ios pele oie te ganiemo de DNA ieninares = fgoro lo pode, DNA?E 023? 0 oon 29: de OA A Estrutura das Membranas , ie eneeineienenneneeni Uma céhula viva é um sistema de moléculas autorreplicativas mantidas no inte- flor de um envolt6rio. Esse envoltério éa membrana plasmatica ~ ur filme Upiico tdo fino e transparente que nao pode ser visto diretamente pela micros- cSpio dptico. Toda célula na Terra utiliza uma membrana para separar e proteger sets constituintes quimicos do ambiente externo, Sem membranas, néo haveria células, ¢ consequentemente nao haveria vida, ‘A membrana plamatica é simples na sua forma: a sua estrutura se ba~ seia ern uma bicamada de moléculas lipidicas, com espessura aproximada de 5 nm ~ ou 50 atomos. Suas propriedades, porém, diferem das de qualquer ou- tra bicamada constituida por outros materiais que estamos familiarizados no ‘nosso cotidiano. Apesar de servir como uma batreira para evitar @ peta ou a mmistura de componentes celulares com 0 meio citcundante (Figura 11-14), a ‘membrana plasmética fez muito mais do que isso. Para uma célula sobreviver crescer, nutrientes precisam atvavessat a membrana plasmatica de fora pata dentro, assim como residuos devem ser eliminados. Para facilitar essas tr as, a membrana possui canais allamente seletivos e bombas ~ proteinas de aimee 9% Intraceilar ABICAMADA LIPIDICA PROTEINAS DE MEMBRANA Figura 11-1. Membranseexulresfenconam como bartoras seletivas, fd) A membrane plastica sasara 3 cella do ambiente exter "hoe @a Unica membrane presente na lorie des clus becterianas. Amembrena permite fque 2 composicao molecular da ceula see dlstinta da composiio do ambiente em que ‘ils co anconta, (8 Nas oslulse avcantc ‘memranar Iternae adiionais enespsula Crganelae indvidualmente, Nesees dows casos, ‘3 membrana evita quo a8 meléeuaepresentes las presente em outro compartinanta,364 Albors, Bray, Hopkin, Johnson, Les, Ref, Roberts & Walter Figura 1-2 A membrana plastica ast an volvil necomunicacé eau, naimportso exportagto de molaccias, no crescimanto euler @ na Sua mobiidade, (1 Protsinas r= feptores presants na membrana plamation permite que a célla recite sinas do seu mbiente; proteins de tranezort presen: tes na membrana permite 2 impertaczo © texportarso de pecuenes moléculas, Qh fle cblidade da momacana © 2 sus capacidede a expanciese permitem & ceula cescer © mowmentarse wot zo Figura 11-3 Membranas formam divorsos compactimentos diferentes em uma éluls ev ‘atiotics, Ar crganelas delimited pt mer bbranas encontredas normalmente em umd célla animal abo mowtadea agus Note cue ‘oniieleo «a mitocdndva so dalimtados por use membrana membrana que permitem a importagao de substancias especificas enquantg outras s80 exportadas da célula. Outras protefnas de membrana funciona como sensores que permitem & célula receber informacées sobre mudangas no seu ambiente e responder a essas mudancas (Figura 11-2). As propriedades rmecanicas da membrana so igualmente notavels. Quando uma célula cresce cou muda de forma, sua membrana também o faz: ela aumenta sua area pele adigao de novos segmentos de membrana sem que ocorra perda da sua cont nuldade, ¢ ela pode deformar-se sem Se romper. Se a membrana ¢ perfurada, cela ndo colapsa como um balao nem permanece rompida, ela rapidamente sla local da perfuragao. ‘Abactéria mais simples possul uma (nica membrana ~ a membrane plas atica, Células eucaridticas, porém, contém também uma profuséo de mem. branas internas que delimitam compartimentos intracelulaces, forenando di versas organelas, Incluindo 0 reticulo endoplasiatico, o aparetho de Golgi ea rmitecOndtia (Figura 11-3). Essas membranas Internas s20 construtdas com 05, ‘mesmos prineipios que a membrana plasmatica e servem também como bar- reiras aftamente seletivas entre os espacos que contém moléculas distintas (a Figura 11-18). Diferengas sutis na composigéo dessas membranas, especial mente quanto &s proteinas que as compem, conferem a cada organela suas ccaracteristicas distintas. Independentemente da sua localizac3o, todas as membranas celulares ‘S40 compostas por lipideos e proteinas e dividem uma estrutura geral comum (Figure 11-4). Os componentes lipidicos esto arranjados em duas lamin jus tapostas, formando a bicamada lipidica (ver Figura 1-4 B e C). Essa bicamada lipidica confere & membrana sua estrutura basica e funciona como uma barrel ra permedvel a maloria das moléculas soleis em Agua, Proteinas medeiam a rmaloria das demais fungSes da membrana e conferem caracteristicas especiias a diferentes membranas. Neste cap(tulo, consideraremos a estruturae a organizagao dos dots pine pais constitutes das membranas biologicas ~ 0s lipideos e as proteinas. Apesst de nos focarmos principalmente na membrana plasmatica, muitos dos concetes aqul discutidos se aplicam também as membranas Intracelulares. As fungbes das ‘membranas celulares, incluindo seu papel no transporte de pequenas moléculas ena geracao de energla, serdo consideradas nos capttulas posteriores, A BICAMADA LIPIDICA Abicamada Upidica fol estabelecida como base universal da estruture d& membranas celulares, e suas propriedades so responsévels pelas proprieda des gerais de todas as membranas celulares. Como as células so preenchidas € ‘esto imersas em solugdes de moléculas soldveis em agua, comegaremos est® seco considerando como a estrutura da bicamada lipica & decorrente do com portamento das moléculas de lipideo em um ambiente aquoso. Figs Fen Memk os tpic tesem ra dgue agua’) (0s fost deo po: rmembe de coi carbon y enor outros smembr parte energé limiter Assit, citosa coales t itorennefies) tie quan wo Sites tas prota, uudancas riedades rend la cresce — . ica pela vacont: | Membranas lipidicas formam bicamadas na égua rf iio os lipideos em uma membrana celular combinam duas propriedades diferen tesem uma tinica molecule cada lpideo possi uma eabega hidoflica 'ado- ra gua") © ma ou dias caudas hidrocarbonadas hidrof@bicas ("en medo de 4427) igura 115) lpidens