Universidade Católica de Moçambique

Instituto de Educação à Distancias

Síntese de respostas

Latifo Sumail Chingo, Código: 708184908

Curso de Licenciatura Ensino de Biologia

Disciplina de Bioquímica

3o ano

Pemba, Abril de 2020

1
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Classificação
Categori Indicadores Padrões
as Pontuaçã Nota do Subtotal
o máxima tutor

 Capa 0,5

 Índice 0,5

Aspectos organizacionais  Introdução 0,5

Estrutur
a
 Discussão 0,5

 Conclusão 0,5

 Bibliografia 0,5

 Contextualização(Indica clara do problema)

1.0
Introdução  Descrição dos objetivos 1.0

 Metodologia adequada ao Objecto do trabalho 2.0

 Articulação e domínio do discurso académico
(expressão escrita cuidada, coerência/ coesão
textual)
Análise e discussão 2.0
Conteúd
o  Revisão bibliográficanacional e internacionais
relevantes na área de estudo 2.0

 Exploração dos dados

2.0

 Contributos teóricos práticos

Conclusão 2.0

 Paginação, tipo e tamanho de letra, paragrafo,

Aspectos Formatação espaçamento entre linhas
gerais 1.0

Normas APA 6ª edição em  Rigor e coerência das citações/referências

Referên citações e bibliografia bibliográficas
cias 4.0
Bibliogr
áficas

2
 Latifo Sumail Chingo

Síntese de respostas

Trabalho de carácter avaliativo referente a cadeira

de Bioquímica, a ser entregue no Departamento de
CED, curso de Biologia, 3o ano, Leccionado por:

dr. Amisse Henriques

Universidades Católica de Moçambique

Pemba

2020
3
Índice

Introdução....................................................................................................................................1

1. Fale da contribuição de Friedrich Wohler na história da Bioquímica.....................................8

2. Qual é o principal objectivo da Bioquímica.............................................................................8

3. Menciones os três principais campos de acção da bioquímica................................................8

4. Quantos aminoácidos são considerados principais e quantos deles tem que ser incorporados
mediantes alimentos.....................................................................................................................9

5. Como são formados as proteínas?............................................................................................9

6. Os aminoácidos podem ser classificados quanto o radical. Diga quando é que aminoácido é
básico...........................................................................................................................................9

7. Quais são as principais família da biosssintese de aminoácidos?............................................9

8. Quando é que se diz que é uma ligação peptidica?................................................................10

9. O que acontece na degradação dos aminoácidos...................................................................10

10. Mencione as proteínas que desempenha um grande número de funções biológico nas
células.........................................................................................................................................10

11. Mencione duas características das proteínas........................................................................10

12. Qual é a função das enzimas................................................................................................11

13. Quanto a posição das proteínas podem ser..........................................................................11

14. Quanto ao número de cadeias, as proteínas pode ser...........................................................11

15. Quanto a forma, as proteínas podem ser..............................................................................11

16. Donde resulta a estrutura primaria das proteínas.................................................................11

4
17. O que descreve a estrutura terciária das proteínas...............................................................12

18. Quando é que se diz que a estrutura das proteínas é quaternária?.......................................12

19. O que entendes por replicação do DNA...............................................................................12

20. Em consiste a transcrição do DNA......................................................................................12

21. Qual é a função do RNA mensageiro...................................................................................12

22. O que se forma quando um substrato liga ao centro activo.................................................12

23. Explica como é que as enzimas actuam?.............................................................................13

24. Quantos substratos uma enzima podem catalisar.................................................................13

25. Classifica enzimas ligases....................................................................................................13

26. Quais são factores que influencia para perca das enzimas...................................................13

27. Qual é a função da classe Liase...........................................................................................14

28. O que entendes por cinética enzimática...............................................................................14

29. Qual é o PH óptimo das enzimas.........................................................................................14

30. O que acontece quando maior for a concentração do substrato...........................................14

31. Explique onde ocorre a modulação alosterica......................................................................14

32. Porque é que as enzimas alosterica são sensíveis reguladores de metabolismo..................15

33. Explica porque as enzimas alosterica não podem ser explicado pelo modelo de Michaelis-
Menten.......................................................................................................................................15

34. Mencione três vias de transformação da energia química estocada para utilização do
trabalho muscular.......................................................................................................................15

35. Explique o sistema oxidativo...............................................................................................15

5
36. Qual é a importância da oxidação Biológica.......................................................................15

Conclusão...................................................................................................................................17

Referências Bibliográfica...........................................................................................................18

6
Introdução

A Bioquímica é umas ciências com varias áreas de aplicação, pois este tem como o principal
objectivo, é estudo das estruturas e função de componentes celulares (como enzimas e organelos)
e os processos efectuados por moléculas de diferentes dimensões, como as proteínas, ácidos
nucleicos, glícidos e lípidos, entre outros.

