BATS de BIOCHIMIE B-Carotène - Fusion

RESUME ET BATS DE BIOCHIMIE GENERALE/G2 Médecine
Fait par Dr. Bernard KAYEMBE PASUA (β-Carotène) : 0810016696 |1

REREPUBLIQUE DEMOCRATIQUE DU CONGO
UNIVERSITE SIMON UNIVERSITE DE UNIVERSITE

KIMBANGU KINSHASA PROTESTANTE AU
CONGO
RESOLUTION DES BATS DE

BIOCHIMIE GENERALE
Par
Dr. KAYEMBE PASUA Bernard (β-carotène)
Le médecin philanthrope, BOYKA YA BA ENCADREURS
Contact : 0810016696
Destiné aux étudiants de G2 Biomédicales / faculté de Médecine
Professeur Dr NSIMBA ZAKANDA Francis
Année Académique 2019-2020
Chapitre 1. INTRODUCTION
1. Quel est, en année, l’âge approximatif de la biochimie ?
Réponse : La biochimie est née à la fin du 18ème siècle (environs 200ans)
2. Quelle est la contribution de la biochimie dans les sciences médicales ?

Réponse : La biochimie apporte secours à la compréhension des phénomènes, des problèmes
physiologiques et des processus morbides.
3. Définissez la biochimie et donner son objectif (but)

Réponse : La biochimie est en fait la science qui étudie la chimie de la vie sur le plan
théorique. Elle est, en effet, l’étude d’une part des constituants chimiques (molécules, ions)
qui sont présentes dans les cellules vivantes et dans les organismes vivants ; et d’autre part
l’étude des réactions chimiques et transformations que ces constituants chimiques subissent
au sein de la matière vivante.
La biochimie a pour but (objectif général) de décrire et d’expliquer, en termes moléculaires,
tous les processus chimiques des cellules vivantes.
4. Expliquez comment les biochimistes ont procédé pour atteindre leur objectif.
Réponse : Pour atteindre ce but, les biochimistes ont séparé, isolé les nombreuses molécules
qui sont présentes dans la cellule par des méthodes efficaces comme la chromatographie,
l’électrophorèse. Ensuite, ils ont déterminé les structures de ces molécules et analysé leurs
fonctions.
5. Citez quelques domaines qu’englobe la biochimie.

Réponse : La biochimie englobe de vastes domaines de la biologie cellulaire, la biologie
moléculaire, la génétique moléculaire, la physiologie et la pharmacologie et nécessite de
s’intéresser à la chimie.
β-carotène : BIOCHIMIE, BIOPHYSIQUE, BIOMOLECULAIRE

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6. Expliquez la relation entre la nutrition et la biochimie médicale.
Réponse : L’apport alimentaire optimal d’un certain nombre de substances chimiques appelé
nutriment (dont les plus importants sont les vitamines, certains acides aminés, certains acides
gras, divers minéraux et l’eau) est l’une des principales conditions préalables au maintien de
la santé. Ces molécules de la vie sont étudiées en biochimie. Il existe donc une relation étroite
entre la biochimie et la nutrition.
7. Donnez quelques principaux facteurs responsables des maladies chez l’homme.

Réponse : Les principaux facteurs responsables de maladies chez l’animal et chez l’homme
sont les déséquilibres nutritionnels (déficits, excès) ; les agents biologiques (bactéries,
champignons, virus et parasites) ; les agents chimiques (médicaments, composés toxiques) ;
les agents physiques (températures extrêmes, la pression atmosphérique, radiation, choc
électrique, traumatisme mécanique) ; les maladies génétiques (congénitales, moléculaires) ;
les déséquilibres endocrines (déficit ou hyperproduction d’hormones) ; les réactions
immunologiques :(anaphylaxie, maladies auto-immunes) ;
8. Expliquez par un exemple comment les interactions entre la biochimie et la médecine

ont suscité des progrès mutuels.
Réponse : Les interactions entre la biochimie et la médecine ont suscité des progrès mutuels
La biochimie a un impact considérable sur la compréhension et la préservation de la santé
ainsi que la compréhension et le traitement efficace des maladies, 2 principales préoccupations
des chercheurs en sciences médicales. Les études biochimiques ont éclairé de nombreux
aspects physiologiques et pathologiques et réciproquement, l’étude de différentes situations
saines et pathologiques a ouvert de nouveaux domaines d’étude en biochimie.
9. Expliquez comment les recherches en biochimie pathologique ont contribué au

diagnostic médical.
Réponse : Les recherches en biochimie pathologique ont contribué au diagnostic médical en
rendant accessible des tests de dépistage par le fait que la biochimie a éclairé de nombreux
aspects physiologiques et pathologiques ; Ainsi, la connaissance des composants
biochimiques et de la base biochimique a aidé à la compréhension de maladies qui sont des
manifestations d’anomalies de molécules, de réactions chimiques ou de processus
biochimiques.
10. Expliquez comment les recherches en biochimie pathologique ont contribué au

traitement des maladies.
Réponse : La biochimie va donc contribuer au traitement des maladies par le fait qu’elle
révèle les causes des maladies et donne les bases physiopathologiques du traitement qui doit
être rationnel et efficace par la connaissance des composants biochimiques ;
Chapitre 2. EAU, ELEMENTS MINERAUX ET VITAMINES

1. La cohésion entre les molécules d’eau est causée par des : A. Liaisons ioniques B.
Liaisons covalentes C. Liaisons hydrogènes D. Interactions hydrophobes
Réponse : C. Liaisons hydrogènes
2. Une ou plusieurs propriétés ci-dessous fait ou font de l’eau un solvant biologique idéal
pour des substances polaires et ioniques. A. Son point de fusion anormalement bas B.
Sa nature très polaire C. Sa constante diélectrique basse D. Sa capacité à former des
liaisons hydrogène
Réponse : D. Sa capacité à former des liaisons hydrogène

3. Pourquoi est-ce que la molécule d’eau devient un électro-aimant permanent ?
Réponse : Parce que les centres de gravité des charges positives et négatives ne correspondent
pas.
4. Quelles sont les 2 caractéristiques qui donnent à l’eau la capacité de solubiliser une large
gamme de molécules inorganiques et organiques ?
Réponse : Les 2 caractéristiques donnent à la molécule d’eau la capacité de solubiliser une
large gamme des molécules inorganiques et organiques sont : dipolaire et liaisons
d’hydrogène.
5. La constante Kw, le produit ionique de l’eau, peut être écrite comme : a) Kéq=10 14
=[H+][OH-] b) Kéq=10-12=[H+][OH-] c) Kéq=10-14=[H+][OH-] d) Kéq=10-7=[H+][OH-]
Réponse : c) Kéq = 10-14 = [H+] [OH-]
6. Si le pH d’une solution est 7, ainsi la concentration des ions hydrogènes dans cette
solution est : A. 1014 B. 10-14 C. 107 D. 10-7
Réponse : pH = -log [H+] → [H+] = 10-pH d’où la concentration de H+ vaut 10-7 mol/l
7. Le pH d’une solution avec une concentration d’ions hydroxyle de 4x10-3 est : A. 11,6
B.3,6 C. 2,4 D. 10,4 Justifiez votre réponse :
Réponse : pH= 14 + log [OH-] → pH= 14 + log 4x10-3 d’où pH = 11,6
8. Lequel des composés ci-dessous est un acide faible ? A. Acide chlorhydrique B. Acide
nitrique C. Acide sulfurique D. Acide phosphorique
Réponse : D. Acide phosphorique.
9. L'acide phosphorique, H3PO4, sert à tamponner le fluide intracellulaire des cellules à pH

physiologique parce que : A. C'est un acide fort B. Le phosphate est seulement trouvé
sous une forme organique dans les molécules biologiques C. Son pK2 se situe près de
la valeur du pH physiologique de la cellule D. Son pK1 se situe près de la valeur du
pH physiologique de la cellule.
Réponse : C. Son pK2 se situe près de la valeur du pH physiologique de la cellule
(H2PO4‾/HPO42-, pKa = 7,21).
10. Laquelle de ces affirmations est vraie au sujet des systèmes tampons ? A. Ils sont
composés du mélange d'un acide fort et d'une base forte B. Le pH variera grandement
dans la région de la courbe du titrage où [HA] = [A-]. C. Ils auront une région sur leur
courbe du titrage où la plus grande capacité tampon existe. D. Ils varieront
grandement en pH lorsqu'un acide ou une base est ajouté
Réponse : C. Ils auront une région sur leur courbe du titrage où la plus grande capacité
tampon existe.
11. Les liaisons hydrogène peuvent se former entre : A. Un atome d'hydrogène lié de
façon covalente à un atome électronégatif et un deuxième atome électronégatif B.
Un atome d'azote lié de façon covalente à un atome électronégatif et un atome d'azote
sur une autre molécule. C. Un atome d'hydrogène ioniquement lié à un atome
électropositif et un deuxième atome électronégatif D. Un hydrogène couplé de façon
covalente à un atome électropositif et un deuxième atome électronégatif
Réponse : A. Un atome d'hydrogène lié de façon covalente à un atome électronégatif et
un deuxième atome électronégatif.

12. Lequel de ces acides a une forte affinité pour les protons ? A. Acide lactique, pKa =
3,86 B. Acide acétique, pKa = 4,76 C. Acide pyruvique, pKa = 2,50 D. (Acide)
cystéine, pKa = 1,71 14
Réponse : B. Acide acétique, pKa = 4,76
13. Un tampon phosphate formé de HPO42-/H2PO4- a un pH de 7,4. Quel est le rapport de

HPO42-/H2PO4- dans ce tampon ? Le pK du couple est 7,2. Justifiez votre réponse.
A. 1,6 B. 0,62 C. 2 x 10-3 D. 7,0
[HPO2−
4 ] [HPO2−
4 ] [HPO2−
4 ]
Réponse : pH = 7,2 + log [H − → 7,4 = 7,2 + log [H − d’où [H2 PO−
= 107,4-7,2 = 1,6
2 PO4 ] 2 PO4 ] 4]
14. Soit le titrage de l’acide phosphorique (H3PO4) par la base (NaOH) (voir Figure
cidessous). a) Quel est le système ou le couple acide-base conjuguée qui agit comme
tampon au point 1 ? b) Expliquez le saut de pH au point 2.
Réponse :
a) Le système ou le couple acide-base conjuguée qui agit comme tampon au point 1 est :
[H3PO4] = [H2PO−4 ] : pKa1 = 2,1
b) Au point 2, on observe le saut de pH qui correspond à l’équivalence ou point
1 1
isoelectrique dont le pH= 2 (pKa1 + pKa2) d’où pH= 2 (2,1 + 7,2) = 4,65 et
∆pKa = pKa2 - pKa1 = 5,1 ≥ 4
15. Soient les valeurs de pKa des systèmes tampons : pKa1 = 6,1 ; pKa2 = 7,1 et pKa3 = 4,75
et pKa4 = 4,0. Quel système tampon convient le mieux pour travailler à pH=5 ? Justifiez
votre réponse :
Réponse : C’est le tampon pKa3 = 4,75 parce que le principal critère de choix du tampon est
la valeur du pKa par rapport au pH désiré. L’efficacité tampon d’une solution d’acide faible
et de sa base conjuguée est maximale dans le pH correspondant à pKa ± 1 unité de pH.
16. Quel est le système tampon le plus important du milieu intracellulaire et montrez par
une équation chimique comment il agit en cas d’ajout d’acide.
Réponse : Dans les milieux intracellulaires : système de tampon phosphate (H2PO4‾/HPO42-
, pKa = 7,21) associe aux protéines représentent les tampons les plus importants.
En cas d’ajout d’acide dans le système de tampon phosphate (H2PO4‾/HPO42-), l’équation
devient : 𝐇𝐏𝐎2−4 + H ⇌ H2𝐏𝐎4 d’où on aura que H2PO4‾ dans la solution.
+ −
17. Quel est le système tampon le plus important du milieu plasmatique et montrez par une
équation chimique comment il agit en cas d’ajout de base.
Réponse : Dans les milieux extracellulaires, l’hémoglobine du globule rouge est le tampon le
plus important (70%) suivi du tampon bicarbonate plasmatique (20%). Le tampon
bicarbonate (HCO3‾/ H2CO3) qui dérive de l’équation : CO2 + H2O ⇌ H2CO3 ⇌ HCO3‾ + H+
En cas d’ajout de la base dans le système de tampon bicarbonate (HCO3‾/ H2CO3), l’équation
devient : HCO3‾ + OH‾ ⇌ CO2− 3 d’où on aura que CO3 dans la solution.
2−

18. Un groupe de minéraux ci-dessous se trouve dans le tissu osseux. Lequel ? A. Na/Ca/Cl
B. Ca/Mg/P C. Na/K/Ca D. Ca/Fe/I E. K/Mg/Fe
Réponse : B. Ca/Mg/P
19. Un des minéraux ci-dessous est le plus abondant dans le corps. Sous quelle forme s’y
trouve-t-il ? A. Cu B. Fe C. Na D. K E. Ca
Réponse : E. Ca parce qu’il représente 1,9% de l’organisme
20. Qu’est-ce qu’une vitamine ? Donnez-en 2 exemples.

