AMINOACIDOS

» Los aminoácidos constituyentes de las proteínas son compuestos que contienen

un grupo ácido, carboxilo (- COOH) y un grupo básico amina (-NH2), unido al
carbono α

Región variable del aminoácido

CLASIFICACIÓN
Los aminoácidos, se clasifican de 2 maneras; éstas son:

» De acuerdo a la característica de su grupo –R (Clasificación Química)

» De acuerdo a su importancia en el organismo (Clasificación Biológica)
 CLASIFICACIÓN
» De acuerdo a la característica de su grupo –R (estructura química)
a) AMINOÁCIDOS ALIFÁTICOS

b) AMINOÁCIDOS HIDROXILADOS
c) AMINOÁCIDOS CON AZUFRE (azufrados)

d) AMINOÁCIDOS AROMÁTICOS
e) AMINOÁCIDOS ÁCIDOS (dicarboxílicos)

f) AMINOÁCIDOS CON FUNCIÓN AMIDA (derivados de ácidos)

g) AMINOÁCIDOS BÁSICOS

h) IMINOÁCIDOS
CLASIFICACIÓN
» De acuerdo a la importancia en el organismo:

ESENCIALES NO ESENCIALES

Valina - Val Glicina - Gly

Leucina - Leu Alanina - Ala
Isoleucina - Ile Serina - Ser
Treonina - Thr Tirosina - Tyr
Fenilalanina - Phe Cisteína - Cys
Triptófano - Trp Ácido Aspártico - Asp
Metionina - Met Ácido Glutámico - Glu
Lisina - Lys Glutamina - Gln
Arginina - Arg Asparagina - Asn
Histidina - His Prolina - Pro
PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

» Polaridad.
» Carácter ácido base.
» Punto Isoeléctrico: Es el valor de pH que presenta cada aminoácido, en el cual la
disociación de cargas positivas y negativas se iguala y, por lo
tanto la carga total del aminoácido es cero.
PÉPTIDOS
Los aminoácidos pueden establecer enlaces covalentes entre el grupo carboxilo
de uno y él nitrógeno del grupo α –amina del otro. Esta unión se denomina enlace
peptídico, es de tipo amida y se produce con pérdida de agua.
» La unión de 2 aminoácidos se conoce como DIPÉPTIDO
» La unión de 3 aminoácidos se conoce como TRIPÉPTIDO, etc
» En general se llama POLIPÉPTIDO a los polímeros formados por más de 10
aminoácidos unidos por enlace peptídicos.
» Cuando la cadena polipeptídica tiene masa molecular mayor de 6000 daltons (lo
cual corresponde a polímeros de más de 50 unidades de aminoácidos), la molécula
se considera una PROTEÍNA.

Valil-histidil-leucil-prolil-treonil-glutamil-glutamico

Toda cadena polipeptídica tiene un extremo en el cual queda un aminoácido con su grupo α –
NH2 libre; por convención, se considera a éste como el comienzo de la cadena y se llama
extremo amino-terminal o N-terminal. La otra punta, posee libre el grupo carboxilo -COOH,
unido al carbono α; es el extremo final, carboxilo Terminal o C-terminal.
 PÉPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLÓGICA

» En la naturaleza existen muchos péptidos que se encuentran tanto en vegetales

como animales y cumplen importantes funciones.

» Uno de los péptidos más ampliamente distribuidos en la naturaleza, pues se

encuentra en bacterias, vegetales, animales y el ser humano es el glutatión. Se
trata de un tripéptido, formado por ácido glutámico, cisteína y glicina. Este péptido
participa en sistemas enzimáticos de óxido-reducción y en el mantenimiento de la
integridad estructural de ciertas proteínas en la célula.

Ac. glutámico cisteína glicina

Ac.glutamil-cistil-glicina GLUTATIÓN
» Existen otras sustancias que tienen naturaleza peptídica, que cumplen función como
HORMONAS o factores liberadores de hormonas.

Nombre Nº Función
aminoácidos
constituyentes

Angiotensina II 8 Hipertensora
Vasopresina 9 Regulación balance hídrico
Oxitocina 9 Estimula la contracción uterina
Bradicinina 9 Hipotensora
Gastrina I 17 Estimula secreción HCl en estómago
Secretina 27 Estimula secrc. Del jugo pancreático
Calcitonina 32 Disminuye el nivel de Ca en la sangre
Adenocorticotropina 39 Estimula corteza suprarrenal
Glucagón 29 Hiperglucemiante
Insulina 51 Hipoglucemiante
 Oxitocina: Cys-Tyr-Ile-Gln-Asn-Cys-Pro-Leu-Gly

Vasopresina Vasopresina: Cys-Tyr-Phe-Gln-Asn-Cys-Pro-Arg-Gly

Oxitocina
(hormona peptídica de 9 aminoácidos)
 Calcitonina
(hormona peptídica de 32 aminoácidos)
 Insulina
(hormona peptídica de 51 aminoácidos)
 Normal

Diabetes

Insulina
 PROTEÍNAS
» Las proteínas son quizá las macromoléculas más versátiles, ya que se
responsabilizan en gran parte de las funciones metabólicas y de la morfología de
los seres vivos.
» No en vano el término proteína deriva del griego proteos que significa "primero",
"primordial”.
» Se dice que la función principal es de tipo ESTRUCTURAL, ya que frecuentemente
se lo encuentra formando estructuras.
 NIVELES DE ESTRUCTURACIÓN DE LAS PROTEÍNAS (Estructuras de las Proteínas)

» La estructura de una proteína viene determinada por la naturaleza de los aminoácidos

que la componen.

