Translated from English to Vietnamese - www.onlinedoctranslator.
com
Lưu trữ Hóa sinh và Lý sinh 564 (2014) 262–264
Danh sách nội dung có sẵn tạiKhoa họcTrực tiếp
Lưu trữ Hóa sinh và Lý sinh
j trang chủ cuối cùng của chúng tôi: www. thứ bảy này . com/ l oca te / yabb i
biên tập
Protein màng gấp và ổn định
Không còn nghi ngờ gì nữa: protein mànglàkhó làm việc cùng.
Chúng không thể hiện ở mức độ rất cao trong các hệ thống dị loại. Sau
khi được biểu hiện, chúng thường khó tách ra khỏi phần màng (và
thậm chí còn khó hòa tan và gấp nếp hơn nếu được biểu hiện dưới
dạng thể vùi) và có xu hướng khó chịu để tổng hợp và trở nên bất hoạt.
Cuối cùng, làm cho chúng có thể gập ngược lại theo kiểuthành thậtmôi
trường màng là một thách thức thực sự. Nhưng tất cả những thách
thức này cũng có phần thú vị: chúng ta có thể tìm hiểu rất nhiều về điều
gì thực sự khiến protein ''tích tắc'' bằng cách so sánh các đặc tính của
chúng với các đặc tính của protein hòa tan trong nước - gần giống như
việc nâng cao hiểu biết của chúng ta về sự sống bằng cách nghiên cứu
các dạng sống ngoài hành tinh. Vì vậy, mặc dù cấu trúc protein màng
chỉ chiếm khoảng 2% cơ sở dữ liệu cấu trúc protein (và có thể nói gần
như tương tự về các nghiên cứu lý sinh), nhưng tất cả những hiểu biết
sâu sắc như vậy chắc chắn sẽ tạo ra tác động thực sự. Tốc độ đang tăng
lên và chúng tôi có thể vui vẻ ước tính rằng chúng tôi chỉ chậm hơn 30
năm so với các đồng nghiệp hòa tan trong nước trong việc xác định cấu
trúc. Bộ sưu tập các bài viết hiện tại, được đóng góp bởi các chuyên gia
hàng đầu trong lĩnh vực này,
McMorran, Brockwell và Radford bắt đầu bộ sưu tập bằng việc xem
xét quá trình gấp nếp của protein màng ngoài[1]. Chúng cung cấp một
điểm khởi đầu tuyệt vời với các khái niệm trọng tâm về quá trình gấp
protein thu được từ hai thập kỷ nghiên cứu chuyên sâu về quá trình
gấp nếp gấp hòa tan trong nước; chúng bao gồm các phễu gấp protein
và các cảnh quan năng lượng chắc chắn cũng như các mô hình gấp
thống nhất chẳng hạn như cơ chế tạo mầm-ngưng tụ. Việc chuyển
những khái niệm này sang protein màng bị thách thức bởi khả năng tái
tạo môi trường gấp giống màngtrong ống nghiệm.Tuy nhiên,b-Protein
màng ngoài thùng (OMP) là những mô hình gấp hấp dẫn, vì chúng
thường có thể được gấp lại trực tiếp từ trạng thái hoàn toàn không có
cấu trúc thành các túi phospholipid. Điều này tránh được sự cần thiết
của các chất tẩy rửa làm gián đoạn mụn nước và cho phép nghiên cứu
về tác động của thành phần màng và các chất đi kèm quanh tế bào chất
như SurA, Skp, FkpA và các chất khác. Những người đi kèm này giúp các
OMP chuyển đổi chu chất; Việc chèn màng thực tế được hỗ trợ bởi phức
hợp BAM, một bộ máy hấp dẫn có chứa OMP và một số lipoprotein phụ
kiện có thể được hoàn nguyên trong ống nghiệmđể nghiên cứu cơ học
chi tiết hơn. Có những nỗ lực mạnh mẽ để làm sáng tỏ cách phức tạp
này hỗ trợ việc chèn OMP và kết quả chắc chắn sẽ giúp chúng ta hiểu rõ
hơn về cách tế bào điều chỉnh các đặc tính hóa lý vật lý nội tại của OMP
để đạt được khả năng gấp nhanh chóng và hiệu quả. Sau phần tổng
quan ngắn gọn về các kỹ thuật thích hợp để sử dụng trong quá trình
gấp OMP (từ SDS–PAGE và huỳnh quang Trp đến quang phổ NMR, tất
cả đều có thể được kết hợp với kỹ thuật protein), các tác giả mô tả
http://dx.doi.org/10.1016/j.abb.2014.10.014
0003-9861/- 2014 Elsevier Inc. Mọi quyền được bảo lưu.