Réponse : Une vitamine est une substance organique, nécessaire en faible quantité au
métabolisme d'un organisme vivant, qui ne peut être synthétisée en quantité suffisante par cet
organisme et doit être apportée régulièrement et en quantité suffisante par l'alimentation.
Exemple : la vitamine D (Tocophérol) et la vitamine B12 (Cobalamine).
21. Donnez la différence qui existe entre une provitamine et un coenzyme avec un exemple
pour chacun.
Réponse : Une provitamine est vitamine ingérée sous forme inactive dans l’organisme tandis
qu’un coenzyme est la forme active produite par la provitamine.
Exemple : Le βéta-carotène est la provitamine qui produit le coenzyme appelé rétinol
(vitamine A) dans l’organisme.
22. Pourquoi est-ce que l’homme n’a besoin que de faibles quantités de vitamines ?
Réponse : Parce que les formes actives des vitamines (coenzymes) sont généralement des
molécules beaucoup plus stables qui peuvent souvent être réutilisés.
23. Citez 2 vitamines hydrosolubles et donnez leurs rôles chez l’homme.

Réponse : La Vitamine B2 (Riboflavine : FMN et FAD) qui joue le rôle de coenzyme de
transport des électrons dans la chaîne respiratoire (FMN) ; coenzyme de réactions de transfert
d’hydrogène (FAD) et la Vitamine B3 ou PP (Niacine, Nicotinamide : NAD+, NADP+) qui
joue le rôle de Coenzyme d’oxydoréduction.
24. Citez 1 vitamine hydrosolubles et 1 vitamine liposoluble et donnez leurs rôles chez
l’homme.
Réponse : La vitamine hydrosoluble comme la vitamine B9 (Acide folique ou THF) qui joue
le rôle de coenzyme de transfert des groupements monocarbonés.
La vitamine liposoluble comme la vitamine A (Rétinol) qui joue le rôle de pigment visuel de
la rétine, croissance et différentiation cellulaires.
β-Carotène
0810016696

Chapitre 3. GLUCIDES
1. Citez 2 rôles remplis par les glucides dans l’organisme et expliquez chacun d’eux.
Réponse : Les glucides remplissent des rôles structuraux et métaboliques importants.
L’homme utilise les glucides avant tout comme source d’énergie universelle. Les glucides
jouent aussi un rôle dans la reconnaissance cellulaire ; par exemple dans la fixation de
bactéries ou de virus exogènes et de cellules propres à l’organisme, par la formation des
chaînes à la surface de protéines (glycoprotéines) ou de lipides (glycolipides).
2. Qu’est-ce que les énantiomères ? Donnez un exemple.

Réponse : Les énantiomères (ou énantiomorphes) sont des oses dont l’un est l’image non
superposable en miroir de l’autre. Deux énantiomorphes possèdent des propriétés physico-
chimiques identiques mais peuvent différer fortement dans leurs propriétés biologiques.
Exemple : Isomères L et D du glycéraldéhyde.
3. Deux sucres qui ne diffèrent que par la configuration d’un centre chiral seulement sont
appelés : A. Enantiomères B. Diastéréoisomères C. Anomères D. Epimères
Réponse : D. Epimères
4. Combien de stéréoisomères y-a-t-il chez les aldooctoses de la série D ? A. 2 B. 8 C.

16 D. 32 E. 64 Justifiez votre réponse :
Réponse : D. 32, parce que les aldooctoses ont 8 carbones, on aura 28-2 = 26 = 64
stéréoisomères dont 32 de la série D et 32 de la série L.
5. Soit le sucre ci-dessous. Donnez la structure de tous les énantiomères de la série L.
Réponse : Les énantiomères de la série L sont :
6. Pour mesurer les propriétés optiques des énantiomères, les scientifiques ont développé
un appareil qui permet de déterminer la rotation spécifique d’un compose. Quel est le
nom de cet appareil ?
Réponse : Le polarimètre
7. Un composé qui dévie le faisceau de la lumière vers la gauche est appelé……………

et celui qui le dévie vers la droite est appelé…………………………
Réponse : Un composé qui dévié le faisceau de la lumière vers la gauche est lévogyre (-) et
celui qui le dévie vers la droite est dextrogyre (+).
8. Les sucres de la série L ont un pouvoir rotatoire lévogyre. Vrai ou faux ? Justifiez
votre réponse :

Réponse : Vrai parce qu’ils dévient le faisceau de la lumière vers la gauche.
9. Qu’est-ce que les épimères ? Donnez un exemple.
Réponse : Les épimères sont 2 sucres ne diffèrent que par la configuration d’un seul carbone
asymétrique, c.à.d. par la position d’un hydroxyle. Ex : D-glucose et D-galactose sont
épimères en C-4.
10. Le(s) diastéréoisomère(s) de D-glucose est (sont) : A. α-L-glucose B. β–D-mannose

C. α–D-galactose D. β–D-glucose
Réponse : α–D-galactose
11. Le D-ribose est : A. Un hexose B. un cétose C. Un pentose D. Un sucre désoxydé

Réponse : Le D-ribose est un pentose
12. Un mélange d’énantiomorphes D et L en quantités inégales (D > L) dévie le plan la

lumière polarisée vers : A. La gauche B. La droite C. La gauche et la droite D. La
droite et la gauche Justifiez votre réponse :
Réponse : B. La droite, parce que dans ce mélange d’énantiomorphes, les quantités de la
série D est supérieur à celle de L ce qui lui confère un pouvoir dextrogyre.
13. Peut-on obtenir après solubilisation du D-glucose dans l’eau du D-glucofuranose ?

Justifiez votre réponse.
Réponse : Non, D-glucose dans l’eau donne un cycle à 6 atomes (hexacycle ou pyrane).
14. Un hémiacétal est formé par la réaction d’une fonction………avec une fonction……
Réponse : un hémiacétal est formé par la réaction d’un aldéhyde avec un alcool.
15. L’oxydation de l’hydroxyle en C-6 du mannose donne l’acide : A. Mannonique B.

Mannique C. Mannuronique D. Mannosique
Réponse : C. Mannuronique
16. L’oxydation en C-1 du galactose donne l’acide : A. Galactosique B. Galactonique C.

Galacturonique D. Galactique
Réponse : B. Galactonique
17. Expliquez une des applications de solutions de glucose dans les traitements médicaux.
Réponse : Le glucose est un aliment énergétique important dans les traitements médicaux,
où il est injecté sous forme de soluté les solutions injectables isotonique (5%) pour prévenir
des déshydratations ou les solutions injectables hypertonique (10 à 50%) destinées à la
nutrition parentérale (apport calorique) et au traitement de l’hypoglycémie.
18. Pourquoi est-ce que l’hydrolyse du saccharose en glucose et fructose est appelée «
sucre inverti » ?
Réponse : Par hydrolyse, le saccharose donne un glucose et un fructose dont le mélange
obtenu possède un pouvoir rotatoire lévogyre.
19. Le sucrose est un disaccharide composé de glucose et de fructose. C’est un sucre non
réducteur parce que : A. Il contient un carbone anomérique libre et de ce fait ne peut
pas subir une mutarotation B. Il contient une liaison glycosidique β (1-6) C. Il libère
le fructose et le glucose après hydrolyse D. Il ne contient pas un carbone
anomérique libre.

Réponse : D. Il ne contient pas un carbone anomérique libre.
20. Donnez le nom systématique du tréhalose qui est formé de 2 molécules de glucose
unies en α (1-1).
Réponse : Son nom systématique est : α-D-glucopyrannosyl(1-1)-α-D-glucopyrannoside
21. Qu’entendez-vous par lactase et lactose ?

Réponse : Le lactose est sucre du lait dont le nom systématique est de β-D-
galactopyrannosyl(1-4)α-D-glucopyrannose tandis que la lactase ou β-galactosidase est une
enzyme qui hydrolyse la lactose en glucose et galactose.
22. Un des diholosides ci-dessous ne peut être fabriqué par les animaux. Lequel ? Quels
sont les 2 oses qui le composent ? A. Sucrose B. Maltose C. Lactose D. Tréhalose E.
Cellobiose
Réponse : A. Sucrose
23. Donnez et expliquez une des applications du saccharose dans le domaine

pharmaceutique. Expliquez l’affirmation suivante : « il n’existe pas de glucides
essentiels pour l’homme ».
Réponse : Dans le domaine pharmaceutique, le saccharose sert d’excipient dans la
fabrication de nombreuses formes galéniques des médicaments.
Il n’existe pas de glucides essentiels pour l’homme car l’organisme est capable de les
synthétiser lui-même et qu’ils sont qualitativement indispensables dans la ration alimentaire.
24. Lequel de ces composés n’est pas une molécule de stockage majeure chez les animaux
? A. La protéine B. Le glycogène C. Le triacylglycérol D. La cellulose
Réponse : D. La cellulose
25. Donnez l’importance de chacun de ces sucres pour l’homme A. Glycogène B.

Galactose C. Ribose D. Désoxyribose
Réponse : L’importance physiologique de certains glucides :
Glycogène : C’est la principale substance de réserve de glucose chez les animaux
Galactose : C’est un ose facilement métabolisé en glucose, synthétisé dans la glande
mammaire pour la synthèse du lactose du lait ; constituant de glycolipides et de glycoprotéines
Ribose : est un élément de structure des acides nucléiques et coenzymes (ATP, NAD,
flaviniques).
Désoxyribose : est constituant important des acides désoxyribonucléiques (ADN).
26. La formule brute du glucose est C6H12O6. Quelle sera la formule brute d’un polymère
(linéaire) formé en liant 10 molécules de glucose avec déshydratation après formation
d’une liaison O-glycosidique ? A.C60H120O60 B.C50H100O50 C.C60H102O51 D.
C60H100O50
Réponse : C. C60H102O51 en utilisant la formule de Kayemboside : vCn(H2O)n–(v-1)H2O
V c’est le nombre des molécules et n c’est le nombre de carbone d’où 10C6H12O6–9H2O
27. L’amidon est un polymère formé de monomères suivants : A. β-glucose B. α-glucose

C. α-fructose D. α-galactose
Réponse : B. α-glucose
28. Les produits d’hydrolyse du lactose sont : A. α-glucose et α -fructose B. α-glucose et

α-galactose C. α-fructose et α-galactose D. α-galactose et α-ribose

Réponse : aucune bonne réponse car l’hydrolyse du lactose donne α-glucose et β-galactose
29. Le type de liaison formée lorsqu’un disaccharide est formé à partir de 2
monosaccharides est appelée : A. Une liaison peptidique B. Une liaison d’hydrate de
carbone C. Une liaison ester D. Une liaison glycosidique
Réponse : D. Une liaison glycosidique
30. Le type de réaction qui a lieu lorsqu’un disaccharide est formé à partir de 2
monosaccharides est une réaction de : A. Addition B. Hydrolyse C. Condensation
D. Réduction
Réponse : C. Condensation
31. Quel est l’hydrate de carbone carburant le plus important des cellules humaines ? A.
Ribose B. Glucose C. Galactose D. Fructose
Réponse : B. Glucose
32. Les aldoses sont des sucres réducteurs parce que dans leur forme non cyclique ils
contiennent : A. Un groupe cétone B. Un groupe ester C. Un groupe hydroxyle D. Un
groupe aldéhyde
Réponse : D. Un groupe aldéhyde
33. Les saccharides contiennent la combinaison suivante d’éléments : A. Carbone,

hydrogène et phosphore B. Carbone, hydrogène et azote C. Carbone, oxygène et
hydrogène D. Carbone et hydrogène
Réponse : C. Carbone, oxygène et hydrogène
34. Complètes chacune des phrases suivantes :

Réponse :
A. Les sucres qui ne diffèrent que par la configuration d’un seul atome de carbone sont
des épimères.
B. Un sucre à 6 atomes de carbone est un Héxose
C. Un Aldose est un sucre avec une structure d’un aldéhyde.
D. Une liaison osidique ou O-glycosidique est une liaison entre le carbone
anomérique d’un saccharide et un alcool ou une amine.
E. Un pentose est un sucre à 5 atomes de carbones
F. Un diholoside ou disaccharide est formé lorsque 2 monosaccharides sont unis par
une liaison glycosidique.
G. Le lactose est un disaccharide formé entre le carbone n°1 du galactose et le carbone
n°4 du glucose.
H. Une longue chaîne de monosaccharides unis par liaisons glycosidiques est appelée
polyholosides, polyosides ou polysaccharides.
I. Amidon est un mélange d’amylose et d’amylopectine.
J. Cellulose est un polymère de glucoses unis par des liaisons β (1-4).
K. Une courte chaîne de monosaccharides (≤ 10) unis par des liaisons glycosidiques
est appelée Oligosaccharides, oligosides ou holigosaccharides.
L. Le lactose est un disaccharide qu’on trouve dans le lait.
M. Les aldoses ou cétoses sont réduits par le borhydrure de sodium ou des enzymes en
alcools polyhydriques (polyols ou alditols).
β-Carotène
Fait par Dr. Bernard KAYEMBE PASUA (β-Carotène) : 0810016696 | 10
0810016696
35. Indiquez si la phrase est vraie (V) ou fausse (F)
Réponse :
a) Les sucres contenant 10 résidus d’oses sont appelés des polysaccharides R/ Faux
b) Le saccharose est un sucre réducteur R/ Vrai
c) Le glucose est le sucre qu’on trouve dans le sang humain. R/ Vrai
d) L’interconversion des anomères (α et β) l’un dans l’autre s’appelle mutarotation R/
Vrai
e) L’interconversion d’énantiomères (D et L) l’un dans l’autre s’appelle mutarotation R/
Faux
f) Les hydrates de carbone qui diffèrent dans leur configuration autour de l’atome de
carbone du carbonyle sont appelés des anomères. R/ Vrai
g) Les hydrates de carbone qui diffèrent dans leur configuration autour d’un atome de
carbone spécifique sont appelés des épimères. R/ Faux
36. Dans un sucre, l’extrémité contenant le carbone anomérique libre est appelée : A.
Hémiacétal B. Liaison glycosidique C. Hémicétal D. Extrémité réductrice.
Réponse : D. Extrémité réductrice
37. Quelles sont les différences entre l’amylose et l’amylopectine du point de vue
structural ?
Réponse : Amylose a une structure linéaire et constitue 13-20 % de l’amidon dont les
molécules de glucose sont unies par des liaisons α (1-4) tandis que l’amylopectine constitue
80-85% de l’amidon dont les chaînes ramifiées sont faites de 24 à 30 résidus de glucose réunis
par des liaisons α (1-4) et liaisons α (1-6).
38. Expliquez brièvement la glycogénose.

