Instituto Universitario de Tecnología de Administración Industrial

Unidad Curricular: Bioquímica

Profesor: Alberto Rivas
Sección: 212/C1
Taller 2

Veronica Tejada
Katy Ortega
Dayana Prieto
Ronaidelyth España

Caracas, Mayo 2023

1- ¿Qué son las enzimas?

Las enzimas son proteínas “especialistas” y controlan TODAS las reacciones
químicas de nuestro cuerpo. Hay enzimas en todo lo que está vivo. Se dice que
son catalizadores, porque cada reacción química necesita una enzima para que se
realice, es decir, todo lo que se transforma lo hace gracias a una enzima. Cada enzima
actúa sobre una sustancia concreta, como una llave y una cerradura.

Las enzimas son sensibles: necesitan unas condiciones adecuadas para poder hacer
sus funciones y si las condiciones se alteran, mueren.

La temperatura es fundamental, por eso nuestro cuerpo no soporta fiebre por encima
de 41-42º un tiempo prolongado y morimos, ya que las enzimas se desnaturalizan.

Los alimentos tienen enzimas, más enzimas tienen cuanto más frescos y menos
manipulados estén. Al someterlos al calor destruimos sus enzimas y éste es uno de los
argumentos principales de la dieta cruda, en la que no se utilizan temperaturas por
encima de 40º más o menos.

Características:

 Se agrupan a través de uniones peptídicas

 Tienen una alta especificidad de sustrato
 Algunas enzimas se localizan en el citosol
 Algunas enzimas son liberadas hacia el exterior de la célula
 Suelen ser activas en determinado rango de condiciones de temperatura y Ph
 Se requieren en mínimas concentraciones
 Mínimos cambios pueden derivar en su inactivación

Ejemplos:

 Tripsina. Rompe los enlaces peptídicos adyacentes a la arginina o lisina.

 Lactasa. Utilizada en la industria láctea, evita la cristalización de la leche
concentrada.
 Gastrina. Produce y segrega ácido clorhídrico, estimula la movilidad gástrica.
  Dipeptidasa. Cataliza reacciones de hidrólisis de ciertos dipéptidos.
 Quimosina. Coagula las proteínas de la leche, en la industria de la quesería.
 Lipasa. En el organismo cataliza las reacciones relacionadas con separar las
grasas de los alimentos para que puedan ser absorbidas mejor.
 Secretina. Segrega agua y bicarbonato de sodio, además de inhibir la
motilidad gástrica.
 Glucosa-isomerasas. Permite la utilización de jarabes de alta fructosa en la
producción de alimentos dulces.
 Papaína. En la cervecería, se utiliza para licuar la pasta de malta.
 Sacarasa. Convierte la sacarosa en fructosa y glucosa.

2- ¿A qué se le llama endopeptidasa?

Una endopeptidasa es un tipo de proteasa, una enzima de un gran grupo que degrada
las proteínas. Las enzimas son proteínas que hacen que las reacciones sucedan mucho
más rápidamente. Las proteínas están compuestas por cadenas de aminoácidos,
unidas por enlaces peptídicos. Este enlace conecta el extremo carboxilo de un
aminoácido con el extremo amino del siguiente. Las endopeptidasas escinden los
enlaces peptídicos de los aminoácidos dentro de la proteína, en contraste con las
exopeptidasas, que se escinden en los extremos de la proteína.

Las endopeptidasas se encuentran en todas las clases de organismos y tienen una

amplia gama de actividades biológicas. Intervienen en la digestión de las proteínas de
los alimentos. Esto incluye las enzimas pepsina, tripsina y quimotripsina. Las
proteasas también participan en la señalización celular al descomponer otras
proteínas, como anticuerpos u hormonas. Pueden activar o desactivar las vías.

Ejemplos de endopeptidasas son:

  Tripsina. Secretada por el páncreas para facilitar la digestión de los
alimentos.

 Quimiotripsina. También producida por el páncreas.

 Elastasa. Liberada por los leucocitos polimorfonucleares en el pulmón.

 Termolisina. Es producida por la bacteria Bacillus thermoproteolyticus.

 Pepsina. Procede del pepsinógeno liberado por las células principales del
estómago.

