UNIVERSIDAD NACIONAL DE CHIMBORAZO

FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD

CARRERA DE LABORATORIO CLÍNICO

DATOS INFORMATIVOS

Asignatura BIOQUÍMICA II
Periodo Académico 2022 – 2s
Fecha de entrega 14 de Diciembre del 2022
Dra. María Angélica Barba Maggi, Mgs
Nombre Completo
Docente
Curso 3er. Semestre
Paralelo “A”
Grupo (en trabajos
grupales) no aplica en
individuales
APELLIDOS Y CÉDULA FIRMA
NOMBRES
COMPLETOS
En orden
Apellidos y Nombres alfabético
completos y firmas 150098787
Matheo Efraín 8
López Muñoz

No. Unidad 2
Nombre Unidad QUÍMICA Y METABOLISMO DE ENZIMAS
Relaciona la nomenclatura, clasificación y función de las
enzimas y catalizadores, mediante el estudio de su
Resultado Aprendizaje comportamiento biológico, para describir su importancia
biomédica y la participación en los varios procesos
metabólicos con base científica y sustento axiológico.
No. Cuestionario 1
Tema ENZIMAS

DESARROLLO
1. ¿Qué son las enzimas y cuáles son las propiedades generales de las
enzimas?
Consideras como moléculas proteicas de estructuras globular con diferentes
funciones de catlizadores biológicos, aceleran la velocidad de una reacción sin
consumir de la misma. Llegan a participar en los procesos biológicos que requieren
sumisnistro o construcción de la energía, para realizar la descomposión de nutrintes,
participan en el ensablaje de proetínas, ADN, membranas, células y tejidos.
 UNIVERSIDAD NACIONAL DE CHIMBORAZO
FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD
CARRERA DE LABORATORIO CLÍNICO

Entre las propiedades tenemos:

 Todas la reacciones químicas de la células llegan a ser catalizadas por
enzimas.
 Para cada reacción química existe una enzima diferente.
 Tienen a cargo actividades vitales: síntesis, degradación, oxidación.
 Existen enzimas especificas, sólo catalizan un tipo de reacción o una reacción
determinada.
 La actividad de las enzimas puede ser regulada de acuerdo a la necesidad
biologica.
 Aumentan la velocidad de reacción, siempre que estas reacciones puedan
darse espontáneamente, es decir que sean termodinámicamente posibles.
 Las enzimas no desvían la reacción, sólo acortan el tiempo de reacción.
 Disminuyen la energía de activación necesaria para determinar reacción
química.
 Durante las reacciones químicas catalizdas por enzimas se desprenden
energía.
 Se diferencian de los catalizadores químicos en que las enzimas actúan en
condiciones muy estables, a temperaturas por -70ºC, a un pH alrededor de 7
y a una presión de una atmósfera.
2. ¿En qué consiste la nomenclatura sistemática de las enzimas?
Consiste en el nombre del o los sustratos que intervienen en la reacción química que
cataliza, seguido del nombre de la reacción y añadiendo el sufijo “asa”. De acuerdo
IUB, cada enzima se llega a clasificar y se nombra en correspondencia con la
reacción que cataliza. Se puede utilizar 4 números y un nombre con dos partes. Lo
números van precedidos por las letras “EC”. Entre paréntesis puede ir la información
adicional que sea necesaria.
3. ¿Cómo se clasifican actualmente las enzimas?
 Oxidorreductas: Catalizan reacciones redox, cambiando el estado de
oxidación de uno o más átomos.
 UNIVERSIDAD NACIONAL DE CHIMBORAZO
FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD
CARRERA DE LABORATORIO CLÍNICO