Regulação do metabolismo é fundamental para que um organismo possa responder de modo

rápido e eficiente a variações das condições ambientais, alimentares ou ainda a condições
adversas como traumas e patologias. As enzimas possuem alta especificidade, podendo ter
actividade intra ou extracelular.

As enzimas são catalisadoras das reacções bioquímicas, isto é, actuam tornando possível uma
nova reacção com energia de activação menor

O presente trabalho resulta de uma actividade de campo, que consistiu na resolução de exercícios
arrolados na cadeira de Bioquímica.

Bioquímica, assim como as demais disciplina, tem o seu método de estudo e suas técnicas, neste
trabalho procuramos não se distanciar do verdadeiro foco da bioquímica, isto é, procuramos
resolver os exercícios com base no apoio de algumas obras e site de modo que o trabalho tivesse
a cientificidade.

Para a elaboração do trabalho foi usada a método bibliográfico, as obras citados no trabalho
constam na bibliografia final.

7
 1. Fale da contribuição de Friedrich Wohler na história da Bioquímica.

Para citarmos a contribuição Friedrich Wohler na Bioquímica primeiro teremos que volta paro o
século XVIII, descrever sobre a Química Orgânica, que foi descrita como a química dos
compostos encontrados nos seres vivos, enquanto a Química Inorgânica seria a ciência dos
compostos presentes no reino mineral.

Assim, em 1807, Jöns Jakob Berzelius, propôs a teoria da força vital (ou Vitalismo), propondo
que apenas os seres vivos seriam capazes de produzir substâncias orgânicas, de modo que tais
substâncias jamais poderiam ser sintetizadas, ou seja, produzidas artificialmente.

No entanto, em 1828, o químico alemão Fredrich Wohler conseguiu sintetizar a ureia (composto
orgânico presente na urina e no suor de animais), a partir do aquecimento de um composto
inorgânico, o cianeto de amónio. Essa reacção endotérmica ficou conhecida como a síntese de
Wöhler.

Ao realizar tal reação, não era o intuito de Wöhler produzir a ureia. O que ele queria, realmente,
era produzir cianato de amónio [NH4(CNO)], utilizando, para isso, o cianato de chumbo
[Pb(CNO)2], o hidróxido de amônia (NH4OH) e calor. Depois de obter o cianato de amónio, que
também foi submetido ao calor, Wöhler percebeu que havia produzido uma substância muito
diferente daquilo que previa, e, ao analisá-la, descobriu que se tratava da ureia, igual àquela
isolada da urina anteriormente.

2. Qual é o principal objectivo da Bioquímica.

O principal objectivo da bioquímica é estudo das estruturas e função de componentes celulares

(como enzimas e organelos) e os processos efectuados por moléculas de diferentes dimensões,
como as proteínas, ácidos nucleicos, glícidos e lípidos, entre outros.

3. Menciones os três principais campos de acção da bioquímica.

Os três campos da actuação da Bioquímico são, desenvolvimento de vacinas, produção de

alimentos e na genética casos de análise de paternidade.

8
 4. Quantos aminoácidos são considerados principais e quantos deles tem que ser
incorporados mediantes alimentos.

De acordo com Vieira (2003) realça existir 20 principais aminoácidos. Assim de acordo com este
auto os aminoácidos que devem ser incorporados mediante o consumo de alimentos são 9:
isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano, valina e a histidina.

5. Como são formados as proteínas?

As proteínas são formadas por moléculas chamadas de aminoácidos, que ficam ligadas por
ligações conhecidas por polipeptídicas.

6. Os aminoácidos podem ser classificados quanto o radical. Diga quando é que

aminoácido é básico.