mats abundantes nas memibranascellares £40 « fosfolipideos, moléculas cuja cabega hidrofiica se liga 20 restante do ip. deo por meio eum grupo festa, fosflipigeo mais comm na maoria das membranas cellares€ a Fosfatiditeotina, que possui uma pequena moécuia de colina ligada ao grapo fstato na sua cabega hirofica = duas cadelas hidro- cethonadas longas como caudas hirofebicas Figura 1-6) ‘Moléculas com propriedades tanto hidroflicas quanto hidrofSbicas so denominades anfipaticas. Fssa propriedade quimica também ¢ obeervada em ‘outoslipieos de membrana ~ os esters (como o colesterol encontrado na membrana celular de animals) eos glieolipidecs, que possuem aglcarescomno parte integrante da cabeca hidoftica figura 11-7). A presenca de partes Mito fbcase hdroflicas tem papel erucal no aranjo des moléculss lipdicas como icamadas em ambientes aquosos. Como discutido no Capitulo 2, motéculas hidrotDicas se dissolvem rap damente em égua, pols contem dtomos carregados ou grupos polars, ou sea, stapes com distrbuigao desigal de cargas positvas e negatvas, esses dtomos cartegadios formam igagdeseletrostitlcas ou pontes de higrogénio com molec lasde agua, que sao polares figura 11-8. Em contraste, moléculas hidrofebicas sna plas: fe men celulares I comum nas jus sicamada a bartel- edeiam a pecificas rae sto insoles em gua, pois todos os ~ ou a maloria os ~ seus dtomos nao conceit essuem carga ou so apolares; dessa forma eles nao podem formar ligacoes bes das com rokéculas de égua. Ao contdeo, esses atomos apotares frgam o teatro roca das molecules de agua adjacentes em uma estate como uth atcabougo 20 redor da molécula hidrofobica Figura 11-9). Como, no arranjo em arcabougo 30 tedor das moléculas hidrofbicas, as moléculas de agua estio mals organiza- das do que as moléculas do melo, o seu ordenamento requer energla. O custo nergetico é minimizado, entretanio se as moléculas hidrofSbicas se agruparem, limitando os contatos com a 4gua para 0 menor niimero possivel de moléculas. vutura de Assim, moléculas puramente hidrofSbicas, como lip(deos encontrados em adipo- roprieda- ‘tos de animals ¢ 0s 6leos encontrados em sementes de plantas Figura 11-104), nchidas e ‘nalescem em uma dnica gota quando postos em gua. mos esta Em contraste, moléculas anfipaticas, como os fosfolipideas (Figura sdocomt 11-108), softer duas forcas opostas: a cabeca hidrofllica & atraida pela gue, as caudas hidrofbicas evitam @ agua e se agrupam com outras moléeulas hi- Fundamentos de Biologia Celular 365, Fgura 11-4 A membrana celular pode ser observeda de diversas formes (A) Elatiomicrogratis da membrane plastica da uma hersci, sem ecegto transverse (8 eC) Desenhos exquemitices mostondowsbes bie iclmensioneis de ura membrana clus (A, cores de Daniel Sechien Figura 11:5. Ume tises molded lipid Udemembrana poveul uma eabecshirofle cen. caudasbirofGbieas.‘Alberts, Brey, Hepkin, Johnson, Lows, Raf, Roberts & Welter ee 1 Roos] rostao f Lo iB ‘GRU IBROCRRBCIABE a o © Figura 11-6. Fosatialoolin ¢o foxtlpideo mais comm sm membranse celularas. (A) Reprasertacto esqvemstic, (6) férmla quis) Inedelo de precrchimanto espacial e(D) representasio sinacle, Esse fsfolipideo & exnposto po cinco partes a cabage hidroics can, 1+ lige, via fotat, 20 fice], que ort igado a dns cade hicrocarbonads qua frram a caude hisrofebica, As dias cade hikocabe ‘das daivam de scios grax - a casas Com grypos -COOM em uma das tetminazes~ que se igam 20 glicero par eo de seus gupes COOH, & dobre em una dos cadeis idrocetbonades ocore onde hi una igacdo dupa entre dois stomos de carbono, ees exagerad nes ‘Gesenhos apanoe para enlstzs IA porgoosltdl” de nome dos fostolpidags re afee a porgo foxlto-gcaol. did gaxo da mala on f ad cH, be hu ie fa no 1 a4 Fare 11.7 oor de piace de i fembran ad efpucn Cash dog tt i peace minted pon ura aba cts cumece ut cass ita A ft ‘Stephtfca teatnan ese ar a ‘angst estos ge f 3 poche stl cum aq lee Ten gupeciven gicceiceica Yet fenen cot concegeet tonne 2408 091 cea a sas Figur gue roe regs aro hide caud bicat ran tede limi iraeFundomantos da Biologia Celular S67 Hy \ Resch a ay 2 netipropone ov ‘Aestons gue igus 11-8 Une molécula hidroftiea ati molécular de ae eee “Coma 2 eotana é polar, le forma interagSesfavoriveiscom Figura 11-9 Ura molgeula idrotSbicetende » evar contatos com a = folds co Sus, que temeém seo poares Desa forma, a 3c0- gga. Coma o 2metlprazana & una moiécula completamente hidral Iprareoidamente se dsscvene égus. 5 iacica ume carga parcial ica, ele ndo forme intevogbesfvoroueis com a agi # forge malsculss regp, « 8" ndica uma carga pacial gosto, Atomos poles cdjacontes da qua se Yearzanerem em ums entruture se areseougo ‘Bo mostodos em vsrmetho e anu grenos epclaressio moss. 20 sa edo. even cvs. tofdbicas. Esse contlito é resolvido com a formacéo da bicamada lipidica ~ um aranjo que satisfaz ambas as partes e ¢ energeticamente favordvel, As cabecas hidroflicas permanecem expostas 8 gua nas duas superticies da bicamade, ¢ as, ‘audas hidrofSbicasficam protegidas da Agua e justapastas no interior, como em tum sanduiche (Figure 11-11), ‘Asmesmas forcas que atuam sobre moléculas anfipaticas para que former ‘bicamadas conferem também a propriedade de autosselamento, Quaiquer ruptti- ‘ana bicamada cria uma ponta live exposta a agua. Coma isso é energeticamen- te desfavordvel, as moléculas da bicamada se rearranjam espontaneamente para clminar a ponta livre. Caso a ruptura seja pequena, esse rearranjo esponténeo ‘Hdcxcluiras moléculas de dgua e reparar a bicamada, restaurando a lamina con- Clizaronnea on oO Figura 11-10 Melécuas lpidices so Hickox {ebicas, ¢fosfoipideos sto anfipatizos. (8) ‘iacilgliearsis, principals constiuines da gordura om aims « dos laos em pleas, Hho moléculas totalmente hicrofebiess. (8) Frosfolipideos, como a fosfticiletanclamina, so anfipsicas, contin porseet hicroficas « hicrolsbces. As porgbeshidrofebicas esto Slstacados em vermelho, 98 pore hidiok leas em azul e