 Transferasas: Catalizan la transferencia de grupo de una molécula donadora

a una aceptora así el amino, carboxilo, carbonilo, metilo, fosforilo y acilo.
 Hidrolasas: Catalizan la ruptura de un determinado enlace introduciendo una
molécula de agua, a nivel de los enlaces éster, glucosídicos, peptídicos, C-N,
C-O, O-P.
 Liasa: Catalizan reacciones en las que se eliminan grupos así el H2O, CO2,
NH3, formando dobles enlaces o se añaden a un doble enlace.
 Isomerasas: Catalizan la interconversión de isómeros ópticos o de posición.
 Ligasas: Catalizan la formación de un nuevo enlace como C-O, C-S y C-N;
requiere la utilización de la energía de la hidrólsisi del ATP u otro donador de
energía.
4. ¿Qué es el sistema enzimático?
Comprende las sustancias que participan en las reacciones de catalisis por enzimas,
generalmente en un medio acuoso. Hay un gran número de enzimas específicas que
desempeñan un papel importante en los procesos fisiológicos.
5. ¿Qué papel desempeñan cada uno de los componentes del sistema
enzimático?
 Sustrato: Constituyen la mólecula o moléculas sobre las cuales actúala
enzima. La transformación del sustrato o sustrattos está condicionada por la
acción de la enzima.
 Producto: Es la molécula resultante de la acción de la enzima sobre el o los
sutratos. Puede haber varios productos que resulten de una sola reacción y
una sola enzima.
 Apoenzima: Es la parte proteica, peso molecular elevado, no dializable y
termolábil, catalíticamente inactiva.
 Cofactor: Son los componentes inorgánicos (iones metálicos Fe, Cu, Mg, etc)
y orgánicos (coenzimas).
 Coenzima: Son cofactores orgánicos no proteicos, tienen peso molcular bajo,
dializable. Está unida débilmente a la apoenzima, pudiendo separarse
fácilmente de ella.
 UNIVERSIDAD NACIONAL DE CHIMBORAZO
FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD
CARRERA DE LABORATORIO CLÍNICO

6. ¿Cuál es la importancia de las vitaminas en la actividad enzimática?

Las vitaminas puede ser catalizadores o coenzimas, como catalizadores, se unene
con las proteínas para producir enzimas que, a su vez producen reacciones
químicas esenciales dentro del cuerpo. Como coenzimas, actúan como portadores
químicos una célula del organismo a otro.
7. ¿En qué se diferencian las coenzimas, grupos prostéticos y
cosustratos?
Esta diferenciación entre coenzima y grupo prostético no es muy clara ya que no hay
una definición exacta entre que es una unión fuerte y unión débil. La única diferencia
obvia es que el término coenzima se refiere específicamente a cofactores
enzimáticos mientras que los grupos prostéticos pueden ser cofactores de proteínas
sin actividad enzimática. Una coenzima podría caer en ambos grupos en función del
modo de acción. En cualquier caso, todavía no hay un consenso inequívoco
adoptado por la comundiad cientígica.
8. ¿Qué significado tiene la estereoespecificidad?
Es una adhesión geométrica del sitio activo de la enzima con los sustratos. La
unción que existe solo puede darse en una posición. Además, a parte de la
estructura o forma, tambien influyen en la especificidad la carga eléctrica y las
propiedades hidrofílicas o hidrofóbicas de los aminoácidos que conforman la enzima.
9. ¿Qué son el centro activo, el sitio alostérico y el complejo enzima-
sustrato de las enzimas?
 Centro activo: Es el lugar donde el sustrato se liga a la enzima.
 Sitio alostérico: Son los lugares sobre las cuales actúan los moduladores.
Provocan un cambio en la conformación estructural de la enzima que afecta el
sitio activo, influyendo en la velocidad de la actividad de la enzima.
 Complejo enzima-sustrato de las enzimas: Corresponde a la unción de la
enzima con el sustrato.
10. ¿Por qué se dan cambios conformacionales en las enzimas?
Porque la enzima es un molde tridimensional en negativo de los sustratos o
reaccionantes que son un molde positivo, al unirse la enzima con el sustrato, el
arreglo tridimensional de la enzima se modifica, causando un cambio en la
 UNIVERSIDAD NACIONAL DE CHIMBORAZO
FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD
CARRERA DE LABORATORIO CLÍNICO