Réponse : glycogénose est une maladie héréditaire rare transmise de façon autosomique par
un déficit du métabolisme du glycogène causé par le déficit en glucose-6-phosphatase,
nécessaire à la libération de glucose dans la circulation sanguine.
39. Qu’est-ce que la cellulose ? Expliquez pourquoi l’homme prend une grande quantité
dans sa nourriture sans pouvoir la dégrader (digérer).
Réponse : La Cellulose est une substance structurale importante de la paroi des végétaux et
constitue la moitié de l’espace carbone de la biosphère. C’est un polymère d’unités glucose
réunies par liaison β (1-4) que l’organisme humain ne possède pas d’enzyme capable de
rompre cette liaison donc dépourvus de β-glucosidase. Elle est donc non digestible et constitue
un matériau de transit qui est rejeté tel quel par le tube digestif.
40. Expliquez une des applications médicales du glucose

Réponse : Le glucose est un aliment énergétique important dans les traitements médicaux,
où il est injecté sous forme de soluté les solutions injectables isotonique (5%) pour prévenir
des déshydratations ou les solutions injectables hypertonique (10 à 50%) destinées à la
nutrition parentérale (apport calorique) et au traitement de l’hypoglycémie.

Chapitre 4. LIPIDES
1. Dans la nomenclature des acides gras, le carbone β correspond au carbone : A. 1 B. 2
C. 3 D. n
Réponse : C. 3
2. Donnez la formule semi-développée de l’acide gras de la famille de ω7 contenant 18

atomes de carbone. Quel est son nom systématique ?
Réponse : Formule semi-développée : CH3(CH2)5CH=CH(CH2)9COOH
Son nom systématique : Acide ∆11-octadécénoïque ou Acide octadéc-11-énoïque
3. Quel est le nombre de doubles liaisons que contient l’acide éicosapentaénoïque ? A. 1

B. 2 C. 3 D. 4 E. 5
Réponse : A. 1
4. Qu’est-ce qu’un acide gras essentiel ? Citez-en un.

Réponse : un acide gras essentiel est un acide gras que nous ne pouvons pas synthétiser mais
doit être apportés par l’alimentation. Exemple : acide linoléique ou acide linolénique.
5. Quel groupe fonctionnel est présent dans un monoglycéride formé à partir du glycérol
et d’un acide gras saturé ? A. Acide carboxylique B. Alcool C. Ester D. Hydroxyle
Réponse : C. Ester
6. Donnez le nom systématique cet acide gras : C18:2Δ9,12 ou C18:2ω6,9

Réponse : cis-∆9,12octadécadiénoate
7. Donnez le nom systématique du triacylglycérol formé à partir du glycérol et de 3 acides

dodécanoïques.
Réponse : Triododécanoylglycérol
8. Quels groupes fonctionnels sont présents dans un acide gras insaturé ? A. Acide
carboxylique et ester B. Acide carboxylique et alcool C. Acide carboxylique et
alcane D. Acide carboxylique et alcène
Réponse : C. Acide carboxylique et alcane
9. Une de ces formules correspond à la formule moléculaire du glycérol :

A. CH2OHCHOHCH2COOH B. CH2OHCH2CH2OH C. CH2OHCHOHCH2OH D.
CH2OHC(OH)2CH3
Réponse : C. CH2OHCHOHCH2OH
10. Les acides gras saturés ont : A. Un même nombre d’atomes de carbones B. Des
liaisons simples entre tous les atomes de carbones C. Souvent un nombre pair
d’atomes de carbone D. Des doubles liaisons entre quelques atomes de carbone
Réponse : B et C car les acides gras saturés ont des liaisons simples entre tous les atomes
de carbones et souvent un nombre pair d’atomes de carbone.
11. Soient les acides gras ci-après : acides décanoïque, hexadécanoïque, tétradécanoïque,
dodécanoïque et les points de fusion (en °C) : 40, 20, 30, 50. Quel peut être le point de
fusion de l’acide tétradécanoïque ? Justifiez votre réponse.
Réponse : Le point de fusion de l’acide tétradécanoïque 40°C parce que le point de fusion
des acides gras est d’autant plus élevé que la chaîne aliphatique est longue.

12. Citez et expliquez une propriété physique des acides gras
Réponse :
 Les AG à moins de 8 carbones sont liquides et entraînables par la vapeur (volatils) tandis
que les acides gras saturés de 10 carbones ou plus sont solides à température ambiante.
 Les acides gras à longue chaîne sont insolubles dans l’eau mais solubles dans les
solvants organiques.
 Le point de fusion des acides gras est d’autant plus élevé que la chaîne aliphatique est
longue pour une série homologue. Le point de fusion s’abaisse avec le nombre de doubles
liaisons ; l’abaissement est plus faible pour la forme trans que pour la forme cis.
13. Les triglycérides sont : A. des lipides trouvés uniquement chez les microorganismes
B. des lipides contenant des carbones grandement oxydés C. une réserve d’énergie
majeure pour les animaux D. trouvés uniquement chez les animaux.
Réponse : C. une réserve d’énergie majeure pour les animaux
14. Donnez la structure et le nom systématique d’un triglycéride formé de deux acides
éicosanoïques en positions 1 et 3 et d’un acide hexadécanoïque.
Réponse : Diéicosanoyl-1,3-octadécanoyl-2-glycérol
15. Citez 2 phosphoglycérides que vous connaissez.

Réponse : Phosphatidyl-éthanolamine (céphaline) et Phosphatidyl-choline (lécithine)
16. Un ou plusieurs lipides ci-dessous est (sont) un (des) phospholipide (s) : A. Cholestérol
B. Phosphatidylsérine C. Trioctadécylglycérol D. Sphingomyéline
Réponse : B. Phosphatidylsérine
17. Citez les 2 types de sphingolipides de l’organisme et donnez un exemple pour chacun.
Réponse : Les 2 types différents de sphingolipides constitués à partir de la céramide sont :
 Les sphingophosphatides. Exemple : Sphingomyéline
 Les glycosphingolipides ou glycolipides. Exemple : Cérébrosides
18. Citez 2 exemples de stéroïdes et leurs rôles dans l’organisme.

Réponse :
Le cholestérol : est le stéroïde le plus important qui joue un grand rôle dans la formation des
membranes, dans la synthèse des acides biliaires et des hormones stéroïdes.
Les acides biliaires : ce sont des dérivés du cholestérol synthétisés dans le foie. Ils sont
nécessaires pour le transport des lipides de l’intestin vers le sang au cours de la digestion et
pour l’élimination du cholestérol en quantité notable.
19. Donnez 3 rôles joués par le cholestérol chez les animaux

Réponse : Chez les animaux, le cholestérol joue un grand rôle dans la formation des
membranes, dans la synthèse des acides biliaires et des hormones stéroïdes.
20. Donnez 2 exemples de terpènes et leurs rôles dans l’organisme

Réponse : Le Terpènes est une chaîne linéaire formée par accrochage de plusieurs isoprènes :
 Vitamine K (Phylloquinones, ménaquinones) : c’est un coenzyme pour la carboxylation
nécessaire à la biosynthèse des facteurs de la coagulation sanguine. Elle joue également
un rôle important dans la synthèse des protéines osseuses fixatrices de calcium.
 Ubiquinone (ou Coenzyme Q) : c’est la molécule centrale de transfert d’électrons dans
la chaîne respiratoire dans les mitochondries ; elle transporte protons et électrons.

21. Un groupe des lipides ci-dessous est majoritaire dans la composition des membranes
biologiques A. Phospholipide B. Triglycéride C. Cholestérol D. Glycolipide
Réponse : A. Phospholipide
22. Une conjugaison ci – dessous forme le sel biliaire A. Acide biliaire et acide gras B.
Acide aminé et acide gras C. Acide aminé et acide biliaire D. Acide aminé et acide
nucléique.
Réponse : C. Acide aminé et acide biliaire
23. Une cire naturelle est composée de : A. Acide gras et alcool gras B. Acide nucléique
et acide gras C. Acide gras et acide aminé D. Acide aminé et acide nucléique
Réponse : A. Acide gras et alcool gras
24. Donner le nom systématique de l’acide gras qui a aidé à la formation de chacun de ces
esters :
Réponse :
A. Acide tétradécanoïque
B. Acide nonadécanoïque
C. Acide ∆9-hexadécénoïque
D. Acide undécanoïque
25. Donnez le rôle de lipoprotéines du plasma et donnez un exemple de ces lipoprotéines.

Réponse : Les lipoprotéines du plasma qui sont responsables du transport d'autres lipides
dans le corps. Exemple : Les chylomicrons.
26. La charpente de base des membranes biologiques est principalement formée de :

a) Cholestérol/Phospholipide/Sphingomyéline
b) Phospholipide/Glycolipide/Cholestérol
c) Triglycéride/Phospholipide/Cholestérol.
d) Phospholipide/Sphingomyéline/Triglycéride
Réponse : Phospholipide/Glycolipide/Cholestérol
27. La fluidité des membranes biologiques est déterminée par les proportions des : A.
Acides gras saturés et insaturés des phospholipides B. Acides gras saturés et insaturés
des triglycérides C. Acides aminés acides et basiques des glycoprotéines D.
Triglycérides et phosphoglycérides
Réponse : La fluidité des membranes biologiques est déterminée par les proportions des
acides gras saturés et insaturés des phospholipides.
28. Toutes ces macromolécules sont rencontrées dans les membranes à l’exception de : A.
Acides nucléiques B. Phospholipides C. Glycoprotéines D. Glycolipides
Réponse : A. Acides nucléiques
29. Qu’est-ce qui détermine la fluidité des membranes biologiques ?

Réponse : La fluidité des membranes biologiques est déterminée par les proportions des
acides gras saturés et insaturés des phospholipides.

30. Expliquez pourquoi la structure de la membrane est un modèle de la mosaïque fluide.
Réponse : À cause de la fluidité des membranes et de la présence de protéines, le concept de
la structure de la membrane est appelé modèle de la mosaïque fluide.
31. Expliquez une des méthodes de séparation et d’identification des lipides

Réponse : La séparation et l’identification des lipides se fait généralement par des techniques
chromatographiques basées sur les différences d’affinité des espèces chimiques pour le
couple de phases chromatographiques : phase stationnaire (solide ou liquide) et la phase
mobile (liquide ou gazeuse).
32. Donnez l’importance nutritionnelle et médicale des lipides.

Réponse : L’apport d’acides gras polyinsaturés impose un apport simultané d’α-tocophérol
(vitamine E) nécessaire en raison de sa propriété antioxydante. Les acides gras de la famille
n-6 ou ω-6 (comme l’acide linoléique) exercent des effets hypocholestérolémiants,
antithrombogène, anticancérigène, antiathérogène, antioxydant, anabolisant. Ils ont aussi un
rôle de régulation vis-à-vis des systèmes plaquettaire, reproducteur, épidermique et
immunitaire. Les acides gras de la famille ω-3 (dont l’acide α-linolénique) exercent des effets
hypocholestérolémiants complètent ceux des acides gras ω-6 pour la protection contre les
maladies cardio-vasculaires. Les signes de carence en cet acide gras étaient beaucoup plus
évidents (baisse de croissance, effets cutanés…). C’est la raison pour laquelle, il est
recommandé de privilégier des matières grasses végétales dans l’alimentation. On obtient
ainsi des effets protecteurs parmi lesquels une baisse du cholestérol sanguin.
L’huile de ricin est connue pour ses propriétés purgatives. C’est aussi une source abondante
d’acides α et γ-linoléniques. Les huiles de germe de maïs, de soja, de tournesol, contenant des
acides gras insaturés, sont conseillées en cas d’hypercholestérolémie et d’hyperlipémie.
33. Donnez une application pharmaceutique et cosmétique des lipides.