amarao (teria cauda hidro- e S febice damelécula de wisllceel énostroda a eee ientads para cima pare comperaczo com © cine ai fesfolipideo, as parmalment ela ests oven w © ‘303 para bao)368 Albert, Bray, Hopkin, Johnéon, Lewis, Ral, Roberts & Walter eae 5 | es Figura 11-11. Fosfoipideos enipdices for. mam bicamadas am agus. (A) Desenho es ‘uemnitica de ua biamadalipicca em Agu, 2) Simla cormputacional mostando mele ‘lat de fosfalaideo (caboges em vermebio ® ‘Gaudes em laronjal de gua (aru? 20 redo, fm seegio traneveral 9 bieamad. (8, sao fads de Scionce 262273-228, 1993, com per- ‘iiedo de AAS; coresis de R. Venable © F Pastor) wEReTcAMENTE DESFAVORAVEL | pousenpenasaaocs Se compareneto wate fermaco pan cre ‘pice enencencanenreravonsvet Figura 11-12. Bicamadas de fosflipideos 22 {echarn expantaneamenta sobre sae mermae, formando compantimentos solades. Aestuti- f3fochads 6 estvel porque evita 3 expoHig36 as eaudasHichocarbonadas Sgua, 0.que se rs energeticaente destavorivs, UUnua, Caso a ruptura seja grande, a lémina pode enovelar-se sobre ela mesmae se quebrar em pequenas vesiculas fechadas. Nos dois casos, as pontas livres sig prontamente eliminadas, ‘Ando ocorréncia de pontas livres tem uma profunda consequeéncia:atnica manelra que uma lamina finita tem de evitar pontas livres € format uma es. fera fechada (Figura 11-12). Consequentemente, moléculas anfipsticas como es fosfolipideos necessariamente se arranjam em compartimentos fechados, Ese comportamento notével, fundamental para a criago de uma célula viva, 6 em esséncia, simplesmente resultado da estrutura de cada molécula, hidrofica em uma das terminagbes e hidrofobica na outra, Abicamada lipidica é um liquide bidimensional © ambiente aquoso dentro ¢ fora da eSlula previne que os lipideos da membra- na escapem da bicamada, mas nada impede que essas moléculas se movamne ‘oquem de lugar umas com as outras no plano da bicamada, A membrana se comporta como um liquido bidimensional, o que € crucial para que exerca sua Fungo e mantenha sua integridade (Animacio 11.1). Essa proprisdade é diferente de flexibilidade, que ¢ a habilidade de se distender. & Nexibilidade da membranaé também importante e impée um limite de aproximadamente 25 rim como tama rho minimo de vesiculas que membranas podem formar. Afluider das bicamadas lipfdicas pode ser estudada utilizando bicamadas lipidicas sintéticas, que sio facilmente produzidas por agregagéo esponténea ent 4gua, de moléculas de lip(deos anfipdticos. Dols tipos de membrana sintéticas so comumente utllizados em experimentos. Vesiculas esféricas Fechadas, ca madas de lipossomos, formam-se quando fosfolipideos puros sao adicionados & ‘gua; seu tamanho varia de 25 nm a } mm de didmetro (Figura 11-13). Alterna tivamente, laminas de bicamadas lipidicas podem ser formadas sobre poros #@ particdo entre dois compartimentos aquosos (Figura 11-14). Essas membranas artificlais simples permitem a mensuracao dos movi mentos dessas moléculas lipidicas, revelando que alguns tipos de movimentos so raras, e autros sio mais ripidos ¢ frequentes. Assim, em bicamadas lip dicas sintéticas, as moléculas de fosfollpideo raramente wocamn de posicéo de uma monocamada (uma metade da bieamada) para a outta. Sem proteinas qve facilltem o processo e sob condicies similares 3s da oélula, estima-se que eS ‘evento, chamado de flip-flop, ocorra com uma frequéncia menor do que uma ¥&2 ao més para uma molécula lipidica. Por outro lado, como resultado de agitai0 térmica, as moléculas de lipideos de uma mesma monocamada trocar de gat continvamente com seus vizinhos (Figura 11-15). Essas mudangas acatretam@ ‘apida difusto de moléculas no plano da membrana, por exemplo, um lipide0 em uma membrana artificial pode deslocar-se o equivalente a largura de umesea -13. Fostolipidee puros podem formar ipsssomos fechadas eeefrcos. (AP Mic ‘ecules do fostolipceos fpossomes) mesvanco a esttura em bieamada da mem= Baseoho de wn pecuene Upestomo eslrice am secsHo traneveral. fy, cortena d2 fuses fo Santen) 6a (2) em un segundo. Sea temperatura taf amber dina tara de mavimentcs 0 Ip eeos tia Tonatages similares fram fetes abserando membranas celles noses inte, nccango que a iatada pia de uma cata aa ota come un lqldobimensional, onde as lec pleas qe a em fo Ihr pare oversea su propia nonocatada ta direa0 do mate nagacing ora te la atem- lusdo de 0 presen proxlma roléculas ios entre s caudas vol tende proptien juldez da witas ra. no da bi. plo, ta ifusio de = ogo apes usto de noléculas a divisio imaginar 0 interior metades sngo ExTRACELULAR orosou ‘ga bicamada frequentemente possuem composigbes diferentes de moléculas de fosfolipideos e glicolipldeos (Figura 11-17). Além disso, as protefnas so embebi- _jas na bicamada com orlentagbes espectficas, o que & crucial para sua fur. "Aassimetria de lipideos é estabelecida e mantida conforme a membrana resce. Em células eucaridticas, novas moléculas de fosfolipfdeos sao sintetiza- idas por enzimas localizadas na face voltada para o cltosol da membrana do 1e- teulo endoplasmético (RE), Essas enzimas usam como substrato acidos graxos limes (er Painel 2-4, p. 70-71) e depositam os fosfolipideos recém-sintetizados na metade citosdiica da bicamada lipidica. Para que a membrana cresca por igual, como um todo, uma proporgao dos lipideos recém-sintetizados precisa ser transferida para a monocamada oposta, Essa trans(eréncia é catalisada por encimas denominadas fipases (Figura 11-18). Algumas lipases transferem selet!