Cinética química y biológica

INHIBICION
ENZIMATICA
Competitiva
No competitiva
Acompetitiva
 EQUIPO 7

• Brenda Cristina Martínez Ayala

• Rigoberto Avilés Aguirre
• Jael Alejandro Alcocer García

La Piedad, Mich., a 11 de mayo de 2023

 DEFINICIÓN
• Pérdida de la capacidad metabólica que presenta un isoenzima ante la
presencia de inhibidores enzimáticos.
• Los inhibidores enzimáticos se unen a las enzimas y disminuyen su actividad.
Los activadores enzimáticos se unen a las enzimas y aumentan su actividad.
Las moléculas que disminuyen la actividad catalítica de las enzimas pueden
presentarse de diversas formas e incluyen la inhibición reversible o
irreversible. La inhibición reversible puede ser competitiva, no competitiva o
acompetitiva.
• Inhibición del paso limitante de una ruta metabólica
 Inhibidores competitivos
Inhibición competitiva: El inhibidor se parece al sustrato y, por tanto, compite con
él por el sitio de unión en el centro activo de la enzima.
El inhibidor se une al centro activo, bloqueando la interacción del sustrato con el
sitio de unión.
El inhibidor puede ser superado mediante un exceso de sustrato; por tanto, esta
inhibición es reversible.
Disminuye la afinidad de la enzima por el sustrato
A medida que la afinidad disminuye, el valor de la Km aumenta, ya que se requiere
una mayor concentración de sustrato para obtener la velocidad media máxima.
Sin embargo, la Vmax no se modifica.
 Cambios en la curva de Michaelis-Menten

• El aumento de Km hará que la curva se desplace hacia la derecha del gráfico.

• La reacción alcanzará eventualmente la Vmax, pero requerirá
concentraciones de sustrato mucho más altas para hacerlo.
• La curva se desplaza hacia la izquierda sin cambiar la altura de la curva.
 El inhibidor es una molécula que presenta un cierto parecido estructural con el
sustrato, de manera que puede competir con él por acceder al centro activo,
pero que no posee ningún enlace susceptible de ser atacado por el enzima . El
inhibidor forma con el enzima libre un complejo enzima-inhibidor de
características cinéticas análogas a las del complejo enzima-sustrato, pero que,
lógicamente, no puede descomponerse a continuación para dar lugar al enzima
libre y a los productos.
 Cambios en la curva de Michaelis-Menten

• El aumento de Km hará que la curva se desplace hacia la derecha del

gráfico.
• La reacción alcanzará eventualmente la Vmax, pero requerirá
concentraciones de sustrato mucho más altas para hacerlo.
• La curva se desplaza hacia la izquierda sin cambiar la altura de la curva.
 Inhibición no competitiva

El inhibidor no tiene una forma similar a la del sustrato porque se une

e inhibe la enzima fuera del centro activo, normalmente en el sitio
alostérico.
• Así, el sustrato puede seguir uniéndose al centro activo, pero no
se convierte debido a la unión adicional del inhibidor.
• La inhibición no competitiva puede ser reversible o irreversible.
• El exceso de sustrato no desplaza al inhibidor.
• El número de complejos enzima-sustrato funcionales disminuye.
• Esto disminuye la Vmax, mientras que la Km sigue siendo la misma.
En la inhibición no competitiva, el inhibidor no bloquea la unión del
sustrato con el sitio activo, sino que se pega a otro sitio y evita que la
enzima haga su función. Se dice que esta inhibición es "no competitiva"
porque el inhibidor y el sustrato pueden estar unidos a la enzima al mismo
tiempo.
Los inhibidores no competitivos no impiden que el sustrato se
una a la enzima. De hecho, el inhibidor y el substrato no afectan la
unión del otro con la enzima en lo absoluto. Sin embargo, cuando el
inhibidor se une, la enzima no puede catalizar su reacción para
producir un producto. De esta forma, la inhibición no competitiva
actúa reduciendo el número de moléculas funcionales de enzima que
pueden realizar la reacción.
 Inhibicion acompetitiva
En la inhibición acompetitiva, el inhibidor no se une en el mismo sitio que el
sustrato, pero su unión al enzima aumenta la afinidad del sustrato por el enzima,
dificultado su disociación e impidiendo la formación de los productos.
Inhibición acompetitiva: forma rara de inhibición enzimática caracterizada por la unión
específica en el complejo enzima-sustrato
• El inhibidor también se une fuera del centro activo, pero solo si el complejo enzima-
sustrato ya está formado.
• El resultado es un cambio conformacional reversible y, por tanto, la inactivación de
la enzima.
• Impide la liberación del sustrato del sitio de unión.
• La Km se reduce a medida que el inhibidor hace que la reacción favorezca al complejo
enzima-sustrato, creando un aumento inicial de la velocidad de reacción.
• La Vmax también se reduce, ya que se impide que la enzima forme productos.
Cambios en la curva de Michaelis-Menten

• La disminución de Km conduce a un ligero desplazamiento

hacia la derecha de la curva.
• La disminución de Vmax conduce a un desplazamiento hacia
abajo de la altura de la curva.
FUENTES

• Clasesparticularescbq. (2018, September 6). INHIBICIÓN ENZIMÁTICA. Instituto CBQ.

https://clasesparticularescbq.com/2018/09/06/inhibicion-enzimatica/
• Regulación enzimática. (2021, February 6). khanacademy.org. Retrieved May 8, 2023, from
https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cellular-energetics/environmental-impacts-on-enzyme-function/a/enzyme-
regulation
• Inhibición enzimática. (2022, September 22). Lecturio. Retrieved May 8, 2023, from
https://app.lecturio.com/#/article/3679?return=%23%2Fwelcome%3Ffv%3D1
• Fundamentos de las gráficas de cinética enzimática (artículo) | Khan Academy. (n.d.). Khan Academy.
https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cellular-energetics/environmental-impacts-on-enzyme-function/a/basics-
of-enzyme-kinetics-graphs
• VIDEOS
• WissenSync. (2018, February 1). Cinética Enzimática | Inhibición competitiva [Video]. YouTube.
https://www.youtube.com/watch?v=hQZEhL8PyGQ
• KhanAcademyEspañol. (2015, November 16). Inhibición no competitiva | Energía y enzimas | Biología | Khan Academy en Español
[Video]. YouTube. https://www.youtube.com/watch?v=wJOlho1guUY
• WissenSync. (2018a, February 1). Cinética Enzimática | Inhibición acompetitiva [Video]. YouTube.
https://www.youtube.com/watch?v=GrcsAZQScng