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Proteinas
BIOQUÍMICA
PROTEÍNAS
-Carga
-Polaridad e
hidrofobicidad de las
proteínas
-Participan en la
formación de enlaces
intracatenarios e
intercatenarios.
Se pliegan en complejas formas tridimensionales
que dan lugar a las características estructuras
helicoidales, en hoja plegada y dominios,
determinadas por enlaces covalentes, enlaces
de hidrógeno, puentes salinos e interacciones
hidrofóbicas entre las cadenas laterales de los
aminoácido.
FUNCIONES
● Catálisis de reacciones metabólicas
● Transporte de vitaminas, minerales,
oxígeno y combustibles
● Estructura de los tejidos
● Transmisión nerviosa
● Contracción muscular
● Motilidad celular
● Coagulación de la sangre
● Defensa inmunitaria
● Hormonas y moléculas reguladoras
Son sintetizadas como una secuencia de aminoácidos unidos formando
una estructura poliamida (polipéptido) lineal, pero adoptan estructuras
tridimensionales complejas al realizar sus funciones.
AMINOÁCIDOS
Bloques de construcción de
las proteínas
Estereoquímica: configuración en el
carbono α e isómeros D y L
La glicina, que solamente tiene un hidrógeno como cadena lateral, se incluye también en este
grupo.
La alanina tiene una estructura relativamente simple, un grupo metilo como cadena lateral,
mientras que la leucina y la isoleucina tienen grupos isopropilo, sec-butilo e iso-butilo.
Zwitterión
Ph ácido Ph básico
Valores de pKa de los grupos
ionizables en las proteínas
La carga neta global de una
proteína depende de la
contribución de los
aminoácidos básicos (carga
positiva) y ácidos (carga
negativa), pero la carga real
en la proteína varía con el
pH de la disolución.
Ecuación de Henderson-Hasselbalch y pKa
Forma Forma no
protonada protonada
Ecuación de Henderson-Hasselbalch y pKa
Se define como la
constante de equilibrio de
la reacción de disociación
Constante de
disociación:
Ecuación de Henderson-Hasselbalch y pKa
La ecuación puede
expresarse en términos de
un logaritmo negativo
Ecuación de Henderson-Hasselbalch y pKa
El residuo aminoácido que tiene un grupo amino libre en uno de los extremos del
péptido (Asp) se denomina aminoácido N-terminal (amino terminal), mientras que el
residuo que tiene un grupo carboxilo libre en el otro extremo (Leu) se denomina
aminoácido C-terminal (carboxilo terminal).
Las cadenas laterales de los aminoácidos contribuyen
tanto a la carga como a la hidrofobicidad de las
proteínas
La composición de aminoácidos de una cadena peptídica tiene un efecto notorio en sus
propiedades físicas y químicas. Las proteínas ricas en grupos amino alifáticos o
aromáticos son relativamente insolubles en agua y se encuentran frecuentemente en las
membranas celulares. Las proteínas ricas en aminoácidos polares son más
hidrosolubles.
Los grupos de aminoácidos con cadena lateral ácida (Glu, Asp) o básica (Lys, His, Arg)
conferirán carga y capacidad de amortiguación a la proteína.
La cristalografía de rayos X:
● se basa en la difracción de los rayos X por los
electrones de los átomos que forman la molécula.
● Sin embargo, la proteína debe encontrarse en forma
de cristal bien ordenado
● Para la cristalización de las proteínas, el método más
usado es el de la gota colgante
La espectroscopia de RM:
Se suele emplear para el análisis estructural de compuestos
orgánicos pequeños
Ej:
● HSP 60
● HSP 70
● Proteínas disulfuro isomerasas.
PRIONES
Los priones son proteínas mal plegadas
que parecen estar compuestos solamente
de moléculas de PrPSc (forma ovina), que
son moléculas con una conformación
anormal de la proteína normal codificada
por el huésped.