- vamente moléculas especiicas de fosfolipfdeos, fazendo com que cada monoca- mada tenha uma concentracao diferente de fosfolipideos. ‘Aaglo de Mipases seletivas nao é a tinica maneira de produzir assimetria ‘em bicamadas lipidicas, Em particular, hé um mecanismo diferente para os glico- lipideos ~a classe de moléculas lipiicas cuja distribuigao é mais assimétrica nas células animais (ver Figura 11-17), Para explicar sua distribuigdo, é necessério um olar mais culdadoso na rota de producao de novas membranas em células cucarioticas. Aassimetria dos lipideos 6 preservada durante ‘transporte de membranas ‘as células eucariéticas, toda sintese de novas membranes ocotre em um com partimento intracelular-o retfculo endoplasmético (RE; ver Figura 1-3). Aniova ‘membrana formada é exportada até outras membranas da célula por melo dé Ciclos de formacao e fuséo de vesiculas: porgdes de membrana se destacam do RE formando pequenas esferas denominadas vesiculas, que se incorporam a ‘otras membranas, como a membrana plasmatica, por usdo (Figura 119). A ‘otientagao da bicamadla em relaga0 a0 cltosol é preservada durante o transporte das vesiculas. Essa preservagio da orientacao significa que todas as membranas ‘culares, seja a membrana plasmética externa, sea a membrana intracelular de ‘organelas, possuem faces “internas”e “externas distntas, estabeleckdas no mo- mento da sintese da membrana: a face ctosdlica¢ sempre adjacente 20 citosol, ca lace ndo citasdlica 6 exposta a0 exterior da oSlula ou ao espago interno de ‘organelas (ver Figura 11-19) Gllcolipideos se localizam principalmente na membrana plasmatica € S40 ‘observados apenas na metade nao citosdlica da bicamada, Seus grupos acticar fam expostos ao exterior da clula (ver Figura 1-17), onde formam uma camma~ dade carboidratos continua que envolvee protege a maioria das células animals. ‘As moléculas glicolipidicas adquirem seus grupos agticar no aparelho de Gola, ‘tganela para onde vao as protefnas e memibranas sintetizadas no RE (discutido to Capitulo 15). As enzimas que adicionam os grupos actcar estéo confinadas Fundamentos a Blolagia Cellar Figura 11-17 Fosfolipideos © glcoipideos ‘om dietrbulgso assinatica na bleamada Ie Picica da membrana plasméties. Claco tips Se moléculea de fsioipidace sie mostadas fem cores diferentes: fosfatlleoina ferme: Ihoh, estingomislins (marron), fstatiiserina (verde-clore,foxfacinostol ferde-ecure} © fesfaidietanolamina (amarele). Glcoipideos stb raprecentacoe como gropos poares ho agonais azul, como agicares Todas 0 mals us de gicolipideos extbo ne maracemade ‘exer da membrana, « moleculas de coes terol cinea ti dato quase iqualtiria nat die mongeamade. 0 fosfaelinestot tm lipileo presente em menor quantdade, empie encontade na face ctosdica dam brane plasmic, onde sua na sinalzago cm lular Ue ez que apresanta um agiear inet ligado & eabega de estutura do fosfelipideo, tle €uma excepto quanto localzago de gle ccliidecs. eaeoee easton Way [FE 00 cowentoore ecco | saupweos FIN] aiieosbos Ate Erosion eto eT Vaud ae ‘Tuansrentncin de freueeutss Be FOSOLMOEOS HN NDAND | Sines da. Smemetee ‘Saticanase Figura 11-18 O papal dos paces ra sinte- s0-da bicamade piciea. Molecules de fosio Upideos recdnrsiteizadassd0 adicionadas 8 face ctoublea da membrana do RE. Fipases ansferem algunas descas melécdes para © ‘omoeamada opaets, permisndo cue todb & ‘leamace se expan,372 Alberts, Bray, Hapkin, Johnson, Lewis, Raf, Roberts & Welter gia cade Figura 119. Asmenbranesmantin asusvucasto mesmo apéeawttntettna ey | reverie cengerineter kien, Asmunbsovneyieinovenncetecensapera, | obo Menaara nba una vl moron caicanc cen gps cence oa Fy in ERIS ana Goo veto endoplandio cre conplese de Gogh ston Nant, Bleanste, Note ques arertapto do mombran 8 preenede Suerte ee rctey se SCP Sustain pormanace votads pars coal aac ne closslen doses poranecs tach pre okmen da cranial, esc ou pa ose cxseehin ‘rosot 1no interior do complexo de Golgh; dessa forma, apenas as moléculas lipicas dy E/-melade no citosdica da blcamada softer a adicdo de agicar. Uma vez que tmoléculas de glicolipideos tenham sido criadas dessa forma, elas petmanecen nessa monocamada, pois néo hé fipases que as tansficam para a metade cig. eal sélica, Assim, quando a moléculaéfinalmente entregue a membrana plasmétce, | ‘ glcolipideo permanece na metade nao citosélica e expoe seu actcar a0 ext rlor da céiula (ver Figura 11-19) ‘Outras moléculaslipicas mostram padrOes diferentes de distbuigdo as simétrica relacionados &s suas fungGes. 0 fesfelipideo inositol, por exempo,& | ee lum componente menor da membrana plasmatica, mas possui um papel especial aflidas ssingtrce. no transporte de sinals da superficie celular para componentes intraclulores ue respondem a esses sinais (dscutido no Capituto 16). Ele atua apés o sinal ser transmitido através da membrana plasmética,estando concentrado na meta- de citosolica da bicamada lipidica (ver Figura 11-17), Prot diver rote! dedi arcane PROTEINAS DE MEMBRANA Apesar de a bicamada lipidica prover a estrutura basica de todas as membranas Celulares e servir como uma bartelra semipermesvel a moléculas nas suas duas ‘faces, a malor patte das (ungdes da membrana so desempenhadas peiss pro- teinas de membrana. Nos animals, as proteinas constituem cerca de 50% da massa da maiorla das membranas plasmnaticas, sendo.o restante constituigo por lipideos ¢ pequenas quantidades de carboidratos encontrados em glicolipideos ¢ proteinas glicosiladas. Como as moléculas de lipideo so muito menores do que ‘as protefnas, uma membrana celular contém tipicamente 60 vezes mais lipidens do que proteinas (ver Figura 11-4) As protefnas de membrana nao apenas transportam nutrientes, metabd- litos ¢ ions através da bicamada lipidica, elas também possuem multas outras fangdes, Algumas ancoram macromoléculas & membrana, Outras atuam como receptores para sinals quimices no ambiente em que a célula se encanta ¢ 08 lransportam (os sinais) para o interior da célula, e ha, ainda, as enzimas que cm lalisam reagbes especificas (Figura 11-20 e Tabla 17-1). Cada tipo de membrana celular contém um conjunto diferente de proteinas, refletindo as fungoes espe- clalizadas de cada tipo de membrana em particular Nesta secao, discutiremos a estrutura das proteinas de membrana e ilustraremos as diferentes maneiras com ue podem estar associadas & bicamada lipidica, transt = poss tes, e rransromanons| Anconas ECEPTORAS amas alec