baño termostático Nova Técnica, a través del cual la temperatura
fue mantenido a un cierto valor, según el interés de cada experimento. Las
 E    I  L  !
 7

temperaturas en este experimento variaron entre 40 a 60ºC, que es la máxi-

ma temperatura permitida para la utiización del pH-metro. El pH de cada
muestra fue ajustado al valor de interés a través de adición de soluciones de
NaOH 0,1 N o HCl 0,1 N. La lectura del pH se hizo con un pH-metro Mettler Utilice unidades
Toledo, modelo 320. De esa manera, el pH de la solución proteica de suero consistentes con
de leche varió entre 3,5 y 7,8, mientras que para la clara de huevo, el pH de
la solución varió entre 6,0 a 9,0 que son los rangos aceptables de cada el Sistema Inter-
producto y de sus derivados. nacional de Uni-
Después de la agitación de las muestras, durante una hora, en agitador dades (SI). Para
magnético Fisatom, modelo 752A, la dispersión fue transferida para una mayor informa-
fiola de 50 mL, donde el volumen fue completado con NaCl 0,1 M. En segui- ción, consulte el
da, la solución fue centrifugada a 13 500 rpm durante 30 min a 4ºC, en cen-
trífuga Sorvall Instruments, modelo RC5C con rotor SS-34, y el sobrenadan- algún documento
te fue filtrado en papel Whatman Nº 2. Luego fueron tomadas alícuotas de 2 oficial sobre las
mL y el contenido de proteínas solubles en ellas presente fueron determina- unidades del SI,
das usando el sistema micro Kjeldahl (AOAC, 1980, método 38012).
descargándolas
El porcentaje de proteína soluble fue calculada de acuerdo a la siguiente del internet.
ecuación:

 
 A  50  (1)
PS     100
S
W  
 100 

Donde: PS contenido de proteínas solubles presentes en la muestra (%)

A concentración proteica en el sobrenadante (mg/mL)

W peso de la muestra (mg)

S concentración de la proteína en la muestra (%)

8 Manual de Laboratorio de R H

 
 (IAO—037)

Esta sección, al
igual que las
demás puede
ser subtitulada
según su criterio. 6

Esto ayuda a RESULTADOS Y DISCUSIÓN

organizar ade- Caracterización de los productos
cuadamente su
Los lotes de productos que fueron utilizados en la determinación de la solu-
informe y hacer bilidad proteica presentaron composición centesimal características de cada
más fácil su producto, donde los resultados se resumen en la tabla siguiente.
lectura. La subti-
tulación puede
Tabla 1—Composición centesimal del aislado proteico de suero de leche y
llegar, no obs- clara de huevo en polvo.
Enumere las
tante, hasta un
Producto WPI Clara de huevo tablas puesto
tercer orden de
que ayudan a
jerarquía como
Humedad (%) 3,70 5,73 citarlas en el
máximo.
texto. El título de
Cenizas (%) 1,50 0,62 la tabla debe
expresar clara-
Proteínas (%) 94,30 76,42 mente el conteni-
do que se pre-
Lípidos totales (%) 0,30 0,35 senta.
Coloque siempre
las unidades en Las divisiones de
las que están las tablas deben
Medidas de solubilidad
expresados los ser únicamente
valores numéri- Los experimentos fueron realizados con cuatro repeticio- nes, para cada
situación particular de temperatura y pH. Las tablas a continuación horizontales.
cos de filas y muestran los promedios de los valores de solubilidad proteica y de los Evite en lo posi-
columnas de la parámetros necesarios para su determinación, tanto para el suero de ble usar líneas
tabla. Sólo así, leche como para la clara de huevo. Los valores pre- sentes en esas
tablas fueron calculados a partir de la ecuación (1). verticales; aun-
éstos adquieren que esto no es
significado. norma, sino me-
ramente una
cuestión estéti-
Evite presentar los resultados con muchos ca.
decimales. Más bien redondéelos de
acuerdo con la sensibilidad del instrumento
o con la significación que se requiere ex-
presar la variable, según su naturaleza.
 E    I  L  !
 9

Tabla 2—Valores de solubilidad de proteína de suero de leche a diferentes

temperaturas.