Réponse : D’autres huiles sont largement utilisées en industrie pharmaceutique et en
cosmétique, soit comme excipient pour donner de l’onctuosité (consistance à la fois légère et
douce) à des laits et des crèmes dermiques, des pommades ou des potions (sirops) ; ainsi les
huiles d’avocat, de sésame, de cacao, de ricin, d’amande sont utilisées en cosmétologie et en
dermatologie.
Chapitre 5. ACIDES AMINES, PEPTIDES ET PROTEINES

1. Pourquoi est-ce que les protéines tiennent une place particulière dans l’organisme ?
Réponse : Les protéines tiennent une place particulière du fait que leur structure est inscrite
dans notre patrimoine génétique.
2. Citez 2 acides aminés aliphatiques et 2 acides aminés polaires non chargés.

Réponse : AA aliphatiques ou hydrophobes : Il s’agit de : la glycine, l’alanine
AA polaires non chargés : Il s’agit de : la sérine, la thréonine
3. Donnez les noms des 21ème et 22ème acides aminés (spécifiques à certaines protéines
Réponse : sont la pyrrolysine et la selenocystéine
4. Qu’est-ce qu’un acide aminé essentiel ? Citez-en 3.

Réponse : Les AA essentiels sont nécessaires pour un fonctionnement normal du corps mais
ne peuvent pas être synthétisés à partir des intermédiaires métaboliques mais doivent être
obtenus à partir de l’alimentation. On a : Méthionine, Thréonine, Tryptophane, Valine,
Isoleucine, Leucine, Phénylalanine et Lysine.

5. Qu’est-ce que le pH isoélectrique ? Comment le calculez-vous pour un acide aminé
basique ayant 3 valeurs de pKa (pKa1, pKa2 et pKR) ?
Réponse : Le pH isoélectrique ou point isoélectrique (pI) : C’est le pH auquel la somme des
charges positives et négatives intramoléculaires d’un AA est nul. A ce pH, l’AA est
électriquement neutre et est appelé zwittérion. Pour un AA basique (comme la lysine,
𝒑𝑲 +𝒑𝑲
l’histidine ou l’arginine), on calcule le pI de la façon suivante : pI = 𝒂22 𝑹
6. Comment appelle-t-on la liaison entre 2 acides aminés à l’intérieur d’une chaîne

d’acides aminés ?
Réponse : La liaison entre 2 acides aminés est appelée liaison peptidique.
7. Expliquez pourquoi cette liaison n’est pas chargée quel que soit le pH physiologique
considéré.
Réponse : parce que la formation de peptides à partir d’acides aminés s’accompagne donc de
la perte nette d’une charge positive et d’une charge négative par liaison peptidique formée.
8. On donne les valeurs de pK1 = 1,8 ; pK2 = 9,0 et pKR =12,5

𝒑𝑲 +𝒑𝑲
Réponse : pI = 𝒂22 𝑹 d’où :
9. On donne les valeurs de pK1 = 1,8 ; pK2 = 9,3 et pKR = 6,0 9

𝑝𝐾 +𝑝𝐾 1,8 + 6,09
Réponse : pI = 𝑎22 𝑅 d’où : pI = 2
= 3,945
10. Calculez le pHi d’un acide aminé imaginaire possédant les valeurs de pK suivantes :
pK1 = 2,0 pK2 = 9,8 pK3 = 10,8
𝑝𝐾 +𝑝𝐾
Réponse : pI = 𝑎22 𝑅 d’où :
11. Expliquer pourquoi la glycine (H2N-CH2-COOH) est un acide aminé non chiral.
Réponse : parce que la glycine ne possède pas un carbone asymétrique ou centre chiral.
12. Un des acides aminés ci-dessous ne possède pas de carbone asymétrique. Lequel ? A.
L’acide glutamique B. la proline C. la glycine D. La glutamine
Réponse : C. la glycine
13. Quel est le nombre de charges portées par le glutathion, un tripeptide de formule Glu-
CysGly à pH = 12 ? A. 0 B. 1 C. 2 D. 3
Réponse : B. 1
14. Citez 2 peptides d’intérêt biochimique et donnez leurs rôles.

Réponse : peptides d’intérêt biochimique
 Insuline : C’est une hormone hypoglycémiante qui favorise la pénétration du glucose
dans les cellules périphériques.
 Glucagon : c’est une hormone qui a un effet hyperglycémiant, l’effet inverse de
l’insuline. L’équilibre entre les 2 hormones régule le taux de glucose sanguin.
15. Sur base de la composition et la solubilité, les protéines sont classées en protéines
simples et en protéines conjuguées.
Réponse : La classification des protéines basée sur la composition et la solubilité sont : les
protéines simples et les protéines conjuguées.

16. Sur base de la dimension et la forme, les protéines sont classées en protéines
globulaires et en protéines fibreuses.
Réponse : Basé sur la dimension et la forme, les protéines sont aussi subdivisées en protéines
globulaires et protéines fibreuses.
17. Les protéines conjuguées sont aussi appelées ……………… Donnez un exemple.
Réponse : Les protéines conjuguées sont appelées hétéroprotéines. Ex : Glycoprotéines
18. Les protéines simples sont aussi appelées…………………… Donnez un exemple.

Réponse : Les protéines simples sont aussi appelées holoprotéines. Exemple : Albumines
19. Quelle différence y a-t-il entre la glycation et la glycosylation ?

Réponse : La glycation est l’attachement non enzymatique de sucres aux protéines tandis que
la glycosylation est un attachement enzymatique de sucres qui entraine la modification post-
traductionnelle la plus fréquente des protéines.
20. Les peptides ci-dessous peuvent être reliés par un pont disulfure. Vrai ou faux ?
Justifiez votre réponse. Arg-Ser-Tyr-Cys-Trp et Met-Lys-Arg-Ser-Ala
Réponse : Vrai, parce que la présence de cystéine et méthionine peuvent se lier entre 2
groupements (-S-) interpeptide de manière covalente appelé le pont disulfure.
21. Les tripeptides ci-dessous possèdent la même structure primaire. Vrai ou faux ? Ala-
Gly-Val, Val-Gly-Ala et Ala-Val-Gly Justifiez votre réponse.
Réponse : Faux, parce que les tripeptides ci-dessus ne possèdent pas la même succession de
séquence des AA dans leurs chaînes polypeptidiques et ne sont pas traduit par le même gène.
22. Les protéines catalytiques sont aussi appelées…………………… Exemple

Réponse : Les protéines catalytiques sont aussi appelées enzymes. Exemple : Hexokinase
23. Les protéines régulatrices sont aussi appelées……………………… Exemple

Réponse : Les protéines régulatrices sont aussi appelées hormones. Exemple : insuline
24. Les protéines protectrices sont aussi appelées………………………. Exemple

Réponse : Les protéines protectrices sont appelées anticorps Exemple : immunoglobulines
25. Un des acides aminés protéinogènes provoque la rupture de l’hélice α. Quel est cet
acide aminé ? Et pourquoi rompt-il l’hélice α ?
Réponse : il s’agit de proline à cause de sa structure imine, par l’effet que son cycle
pentagonal provoquerait la rupture de l’hélice α car l’azote engagé dans la liaison peptidique
ne possède pas d’atome d’hydrogène permettant d’établir une liaison hydrogène. Quand elle
se trouve ailleurs, la proline interrompt la conformation de l’hélice en produisant un coude.
26. Donnez la différence entre les structures primaire et secondaire d’une protéine.
Réponse : La structure primaire décrit la séquence des AA dans une chaîne polypeptidique
unies par les liaisons peptidiques tandis que la structure secondaire est l’établissement des
liaisons hydrogène dans l’espace entre les groupements –CO- et – NH- au niveau des liaisons
peptidiques et peut avoir une l’hélice α ou le feuillet β.

27. Citez les liaisons et interactions qui stabilisent la structure tridimensionnelle.
Réponse :
 Les liaisons hydrogènes s’établissent entre les atomes de la liaison peptidique et aussi
entre les chaînes latérales,
 Les liaisons ioniques (ponts salins) entre les chaînes latérales de charge opposée des
acides aminés. Il s’agit des liaisons faibles ou liaisons non covalentes,
 Les ponts disulfures (entre 2 groupements –SH de 2 cystéines) intra et interprotéine ;
jouent un rôle particulier. Il s’agit donc d’une liaison covalente,
 Les interactions hydrophobes qui regroupent des chaînes latérales d’AA vers l’intérieur
de la molécule de façon à avoir le moins de contact possible avec l’eau environnante.
28. Citez 2 liaisons covalentes qui stabilisent la structure tertiaire d’une protéine.
Réponse : Les liaisons peptidiques et les ponts disulfures.
29. Expliquez la structure quaternaire d’une protéine.

Réponse : La Structure quaternaire est une association de plusieurs polypeptides pour
produire une protéine fonctionnelle. Les forces qui maintiennent la structure quaternaire d'une
protéine sont les mêmes que celles qui maintiennent la structure tertiaire d’une protéine.
30. Une ou plusieurs liaisons ci-dessous demeure(nt) dans une protéine dénaturée.
La(les)quelle(s) ? A. Liaisons peptidiques B. Liaisons hydrogène C. Liaisons
disulfures D. Liaisons hydrophobes E. Liaisons ioniques. Justifiez votre réponse :
Réponse : A. Liaisons peptidiques et A. Liaisons peptidiques
Parce que la dénaturation d’une protéine se fait par la rupture de certaines liaisons faibles
responsables des structures secondaires et tertiaire. La protéine est dépliée et perd alors sa
fonction biologique, laquelle est étroitement liée à la structure tertiaire mais sa structure
primaire, donc la séquence des AA demeure généralement intacte.
31. De quelle enzyme(s) a-t-on besoin pour cliver ce peptide comme indiqué ci-dessous ?
Ala-Lys-Glu-Thr-Phe-Asn-Pro-His-Ser → Ala-Lys + Glu-Thr-Phe + Asn-Pro-His-Ser
a) Trypsine b) Chymotrypsine c) Pepsine d) Carboxypeptidase B.
Réponse : a) Trypsine b) Chymotrypsine et d) Carboxypeptidase B
32. Un décapeptide a été isolé et purifié jusqu'à homogénéité.

- Un traitement de ce peptide par le Phénylisothiocyanate (PITC) libère du PTH-Asp.
- Après hydrolyse chymotrypsique du peptide natif, on obtient 3 peptides : A, B et C.
- La séquence de ces peptides, déterminée par la méthode récurrente d'Edman, est la
suivante : A : Val-His-Ser-Trp B : Asp-Arg-Val-Tyr C : Lys-Leu
Quelle est la séquence du peptide initial ? Justifier votre réponse.
Réponse : La séquence du peptide initial est : Asp-Arg-Val-Tyr-Val-His-Ser-Trp-Lys-Leu
Par ce que la méthode d’Edman utilise le phénylisothiocyanate (PITC) qui a identifié le
résidu N-terminal qui appartient à l’aspartate en libérant PTH-Asp. Son hydrolyse
chymotrypsique avait liberé les résidus aromatiques (Phe, Tyr et Trp), ainsi que la Leu du
côté CO que nous avons restitués par la réaction inverse.

Chapitre 6. ENZYMOLOGIE
1. Les enzymes sont des protéines. Vrai ou Faux ? Justifiez votre réponse.
Réponse : Vrai, parce qu’ils sont des catalyseurs en milieu biologique qui sont constituées
presque exclusivement de protéines, le plus souvent thermolabiles et dont la structure tertiaire
est extrêmement importante.
2. Expliquez cette affirmation : « les enzymes sont le plus souvent thermolabiles ».

Réponse : les enzymes sont le plus souvent thermolabiles et dont la structure tertiaire est
extrêmement importante. Les réactions biochimiques s’effectuent dans notre corps à une
température de 37°C. Cette température est beaucoup trop basse pour permettre le
déroulement des réactions indispensables à notre vie, autrement dit toutes ces réactions ne se
dérouleraient pas ou se dérouleraient très lentement sans catalyseur dans les conditions
intracellulaires.
3. Citez 2 caractéristiques des réactions biochimiques qui sont dues aux enzymes.
Réponse : Grâce aux enzymes, les réactions biochimiques sont caractérisées par :
 Une vitesse élevée par rapport à la même réaction en l’absence de tout facteur catalytique
 Une température optimale : 20 à 40°C pour la plupart des organismes mais 300°C pour
certaines bactéries et 37°C pour le corps humain.
4. Quand est-ce qu’une enzyme exhibe une spécificité absolue ?