tspaco Figura 11-20 As proteinas da membrane Platmatica possuem uma variedede do fun bes. ROGosfirsrel Benet Fungo ecpectica decrita no Captialo 12) Fundamentos da Bislogia Celular 373 ‘rorportocerss—Bombade Nat Bamba da forma ativa Na" pata fra da lle K para dentro conform sce letogrinas Lgar fismentsintracellares da acting a ploteinas extracalulres da mate (eiscutido ro Capital 20, platelet-eried aronth facto Fcnst ‘Adenilne-celaea staan a produgio inracelular de cAMP em rasposta a Q 5 (ecrito com mais detahes no Capitulo 16) Proteinas de membrana se associam a bicamada lipidica de diversas formas Proteinas podem estar assocladas a bicamada lipidica de uma membrana celular $0 tHE de diversas maneiras (Figura 11-21): namela: | _ 1, alas proteinas de membrana se estendem através da blcamada lipidica, com parte da sua massa nos dois lados da bicamada (Figura 11-214). Como 0 seus lipideos adjacentes, esses protefnas transmemirana possuem te- sides hidtofébicas e hidrofilicas. Suas regides hidrof6bicas ficam no inte for da bicamada,dispostas contra as caudas hidrofébicas das moléculas lipidicas. Suas regieshidrolicas ficam expostas ao ambiente aquoso nos Go's lados da membrana. ‘Outras protefnas de membrana esto localizadas inteiramente no cito- so}, associadas & metade interna da bicamada lipidica por meio de uma ‘eheliceanfipsticaexpostana superficie da proteina (Figura (1-218), ‘Algumas proteinas eso inteiramente externas &bicamada lipaica, de um Indo ou de outro, conectadas & membrana apenas por um ou mais grupos lipidicos covalentemente ligacos Figura 11-21C) NN ainda proteinasligadas indretamente a uma das faces da membrana, metab tantidas no lugar apenas por melo deinteracbes com outras proteinase me smembrana (Figura 11-210) mcomd Proteinas que so diretamente ligadas a membrana ~ sejam elas ntra € 08 transmembrana, associadas a uma monocamada ou ligadas por meio de lipideos 5 que ca- podem ser removidas apenas com a ruptura da bicamada lipidica com detergen- embrana 'es,conforme discutido. Essas proteins sdo conhecidas como protefnas integrals 25 espe - mibranas uas duas as pro- » 50% da ido por ipideos e 3s do que lipideos Jjeoctost _Pecalordo ltr dd corsets age PDGF ert aloo tinea ue seretarorecnenn dhivaco depnqetesPOCH de os dnkae clr Osean Cope 1) is extracelulares Figuca 14-21° Proteinas de membrane po: dom se ascocar 3 bieamada lipides de diver sas maneias. (A) Proteinss trarememiorns 2 estonder ausuds do bicemods como ums Gries echice, ou mitipes whices, ou como fathas 8 dobvades (chamades de ber (8) A ‘gumasproteinas de mombvan s encoradas 8 superficie ctosélca por meio de ura ahslice Anfpaic.(C} Outre oe lgamn a un dos lds ‘da bicarals apenas por meio dura gags covalente com uma molécua pide dirhas vermethas am igue 29gv0). (2) Por fim, mite proteings esto ligedoes membeana apenas nor Interagdes no covalentese relstivamente Fa 55 com outta proteinas da mentrana vemos tras coM “ @ co co ee cpap masa, pau aaera sees cS oe Vay reo. re ofa,| 374 Abors, ray, Hopkin Johacon, Laws, Raf, Robert & Walter Figura 11-22. A ligagio peptic destacada em cinza) que une dole aminoeldos adjseany, mua codelspolpeptiis plore, portanto, Hefles Ascagesparcas @indcetennes, ‘Srpsrcl nega, «6 ncn uma ga prea posta} pare que ste tomoxfoweee ome de Ncrognio un com os ctr guide o palineptieo se enovel rma ary a (Gs reves aameana er agua 2 form ' = de membrana, As demals poteinas de membrana so conhecidas conv proteins ine petiféricas de membrana; elas podem ser liberadas da membrana pot proced. oni mmentos de extragio mals amenos, que afetam interagOes proteina-protelna, mas exem mantém a bicamada lpficaintacta, get fos Uma cadeia polipeptidica geralmente atravessa a bicamada ' brani | lipidica como uma a-hélice om ‘Todas as protenas de membrana possuem uma dnica orlentagdo na bicamaéa fF feon Tpldca, qe €escencal ora asue fngao Em-uma pera eceporsmne | | membrana, por exemplo, a porcao da proteina que recebe o sinal do ambiente | precise eslar sempre exposia ao exterior da clus, «a porybo que traremie Erol © sinal deve estar vollada pata closol (ver Figura 11-20). Essa orienagao det uma consequéncia do modo como as proteinas de membrana s4o sinttizadas {como discutido no Capitulo 15). as porgées da protelna transmerbrana que vara permanecem na face externa da bicamada lipidica so conectadas a segmentos end especializados da cadela poipeptidica que transpassam a membrana (ver Figura male 11-212), £5ses segmentos, que atravessam 0 ambiente hldrofébico do interior da ase bicamada lipfica, s20 compostos principalmente por aminodcidos de cadeias soi laterais hidrofébicas. Como esses aminodcidos no podem formar interaches cos, favordveis com a agua, eles preferem o ambiente lipidico, no qual nao hé mole esa calas de agua Ao contrario das cadelas laterals hldrof6bicas, as ligaghes peptiicas que vada unem areinodcidos sucessivos em uma protelna sdo normalimente polares, tor nad nando a cadela principal do polipeptdeo hidrofica (Fgura 11-22), Como nio bran ais ca do ‘moléculas de 4gua no interior da bicamada lpidica, os 4tomos que constituem 4 hide snes otis cadeia principal formam pontes de hidrogénio uns com 0s outros. 