Temperatura
pH W (g) A (g/mL) % PS
(ºC)

3,50 0,5086 0,008429 87,13

4,50 0,5025 0,007748 81,76
40 5,65 0,5068 0,008248 86,29
6,80 0,5090 0,008416 87,67
7,80 0,5109 0,009034 92,76
3,50 0,5084 0,008410 87,71
4,50 0,5186 0,007705 78,78
43 5,65 0,5011 0,008407 88,96
6,80 0,5179 0,008191 83,85
7,80 0,5037 0,008449 88,94
3,50 0,5080 0,008348 87,13
4,50 0,5018 0,006830 72,17
50 5,65 0,5144 0,008692 89,60
6,80 0,5064 0,007121 74,56
7,80 0,5004 0,008358 88,56
3,50 0,5051 0,007807 81,95
4,50 0,5164 0,006323 64,93
57 5,65 0,5122 0,008460 87,58
6,80 0,5095 0,006978 72,62
7,80 0,5149 0,008274 85,20
3,50 0,5095 0,007759 80,74
4,50 0,5150 0,006056 62,35
60 5,65 0,5086 0,008861 92,38
6,80 0,5102 0,006100 68,16
7,80 0,5051 0,008359 87,75
10 Manual de Laboratorio de R H

 
 (IAO—037)

Tabla 3—Valores de solubilidad de clara de huevo a diferentes temperatu-

ras.

Temperatura
pH W (g) A (g/mL) % PS
(ºC)

6,00 0,5086 0,007074 91,05

6,43 0,5086 0,007003 90,09
40 7,50 0,5151 0,007878 100,06
8,56 0,5093 0,007711 99,06
9,00 0,5022 0,007683 99,97
6,00 0,5056 0,006960 90,07
6,43 0,5022 0,007123 92,78
43 7,50 0,5125 0,007414 94,66
8,56 0,5075 0,007708 99,37
9,00 0,5177 0,007604 96,10
6,00 0,5054 0,007315 94,70
6,43 0,5032 0,007233 94,05
50 7,50 0,5088 0,007213 92,75
8,56 0,5030 0,007250 94,31
9,00 0,5062 0,007341 94,62
6,00 0,5319 0,006778 83,37
6,43 0,5002 0,005594 73,12
57 7,50 0,5093 0,007304 93,83
8,56 0,5036 0,006016 78,16
9,00 0,5110 0,007454 95,45
6,00 0,5000 0,005225 68,37
6,43 0,5064 0,005734 74,08
60 7,50 0,5039 0,006673 86,64
8,56 0,5021 0,007396 96,38
9,00 0,5179 0,007376 93,03

Los valores de solubilidad de las proteínas del suero de leche y de clara de

huevo están representadas en las figuras que siguen.

En la Figura 1, se observa que, para cualquier valor de temperatura, los

valores de solubilidad fueron mínimos para pH de 4,5, ya que en esas con-
diciones, las interacciones proteína—proteína aumentan debido a las fuer-
zas electrostáticas, las cuales están en un valor mínimo y menos agua inter-
actúa con las moléculas proteicas. Se nota, por lo tanto, que la solubilidad
mínima no ocurrió en el punto isoeléctrico de la betalactoglobulina (5,2) y tal
desvío se debe al hecho de que el producto no sea una proteína pura, pero
 E    I  L  !
 11

sí una mezcla de proteínas presentes en el suero de leche, donde la precipi-

tación ocurrió en el punto isoeléctrico de las proteínas de suero de leche, y
no en el pI de la betalactoglobulina. A la temperatura de 40ºC, donde la
estructura proteica es menos afectada por la acción del calor, se observa
que para pH por debajo o por encima del pI (4,5) la solubilidad aumenta, ya
que en esas condiciones las proteínas tienen una carga líquida positiva o
negativa, posibilitando que más agua interactúa con las moléculas protei-
cas. El hecho de que la solubilidad proteica disminuya con el aumento de la
temperatura para los pH de 3,5 y 7,8 se debe a la coagulación, ya que esos
valores de pH están próximos al punto isoeléctrico de la alfalactoalbúmina y
de la lactotransferrina, respectivamente. Para una mejor visualización, la
figura a continuación presenta los valores de solubilidad de las mismas
proteínas en función de la temperatura, en los diversos pH estudiados.

Figura 1—Efecto de la variación del pH en la solubilidad de proteínas de

suero de leche a diferentes temperaturas.

De las Figura1 y Figura 2, se puede observar que al pH de menor solubili-

dad proteica (pH=4,5) la solubilidad disminuyó con la temperatura debido al
efecto de la temperatura en las uniones involucradas en la estabilización de
las estructuras secundaria y terciaria, cuyo desdoblamiento favorece la in-
teracción entre los grupos hidrofóbicos, reduciendo las interacciones.
12 Manual de Laboratorio de R H

 
 (IAO—037)

10

Figura 2—Efecto de la variación de la temperatura en la solubilidad de las

proteínas de suero de leche a diferentes pH.
Texto en el que
los resultados
En la neutralidad (pH 6,8) se puede observar que la solubilidad disminuye hallados son
con la temperatura, lo que indica que ocurre desnaturalización proteica explicados con
pues, según Kinsella (1984), la solubilidad proteica aumenta con el aumento
de la temperatura, cuando ésta varía entre 0 a 50ºC y que una disminución
los hallados por
de solubilidad en esas condiciones de temperatura se debe, principalmente, otros autores.
a la desnaturalización proteica. Al pH de 5,65, la solubilidad proteica aumen-
tó con el aumento de la temperatura, lo que indica que no hubo coagulación
ni agregación entre las moléculas proteicas, posiblemente por el hecho de
esta próximo al punto isoeléctrico de ninguna de las proteínas del suero de
leche.