Réponse : On parle de spécificité absolue, Quand les enzymes catalysent seulement une ré-
action particulière avec un substrat particulier. Par exemple, l'uréase.
5. Les enzymes maltase, lactase et tréhalase dégradent les liaisons glycosidiques aussi bien
α que β contenues dans le maltose, le lactose et le tréhalose, respectivement. Ces
enzymes sont spécifiques du : A. Type de liaison B. Type de substrat C. Type de liaison
et de substrat D. Type de conformation
Réponse : D. Type de conformation
6. Expliquez et donnez les exemples des terminologies suivantes : A. Isoenzymes B.

Proenzymes C. Cofacteurs Coenzymes
Réponse :
 Isoenzymes - Isozymes : sont des différents enzymes qui catalysent la même réaction.
Exemples : la créatine kinase, Lactate déshydrogénase (LDH).
 Proenzymes - Zymogènes : sont synthétisées sous forme de précurseurs inactifs. Leur
protéolyse limitée entraîne la libération d’un peptide pour obtenir des enzymes actives.
Exemple : les protéases.
 Cofacteurs, Coenzymes : sont des composants supplémentaires non-protéiques qui
accompagne l’enzyme pour remplir ses fonctions catalytiques. Les cofacteurs peuvent
être un ou plusieurs ions inorganiques tels que Fe2+, Mg2+, Mn2+ et Zn2+ tandis que les
coenzymes sont des molécules organiques complexes (Exemple : vitamines).
7. Citez 2 classes d’enzymes que vous connaissez et donnez un exemple pour chaque cas.
Réponse :
 Oxydo-réductase exemple : Réductase
 Transférases exemple : Kinase

8. La réaction ci-après est catalysée par une peptidase. Cet enzyme appartient à la classe
de : Alanylglycine + H2O ⇌ Alanine + Glycine
A. Hydrolase B. Transférase C. Synthétase D. Synthase
Réponse : A. Hydrolase
9. Dans la classe des hydrolases, on trouve les estérases, les osidases, les amidases… Tous
ces enzymes ont une spécificité de : A. Réaction B. Substrat C. Réaction et substrat
D. Optique
Réponse : C. Réaction et substrat
10. Soit la séquence de réactions métaboliques suivantes :
Faites correspondre à l’aide d’une flèche la réaction à l’enzyme qui permet sa catalyse.
Réponse :
Réaction 1 Kinase
Réaction 2 Isomérase
Réaction 3 Oxydoréductase
11. Donnez pour chacune de ces réactions le numéro de la classe de l’enzyme qui permet sa
catalyse.
Réponse : Réaction A c’est le transférase (2), Réaction B c’est l’oxydoréductase (1) et

Réaction C c’est ligase (6)
12. Qu’est-ce que l’énergie d’activation pour une réaction biochimique ?

Réponse : L’énergie d’activation c’est la quantité d’énergie minimale nécessaire à
l’initiation des réactions exergoniques.
13. Donnez les deux propriétés fondamentales que présentent les catalyseurs (enzymes).
Réponse : Les enzymes présentent les 2 propriétés fondamentales des catalyseurs chimiques
mais bien souvent avec une efficacité beaucoup plus grande :
 Abaisser l’énergie d’activation des réactions chimiques, en augmentant la probabilité
des chocs efficaces.
 Augmenter la vitesse des réactions et se retrouver intacte à la fin de la réaction.
14. Comment définissez-vous la vitesse d’une réaction enzymatique ?

Réponse : La vitesse d’une réaction enzymatique est la quantité de substrat (S) transformé
(ou de produit, P, apparu) par unité de temps (exprimée en unité internationale, UI).

15. Donnez l’équation de Michaelis-Menten et les significations de Vmax et Km dans cette
équation.
Réponse :
16. Soit le tableau suivant représentant les valeurs de KM de quelques systèmes enzyme
substrat
Classez ces enzymes par ordre croissant d’affinité pour leurs substrats : A. 1234 B. 1432 C.
3241 D. 3421 E. 4132 Justifiez votre réponse.
Réponse : D. 3421 parce que l’inverse du KM d’une enzyme pour un substrat est donc une
approximation de l’affinité de l’enzyme pour ce substrat.
17. Donnez le graphique de linéarisation de l’équation de MM selon Eadie et Hofstee

v=f(v/s) en représentant les paramètres cinétiques Vm et KM.
Réponse :
18. Citez un effecteur physique de l’enzyme et expliquez comment il influence l’activité de

l’enzyme.
Réponse : Les facteurs ou des composés qui modifient l’activité de l’enzyme sont :
 La température : Lorsque la température augmente, la vitesse de l’enzyme augmente
augmentation de 10°C augmente la vitesse de la réaction d’un facteur 2 environ.
 Le pH : Chaque enzyme possède son pH optimum de fonctionnement en deçà ou au-
delà duquel la vitesse de catalyse de l’enzyme chute rapidement.
 Le degré d’ionisation de certains acides aminés influe sur la conformation
générale de l’enzyme, donc sur la forme fonctionnelle de celle-ci.
19. Qu’est-ce que la température optimale de fonctionnement de l’enzyme ?

Réponse : Les réactions biochimiques s’effectuent dans notre corps à une température de
37°C. La température à laquelle la vitesse de la réaction est la température optimale de
fonctionnement de l’enzyme.
20. Comparez les enzymes allostériques aux enzymes Michaeliennes par rapport à la
fixation du substrat.
Réponse : Les enzymes Michaeliennes obéissent à la cinétique de saturation simple décrite
par l’équation de MM, les enzymes allostériques au contraire fixent leur substrat selon un
mécanisme coopératif. Les enzymes Michaeliennes sont souvent des protéines primaires soit
sécondaires mais enzymes allostériques sont de protéines oligomériques, c.à.d. constituées
de plusieurs sous unités fonctionnant de manière coopérative et possédant de multiples sites
de fixation pour leur substrat. La courbe des enzyme Michaelienne est une hyperbole, mais
les enzymes allostériques ont une courbe sigmoïdale.
21. Tracez les courbes de la vitesse en fonction de la concentration en substrat pour les
enzymes Michaeliennes et les enzymes allostériques.
Réponse : Courbes de cinétique des enzymes Michaeliennes et des enzymes allostériques

22. La cinétique des enzymes Michaeliennes est ………… tandis que celle des enzymes
allostériques est…………………
Réponse : La cinétique des enzymes Michaeliennes est une courbe hyperbolique tandis que
celle des enzymes allostériques est une courbe sigmoïde.
23. Expliquez avec un exemple à l’appui une des utilisations des enzymes en médecine.
Réponse : L’enzymologie s’est d’abord introduite en clinique par le biais de l’analyse des
enzymes dans les humeurs, les sécrétions et même les tissus, ce qui révèle parfois des
anomalies pathologiques. Les enzymes sont utilisés comme réactifs analytiques au laboratoire,
pour le diagnostic et en thérapeutique.
24. Expliquez comment les enzymes sont utiles pour le diagnostic.

Réponse : On peut alors détecter dans le sang une activité enzymatique anormale. Celle-ci
témoigne d’une lésion tissulaire quelque part dans l’organisme. Mais on peut aller plus loin et
préciser le tissu en cause, si l’enzyme est spécifique d’un tissu et surtout son dosage permettra
d’en mesurer l’étendue. L'analyse du sérum sanguin pour les concentrations de certaines
enzymes peut fournir une riche information au sujet de la condition médicale d'un malade.
Souvent, de telles analyses sont utilisées pour confirmer un diagnostic préliminaire basé sur
les symptômes de la maladie. Par exemple, quand une crise cardiaque se produit, un manque
de sang au niveau du muscle cardiaque cause la mort de quelques-unes des cellules de ce
muscle. Ces cellules libèrent leurs contenus, incluant leurs enzymes, dans la circulation
sanguine. Les analyses simples peuvent être faites pour mesurer les quantités de certaines
enzymes dans le sang. De telles analyses sont très précises et spécifiques parce qu'elles sont
basées sur la spécificité du complexe enzyme-substrat. Exemples :
- Les concentrations élevées des enzymes amylase et lipase du sérum sanguin sont les
indications de la pancréatite, une inflammation du pancréas.
- L’isoforme MB de la créatine kinase (CKMB) n’existe que dans le muscle cardiaque. Si
cette enzyme ainsi que la lactate déshydrogénase et la glutamate-oxaloacétate
transaminase sont retrouvées dans le sang à forte concentration, cela permet le
diagnostic d’une lésion cardiaque, en fait un infarctus du myocarde.
- Les maladies du foie telles que la cirrhose et l'hépatite résultent en des concentrations
élevées de l'un des isoenzymes de la lactate déshydrogénase (LDH5), et des
concentrations élevées de l'alanine aminotransferase/glutamate-pyruvate transaminase
(ALT/GPT) et de l'aspartate aminotransferase/glutamate-oxaloacétate transaminase
(AST/GOT) dans le sérum. En fait, ces deux dernières enzymes augmentent aussi en
concentration en cas de crise cardiaque.

25. Comment procède-t-on pour mesurer l’activité d’une enzyme ?
Réponse : Pour doser une enzyme dans le sérum, par exemple, on a besoin d’une unité. La
quantité absolue d’enzyme, c.à.d. la quantité d’enzyme par unité de volume sanguin, est très
difficile à mesurer, à cause de la faible concentration habituelle de la protéine. Il est beaucoup
plus simple de mesurer l’activité de l’enzyme. En d’autres termes, on fournit à l’enzyme un
substrat et on observe combien de substrat est transformé par unité de temps. On mesure donc
la vitesse de la réaction enzymatique que l’on sait proportionnelle à la concentration de
l’enzyme. Si on se trouve en excès de S, on mesure alors la vitesse maximale, Vmax qui est
égale à Kcat.[Etotal]. La détermination de l’activité enzymatique se fait à saturation en substrat,
au pH optimal à une température optimale (37°C ou 30°C le plus souvent).
Chapitre 7. METABOLISME DES GLUCIDES

1. Citez les monosaccharides les plus importants pour le métabolisme énergétique.
Réponse : Pour le métabolisme énergétique, les monosaccharides importants sont les hexoses
: glucose, fructose et galactose.
2. Expliquez pourquoi le glucose est au centre du métabolisme glucidique.

Réponse : Le glucose est en 1ère ligne, au centre du métabolisme glucidique. D’une part
parce qu’il constitue le glucide le plus abondant dans l’alimentation, surtout comme
élément constitutif des macromolécules ; d’autre part, parce que tous les glucides se
convertissent en glucose dans l’organisme.
3. Citez les disaccharides les plus importants qui sont digérés par l’homme.
Réponse : Les disaccharides les plus importants sont le lactose, le saccharose, le maltose et
l’isomaltose
4. Citez les voies métaboliques du glucose que vous connaissez et deux tissus dans lesquels
chaque voie a lieu.
Réponse : Toutes les voies métaboliques du glucose fonctionnent dans les cellules du foie
 Glycolyse : catabolisme du glucose qui a lieu dans toutes les cellules.
 Néoglucogenèse : synthèse du glucose et fonctionne dans le foie, les reins et l’intestin
mais pas dans la cellule musculaire.
 Catabolisme anaérobique par la voie des pentoses-phosphate (dans toutes les cellules).
 Métabolisme du glycogène (foie et muscle) : la biosynthèse du glycogène
(glycogénogénèse) ne fonctionne que s’il y a suffisamment du G-6-P (période
postprandiale) et le glycogène est à nouveau dégradé en G-6-P (glycogénolyse) lors
d’un travail musculaire pour produire de l’ATP.
5. Quels sont les 3 produits majeurs de la glycolyse ?

Réponse : Le glucose-6-phosphate (G-6-P), le pyruvate et l’AcétylCoA
6. Un des composés ci-dessous ne peut pas être produit dans nos cellules. Lequel ? A.
Lactate B. Pyruvate C. Ethanol D. Acétyl-CoA
Réponse : C. Ethanol
7. Le cycle de Cori (en l’honneur de Gerty et Carl Cori) concerne le lactate, le glucose, le
muscle (en pleine activité physique) et le foie. Expliquez comment fonctionne ce cycle.
Réponse : Certains types de cellules (érythrocytes, muscles squelettiques) régénèrent le
NAD+ en transformant le pyruvate en lactate grâce à la Lactate déshydrogénase (LDH). Le

transfert du lactate du muscle au foie pour être transformé en glucose et transfert du glucose
en retour vers le muscle, est désigné par le Cycle de Cori en l’honneur de Gerty et Carl Cori.
8. Citez les organes dans lesquels fonctionne la néoglucogenèse

Réponse : La néoglucogenèse fonctionne dans le foie, les reins et l’intestin par ce que ce sont
les seuls organes à posséder la glucose-6-phosphatase : seul moyen pour une cellule de libérer
du glucose à partir du G-6-P.
9. La néoglucogenèse est indispensable pour 2 organes (cellules) qui ont le glucose comme
source principale d’énergie. Quels sont ces organes ?
Réponse : Le cerveau et des érythrocytes.
10.Citez les substrats qui peuvent contribuer à la fabrication du glucose.