việc gấp hai OMP một cách chi tiết. OmpA 8 sợi là OMP nguyên mẫu rất
hữu ích trong việc phát triển phương pháp gấp OMP; tuy nhiên, PagP
nhỏ không kém (8 sợi) là OMP đầu tiên được phân tích bằng kỹ thuật
protein trong nhóm Radford với sự kết hợp khéo léo giữa các túi
phospholipid và nồng độ urê cao. Ngược lại với PagP, nhiều OMP bị trễ
khi gấp, điều đó có nghĩa là chúng không đạt được trạng thái cân bằng
giữa trạng thái gấp và mở trong thang thời gian thử nghiệm thông
thường. Tuy nhiên, nhóm của Karen Fleming đã dẫn đầu một cách tiếp
cận có hệ thống để xác định các điều kiện gấp có thể đảo ngược thành
các mụn nước và do đó đặt nền tảng cho các nghiên cứu tổng quát hơn
về quá trình gấp OMP và sự kết hợp của nó với các điều kiện cụ thể
trong tế bào.trong ống nghiệmnghiên cứu, chúng ta có thể mong đợi
nhiều tiến bộ thú vị trong lĩnh vực OMP trong vài năm tới.
Trong bài viết của Neumann, Klein, Otzen và Schneider, chúng tôi chuyển
sang loại protein màng chính khác, những loại có thành phần chủ yếu làMột
-xoắn ốc[2]. Đã có sự tiến triển ổn định về mức độ phức tạp của các nghiên
cứu này, bắt đầu với chuỗi xoắn ốc đơn màng (TM) cổ điển có khả năng giảm
dần một cách tự nhiên theo cách có thể định lượng bằng cả xét nghiệm
phiên mã và TRANG WEB SDS; vô số nghiên cứu về đột biếntrong cơ thể
sốngVàtrong ống nghiệmđã cung cấp thông tin quan trọng về họa tiết đóng
gói xoắn màng. Về mặt khái niệm, bước tiếp theo là tìm hiểu điều gì trong
thực tế thúc đẩy quá trình gấp nếp của các protein màng polytopic. Protein
7-TM bacteriorhodopsin là protein màng đầu tiên được tái tạo từ trạng thái
biến tínhtrong ống nghiệmvà đã thúc đẩy phần lớn sự phát triển này; nhiễm
sắc thể của nó vừa là một điều may mắn (để theo dõi mức độ hình thành
trạng thái bản địa) vừa là một lời nguyền (vì nó làm phức tạp thêm các
nghiên cứu động học tái cuộn). Gấp có thể đảo ngược cũng là chén thánh
choMột-các nghị sĩ xoắn ốc; Nhìn chung, chúng kỵ nước (không giống như
OMP) đến mức chúng không thể được gấp lại từ trạng thái cuộn ngẫu nhiên
bị biến tính urê- hoặc guanidine-chloride mà phải hòa tan trong SDS, tạo ra
mộtMột- cấu trúc xoắn ốc ít nhiều được giữ lại (mặc dù có thể được sắp xếp
lại đáng kể) ở trạng thái nguyên gốc. Ưu điểm lớn của việc sử dụng SDS làm
chất biến tính là khả năng biến tính của nó có thể được giảm một cách có hệ
thống bằng cách chuẩn độ trong các chất tẩy không chứa ion như dodecyl
maltoside; mặc dù các mixen hỗn hợp chắc chắn là khôngthành thậtcác túi,
sự ''điều chỉnh'' sự biến tính này dẫn đến sự biến tính hoàn toàn có thể đảo
ngược trong điều kiện cân bằng và cũng mở ra cho các nghiên cứu gấp/mở
động học toàn diện. Cho đến nay chúng ta đã có những nghiên cứu kỹ thuật
về protein về việc gấp baMột-MP xoắn ốc trong các mixen SDS/DDM hỗn
