Estudo Dirigido: Enzimas,

Coenzimas e Cinética Enzimática

Curso – Microbiologia e Imunologia – UFRJ - IMPPG
Roberto Guardatti - 2023
1. Qual a natureza química da grande maioria das enzimas? Como essa característica favorece sua atuação como catalisadores
nos sistemas biológicos?
R: Proteínas. Por serem formadas de aminoácidos, que possuem diversas cadeias laterais com diversas possibilidades de
interações químicas, as proteínas são as macromoléculas ideais para agirem como catalisadores.

2. A especificidade enzimática consiste na:

a) Energia de ativação da enzima
b) Vulnerabilidade da enzima de desnaturar-se a temperaturas altas
c) Exclusividade da enzima de somente atuar em seu substrato
d) Capacidade da enzima de “identificar” o pH específico que propicie a reação
e) Capacidade da enzima de “identificar” a temperatura específica ótima à reação

3. Explique com suas palavras como que a enzima é capaz de diminuir a energia de ativação de reações químicas.

R: Através das interações fracas formadas no complexo enzima-substrato é gerada a chamada energia de ligação.
Esta interação age diminuindo a energia de ativação da reação química.
4. Na figura abaixo nomeie: A estrutura laranja, a área circulada em vermelho, a estrutura azul, a estrutura
cinza e o complexo laranja-cinza.
R: Laranja = Apoenzima. Área em vermelho = Sítio catalítico. Estrutura azul = Substrato. Estrutura cinza =
coenzima. Complexo laranja-cinza = Holoenzima.
 5. Cofatores enzimáticos são necessários para atividade de
algumas enzimas quando:
a) A estrutura enzimática precisa ser estabilizada de alguma forma, não sendo
as ligações peptídicas o suficientes para sua manutenção
b) A enzima necessita de alguma fonte de energia externa para realizar sua
catálise, sendo esta provida por seus cofatores
c) Sua natureza proteica complementa o sítio ativo enzimático, possibilitando a
reação catalítica
d) O conjunto padrão de aminoácidos não é o suficiente para prover uma
energia de ligação suficiente para catálise
e) Eles funcionam como aceleradores para enzimas que possuem uma
velocidade de ação muito baixa

6. Escolha dois fatores que podem afetar a atividade de uma enzima e explicando seus efeitos.
R: pH – Altera a ionização das cadeias laterais dos aminoácidos, afetando a interação entre sítio catalítico e substrato
Temperatura – Fonte de energia livre no sistema que pode acelerar a reação enzimática, mas também pode causar a
desnaturação enzimática
Inibidores – Podem inibir a ação enzimática de diversos modos, se ligando reversivelmente ao sítio ativo (competitivos
reversíveis), impedindo a liberação do substrato (não competitivos reversíveis), ligando-se irreversivelmente ao sítio ativo
(inibidores irreversíveis).
Moduladores alostéricos – Caso a enzima apresente um sítio alostérico, os moduladores que se liguem neste sítio podem
alterar a atividade enzimática, tanto positiva quanto negativamente.
7. Qual nome você daria pra uma enzima com as seguintes características: possui a capacidade de juntar um
grupamento metil à um radical pronil, gerando pronil-metilato, sem gastar energia de radicais tri-fosfatados.
R: Pronil-metilato sintase
(explicação: pronil metilato é o nome do produto, portanto entra no nome. E sintase pois é o nome dado às
enzimas que sintetizam um produto sem gasto de energia).

8. O gráfico abaixo representa a velocidade de uma reação enzimática em função da concentração de substrato.
Explique o que está acontecendo nas regiões 1 e 2. Ainda no âmbito deste experimento, comente quanto à
concentração de enzimas.

R: Na região 1 a concentração de substrato está sendo aumentada.

Portanto, também aumenta-se a velocidade da reação, devido a enzimas
ainda livres para capturar as moléculas de substrato. Na região 2 a
v Vmax
velocidade máxima da reação foi atingida pois não existem mais enzimas
Região 2
livres. Neste ponto, virtualmente, todas as enzimas estão complexadas com
o substrato, não havendo alteração da velocidade com o aumento de sua
concentração. A concentração de enzimas neste experimento deve sempre
manter-se constante para que seja possível calcular a velocidade máxima
em função apenas da variação da concentração de substrato com uma
Região 1 concentração de enzimas sabida e constante.

[S]
9. Observe a Tabela abaixo com respeito à atividade de diferentes enzimas em
catalisar uma mesma reação em condições idênticas de concentração de
substrato. Qual o melhor catalisador desta reação? Como você chegou a esta
conclusão?

-1
kcat (s ) KM (µM) R: A melhor medida para comparação entre
Enzima A 50 10 cinéticas enzimáticas é a constante catalítica que
Enzima B 500 100
consiste na razão entre Kcat e Km. Portanto,
dentre estas enzimas a melhor seria a enzima D,
Enzima C 1000 100
pois apresenta o maior valor desta razão.
Enzima D 50 1