Acides aminés, peptides et protéines

I. Les acides aminés

1. Formule générale,
R – CH – COOH
│
NH2

Le carbone portant la fonction carboxylique acide est dit "0", donc le carbone suivant est le
carbone . Il porte la fonction amine NH2. Ce sont donc des acides -aminés.

2. Propriétés

• Propriétés physiques

o Carbone asymétrique

A l'exception de la glycine, tous les acides aminés comportent au moins un carbone symétrique.
Comme dans le cas des glucides, on distinguera les deux séries, D et L, mais les acides aminés
naturels sont de la série L (glucides de la série D).
Pour ces raisons, ces molécules sont dotées d'un pouvoir rotatoire : ceux qui dévient la lumière
polarisée vers la droite sont dextrogyres et inversement ceux qui la dévient vers la gauche sont
lévogyres sans qu’il y ait de correspondance stricte entre D et dextrogyre et L et lévogyres.

o Solubilité.
Les acides aminés sont solubles dans l'eau, pas dans les solvants organiques (la nature du radical
peut cependant modifier cette solubilité).
 Chromatographie sur papier en une ou deux dimensions.
 • Propriétés physico-chimiques
o Dissociation.
En fonction du pH du milieu, les fonctions acides ou basiques se dissocient. Par exemple, en
milieu acide, un excès de protons bloque la fonction carboxyle, qui ne se dissocie pas, tandis
que la fonction amine peut accepter un proton supplémentaire :
- acide : R-CH-NH2-COOH + H+ → R-CH-NH3(+)-COOH
- neutre : R-CH-NH2-COOH → R-CH-NH3(+)-COO-
- basique : R-CH-NH2-COOH + OH- → R-CH-NH2-COO-
Les constantes de dissociation des deux fonctions sont elles aussi caractéristiques de l'acide
aminé :

Lorsque la concentration en H+ est égale à K1, c'est à dire quand pK1 = pH, il y a autant de
molécules non dissociées que d'anions.
Le pK correspond au pH de demi-dissociation.
Les acides aminés sont donc des composés amphotères, les deux fonctions sont ionisables.
On définit le point isoélectrique ou pHi comme la valeur du pH pour laquelle on obtient une
forme comportant les deux fonctions ionisée et appelée amphiion, zwitterion ou ion double.
Le pHi est une valeur caractéristique de l'acide aminé.

La présence de plusieurs groupes carboxyles ou aminés sur une même molécule entraîne une
modification du pHi par rapport à une molécule n'ayant qu'un seul de chaque groupement. Le
pHi est alors calculé sur l'ensemble des groupements.
En fonction de l'ionisation de l'acide aminé, il se déplacera dans un champ électrique soit vers
la cathode (s'il est chargé positivement), soit vers l'anode (charge négative).

• Propriétés chimiques

o Réactivité.
- Liaison peptidique.
Elle est liée à la présence des deux groupements qui peuvent réagir ensemble pour former une
liaison peptidique :

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Les atomes engagés dans la liaison peptidique sont tous placés dans le même plan.
Grâce à cette liaison peptidique, des polymères de taille parfois très grande peuvent être formés :
acide aminé = 1 < oligopeptide < 4 - 5 < polypeptide < 100 < protéine
La réaction du biuret permet le dosage des peptides en milieu alcalin : les liaisons peptidiques
forment un complexe violet en présence d'ions cuivriques.

- Réactions liées au carboxyle.

La décarboxylation peut être réalisée chimiquement ou par une enzyme. Elle conduit à la
formation d'une amine simple (R-CH2-NH2), et elle intervient fréquemment dans le
métabolisme (interconversion de composés).

- Réactions liées à l'amine.

Les hydrogènes de l'amine peuvent être substitués par d'autres radicaux, aliphatiques,
aromatiques, etc.

▪ Formoltitration de Sörensen

La réactivité de la fonction amine est bloquée et on peut titrer la fonction acide avec une base.
On parle de formoltitration.

▪ Réaction avec le DNFB (Sanger)

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 ▪ Réaction avec le chlorure de dansyl (chlorure de diméthyl-amino-
naphtalène-sulfonyl)
Forme avec un acide aminé au NH2 libre le dansyl-aminoacide.

▪ réaction avec le phényl-iso-thio-cyanate PITC (Edman)

Les réactions de Sanger (DNFB), de dansylation et avec PITC permettent de déterminer l’acide
aminé NH2-terminal d’un peptide.

▪ Réaction avec la ninhydrine

ninhydrine oxydée + acide aminé → ninhydrine réduite + NH3 + CO2 +R – CHO

ninhydrine oxydée + ninhydrine réduite + NH3 → complexe violet en présence de R – CHO

pour tous les acides aminés sauf pour proline et hydroxyproline où le complexe est jaune.

3. Classification des acides aminés

On distingue les acides aminés en 3 groupes par rapport à leur présence dans les protéines :

- Les acides aminés protéinogènes : ils sont à la fois précurseurs et constituants des
protéines ; ils sont au nombre de 20,
- Les acides aminés non protéinogènes mais constituants des protéines : ils résultent
d’une modification secondaire de certains parmi les 20 acides aminés
protéinogènes : cystine, hydroxyproline, hydroxylysine,
- Les acides aminés non protéinogènes et non constituants des protéines ; ils se
retrouvent à l’état libre et proviennent de certains métabolismes.

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Classification structurale des 20 acides aminés protéinogènes

➢ Acides aminés aliphatiques

Le radical R est une chaîne carbonée, ramifiée ou non :

▪ Acides aminés à chaîne hydrocarbonée:

Leucine (Leu, L), Isoleucine (Ile, I) et Valine (Val, V) sont des acides aminés essentiels.

▪ Acides aminés hydroxylés

Thréonine (Thr) est un acide aminé essentiel

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Dérivés de la sérine :
- Etanolamine (par décarboxylation) : HOCH2 – CH2 – NH2
- Choline : HOCH2 – CH2 – N+(CH3)3

▪ Acides aminés soufrés

Méthionine (Met, M) est un acide aminé essentiel

Dérivés de la cystéine :
- Cystine : deux molécules de cystéines reliées par un pont disulfure :

▪ Acides aminés dicarboxyliques (diacides monoaminés)

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 ▪ Acides aminés amides

▪ Acides aminés basiques

Lysine (Lys) est un acide aminé essentiel

Dérivées
- De la lysine : ornithine

- De l’arginine ; citrulline

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➢ Acides aminés cycliques.

▪ Acides aminés aromatiques

Phénylalanine (Phe) et Tryptophane (Trp) sont des acides aminés essentiels

▪ Acides aminés hétérocycliques

Histidine = His ou H Proline = Pro ou P