8s pontes de Baie \ Poptede hetepinio ——hidyogénio stio maximizadas se a cadela polipeptidica formar uma a-héllce re- pide @ \ gulay, e, dessa forma, a maior parte dos segmentos de cadelas polipeptidicas que Dete Atravesta membranas o faz como achélices (ver Figura 4-10). Nessas a-helices fie transmembrana, as cadeias laterals hidrofdbicas estao expostas no exterior da we Wi hhélice, onde fazem contato com as caudas hidrofbicas dos lipfdeos, ¢ os tomas fort | da cadeia principal formam pontes de hidrogénio uns com os outros no interior mini i da hélice (Figura 11-23) um 2 _Em multas proteinas transmembrana, a cadela polipeptidica atravessa a | ‘membrana apenas uma vez (Figura 11-21). Outras protefnas transmembrana ase if formam canais de 4gua que permite a passagem de moléculas soltiveis em [obi agua através da membrana, Esses canals nao podem set formados por pro- aro telnas com uma tnica a-hélice hidrotdbica wansmembrana. Essas proteinas sep transmembrana mais complexas geralmente possuem uma série de a-hélices mak aque atravessam a bicamada lipidica varias vezes (ver Figura 11-21). £m mui brat “ale ‘as dessas proteinas, uma ou mais porgées transmembrana sao formadas por tem Fosaiee a-hdlices que contém tanto cadelas laterals de amlnofcidos hidrofébicas guan- gent Figura 1123 Unsegnentodecéice ara. ‘© hidroflicas Esses aminodcidos estio dspostos de modo que as cadeias la- por rosa bcomedatipiie,Ascodkas eters terals hidrofSbicas sao dispostas de um lado da hélice, e as cadeias laterais cp Natotbices des minoscdos que fomam + hidroflicas se concentram no outro lado da hélice. No ambiente hidrof6bica {clic faze conto com as cauds hidro- da bicamada lipdica, esas a-helices tendem a agrupar-se formando ut anel soa cerbonodos es meéels do fesfepieo, 3% com as cadelas laterals hidrofdbicas expostas aos lipideas da membrana, ¢ 25 a artes hidofiies da cadia principal foe” cadeias laterals hidrofiicas formando parte da superficie interna do canal hi- aa Bomes de Ndrogrie no iter de HElce:Groflco que transpassa a bicamada ipidica (Figure 11-24), Como esses canais tog: (aS chsice mesa conpletamene ona furcionam no transporte seletivo de pequenass moléculas sokiveis em agua é tom membrana em orientogéo trensversal. discutido no Capitulo 12. a a atscontg ‘apesar de as ovhélices serem a forma mais comum com que cadeias poli- vumscie | gepiidicas atravessam bicamadas lipidicas, as cadetgs polipeptidicas de algunas stan proteinas transmembrana o fazem como fothas B, dobradas como um cilindro, formando uma estrutura sem fundo, chamada de barr. Como seria de se es. pera, as cadelas laterais de aminoacids voltadas para o interior do bail € ue, dessa forma, delimitam o canal de égua so principalmente hidroflicas. roteinas 4s cadelas laterais voltadas para o exterior do barril © que fazem contalo com srocedi. | _onicleo hidrofbico da bicamada lipidica so exclusivamente hidrofSbicas. © a, mas ‘exemplo mais marcante da estrutura do barr é encontrado na proteina poring, : ‘que forma grandes canais de égua nas membranas de mitocondrias e bactérias (Figura 11-25). MitocOndrias e algumas bactérias so circundadas por uma mem- ta brana dupla,e as porinas permitem a passagem de nutrientes © pequtenos fons alravés de stas membranas externas além de prevenir a entrada de grandes mo- ieculas como antbictcos ¢toxinas. Ao contrario das a-helices, bats podem cameda formar apenas canais grandes, pois @ curvatura das folhas Bé limitada. Sob esse a trans. aspecto, um barril é menos versatil do que um conjunto de o-hélices. mbiente ansmite Proteinas de membrana podem ser solubilizadas com sia a detergentes e entao purificadas ana que ara entender completamente uma proteina, € preciso conhecer sua estrutura penton ‘em detalles, e para proteinas de membrana isso é um problema em especial. A crigura mmaiora dos procedimentos bioquimicos é desenvolvida para estudar moléculas etlor da ndo ha bana por agentes que desfazem a bicamada lipidica rompendo suas assaciagBes utuema hhidrofobicas. Os agentes mais utilizados nesse proceso sdo os detergentes ontes de élice re- icas que (oimasie 11.3). Detergentes s40 pequenas moléculas anfipaticas similares a l- pideos e que possuem uma porcio hidrofllica e uma hidrofobica Figura 11-26. Detergentesdiferem dos fosfolipideos da membrana, pois possuem apenas uma “ica cauda hidrofSbica,¢ consequentemente se comportam de mancira distin- {a Por possufrem uma nica cauda hidrofbbica, moléculas de detergente t&m 0 formato de cones: na dgua, elas tendem a agregar-se em pequenos grupos deno- minadios miceas, no formando bicamadas como os fosfoipideos, ue passuem um formato cilinico. Quando uma grande quantidade de detergente € misturada a membranas, 28 caudas hidrofbicas das moléculas de detergente se ligam as regibeshidro- {bjeas dos segmentos transmembrane de proteinas, bem como as caudas hi- Atofébicas das moléculas de fosfolpideo, rompendo a estrutura da bicamada e éeparando, assim, as proteinas dos fosflipideos. Como a cutra extremidade da imolécula de detergente€ hidrofilica, essa associagéo torna as proteinas de mem- brana soldveis como complexos proteina-detergentes Figura 11-27), Ao mesma ternpo, o detergente solubiliza os fosfolipideas. Os complexos proteina-deter- gentes podem ser separados uns dos outs e de complexos lipiden-detergentes Bor técnicas como a da eletroforese SDS em gel de poliacrilamida(discutido no Capitulo 4 interior wwessa a imbrana vels em Jor pro- roteinas helices mui das por 1s quan teias la laterais: rofbbico urn anel, na, © a8 anal hie s canals 1 agua é Figura 11-25. Proteinas porina formam canals de 4gua na membrana externa de bactérae (Rhodobacter capsultus. A proteina cansiste em 16 fohas Bi dobradasscbre si meses, for ‘mand umm canal ds Sgua, come mestrado nesta figura telmenconel datarminad per cits legiafia por ciagio de rios X.Apesar do no mestiado na figura és porinas se associam formance um vimero, que contém tres conse eparadoe. (Oe SW, Cowan, Curr Opin, Stuck Bol 3501-507, 1993. Com permissio da Elever) Fundamertos de BilogiaCaltar 375 Figura 11-24 Um pora hidroiico trans membrana pode sor formscio por miltiplas haloes. Nease exemple, cinco «chlices teanemembrana formar ur canal de 5903 ‘que arvesse a beards lpcien, As caderas Tatersia ce amines hidref6bicas (verde) tesla datempe de sagundos as moléculas se comportam individualmente. Caso uma proteina ndo migre para a 2ona clateada durante o experi- mento FRAP por exemplo, isso ocorre porque a molécula 4 imével, ancorada em umn ponto da membrana? Ou tem ‘movlmentos restitos a uma pequena area, lumitados por proteinas do citoesqueleto ~e dessa forma apenas parece ser imével? Para solucionar esse problema, pesquisadores de- senvolveram