hợp, cụ thể là bacteriorhodopsin, DsbB 4-TM và gần đây nhất là protease
màng 6-TM GlpG. Những điều này giúp dần dần xây dựng
 Biên tập / Lưu trữ Hóa sinh và Lý sinh 564 (2014) 262–264
một bức tranh về trạng thái chuyển tiếp gần với trạng thái biến tính
SDS hơn trạng thái nguyên gốc về độ nén nhưng có các vùng cấu trúc
gấp được xác định rõ ràng, được phân tách khá rõ ràng hoặc thậm chí
bị phân cực. Một quan sát mới là GlpG dường như có một vùng lớn ''cấu
trúc yếu'' bao quanh một hạt nhân gấp khá nhỏ trong khi hầu hết phần
đầu C về cơ bản là được mở ra; thật hấp dẫn, những dữ liệu này làm nổi
bật điểm cuối N là điểm bắt đầu gấp, đúng như chúng ta mong đợi
trong cơ thể sống.Bước tiếp theo là kết nối cái nhìn sâu sắc thực
nghiệm này với các nghiên cứu tính toán, điều mà chúng tôi mong đợi
sẽ là bước tiến lớn tiếp theo trong
Một-xoắn MP gấp. Tiến tới từ các protein đơn phân, bước cuối cùng là hiểu cách polytopicMột
-MP xoắn ốc liên kết để tạo thành phức chất và oligome. Công việc này được dẫn đầu bởi trimeric
diacyl glycerate kinase, hệ thống mô hình ban đầu để gấp các mixen hỗn hợp, trong đó các tiểu
đơn vị đơn phân gấp (nhưng chưa hoàn thành) trước khi cắt bớt. Aquaglyceroporin GlpF là
tetrameric ở trạng thái tự nhiên, nhưng có thể phân ly và mở ra trong điều kiện axit nhẹ hoặc
trong SDS; trường hợp thứ hai hoàn toàn có thể đảo ngược và tiến hành thông qua ít nhất một
dimer giống như moltenglobule. Ngược lại, kênh kali KcsA chống lại SDS và chỉ phân ly và mở ra
trong trifluoroetanol, chất này chỉ có thể đảo ngược hoàn toàn nếu có một lượng nhỏ lipid. Trong
khi chất vận chuyển đường lacY là dạng đơn phân và mở ra thuận nghịch ở một mức độ nào đó
trong urê, thì một thành viên khác của siêu họ chất hỗ trợ chính GalP là trimeric tự nhiên, nhưng
cũng có thể được mở ra một phần (và có thể đảo ngược) trong urê khi có DDM. Tính nhạy cảm với
urê này có lẽ là do độ ổn định thấp và tính linh hoạt cao của protein, khiến cho việc phá vỡ các
tương tác kỵ nước giữ protein lại với nhau dễ dàng hơn. Chúng tôi tóm tắt tất cả những quan sát
này trong 6 quy tắc thực nghiệm, trước khi chuyển sang phần cuối cùng về cách các MP đa hình
oligome hóa. Quá trình oligome hóa đồng nhất, thường tạo thành các cấu trúc có tính đối xứng
cao, phổ biến ở các MP này, có thể là do sự sao chép gen. Mức độ hợp tác giữa các đơn vị đơn
phân khác nhau là khác nhau - trong một số trường hợp chỉ có oligome là có chức năng và được
hình thành bằng cách gấp hợp tác trong khi trong các trường hợp khác, các đơn phân là các đơn
vị chức năng. Sự hợp tác giữa các monome được kiểm tra tốt nhất bằng phản ứng tổng hợp di
truyền của các proton và đưa vào các đột biến cụ thể ở một hoặc nhiều proton. Chúng tôi phân
loại quá trình oligome hóa thành ba loại; Sự gấp nếp monome và quá trình oligome hóa có thể
