REVISÃO - BIOQUIMICA

Ajuda a entender a Entender quimicamente uma proteína

Objetivo: saúde e a doença: ajuda a entender suas funções.
Compreensão de processos biológicos.
Base molecular da Leva a compreensão das doenças.
Entender o que Desenvolvimento de fármacos.
significa estar vivo doenças e
a um nivel planejamento de
molecular e drogas
estender esta
Diagnóstico clínico Aminoácidos:
compreensão ao Nutrição São os polímeros de monômeros mais
nivel do organismo. abundantes nas celulas
Descreve a vida em termos químicos São ligados covalentemente por ligações
baseados na química orgânica. peptídicas
Para entender um processo biológico é As combinações e sequencias lineares
necessário estudar a química e a estrutura que geram as características diversas
de moléculas individuais. Possuem multiplicidade se funções e
Interação entre as moléculas. diversidade de estruturas
São formadas a partir de 20 aminoácidos
Processos que são divididos em cinco grupos.
Estruturas Mecanismos
químicos

Estrutura geral dos aminoácidos:

Biomoléculas:
Derivados de hidrocarbonetos
Grupos funcionais determinam as
propriedades físico-químicas responsáveis
pelas propriedades funcionais
Moléculas complexas que formam
estruturas celulares intricadas e dinâmicas
Individualmente obedecem às leis físicas e
químicas Todos os aminoácidos, exceto a glicina,
existem em duas formas de imagens
especulares.
alfa amino para o
Por lado esquerdo(L)
4 classes
Proteínas convenção e para o lado
direito(D)
Ácidos nucleicos
importantes: Resíduos de aminoácidos das proteínas
Lipideos são L-estereoisômeros.
os grupos
Glicidios (carboidratos) Centro substituintes podem
quiral ocupar disposições
no espaço distinto
Todo aminoácido tem pelo menos dois
grupos carregados.
Configuração
Arranjo espacial
que é mudado
Conformação
Arranjo espacial O estado de ionização do aminoácido
somente: pela :
dos grupos
substituints que
varia com o pH.
quebra de Os aminoácidos são classificados de
sao livres
ligações acordo com os grupos R.
Os grupos R podem variar de acordo com
o tamanho, a estrutura, a carga elétrica, a
solubilidade, a variedades dos grupos
Importância do estudo da funcionais e o centro quiral.

química de proteínas e
aminoácidos:
Suas funções são importantes em todos os
processos biológicos.
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 Quando um aminoácido básico ou
ácido está totalmente protonado é
na realidade um ácido tripotico.
Curvas de titulação dos aminoácidos;
 Os grupos ionizáveis quando
protonado são ácidos fracos que
podem ionizar e liberar íons.
Ponto isoelétrico (pI):
1
pI = pKn+( pKn+1)
2
 É o ponto no qual o aminoácido
estará com carga elétrica igual a
zero. Neste ponto o pH será igual
ao pI.
Regiões de tamponamento.

Pares de sulfidrila próximos podem formar Proteínas:

pontes de dissulfeto.
Aminoácidos livres em solução existem Oligopeptídeos:

como íons dipolares, o estado de Poucos aminoácidos

ionização de um aminoácido varia com pH.
Em pH em torno de 7, os aminoácidos
estão com o alfa carboxílico desprotonado Polipeptídeos:
Muitos aminoácidos.
e com o alfa amino protonado.
Até 100 aminoácidos
Importante para estabilizar
Proteínas:
Muitos aminoácidos.
proteínas: Mais de 100 aminoácidos

Anéis aromáticos (grupos R Possuem estrutura singular e maleável, ou

aromáticos): seja, muda de conformação.
Absorvem luz na região do UV de 280 nm A reatividade dos grupos R é essencial a
função das proteínas.
Grupos R com cargas positivas ou A sequência de aminoácidos determina a
negativas: estrutura tridimensional.
Estes aminoácidos são capazes de formar ligações Se dobram espontaneamente em
iônicas, bem como aceitar e doar protons estruturas tridimensionais distintas com
Estas cadeias acentuam a reatividade e a ligação funções especificas.
As proteínas podem conter aminoácidos
não primários criados por modificações de
resíduos primários já incorporados na
proteína.
Visão geral sobre a estrutura das
Modificações reversíveis dos aminoácidos proteínas:
envolvidos na regulação da atividade
São unidas covalentemente por conexões
proteica. A fosforilação é o tipo mais
comum de modificação regulatória. peptídicas.
Os aminoácidos quase nunca estão
presentes em quantidades iguais. Ele
Propriedades ácidos-base dos pode:
 Aparecer uma vez
aminoácidos:  Não estar presente
Ionização dos aminoácidos:  Esta presente em grande
 Quando um aminoácido simples quantidade
está totalmente protonado é na
realidade um ácido diprótico.
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Características químicas das ligações
C a d eia princip al
peptídicas: A rca bo uço
E sp in h a do rsa l
Caráter de dupla ligação. L ig a çõe s p ep tíd ica s
Planar. R ico e m po te nciais lig açõe s d e hidrog ê nio
P a rte reg u lar rep etida
Trans, exceto a prolina, que pode ocorrer R ico em po tenciais lig açõe s d e hidrog ê nio
a cis.
Dipolo elétrico.
Sem liberdade de rotação. P a rte variá ve l
C o n siste de cad eia s la terais d ife ren te s
Absorção na faixa do UV de 280nm

Os ângulos de torção fi e psi determinam o Estrutura secundária:

trajeto e as conformações possíveis
As conformações possíveis possuem
pouco ou nenhum impedimento estérico.
O diagrama de Ramachandran descreve
visualmente o que foi dito anteriormente.
Importância do conhecimento da
sequência de aminoácidos:
Elas determinam a estrutura tridimensional
Ajuda na elucidação de mecanismo de
reações
Na medicina, ajuda a entender doenças,
por causa de alterações na sequência, e
estabelecer terapias
Revela a história evolutiva
As cadeias polipeptídicas podem dobrar
em estruturas regulares chamadas de
estruturas secundarias.
Conformação local de alguma parte da
cadeia peptídica dobram se em estruturas
regularws que se epetem
Isto não leva em consideração as cadeias
laterais
Quando um padrão regular não é
observado, a estrutura secundária
algumas vezes é chamada de indefinida
ou espiral aleatória.
Regulares:

Proteínas:
Combinação e sequencias diversas dos 20
aminoácidos BETA
Polímeros de aminoácidos ligados PREGUEADA:
ALFA Estrutura em
covalentemente por ligações peptídicas HÉLICE: ziguezague
Organiza a cadeia
Dobram espontaneamente em estruturas Estrutura em folhas.
espiralada
tridimensionais distintas com funções estabilizada por
Os grupos R são
pequenos e
específicas ligações de projetam em direção
hidrogênio (cadeia oposta
Conformação funcional biologicamente é enrolada ao Estabilizadas por
ativa. longo de um eixo pontes de
imaginário) hidrogênio entre
Cadeia tem polaridade* - extremidades Apresenta 3,6 filamentos
polipeptídicos
são diferentes resíduos por Estrutura Beta
volta. paralela --> correm
fi e psi (- 45o e no mesmo sentido
- 60o) Estrutura Beta
5,4A por volta. antiparalela -->
Estrutura primaria: É necessário
pelo menos 12
correm em sentidos
opostos
Distância entre o
resíduos (18A) período de
Sequencia de aminoácidos Grupos R repetição – 6,5A –
projetados para 7A
face externa. Segmentos que
Orienta para a formam a folha 
direita normalmente estão
próximos na
proteína.


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