Réponse : Tous les acides aminés (Ala principalement provenant du catabolisme des
protéines au cours du jeûne, à l’exception de la Leu et la Lys), le lactate (provenant du
métabolisme anaérobie des érythrocytes et des muscles actifs) et le glycérol (provenant du
catabolisme des lipides au cours du jeûne) peuvent contribuer à la fabrication du glucose.
11. Deux des acides aminés ci-dessous sont des acides aminés non glycogènes. A. Ala et
Gly B. Ala et Leu C. Lys et Leu D. Pro et Lys E. His et Arg
Réponse : C. Lys et Leu
12. Un des composés ci-dessous ne peut pas contribuer à la fabrication du glucose. A.

Lactate B. Acétyl-CoA C. Glycérol D. Alanine E. Glycine
Réponse : B. Acétyl-CoA
13. Les organes dans lesquels fonctionne la néoglucogenèse possèdent un enzyme qui leur
permet de libérer le glucose dans la circulation sanguine à partir du glucose-6-
phosphate. Donnez le nom de cet enzyme.
Réponse : La glucose-6-phosphatase
14.Expliquez comment un régime très pauvre en glucides favorise la perte de poids en

s’appuyant sur la néoglucogenèse.
Réponse : Un régime très pauvre en glucides favorise la perte de poids suite à la demande
en glucose qui est continue, une importante néoglucogenèse va se faire à partir des acides
aminés, le coût énergétique en ATP qui y est associé doit alors être couvert par l’oxydation
des Acides Gras.
15. Quels sont les 2 matériaux importants qui sont produits dans la voie des pentoses
phosphate et qui sont nécessaires pour certaines voies de biosynthèse ?
Réponse : Le NADPH/H+ et le ribose-5-phosphate sont produits par la phase oxydative
irréversible.
16.Donnez les noms des 2 enzymes qui interviennent dans la suite des réactions comportant
un va-et-vient de matériaux de 2 ou 3 carbones dans la voie des pentoses-phosphate ?
Réponse : Le transcétolase et le transaldolase
17. Les produit(s) intermédiaire(s) de la glycolyse ci-dessous apparaît (apparaissent) à la

fin de la 2ème phase de la voie des pentoses-phosphate. Lesquels ? A. Ribose-5-P B.
Glycéraldéhyde-3-P C. Fructose-6-P D. Ribulose-5-P E. Xylulose-5-P

Réponse : Glycéraldéhyde-3-P et Fructose-6-P
18.Citez 5 organes qui utilisent surtout le NADH/H+ pour leurs biosynthèses réductrices.
Réponse : Cinq organes utilisent le NADPH/H+ pour leurs biosynthèses réductrices : le foie,
le tissu adipeux, la glande mammaire, les glandes surrénales, les testicules et les ovaires.
19.Le ribose sous forme de ribose-5-P est un matériau important pour la biosynthèse de
nucléotides et de nombreux coenzymes. Citez 2 nucléotides et 2 coenzymes à base de
ribose que vous connaissez.
Réponse : Le ribose sous forme de ribose-5-P est un matériau important pour la biosynthèse
des nucléotides (ATP…), nécessaires à la production d’ADN, ARN ainsi que de nombreux
coenzymes comme le NADH/H+, FADH2, le coenzyme A.
20.Donnez le nom de l’enzyme de la voie des pentoses-phosphate dont le déficit peut

entraîner une anémie hémolytique sévère.
Réponse : En cas de déficit en glucose-6-phosphate déshydrogénase
21.Expliquez brièvement l’étiologie de l’anémie hémolytique entraînée par un déficit en

glucose-6-phosphate déshydrogénase dans la voie des pentoses-phosphate.
Réponse : Le rôle du NADPH/H+ pour la protection et l’élimination se manifeste dans les
érythrocytes où il sert à la restauration du glutathion réduit (2G-SH) qui protège la membrane
des globules rouges contre les oxydations. En cas de déficit en glucose-6-phosphate
déshydrogénase, le NADPH/H+ manque et par conséquent, les radicaux oxygénés et les
peroxydes convertissent le glutathion réduit (2G-SH) en glutathion oxydé (G-S-S-G) qui
endommagent la membrane érythrocytaire, ce qui aboutit à une destruction des globules
rouges, pouvant entraîner une anémie hémolytique.
22.Pourquoi le fructose peut servir de sucre de remplacement pour les diabétiques qui
souffrent d’un déficit en insuline ?
Réponse : Le fructose est capté dans les cellules de l’organisme de façon indépendante de
l’insuline, contrairement au glucose. C’est pourquoi les diabétiques qui souffrent d’un déficit
en insuline peuvent prendre du fructose à la place du glucose. Le fructose et aussi le sorbitol
leur servent de sucre de remplacement car ils sont métabolisés de façon indépendante de
l’insuline.
23.Un (plusieurs) sucre(s) ci-après sert (servent) de sucre de remplacement pour les
diabétiques A. Glucose B. Mannose C. Sorbitol D. Fructose E. Galactose
Réponse : Sorbitol et Fructose
24.La transformation du glucose en glycogène est appelée : A. Glycolyse B.

Glycogénogenèse C. Glycogénolyse D. Gluconéogenèse
Réponse : B. Glycogénogenèse
25.Le catabolisme du glycogène fournit directement un composé riche en énergie et qui

reste encore dans la cellule. Quel est ce composé ? A. Glucose-6-phosphate B. Glucose-
1-phosphate C. Glucose D. Glucose-1,6-bisphosphate
Réponse : B. Glucose-1-phosphate

26. Dans le muscle et dans les tissus extrahépatiques, le glucose phosphorylé reste dans la
cellule par manque d’un enzyme. Quel est cet enzyme ? A. Glucose-6-phosphatase B.
Hexokinase C. Glucokinase D. Phosphoglucomutase
Réponse : A. Glucose-6-phosphatase
27. L’insuline est produite en réponse aux niveaux élevés de glucose dans le sang, une
condition d’hyperglycémie. Quel(s) processus ci-dessous est(sont) stimulé(s) ? A.
Glycolyse B. Glycogénolyse C. Gluconéogenèse D. Glycogénogenèse
Réponse : D. Glycogénogenèse
28. Citez et expliquez brièvement 4 maladies associées au métabolisme des glucides.

Réponse : Les maladies associées au métabolisme des glucides sont : le diabète sucré, la
galactosémie, la glycogénose et l’intolérance au lactose.
 Le diabète du Type I insulinodépendant : est une maladie du métabolisme
énergétique caractérisée par une hyperglycémie causée par un pancréas qui ne
produisent pas de l'insuline.
 Galactosémie : est une maladie causée par des déficiences héréditaires de la
galactokinase, de la galactose-1-phosphate uridyl transférase ou de la UDP-galactose-
4-épimérase, le galactose est converti par l’aldose réductase en galactitol qui
s’accumule dans le cristallin et cause la cataracte. L’affection est plus grave si elle est
due à un défaut de la galactose-1-phosphate uridyltransférase, car le galactose-1-P
s’accumule et vide le foie de son phosphate inorganique. Il en résulte finalement une
insuffisance hépatique, un retard mental sévère et une mort tôt.
 L’intolérance au lactose est un déficit de lactase ou émulsine ou β-galactosidase par
conséquent le lactose non digéré reste dans l'intestin et cause la crampe et la diarrhée
qui peut mener à la déshydratation et l'incommodité supplémentaire.
 La glycogénose : est une maladie héréditaire rare transmise de façon autosomique
causée par un déficit en glucose-6phosphatase. Il s’ensuit une accumulation de
glycogène dans le foie, ce qui entraîne une sévère hypoglycémie avec un déficit
énergétique pour le cerveau et les érythrocytes
Chapitre 8. METABOLISME DES LIPIDES

1. Un composé ci-dessous est le point d’arrivée des voies de dégradation, mais aussi le
point de départ des voies de biosynthèse des différents lipides dans la cellule. Quel est
ce composé ? A. Pyruvate B. Glucose C. Acétyl-CoA D. Lactate E. Acide gras
Réponse : C. Acétyl-CoA
2. Pourquoi de nombreux lipides digérés sont absorbés dans les capillaires lymphatiques.
Quel est la raison de ce détour qui court-circuitant le foie ?
Réponse : Après dégradation mécanique et chimique des aliments dans le tractus digestif, la
plupart des nutriments sont absorbés dans le sang par les capillaires intestinaux. Toutes fois,
de nombreux lipides digérés sont trop volumineux pour pénétrer dans les capillaires
sanguins et sont en fait absorbés dans les capillaires lymphatiques. Ces lipides gagnent le
sang quand la lymphe rejoint le courant sanguin via des vaisseaux proches du cœur. Les
micelles sont finalement absorbées par les cellules intestinales. La raison de ce détour est la
fonction de substance de réserve des lipides. Après un repas, l’organisme n’a pas
immédiatement besoin des lipides comme fournisseurs d’énergie. C’est pourquoi ils sont
acheminés directement vers le tissu adipeux en court-circuitant le foie

3. Quels sont les produits qui sont libérés après hydrolyse des triglycérides par les lipases
hydrosolubles ? A. 2 acides gras et glycérol B. 1 acide gras et diacyl-1,2-glycérol C. 2
acides gras et monoacyl-2-glycérol D. 2 acides gras et monoacyl-1-glycérol. Justifiez
votre réponse :
Réponse : Les triglycérides sont très hydrophobes et doivent être transformés avant qu'ils ne
puissent être digérés, absorbés, et métabolisés. Parce que la transformation de lipides
diététiques se produit dans l'intestin grêle, les lipases hydrosolubles (enzymes qui hydrolysent
les triglycérides et qu'on trouve dans l'estomac et dans la salive. Ils sont excrétés dans l’intestin
grêle et sont spécifiques des liaisons esters primaires) ne sont pas très efficaces.
4. Les chylomicrons sont formés par : A. Triglycérides et protéines B. Acides gras et

triglycérides C. Acides gras et protéines D. glucides et protéines E. Acides aminés et
protéines.
Réponse : Les acides gras à longue chaîne sont estérifiés en triglycérides dans les cellules de
la muqueuse intestinale et se combinent avec des protéines pour former les chylomicrons.
5. La β-oxydation sert à la dégradation des acides gras en unités d’acétyl-CoA et ne peut

pas se dérouler dans un des organes ci-dessous. Lequel ? A. Foie B. Cœur C.
Erythrocyte D. Muscle Justifiez votre réponse :
Réponse : C. Erythrocyte
La β-oxydation sert à la dégradation des acides gras en unités d’acétyl-CoA et se déroule
dans les mitochondries (pas dans les érythrocytes par manque de mitochondries, ni dans le
cerveau car les acides gras n’ont pas la capacité de traverser la barrière hémato-encéphalique).
6. La β-oxydation sert à la dégradation des acides gras en unités d’acétyl-CoA et ne peut

pas se dérouler dans un des organes ci-dessous. Lequel ? A. Foie B. Cœur C. Rein D.
Cerveau Justifiez votre réponse :
Réponse : D. Cerveau
La β-oxydation sert à la dégradation des acides gras en unités d’acétyl-CoA et se déroule
dans les mitochondries (pas dans les érythrocytes par manque de mitochondries, ni dans le
cerveau car les acides gras n’ont pas la capacité de traverser la barrière hémato-encéphalique).
7. Dans un des organes ci-dessous ne s’effectue ni la dégradation ni la synthèse des acides

gras. Quel est cet organe ? A. Foie B. Cœur C. Erythrocyte D. Muscle
Réponse : C. Erythrocyte
8. La biosynthèse des acides gras s’effectue dans le cytoplasme de la plupart de nos cellules
et aboutit à un acide gras à partir de 8 acétyl-CoA. Quel est cet acide gras ? A. Acide
octanoïque B. Acide hexadécanoïque C. Acide éthanoïque D. Acide octadécanoïque 9.
Réponse : B. Acide hexadécanoïque
9. Les corps cétoniques sont formés dans le foie avant tout en période de crise. Ils sont une
forme de transport d’un composé. Lequel ? A. Lactate B. Glucose C. Acétyl-CoA D.
Acide gras
Réponse : C. Acétyl-CoA
10.Tous les organes peuvent utiliser les corps cétoniques pour produire de l’énergie sauf
certains organes. Lesquels ? A. Foie B. Globules rouges C. Cœur D. Cerveau E. Rein
Réponse : A. Foie

11.La voie pour la dégradation des acides gras en acétyl-CoA est appelée : A. Lipolyse B.
Hydrolyse C. β-oxydation D. Acétolyse
Réponse : C. β-oxydation
12.Avant d’entrer dans la voie de dégradation, fournissant de l’énergie, les acides gras sont
activés dans le cytoplasme à l’aide du Coenzyme A dans une réaction qui nécessite 2
étapes pour former : A. Acyl-CoA B. Acétyl-CoA C. ATP D. Triglycéride
Réponse : A. Acyl-CoA
13.La réaction des acides gras est appelée β-oxydation car l’introduction d’un oxygène
(donc l’oxydation) s’effectue sur le C-β de l’acide gras qui est équivalent à : A. C-2 B.
C-1 C.C-3 D. C-4
Réponse : C.C-3
14.Quels sont les 4 produits libérés par la β-oxydation ?