được kết hợp chặt chẽ (hai trạng thái hoặc đồng dịch mã, điển hình cho các chất đồng phân
oligome như protein kênh), chúng có thể tạo thành các bước riêng biệt (ba bước, rất có thể là
trường hợp của các chất dị hợp tử) và cuối cùng quá trình oligome hóa có thể được điều khiển bởi
các phối tử hoặc phụ thuộc vào tín hiệu tế bào, như đã thấy đối với các thụ thể kết hợp với G-
protein. Quá trình oligome hóa mang lại những lợi ích nhất định: bên cạnh nhiệt động lực học và
sinh học điển hình cho các homo-oligome như protein kênh), chúng có thể tạo thành các bước
riêng biệt (ba bước, rất có thể là trường hợp của các dị oligome) và cuối cùng quá trình oligome
hóa có thể được kiểm soát bởi các phối tử hoặc phụ thuộc vào tín hiệu tế bào, như đã thấy đối với
G-protein được ghép nối thụ thể. Quá trình oligome hóa mang lại những lợi ích nhất định: bên
cạnh nhiệt động lực học và sinh học điển hình cho các homo-oligome như protein kênh), chúng
có thể tạo thành các bước riêng biệt (ba bước, rất có thể là trường hợp của các dị oligome) và cuối
cùng quá trình oligome hóa có thể được kiểm soát bởi các phối tử hoặc phụ thuộc vào tín hiệu tế
bào, như đã thấy đối với G-protein được ghép nối thụ thể. Quá trình oligome hóa mang lại những
lợi ích nhất định: bên cạnh nhiệt động lực học và sinh học (ví dụchống lại protease) ổn định
protein, chúng tạo cơ hội phát triển các chức năng mới,ví dụbằng cách điều chỉnh trạng thái cân
bằng monome-oligome và mở ra cơ chế điều hòa phân lập thể. Điều này được tóm tắt trong 7
quy tắc quan sát đơn giản chỉ ra con đường cho nghiên cứu trong tương lai trong lĩnh vực này.
Sau chuyến tham quan có hướng dẫn này về các cơ chế mà protein màng
gấp lại trong môi trường giống như màng, bài đánh giá của Heedeok Hong
chuyển sang các động lực khiến quá trình này diễn ra thuận lợi – với sự quan
tâm sâu sắc đến sự khác biệt giữa protein hòa tan trong nước và protein
màng[3]. Sự phức tạp của môi trường màng cho thấy rõ ràng rằng mặc dù
các nguyên tắc vật lý cơ bản tất nhiên là giống nhau, nhưng các quy tắc trò
chơi xác định độ ổn định của MP về cơ bản khác với các quy tắc của protein
hòa tan trong nước. Trước hết, người ta thậm chí có thể đặt câu hỏi liệu việc
gấp được điều khiển bằng nhiệt động lực học hay dưới sự điều khiển động
học. Sự phục hồi của bacteriorhodopsin từ các trạng thái biến tính khác
nhau và từ các mảnh đã giải quyết vấn đề này theo hướng có lợi cho việc
kiểm soát nhiệt động lực học (ít nhất làtrong ống nghiệm)và dẫn đến mô
hình hai giai đoạn của Popot và Engelman để chèn và liên kếtMột-các nghị sĩ
xoắn ốc. Như đã thảo luận trong bài viết trước, khả năng đảo ngược gấp có
thể được kiểm tra bằng các mixen hỗn hợp và cũng có thể
263
được xây dựng bằng cách kết hợp với trao đổi hydro-deuterium, mặc
