BIOQUÍMICA APLICADA À SAÚDE

PROFA. LIDIANE MOREIRA CHIATTONI, DRA.

AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS, PROTEÍNAS E ENZIMAS

 DIVISÃO QUÍMICA DAS BIOMOLÉCULAS

INORGÂNICAS ORGÂNICAS

• Hidróxido de hidrogênio (H2O) • Ácidos nucléicos comandam (biologia celular)

• Sais minerais • Proteínas (sem reserva)
• Carboidratos
• Lipídios
• Vitaminas
 SISTEMA
DIGESTÓRIO

Fonte da imagem: Google imagens, 2023.

 4. Composição/utilização
1. Alimentação

Fonte da imagem: Google imagens, 2023.

O CAMINHO DAS
SUBSTÂNCIAS
NITROGENADAS
2. Digestão e absorção 3. Síntese proteica
 SUBSTÂNCIAS
NITROGENADAS
 MOLÉCULAS ORGÂNICAS

AMINA ÁCIDO CARBOXÍLICO

ÁCIDOS GRAXOS/
LIPÍDIOS
(QUANDO ISOLADO)

AMINOÁCIDOS/PROTEÍNAS
(JUNTOS NA MESMA MOLÉCULA) 6

Fonte da imagem: Google imagens, 2022.

 • QUAL A RELAÇÃO ENTRE
AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS?
Mais de 100

São polímeros
constituídos por proteínas enzimas
aminoácidos

peptídeos Até 100

aminoácidos
AMINOÁCIDO: É UM ÁCIDO ORGANICO QUE POSSUI UM GRUPAMENTO AMINA (NH2) E UM
ÁCIDO CARBOXÍLICO (-COOH).

carbono alfa

Grupo carboxílico
(COOH)
CADEIA LATERAL
Característica
de cada AA
Grupo amina NH2

exceção do aminoácido prolina (–NH–). Fonte da imagem: Google imagens, 2022.

 NATUREZA ANFÓTERA DO AMINOÁCIDO

 OS AA CONTÉM O GRUPO –COOH, ÁCIDO, E O GRUPO –

NH2, BÁSICO. EM SOLUÇÃO O GRUPO CARBOXÍLICO PODE
DOAR UM ÍON HIDROGÊNIO AO GRUPO AMINO,
FORMANDO UM ÍON DIPOLAR. ASSIM, OS AA PODEM
ATUAR, EM SOLUÇÕES ÁCIDAS, COMO BASE; EM SOLUÇÕES
ALCALINAS, COMO ÁCIDOS.
 CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS

• AMINOÁCIDOS NÃO ESSENCIAIS:

• AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS: FENILALANINA, HISTIDINA, ISOLEUCINA,
LISINA, LEUCINA, METIONINA, TREONINA, TRIPTOFANO E VALINA

Fonte da imagem: Sackheim, Lehman (2001).

Fonte da imagem: Google imagens, 2022.
 FUNÇÕES DOS AMINOÁCIDOS

• CONSTITUIÇÃO DE PROTEÍNAS
• ESTRUTURA CELULAR
• PRODUÇÃO DE HORMÔNIOS
• RECEPETORES DE PROTEÍNAS E HORMÔNIOS
• TRANSPORTE DE METABÓLITOS E ÍONS
• ATIVIDADE ENZIMÁTICA
• PRODUÇÃO DE ANTICORPOS
• GLICONEOGÊNESE NO JEJUM E DIABETES
 REAÇÕES RELACIONADAS AOS AMINOÁCIDOS
:

o DE ACORDO COM O GRUPAMENTO R ENVOLVIDO (AMINA OU CARBOXILA);

o POLIMERIZAÇÃO (POR DESIDRATAÇÃO)

REAGENTES PRODUTOS

Fonte da imagem: Google imagens, 2022.

 POLIMERIZAÇÃO
• LIGAÇÕES PEPTÍDICAS?
•Ligação entre 2 aminoácidos = Dipeptídeo
•Ligação entre vários aminoácidos (<100) = Polipeptídeo
•Proteína = Centenas de AA

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Fonte da imagem: Google imagens, 2022.
 16
Fonte da imagem: Google imagens, 2022.
Fonte da imagem: Sackheim, Lehman (2001).
 PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
• Substâncias orgânicas de grande peso molecular
• Chamadas de “macromoléculas”
• Formada por aminoácidos unidos por ligações peptídicas
(grupamento amino + grupamento ácido)
• PROTEÍNAS = AA + AA + AA + AA + AA...

Fonte da imagem: Sackheim, Lehman (2001).