Réponse : La β-oxydation libère un NADH/H+, un FADH2 qui sont livrés à la chaîne
respiratoire, un acétyl-CoA qui rejoint le cycle de citrate et un acyl-CoA, raccourci de 2
atomes de carbone par rapport à l’acide gras de départ. Pour cela, 4 réactions se succèdent :
15.Combien de cycles de réactions et de molécules d’acétyl-CoA doit-on avoir si l’acide

dodécanoïque s’engage dans la β-oxydation ? A. 5 cycles et 6 acétyl-CoA B. 6 cycles et
5 acétyl-CoA C. 6 cycles et 6 acétyl-CoA D. 5 cycles et 5 acétyl-CoA
Réponse : B. 6 cycles et 5 acétyl-CoA
16.Le catabolisme des acides gras insaturés fait intervenir 2 enzymes supplémentaires en
dehors de celles requises pour la β-oxydation d’un acide gras saturé. Quelles sont ces
enzymes ? A. Déshydrogénase et isomérase B. Réductase et isomérase C. Isomérase
et thiolase D. Déshydrogénse et thiolase
Réponse : B. Réductase et isomérase
17.Dans le catabolisme des acides gras insaturés, la transformation d’une double liaison
cis- ∆3 en une double liaison trans-∆2 nécessite l’intervention d’une enzyme. Laquelle
? A. Déshydrogénase B. Isomérase C. Thiolase D. Réductase
Réponse : B. Isomérase
18.Dans le catabolisme des acides gras insaturés, la création d’une double liaison cis-∆3 à
partir de 2 doubles liaisons conjuguées nécessite l’intervention d’une enzyme. Laquelle
? A. Déshydrogénase B. Isomérase C. Thiolase D. Réductase
Réponse : D. Réductase
19.Un résidu d’un acide gras à nombre impair d’atomes de carbone est la seule partie d’un
acide gras qui soit glucogénique. Quel est ce résidu ? A. Acétyle B. Acyle C. Propionyle
D. Hydroxyle E. Palmitoyle
Réponse : C. Propionyle
20.La biosynthèse des acides gras peut se dérouler dans le cytoplasme de toutes les cellules,
mais un organe est le lieu de synthèse privilégié. Quel est cet organe ? A. Muscle B.
Cœur C. Foie D. Erythrocyte E. Intestin
Réponse : C. Foie

21.La biosynthèse d’acides gras requiert de l’énergie sous forme d’ATP et d’équivalent
réduit sous forme ci-après. A. NADPH/H+ B. NADP+ C. NADH/H+ D. NAD+
Réponse : A. NADPH/H+
De l’énergie sous forme d’ATP et d’équivalent réduit NADPH/H+ sont nécessaires pour la
biosynthèse d’acides gras.
22.Le substrat de départ pour la biosynthèse d’acides gras est : A. Acétyl-CoA B.

Propionyl-CoA C. Acyl-CoA D. Palmitoyl-CoA
Réponse : A. Acétyl-CoA
23.L’acide gras qui est presque exclusivement produit à partir de l’acétyl-CoA comme
substrat de départ est l’acide : A. Acétique B. Propionique C. Palmitique D. Octanoïque
Réponse : C. Palmitique
Chapitre 9. METABOLISME DES PROTEINES ET DES ACIDES AMINES

1. Expliquez brièvement le processus de dégradation des protéines intracellulaires dans
les protéosomes et les lysosomes.
Réponse : La Dégradation des protéines intracellulaires
Les protéosomes (complexes multienzymatiques se trouvant en grand nombre dans le
cytoplasme de toutes les cellules des eucaryotes, et possédant des activités protéases non
spécifiques, mais multicatalytiques) sont de grandes machines de dégradation des protéines et
dégradent des protéines marquées par une protéine spéciale appelée ubiquitine (présente dans
toutes les cellules eucaryotiques) par un mécanisme ATP-dépendant. L’ubiquitine est une
étiquette indiquant au protéosome de dégrader une protéine donnée. La fixation de l’ubiquitine
s’effectue sur une lysine (sur le groupement aminé en ε) de la protéine à dégrader. Elle est
régénérée après son utilisation, donc non dégradée (Figure 9.2a).
Les lysosomes (possèdent toute une série d’enzymes hydrolytiques comme des peptidases et
des protéinases qu’on appelle cathepsines) dégradent les protéines par un mécanisme
ATPindépendant mais également des organelles entières (de vieilles mitochondries).
2. Qu’est-ce que l’ubiquitine dans le catabolisme des protéines intracellulaires ?

Réponse : L’ubiquitine est une étiquette indiquant au protéosome de dégrader une protéine
donnée. La fixation de l’ubiquitine s’effectue sur une lysine (sur le groupement aminé en ε)
de la protéine à dégrader. Elle est régénérée après son utilisation, donc non dégradée.
3. Citez les 2 réactions principales du catabolisme des acides aminés

Réponse : Presque chaque acide aminé peut perdre son groupement aminé par
transamination ou désamination.
4. Expliquez brièvement la dégradation des protéines extracellulaires
Réponse :
Dégradation des protéines extracellulaires
Les protéines extracellulaires (glycoprotéines et l’albumine) sont avant tout des protéines
plasmatiques qui sont dégradées différemment. Presque toutes les protéines plasmatiques sont
des glycoprotéines possédant des résidus glucidiques qui se terminent souvent par un Nacétyl-
neuraminate (NANA). Les neuraminases des parois des vaisseaux clivent le NANA terminal
(Figure 9.2.b) et le galactose, qui est l’avant dernier sucre, est maintenant à l’extrémité et
signale que la glycoprotéine altérée doit être enlevée de la circulation sanguine.
Les cellules hépatiques possèdent sur leur membrane des récepteurs des asialoglycoprotéines
qui reconnaissent les glycoprotéines ayant perdu leur NANA et présentant un galactose à

l’extrémité des chaînes glucidiques. Ces glycoprotéines plasmatiques altérées se lient à ces
récepteurs puis sont captées par endocytose. Les vésicules d’endocytose fusionnent avec les
lysosomes et ces derniers dégradent les protéines plasmatiques. Comme l’albumine n’est pas
glycosylée, sa dégradation s’effectue par voie rénale dans les lysosomes intracellulaires.
5. Expliquez brièvement les voies de biosynthèse des protéines
Réponse : BIOSYNTHESE DES PROTEINES
Elle s’effectue au niveau des ribosomes, suivant les indications fournies par l’ADN. Environ
400 g de protéines sont formées par jour. On peut distinguer 2 voies différentes qui
commencent toutes au niveau des ribosomes libres du cytoplasme :
- Voie cytoplasmique : les protéines qui restent à l’intérieur de la cellule sont
synthétisées jusqu’à la fin sur les ribosomes libres ;
- Voie sécrétoire : les protéines qui sont intégrées dans la membrane cellulaire ou
destinées à l’exportation sont introduites dans le réticulum endoplasmique au cours de
la synthèse (le réticulum fixant les ribosomes devient RE rugueux).
6. Qu’est-ce qui fait la différence entre l’ARN des protéines destinées au noyau et au
cytoplasme ?
Réponse : L’ARNm fabriqué dans le noyau pénètre dans le cytoplasme et va se lier à l’un de
nombreux ribosomes où s’effectue la traduction (biosynthèse protéique) au cours de la quelle
des acides aminés sont accrochés à une chaîne peptidique en fonction du message codé par
l’ARNm
7. Citez les 2 transaminases (ou aminotransférases) les plus importantes pour le médecin
(et en Biochimie clinique)
Réponse : Les 2 transaminases (ou aminotransférases) les plus importantes pour le médecin
(et en Biochimie clinique) sont l’alanine transaminase (ALAT) ou l’aspartate transaminase
(ASAT).
8. Donnez les réactifs et les produits des enzymes ci-après A. Alanine transaminase
(ALAT) B. Aspartate transaminase (ASAT)
Réponse : Elles catalysent le transfert du groupement aminé de l’alanine ou de l’aspartate à
l’αcétoglutarate pour former le pyruvate ou l’oxaloacétate et le glutamate
9. Un des acides aminés ci-dessous ne subit pas la transamination. Lequel ? A. Glutamate

B. Sérine C. Glycine D. Lysine
Réponse : D. Lysine car Tous les acides aminés des protéines subissent une transamination,
sauf la lysine, la thréonine, la proline et l’hydroxyproline.
10. Expliquez la toxicité de l’ammoniac (NH3) pour le système nerveux.

Réponse : C’est essentiel car le NH3 est toxique pour le système nerveux central. La toxicité
du NH3 pour le cerveau viendrait en partie de sa réaction avec l’α-cétoglutarate pour former
du glutamate (cette réaction est réversible, mais en faveur de la formation du glutamate).
11. Dans les réactions de transamination, une vitamine sert de transporteur des
groupements aminés. Quelle est cette vitamine ? A. Vit B6 (Pyridoxal phosphate) B.
Vit B1 (Thyamine) C. Vit B12 (cobalamine) D. Vit C (Acide ascorbique).
Réponse : A. Vit B6 (Pyridoxal phosphate)

12. L’alanine transaminase, qui catalyse le transfert du groupement aminé de l’alanine à
l’α- cétoglutarate, forme un α-cétoacide et le glutamate. Quel est l’α-cétoacide formé
? A. Pyruvate B. Oxaloacétate C. α-cétoglutarate D. Lactate
Réponse : A. Pyruvate
13. La transformation du glutamate en α-cétoglutarate et ammoniac (NH3) est une réaction

de : A. Transamination B. Amidification C. Désamination D. Réduction
Réponse : La désamination oxydative du glutamate en α-cétoglutarate et libération de
l’ammoniac.
14. Un seul de ces acides aminés subit une désamination oxydative à un taux très élevé
dans les tissus des mammifères. Lequel ? A. Glutamate B. Glutamine C. Alanine D.
Aspartate.
Réponse : B. Glutamine
A cause de cette fonction de transporteur, la glutamine est l’AA dont la concentration est la
plus élevée dans le sang.
15. Expliquez le rôle des cellules musculaires dans le catabolisme des acides aminés.
Réponse :
Pour les cellules musculaires, il existe quelques particularités en ce qui concerne le
métabolisme des AA. Le catabolisme des protéines est la seule source possible des AA en
période de pénurie, à côté des AG provenant des réserves lipidiques. Certains AA d’origine
musculaire servent déjà de substrat pour la néoglucogénèse après une période normale de
jeûne nocturne.
Après quelques heures, la réserve glycogénique du foie est épuisée. Les AA (glycogènes)
provenant des protéines musculaires constituent alors une source de glucose utilisable. Le
groupement aminé est transféré sur le pyruvate (autrement que dans les autres tissus) pour
produire l’alanine par une réaction très importante de transamination. L’alanine est libérée
dans la circulation sanguine, pénètre dans le foie (mitochondrie) où elle est reconvertie en
pyruvate. Ce dernier emprunte la voie de la néoglucogenèse (Figure 9.7). L’alanine
aminotransférase (ALAT) catalyse ces transaminations dans le muscle et dans le foie.
L’alanine est l’AA possédant la deuxième plus forte concentration sanguine après la
glutamine.
16. Qu’est-ce qu’un organisme uréotelique ? Donnez-en un exemple.

Réponse : Les organismes uréotéliques sont des différents animaux qui excrètent l’azote en
excès des groupements α-aminés sous forme de l’Urée. Exemple : animaux terrestres et êtres
humains.
17. Citez 2 acides aminés glycogènes, 2 acides aminés cétogènes et 2 acides aminés mixtes
Réponse :
- Acides aminés glucogènes (Ala, Arg, Asn, Asp, Cys, Gln, Glu, Gly, His, Met, Pro,
Ser, Thr, Val) : du glucose peut être synthétisé à partir de leurs produits de dégradation,
- Acides aminés cétogènes (Leu et Lys) : leurs produits de dégradation conduisent à la
synthèse des corps cétoniques.
Certains acides aminés sont mixtes, glucogènes et cétogènes à la fois (Ile, Phe, Trp, Tyr).
18. Qu’est-ce qu’une amine biogène ? Citez un exemple.