Da se o nome de aminoácido básico quando possuem cadeias laterais básicas, e em todos e eles
cadeia lateral é carregada positivamente em pH neutro ou perto dele. Exemplo de aminoácidos
básicos (a histidina, a Lisina e a Arginina).

7. Quais são as principais família da biosssintese de aminoácidos?

Assim, para citarmos as famílias da biossintese de aminoácidos, procuraremos dar conceito da

biossintese segundo alguns autores.

BERG (2008) Biossíntese - é um fenómeno em que são produzidos compostos químicos

complexos, como proteínas e ácidos nucleicos a partir de reagentes mais simples, geralmente
catalisados por enzimas. Segundo estes diz que as principais famílias são.

α-cetogluterato;
Fosfo-glucerado ;

Oxalacetado;
Piruvato;
Fumarato;
Succinil-CoA;

9
 Acetil-CoA/Acetoacetil-CoA.
8. Quando é que se diz que é uma ligação peptidica?

Na visão de Burnie (1999:), ligação peptidica “é uma ligação química que mantém aminoácidos
unidos em cadeias” (p.30).

Dois aminoácidos podem se unir por meio de uma reacção química, que resulta na formação de
uma molécula de água e de uma substancia orgânica com o grupo funcional amida.

Assim, a união estabelecida entre dois aminoácidos adjacentes numa molécula recebe o nome de
ligação peptídica.

9. O que acontece na degradação dos aminoácidos

Na degradação dos aminoácidos acontece a conversão da ureia e as 20 cadeias carbónicas

restantes em piruvato, acetil-coa e intermediários do ciclo de Krebs.

10. Mencione as proteínas que desempenha um grande número de funções biológico

nas células.

Na óptica de Amabis e Martho (2004) as proteínas “ são substâncias de fundamental importância

na estrutura dos seres vivos” (p.74).

As proteínas apresentam uma extensa lista de funções no organismo e são encontradas em todas
as estruturas da célula, substâncias intersticiais, anticorpos, entre outros.

Entre as funções que podem ser atribuídas às proteínas, destacam-se seu papel no transporte de
oxigénio (hemoglobina), na protecção do corpo contra organismos patogénicos (anticorpos),
como catalisadora de reacções químicas (enzimas), receptora de membrana, actuação na
contracção muscular (actina e miosina), além de serem fundamentais para o crescimento e
formação dos harmónios (Amabis e Martho :2004)

11. Mencione duas características das proteínas.

Característica importante das proteínas é sua capacidade de desnaturação e renaturação. Ao

serem submetidas, por exemplo, ao calor excessivo, agitação, radiação e pH ex tremo,

10
observarmos que as estruturas secundárias e terciárias desses compostos orgânicos alteram -se,
pela síntese de desnaturação) de maneira irreversível, o que causa a perda de suas propriedades.

12. Qual é a função das enzimas.

Função catalisadora no nosso sistema biológico

As enzimas convertem uma substância, chamada de substrato, noutra denominada produto, e são
extremamente específicas para a reacção que catalisam. Isso significa que, em geral, uma enzima
catalisa um e só um tipo de reacção química. Consequentemente, o tipo de enzimas encontradas
numa célula determina o tipo de metabolismo que a célula efectua (Viera, 2003).

13. Quanto a posição das proteínas podem ser.

Estrutura primária:
Estrutura secundária
Estrutura terciária:
Estrutura quaternária
14. Quanto ao número de cadeias, as proteínas pode ser.

Proteínas Monoméricas: Formadas apenas por uma cadeia polipeptídica;

Proteínas Oligoméricas: De estrutura e função mais complexas, são formadas por mais de uma
cadeia polipeptídica.

15. Quanto a forma, as proteínas podem ser

 Proteínas Fibrosas: são formadas por longas moléculas de formato quase rectilíneo e
paralelas ao eixo da fibra.
 Proteínas Globulares: Possuem estrutura espacial mais complexa e são esféricas.

16. Donde resulta a estrutura primaria das proteínas.

Champe et al., (2009:) A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de
aminoácidos semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma

11
extremidade "carboxi terminal". Sua estrutura é somente a sequência dos aminoácidos, sem se
preocupar com a orientação espacial da molécula. (p.13)

17. O que descreve a estrutura terciária das proteínas.

É a sequência da formação de novas dobraduras na estrutura secundária. As novas dobraduras

são produzidas porque certos aminoácidos distantes se relacionam entre si na cadeia
polipeptidica. A partir dessas dobraduras são geradas dobraduras globulares ou fibrosas.