dù cần lưu ý rằng cấu trúc của trạng thái biến tính có thể thay đổi theo
nồng độ SDS tuyệt đối. Do đó, cần có các phương pháp tiếp cận thay
thế: chúng bao gồm phân giải protein xung và gần đây là bẫy không
gian, trong đó việc mở ra cho phép liên kết các thẻ cồng kềnh như
streptavidin; không giống như sự biến tính cân bằng thông thường
(nhưng giống như động học cuộn lại), điều này cho phép đo trực tiếp
độ ổn định ở nồng độ SDS rất thấp và có thể giúp tránh phép ngoại suy
tuyến tính không chính xác trong những điều kiện này - mặc dù dữ liệu
về động học gấp GlpG chỉ ra rằng mối tương quan tuyến tính Có thểtồn
tại ở phân số mol SDS thấp. Vậy điều gì giúp ổn định các protein màng
này? Hiệu ứng kỵ nước là lực mạnh trong việc gấp nếp protein hòa tan
trong nước, chôn vùi các cặn kỵ nước khỏi dung môi ưa nước. Tuy
nhiên, hiệu ứng này không thể rõ rệt ở protein màng. Thay vào đó, việc
đóng gói hiệu quả các cặn bị chôn vùi, được hỗ trợ bởi các cặn nhỏ, sẽ
tối ưu hóa các tương tác van der Waals (yếu) khi cạnh tranh với các tiếp
xúc lipid - mặc dù rõ ràng vẫn còn chỗ để cải thiện nhiều protein màng.
Ngoài ra, liên kết hydro trong MP có một điểm thay đổi: việc đóng gói
chặt chẽ sẽ thúc đẩy CMộtHMỘTCác liên kết hydro O@C (đặc biệt là
trong việc dimer hóa các peptit), trong khi các liên kết hydro thông
thường hơn dường như ổn định MP ở mức độ tương tự như các protein
hòa tan trong nước. Những hiệu ứng này có thể được điều chỉnh bằng
cách thâm nhập vào các phân tử nước và những thay đổi trong kiểu liên
kết hydro thậm chí có thể điều chỉnh cấu trúc xoắn ốc tổng thể (xoắn so
với thẳng). Cầu muối giữa các chuỗi bên có điện tích bổ sung chỉ ổn
định yếu trong môi trường nước trong khi cầu muối chôn dưới đất
không ổn định được các protein hòa tan trong nước nhiều hơn so với
các chuỗi bên kỵ nước thay thế chúng. Chưa có nghiên cứu chi tiết về
những tương tác này trongMột-MP xoắn ốc và có thể khó ngoại suy từ
dữ liệu trong OMP do sự khác biệt lớn về độ phân cực. Cation-P
các tương tác, phổ biến trong các protein hòa tan trong nước, tiến
thêm một bước nữa ở MP nơi chúng làm trung gian tiếp xúc với lipid
xung quanh và có thể hợp lý hóa ưu thế của dư lượng thơm ở vùng
giao thoa (đặc biệt phổ biến ở protein thùng beta). Tương tác cation-
cation chỉ mang lại những đóng góp khiêm tốn cho sự ổn định của
protein hòa tan trong nước, nhưng tính đặc hiệu hình học của chúng
( thiên về cấu hình cạnh đối mặt) có thể góp phần tạo ra các tiếp xúc
giữa các xoắn ốc cụ thể, mặc dù điều này vẫn cần được khám phá chi
tiết hơn - cùng với mô hình hóa tốt hơn và bắt chước môi trường màng
cụ thể. Do đó, sự hiểu biết của chúng ta về các lực đặc biệt giúp ổn định
MP có lẽ chỉ mới ở giai đoạn đầu của một chặng đường học tập dốc và
sẽ rất thú vị để theo dõi.