métodos de marcagGo e observacdo de mo- vimento de moléculas individuais, ou de um pequeno ‘conjunto de moléculas. Uma dessas técnicas, denominada -microscopia de rastreamento de uma tiniea partcula (sin- _gle-partcte tracking ~ SPN, basela-se na marcagao de mo~ iculas proteicas com anticorpos recabertos por particulas de ouro. As esferas de ouro parecem pequenos pontos ne~ gros sob 0 micrascépio, ¢ seu movimento, ¢ consequen- femente o movimento das proteinas marcadas, pode ser rastreado por microscopia, Pelos estudos ja desenvolvidos, as protetnas de membrana podem fazer uma série de padres de movi- mento, desde a difusio aleat6ria até a completa imobli- dade (Figuea 11-37), Algumas proteinas mostram combina- ‘Goes desses padres. Livre de células Por fim, pesquisadores frequentemente desejam estudar © comportamento de algumas proteinas quando isola- das, na auséncia de moléculas que possam restringit seus movimentos ou sua atividade, Para esses estudos, pro- tetnas de membrana podem ses removidas das células € Teconstituldas em vesiculas artificials de fosfolipideos (Figura 11-38). Os lipideos permitern que a proteina isola- da mantenha suas propriedades estruturais, ea atividade © 0 comportamento dessas proteinas purificadas podem entdo ser analisados em detalhes, Pode-se observar, a partir desses estudos, que as proteinas de membrana difundem mais livre e mais ra- pldamente nas bicamadas lipidicas artifcials do que nas membranas celulates, © fato de as proteinas mostrarem ‘movimentos limitadas nas membranas celulares faz sen- tido, uma vez que essas membranas esto cheias de pro- teinas e contém uma grande variedade de lipideos, muito maior do que as vesiculas artificias. Além disso, moltas proteinas de membrana podem estar ligadas a proteinas dda mattig extracelular, ancoradas a elementos do citoes- queleto logo abaixo da membrana plasmatica, ou ambos (como ilustrada na Figura 11-33). Considerados juntos, esses estudos acerca dos mo- vimentos das moléculas na bicamada lipidica revelarn in- formagées sobre a arquitetura e a organizagao da mem- brana celular, permitindo-nos montar um retrato mais ‘acuraco da membrana como um mosaic fluido dinamico, ils de pine detergent PROnGOt oc enesse wogto ne oygho be Foseousloeos (eeswedoe a0 detergents) tact: feorgnte» aungea ‘Aprotin fueionaeinerprads Figura 14-38 Detergentes suaves podem ser ulizados pare cou bilaaro econstiueprotenae de membranssfuncenais.384 asuectuas Aconece os ‘ssoipantosom ‘pent 008 eUTROHOS bers, 8r2y, Hopkin, Johnson, Lewis, Ralf, Roberts & Welter Neurotic seen AUcAGKo Auten frrotsin OneuTRONLO Anarene 20 vaso lrenactes apiconas CS PenarteM Qdeo NeuTROMLG ‘Mieke AtE@uoeAL Om LOCAL DA INFECEO. —~ ra 11-39 _O reconhacimento de carboirates da superticio cellar de neutsfiloe 6 0 primairo paseo de sus migragdo do sangue porso local deinfecgéo. Proteinas ranememérana aspecaizedas (charnais de lectnas so produréas pels cehlas da parade dos vaso strguinace (chemadas de céuas andotlas) om respesta 2 snes quimcos onundor dos loesie de infacga, Essoe proteinasrecenhecem grupos aie tespacticos de gliclipideos eg pared do vaso sangunes Ean sesocogso na € muta coprotenas da supercie de neues creuantar na corenta sanguinea. Os neutrstles ena 96 soar 3 2, mas leva a otra, urainteragdo protehe-proteina mult fore (ngommostrad cue udana migrsgo do neutthiopara fora do vaso, por meio das ces andotelae, at 0 teido do local do infacgc [Anagso 11.6, Cicaprotefnas sao importantes membros da familia de proteinas de mem: bbrana. No proximo capitulo, examinaremos com mais detalhes as fung6es com: plexas das proteinas transmembrana que atuar no transporte de moléculas pars © Interior e para o exterior da célula CONCEITOS ESSENCIAIS © Membranas celulares permitem que a célula crie barreitas que confinam ‘moléculas particulares em compartimentos especificos. © Membranas celulares consistem em uma camada dupla - bicamada continua de moléculas lipidicas na qual as proteinas estao embebidas. * A icamada lipidica prové a estrutura basica ¢ a funcao de barreira para todas as membranas celulares. + As moléculas lipidicas da membrana possuem porgdes hidrofébicas & hidrofilicas. Elas se agrupam espontaneamente em bicamadas quando colocadas em agua, formando compartimentos fechados que tornam a selar quando perfurados, * Ha ués classes principais de moléculas de lipideos de membrana: fosfo- lipideos, esterdis ¢ glicolipideos. © A bicamada lipidica € flulda, moléculas lipidicas podem difundir-se individualmente na sua monocamada; essas moléculas nao podem, po- +ém, tocar espontaneamente de uma monocamada para outra, © As duas camadas da membrana plasmtica possuem diferentes lipideos nna sua composicéo, refletindo as diferentes fungdes de cada face da ‘membrana celular, © Células ajustam a fluidez de suas membranas por meio da madificaczo dos lipideos que as compéem. © Proteinas de membrana sao responsaveis pela maior parte das fungSes da membrana, como o transporte de pequenas moléculas solliveis em ‘agua através da bicamada lipidica. © Proteinas transmembrana se estendem através da bicamada lipidica, ge- ralmente sob a forma de uma ou mais a-helices, mas também como fo- Thas B dobradas na forma de um barril, pode se ‘quest Ousisd reposts Osi dese 8.08 I pica: Ost, Pips Pont soe! dase lice dein c Aine vege ; avara indo sfo- ge sfo- « Outras proteinas de membrana nao atravessam a bicamada lipidica, mas esto ligadas a um dos lados da membrana, ou por associacéo nao co- valente a outras proteinas de membrana, ol ligadas covalentemente 205 lipideos de membrana. © A maioria das membranas celulares so reforcadas por um arcabouco acessério de proteinas. Um exemplo é a rede de proteinas fibrosas que consttui o cortex celular; adjacente & memirana plasmatica, «+ Apesar de muitas proteinas de membrana poderem difundit-se rapida~ mente no plano da membrana, as células possuem meios de confinar proteinas em dominios especificos de membrana e de imobilizar deter- ‘minadas proteinas ancorando-as @ macromoléculas intra ou extracel Jares. = Muitas das proteinas ¢ alguns dos lipideos expostos na superficie da Célula possuem cadelas de agticar ligadas a eles; esses acicares atuam na lubrificagao e na protecio da superficie celular, além de estarem en- Fundamentos da Biologia Celular 385 vvolvidos em processos de reconhecimento celular. TESTE SEU CONHECIMENTO QUESTAO 11-8 Descreva os diferentes métodos que es eéluls ulleam pare resting a proteinas a regides eepecifieas da membrana plas matics. Uma mambrana com diversas proteins ancoradas ainda pode ser conserads fia? ‘QUESTAO 11-9 uals das seguintes afirmagdes estio coretas? Explique suas respostas ‘A. Os ipideos de bicsmadslpicea gram rapidamente em tome de seus proprioseixos. 