El mismo procedimiento descrito arriba fue hecho para el caso de la clara de

huevo en polvo, cuyos resultados son presentado en las siguientes figuras.
También fueron representados los gráficos de superficie de respuesta, mos-
trando la influencia del pH y de la temperatura, tanto en la solubilidad del
 E    I  L  !
 13

11

aislado proteico de suero de leche (WPI), como de la clara de huevo en

polvo.

Figura 3—Efecto de la variación del pH en la solubilidad de las proteínas de

clara de huevo a diferentes temperaturas.

Figura 4—Efecto de la variación de la temperatura en la solubilidad de las

proteínas de clara de huevo a diferentes valores de pH.
14 Manual de Laboratorio de R H

 
 (IAO—037)

12

De las Figuras 3 y 4 se puede observar que, para cualquier valor de pH, se

alcanzaron valores mínimos de solubilidad proteica a 60ºC. La coagulación
de las proteínas de la clara de huevo, a partir de esa temperatura, puede
ser la razón de ese fenómeno. Según Nakai y Chan (1985), por encima de
57,5ºC la clara de huevo se torna pegajosa e gelatinosa, debido a la desna-
turalización proteica y/o rápida evaporación de agua presente en el produc-
to. Tal afirmación puede ser observada en el presente trabajo, ya que a pH
próximos a la neutralidad, (6,0 a 6,3) la solubilidad proteica disminuye con la
temperatura a partir de 57ºC y aumentó a la temperatura en el rango de 40
y 50ºC.

Similarmente al aislado proteico de suero de leche, la clara de huevo en

polvo se trata de una mezcla que contiene varios tipos de proteínas, cada
una con un punto isoeléctrico diferente. Por lo tanto, la menor solubilidad no
ocurre necesariamente en el punto isoeléctrico de la ovoalbúmina, principal
proteína presente en la clara de huevo. Cuando el pH de la solución aumen-
tó a 9,0, se observó coagulación proteica para las temperaturas estudiadas
debido al hecho de que la solubilidad disminuye con el aumento de la tem-
peratura. Una posible explicación de este hecho es que el pH en cuestión
está muy próximo al pI de la avidina.

CONCLUSIONES

Del análisis de la solubilidad proteica, se concluye que:

 Tanto la temperatura como el pH influyen en la solubilidad proteica,

existiendo evidencia de interacción entre estos dos factores.

 Para el suero de leche, los valores de solubilidad fueron mínimos al

pH próximo al punto isoeléctrico de las proteínas presentes.

 Para la clara de huevo en polvo, los valores mínimos de solubilidad

fueron alcanzados a 60ºC para cualquier valor de pH, lo que indica
una posible coagulación de las proteínas a partir de esa temperatu-
ra.
 E    I  L  !
 15

13

REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS

Alleoni ACC (1997) Efeito da temperatura e do período de armazenamento

na qualidade do ovo, nos teores de S-albumina e nas propiedades funcio-
náis das proteínas da clara de ovo. Tesis Magistral, Faculdade de Engenha-
ria de Alimentos, UNICAMP, Campinas, SP, Brasil.

AOAC. Official methods of analysis, Washington: Sidney Williams, 1980.

1141 p.

Cândido LMB (1998) Obtenção de concentrados e hidrolisados protéicos de

Tilápia do Nilo (Oreochromus nicotilus): composição, propiedades nutritivas
e funcionáis. Tesis Doctoral, Faculdade de Engenharia de Alimentos, UNI-
CAMP, Campinas, SP, Brasil.

Kakalis LT, Regenstrein JM (1986) Effect of pH and salts on the solubility of

egg white protein. Journal Food Science, 51(6): 1445—1455.

Kim JC. (1998) Milk protein/stainless steel interaction relevant to the initial
stage of fouling in termal processing. J Food Process Engineering, 21 (5):
369—386.

Kinsella JE. (1984) Milk protein: physicochemical and functional properties.

Critical Review Food Science and Nutrition, 21(3): 197—287.

Nakai S, Chan L. (1985) Structure modification and functionality of whey

proteins: quantitative structure-activity relationship approach. J Dairy Scien-
ce, 68(10): 2763—2772.

Sood SM, Sidhu KS, Dewan RK. (1976) Voluminosity of bovine and buffalo
casein micelles at different temperaturas. Milchwissenschaft, 31(8): 470—
473.
16 Manual de Laboratorio de R H

 
 (IAO—037)

14

ANEXOS

Ilustraciones de la solubilidad de proteínas de clara de huevo.