Chúng ta chắc chắn không nên coi nghiên cứu protein màng là một vấn
đề khó giải quyết. Jean-Luc Popot, người có mô hình hai giai đoạn được phát
triển cùng với Donald Engelman đã làm rất nhiều việc để kích thích suy nghĩ
về việc chèn và gấp protein màng, được đặt ở vị trí độc đáo để chuẩn bị một
cái nhìn tổng quan về tình hình hiện tại. Anh ấy cung cấp một chuyến tham
quan thực sự về nhiều điều kiện khác nhau được sử dụng để gấp và gấp lại
Một-MP xoắn ốc và OMP[4]. Biên soạn của ông bao gồm 89 nghị sĩ (52Một
-xoắn ốc và 37 OMP, trong đó lần lượt là 10 và 8 là oligome) đã được báo cáo
là bị gấp lạitrong ống nghiệmvào cuối năm 2013 (một con số vượt xa sự
mong đợi ban đầu của anh). Các trường hợp này bao gồm cả protein được
gấp lại (tức là bị biến tính đầu tiên và sau đó được gấp lại) và được gấp lại
(không phải là nguồn gốc trước đó) và trải rộng trên một số điều kiện khác
nhau. Bài viết của ông đưa chúng ta đến một cuộc khảo sát lịch sử về tầm
quan trọng của các thí nghiệm gấp trong việc phát triển sự hiểu biết của
chúng ta về những gìMột-MP và OMP xoắn ốc ''thực sự là như vậy'', cách
chúng hoạt động liên quan đến mô hình gấp Anfinsen và các bước vượt ra
ngoài các thí nghiệm pha loãng đơn giản (được sử dụng cho protein hòa tan
trong nước) để gấp MP. Điều thú vị là, trong số 42 MP được xếp lại từ các vật
thể bao gồm, khoảng 2/3 (27) là OMP; độ khó của việc gấpMột-MP xoắn ốc
theo cách này có thể đã kích thích việc sử dụng các chất chiết xuất không
chứa tế bào để biểu hiện chúng, đây cũng là một lĩnh vực đang phát triển
trong sản xuất protein màng. Bảng này cũng liệt kê nhiều biến tính kỳ lạ hơn
và
264 Biên tập / Lưu trữ Hóa sinh và Lý sinh 564 (2014) 262–264

phương tiện gấp như sarkosyl và dung môi hữu cơ và làm nổi bật các chất các hình thức cũng đang được tiến hành. Hơn nữa, khi được gấp lại
hỗ trợ như phối tử tự nhiên cũng như các lipid cụ thể (không hình khuyên). thành APos, MP cho thấy độ ổn định cao hơn nhiều so với chất tẩy rửa
Phương thức chuyển đổi thực tế từ điều kiện biến tính sang điều kiện gấp không chứa ion, có thể là do chúng liên kết chặt chẽ hơn với tư cách là
đáng được nhận xét vì nó có thể được thực hiện theo nhiều cách khác nhau, polyme. OmpA ở A8-35 kém ổn định về mặt nhiệt động hơn so với chất
mặc dù nhìn chung có vẻ như ''nhanh hơn là tốt hơn''. Không nên coi nhiều tẩy không ion LDAO, nhưng điều này có thể phản ánh độ pH cao 10 cần
cách tuyệt vời để có được MP bị gấp lại là một trở ngại đáng kinh ngạc mà thiết để gấp, điều này sẽ làm trầm trọng thêm lực đẩy tĩnh điện; tuy
thay vào đó là một hướng dẫn linh hoạt và hữu ích, giúp bạn có nhiều khả nhiên, nó diễn ra chậm hơn ở A8-35 so với LDAO. Nhiều quan sát hấp
năng đạt được mục tiêu của mình và đưa MP yêu thích của riêng bạn đến nơi dẫn này có thể được giải thích là sự kết hợp của nhiều hiện tượng khác
trú ẩn an toàn (bản địa) . nhau: thứ nhất, Apol không cần phải có mặt quá mức (không giống như
Là quan điểm cuối cùng về việc gấp protein MP, Jean-Luc Popot tiếp tục với Jörg Kleinschmidt trong phần mô tả về một nhóm tổng hợp các polyme lưỡng tính được gọi là chất tẩy rửa) và do đó không tạo thành bể kỵ nước lớn choví dụMP