» Se suelen distinguir varios NIVELES de organización, clasificados como secuencia,

conformaciones y asociación, o como también como: estructura primaria,
secundaria, terciaria y cuaternaria.

Estructura Primaria Secuencia

Estructura Secundaria
Conformaciones
Estructura Terciaria
Estructura Cuaternaria Asociación
 ESTRUCTURA PRIMARIA.
» La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos de la
cadena polipeptídica, es decir, cuántos aminoácidos hay de cada clase y en qué orden
están alineados.

» Siendo el enlace pétidico el responsable de estas uniones.

ESTRUCTURA SECUNDARIA.
» Hace referencia a la disposición espacial de la secuencia de aminoácidos, es decir de
los distintos fragmentos o zonas de la cadena polipeptídica..
» Esto es gracias a la capacidad de giro de sus enlaces que adquieren una disposición
espacial estable.
» Existen dos tipos de estructura secundaria:
* Hélice α (alfa)
* Conformación β (beta) en lámina o hoja plegada

Los enlaces que estabilizan la estructura secundaria son fundamentalmente puentes de

hidrógeno.
 ESTRUCTURA TERCIARIA.
» La estructura terciaria se refiere a la forma global de la proteina.
» Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces
débiles entre los radicales (-R) de los aminoácidos.
Entre los que se pueden mencionar:
* Enlaces puente de hidrógenos,
* Puentes disulfuros,
* Puentes salinos,
* Fuerzas electrostáticas,
* Interacciones hidrofóbicas,
* Atracciones polares, etc.
ESTRUCTURA CUATERNARIA.
» Muchas proteínas están formadas por asociación de varias cadenas polipeptídicas
iguales o diferentes.
» Esta estructura informa de la unión de varias cadenas polipeptídicas, para formar un
complejo proteico.
» Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

» Casi todas las proteínas, y sobre todo las de mayor importancia biológica,
presentan estructuras cuaternarias.
» Un solo polipéptido no puede tener estructura cuaternaria.

El número de protómeros varía desde dos

como en la hexoquinasa, cuatro como en la
hemoglobina, o muchos como la cápside del
virus de la poliomielitis, que consta de 60
unidades proteícas.
 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS
» Se han desarrollados diferentes formas para la clasificación de las proteínas:
» Una de ellas es basadas en su forma, en su composición, aunque también existe
basadas en su solubilidad, en su función , etc.

BASADAS EN SU FORMA
a) Proteínas Globulares (esferoproteínas): de forma esférica, solubles en agua
Todas las proteínas globulares están constituidas con un interior y un exterior definidos.
En soluciones acuosas, los aminoácidos hidrofóbicos están usualmente en el interior de
la proteína globular, mientras que los hidrofílicos están en el exterior, interactuando con
el agua.
→ Ejemplos de estas proteínas son la Hemoglobina, las enzimas, hormonas , seroalbumina etc.

b) Proteínas Fibrosas (escleroproteínas) : de forma alargada, baja solubilidad en agua,

resistentes a la tracción,
Estas proteínas son insolubles en agua y forman estructuras alargadas.
Se agregan fuertemente formando fibras o laminas. La mayor parte desempeñan
un papel estructural y/o mecánico.
→ Ejemplos de estas proteínas son la queratina y el colágeno, etc.
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS
BASADAS EN SU COMPOSICIÓN
a) Proteínas Simples:
Formadas solamente por aminoácidos que forman cadenas peptídicas.

b) Proteínas Conjugadas:
Formadas por aminoácidos y por un compuesto no peptídico. En estas proteínas,
la porción polipeptídica se denomina apoproteína y la parte no proteica se
denomina grupo prostético.
PROTEÍNAS CONJUGADAS
NOMBRE COMPONENTE NO PROTEICO

Nucleoproteínas Ácidos nucleicos

Lipoproteínas Lípidos
Fosfoproteínas Grupos fosfato
Metaloproteínas Metales
Glucoproteínas Monosacáridos
CARACTERISTICAS DE LAS PROTEINAS
Especificidad.
Las proteínas se caracterizan porque sus funciones, no pueden ser
reemplazadas por otras biomoléculas.
Por lo que se consideran altamente específicas.
Ej. Los anticuerpos, las enzimas, las hormonas etc.

Desnaturalización.
La alteración de una proteína que modifique su conformación nativa se
denomina desnaturalización; este cambio provoca la consiguiente alteración o
pérdida de sus funciones.
FUNCIONES DE LAS PROTEINAS
→ Función ESTRUCTURAL: Colagénos, queratinas,
elastina, histonas. etc

→ Función ENZIMATICA: Enzimas catalizadores biológicos,

complejos enzimáticos.

→ Función HORMONAL: Hormonas peptídicas:

Insulina, calcitonina, oxitocina, etc.
FUNCIONES DE LAS PROTEINAS
→ Función REGULADORA:Regulan la expresión de ciertos genes
o la división celular ( la cíclina).

→ Función HOMEOSTATICA: Mantienen el equilibrio osmótico,

y el pH del medio interno.

→ Función DEFENSIVA: Inmunoglobulinas, Trombina,

fibrinógeno, mucinas, toxinas, etc.
FUNCIONES DE LAS PROTEINAS
→ Función de TRANSPORTE: Hemoglobina, ceruloplasmina, hemocianina,
lipoproteínas, citocromos, etc.

→ Función CONTRACTIL: Actina, miosina, dineína

→ Función de RESERVA: Ovoalbúmina, lactoalbúmina,

gliadina, ordeína, etc.