conformación de la molécula.
11. ¿ Cómo se relacionan los modelos de “la llave y la cerradura” y “el
encaje inducido” con la estereoespecificidad de la enzima?
Que el modelo “la llave y la cerradura” asume que enzima y sustrato son rígidos.
Interraciones porque sustrato “entra” enla enzima pero la enzima no cambia su
conformación, y en “el encaje inducido” tanto la enzima como el sustrato se ajustan
el uno al otro modificando su conformación. Ambos distorsionan sus estructura.
12. ¿Cómo actúan las enzimas en el estado de salud o enfermedad?
Las enzimas son proteínas que participan en los procesos biológicos, acelerando la
velocidad de reacciones específicas, pero al mismo tiempo, a diferencia de los
catalizadores químicos, al mismo tiempo, a diferencia de los catalizadores químicos,
pueden actuar como reguladores de la velocidad de una reacción. Las enzimas son
proteínas complejas que producen un cambio químico específico en todas las partes
del cuerpo.
13. ¿Explique la importancia biomédica de las enzimas?
La capacidad de detectar y cuantificar la actividad de enzimas especificas en sangre,
otros fluidos tisulares o extractos celulares proporciona información que
complementa la capacidad del médico para diagnosticar varias enfermedades.
14. ¿Qué tipo de moléculas se miden y cuál es la utilidad de la enzimología
clínica?
La enzimología clínica es la aplicación del conocimiento de las enzimas en el
diagnóstico, tratamiento y pronóstico de la enfermedad. La enzimología es una parte
fundamental de la química clínica ya que la determinación de enzimas en el
laboratorio suele ser una de las pruebas más requeridas en la práctica diaria.
15. ¿Cuál es la utilidad diagnóstica principal de las enzimas séricas?
Son aquellas enzimas que son muy importantes para diagnosticar y controlar una
gran variedad de patologías. La determinación de una enzima o un grupo de
enzimas en el plasma sanguíneo o en otro líquido biológico, puede proporcionarnos
una información muy valiosa a cerca del tejido o células de las que provienen las
enzimas detectadas en el laboratorio.
 UNIVERSIDAD NACIONAL DE CHIMBORAZO
FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD
CARRERA DE LABORATORIO CLÍNICO

16. Considerando un infarto de miocardio explique cómo actúan las

enzimas. (referencia Bioquímica de Harper)
La detección de una enzima debe ser posible en el transcurso de algunas horas,
luego de un MI para confirmar un diagnóstico preliminar y permitir el inicio de terapia
apropiada. De este modo, las enzimas que sólo aparecen en el plasma 12 h o más
después de lesión, tiene utilidad limitada. Si bien la lactato deshidrogenasa también
se libera con relativa lentitud hacia el plasma, ofreció la ventaja de especificdad
hística como una consecuencia de su estructura cuaternaria.
17. Mediante ejemplos de reacciones demuestra las clases de enzimas (2
por cada una de las reacciones que catalizan)
Oxidorreductas:
 La succinato deshidrogenasa
 3-fosfato deshidrogenasa
Transferasas:
 La glucoquinasa
 Fosfotransferasas
Hidrolasas:
 La lactasa
 Citocromo oxidasa
Liasa:
 Acetacetato descarboxilasa
 Aldolasas
Isomerasas:
 Fosfotriosa isomerasa
 Fosfoglucosa isomerasa
Ligasas:
 Piruvato carboxilasa.
 Aminoacil ARNt sintetasa

BIBLIOGRAFÍA
 UNIVERSIDAD NACIONAL DE CHIMBORAZO
FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD
CARRERA DE LABORATORIO CLÍNICO

x
1. Murray R, Bender D, Botham K, Kennelly P, Rodwell V, Weil A. HARPER
BIOQUÍMICA ILUSTRADA. [Online].; 2012 [cited 2022 Diciembre 14. Available
from:
https://unachedu-my.sharepoint.com/personal/mbarba_unach_edu_ec/_layou
ts/15/onedrive.aspx?id=%2Fpersonal%2Fmbarba%5Funach%5Fedu%5Fec
%2FDocuments%2FBioquimica%20ilustrada%20de%20Harper%20McGraw
%2DHill%20Medical%2C%2029th%20Ed%2C%202012%2Epdf&parent=
%2Fpers.
2. MedlinePlus. Enzima. [Online].; 2021 [cited 2022 Diciembre 14. Available
from: https://medlineplus.gov/spanish/ency/article/002353.htm#:~:text=Las
%20enzimas%20son%20prote%C3%ADnas%20complejas,del%20trabajo
%20de%20las%20enzimas.
3. Villen M. ¿Qué son las enzimas? [Online].; 2012 [cited 2022 Diciembre 14.
Available from: https://www.conasi.eu/blog/consejos-de-salud/que-son-las-
enzimas/.
4. Ramirez J, Ayala M. Enzimas: ¿Qué son y cómo funcionan? [Online].; 2013
[cited 2022 Diciembre 14. Available from:
https://www.revista.unam.mx/vol.15/num12/art91/.
5. Benjamin F. Las enzimas. [Online].; 2011 [cited 2022 Diciembre 14. Available
from: https://addi.ehu.es/bitstream/handle/10810/14292/4-%20Cap
%C3%ADtulo%20I.%20Las%20enzimas.pdf?sequence=4.
x