amphipol (APols), nhóm này hứa hẹn rất lớn cả về khả năng gấp và ổn định protein màng[5]. Giống như chất tẩy rửa, chúng chứa cả nhóm ưa nước và chuỗi kỵ nước, nhưng ở oligomeric monome hóa. Tuy nhiên, ngay cả ở nồng độ tương đương
dạng polyme (ngắn), chúng tương tác ít xâm lấn với MP hơn so với chất tẩy rửa. Bản chất polyme của chúng có nghĩa là chúng không phân ly khỏi MP khi pha loãng (trừ khi bị với chất tẩy rửa, Apol ổn định MP, vì cấu trúc polyme và chuỗi kỵ nước
cạnh tranh bởi các chất tẩy rửa khác), đây là một lợi thế khác biệt khi xử lý MP. Các Apol khác nhau hiện có sẵn với các nhóm đầu khác nhau và do đó độ nhạy pH khác nhau; các ngắn của chúng khiến chúng khó cạnh tranh với các tương tác protein/
chất bổ sung gần đây vẫn hòa tan trong nước ngay cả dưới độ pH 7 (APol ban đầu, A8-35, có nhóm carboxylate có thể ion hóa và kết tủa dưới độ pH 7). APos vượt trội hơn hầu hết protein và protein/lipid. Khi chúng liên kết với các MP, chúng có thể làm
các chất tẩy rửa không ion thông thường (mặc dù không phải DDM) trong việc hòa tan bacteriorhodopsin và có thể thay thế SDS một cách tương đối đơn giản. Tuy nhiên, như vậy bằng ''hiệu ứng Gulliver'', liên kết ở nhiều điểm và làm giảm
Bacteriorhodopsin là một loại protein mạnh. Thử nghiệm thực sự là để xem APos hoạt động như thế nào với các thụ thể kết hợp G-protein mỏng manh và ở đây APos cũng đầy hoặc đóng băng các biến động về hình dạng của MP, cũng như ngăn
hứa hẹn; ngay cả khi không tối ưu hóa, vẫn có thể đạt được hiệu suất gấp hơn 30% đối với nhiều loại thụ thể này, báo trước tiềm năng của chúng trong các thử nghiệm kết tinh. chặn sự kết tụ một cách không gian. Những đặc tính này làm cho APos
APos không ion (NAPol) cũng cho thấy nhiều hứa hẹn, vì việc thiếu điện tích làm giảm liên kết không đặc hiệu với MP và khiến chúng vượt trội hơn A8-35 trong biểu hiện không có trở thành một thành viên nổi bật trong hộp công cụ đang phát triển để
tế bào. Apol cũng là công cụ tốt để gấp các OMP, vì các OMP lớn hơn có thể khó gấp về mặt số lượng; tuy nhiên, OMP FomA 14 sợi có thể gấp lại -90% trong vòng 24 giờ với mức hòa tan màng.
tăng về cấu trúc và chức năng như mong đợi, trong khi việc gấp OmpA thành A8-35 cho thấy năng lượng kích hoạt thấp hơn so với việc gấp thành lớp lipid kép. Thử nghiệm với Tôi hy vọng rằng bạn sẽ thích đọc những bài viết nêu bật cả những
các Apol mới như sulfonated năng suất gấp vượt quá 30% có thể đạt được đối với nhiều loại thụ thể này, báo trước tiềm năng của chúng trong các thử nghiệm kết tinh. APos vấn đề và khả năng trong lĩnh vực nghiên cứu thú vị này. Tôi rất biết ơn
không ion (NAPol) cũng cho thấy nhiều hứa hẹn, vì việc thiếu điện tích làm giảm liên kết không đặc hiệu với MP và khiến chúng vượt trội hơn A8-35 trong biểu hiện không có tế nhiều đồng nghiệp đã đóng góp cho việc này và những người đã rất
bào. Apol cũng là công cụ tốt để gấp các OMP, vì các OMP lớn hơn có thể khó gấp về mặt số lượng; tuy nhiên, OMP FomA 14 sợi có thể gấp lại -90% trong vòng 24 giờ với mức tăng hân hạnh được biên tập bộ sưu tập này.