18. Quando é que se diz que a estrutura das proteínas é quaternária?

As estruturas quaternária Resulta da combinação de dois ou mais poliptidios, o que origina

moléculas de grandes complexidades. Por exemplo, a hemoglobina é o resultado da integração
de quatro cadeias polipeptidicas.

19. O que entendes por replicação do DNA.

A replicação é o processo de duplicação de uma molécula de DNA de dupla cadeia (hélice). Os

mecanismos de replicação dos procariotos e eucariotos não são idênticos. Como cada cadeia de
DNA contém a mesma informação genética, qualquer uma delas pode servir como molde. Por
isso a replicação do DNA é dita semi-conservativa.

20. Em consiste a transcrição do DNA.

A transcrição é a primeira de várias etapas da expressão gênica baseada em DNA (gene é uma
parte curta do DNA que sofre expressão), na qual um segmento específico de DNA é copiado no
RNA (especialmente RNAm) pela enzima RNA polimerase

21. Qual é a função do RNA mensageiro

O RNA mensageiro (RNAm) tem como função orientar a síntese de proteínas, estruturas cujo
papel central em todos os seres vivos é a manifestação das características hereditárias contidas no
DNA. É sintetizado a partir de uma cadeia molde de DNA e ribonucleotídeos livres através do
processo de transcrição génica.

22. O que se forma quando um substrato liga ao centro activo

12
Quando um substrato liga-se ao centro active forma-se complexo enzima-substrato.

23. Explica como é que as enzimas actuam?

As enzimas são substâncias do grupo das proteínas e actuam como catalisadores de reações
químicas. O mecanismo de actuação da enzima se inicia quando ela se liga ao reagente, mais
propriamente conhecido como substrato. é formado um complexo enzima-substrato, instável, que
logo se desfaz, liberando os produtos da reacção a enzima, que permanece intacta embora tenha
participado da reacção.

Para que ocorra uma reacção química entre duas substâncias orgânicas que estão na mesma
solução é preciso fornecer uma certa quantidade de energia, geralmente, na forma de calor, que
favoreça o encontro e a colisão entre elas. A energia também é necessária para romper ligações
químicas existentes entre os átomos de cada substância, favorecendo, assim a ocorrência de
outras ligações químicas e a síntese de uma nova substância a partir das duas iniciais
(www.sobiologia.com.br/conteudos/quimica).

Fonte: https://www.sobiologia.com.br/conteudos/quimica

24. Quantos substratos uma enzima podem catalisar

25. Classifica enzimas ligases

As enzimas são ligases são classificadas por serem reacções de formação de novas moléculas a
partir da ligação entre duas pré-existentes. Exemplo: Sintetases.

26. Quais são factores que influencia para perca das enzimas.

13
  Temperatura: A temperatura condiciona a velocidade da reacção. Temperaturas
extremamente altas podem desnaturar as enzimas. Cada enzima actuam6m sob uma
temperatura ideal.
 pH: Cada enzima possui uma faixa de pH considerada ideal. Dentro desses valores a
actividade é máxima.
 Tempo: Quando mais tempo a enzima tiver contacto com o substrato, mais produtos
serão produzidos.
 Concentração da enzima e do substrato: Quanto maior a concentração da enzima e do
substrato, maior será a velocidade da reacção.

27. Qual é a função da classe Liase

Liases tem função de quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amónia e
gás carbónico. Exemplo: Dehidratases e Descarboxilases.

28. O que entendes por cinética enzimática

A cinética enzimática estuda as reacções químicas catalisadas pelas enzimas, em especial a

velocidade de reacção (Amabis & Martho, 2004).

29. Qual é o PH óptimo das enzimas.

Para de Viera, (2003) diz que:

as enzimas tem um pH óptimo de actuação, no qual a sua actividade é máxima. O pH óptimo para
a maioria das enzimas fica entre 6 e 8, mas há excepções. A pepsina, por exemplo, uma enzima
digestiva estomacal, actua eficientemente no pH fortemente ácido de nosso estômago (em torno de
2), onde a maioria das enzimas seria desnaturada. A tripsina, por sua vez, é uma enzima digestiva
que actua no ambiente alcalino do intestino, tendo um pH óptimo situado em torno de 8.