Esta Foto de Autor Desconhecido está licenciado em CC BY-NC-ND
COMPOSIÇÃO DAS PROTEÍNAS
Fonte da imagem: Google imagens (2020).
 CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS

• QUANTO À FUNÇÃO

• QUANTO À ESTRUTURA

• QUANTO À FORMA

• QUANTO À COMPOSIÇÃO
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 QUANTO À ESTRUTURA
1. Estrutura primária – tipos de AA que formam o fio
2. Estruturas secundárias – Cadeia forma hélice
3. Estruturas terciárias – Hélice torce sobre si mesma
4. Estruturas quaternárias – Presente em algumas proteínas. São 2 ou + cadeias
unidas entre si.

Fonte da imagem: Google imagens, 2022.

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Na sequência: primária, secundária, terciária e quartenária.
DESNATURAÇÃO DE
PROTEÍNAS:

Influenciado pela
temperatura, pH,
radiação etc.
 A DESNATURAÇÃO DE UMA
PROTEÍNA REFERE-SE AO
DESDOBRAMENTO E
REARRANJO DE ESTRUTURAS
SECUNDÁRIAS E TERCIÁRIAS DE
UMA PROTEÍNA SEM
ROMPIMENTO DA LIGAÇÃO
PEPTÍDICA, PERDENDO ASSIM
SUA ATIVIDADE BIOLÓGICA.
• AGENTES DESNATURANTES:
EM CONDIÇÕES MODERADAS,
A PROTEÍNA PODE RECUPERAR
ÁLCOOL, SAIS DE METAIS
SUA CONFIGURAÇÃO INICIAL PESADOS, CALOR, RADIAÇÃO,
(DESNATURAÇÃO REVERSÍVEL). PH, AGENTES OXI-REDUTORES,
SOLUÇÕES SALINAS.
VANTAGEM
• ESTERILIZAÇÃO DE FRASCOS, UTENSÍLIOS E ALIMENTOS

DESVANTAGEM
• FEBRES ALTAS (> 40° C)

Fonte da imagem: Google imagens, 2021.

 QUANTO À FORMA
1. Proteínas fibrosas – moléculas torcidas.
Ex: Albumina (ovo) e queratina (cabelo e unhas)
2. Proteínas globulares – moléculas enoveladas.
Ex: Hemoglobina

Fonte da imagem: Google imagens (2020).

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QUANTO À COMPOSIÇÃO

28
Fonte da imagem: Sackheim, Lehman (2001).
 29
Fonte da imagem: Sackheim, Lehman (2001).
 QUANTO À FUNÇÃO

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Fonte da imagem: Sackheim, Lehman (2001).

 ENZIMAS
• Proteínas com função catalítica (reduzem a energia de ativação e
aumentam a velocidade das reações bioquímicas.
Energia de ativação: Alta temperatura
necessária para ocorrer uma reação química

Fonte da imagem: Google imagens (2020).

 Fonte da imagem: Google imagens (2020).
O quadro acima representa só um exemplo. Enzimas estão presentes e atuantes em todo os
processo metabólicos: respiração, digestão, absorção, reprodução,..
 ENERGIA DE ATIVAÇÃO

o Função das enzimas:

Diminuir a energia de
ativação para que
uma reação ocorra.

Fonte da imagem: Google imagens, 2021.

o Energia de ativação:
Alta temperatura
necessária para
ocorrer uma reação
química.
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ESPECIFICIDADE ENZIMÁTICA

Fonte da imagem: Google imagens, 2021.

FATORES LIMITANTES: PH

Fonte da imagem: Google imagens (2020).

FATORES LIMITANTES: TEMPERATURA

Fonte da imagem: Google imagens (2020).

FATORES LIMITANTES: CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO

Fonte da imagem: Google imagens (2020).

METABOLISMO DE COMPOSTOS NITROGENADOS
 BP = BALANÇO PROTEICO

Figura: Turnover proteico

Fonte: adaptado de Harvey (2012). Imagem feita por autores por meio do Mind the Grapg.
Fonte da imagem: Google imagens, 2021.
Fonte: adaptada de Hall e Guyton (2017).
Figura: processo de digestão de proteínas
Fonte: adaptado Harvey (2012).
 GLICONEOGÊNESE
 PRODUÇÃO DE CARBOIDRATOS A PARTIR DE
OUTRAS MOLÉCULAS QUE NÃO GLICÍDICAS.

Fonte da imagem: Google imagens, 2021.

 DOENÇAS DO METABOLISMO DE AA

✓ DISTURBIOS DO CICLO DA URÉIA;

✓ ACIDEMIA (ACIDÚRIA);
✓ FENILCETONÚRIA;
Esta Foto de Autor Desconhecido está licenciado em CC BY-ND

✓ DESNUTRIÇÃO.

Esta Foto de Autor Desconhecido está licenciado em CC BY-NC-ND Esta Foto de Autor Desconhecido está licenciado em CC BY-NC-ND
Fonte: Voltarelli; Mello (2008)
Profa. Lidi Chiattoni!

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