SÍNTESIS DE GRUPO GLOBINA – HEMO

Etapas de la síntesis del grupo HEMO

Referente a la formación de Hemoglobina, su síntesis se inicia en el eritroblasto a través de dos

vías: por una parte la formación del grupo hemo y por otra la síntesis de globina. La síntesis del
grupo hemo se produce en  mitocondrias y en el citosol de los eritrocitos inmaduros, por otra
parte la síntesis de la globina se produce en los ribosomas del citosol, en la cual la cadena del
grupo hemo con  la cadena del grupo globina se unen para formar la cadena de hemoglobina.
Para su formación se necesitan 2 succinil CoA y 2 glicinas para formar un Pirrol, 4 pirroles
forman una Protoporfirina IX, una Protoporfirina IX en conjunto con y hierro forma el grupo
Hemo, el grupo Hemo y una Globulina forma 1 cadena (alfa o beta) de las cuales necesitamos 4
cadenas ( 2 cadenas alfa + 2 cadenas beta)  para así formar la Hemoglobina A. (17)

Según las globinas que contiene la hemoglobina, hay tres tipos; HbA1, HbA2 y HbF (fetal). La
HbA1 contiene dos cadenas alfa y dos cadenas beta, forma el 96% de la hemoglobina del
adulto. Diariamente se debe sintetizar un aproximado de 6,25 g de hemoglobina, el 65% de
esta cantidad se produce dentro de la médula ósea en el proceso madurativo del eritrocito,
específicamente en la etapa de Normoblastos Policromáticos; el 35% restante se genera luego
de la expulsión del núcleo en el sistema reticuloendotelial.(18)

El hemo consiste en un ión divalente de hierro rodeado por un anillo de protoporfirina IX,
cuando el hierro se oxida forma el hemo. La síntesis del hemo comienza con la condensación
de glicocola y succinil-CoA, consta de varias etapas fundamentales, dos de ellas mitocondriales.

En la primera de ellas se sintetiza el precursor: ácido delta amino levulínico (Delta-ALA),

mediante la acción enzimática de la delta amino levulinato sintetasa (Delta-Ala-Sintetasa) cuyo
cofactor es el piridoxal fosfato (Vit. B6) y el ión ferroso.

En la segunda etapa, con intervención de una cadena enzimática donde destaca la ALA-
Deshidrasa, se produce la condensación de dos moléculas de ALA para formar Porfobilinógeno
(PBG).
En sucesivas etapas, y a través de varias reacciones de isomerización, con condensación de
cuatro moléculas de PBG, se forma un tetrapirrol, la Protoporfirina IX al que finalmente se
incorpora el hierro (Fe++), mediante una reacción enzimática catalizada por una Hemosintetasa
obteniéndose así el grupo Hemo.

La síntesis del hemo es en gran parte controlada por el proceso de represión del producto final
y feedback negativo (inhibitorio) de la enzima ALA—Sintetasa.

ENSAMBLAJE DE LAS UNIDADES DE HEMOGLOBINA

Las propiedades fisiológicas de la hemoglobina dependen del ensamblaje ordenado de

subunidades en las células eritropoyetinas. Una biosíntesis eficiente de hemoglobina requiere
la producción balanceada de cadenas polipeptídicas alfa y beta, permitiéndose un ligero
desajuste en la biosíntesis, debido a los eficaces mecanismos proteolíticos de los precursores
eritroides. Una vez que cantidades equivalentes de subunidades alfa y beta han sido traducidas
de sus respectivos polirribosomas y que el Hemo ha sido insertado, las subunidades de
hemoglobina formarán dímeros x—B facilitados por la atracción electrostática de la subunidad
x cargada positivamente con la subunidad B negativamente cargada. Estos dineros se disocian
muy lentamente, al contrario que el tetrámero el cual fácilmente se disocia en dímeros
eritroides.

Este mecanismo de control se pone de manifiesto en situaciones en que existe un déficit de

síntesis de una de las cadenas, pero, sin embargo, no son capaces de contrarrestar el
desequilibrio de síntesis de hemoglobinas que se produce como consecuencia de genes
defectuosos, cuya expresión se encuentra disminuida, produciéndose en estos casos, cuadros
conocidos con el nombre de talasemias

DIRECCIONAMIENTO Y TRAFICO VESICULAR DE LA HEMOGLOBINA

El transporte vesicular (transcitosis) del hierro a través del enterocito constituye un importante
mecanismo de absorción.

Referente a la formación de Hemoglobina, su síntesis se inicia en el eritroblasto a través de dos

vías: por una parte la formación del grupo hemo y por otra la síntesis de globina. La síntesis del
grupo hemo se produce en  mitocondrias y en el citosol de los eritrocitos inmaduros, por otra
parte la síntesis de la globina se produce en los ribosomas del citosol, en la cual la cadena del
grupo hemo con  la cadena del grupo globina se unen para formar la cadena de hemoglobina.
Para su formación se necesitan 2 succinil CoA y 2 glicinas para formar un Pirrol, 4 pirroles
forman una Protoporfirina IX, una Protoporfirina IX y hierro forma el grupo Hemo, el grupo
Hemo y una Globulina forma 1 cadena (alfa o beta) de las cuales necesitamos 4 cadenas ( 2
cadenas alfa + 2 cadenas beta)  para así formar la Hemoglobina A. (17)

Según las globinas que contiene la hemoglobina, hay tres tipos; HbA1, HbA2 y HbF (fetal). La
HbA1 contiene dos cadenas alfa y dos cadenas beta, forma el 96% de la hemoglobina del
adulto. Diariamente se debe sintetizar un aproximado de 6,25 g de hemoglobina, el 65% de
esta cantidad se produce dentro de la médula ósea en el proceso madurativo del eritrocito,
específicamente en la etapa de Normoblastos Policromáticos; el 35% restante se genera luego
de la expulsión del núcleo en el sistema reticuloendotelial.(18)

http://www.scielo.org.co/pdf/cm/v36n3/v36n3a12.pdf

http://webs.ucm.es/BUCM/tesis/far/ucm-t18435.pdf#page=38&zoom=100,0,0

https://docs.moodle.org/all/es/images_es/5/5b/Hemoglobina.pdf

https://rephip.unr.edu.ar/bitstream/handle/2133/14289/TesisDoctoral.pdf?
sequence=3&isAllowed=y
paciente de 8 años de edad es conducido al centro de salud por presentar

somnolencia

falta de concentración

falta de apetito

taquicardia

palidez moderada en conjuntiva palpebral

mucosa oral

análisis de laboratorio: hb 9.2 gramos por decilitro,

datos adicionales: episodios de parasitosis intestinal frecuente