30. O que acontece quando maior for a concentração do substrato

Quando aumentamos a concentração do substrato, a velocidade tende a um limite determinante

de acordo com a quantidade de enzimas no sistema.

31. Explique onde ocorre a modulação alosterica

14
 Os moduladores alostéricos ocorrem no metabolismo, podem actuar tanto como inibidores,
como activadores da reacção enzimática.

32. Porque é que as enzimas alosterica são sensíveis reguladores de metabolismo

De acordo com Marques & Yamanaka (2008) realça que, “enzimas alostéricas são sensíveis
reguladores do metabolismo, porque ao se ligarem a determinados metabólicos celulares, sua
actividade sofre grandes alterações”.

Assim, estes metabólitos também podem ser chamados de moduladores alostéricos, e podem ser
positivos (aumento da velocidade de reacção) ou negativos (redução da velocidade de reacção)
de acordo com o seu efeito.

Portanto os moduladores alostéricos podem actuar tanto como inibidores, como activadores da
reacção enzimática.

33. Explica porque as enzimas alosterica não podem ser explicado pelo modelo de
Michaelis-Menten.

Enzimas alostéricas são um dos tipos de enzimas que não podem ser explicadas pelo modelo de
Michaelis-Menten. As enzimas alostéricas frequentemente exibem gráficos sigmoides da
velocidade da reacção versus a concentração de substrato, em vez de gráficos hiperbólicos
previstos pela equação de Michaeli-Menten (Marques & Yamanaka 2008).

34. Mencione três vias de transformação da energia química estocada para utilização
do trabalho muscular.
O sistema ATP-CP, ou fosfagênio;
A glicólise anaeróbia, ou sistema do ácido lático;
O sistema de oxigénio.
35. Explique o sistema oxidativo

Consiste no término da oxidação dos carboidratos envolve a oxidação dos ácidos graxos. Ambas
as partes do sistema do oxigénio possuem o Ciclo de Krebs como sua via final de oxidação.

36. Qual é a importância da oxidação Biológica

15
 A oxidação biológica tem uma vasta importância na modulação das actividades enzimática,
pois sua acção na célula pode resultar na activação de proteínas quinases ou fosfatases, as quais
actuam sobre as enzimas, de tal modo que promovem a regulação covalente das mesmas por
meio da fosforilação ou desfosforilação de um ou mais resíduos de tirosina, treonina ou serina.

16
Conclusão

De acordo com os estudos obtidos durante o trabalho de campo permite nos concluir que, a
regulação do metabolismo é fundamental para que um organismo possa se adaptar as variações
fisiológicas e patológicas.

As células precisam alterar continuamente seu ritmo e actividade metabólica de acordo com suas
necessidades e condições. Essa regulação é feita pela modulação de enzimas reguladoras em
processos metabólicas chaves, resultando em respostas biológicas adequadas. As enzimas
alostéricas são sensíveis reguladores do metabolismo;

De igualmente concluímos que, O mecanismo de actuação da enzima se inicia quando ela se liga
ao reagente, mais propriamente conhecido como substrato.

17
Referências Bibliográfica

Amabis, J.M. & Martho, A. R. (2004). Biologia das Células: Origem da Vida 1, 2a ed, Moderna
Lda, São Paulo.

Berg, Jermy M. et all, (2008). Entender a Bioquímica, 6ª ed., Guanabara Koogan, Rio de Janeiro.

Burnie, D. (1999). Dicionário da Natureza; S/ed; Civilização; Porto;.

Champe et al . (2009). Bioquímica Ilustrada; 4ªed, Porto Alegre,

Viera, R. (2003). Fundamentos da Bioquímica: Textos didácticos, Belém-Pará.

“Vollhardt, K. P. C., Schore, N. E., Química Orgânica - Estrutura e função, 4ª edição, 2004, p.
986-

Marques, R.B.O.; Yamanaka, H. (2008).Biossensores baseados no processo de inibição

enzimática. Química Nova, v. 31, p.

Fonte: https://www.sobiologia.com.br/conteudos/quimica

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