8. Os lipidacs da bicamada lipidice tocam de posiggo a. pldamente uns com o¢ outros no plano da membrana, C. Oslipideor da bicemadslipicica nfo fazem movimentas de figefep de uma monocameda para 8 outa D. Pontes de hideogénio que se formam entra grypos da cabese dos ipidecs e moléculas de égua séo continuamerte quebra ‘das ¢ formadas novamente, E. Glicalipideos se deslocom entre diferentes compartments dolimitados por memibranas durante aua sntese, mas perme recom ratios a uma das face da bieamadlipicica, F. Amargarina contém mais lipideos saturados do que os dos vegetais dos quais é fita. 6. Algumas protainas de membrana so erztnas. H. Orevastinento da agicar que recobre a2 célulae & denomine- clo camace de carbordraos ¢ tora as elulas mais vscotas, (QUESTAO 11-10 (© que signitica 0 terme “liquide bidlnwnsional"? (QUESTA 11-11 ‘A estutura da bicamada lipidica 6 determinada pelas proprie- dads particulares das suas moléculaslipiicas. O que aconte- A. Os fosfolipidsos tivessem apenas uma cauda hidrocarbonada endo duas? B. As caudas hicrocetbonadas fossem mais curas do ue 2 not. mal digamos com o comprimento de 10 dtomas de carbono? C, Todas at caucas hicrocsrbonadas fosom saturedas? . Todas a caucashidrocarbonadasfossem insaturadas? E, A bicamada contiverse uma miatura de dois tipas do mal6- cals ipciess, um com as duas caudas hidrocarbonads sa ‘uradas e o outro tipe com as das caudss hidrocarbonadas incoturede? F. Cada moléculalipidics forse covalontemente igads por mio cde um ateme de cerbono terminal de uma das caudas hi- ‘drocarbenadas a uma molécula ce lpideo da monocareda posta?386 Albers, Bray, Hopkin, Johnson, Lewis, Raf, Robars & Welter QuesTao 11-12 ual 2 diferenga entre molécuaslpidicas & molécuas de deter gente? Quel modificagdo precisera ser feita em uma molécula lipicie para que to tomasto um detergente? questa 11-13 A. Molécules lipidiess trocam de lugar com os lipiceos adja- centes a cada 10” segundos. Uma molicula lipicica cifunce cde um ponte 3 ovtra de ume oélula bocteiana de 2 pm de ‘comprimento em cerca de | segundo, Eseae nimeroe estio 6 acordo (assume que 0 dikmatro da caboga do molécula lipicica mega 0.5 nm)? Caso néo estejam de acordo, qual seria ‘ometve dessa diferenga? 28, Pare avalara grande veloctdade dos movimentos moleculares, ‘ssuma que cabeca de wma molécula lipigicstenha aproxi- ‘madaments 0 tamanho de urna bola de fénis de meee (em <0 didmetvo)¢ po © cho de urna sala-do-ostar (6 m x & festeja ceberto inteiraments por estas bolas, Se duas bolas ‘adjacent trocam de posigdo a cada 10” segundos, qual seria ‘208 velocidade em quilématrs por hora? Quanto tempo uma ‘bola levaria para aravessar a sla de uma pared & outa? (QUESTAO 11-14 Por que a membrana de hemoglebinas precisa de protolnas? ‘QUESTAO 11.15 CConsidere uma proteiag tansmembrana que forme um pore hideofico na membrana plasetica de uma célula eucariética, ‘permitindo a entrada de Na’ quando ativada'por um ligants es pectico, ne face extracalular. © pore & compesto por cinco su- ‘bunidades trantmembrana similares, cada uma contendo uma ‘ahelice que avavessa a membrana, com suas cadelsleterais de ‘minocidos hidrotébicos votados todos para umm mesma lado ‘da lio @ suas cadeiaslatarsis de aminoseidoshidroflicos paca 6 lado posto. Considerando 2 funcéo da proteina, de canal iS- ico que permite a entrads no cla de ons Ne’, proponha um ‘arranjo possive para as cinco e-hélices na membrane. QUESTAO 11-16 Na membrana das hemcizs himanas, a proporgio de massa de proteinas(poto melacular medio de 50.500) pare massa de fos. {olipideos (peso molecular 800), pare colesteol (pas0 moleau, 386) é ce 2:1:1. Quantes molécula do lipidoo evistem pars cada rmolscula proteica? QUESTAO 11.17 Dotenho um diagrsma esquemstico de duas membranaé pay, maticas se aproximando durante afusio caular, como mostrado na Figura 11-32. Mostre as proteinas da face externs de man. bbrana de cada ura das csulae qua foram marcads cor anticoe ‘pos fluorscentos de ciforontes cores. Indique no seu dosenbo g ‘destino desses marcacores com a fusSo das células. Eles ind festerdo apenas na face externa 3a cule hibrido (A) nose fu. 1280 celular 0 (6) apés 9 mistra des protsinas de membrans que ‘corre durante a incubacéo a 37 °C? Qual seria © resukado do ‘exparimento se @ incubagio fosse feta 80 °C? ‘QUESTAO 11-18 Compare as forges hicofébicas que mantém ue proteina de rmerrorana na bieamada lipicica Squlas que apudarn no ence! mento das proteins em uma estuturavidimensional unica, ‘QUESTAO 11.19 (Qual dos organiemos abso toré 2 melor porcantagem de foefo- Iipldeos insaturadosnas suas membranas? Expique sa resposta, A. Peines antiticos 8, Cobras dle dosaros. . Seras humans D. Usso polar E. Bactéras termofiicas que habitem fumerolae marinhas 3 100°C, QUESTAO 11-20 (Qual das tds sequancias de aminodcidos mastradas 2 sagui, como cédiga de uma letra, & 2 melhor candidate a formar un regido vansmembrena arhélice} em uma proteine vansmemr- no? Expliqua sua resposta AITLIVPGNNSS¥TOTILETS BULULTPPFGVMARVIVYILETA CuLEKPRROMARVHETILERS Asctl tear deme mada entan mem! amin solut da bi depe: esten de pe pode édis geral ast de pt que coute mod ose aura’