3- ¿Qué es las descarboxilacion de aminoacidos?

La descarboxilación es una reacción metabólica fundamental durante la oxidación de

moléculas orgánicas, catalizada por enzimas del tipo descarboxilasa.
La descarboxilación del piruvato es una reacción clave de la respiración aeróbica en
la cual una molécula de piruvato pierde su grupo carboxilo en forma de CO 2 y
rinde acetil CoA, que ingresa en el ciclo de Krebs; en el ciclo de Krebs se producen
descarboxilaciones adicionales.

Esta reacción es catalizada por enzimas y bacterias. Los aminoácidos que más
fácilmente descarboxilan son histidina, tirosina, arginina, ornitina, triptófano y lisina.
La descarboxilación de la lisina genera la cadaverina, una sustancia de olor muy
desagradable.

Ejemplos:
  Los aminoácidos sufren descarboxilación a aminas; un ejemplo particular
sería la descarboxilación de la histidina a histamina.

 Existe una enzima descarboxilasa para cada aminoácido. En las bacterias,

la descarboxilación es la responsable de la putrefacción, así transforman
la lisina (C6H14N2O2) en cadaverina (C5H14N2), la ornitina (C5H12N2O2)
en putrescina (C4H12N2), etc.

Por ejemplo, en el ciclo de Krebs, se producen una serie de reacciones de

descarboxilación:

 Piruvato a acetil-CoA.

 Isocitrato (que previamente a la descarboxilación se transforma en

oxalosuccinato) a α-cetoglutarato.

 α-cetoglutarato a succinil-coA.

Un metabolito que se obtiene en otras vías metabólicas (como en la β-oxidación), es

el malonil-CoA, que por acción de la malonil-CoA descarboxilasa se produce acetil-
CoA y CO2 como subproducto (al tratarse de una reacción de descarboxilación).

4- ¿Diga que carboxipeptidasa ataca solamente a los grupos carboxilos

(COOH) terminales correspondiente a la lisina o la arginina?
Carboxipeptidasa B (páncreas): Actúa sobre extremos carboxilos terminales que
poseen cadenas laterales básicas, cataliza la hidrólisis de enlaces peptidicos
terminales y se llaman exopeptidasas, opera sobre los enlaces aminos adyacetes de
residuos terminales básicos como la lisina o arginina.

La carboxipeptidasa B se sintetiza en el páncreas como formas inactivas, más grandes,

después se transporta al pequeño intestino y es activada por la hendidura de otra
proteasa. Esto evita que dañen el tejido en el cual se producen.

Estructura química

5- ¿Dónde se encuentran las transaminasas?

Son enzimas que se producen en las células de distintas partes del cuerpo, sobretodo
en el hígado, pero también en los músculos, los riñones, el corazón o el cerebro. Su
función es la de intervenir en la producción de diversos aminoácidos, las pequeñas
moléculas de las proteínas que son necesarias para el desarrollo del organismo.
Aunque su trabajo se realiza dentro de las células también son liberadas a la sangre.

Su función principal es catalizar una reacción de transaminación entre un aminoácido

y un α-cetoácido, lo cual es importante en el proceso de síntesis de proteínas.
Además, cabe destacar que se trata de enzimas inducibles: su actividad puede
aumentarse por la acción de ciertas hormonas, como glucocorticoides y hormonas
tiroideas.

Las transaminasas en el hígado se encuentran dentro de las células hepáticas. Cuando

los hepatocitos están dañados por cualquier causa, las transaminasas pasan en la
circulación y pueden ser medidas en la sangre

6- ¿Quién cataliza la desaminación de la oxidativa del glutamato?

La desaminación oxidativa del glutamato es catalizada por la glutamato

deshidrogenasa. Esta enzima alostérica mitocondrial requiere de NAD o NADP como
coenzima, es inhibida por el GTP y el ATP, mientras que el GDP y ADP la activan.
Así, una disminución del nivel energético incrementa la desaminación

Esta reacción supone la pérdida del grupo amino del L-glutamato, en forma de
amoniaco (NH3) o ión amonio (NH4+), al tiempo que su carbono α se oxida y
regenera el α-cetoglutarato. La cataliza la enzima glutamato deshidrogenasa, que usa
como coenzima NADH.