Réponse : Amines biogènes : Presque tous les acides aminés peuvent être décarboxylés en
amines. Celles-ci sont désignées comme amines biogènes car elles ont généralement une
activité biologique remarquable. Exemple : Histamine
19. Citez une des réactions de transformation qui joue un grand rôle dans la biosynthèse
des acides aminés.
Réponse : Les réactions de transformation, en particulier les transaminations ou réactions
d’interconversion, jouent un grand rôle.
20. Citez 2 enzymes qui occupent des positions centrales dans la biosynthèse des acides
aminés.
Réponse : Les transaminases, la glutamate déshydrogénase et la glutamine synthétase
occupent des positions centrales dans la biosynthèse des acides aminés.
21. Trois acides aminés les plus importants sont formés directement à partir de leurs acides
α- cétoniques correspondants. Citez-en deux.
Réponse : Les 3 acides aminés les plus importants (Ala, Asp et Glu) sont formés directement
à partir de leurs acides α-cétoniques correspondants.
Chapitre 10. BIOENERGETIQUE

1. Définir une fonction d’état et donner un exemple.
Réponse : Quand ces propriétés n’évoluent pas, on dit que le système est en état
d’équilibre. Cet état est décrit au moyen de grandeurs physicochimiques appelées
variables ou fonctions d’état :
• La pression (P) et la température (T) : variables intensives, indépendantes de la

quantité de matière ;
• Le volume (V) et la masse (m) : variables extensives qui dépendent de la
quantité de matière.
Au cours d’une transformation, les variations de fonctions d’état d’un système chimique ne
dépendent que de l’état initial et de l’état final du système.
2. Qu’est-ce qu’une variable intensive ? Donner un exemple.

Réponse : La pression (P) et la température (T) : variables intensives, indépendantes de la quantité
de matière ;
3. Une des conditions ci-dessous correspond à celle d’un processus spontané : A. ∆G < 0
et ∆SU < 0 B. ∆G > 0 et ∆SU < 0 C. ∆G > 0 et ∆SU > 0 D. ∆G < 0 et ∆SU > 0
Réponse : Ainsi, lorsque : D. ∆G < 0 et ∆SU > 0
- ∆SS + ∆SE = ∆SU > 0 : processus spontané. Par conséquent, ∆SS peut être >
0 ou < 0 ou encore = 0, mais à condition que la somme ∆SS + ∆SE > 0.
- ∆SS + ∆SE = ∆SU < 0 : processus non spontané ;
- ∆SS + ∆SE = ∆SU = 0 : processus à l’équilibre où rien ne se passe.
4. Pour une réaction chimique modèle : aA + bB ⇌ cC + dD, la variation d’énergie libre

de Gibbs vaut : ∆G = ∆G0 ’ + 2,303 logKéq. Une telle réaction peut se dérouler
spontanément lorsque : A. ∆G = 0 et ∆G0’ < 0 B. ∆G < 0 et ∆G0 ’ > 0 C. ∆G > 0 et
∆G0 ’ > 0 D. ∆G < 0 et ∆G0 ’< 0
Réponse : A. ∆G = 0 et ∆G0’

5. Un ou plusieurs composés ci-dessous sont des nucléotides triphosphates servant dans le
transfert d’énergie dans les systèmes biologiques : A. ADP B. Coenzyme A C. NADP+
D. FADH2 E. Créatine-phosphate
Réponse :
6. Dans les réactions comportant une oxydation et une réduction, un agent réducteur est
celui qui a : A. une forte affinité pour les électrons B. une faible affinité pour les
électrons C. subi une oxydation D. subi une réduction
Réponse : Un E0 négatif signifie que la substance étudiée a moins d’affinité pour les électrons que
n’en a l’hydrogène, autrement dit qu’elle est un agent réducteur.
7. Soient les demi-réactions d’oxydo-réduction avec leurs potentiels d’oxydo-réduction

standard ci-dessous : 1. 2H+/H2 E0’= -0,421V 2. Fe3+/Fe2+ E0’=0,771V 3.
UQ/UQH2 E0’= 0,100V 4. FAD/FADH2 E0’ = -0,219V. Classer ces demi-réactions
par ordre croissant d’affinité pour les électrons (1>2 signifie que 1 a plus d’affinité pour
les électrons que 2). A. 1>2>3>4 B. 2>3>4>1 C. 1>4>3>2 D. 2>1>3>4 E. 4>3>2>1
Justifiez votre réponse :
Réponse :
8. On donne les énergies libres standard des métabolites suivants à pH 7:

phosphoénolpyruvate (PEP)/Pyruvate (∆G0 ’ = -14,8 kcal/mol), ATP/ADP (∆G0 ’ = -
7,3 kcal/mol). Calculez la constante d’équilibre et la variation d’énergie libre standard
pour le transfert du groupe phosphoryle du PEP à l’ADP à 25°C, R étant de 1,987
cal/mole.
Réponse :
9. Calculez la variation d’énergie libre standard et la constante d’équilibre pour la

phosphorylation du glucose sachant que : Glucose-1-phosphate Glucose + Pi (∆G0 ’ =
-5,0 kcal/mol).
Réponse :
10.Soient les systèmes redox ci-après :

1
(A) 2O2 + 2H+ + 2e‾ → H2O : E0’ = 0,82V
(B) NAD+ + 2H+ + 2e‾ → NADH + H+ : E0’ = -0,32V
Quel est le couple redox qui va céder ses électrons à l’autre couple ? Justifiez vous
Donnez la réaction globale susceptible de se dérouler spontanément
Calculer la variation d’énergie libre standard de cette réaction.
Réponse : (B) NAD+ + 2H+ + 2e‾ → NADH + H+ : E0’ = -0,32V
11.Pourquoi est-ce que le cycle de citrate porte le nom du cycle ?

Réponse :
12.Qu’est-ce qu’une voie amphibolique ?

Réponse : Le cycle du citrate n’est sûrement pas la voie la plus simple pour dégrader de l’acétate
en CO2 ; il a aussi des fonctions anaboliques, il s’agit d’une voie amphibolique, à la fois catabolique
et anabolique :
- Biosynthèse du glucose par décarboxylation de l’oxalo-acétate avec
hydrolyse d’un GTP (avant tout dans le foie, les reins et dans une faible
mesure dans l’intestin, seuls organes à réaliser la néoglucogenèse). La 1ère
étape produit de la phospho-énol-pyruvate

- Biosynthèse des acides aminés à partir des acides α-cétoniques. Par
exemple : formation du glutamate à partir de l’α-cétoglutarate, de
l’aspartate à partir d’oxaloacétate ;
- Biosynthèse de l’hème (pour former l’hémoglobine et les cytochromes) à

partir du succinyl-CoA ;
- Biosynthèse des acides gras et du cholestérol à partir d’acétyl-CoA dans le

cytoplasme. Pour sortir de la mitochondrie, l’acétyl-CoA est converti en
citrate et ce dernier traverse la membrane mitochondriale. Dans le
cytoplasme, le citrate redonne de l’acétyl-CoA et de l’oxalo-acétate.
13.Donner l’exemple d’une réaction anaplérotique du cycle de citrate.

Réponse :
- Carboxylation du pyruvate en oxalo-acétate catalysée par la pyruvate
carboxylase dépendante de la biotine. C’est la réaction anaplérotique la
plus importante qui fonctionne particulièrement dans le foie et les reins
dans le but de synthétiser le glucose lorsque le pyruvate s’accumule avant
le cycle de Krebs ;
- Désamination du glutamate en α-cétoglutarate catalysée par la

glutamate déshydrogénase (présente dans tous les organes mais avant
tout dans les mitochondries du foie) ;
- Cycle de l’urée produit du fumarate qui peut rejoindre le cycle du citrate

pour y être transformé en oxalo-acétate
14.Parmi les complexes suivants, le(s)quel(s) participe(nt) au pompage des protons ? A. Le

complexe I B. Le complexe II C. Le complexe III D. Le complexe IV E. Le complexe
V.
Réponse : Les éléments fixes sont au nombre de 4, et 3 d’entre eux, les complexes I, III et IV, sont
des pompes à protons.
15.Le(s) transporteur(s) mobile(s) de la chaîne respiratoire est (sont) : A. Le FAD B. Le

NADH C. Le cytochrome c D. L’ubiquinone E. L’oxygène
Réponse : Molécules transporteuses d’électrons (Nucléotides nicotiniques et flaviniques,
ubiquinone, hème, acide lipoïque)


BATS de BIOCHIMIE B-Carotène - Fusion

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RESUME ET BATS DE BIOCHIMIE GENERALE/G2 Médecine

Fait par Dr. Bernard KAYEMBE PASUA (β-Carotène) : 0810016696 |1

UNIVERSITE SIMON UNIVERSITE DE UNIVERSITE

RESOLUTION DES BATS DE

2. Quelle est la contribution de la biochimie dans les sciences médicales ?

3. Définissez la biochimie et donner son objectif (but)

5. Citez quelques domaines qu’englobe la biochimie.

β-carotène : BIOCHIMIE, BIOPHYSIQUE, BIOMOLECULAIRE

7. Donnez quelques principaux facteurs responsables des maladies chez l’homme.

8. Expliquez par un exemple comment les interactions entre la biochimie et la médecine

9. Expliquez comment les recherches en biochimie pathologique ont contribué au

10. Expliquez comment les recherches en biochimie pathologique ont contribué au

Chapitre 2. EAU, ELEMENTS MINERAUX ET VITAMINES

β-carotène : BIOCHIMIE, BIOPHYSIQUE, BIOMOLECULAIRE

9. L'acide phosphorique, H3PO4, sert à tamponner le fluide intracellulaire des cellules à pH

β-carotène : BIOCHIMIE, BIOPHYSIQUE, BIOMOLECULAIRE

13. Un tampon phosphate formé de HPO42-/H2PO4- a un pH de 7,4. Quel est le rapport de

β-carotène : BIOCHIMIE, BIOPHYSIQUE, BIOMOLECULAIRE

20. Qu’est-ce qu’une vitamine ? Donnez-en 2 exemples.

23. Citez 2 vitamines hydrosolubles et donnez leurs rôles chez l’homme.

β-carotène : BIOCHIMIE, BIOPHYSIQUE, BIOMOLECULAIRE

2. Qu’est-ce que les énantiomères ? Donnez un exemple.

4. Combien de stéréoisomères y-a-t-il chez les aldooctoses de la série D ? A. 2 B. 8 C.

5. Soit le sucre ci-dessous. Donnez la structure de tous les énantiomères de la série L.

Réponse : Les énantiomères de la série L sont :

7. Un composé qui dévie le faisceau de la lumière vers la gauche est appelé……………

β-carotène : BIOCHIMIE, BIOPHYSIQUE, BIOMOLECULAIRE

10. Le(s) diastéréoisomère(s) de D-glucose est (sont) : A. α-L-glucose B. β–D-mannose

11. Le D-ribose est : A. Un hexose B. un cétose C. Un pentose D. Un sucre désoxydé

12. Un mélange d’énantiomorphes D et L en quantités inégales (D > L) dévie le plan la

13. Peut-on obtenir après solubilisation du D-glucose dans l’eau du D-glucofuranose ?

15. L’oxydation de l’hydroxyle en C-6 du mannose donne l’acide : A. Mannonique B.

16. L’oxydation en C-1 du galactose donne l’acide : A. Galactosique B. Galactonique C.

β-carotène : BIOCHIMIE, BIOPHYSIQUE, BIOMOLECULAIRE

21. Qu’entendez-vous par lactase et lactose ?

23. Donnez et expliquez une des applications du saccharose dans le domaine

25. Donnez l’importance de chacun de ces sucres pour l’homme A. Glycogène B.

27. L’amidon est un polymère formé de monomères suivants : A. β-glucose B. α-glucose

28. Les produits d’hydrolyse du lactose sont : A. α-glucose et α -fructose B. α-glucose et

β-carotène : BIOCHIMIE, BIOPHYSIQUE, BIOMOLECULAIRE

33. Les saccharides contiennent la combinaison suivante d’éléments : A. Carbone,

34. Complètes chacune des phrases suivantes :

38. Expliquez brièvement la glycogénose.

40. Expliquez une des applications médicales du glucose

β-carotène : BIOCHIMIE, BIOPHYSIQUE, BIOMOLECULAIRE

2. Donnez la formule semi-développée de l’acide gras de la famille de ω7 contenant 18

3. Quel est le nombre de doubles liaisons que contient l’acide éicosapentaénoïque ? A. 1

4. Qu’est-ce qu’un acide gras essentiel ? Citez-en un.

6. Donnez le nom systématique cet acide gras : C18:2Δ9,12 ou C18:2ω6,9

7. Donnez le nom systématique du triacylglycérol formé à partir du glycérol et de 3 acides

9. Une de ces formules correspond à la formule moléculaire du glycérol :

β-carotène : BIOCHIMIE, BIOPHYSIQUE, BIOMOLECULAIRE

15. Citez 2 phosphoglycérides que vous connaissez.

18. Citez 2 exemples de stéroïdes et leurs rôles dans l’organisme.

19. Donnez 3 rôles joués par le cholestérol chez les animaux

20. Donnez 2 exemples de terpènes et leurs rôles dans l’organisme

β-carotène : BIOCHIMIE, BIOPHYSIQUE, BIOMOLECULAIRE

25. Donnez le rôle de lipoprotéines du plasma et donnez un exemple de ces lipoprotéines.

26. La charpente de base des membranes biologiques est principalement formée de :

29. Qu’est-ce qui détermine la fluidité des membranes biologiques ?

β-carotène : BIOCHIMIE, BIOPHYSIQUE, BIOMOLECULAIRE

31. Expliquez une des méthodes de séparation et d’identification des lipides

32. Donnez l’importance nutritionnelle et médicale des lipides.