về cấu trúc và chức năng như mong đợi, trong khi việc gấp OmpA thành A8-35 cho thấy năng lượng kích hoạt thấp hơn so với việc gấp thành lớp lipid kép. Thử nghiệm với các Apol

mới như sulfonated năng suất gấp vượt quá 30% có thể đạt được đối với nhiều loại thụ thể này, báo trước tiềm năng của chúng trong các thử nghiệm kết tinh. APos không ion Người giới thiệu
(NAPol) cũng cho thấy nhiều hứa hẹn, vì việc thiếu điện tích làm giảm liên kết không đặc hiệu với MP và khiến chúng vượt trội hơn A8-35 trong biểu hiện không có tế bào. Apol

cũng là công cụ tốt để gấp các OMP, vì các OMP lớn hơn có thể khó gấp về mặt số lượng; tuy nhiên, OMP FomA 14 sợi có thể gấp lại -90% trong vòng 24 giờ với mức tăng về cấu
[1]LM McMorran, DJ Brockwell, SE Radford, Arch. Hóa sinh. Sinh lý. 564 (2014) 265–280.

trúc và chức năng như mong đợi, trong khi việc gấp OmpA thành A8-35 cho thấy năng lượng kích hoạt thấp hơn so với việc gấp thành lớp lipid kép. Thử nghiệm với các Apol mới
[2]J. Neumann, N. Klein, DE Otzen, D. Schneider, Arch. Hóa sinh. Sinh lý. 564 (2014) 281–
như sulfonated vì việc thiếu điện tích làm giảm sự ràng buộc không đặc hiệu của chúng với MP và khiến chúng vượt trội hơn A8-35 về khả năng biểu hiện không có tế bào. Apol 296.
cũng là công cụ tốt để gấp các OMP, vì các OMP lớn hơn có thể khó gấp về mặt số lượng; tuy nhiên, OMP FomA 14 sợi có thể gấp lại -90% trong vòng 24 giờ với mức tăng về cấu
[3]H. Hồng, Arch. Hóa sinh. Sinh lý. 564 (2014) 297–313.
[4]JL Popot, Arch. Hóa sinh. Sinh lý. 564 (2014) 314–326.
[5]JH Kleinschmidt, JL Popot, Arch. Hóa sinh. Sinh lý. 564 (2014) 327–343.
trúc và chức năng như mong đợi, trong khi việc gấp OmpA thành A8-35 cho thấy năng lượng kích hoạt thấp hơn so với việc gấp thành lớp lipid kép. Thử nghiệm với các Apol mới

như sulfonated vì việc thiếu điện tích làm giảm sự ràng buộc không đặc hiệu của chúng với MP và khiến chúng vượt trội hơn A8-35 về khả năng biểu hiện không có tế bào. Apol

cũng là công cụ tốt để gấp các OMP, vì các OMP lớn hơn có thể khó gấp về mặt số lượng; tuy nhiên, OMP FomA 14 sợi có thể gấp lại -90% trong vòng 24 giờ với mức tăng về cấu
Daniel Otzen
trúc và chức năng như mong đợi, trong khi việc gấp OmpA thành A8-35 cho thấy năng lượng kích hoạt thấp hơn so với việc gấp thành lớp lipid kép. Thử nghiệm với các Apol mới
Trung tâm khoa học nano liên ngành (iNANO), Khoa phân tử
như sulfonated trong khi việc gấp OmpA thành A8-35 cho thấy năng lượng kích hoạt thấp hơn so với việc gấp thành lớp lipid kép. Thử nghiệm với các Apol mới như sulfonated
Sinh học và Di truyền, Trung tâm Cấu trúc Protein không hòa tan (inSPIN),
trong khi việc gấp OmpA thành A8-35 cho thấy năng lượng kích hoạt thấp hơn so với việc gấp thành lớp lipid kép. Thử nghiệm với các Apol mới như sulfonated
Đại học Aarhus, Gustav Wieds Vej 14, DK – 8000 Aarhus C, Đan Mạch
Nhận được ngày 31 tháng 10 năm 2014

Có sẵn trực tuyến ngày 1 tháng 11 năm 2014